stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
化学浸透
プロトン駆動力 > 方程式

プロトン駆動力はギブズエネルギーに由来する。Nを細胞の内側、Pを細胞の外側とすると次のように表される。
\Delta \!GはPからNへ移動したカチオンの単位量当たりのギブズエネルギー変化
zはカチオン \mathrm {X} ^{z+}の電荷数
\Delta \psi はPに対するNの電位
[\mathrm {X} ^{z+}]_{\text{P}}と [\mathrm {X} ^{z+}]_{\text{N}}はそれぞれPとNでのカチオン濃度
Fはファラデー定数
Rは気体定数
Tは温度
1モルあたりのギブズエネルギー変化 \Delta \!Gは、しばしば1モルあたりの電気化学ポテンシャルとして解釈される。 \Delta \!\mu _{\mathrm {X} ^{z+}}=\Delta \!G
プロトンの電気化学的勾配に関しては z=1であり、したがって次のように表される。
ただし
ミッチェルはプロトン駆動力 \Delta \!pを次のように定義した。
例えば、 \Delta \!\mu _{\mathrm {H} ^{+}}=1\,\mathrm {kJ} \,\mathrm {mol} ^{-1}のとき、 \Delta \!p=10.4\,\mathrm {mV} である。 298\,\mathrm {K} では、 \Delta \!pは次のようになる。
\Delta \!p=-\Delta \!\psi +\left(59.1\,\mathrm {mV} \right)\Delta \!\mathrm {pH} .
P側（相対的に陽極で酸性）からN側（相対的に陰極で塩基性）への自発的なプロトンの移動に関しては、 \Delta \!\mu _{\mathrm {H} ^{+}}は（ \Delta \!Gと同様に）負となるが、プロトン駆動力は（酸化還元電位 \Delta Eと同様に）正となる。
他の膜輸送過程と同様、プロトン駆動力には方向性がある。膜電位 \Delta \!\psi は、細胞内へ流入する単位電荷あたりの電位変化を表すように選ばれる。さらに、共役部位での酸化還元反応によるプロトンの汲み上げのため、プロトン勾配は常に内側が塩基性となる。これらの理由のため、プロトン駆動力は自発的なプロトンの流入のために定義されている。共役部位でのプロトンの汲み上げといったプロトンの排出のためのプロトン駆動力は、単純に流入のためのプロトン駆動力を負にした値となる。
プロトンの（P側からN側への）流入の自発性は、すべての生体膜に共通である。このことは1990年代までは認識されておらず、それは葉緑体のチラコイドルーメンが内側の相であると解釈されていたためであるが、実際にはルーメンは葉緑体外部とトポロジー的に等価である。Azzoneらは、内相（膜のN側）は、細菌では細胞質、ミトコンドリアではマトリックス、葉緑体ではストロマであり、外相（膜のP側は）、細菌ではペリプラズム、ミトコンドリアでは膜間腔、葉緑体ではルーメンであることを強調した。さらに、ミトコンドリア内膜の3Dトモグラフィーによって、内膜に多く存在する陥入部はチラコイドのディスクのようにスタッキングしており、したがってミトコンドリア膜間腔がトポロジー的に葉緑体ルーメンにきわめて類似していることが示された。
ここでギブズエネルギー、電気化学的勾配、またはプロトン駆動力として表されたエネルギーは、膜を挟んだ2つの勾配、濃度勾配（ \Delta \!\mathrm {pH} ）と電位勾配（ \Delta \!\psi ）の組み合わせである。
系が平衡に達したとしても、必ずしも膜の両側の濃度が等しくなるわけではない。
ATP合成（ \mathrm {ADP} ^{4-}+\mathrm {H} ^{+}+\mathrm {HOPO} _{3}^{2-}\rightarrow \mathrm {ATP} ^{4-}+\mathrm {H_{2}O} ）の1モル当たりのギブズエネルギー（ \Delta \!G_{\mathrm {p} }）はリン酸化ポテンシャル（phosphorylation potential）とも呼ばれる。平衡濃度比 [\mathrm {H} ^{+}]/[\mathrm {ATP} ]は、 \Delta \!pと \Delta \!G_{\mathrm {p} }を比較して計算することで得られる。例えば、哺乳類のミトコンドリアの場合は、次のようになる[要検証]。
H+ / ATP = ΔGp / (Δp / 10.4 kJ·mol−1/mV) = 40.2 kJ·mol−1 / (173.5 mV / 10.4 kJ·mol−1/mV) = 40.2 / 16.7 = 2.4
実際にプロトンを結合するcサブユニットとATPを合成するβサブユニットのコピー数の比は 8/3 = 2.67 であり、この状況ではミトコンドリアは90%（2.4/2.67）の効率で機能することが示される。
真核生物の細胞では、ATPはマトリックスから細胞質へ、ADPとリン酸は細胞質からマトリックスへ輸送される必要があるため、実際の熱力学的効率はもっと低くなる。この過程でATP1分子あたり1つのプロトンが余分に消費されるため、実際の効率は65%（2.4/3.67）である。
ミトコンドリアにおいて

酸素存在下でのグルコースの完全な分解は、細胞呼吸と呼ばれてている。この過程の最終段階はミトコンドリアで行われる。NADHやFADH2といった還元分子はクレブス回路、解糖系、ピルビン酸の加工によって産生される。これらの分子は電子伝達系に電子を受け渡し、そのエネルギーはミトコンドリア内膜を挟んだプロトン勾配を作り出すために利用される。その後、ATP合成酵素はプロトン勾配の形で貯蔵されたエネルギーを利用してATPを合成する。この過程は、NADHやFADH2の酸化によって放出されたエネルギーを用いてADPをATPへリン酸化することから、酸化的リン酸化と呼ばれる。
植物において

光合成の光化学反応は、化学浸透作用によってATPを産生する。日光からの光子は光化学系IIのアンテナ複合体によって受容され、電子を高エネルギー状態へ励起する。電子は電子伝達系を移動し、チラコイド膜を越えてチラコイドルーメンへのプロトンの能動輸送を引き起こす。その後、プロトンは電気化学的勾配に従ってATP合成酵素を通って移動し、ADPのリン酸化によってATPを合成する。最初の光化学反応からの電子は光化学系Iに到達し、光エネルギーによって高エネルギー状態へ励起され、電子受容体によって受容されてNADP+をNADPHへ還元する。光化学系IIから失われた電子は、水の酸化（酸素発生複合体によるプロトンと酸素への「分割」）によって置換される。1分子の二原子酸素を産生するためには、10個の光子が光化学系I、IIに吸収され、4個の電子が2つの光化学系を通過する必要があり、2分子のNADPHが産生される。NADPHはカルビン回路での二酸化炭素の固定に利用される。
原核生物において

細菌や古細菌もまた、ATPの産生に化学浸透を利用する。シアノバクテリア、緑色硫黄細菌、そして紅色細菌は光リン酸化と呼ばれる過程でATPを合成する。これらの細菌は、光合成電子伝達系を用いてプロトン勾配を作り出すために光エネルギーを利用する。大腸菌のような非光合成細菌もATP合成酵素を有している。事実、ミトコンドリアと葉緑体は共生の産物であり、取り込まれた原核生物に由来するものである。この過程は細胞内共生説として記述されている。ミトコンドリアの起源によって真核生物の起源が生じ、色素体の起源によって真核生物の主要なスーパーグループの1つであるアーケプラスチダの起源が生じた。
関連文献

Biochemistry textbook reference, from the NCBI bookshelf – Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer, eds. “18.4. A Proton Gradient Powers the Synthesis of ATP”. Biochemistry (5th ed.). W. H. Freeman. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.section.2528
Technical reference relating one set of experiments aiming to test some tenets of the chemiosmotic theory – Seiji Ogawa & Tso Ming Lee (1984). “The Relation between the Internal Phosphorylation Potential and the Proton Motive Force in Mitochondria during ATP Synthesis and Hydrolysis”. Journal of Biological Chemistry 259 (16):  10004–10011. PMID 6469951.
ミトコンドリアにおける化学浸透
ミトコンドリア内膜でのエネルギーの変換と、呼吸鎖における酸化還元反応とATP合成酵素による酸化的リン酸化の化学エネルギー間の化学浸透的共役 。
電子伝達のダイアグラム
ミトコンドリア、葉緑体、グラム陰性細菌（細胞呼吸と光合成）における化学浸透によるプロトンの移動の方向。細菌の細胞壁は省略、またグラム陽性細菌の細胞は外膜をもたない。
好塩菌 Halobacterium salinarum (syn. H. halobium) の光合成における、日光エネルギー、バクテリオロドプシン、リン酸化（化学エネルギー）の化学浸透による共役。細菌の細胞壁は省略してある。
終わった人

『終わった人』（おわったひと）は、内館牧子の長編小説。地方紙8紙に2014年6月9日より連載、加筆を経て講談社より2015年9月17日に刊行された。仕事一筋で定年を迎えた東大卒のエリート銀行マンの定年後の悲哀を描く。2015年発表。講談社文庫刊。
2017年にラジオドラマ化、2018年に映画化された。
あらすじ

田代壮介はかつて大手銀行の銀行マンであったが、子会社に出向させられ、そのまま定年を迎えた。趣味や夢もなく、これまで仕事一筋だった彼は退屈な日々を送るようになった。
壮介はスポーツジムに通ったり、図書館で時間を潰そうとする一方、職業安定所で職探しを始めるが、高学歴と立派な職歴がネックとなり、思うようにいかない。妻や娘からは、「恋でもしたら」とからかわれる始末。
大学院で文学を学ぼうと思い立った壮介は、勉強のために訪れたカルチャースクールである女性と出逢い、恋の予感が芽生える。さらに、スポーツジムで知り合った新興のIT企業社長との出会いによって、思わぬ人生の転機が訪れる。
書誌情報

終わった人（2015年9月17日、講談社、ISBN 978-4-06-219735-9）
終わった人（2018年3月15日、講談社文庫、ISBN 978-4-06-293876-1）
ラジオドラマ

「太田胃散 presents TOKYO FMサンデースペシャル ラジオドラマ」として、TOKYO FMにて2017年3月26日の19時から19時55分に放送された。
ラジオドラマ > キャスト（ラジオドラマ）

山崎一
辻しのぶ
秋本奈緒美
大後寿々花
玉置玲央
中村まこと
ラジオドラマ > スタッフ（ラジオドラマ）

提供：太田胃散
映画

| 終わった人 |
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 LIFE IN OVERTIME
監督:  中田秀夫
脚本:  根本ノンジ
原作:  内館牧子
製作:  近藤正岳（企画・プロデュース） 明石知幸 坂井正徳
製作総指揮:  黒澤満
出演者:  舘ひろし 黒木瞳 広末涼子 臼田あさ美 今井翼 ベンガル 清水ミチコ 温水洋一 高畑淳子 岩崎加根子 渡辺哲 田口トモロヲ 笹野高史
音楽:  海田庄吾
主題歌:  今井美樹 「あなたはあなたのままでいい」
撮影:  斉藤幸一
編集:  洲崎千恵子
制作会社:  セントラル・アーツ
製作会社:  「終わった人」製作委員会
配給:  東映
公開:  2018年6月9日
上映時間:  125分
製作国:   日本
言語:  日本語
興行収入:  5.7億円
テンプレートを表示
2018年に中田秀夫監督、舘ひろし主演で映画化され、同年6月9日に公開された。
第42回モントリオール世界映画祭最優秀男優賞受賞（舘ひろし）。6月9日～10日の国内映画ランキング（全国週末興行成績・興行通信社提供）第4位にランクインした。
映画 > キャスト（映画）

田代壮介：舘ひろし（学生時代：岩永ジョーイ）
田代千草：黒木瞳
浜田久里：広末涼子
山崎道子：臼田あさ美
鈴木直人：今井翼
工藤元一：ベンガル
山下正美：清水ミチコ
山下良夫：温水洋一
桜田美雪：高畑淳子
田代ミネ：岩崎加根子
川上喜太郎：渡辺哲
山崎麻衣：野澤しおり
米澤かおり
駒木根隆介
佐野元哉
範田紗々
朝比奈加奈
青山俊彦：田口トモロヲ
二宮勇：笹野高史
映画 > スタッフ（映画）

原作：内館牧子『終わった人』（講談社文庫）
監督：中田秀夫
脚本：根本ノンジ
音楽：海田庄吾
主題歌：今井美樹「あなたはあなたのままでいい」（作詞・作曲：布袋寅泰、Virgin Music/ユニバーサル ミュージック）
製作総指揮：黒澤満
製作：村松秀信、植村徹、間宮登良松、木下直哉、浅野謙治郎、飯田雅裕、吉崎圭一、中村卓、吉羽治、片岡尚、志賀司、東根千万億、鎌田英樹、榧野信治、藤澤利憲、富永健治
企画・プロデュース：近藤正岳
プロデューサー：明石知幸、坂井正徳
アソシエイトプロデューサー：柳迫成彦
ラインプロデューサー：望月政雄
音楽プロデューサー：津島玄一
宣伝プロデューサー：谷口毅志
撮影：斉藤幸一
照明：豊見山明長
美術：三ツ松けいこ
録音：室薗剛
編集：洲崎千恵子
装飾：平井浩一
記録：吉田久美子
VFXスーパーバイザー：立石勝
キャスティングディレクター：杉野剛
助監督：髙橋正弥、市原大地
製作担当：福井一夫、樫崎秀明
予告ナレーション：増岡弘
特別協力：盛岡市
特別協賛：一般社団法人全日本冠婚葬祭互助協会
配給：東映
製作プロダクション：セントラル・アーツ
製作：「終わった人」製作委員会（東映、東北新社、東映ビデオ、木下グループ、セントラル・アーツ、石原プロモーション、朝日新聞社、電通、ユニバーサル ミュージック、講談社、イオンエンターテイメント、セレモニー、岩手日報社、IBC岩手放送、テレビ岩手、岩手めんこいテレビ、岩手朝日テレビ）
| 表 話  歴中田秀夫監督作品 |
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1990年代:  女優霊（1996年）  暗殺の街 極道捜査線（1997年）  リング（1998年）  リング2（1999年） 
2000年代:  ガラスの脳（2000年）  カオス（2000年）  仄暗い水の底から（2002年）  ラストシーン（2002年）  ザ・リング2（2005年）  怪談（2007年）  L change the WorLd（2008年） 
2010年代:  Chatroom/チャットルーム（2010年）  インシテミル 7日間のデス・ゲーム（2010年）  クロユリ団地（2013年）  MONSTERZ モンスターズ（2014年）  劇場霊（2015年）  ホワイトリリー（2017年）  終わった人（2018年）  スマホを落としただけなのに（2018年）  殺人鬼を飼う女（2018年）  貞子（2019年） 
2020年代:  スマホを落としただけなのに 囚われの殺人鬼（2020年）  事故物件 恐い間取り（2020年）  嘘喰い（2022年）  “それ”がいる森（2022年）  禁じられた遊び（2023年）  スマホを落としただけなのに 〜最終章〜 ファイナル ハッキング ゲーム（2024年）  映画 ふしぎ駄菓子屋 銭天堂（2024年） 
ドキュメンタリー:  ジョセフ・ロージー 四つの名を持つ男（1998年）  サディスティック&マゾヒスティック（2000年）  ハリウッド監督学入門（2009年） 
オリジナルビデオ:  女教師日記 禁じられた性（1995年）  （裏）盗撮ナンパ道（1996年）
映画 > 受賞歴

第42回日本アカデミー賞
優秀主演男優賞 - 舘ひろし
第61回ブルーリボン賞
主演男優賞 - 舘ひろし
リガンド依存性イオンチャネル

イオンチャネル結合型受容体
イオン
リガンド (アセチルコリンのような)リガンドが受容体に結合すると、受容体のイオンチャネル部分が開き、イオンが細胞膜を通過するようになる。
トランスミッター（Tr）の結合と膜電位（Vm）の変化を示すリガンド依存型イオンチャネル
リガンド依存性イオンチャネル (リガンドいぞんせいイオンチャンネル、Ligand-gated ion channels; LIC、LGIC) は、一般的にイオンチャネル型受容体とも呼ばれ、神経伝達物質などの化学的メッセンジャー (すなわちリガンド) の結合に応答して、Na+、K+、Ca2+、Cl-などのイオンが膜を通過するように開く、膜貫通型イオンチャネルタンパク質のグループである。
シナプス前神経細胞（英語版）が興奮すると、小胞からシナプス間隙（英語版）に神経伝達物質が放出される。次に、神経伝達物質はシナプス後神経細胞（英語版）にある受容体に結合する。これらの受容体がリガンド依存性イオンチャネルである場合、結果として生じるコンホメーション変化によりイオンチャネルが開き、細胞膜を横切るイオンの流れが生じる。これにより、興奮性の受容体反応では脱分極、抑制性の受容体反応では過分極が発生する。
これらの受容体タンパク質は、典型的には、少なくとも２つの異なるドメインから構成されている。イオン孔を含む膜貫通ドメインと、リガンド結合部位 (アロステリック結合部位) を含む細胞外ドメインである。このモジュール性により、タンパク質の構造を見つけるための「分割統治」アプローチが可能になった (各ドメインを別々に結晶化する)。シナプスに位置するこのような受容体の機能は、シナプス前に放出された神経伝達物質の化学信号を直接かつ非常に迅速にシナプス後の電気信号に変換することである。多くのLICは、アロステリックリガンド、チャネルブロッカー（英語版）、イオン、または膜電位によってさらに調節される。LICは、進化的な関係を持たない3つのスーパーファミリーに分類される。Cysループ型受容体（英語版）、イオンチャネル型グルタミン酸受容体（英語版）、ATP依存性チャネルである。
Cysループ型受容体

Cysループ型受容体は、N末端の細胞外ドメインにある2つのシステイン残基間のジスルフィド結合によって形成される特徴的なループにちなんで命名された。これらは通常、このジスルフィド結合を欠いている五量体リガンド依存性イオンチャネルの大規模なファミリーの一部であるため、暫定的な名称である「プロループ受容体」に由来する。細胞外N末端リガンド結合ドメインの結合部位は、脊椎動物では(1)アセチルコリン(AcCh)、(2)セロトニン、(3)グリシン、(4)グルタミン酸、(5)γ-アミノ酪酸(GABA)の受容体特異性を有している。受容体は、それらが伝導するイオンの種類 (アニオン性またはカチオン性) によって細分化され、さらに内因性リガンドによって定義されるファミリーに分類される。それらは通常、五量体であり、各サブユニットは膜貫通ドメインを構成する4回膜貫通ヘリックスを含み、かつβシートサンドイッチ型の細胞外N末端リガンド結合ドメインを含む。また、画像に示すように、細胞内ドメインを含むものもある。
原形のリガンド依存性イオンチャネルはニコチン性アセチルコリン受容体である。これは、タンパク質のサブユニット (通常はααβγδ) の五量体で構成されており、アセチルコリンの2つの結合部位 (各αサブユニットの境界に1つ) がある。アセチルコリンが結合すると、受容体の構成が変化し (T2ヘリックスがねじれ、細孔をブロックするロイシン残基を、チャネル経路の外に移動させる)、細孔の収縮が約3オングストロームから8オングストロームに広がり、イオンが通過できる。この細孔により、Na+イオンが、電気化学的勾配を下って細胞内に流入する。一度に十分な数のチャネルが開くと、Na+イオンによって運ばれた正電荷の内向きの流れが、シナプス後膜を十分に脱分極させて活動電位を引き起こす。
バクテリアのような単細胞生物は、活動電位の伝達をほとんど必要としないが、LICに対するバクテリアのホモログは同定されており、それにもかかわらず化学受容体として作用すると仮定されている。この原核生物の nAChR 変異体は、それが同定された種「Gloeobacter Ligand-gated Ion Channel」にちなんで、GLIC受容体（英語版）として知られている。
Cysループ型受容体 > 構造

Cysループ型受容体には、αヘリックスと10個のβストランドを持つ大きな細胞外ドメイン (ECD) があり、よく保存された構造要素がある。ECDに続いて、4つの膜貫通セグメント (TMS) が細胞内および細胞外ループ構造によって接続されている。TMS 3-4ループを除いて、それらの長さはわずか7-14残基である。TMS 3-4ループは、細胞内ドメイン (ICD) の最大部分を形成しており、これらの相同受容体の間で最も可変的な領域を示している。ICDは、TMS 3-4ループと、イオンチャネル孔の前のTMS 1-2ループによって定義されている。結晶化により、このファミリーの一部のメンバーの構造が明らかにされているが、結晶化を可能にするために、細胞内ループは通常、原核生物のcysループ型受容体に存在する短いリンカーで置換されているため、その構造は不明である。しかしながら、この細胞内ループは脱感作、薬理学的物質によるチャネル生理機能の調節、および翻訳後修飾で機能しているようである。また、細胞内ループの中には輸送に重要なモチーフが存在し、ICDは抑制性シナプス形成を可能にする足場タンパク質と相互作用する。
Cysループ型受容体 > カチオン性cysループ型受容体

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| Type | Class | IUPHAR-recommended   protein name  | Gene | Previous names |
| Serotonin (5-HT) | 5-HT3 | 5-HT3A 5-HT3B 5-HT3C 5-HT3D 5-HT3E | HTR3A HTR3B HTR3C HTR3D HTR3E | 5-HT3A 5-HT3B 5-HT3C 5-HT3D 5-HT3E |
| Nicotinic acetylcholine (nAChR) | alpha | α1 α2 α3 α4 α5 α6 α7 α9 α10 | CHRNA1 CHRNA2 CHRNA3 CHRNA4 CHRNA5 CHRNA6 CHRNA7 CHRNA9 CHRNA10 | ACHRA, ACHRD, CHRNA, CMS2A, FCCMS, SCCMS                |
| Nicotinic acetylcholine (nAChR) | beta | β1 β2 β3 β4 | CHRNB1 CHRNB2 CHRNB3 CHRNB4 | CMS2A, SCCMS, ACHRB, CHRNB, CMS1D EFNL3, nAChRB2    |
| Nicotinic acetylcholine (nAChR) | gamma | γ | CHRNG | ACHRG |
| Nicotinic acetylcholine (nAChR) | delta | δ | CHRND | ACHRD, CMS2A, FCCMS, SCCMS |
| Nicotinic acetylcholine (nAChR) | epsilon | ε | CHRNE | ACHRE, CMS1D, CMS1E, CMS2A, FCCMS, SCCMS |
| Zinc-activated ion channel  (ZAC) |  | ZAC | ZACN | ZAC1, L2m LICZ, LICZ1 |
Cysループ型受容体 > アニオン性cysループ型受容体

| Type | Class | IUPHAR-recommended   protein name | Gene | Previous names |
| --- | --- | --- | --- | --- |
| GABAA | alpha | α1 α2 α3 α4 α5 α6 | GABRA1 GABRA2 GABRA3 GABRA4 GABRA5 GABRA6 | EJM, ECA4  |
| GABAA | beta | β1 β2 β3 | GABRB1 GABRB2 GABRB3 |     ECA5 |
| GABAA | gamma | γ1 γ2 γ3  | GABRG1 GABRG2 GABRG3 | CAE2, ECA2, GEFSP3 |
| GABAA | delta | δ | GABRD |  |
| GABAA | epsilon | ε | GABRE |  |
| GABAA | pi | π | GABRP |  |
| GABAA | theta | θ | GABRQ |  |
| GABAA | rho | ρ1 ρ2 ρ3 | GABRR1 GABRR2 GABRR3 | GABAC |
| Glycine (GlyR) | alpha | α1 α2 α3 α4 | GLRA1 GLRA2 GLRA3 GLRA4 | STHE     |
| Glycine (GlyR) | beta | β | GLRB |  |
イオンチャネル型グルタミン酸受容体

イオンチャネル型グルタミン酸受容体（英語版）は、神経伝達物質であるグルタミン酸に結合する。それらは、細胞外アミノ末端ドメイン (ATD、四量体の組み立てに関与)、細胞外リガンド結合ドメイン(LBD)、膜貫通ドメイン(TMD)で構成されるサブユニットごとに四量体を形成する。各サブユニットの膜貫通ドメインは、3つの膜貫通ヘリックスと、リエントラントループを持つ半膜ヘリックス(half membrane helix)を含む。タンパク質の構造は、N末端のATDから始まり、続いてLBDの前半がTMDのヘリックス1,2,3によって中断され、その後、LBDの後半に続き、次にC末端のTMDのヘリックス4で終わる。これは、TMDと細胞外ドメインの間に3つのリンクがあることを意味している。四量体の各サブユニットは、クラムシェルのような形状を形成する2つのLBDセクションによって形成されたグルタミン酸の結合部位を持っている。イオンチャネルを開くためには、四量体のこれらのサイトのうちの2つだけが占有される必要がある。細孔は、反転カリウムチャネル(inverted potassium channel)に似た形で、主にハーフヘリックス 2(half helix 2)によって形成される。
イオンチャネル型グルタミン酸受容体 > AMPA受容体

α-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソオキサゾールプロピオン酸受容体 (AMPA受容体、またはキスカル酸型受容体としても知られている) は、中枢神経系 (CNS) での高速シナプス伝達を媒介するグルタミン酸の非NMDA型イオンチャネル型 膜貫通受容体である。その名前は、人工グルタミン酸アナログAMPAによって活性化される能力に由来している。この受容体は、天然に存在するアゴニストであるキスカル酸にちなんでワトキンスらによって「キスカル酸型受容体」と最初に命名され、その後、コペンハーゲンのデンマーク王立薬科大学のTage Honoreらによって開発された選択的アゴニストにちなんで「AMPA受容体」という標識が付与された。AMPARは脳の多くの部分に見られ、神経系で最もよく見られる受容体である。AMPA受容体GluA2 (GluR2) 四量体は、最初に結晶化されたグルタミン酸受容体イオンチャネルである。
リガンド：
作動薬 : グルタミン酸, AMPA , 5‐フルオロウィラルジイン , ドウモイ酸 , キスカル酸など
拮抗薬 : CNQX , キヌレン酸 , NBQX , ペランパネル , ピラセタムなど
陽性アロステリック修飾薬: アニラセタム , シクロチアジド , CX-516 , CX-614など
陰性アロステリック修飾薬 : エタノール , ペランパネル , タランパネル , GYKI-52,466など
イオンチャネル型グルタミン酸受容体 > NMDA受容体

N-メチル-D-アスパラギン酸受容体 (NMDA受容体) は、イオンチャネル型グルタミン酸受容体（英語版）の一種であり、グルタミン酸とコアゴニスト (すなわちD-セリンまたはグリシンのいずれか) の同時結合によってゲート開閉（英語版）されたリガンド依存性イオンチャネルである。研究では、NMDA受容体がシナプス可塑性と記憶の調節に関与していることが示されている。
「NMDA受容体」という名前は、リガンドN-メチル-D-アスパラギン酸 (NMDA) に由来しており、これらの受容体で選択的アゴニストとして作用する。NMDA受容体が2つのコアゴニストの結合によって活性化されると、カチオンチャネルが開き、細胞内にNa+とCa2+が流入し、細胞の膜電位が上昇する。このように、NMDA受容体は興奮性受容体である。静止膜電位では、Mg2+やZn2+が受容体の細胞外結合部位に結合することで、NMDA受容体チャネルを通過するイオン流が遮断される。しかし、ニューロンが脱分極したとき、例えば、共局在化したシナプス後AMPA受容体の強い活性化によって、Mg2+による電位依存性ブロックが部分的に緩和され、活性化されたNMDA受容体を介したイオンの流入が可能になる。結果として生じるCa2+の流入は、さまざまな細胞内シグナル伝達カスケードを誘発し、最終的にはさまざまなキナーゼやホスファターゼの活性化を通じて神経細胞の機能を変化させる。
リガンド：
主要な内因性 共作動薬 : グルタミン酸およびD-セリンまたはグリシン
他の作動薬 : アミノシクロプロパンカルボン酸 (英語版)  , D-シクロセリン , L-アスパラギン酸 , キノリネートなど
部分作動薬 : N-メチル-D-アスパラギン酸 (NMDA) , NRX-1074 (英語版)  , 3,5-ジブロモ-L-フェニルアラニンなど
拮抗薬 : ケタミン , PCP , デキストロプロポキシフェン（英語版） , ケトベミドン（英語版） , トラマドール , キヌレン酸 (内因性)など
GABA受容体

GABA受容体は、動物の大脳皮質の主要な介在神経細胞で発現する主要な抑制性神経伝達物質である。
GABA受容体 > GABAA受容体

GABAA受容体は、リガンド依存性イオンチャネルである。これらの受容体の内因性リガンドであるGABA (γ-アミノ酪酸) は、中枢神経系における主要な抑制性神経伝達物質である。活性化されると、神経細胞へのCl-の流れを仲介し、神経細胞を過分極化する。GABAA受容体は、神経系を持つすべての生物に存在する。それらは哺乳類の神経系内に広く分布しているため、実質的にすべての脳機能で役割を果たしている。
さまざまなリガンドがGABAA受容体に特異的に結合し、Cl-チャネルを活性化または阻害することができる。
リガンド：
作動薬 : GABA , ムシモール , プロガビド（英語版） , ガボキサドール（英語版）
拮抗薬 : ビククリン , gabazine
部分作動薬 : ピペリジン-4-スルホン酸
5-HT3受容体

五量体 5-HT3受容体（英語版）は、ナトリウム(Na)イオン、カリウム(K)イオン、およびカルシウム(Ca)イオンに対して透過性がある。
ATP依存性チャネル

→詳細は「P2X受容体」を参照
ATP依存性チャネルは、ヌクレオチド ATPとの結合に応答して開く。これらのチャネルは、サブユニットごとに2つの膜貫通ヘリックスを持つ三量体を形成し、細胞内側にはC末端とN末端の両方がある。
| Type | Class | IUPHAR-recommended  protein name  | Gene | Previous names |
| --- | --- | --- | --- | --- |
| P2X | N/A | P2X1 P2X2 P2X3 P2X4 P2X5 P2X6 P2X7 | P2RX1 P2RX2 P2RX3 P2RX4 P2RX5 P2RX6 P2RX7 | P2X1 P2X2 P2X3 P2X4 P2X5 P2X6 P2X7 |
PIP2依存性チャネル

ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸 (PIP2) は、内向き整流性カリウムチャネル（英語版） (Kir) に結合し、直接活性化する。PIP2は細胞膜脂質であり、イオンチャネルのゲート開閉における役割は、この分子の新しい役割を表している。
間接的調節

リガンド依存性イオンチャネルとは対照的に、受容体とイオンチャネルが単一分子ではなく、細胞膜内の別個のタンパク質である受容体系も存在する。この場合、イオンチャネルは直接開閉されるのではなく、受容体の活性化によって間接的に調節される。
間接的調節 > Gタンパク質結合型受容体

Gタンパク質結合型受容体は、別名でGタンパク質共役型受容体、7回膜貫通型受容体、7TM受容体とも呼ばれる受容体の大規模なタンパク質ファミリーを構成し、細胞外の分子を感知し、細胞内のシグナル伝達経路を活性化し、最終的には細胞応答を活性化する。それらは細胞膜を7回通過する。Gタンパク質結合型受容体は、数百ものメンバーが同定されている巨大なファミリーである。イオンチャネル結合型受容体 (GABAB受容体、NMDAなど) はそれらの一部にすぎない。
表1. 三量体Gタンパク質の3つの主要なファミリー
| FAMILY | SOME FAMILY MEMBERS | ACTION MEDIATED BY | FUNCTIONS |
| --- | --- | --- | --- |
| I | GS | α | アデニリルシクラーゼを活性化し、Ca2+チャネルを活性化 |
|  | Golf | α | 嗅覚ニューロンのアデニル酸シクラーゼを活性化 |
| II | Gi | α | アデニリルシクラーゼを阻害 |
|  |  | βγ | K+チャンネルを活性化 |
|  | G0 | βγ | K+チャネルを活性化。 Ca2+チャネルを不活性化 |
|  |  | α and βγ | ホスホリパーゼC-βを活性化 |
|  | Gt (transducin) | α | 脊椎動物の桿体視細胞における環状GMPホスホジエステラーゼを活性化 |
| III | Gq | α | ホスホリパーゼC-βを活性化 |
間接的調節 > Gタンパク質結合型受容体 > GABAB受容体

GABAB受容体は、γ-アミノ酪酸の代謝型膜貫通受容体である。それらは、Gタンパク質を介してK+チャネルと結合しており、活性化すると細胞内の電位を低下させ、過分極効果を発揮する。
リガンド：
作動薬 : GABA , バクロフェン , γ-ヒドロキシ酪酸 , フェニブトなど。
陽性アロステリック修飾薬 : CGP-7930（英語版） ,  フェンディリン（英語版） 、 BSPPなど。
拮抗薬 : 2-OH-サクロフェン , サクロフェン（英語版） , SCH-50911（英語版）
間接的調節 > Gタンパク質結合型受容体 > Gαシグナル伝達

環状アデノシン一リン酸 (cAMP) 生成酵素アデニル酸シクラーゼは、Gαs経路とGαi/o経路の両方のエフェクターである。哺乳類の10種類のAC遺伝子産物は、組織分布および/または機能に微妙な違いがあり、すべて細胞基質のアデノシン三リン酸 (ATP) のcAMPへの変換を触媒し、すべてGαsクラスのGタンパク質によって直接刺激される。逆に、Gαi/o型のGαサブユニットとの相互作用は、ACによるcAMPの生成を阻害する。このように、Gαs に結合した GPCR は Gαi/o に結合した GPCR の作用を相殺し、逆もまた同様である。その後、細胞基質のcAMPのレベルにより、さまざまなイオンチャネルの活性だけでなく、セリン/スレオニン特異的プロテインキナーゼ A (PKA)  ファミリーのメンバーが決定される。その結果、cAMPはセカンドメッセンジャーと見なされ、PKAはセカンダリエフェクターであると見なされる。
Gαq/11経路のエフェクターはホスホリパーゼC-β (PLCβ) であり、膜結合型ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸 (PIP2) のセカンドメッセンジャーであるイノシトール1,4,5三リン酸 (IP3) およびジアシルグリセロール (DAG) への開裂を触媒する。IP3は小胞体 (ER) の膜にあるIP3受容体に作用して小胞体からのCa2+放出を誘発し、DAGは原形質膜に沿って拡散し、プロテインキナーゼC (PKC) と呼ばれる第二のセリン/スレオニンキナーゼの細胞膜局在性を活性化する。PKCの多くのアイソフォームは細胞内Ca2+の増加によっても活性化されるため、これらの両方の経路がお互いに収束して、同じ二次エフェクターを介して信号を送ることもできる。細胞内Ca2+の上昇は、カルモジュリンと呼ばれるタンパク質にも結合し、アロステリックに活性化されるが、このタンパク質はCa2+/カルモジュリン依存性キナーゼ（英語版） (CAMK) などの酵素と結合し、アロステリックに活性化する。
Gα12/13経路のエフェクターは3つのRhoGEF（英語版） (p115-RhoGEF、PDZ-RhoGEF、LARG) であり、Gα12/13に結合すると、細胞質の低分子量GTPアーゼ、Rhoをアロステリックに活性化する。Rhoは一旦GTPに結合すると、その後、Rhoキナーゼ (ROCK) などの細胞骨格調節に関与するさまざまなタンパク質を活性化することができる。Gα12/13に結合するほとんどのGPCRは、他のサブクラス、多くの場合Gαq/11にも結合する。
間接的調節 > Gタンパク質結合型受容体 > Gβγシグナル伝達

上記の説明は、特に活性化されたGαi/o共役GPCRの場合には重要になる可能性があるGβγシグナル伝達の影響を無視している。Gβγの主なエフェクターは、Gタンパク質調節内向き整流性K+チャネル（英語版） (GIRKs)、P/Q-およびN型電位依存性Ca2+チャネル、ならびにACおよびPLCのいくつかのアイソフォーム、およびいくつかのホスホイノシチド3キナーゼ (PI3K) アイソフォームなどの様々なイオンチャネルである。
臨床関連性

リガンド依存性イオンチャネルは、麻酔薬とエタノールが効果を発揮する主要な部位である可能性があるが、これについて明確な証拠はまだ確立されていない。特に、GABA受容体およびNMDA受容体は、臨床麻酔で使用される濃度と同様の濃度で麻酔薬の影響を受ける。
その機構を理解し、それらの受容体上で機能しうる化学的/生物学的/物理的な要素を探求することにより、予備実験やFDAによりますます多くの臨床応用が証明されている。
メマンチン
抗うつ薬治療
閉鎖状態のニコチン性アセチルコリン受容体、予測される膜境界が示されている、PDB 2BG9
アミノ末端、リガンド結合、膜貫通ドメインを示すグルタミン酸拮抗薬に結合したAMPA受容体。PDB 3KG2
AMPA受容体の輸送
活性化されたNMDARの模式図
GABAA受容体の模式図
図1. 典型的なP2X受容体サブユニットの膜トポロジーを示す概略図。第1および第2の膜貫通ドメインは、TM1およびTM2とラベル付けされている。
Gタンパク質共役型受容体の機構
マヨン山

| マヨン Mayon |
| --- | --- |
 2009年空撮
標高:  2463 m
所在地:   フィリピン ビコル地方アルバイ州
位置:  北緯13度15分24秒 東経123度41分06秒﻿ / ﻿北緯13.25667度 東経123.68500度﻿ / 13.25667; 123.68500座標: 北緯13度15分24秒 東経123度41分06秒﻿ / ﻿北緯13.25667度 東経123.68500度﻿ / 13.25667; 123.68500
種類:  成層火山
 マヨン山 (フィリピン)
  OpenStreetMap  
 プロジェクト 山
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マヨン山（マヨンさん、英語: Mayon Volcano）は、フィリピン共和国のルソン島南部、ビコル地方アルバイ州に位置する火山である。一帯はマヨン山国立公園（英語版）に指定されている。
概要

環太平洋造山帯に存在する火山の1つである。山名の「マヨン」は、ビコル地方の言葉で「美しい」という意味を持つ「マガヨン」に由来すると言われており、非常に整った円錐形の成層火山である。これは山頂からの噴火が多く、山腹からの噴火が少ないためである。この形状のため、かつて日系人移民は「ルソン富士」と呼んでいた。
ただ、過去に何度も噴火によって死傷者を出してきたため、ハザードマップが作成され、火砕流などの恐れが想定される場所は土地の利用規制が行われている。しかし、現地は貧しく、危険地帯として指定された場所ですら、耕作せざるを得ない状況が存在する。
山体はレガスピ市などの複数の基礎自治体に跨る。このレガスピ市と千葉県銚子市は姉妹都市であり、銚子市の犬吠埼近くに立つ「日比友愛の碑」はマヨン山の方向に向けて建てられている。
活動史

マヨン山はヒトが記録を残し始めた以前から活動を続けてきた火山である。なお、17世紀から21世紀初頭までの400年に、50回の噴火が観測された。記録に残る最も破壊的な噴火は、1814年2月1日に起こった。マヨン山から10 kmのカグサワと言う街を、火山噴出物が埋めて1200人以上の死者を出した。当時の街が有った場所に、21世紀初頭においては教会の鐘楼しか残っていない。
1984年9月の噴火では、最初に小規模な噴火が起き、それから数週間後に大噴火が起きた。最初に起きた小規模な噴火の際に、付近の住民は避難していたものの、小規模な噴火が落ち着いた後に帰宅を望んだ。しかし、フィリピン火山地震研究所 (PHIVOLCS) のレイモンド・ブノンパヤンと、アメリカ地質調査所 (USGS) のクリス・ニューホールと言う2人の火山学者が、まだ噴火は終わっていない可能性が有るとして避難解除を認めなかった。このため、その後に大規模な噴火が発生したものの、犠牲者は出なかった。
1993年には突然の大噴火で火砕流が発生し、70余名の犠牲者を出した。
2000年、および2006年8月にも噴火を起こした。2006年の噴火では、11月の台風21号とあいまってラハールと呼ばれる現象が発生し、死者620名、行方不明710名、倒壊家屋約9000戸という被害を出した。
2009年にも噴火し、12月14日には住民への避難勧告が出された。
2013年5月7日に起きた噴火では、マヨン山を登っていた観光客ら計20人のうち、5人（観光客4人、ガイド1人）が落ちてきた岩に当たり、死亡した。
2014年9月15日に、警戒レベルを上から3番目に引き上げ、1万人に避難指示が出された。9月17日に溶岩が流れ出し、5万人に避難勧告が出た。
周辺地形
周辺地形
マヨン山とカグサワの教会の廃墟。
1984年9月23日に、上空15,000 mまで噴煙を上げ、火砕流を発生させた。
カリフォルニア・ロケット

カリフォルニア・ロケットとは、ミルタザピンとSNRI、もしくはSSRIを併用するうつ病の治療法。
概要

アメリカ合衆国の精神薬理学者スティーブン・M・ストールが考案した療法で、単剤処方では十分な治療効果が得られない難治性うつ病を異なる作用の抗うつ薬で神経伝達物質のさらなる増加を図るものである。これにより臨床現場ではとりわけサインバルタもしくはイフェクサーとNaSSaのミルタザピン（リフレックス・レメロン）の併用を好んで行うようになった。
電気けいれん療法の実例が少ない州で、難治性うつ病に用いるために併用されたという背景であり、実証性があるということではない、さらに実証の臨床現場では間違った組み合わせで用いられていたりもする。
作用

SSRIはセロトニンを放出するシナプスのセロトニントランスポーターに選択的に作用し、セロトニン再取り込みを阻害し（SNRIの場合はノルアドレナリンも）結果的にセロトニンやノルアドレナリン濃度を高くする。
一方のNaSSaはシナプス前α2-自己受容体とヘテロ受容体に対してアンタゴニストとして作用し、ノルアドレナリンとセロトニン（5-HT）の神経伝達を増強するため、セロトニンやノルアドレナリンを直接的に増やす効果がある。
よってこの2剤を併用した場合セロトニン・ノルアドレナリンが減りにくい環境の中さらに直接的に神経伝達物質を増やすためより強力な抗うつ効果を発揮するというものである。
副作用

相乗効果が期待できる分副作用のリスクが高まり、セロトニン症候群への注意はさらに必要である。また賦活症候群や躁転が見られた場合速やかに投薬を中止することが求められる。
竹内康浩 (アメリカ文学者)

竹内 康浩（たけうち やすひろ、1965年 - ）は、日本の米文学者。北海道大学大学院教授。
略歴

愛知県出身。愛知県立半田高校卒業、東京大学文学部英文科卒業。朝日新聞記者を経て、東京大学大学院人文科学研究科修士課程修了。東京大学助手、一橋大学助教授、奈良女子大学助教授を経て現職。専門は19・20世紀のアメリカ文学。2019年、『マークＸ　誰がハック・フィンの父親を殺したか』（2015年に刊行した『謎とき「ハックルベリーフィンの冒険」』を基に英語で書き下ろしたもの）にて、日本人としては初めてエドガー賞評論・評伝部門の候補作に選ばれた。2022年、朴舜起との共著による『謎ときサリンジャー：「自殺」したのは誰なのか』で小林秀雄賞を受賞。
著書

『「ライ麦畑でつかまえて」についてもうなにも言いたくない―サリンジャー解体新書』荒地出版社、1998年
『ライ麦畑のミステリー』せりか書房、2005年
『東大入試　至高の国語「第二問」』朝日新聞出版、2008年
『謎とき「ハックルベリーフィンの冒険」ある未解決殺人事件の深層』新潮選書、2015年
『謎とき エドガー・アラン・ポー　知られざる未解決殺人事件』新潮選書、2025年
『謎とき サリンジャー：「自殺」したのは誰なのか』朴舜起共著、新潮選書、2021年
主要論文

乗り物と替え玉：The Great Gatsbyを動かす法則　『英文学研究』70巻1号 1993年
ポー解読：穴と反転　『英文学研究』70巻2号 1994年 （第16回　日本英文学会新人賞受賞論文）
The Burning Carousel and the Carnivalesque: Subversion and Transcendence at the Close of The Catcher in the Rye. Studies in the Novel 34.2 (2002)
割れたレコードと『ライ麦畑でつかまえて』　『英語青年』149号9.10巻　2003年4月
The Zen Archery of Holden Caulfield. English Language Notes 42.1 (2004)
A Fascination with Corpses: Mark Twain's "Shameful Behavior." The Midwest Quarterly 54.2 (2013)
Twain’s Trauma and the Unresolved Murder of Huckleberry Finn’s Father. Literary Imagination 15.3 (2013)
Tracking Twain: The Unfulfilled Pursuit in Mark Twain’s Detective Fiction. American Literary Realism 48.2 (2016)
参考

北大文学部　Researchmap
お願い!ランキングのコーナー一覧

本項では、テレビ朝日で放送されている『お願い!ランキング』内で放送されているコーナーについて記述する。
→2014年4月のお願い!ランキングGOLDの企画については「言いにくいことをハッキリ言うTV」を参照
「そだてれび」の企画

「スタークリエイター発掘オーディション番組そだてれび」は、2022年4月のリニューアルで新設されたメイン企画。テレビ朝日社員から投稿された282作の応募企画から審査を通過した企画を約10分のミニ番組として映像化。期間中最も視聴者の反響が大きかったものは特別番組として再立案される。月曜はドラマ、火曜、木曜はバラエティー＆ドキュメンタリー、水曜はアニメ企画を放送。
「そだてれび」の企画 > モグりライダー

2022年4月21日開始。木曜（水曜深夜）固定コーナー。モグライダーが世の中を裏支えする職業に、体を張って潜入調査。ありがたみを伝えるチャレンジバラエティ―。
「そだてれび」の企画 > エモエフティーやってみた！

2022年4月19日開始。火曜（月曜深夜）コーナー。プロ漫画家がNFTアートに挑戦すると、どんな作品、どんな評価額のつく作品が出来上がるのかをドキュメント形式で追う。第1弾は漫画家・玉越博幸が挑戦。
「そだてれび」の企画 > 新しい食べ方提案バラエティ「もる塾」

2022年4月15日開始。金曜（木曜深夜）固定コーナー。ぼる塾メンバーが、盛って美味しい食べ合わせを探し出す。
「そだてれび」の企画 > ANZEN漫才の社歌クエスト

2022年4月6日開始、水曜（火曜深夜）固定コーナー。ANZEN漫才が企業を調査して社歌を作る。
「そだてれび」の企画 > 文才芸人

2022年4月5日開始の火曜（月曜日深夜）固定コーナー。文才ある芸人やタレント2名が愛するものを文字で綴る。2名のどちらが愛を伝えられたかを、愛するものの開発者、関係者（食品ならば、発売元の社員）が判定する。
「そだてれび」の企画 > 忌憚ナク蔵

2021年10月7日開始で毎週木曜日(水曜深夜)に放送。同年から放送されている特別番組「忖度ナシ蔵」シリーズのレギュラー版。若手俳優が企業から調査の依頼を受けた調査員「忌憚ナク○(○の中には俳優の芸名から1文字が入る)」を演じ、特定の企業から発売される商品の顧客満足度を調査し、そのランキングと「忌憚ない意見」を紹介する。
「そだてれび」の企画 > 秋山と映画

2021年10月15日開始で毎月一回金曜日(木曜深夜)に放送。秋山竜次(ロバート)が公開を間近に控えた新作映画の主演俳優になりきりインタビューを受けたりストーリーを勝手に想像する。2022年4月14日以降は「秋山竜次のMOVIE IS MY LIFE」から「秋山と映画」に改題。木曜（水曜深夜）枠に移動する。
「そだてれび」の企画 > みんなのまめお

曜日に関わらず放送する1分間のアニメ番組。原案及び声優は丹生明里。
お願い!企画ファームの企画

2010年10月6日スタート。月・水・木曜日に行なわれていたコーナー。「ちょい足しクッキング」・「美食アカデミー」に続くオリジナルのヒット企画を生みだすべく、複数の新企画をスタートして視聴者の意見と感想を聞きながら、より良い企画に成長させていくコーナー。内包番組の様な位置付けで、各企画毎に専用セットも組まれている。
2011年初頭では、月曜日に「ブラマヨとゆかいな仲間たち」、水曜日に「怪しい本の集まる図書館」、木曜日に「ストライク♪ミュージック」が、それぞれ放送され、2011年2月12日放送分からは金曜日に「関ジャニの仕分け∞」が加わったが、2011年4月に「ブラマヨ」と「仕分け∞」が、2011年10月には「ストライク♪ミュージック」が単独番組化したため2012年3月現在この名称が使われることはない。
お願い!企画ファームの企画 > ストライク♪ミュージック

月曜日（2012年9月27日までは木曜日）の企画。同い年のゲスト3人が出演、1週ごとに交代する「プレゼンター」役ゲスト1人が青春時代にハマった楽曲ベスト10曲を他のゲスト2人（「リアクター」役）にプレゼン。リアクター2人は1曲ごとに、プレゼンター同様自分もハマっていたか否かを判定する。判定はボウリング形式で発表され（ハマった2人→ストライク、1人→スペア、0人→ガター）、10曲中何曲ストライク判定を貰えたかで、ゲスト3人をランク付けされる。
毎週、プレゼンされた10曲中1曲は、「今見たい名曲ストライク」コーナーとして歌手本人がスタジオで生披露する。
2011年3月19日の『GOLD』でも初放送され、これまでの放送から1975年生まれ（2011年1月6日、1月20日、1月27日放送）と1970年生まれ（2010年11月4日、11月11日、11月18日放送）の回が再編集されたもの（実質総集編）が放送された。これは、東日本大震災の影響で自粛されたコーナーの穴埋めのため。
この構成をベースに、2011年1月12日・13日放送分は映画「僕と妻の1778の物語」の公開記念として、青春時代の楽曲ではなく泣ける映画10品を草彅剛（SMAP）と映画ライター有村昆、松山梢がプレゼンし合う派生企画「ストライクムービー」が放送された。
2011年10月ネオバラエティ月曜枠でこの企画をベースにした『ストライクTV』がレギュラー化される。
しかし『ストライクTV』は様々な企画が放送されるようになったため、2012年2月2日放送分より本番組に戻された。
お願い!企画ファームの企画 > 林修先生の今やる!ハイスクール

木曜日の企画。便宜上、当企画ファーム節でも説明。2013年8月 - 9月の2か月だけ火曜バラエティ道場で放送した『林修先生の今やる!ハイスクール』を2013年9月30日にお試しプレゼンで放送した所、プレゼン成功し本番組に内包化。
ゲストが講師となるのは火曜バラエティ道場版と同じだが、当企画のランキングは林修監修の元、「（林修らが）印象に残った授業」や「授業内容の重要性部分」等としてランキング作成されていた。
2014年4月より「林修の今でしょ!講座」として火曜19時枠でレギュラー放送。その後、2022年10月より「林修の今、知りたいでしょ!」に改題し、木曜20時枠で放送中。
お願い!企画ファームの企画 > 日本ツウ学院

月曜日の企画で、2013年12月に放送された。外国人生徒と一緒に日本の通な事を学ぶ授業形式コーナー。2013年10月28日が初回。
2014年1月1日には単独で特別番組化していた。2014年4月12日から『これぞ!ニッポン流!』として単独番組化。
| 放送回 | 放送日 | 講師 | テーマ |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 | 2013年10月28日 | 渡部建（アンジャッシュ） | スーパーマーケット |
| 2 | 2013年12月2日 | カンニング竹山 | 電車 |
| 3 | 2013年12月16日 | ビビる大木 | トイレ |
| SP | 2014年1月1日 | 林修 | 弁当・おせち料理 |