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エゴール・リガチョフ

|  ソビエト連邦  ロシアの政治家エゴール・リガチョフЕгор Лигачёв |
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 1989年9月、東ドイツ訪問時
生年月日:   (1920-11-29) 1920年11月29日
出生地:   ロシア社会主義連邦ソビエト共和国 シベリア、ノヴォシビルスク郊外ドゥビンキノ村
没年月日:   (2021-05-07) 2021年5月7日（100歳没）
死没地:   ロシア モスクワ
出身校:  モスクワ航空大学、ソ連共産党高級党学校
前職:  ソ連共産党党官僚（アパラチキ）、トムスク州党第一書記、ソ連共産党政治局員兼書記、ソ連最高会議連邦会議（連邦院）外交委員会議長、ロシア連邦下院国家会議代議員
所属政党:  （ソ連共産党→） ロシア連邦共産党
 ソビエト連邦共産党 中央委員会第二書記
在任期間:  1985年3月10日 - 1990年7月14日
中央委員会書記長:  ミハイル・ゴルバチョフ
その他の職歴
  ソビエト連邦共産党 第26-27期政治局員 （1985年4月23日 - 1990年7月14日）
  ソビエト連邦共産党 第26-27期書記局員 （1983年12月26日 - 1990年7月14日）
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エゴール・クジミッチ・リガチョフ（ロシア語: Его́р Кузьми́ч Лигачёв, ラテン文字転写: Egor Kuz'mich Ligachyov、1920年11月29日 - 2021年5月7日）は、ソビエト連邦およびロシアの政治家。
ミハイル・ゴルバチョフ時代のソ連共産党保守派の領袖。中央委員会書記を務めた。ソ連崩壊後はロシア共産党員となり、1999年から2003年に下院議員を務めた。
来歴、人物 > 生い立ち、初期の経歴

1920年11月29日、シベリアノヴォシビルスクに近いドゥビンキノ村出身。第二次世界大戦中の1943年にセルゴ・オルジョニキーゼ（名称モスクワ航空大学）を卒業する。1943年から1949年まで、航空技術者として働く。1944年ノヴォシビルスクでソ連共産党に入党し、戦後の1945年からノヴォシビルスクで党活動を開始する。コムソモールノヴォシビルスク地区委員会第一書記などを経て、1951年にはソ連共産党中央委員会付属高級党学校で学んでいる。
来歴、人物 > 第二書記へ

共産党官僚（アパラチキ）としては、ニキータ・フルシチョフによる非スターリン化に伴い台頭した世代にあたる。1953年ノヴォシビルスク州文化部長。1955年ノヴォシビルスク州執行委員会副議長。1961年から1965年まで、党中央委員会勤務となり、宣伝部副部長などを歴任する中で、ユーリ・アンドロポフの知遇を得たとされる。レオニード・ブレジネフ時代の1965年にシベリアのトムスク州党第一書記、翌1966年党中央委員候補を経て、1976年党中央委員となる。1983年アンドロポフ書記長によってソ連共産党中央委員会書記（党組織担当）に任命される。1985年3月、コンスタンティン・チェルネンコ書記長の死去に伴う後継書記長選出に当たっては、ゴルバチョフを支持。4月政治局員となり、イデオロギー担当書記、最高会議連邦会議外交委員長となり、ゴルバチョフ政権の「第二書記」となる。
来歴、人物 > 共産党保守派の総帥として

リガチョフは、元来、ゴルバチョフらとともにアンドロポフによって登用されたことからわかるように、ブレジネフ期の「停滞の時代」を改革する必要性を認識していた。しかし、ゴルバチョフがペレストロイカ政権当初に掲げた、急進的改革の姿勢とは相違し、市場経済の批判、党官僚の既得権益擁護など、改革に対しては次第に保守的になり、党内の保守派の代表者となっていった。ゴルバチョフ政権初期の反アルコールキャンペーンの主導に代表されるように、リガチョフの政治姿勢は強権的、硬直的ですらあった。
1987年以降リガチョフは保守的論調を強め、急進改革派と事あるごとに対立していくようになっていった。レニングラードのニーナ・アンドレーエワ（ロシア語版、英語版）（後の全連邦共産党ボリシェヴィキ党首）が執筆した反ペレストロイカ論文（ロシア語版）支持や、スターリン批判、新思考外交への反対、ボリス・エリツィンとの確執などが挙げられる。1988年秋の党人事異動でイデオロギー担当を外され、農業政策担当、党中央委員会農業委員会議長に任命される。これは、事実上の左遷であった。
1990年7月の第28回ソ連共産党大会で、ゴルバチョフは書記長制を廃止し、党議長、副議長制を導入しようとした。党議長、副議長制に対してリガチョフは、先に導入された大統領制とともに共産党体制を崩壊せしめるものとして批判した。結局、党議長制は撤回され、書記長の下に副書記長職を新設することとなった。ゴルバチョフは、ウクライナ共産党第一書記のウラジーミル・イワシコを推薦したのに対抗して、エゴール・リガチョフも立候補した。投票の結果、イワシコがリガチョフを大差で破って当選した。これは、代議員たちがリガチョフが副書記長に選出されることによって、改革派と保守派に共産党が分裂することを懸念したためである。ゴルバチョフはリガチョフを党の役職から外すことに成功するが、さらに党保守派からは、新たに設立されたロシア共産党第一書記のイワン・ポロスコフやレニングラード党第一書記のボリス・ギダスポフが台頭し、ゴルバチョフを追い込むことになった。
来歴、人物 > ソ連崩壊後

1991年のソ連崩壊に伴い、1993年にロシア連邦共産党が結成されると、当初から共同設立者に名を連ねるとともに中央委員に選出され、同年に行われた国家会議（下院）代議員選挙に共産党から立候補し当選した。以後3回連続で当選し、下院議員としては最高齢の代議員となったが、2003年に統一ロシアのウラジーミル・ジドキフに破れ議席を失った。
2021年5月7日、モスクワで死去。肺炎で入院していた。
著作(訳)

『ゴルバチョフの謎』大熊秀治監訳、東京新聞社出版局、1993年
ヒストンアセチルトランスフェラーゼ

ヒストンアセチルトランスフェラーゼ（ヒストンアセチル基転移酵素、ヒストンアセチル化酵素、英: histone acetyltransferase、略称: HAT）は、ヒストンタンパク質のリジン残基をアセチル化する酵素である。アセチルCoAからのアセチル基の転移によって、ε-N-アセチルリジンが形成される。真核生物のゲノムDNAはヒストンの周囲に巻き付いており、ヒストンへのアセチル基の転移によって遺伝子はオンとなったりオフとなったりする。一般的に、ヒストンのアセチル化は遺伝子発現を増加させる。
ヒストンのアセチル化は一般的に、転写の活性化やユークロマチンと関連付けられている。ユークロマチンは染色体の凝縮度の低い領域であり、転写因子はより容易にDNA上の調節部位へ結合し、転写活性化を引き起こすことができる。ヒストンのアセチル化が最初に発見された際には、リジンのアセチル化はヒストンの正電荷を中和することで負に帯電したDNAとの親和性を低下させ、DNAに転写因子がアクセスしやすい状態にすると考えられていた。その後、リジンのアセチル化やヒストンの他の翻訳後修飾は、特定のタンパク質間相互作用ドメインの結合部位を形成することも示された。例えば、アセチル化リジンにはブロモドメインを持つタンパク質が結合する。また、ヒストンアセチルトランスフェラーゼは核内受容体や他の転写因子など、ヒストン以外のタンパク質もアセチル化し、遺伝子発現を促進する。
生物学的役割 > クロマチンリモデリング

ヒストンアセチルトランスフェラーゼは細胞内で多くの生物学的役割を果たす。クロマチンは核内に存在するタンパク質とDNAの複合体であり、DNA複製、DNA修復、転写などさまざまな細胞イベントによって多くの構造的変化が生じる。クロマチンは、凝縮状態と非凝縮状態の2つの状態で存在する。非凝縮状態のクロマチンはユークロマチンと呼ばれ、転写が活発に行われる。一方、凝縮状態のクロマチンはヘテロクロマチンと呼ばれ、転写は不活性である。ヒストンはクロマチンのタンパク質部分を構成する。ヒストンタンパク質には、H1、H2A、H2B、H3、H4の5種類が存在する。コアヒストンはH1を除く4種類のヒストン2分子ずつによって構成され、八量体型複合体を形成する。この八量体型複合体には147塩基対のDNAが巻き付き、ヌクレオソームが形成される。ヒストンH1はヌクレオソーム複合体を固定し、複合体に最後に結合するタンパク質である。
ヒストンは正に帯電しており、N末端テールがコアから飛び出している。DNAのホスホジエステル骨格は負に帯電しているため、ヒストンタンパク質とDNAの間には強固なイオン性相互作用が形成される。ヒストンアセチルトランスフェラーゼはヒストンの特定のリジン残基にアセチル基を転移して正電荷を中和し、それによってヒストンとDNAの間の強固な相互作用を低減させる。アセチル化は個々のヌクレオソーム間の相互作用も妨げると考えられており、また他のDNA結合タンパク質との相互作用部位としても機能する。
他のタイプの修飾と同様、ヒストンのアセチル化にもさまざまなレベルが存在し、複製、転写、組換え、修復などさまざまな細胞イベント時にクロマチンのパッキングを制御している。アセチル化はクロマチン構造を規定する唯一の調節的翻訳後修飾であるわけではなく、メチル化、リン酸化、ADP-リボシル化、ユビキチン化も報告されている。こうしたヒストンのN末端テールに対するさまざまな共有結合修飾の組み合わせはヒストンコード（英語版）と呼ばれ、このコードは遺伝して次世代でも保存されると考えられている。
ヒストンH3とH4がHATの主な標的であるが、H2AとH2Bもin vivoでアセチル化される。H3のリジン9番、14番、18番、23番、H4のリジン5番、8番、12番、16番は全てアセチル化の標的となる。H2Bではリジン5番、12番、15番、20番がアセチル化されるのに対し、H2Aではリジン5番と9番のアセチル化のみが観察されている。アセチル化部位は非常に多いため、特定の応答を引き起こす際に高い特異性を発揮することができる。この特異性の例としては、ヒストンH4のリジン5番と12番のアセチル化が挙げられる。このアセチル化パターンは、ヒストンの合成時に見られるものである。他の例としてはH4K16のアセチル化があり、これはキイロショウジョウバエDrosophila melanogasterではオスのX染色体の遺伝子量補償と関連している。
生物学的役割 > 遺伝子発現

ヒストン修飾はクロマチンのパッキングを調節する。DNAのパッキングの程度は遺伝子転写に重要であるが、それは転写が起こるためには転写装置がプロモーターにアクセスする必要があるためである。HATによる荷電リジン残基の中和はクロマチンの脱凝縮を可能にし、転写装置が転写される遺伝子へアクセスできるようになる。しかしながら、アセチル化は必ずしも転写活性の増大と関係しているわけではない。たとえば、H4K12のアセチル化は凝縮した転写不活性なクロマチンと関係している。さらに、一部のヒストン修飾は状況依存的に活性の増大と抑制の双方と関係している。
HATは転写コアクチベーターまたはコリプレッサーとして作用するが、ほとんどの場合10から20個のサブユニットから構成される巨大複合体として存在しており、こうしたHAT複合体中のサブユニットの一部は共通したものである。こうした複合体にはSAGA（Spt/Ada/Gcn5L acetyltransferase）、ADA（transcriptional adaptor）、TFIID、TFTC（TBP-free TAF-containing complex）、NuA3/NuA4（nucleosomal acetyltransferases of H3/H4）などがある。こうした複合体はHATを標的遺伝子にリクルートしてヌクレオソーム中のヒストンのアセチル化を行わせることで、HATの特異性を調節する。HAT転写コアクチベーターの一部にはブロモドメインが存在する。このドメインはアセチル化リジン残基を認識する約110アミノ酸からなるモジュールであり、転写調節におけるコアクチベーター機能と関連している。
HATのファミリー

HATは伝統的に、細胞内局在によって2つのクラスに分類されている。タイプAのHATは核内に位置し、クロマチン中のヌクレオソームヒストンのアセチル化による遺伝子発現の調節に関与している。これらにはブロモドメインが存在し、ヒストン基質のアセチル化リジンの認識と結合を補助している。GCN5（英語版）、p300/CBP、TAFII250（英語版）はタイプAのHATの例であり、アクチベーターと協働して転写を亢進する。タイプBのHATは細胞質に位置し、新たに合成されたヒストンがヌクレオソームへ組み立てられる前の段階でのアセチル化を担う。このタイプのHATの標的はアセチル化されていないため、ブロモドメインは存在しない。タイプBのHATによってヒストンに付加されたアセチル基は、核内へ移行してクロマチンへ組み込まれるとヒストンデアセチラーゼ（HDAC）によって除去される。HAT1（英語版）はタイプBのHATとして知られているわずかな例の1つである。こうした歴史的分類がなされている一方で、一部のHATは複数の複合体や部位で機能するため、特定のクラスへ振り分けることが難しい場合もある。
HATのファミリー > GNATファミリー

HATは構造的特徴や機能的役割のほか、配列保存性に基づいていくつかのファミリーに分類される。GNAT（Gcn5-related N-acetyltransferase）ファミリーには、GCN5、PCAF（英語版）、HAT1、ELP3（英語版）、Hpa2、Hpa3、ATF2（英語版）、Nut1などが含まれる。これらのHATは一般的にブロモドメインの存在によって特徴づけられ、ヒストンH2B、H3、H4のリジン残基をアセチル化することが示されている。GNATファミリーのすべてのメンバーは、触媒を行うHATドメイン内の最大4つの保存されたモチーフ（A-D）によって特徴づけられる。最も高度に保存されているモチーフAにはArg/Gln-X-X-Gly-X-Gly/Ala配列が存在し、アセチルCoAの認識と結合に重要である。モチーフCはほとんどのGNATに存在するが、他の既知のHATの大部分には存在しない。酵母のGcn5は、このファミリーの中で最も詳細な特性解析がなされているメンバーであり、N末端ドメイン、高度に保存された触媒（HAT）ドメイン、Ada2相互作用ドメイン、C末端ドメインの4つの機能的ドメインを持つ。PCAFとGCN5は、全長を通じて高度の相同性がみられる哺乳類のGNATである。これらのタンパク質には酵母のGcn5にはみられない約400アミノ酸のN末端領域が存在するものの、これらのHATとしての機能は進化的に保存されている。Hat1は最初に同定されたHATタンパク質である。Hat1は酵母の細胞質におけるHAT活性の大部分を担い、Hat2との結合によってヒストンH4へ強固に結合する。Elp3は、酵母でみられるタイプAのHATである。Elp3はRNAポリメラーゼホロ酵素（英語版）の一部を構成し、転写伸長に関与している。
HATのファミリー > MYSTファミリー

MYSTファミリーのHATは、その創設メンバーであるMOZ（英語版）、Ybf2（Sas3）、Sas2、Tip60の頭文字から命名された。他の重要なメンバーとしては、Esa1、MOF（英語版）、MORF（英語版）、HBO1（英語版）などがある。これらのHATは一般にジンクフィンガーとクロモドメインの存在によって特徴づけられ、ヒストンH2A、H3、H4のリジン残基をアセチル化することが知られている。いくつかのMYSTファミリータンパク質にはジンクフィンガーに加え、GNATにも存在する高度に保存されたモチーフAを持ち、アセチルCoAの結合を促進している。MYSTのN末端に位置するジンクフィンガーなどのシステインリッチ領域は亜鉛の結合に関与しており、HAT活性に必要不可欠である。Tip60はヒトでHAT活性が示された最初のMYSTファミリーのメンバーである。MOZの染色体転座は白血病などの疾患と関係している。Esa1は酵母で細胞周期の進行に必要不可欠なHATであり、ショウジョウバエのMOFのHAT活性はオスのX染色体からの転写の2倍増（遺伝子量補償）に必要である。ヒトのHBO1（ORC1（英語版）に結合するHAT）は、複製起点認識複合体の構成要素と結合することが示された最初のHATである。MORFは全長を通じてMOZと非常に高い相同性を示す。
HATのファミリー > その他

GNATファミリーとMYSTファミリーの他にも、HAT活性を示す他のタンパク質が高等真核生物には存在する。p300/CBP、核内受容体コアクチベーター（ACTR/SCR-1など）、TAFII250、Rtt109、CLOCK（英語版）などがその例である。p300/CBPは後生動物特異的であり、いくつかのジンクフィンガー領域、ブロモドメイン、触媒（HAT）ドメイン、そして他の転写因子との相互作用領域が含まれる。重要なことに、p300/CBPのHATドメインは他の既知のHATとの配列相同性が全くみられず、このドメインはp300/CBPの転写活性化機能に必要でもある。さらに、これらのタンパク質にはGNATのものと類似したHATドメインモチーフ（A、B、D）が存在する。また、GNATのHATドメイン中の配列と相同なモチーフEも存在する。
ヒトのTFIIICタンパク質の3つの構成要素（hTFIIIC220（英語版）、hTFIIIC110（英語版）、hTFIIIC90（英語版））は独立したHAT活性を有することが示されている。TFIIICはRNAポリメラーゼIIIによる転写に関与する基本転写因子の1つである。Rtt109は菌類特異的なHATであり、その活性はヒストンシャペロンとの結合を必要とする。ヒトのTAFII250とCLOCKのHAT活性に関しては広く研究されてはいない。TAFII250はTFIIDのTBP関連因子サブユニットの1つであり、Gcn5と同じくHAT活性に重要なGly-X-Glyパターンを持つ。CLOCKは概日リズムのマスターレギュレーターであり、BMAL1とともに機能してHAT活性を発揮する。
HATのファミリー > その他 > 核内受容体コアクチベーター

SRC-1、ACTR、TIF-2という3つの重要な核内受容体コアクチベーターがHAT活性を示す。ヒトのSRC-1（steroid receptor coactivator-1）はp300/CBP、PCAFと相互作用し、そのHATドメインはC末端領域に位置している。ACTR（ヒトではRAC3、AIB1、TRAM-1とも呼ばれる）は、特にN末端とC末端（HAT）領域、受容体相互作用ドメインやコアクチベーター相互作用ドメインにおいてSRC-1と有意な配列相同性がみられる。ACTRもp300/CBP、PCAFと相互作用する。ACTRの受容体相互作用ドメインにはアセチル化が起こり、ACTRの受容体への結合すなわちACTRによる活性化が阻害される。すなわち、ACTRは自身がHATであるとともに、他のアセチルトランスフェラーゼによる調節標的ともなる。TIF-2（transcriptional intermediary factor 2、GRIPとも呼ばれる）は別の核内受容体コアクチベーターであり、これもp300/CBPと相互作用する。
下の表では、HATのファミリーとそのメンバー、生物種、関連する複合体、ヒストン基質、構造的特徴について示す。
| ファミリー | 生物種 | 関連する複合体 | 基質特異性 | 構造的特徴 |
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GNAT: 
| Gcn5 | S. cerevisiae | SAGA, SLIK (SALSA), ADA, HAT-A2 | H2B, H3, (H4) | ブロモドメイン |
| GCN5 | D. melanogaster | SAGA, ATAC | H3, H4 | ブロモドメイン |
| GCN5 | H. sapiens | STAGA, TFTC | H3, (H4, H2B) | ブロモドメイン |
| PCAF | H. sapiens | PCAF | H3, H4 | ブロモドメイン |
| Hat1 | S. cerevisiae - H. sapiens | HAT-B, NuB4, HAT-A3 | H4, (H2A) |  |
| Elp3 | S. cerevisiae | Elongator | H3, H4, (H2A, H2B) |  |
| Hpa2 | S. cerevisiae | HAT-B | H3, H4 |  |
| Hpa3 | S. cerevisiae |  | H3, H4 |  |
| ATF-2 | S. cerevisiae - H. sapiens |  | H2B, H4 |  |
| Nut1 | S. cerevisiae | メディエーター（英語版） | H3, H4 |  |
MYST: 
| Esa1 | S. cerevisiae | NuA4（英語版）, piccolo-NuA4 | H2A, H4, (H2B, H3) | クロモドメイン |
| Sas2 | S. cerevisiae | SAS, NuA4 | H4, (H2A, H3) |  |
| Sas3 (Ybf2) | S. cerevisiae | NuA3 | H3, (H4, H2A) |  |
| Tip60 | H. sapiens | Tip60, NuA4 | H2A, H4, (H3) | クロモドメイン |
| MOF | D. melanogaster | MSL | H4, (H2A, H3) | クロモドメイン |
| MOZ | H. sapiens | MSL | H3, H4 |  |
| MORF | H. sapiens | MSL | H3, H4 |  |
| HBO1 | H. sapiens | ORC | H3, H4 |  |
p300/CBP: 
| p300 | H. sapiens |  | H2A, H2B, H3, H4 | ブロモドメイン |
| CBP | H. sapiens |  | H2A, H2B, H3, H4 | ブロモドメイン |
SRC (核内受容体コアクチベーター): 
| SRC-1 | H. sapiens | ACTR/SRC-1 | H3, H4 |  |
| ACTR (RAC3, AIB1, TRAM-1, SRC-3) | H. sapiens | ACTR/SRC-1 | H3, H4 |  |
| TIF-2 (GRIP1) | H. sapiens |  | H3, H4 |  |
その他: 
| TAFII250 (TAF1) | S. cerevisiae - H. sapiens | TFIID | H3, H4, (H2A) | ブロモドメイン |
| TFIIIC (p220, p110, p90) | H. sapiens | TFIIIC | H2A, H3, H4 |  |
| Rtt109 | S. cerevisiae | ヒストンシャペロン | H3 |  |
| CLOCK | H. sapiens |  | H3, H4 |  |
全体構造

一般的に、HATは3本のβシートとその片側に平行に伸びる長いαヘリックスによって構成される、構造的に保存されたコア領域によって特徴づけられる。GNATタンパク質のモチーフA、B、Dに対応するコア領域の両側にはそれぞれN末端とC末端のα/βセグメントが位置し、これらはHATの各ファミリーに固有の構造である。中心部のコアと隣接するセグメントはコアの上に溝を形成し、そこがヒストン基質が触媒前に結合する部位となる。中心部のコアドメイン（GNATのモチーフA）はアセチルCoAの結合と触媒に関与し、N末端、C末端セグメントはヒストン基質の結合を補助する。HATファミリーによって異なる配列や構造を持つN末端、C末端領域と関連した特徴は、HAT間で異なるヒストン基質の特異性の差異の説明の1つとなる可能性がある。CoAの結合はGcn5のC末端セグメントを外側へ移動させ、ヒストンが結合する中心部のコアの溝を広げることが観察されている。さらに、CoAとタンパク質との間の接触はヒストン-タンパク質間の有利な接触を促進し、in vivoにおいてCoAの結合がヒストンの結合に先立って起こるのはこのためである可能性が高い。
全体構造 > GNAT、MYSTファミリー

GNATファミリーのHATは、約160残基のHATドメインと、アセチル化リジン残基に結合するC末端のブロモドメインによって最もよく特徴づけられる。MYSTファミリーのHATドメインは約250残基である。MYSTタンパク質の多くには、メチル化リジン残基に結合するN末端のクロモドメインに加えて、HAT領域内にシステインに富む亜鉛結合ドメインが存在する。GNATタンパク質（Gcn5、PCAF）の触媒ドメインの構造は、5本のαヘリックスと6本のβストランドからなるα/β混合型の球状フォールドである。全体的なトポロジーは万力のような形状であり、タンパク質の中心部コアの両側をN末端とC末端のセグメントが挟んでいる。
全体構造 > p300/CBPファミリー

p300/CBPは、GNATやMYSTファミリーよりも大きなHATドメイン（約500残基）を持つ。また、ブロモドメインに加えて、3つのシステイン/ヒスチジンリッチドメインを持ち、これらは他のタンパク質との相互作用を媒介すると考えられている。p300/CBPは引き延ばされたような形の球状ドメイン構造によって特徴づけられ、中心部の7本のストランドからなるβシートを9本のαヘリックスといくつかのループが取り囲んでいる。アセチルCoAの結合に関係する中心部のコア領域はGNATやMYSTファミリーのHATとの間で保存されているが、このコアに隣接する領域には多くの構造的差異が存在する。全体として、構造データはp300/CBPがGNATやMYSTよりも基質結合の特異性が低いことを支持している。
全体構造 > Rtt109

Rtt109の構造はp300と非常に類似しているが、両者の間の配列同一性はわずかに7%である。7本のストランドからなるβシートがαヘリックス、そしてアセチルCoA基質の結合に関与するループによって取り囲まれている。構造の保存性にもかかわらず、Rtt109とp300/CBPの機能は各々に固有のものである。例えば、Rtt109の基質結合部位はGNATやMYSTファミリーのHATの方に類似している。さらに、両者の活性部位の残基も異なり、このことは両者のアセチル基転移の触媒機構が異なることを示唆している。
触媒機構

HATによる触媒の基本的機構は、ヒストン内の標的のリジン側鎖のε-アミノ基に対するアセチルCoAのアセチル基の転移である。こうした転移を行うため、さまざまなファミリーのHATがそれぞれ固有の戦略をとる。
触媒機構 > GNATファミリー

GNATファミリーのメンバーには保存されたグルタミン酸残基が存在し、アセチルCoAのチオエステル結合に対するリジンのアミンの求核攻撃の触媒の際に一般塩基として作用する。これらのHATはordered sequential Bi-Bi機構を用いるため、触媒の前に双方の基質（アセチルCoAとヒストン）が酵素に結合して三者複合体を形成する必要がある。まずアセチルCoAが結合し、続いてヒストンが結合する。保存されたグルタミン酸残基（酵母Gcn5ではGlu173）は水分子を活性化してリジンのアミンからプロトンを引き抜き、酵素に結合したアセチルCoAのカルボニル炭素に対する直接的な求核攻撃が行われる。反応後、まずアセチル化ヒストンが放出され、その後にCoAが続く。
触媒機構 > MYSTファミリー

MYSTファミリーのHATである酵母Esa1に関する研究からは、保存されたグルタミン酸残基とシステイン残基が関与するピンポン機構であることが明らかにされている。反応の最初の部分では、システイン残基がアセチルCoAのカルボニル炭素による求核攻撃を受けてアセチル化され、共有結合中間体が形成される。その後、グルタミン酸残基が一般塩基として作用し、システインからヒストン基質へのアセチル基の転移が促進される。この部分はGNATによる機構と類似している。Esa1がpiccolo NuA4複合体へ組み立てられている場合にはシステイン残基に対する依存性を失うことから、この酵素が生理学的に適切な多タンパク質複合体の一部となっている場合には、反応は三者のBi-Bi機構で進行することが示唆される。
触媒機構 > p300/CBPファミリー

ヒトのp300では、Tyr1467が一般酸として作用し、Trp1436がヒストン基質の標的のリジン残基を活性部位への配向を補助する。これら2つの残基はp300/CBPファミリー内で高度に保存されており、GNATやMYSTファミリーと異なり、p300は触媒に際して一般塩基を利用しない。p300/CBPファミリーはTheorell-Chance機構（“hit-and-run”など）を利用している可能性が高い。
触媒機構 > Rtt109

Rtt109は他のHATとは異なる機構を利用する。酵母の酵素はヒストンシャペロンタンパク質Asf1やVps75が存在しない場合には触媒活性が非常に低く、これらはヒストン基質の酵素への送達に関与している可能性がある。さらに、このHATに関しては一般酸も一般塩基も未同定である。
基質の結合と特異性

アセチルCoAとヒストン基質ペプチドが結合したいくつかのHATドメインの構造からは、ヒストンは中心部のコア領域が底部を形成する溝を横切る形で結合し、溝の両側に隣接する多様なN末端・C末端セグメントが基質ペプチドとの相互作用の大部分を媒介していることが明らかにされている。HATのさまざまなヒストン基質に対する選択性の少なくとも一部は、こうした多様性領域が担っている。
GNATとMYSTファミリーのメンバーやRtt109はp300/CBPよりも高い基質選択性を示し、p300/CBPは基質結合に関しては曖昧性が高い。GNATファミリーとp300/CBPファミリーによる効率的な基質結合と触媒にはアセチル化されるリジンの両側3–5残基のみが必要なようである一方で、MYSTファミリーのHATによる効率的なアセチル化には基質のより離れた領域が重要である可能性がある。
基質の結合と特異性 > リジンに対する選択性

さまざまなHATは、通常は多サブユニット複合体の状態で、ヒストン中の特定のリジン残基をアセチル化することが示されている。
基質の結合と特異性 > リジンに対する選択性 > GNATファミリー

Gcn5は他のタンパク質因子が存在しない状態ではヌクレオソーム中のヒストンをアセチル化することができない。しかし、SAGAやADAなどの複合体の状態では、Gcn5はH3K14やH2B、H3、H4の他の部位（H3K9、H3K36、H4K8、H4K16など）をアセチル化することができる。Gcn5とPCAFはどちらも、遊離ヒストンとヌクレオソーム中のヒストンのいずれに対しても、H3K14に対して最も高い部位選択性を示す。In vitroでは、Hat1はH4K5とH4K12をアセチル化し、Hpa2はH3K14をアセチル化する。
基質の結合と特異性 > リジンに対する選択性 > MYSTファミリー

ハエでは、MSL複合体中のMOFによるオスX染色体のH4K16のアセチル化は、遺伝子量補償機構としての転写アップレギュレーションと相関している。ヒトでは、MSL複合体はゲノム全体のH4K16のアセチル化の大部分を担う。適切な複合体の状態では、Sas2（SAS）とEsa1（NuA4）もH4K16のアセチル化を行い、特に染色体のテロメア領域で顕著である。Sas2はin vitroでは遊離ヒストンのH3K14をアセチル化することも観察されている。Esa1もin vitroでは遊離ヒストンのH3K14をアセチル化し、またヌクレオソーム中のヒストンに対してはin vitroとin vivoのいずれかにおいてH2AK5、H4K5、H4K8、H4K12をアセチル化する。特筆すべきことに、Sas2とEsa1のいずれも、in vitroで遊離酵素としてはヌクレオソーム中のヒストンをアセチル化することはできない。このことはSas3にも当てはまり、Sas3はin vivoではH3K9とH3K14に加え、H2AとH4のリジン残基もアセチル化することが観察されている。MOZもH3K14をアセチル化することができる。
基質の結合と特異性 > リジンに対する選択性 > その他

p300/CBPはヌクレオソームのコアヒストンのすべてを同等にアセチル化することができる。In vitroでは、H2AK5、H2BK12、H2BK15、H3K14、H3K18、H4K5、H4K8をアセチル化することが観察されている。SRC-1はH3K9とH3K14をアセチル化し、TAFII230（ヒトTAFII250のショウジョウバエホモログ）はH3K14をアセチル化する。Rtt109はAsf1またはVps75の存在下でH3K9、H3K23、H3K56をアセチル化する。
基質の結合と特異性 > ヒストン以外の基質（in vitro）

特定のHATは、コアヒストンに加えて、転写アクチベーター、基本転写因子、構造タンパク質、ポリアミン、核内輸送に関与するタンパク質など、細胞内の他の多数のタンパク質をアセチル化する。これらのタンパク質のアセチル化によって、DNAやタンパク質基質との相互作用に変化が生じる。アセチル化がこうした形でタンパク質の機能に影響を与えるという考えから、シグナル伝達経路におけるアセチルトランスフェラーゼの役割や、キナーゼやリン酸化との適切なアナロジーが可能かどうかに関する研究が行われるようになった。
基質の結合と特異性 > ヒストン以外の基質（in vitro） > PCAF

PCAFとp300/CBPは、ヒストン以外の多数のタンパク質をアセチル化することが観察されている主なHATである。PCAFに関しては、非ヒストンクロマチンタンパク質であるHMG-N2/HMG17（英語版）やHMG-I(Y)（英語版）、転写アクチベーターであるp53、MyoD（英語版）、E2F(1-3)、HIV Tat、基本転写因子TFIIE（英語版）、TFIIF（英語版）などがアセチル化される。その他のタンパク質としては、CIITA（英語版）、BRM（英語版）、NF-κB(p65)、TAL1/SCL（英語版）、Beta2/NeuroD（英語版）、C/EBPβ（英語版）、IRF2（英語版）、IRF7（英語版）、YY1、KLF13（英語版）、EVI1（英語版）、AME（AML1/MDS1/EVI1）、ER81（英語版）、アンドロゲン受容体、c-Myc、GATA2（英語版）、Rb、Ku70、アデノウイルスE1A（英語版）などが挙げられる。また、PCAFは自己アセチル化によってブロモドメインとの分子内相互作用を促進し、HAT活性を調節している可能性がある。
基質の結合と特異性 > ヒストン以外の基質（in vitro） > p300/CBP

p300/CBPもヒストン以外の基質が多く存在し、非ヒストンクロマチンタンパク質HMG1、HMG-N1/HMG14（英語版）、HMG-I(Y)、転写アクチベーターp53、c-Myb（英語版）、GATA1（英語版）、EKLF（英語版）、TCF、HIV Tat、核内受容体コアクチベーターACTR、SRC-1、TIF-2、基本転写因子TFIIE、TFIIFなどがアセチル化される。その他の基質としては転写因子Sp1、KLF5（英語版）、FOXO1、MEF2C（英語版）、SRY、GATA4（英語版）、HNF6（英語版）、HMGB2（英語版）、STAT3、アンドロゲン受容体、エストロゲン受容体α、GATA2、GATA3（英語版）、MyoD、E2F(1-3)、p73α（英語版）、Rb、NF-κB(p50, p65)、SMAD7、インポーチンα（英語版）、Ku70、アデノウイルスE1A、D型肝炎ウイルスS-HDAg、YAP1、β-カテニン、RIP140（英語版）、PCNA、DNA代謝酵素FEN1（英語版）、チミンDNAグリコシラーゼ（英語版）、WRN、STAT6（英語版）、Runx1 (AML1)、UBF（英語版）、Beta2/NeuroD、CREB、c-Jun、C/EBPβ、NFE2（英語版）、SREBP（英語版）、IRF2、Sp3（英語版）、YY1、KLF13、EVI1、BCL6、HNF4（英語版）、ER81、FOXO4 (AFX)が挙げられる。
基質の結合と特異性 > 多サブユニットHAT複合体

HATの基質特異性は多サブユニット複合体の形成によって調節されることが観察されている。一般的に、組換えHATは遊離ヒストンをアセチル化することができる一方で、ヌクレオソーム中のヒストンのアセチル化はin vivoのHAT複合体中でのみ行われる。こうした複合体中でHATと結合するタンパク質の一部は、ゲノムの特定の領域のヌクレオソームへHAT複合体を標的化する機能を果たす。HAT複合体（SAGA、NuA3など）はメチル化ヒストンをドッキング部位として利用することが多く、触媒HATサブユニットはより効率的にヒストンのアセチル化を行うことができるようになる。
さらに、多サブユニットHAT複合体の形成はHATのリジン特異性に影響を与える。特定のHATがアセチル化するリジン残基の特異性は、各複合体との結合によって、より広くなったり、より限定的なものになったりする。例えば、MYSTファミリーのHATのヒストン基質のリジン特異性は、複合体中ではより限定されたものとなる。対照的に、Gcn5は他のサブユニットと共にSAGAやADAといった複合体を形成することで、ヒストンH2BやH3の複数の部位をアセチル化する能力を獲得する。さらに、Rtt109のアセチル化部位の特異性はVps75またはAsf1のいずれかとの結合によって規定される。Rtt109はVps75と複合体を形成した際にはH3K9とH3K27をアセチル化するが、Asf1と複合体を形成した際にはH3K56を選択的にアセチル化する。
活性の調節

HATの触媒活性は2種類の機構によって調節される。1つは調節タンパク質サブユニットとの相互作用、もう1つは自己アセチル化である。特定のHATは複数の方法で調節される場合があり、同じエフェクターであっても異なる条件下では異なる結果をもたらす場合もある。HATの多タンパク質複合体との結合がin vivoでHATの活性と基質特異性の双方の調節機構となっていることは明らかであるが、その実際の分子機構は大部分が不明瞭である。しかしながら、結合したサブユニットはHAT複合体のヒストン基質への生産的な結合を促進し、このことが触媒への寄与の一因となっていることがデータからは示唆されている。
MYSTファミリーのHAT、p300/CBP、Rtt109は自己アセチル化によって調節されることが示されている。ヒトのMOF、酵母のEsa1やSas2は活性部位の保存されたリジン残基が自己アセチル化され、この修飾はin vivoでの機能に必要である。ヒトのp300はHATドメイン内に塩基性の高いループが埋め込まれており、活性型酵素ではこの部位が高アセチル化されている。不活性なHATではこのループは負に帯電した基質結合部位に位置しており、自己アセチル化に伴って放出されることが提唱されている。酵母のRtt109ではLys290のアセチル化が完全な触媒活性に必要である。反対に、一部のHATはアセチル化によって阻害される。例えば、核内受容体コアクチベーターACTRのHAT活性はp300/CBPによるアセチル化によって阻害される。
臨床的意義

ヒストンアセチルトランスフェラーゼはクロマチン構造を操作し、エピジェネティックな枠組みを形成する能力を持つため、細胞の維持や生存に必要不可欠である。クロマチンリモデリング過程にはHATなどいくつかの酵素が関与する。これらの酵素はヌクレオソームの再形成を補助し、またDNA損傷修復系が機能するために必要である。HATは、特に神経変性疾患において、疾患の進行の補助因子として関与していることが示唆されている。例えば、ハンチントン病は運動能力や精神能力に影響が生じる疾患であり、この疾患と関係する既知の唯一の変異はハンチンチンのN末端領域である。ハンチンチンはin vitroでHATと直接相互作用し、p300/CBPとPCAFの触媒活性を抑制することが報告されている。
ヒトの早老症であるハッチンソン・ギルフォード・プロジェリア症候群は核マトリックス（英語版）タンパク質ラミンAのプロセシングの欠陥によって引き起こされる。この疾患のマウスモデルでは、DNA損傷部位への修復タンパク質のリクルートの遅れが観察される。この修復応答の遅れの根底にある分子機構には、ヒストンアセチル化の欠陥が関与している。具体的には、ヒストンアセチルトランスフェラーゼMofの核マトリックスへの結合の低下を原因とするヒストンH4リジン16番のアセチル化の低下がこの欠陥と関係している。
脊髄小脳失調症1型は、ATXN1（英語版）タンパク質の欠陥によって引き起こされる神経変性疾患である。変異型ATXN1はヒストンアセチル化を低下させ、HATを介した転写の抑制を引き起こす。
HATは学習や記憶機能の制御とも関係している。PCAFやCBPを持たないマウスでは神経変性がみられることが研究で示されている。PCAFを欠失したマウスは学習能力が低く、CBPを欠失したマウスでは長期記憶の喪失がみられるようである。
アセチル化と脱アセチル化の間の平衡の調節不全は、特定のがんの症状と関係している。ヒストンアセチルトランスフェラーゼが阻害された場合、損傷DNAは修復されない可能性があり、最終的には細胞死が引き起こされる。がん細胞でのクロマチンリモデリングの制御は、がん研究の新たな薬剤標的となる可能性がある。がん細胞でクロマチンリモデリングに関与するHATを攻撃することで、DNA損傷を多く蓄積させ、アポトーシスの増加を引き起こすことが可能であるかもしれない。こうしたHAT阻害剤の1つに、ガルシノール（garcinol）と呼ばれるものがある。この化合物はガルシニア・インディカ（英語版）Garcinia indica（インドマンゴスチン）の果実の外皮に含まれる。ガルシノールは非相同末端結合の過程を阻害し、放射線増感剤として有効である可能性がある。
ヒストンテールとそのクロマチン形成における機能
遺伝子の転写におけるHATの役割を示した模式図
代表的なHATの重要なドメインとその位置（HAT = 触媒アセチルトランスフェラーゼドメイン; Bromo = ブロモドメイン; Chromo = クロモドメイン; Zn = ジンクフィンガードメイン）。各HATのアミノ酸長が右に示されている。
CoAとヒストンH3ペプチドが結合したテトラヒメナGcn5の結晶構造（PDB: 1QSN​）。中心部のコアが緑、隣接するN末端、C末端セグメントが青、CoAが橙、ヒストンペプチドが赤で示されている。
GNATファミリー（A）とMYSTファミリー（B）のHATによる触媒機構。
WSMH

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ミシガン州フリント/サギノー/ベイシティ/ミッドランド  アメリカ合衆国
都市: ミシガン州フリント
ブランディング: Fox 66 ニュース放送: Mid Michigan Now
チャンネル: デジタル: 16（UHF） 仮想: 66
系列: 66.1: FOX 66.2: アンテナTV（英語版） 66.3: コメット（英語版） 66.4: スタジアム（英語版）
所有者: シンクレア・ブロードキャスト・グループ (WSMH Licensee, LLC)
開局: 1984年9月27日
初放送: 1985年1月13日 (39年前) (1985-01-13)
識別信号の意味: "We Show More Hits"
姉妹局: WEYI-TV（英語版）、WBSF（英語版）、バリー・スポーツ・デトロイト（英語版）
旧チャンネル番号: アナログ: 66（UHF、1984年 - 2009年）
旧系列: アナログ/.1: 独立局（英語版）（1985年 - 1986年） .2: ザ・チューブ・ミュージック・ネットワーク（英語版）（2006年 - 2007） TheCoolTV（英語版）（2010年 - 2012年） GetTV（英語版）（2014年 - 2015年） .3: ZUUSカントリー（英語版）（2010年 - 2015年）
送信所出力: 245 kW
高度: 365.5 m (1,199 ft)
Facility ID: 21737
送信所座標: 北緯43度13分31秒 西経84度4分33秒﻿ / ﻿北緯43.22528度 西経84.07583度﻿ / 43.22528; -84.07583
免許機関: FCC
公開免許情報:: Profile CDBS
ウェブサイト: nbc25news.com
WSMH（チャンネル66、「Fox 66」として放送上でブランド化）は、アメリカ・ミシガン州フリントに認可されたテレビ局で、ミシガン州北東部のFOX系列局として機能している。シンクレア・ブロードキャスト・グループが所有しており、サギノーのライセンスを受けたNBC系列のWEYI-TV（英語版）（チャンネル25、ハワード・スターク・ホールディングスが所有）とベイシティの認可を受けたCW系列局のWBSF（英語版）（チャンネル46、カニンガム・ブロードキャスティング（英語版）が所有）に、個別の共有サービス契約（SSA）を通じて特定のサービスを提供している。ただし、カニンガムの株式の大部分は故人グループの創設者であるジュリアン・スミスの家族が所有しているため、シンクレアは事実上、WBSFを所有している。
3つの放送局は、マウント・モリス・タウンシップ（英語版）のウェスト・ピアソン・ロードにあるスタジオを共有していおり（フリントの郵送先住所を使用）、WSMHの送信所は、セントチャールズ（英語版）近くのアンマン・ロード（ゲイリー・ロードの近く）にある。WSMH用の個別のウェブサイトは無い代わりに、姉妹局WEYI-TVのそれと統合されている。
歴史

フリント・ブロードキャスティング・リミテッド・パートナーシップ（Flint Broadcasting Limited Partnership）は、1984年9月27日に割り当てられたコールサイン「WSMH」を使用して放送局を要求した。WSMHは、1985年1月13日に、フレデリック・（フリッツ・）ミルズを総支配人とする独立局（英語版）として開局した。ミルズは、シカゴのUPIメディア（UPI Media）の全国営業部長を務めていた。同年4月の送信所の火災により、修理が可能になるまで、約1ヶ月間放送を停止した。フリント・ブロードキャスティングは1986年7月までにWSMHをジェラルド・J・ロビンソン（Gerald J. Robinson）に売却した。同年10月9日、チャーターFOX系列局になった。シンクレア・ブロードキャスト・グループは1996年に購入した。
2012年5月15日にシンクレアとFOXの間で締結された新しい5年間の提携契約により、WSMHは少なくとも2017年12月31日までFOXの提携を維持するが、現在、そのFOXの提携は現在も続いている。
番組 > シンジケート番組

WSMHのシンジケート番組には、『ジャッジ・ジェリー（英語版）』、『ザ・ピープルズ・コート（英語版）』、『ファミリー・フュード』、『ビッグバン★セオリー/ギークなボクらの恋愛法則』、『それいけ! ゴールドバーグ家』などがある。
番組 > ニュース運用

2021年12月の時点で、WSMHは現在、毎週16時間半のローカルで制作されたニュース番組を放送している（平日：3時間、土曜日：30分、日曜日：1時間）。
2002年10月28日、WSMHはニュース部門を立ち上げ、毎日22:00にローカル放送を放送し始めた。『Fox 66 News at 10』と呼ばれ、『ニュースセントラル』ブランドでシンクレアの中央ニュース部門によって支援された。ローカルニュースはWSMHのスタジオから発信され、全国のニュース、天気、スポーツはメリーランド州ハントバレー（英語版）の『ニュースセントラル』本部から放送された。同局は、シンクレアが所有する『ニュースセントラル』サービスを利用した最初のプロパティであり、ローカルニュース市場に参入したのは初めてのことであった。2006年1月、シンクレアは、視聴率と費用が低いため、『ニュースセントラル』事業を終了する計画を発表した。
4月10日、シンクレアは、CBS系列のWNEM-TVが、WSMHで『TV5 News at 10 on Fox 66』として知られる毎日22:00の番組の制作を開始すると発表した。これは、サギノーのダウンタウンのノース・フランクリン・ストリートにあるWNEMのスタジオから4月24日に放送され始めた。4月21日に放送された最後の『ニュースセントラル』の後、多くの地元のWSMHニュース従業員が解雇された。プレスリリースによると、将来、一部のパーソナリティがWNEMが制作したニュース番組に参加することが予想されていた。これは、5月3日にWNEMニュースチームに加わった元WSMHリポーターのデイビッド・カスターの場合だった。
『ニュースセントラル』最終回では、最後の数分間に過去の番組のクリップが取り上げられた。最後に、スタジオは暗くなり、ジム・キルツナーと彼の上司は最後に去った。WSMHがニュース業務を停止した後も、マーク・E・ハイマンの物議を醸す社説『ザ・ポイント（The Point）』は、WNEMが制作したニュース放送の終了後も放映され続けた。ハイマンは11月30日に解説を終えた。2009年5月1日、10時のニュースタイトルのブランドが変更され、放送は更新されたグラフィックを受けた。毎日22:45に、『スポーツ・エクストラ（Sports Extra）』と呼ばれる15分間のスポーツハイライト番組が放送される。シンクレアが運営するローカルニュース部門が提供し、毎週月曜日に放送される『逃亡者ファイル（Fugitive Files）』と呼ばれる一般的なコーナーもある。WNEMは2010年10月14日にニュース番組を16:9拡張解像度ワイドスクリーンにアップグレードしたが、WSMHのニュース番組は、ワイドスクリーンでニュース番組を受けるための個別のスタジオに最新のマスターコントロール機能がないため、ピラーボックス化された4:3標準定義のままである。
2015年4月27日より、WEYIは、シンクレア所有姉妹局のWSMHの22:00のニュース番組『Fox 66 News at 10』の制作を引き継いだ。4月27日より前に、WNEM-TVは、WSMHとのローカル契約の一環として、WSMHの夕方のニュース番組を制作した。シンクレア・ブロードキャスト・グループが制作した日曜日朝の30分間の調査報道番組『フル・メジャー・ウィズ・シャリル・アットキソン』は、同年10月4日から同チャンネルで開始した。
技術情報 > サブチャンネル

デジタル信号は多重化されている。
| チャンネル（英語版） | ビデオ | アスペクト比 | 略称 | 番組編成 |
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| 46.3 | 480i | 16:9 | Charge! | チャージ!（英語版） |
| 66.1 | 720p | 16:9 | FOX66 | メインWSMH番組/FOX |
| 66.2 | 480i | 4:3 | ANTENNA | アンテナTV（英語版） |
| 66.3 | 480i | 16:9 | COMETTV | コメット（英語版） |
| 66.4 | 480i | 16:9 | STADIUM | スタジアム（英語版） |

2006年9月30日、WSMHは二次サブチャンネルでザ・チューブ（英語版）の放送を開始した。
2010年終わりから2011年初めに、所有者のSinclairによる新しい運送契約により、WSMHは、66.2のTheCoolTV（英語版）と66.3のザ・カントリー・ネットワーク（英語版）という2つのミュージックビデオネットワークをデジタルサブチャンネルに追加した。
2012年8月下旬に、TheCoolTVは、WSMHを含む、チャンネルを伝送する32のシンクレア所有局全てから削除されたが、所属が更新されなかったため、置き換えはなかった。シンクレアは2014年6月に、GetTV（英語版）を33のテレビ市場に追加する契約に署名し、WSMHは同年7月2日からチャンネル66.2に同チャンネルを追加した。
Zuusは、2015年10月31日にWSMH-DT3でコメット（英語版）に置き換えられた。同年12月に、GetTVをアンテナTV（英語版）に置き換えた。
技術情報 > アナログ-デジタル変換

2009年5月21日に、UHFチャンネル66を介したアナログ信号の通常の番組を終了した。WSMHのデジタル信号は、移行前のUHFチャンネル16に残り、PSIP（英語版）を使用して、仮想チャンネルを、移行の結果として放送の使用から削除された高帯域UHFチャンネル（52-69）の1つである以前のUHFアナログチャンネル66として表示した。
西島豊造

| にしじま とよぞう 西島 豊造 |
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生誕:   (1962-11-20) 1962年11月20日（62歳） 東京都目黒区中根
国籍:   日本
職業:  株式会社スズノブ代表取締役
著名な実績:  五つ星お米マイスター （認定第302-13-077号） SPR （Suzunobu Project Rice） 『和穀の会』 『超米屋』
代表作:  満天☆青空レストラン どっちの料理ショー
補足
  西島 豊造 (toyozou.nishijima) - Facebook
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西島 豊造（にしじま とよぞう、1962年11月20日 - ）は、東京都目黒区の米穀店、株式会社スズノブ代表取締役。「JA四万十厳選にこまる」ブランド化アドバイザー。島根県「島根米」こだわり米部門アドバイザー。お米マイスター。地域ブランド米による地域活性化に尽力し、多数のメディアで発信している。
人物

東京都目黒区出身。駒澤大学高等学校卒業、1986年（昭和61年）北里大学獣医畜産学部畜産土木工学科（飼料農地造成学）を卒業後に、財団法人北海道農業近代化コンサルタントに入社（農業土木コンサルタント・技師）。1988年9月、家業の米屋「株式会社鈴延商店」を継ぐ（専務）。1991年（平成3年）1月、株式会社スズノブ代表取締役に就任。1999年（平成11年）、一般社団法人日本米穀小売振興会主催 第10回優良米穀コンクールにて「食糧庁長官賞」を受賞。2008年（平成20年）、第18回 優良経営食料品小売店等表彰事業で「農林水産大臣賞」を受賞。2017年3月2日、テロワール（生育環境）が魚沼・飯山と共に世界一の良食味米地帯（ゴールデン・トライアングル）を形成している群馬県北毛地域の利根沼田農業事務所・利根沼田農作業受託者連絡協議会・JA利根沼田共催の研修会で講演。10月18日、米の食味チャートを発表。2018年2月24日、南魚沼市認定農業者と農業委員会との意見交換会で講演。12月14日、十日町市認定農業者連絡協議会研修会で講演「特A復帰へ必要な事」。2019年3月25日、スズノブ文京春日店の米笑（こめえ）が開店。