stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
SONICMANIA
スタッフ

構成 : 一文無隼人／原木綿子
メイク :かんだゆうこ
スタイリスト : 石川博正（GIGGLYROY）
編集・MA : DREAM SPACE
エディター : 佃豪人
ミキサー : 鳥居拓也
音効 : 古野達生
プロデューサー : 柴田悠哉（CREATIVEMAN PRODUCTIONS）／吉田真人（BEAT NINE Inc.）
エグゼクティブプロデューサー : 清水直樹（CREATIVEMAN PRODUCTIONS）
制作 : BEAT NINE Inc.
製作著作 : CREATIVEMAN PRODUCTIONS／tvk
制作体制

制作はCREATIVEMAN PRODUCTIONS（クリエイティブマン・プロダクションズ、洋楽系PR会社）に丸投げされているが（このためtvkで現在放送中の洋楽番組で唯一、番組公式ホームページがtvk社外の管理となっている）、制作著作はtvkと連名になっている。このためハガキの宛先はライツ事業部（著作権管理およびソフト開発を行う部署）のあるtvkの東京支社になっているのが特徴であった。
泉清

泉 清（いずみ きよし、1963年5月11日 - ）は、日本の実業家。
FM TANABE株式会社の代表取締役。
田辺市商店街振興組合連合会理事長（2012年5月-2017年3月）。
和歌山県田辺市で毎年10月に行われる「弁慶まつり」の第8代目武蔵坊弁慶役。身長183cm。体重は約100kg
血液はO型。趣味はバイク。特技は水泳。
弁慶まつり実行委員（1993年-）、紀州弁慶伝説保存会会長（2002年-2013年解散）、田辺納税協会理事、田辺観光協会理事、田辺商工会議所常議員、弁慶まつり応援団（2014年-2018退会）として地域活動に参加。
来歴・人物

和歌山県田辺市で新聞販売店の三人姉妹の長男として産まれる。小学校時代肥満気味の体型を解消するため水泳の特練に通い水泳に目覚める。高雄中学校時代には水泳部に所属し練習に励む。のちに心臓肥大（スポーツ心臓）診断される。
略歴

1963年　和歌山県田辺市湊に生れる
1976年　田辺市立田辺第二小学校卒業。
1979年　田辺市立高雄中学校卒業。
1982年　和歌山県立田辺商業高校商業科卒業。
1982年-1992年　大阪中央郵便局に勤務（郵政事務官）。
1993年-2011年  産経新聞田辺販売所（家業）
2007年　FM TANABE株式会社創業・代表取締役就任。
2012年-2017年　田辺市商店街振興組合連合会理事長。
エリアキャンパスもがみ

エリアキャンパスもがみ（Yamagata University Area Campus Mogami）は、最上地方全域をキャンパスに見立てて教育・研究・地域貢献を展開するプロジェクト。事務局は山形大学高等教育研究企画センター内の他、戸沢村にある戸沢分室と新庄市にあるもがみ事務局がある。
設立

平成16年の7月から9月にかけて、大学と県内自治体との連携策を構想する「山形大学活性化プロジェクト―地域へ飛び出してみよう―」が行われた。これを受け、最上広域圏に大学の機能を誘致し、地域住民と教員・学生が交流することによって地域の活性化を図る構想を、最上広域圏の教育長会が中心となって取りまとめ、プロジェクトの研修生を通して提案が行われてきた。この誘致運動の背景には、最上広域圏の高等教育機関を渇望する熱い思いがあった。
山形大学の理念である「自然と人間の共生」は最上広域圏の「環境と人との理想的な地域社会」を目指す「最上エコポリス構想」の基本理念と一致したので、お互いに協力して人材育成を進めることとなった。この構想は市町村の有する施設を利活用し、学生が自身の専門性と興味に基づいて教職員や地域住民と一緒になって主体的に活動し、地域の活性化と人材育成に寄与するものである。
こうして平成16年度には、最上広域圏8市町村の市町村長と当時学長との間で連携に関する協定書が結ばれ、「エリアキャンパスもがみ」が設立された。これを基盤として最上広域圏での本格的な教育・研究・社会貢献が着手された。
山形大学と地域の連携を、大学が地域にしっかりと根を下ろし、両者の強い結びつきと温かさを表す「大地連携」という呼び方で積極的に推進している。
沿革

2004年7月～9月　「山形大学活性化プロジェクト―地域へ飛び出してみよう―」開催
2005年3月22日　山形大学長と最上広域圏8市町村長の間で全国初の連携包括協定調印
2005年4月　山形大学エリアキャンパスもがみスタート
2005年5月21日　やってきました大学祭!を開催
2005年6月3日 1日野外講座を開催
2005年7月27日　平成18年度現代的教育ニーズ取組支援プログラム（現代GP）に選定
2005年12月20日　もがみ広域圏連携タウンミーティング　もがみの元気！創出プロジェクト開催
2006年4月　フィールドワーク－共生の森もがみ開講
2006年11月27日　みちのくGP交流シンポジウムを開催
2007年2月23日　日本計画行政学会第11回計画賞最優秀賞受賞
2007年10月13日　地域活性化シンポジウム開催
各種活動内容 > フィールドワーク－共生の森もがみ

「トトロの木」、「巨木の森」、「最上川」など自然豊な「エリアキャンパスもがみ」でのフィールドワークを通して、地域、文化、歴史、過疎化、少子高齢化等の現代日本が直面する諸問題を、みんなで考える授業で、最上広域圏内そのものを素材にした授業科目である。この地域を舞台に、「達人講師」の指導の下、8市町村選りすぐりのプログラムが展開される。
もがみを知ることは、山形を知り、日本を知り、ひいては世界を知ることに繋がっていきます。山形大学に入学して良かったと思える授業の一つになるでしょう。 この授業のサブタイトル「共生の森もがみ」は、「自然との共生」「文化との共生」「地域との共生」を集約している。
2006年度前期開講科目「フィールドワーク－共生の森もがみA」では12プログラム、後期開講科目「フィールドワーク－共生の森もがみB」では5プログラム、2007年度前期開講科目「フィールドワーク－共生の森もがみC」では14プログラム、後期開講科目「フィールドワーク－共生の森もがみD」では8プログラムが開講された。
この授業は山形大学の教養教育の授業であり、ゆうキャンパスの単位互換科目に指定されている。そのため毎年、他大学から数名の履修希望者を受け入れている。また、授業名が学期ごとに異なるため、活動内容が異なるプログラムを選択すれば何度も履修するくとが可能であり、2007年度現在で6単位（3科目）取得した学生がいる。
各種活動内容 > 「やってきました大学祭！」～移動式オープンキャンパス～

エリアキャンパスをより最上地域の住民に知ってもらい、より一層身近な大学となるよう、地域の子供からお年寄りまでが参加できる「大学祭＝オープンキャンパス」を毎年、新庄市民プラザにて開催している。
やってきました大学祭での主な活動
オープニングセレモニー　新庄駅西口から市民プラザまでの道を、学長とエリアキャンパス長を先頭に鼓笛隊などによるパレード
サークル発表　山形大学内のサークルによるステージ発表、山形大学OB記念公演等
模擬授業、おもしろ科学実験教室　大学コンソーシアムやまがた主催の模擬授業や山形大学地域教育文化学部や理学部の教員による科学実験教室
進学相談コーナー　山形県内の大学、短期大学、専門学校の入試課等による進学相談コーナー、在学生による相談コーナー
各種活動内容 > もがみ自然塾

大蔵村の小学生を対象に、普段の学校では教えてもらえないことを大学生や大学の先生達に現場で教えてもらうという「大蔵村自然塾」を、平成17年度からエリアキャンパスもがみが後援となり、最上地区の小学生を対象とした自然塾。
各種活動内容 > 山形大学見学旅行

最上地区の小学生を対象に、山形大学を見学してもらうという大学見学。主な内容はインフォメーションセンターでの大学紹介、附属博物館見学、理学部または地域教育文化学部でのおもしろ化学実験などである。
各種活動内容 > もがみ活性化関連事業

最上地区の活性化のため、大学生などを派遣する事業。前述の移動大学祭の際、最上町教育長がサークル発表を見て、花笠サークル「四面楚歌」を気に入り、「もがみまつりで踊って欲しい」とオファーを出したことから始まった。
各種活動内容 > もがみ専門科目

学部の専門科目を最上地区で開講するもの。地域教育文化学部（旧：教育学部）の教育実習は従来、山形大学附属小学校等で行っていたが、その教育実習を新庄市の小学校等で行う「教育実践基礎実習」や理学部地球環境科学科の野外実習を新庄市等で行う「野外実習1」などがある。
各種活動内容 > 最上広域圏連携タウンミーティング「もがみの元気！創出プロジェクト」

最上地域住民と山形大学で、地域の活性化について考え、具体的なプロジェクトを創出するためのタウンミーティング。最上広域圏住民、官公庁、企業関係者、大学関係者などが参加し、後述の「もがみ未来遺産」構想を生み出した。
各種活動内容 > みちのくGP交流シンポジウム

東北地区の大学、短大で、特色GP、現代GP、教員養成GPに採択された取り組み担当者が一堂に会し、お互いの取り組み内容を学び、各大学での教育改善に役立てるというもの。
各種活動内容 > 地域活性化シンポジウム

少子高齢化が進む最上地区の活性化を目的に、全国の地域活性化の専門家を招いたシンポジウム。地域の教育委員会関係者など合計90名の参加者があり、最上地区の活性化への第一歩となったと自負している。
各種活動内容 > 里地里山活動プランナー養成講座

平成19年度「社会人の学び直しニーズ対応教育推進プログラム」採択のプログラム。エリアキャンパスもがみと角川里の自然環境学校の連携により、里地里山の自然環境と現状、里地里山利活用のための教育手法の理解の上に、フィールドワーク活動での実践能力を兼ね備え、独自に教育活動の企画能力を身につけることを到達目標とした講座。
各種活動内容 > もがみ未来遺産

最上8市町村のうち6町村が「過疎地域自立促進特別措置法」に基づく過疎地域に指定されている状況で、このようなハンディキャップに対し果敢に立ち向かう住民の熱意と、自然や伝統文化を活かした草の根の「人材育成活動」が、数多く展開されている。このような人材育成活動を「未来遺産」に認定することで、地域の自然や伝統文化などを教育資源として活用し、学生自らが現代社会の課題を発見し、探求し、解決するためのフィールドとして利活用していく実践的な活動。未来遺産の内容は「フィールドワーク－共生の森もがみ」の内容を元にしている。
各種活動内容 > エリアキャンパス　リレーエッセイ

最上地区8市町村の教育長によるリレーエッセイ。極めて不定期連載。エリアキャンパスもがみホームページにて連載中。
エリアキャンパスもがみ発行物

フィールドワークハンドブック
新入生にはオリエンテーションの際に配布される。
エリアキャンパス未来遺産創造プロジェクト
もがみ未来遺産
フィールドワーク－共生の森もがみ　授業記録
キャンパス通信
大学内各所及び学生サポートショップ、最上地区内各地で配布されている。またエリアキャンパスもがみのホームページでもダウンロード可能になっている。
キャンパス長

エリアキャンパスもがみのキャンパス長は歴代、副学長が就いている。
初代　鬼武　一夫
2代目　柴田　洋雄
3代目　中島　勇喜
北山村 (岐阜県)

| きたやまむら 北山村 |
| --- | --- |
 旧北山小学校
廃止日:  1955年4月1日
廃止理由:  新規合併 北山村、富波村、谷合村、葛原村、北武芸村、西武芸村、武儀郡乾村 → 美山村
現在の自治体:  山県市
廃止時点のデータ
国:   日本
地方:  中部地方、東海地方
都道府県:  岐阜県
郡:  山県郡
市町村コード:  なし（導入前に廃止）
面積:  59.80 km2.
総人口:  2,292人 （1955年）
北山村役場
所在地:  岐阜県山県郡北山村神崎114-1
座標:  北緯35度37分51秒 東経136度43分01秒﻿ / ﻿北緯35.63083度 東経136.71708度﻿ / 35.63083; 136.71708﻿ (北山村)座標: 北緯35度37分51秒 東経136度43分01秒﻿ / ﻿北緯35.63083度 東経136.71708度﻿ / 35.63083; 136.71708﻿ (北山村)
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山県市神崎
北山村（きたやまむら）は、かつて岐阜県山県郡にあった村である。
村名は、初代、北山郵便局長、早矢仕鶴祐が命名。山県郡の最北部に位置していることから。
合併で美山村（1964年に町制施行し美山町）となった後、現在は山県市の北部に該当する。武儀川支流の神崎川、円原川流域の村であった。
周囲が1000m級の山に囲まれた谷あいの地域で、県内でも有数の豪雪地帯である。その影響もあり、集落再編成事業で昭和40年代から集団離村が始まり、万所、三尾、白岩の集落が無くなっている。残った集落も過疎化が進行し、現在は消滅した集落もある。
歴史

江戸時代末期、この地域は美濃国山県郡であり、天領、岩村藩領であった。
1897年（明治30年）4月1日 - 片原村、神崎村、円原村が合併し発足。
1955年（昭和30年）4月1日 - 山県郡富波村、谷合村、葛原村、北武芸村、西武芸村および武儀郡乾村と合併し美山村が発足。同日北山村廃止。
経済 > 産業

『大日本篤農家名鑑』によれば北山村の篤農家は、「早矢仕杢次郎、早矢仕兵左衛門」などがいた。
教育

北山村の小中学校は、全て美山町立になった後、廃校となっている。
北山村立北山小学校 （1997年廃校）
北山村立北山北小学校 （1980年廃校）
北山村立北山小学校仲越分校 （1986年廃校）
北山小学校伊往戸分校 （1981年廃校）
北山村立北山中学校。（1964年美山北中学校へ統合。2003年に美山北中学校と美山南中学校が統合し、現･山県市立美山中学校）
北山村立北山中学校仲越分校（1979年廃校）
バリードイル調教場

地図
バリードイル調教場（バリードイルちょうきょうじょう、英：Ballydoyle）は、アイルランド・ティペラリー県に所在するクールモアスタッド所有の競走馬（サラブレッド）の調教場。現在の専属調教師はエイダン・オブライエン。単に「バリードイル」と表記されることも多い。
歴史

1950年にヴィンセント・オブライエンが用地を購入。当時は一介の農地に過ぎなかったが、オブライエンは緩やかな傾斜のある地形、水はけ、芝生の育成に適した肥沃な石灰質の土壌などの要素がサラブレッドの調教施設に理想的であると判断した。
当初はアイルランドで盛んである障害競走（ナショナルハント）の調教に力を入れていたが、後に平地競走に進出し、目覚ましい成績を収めるようになる。開場以来、土壌の改良や設備の改良などに絶え間ない投資が行われ、バリードイルはクールモアグループの本拠地として欧州のみならず世界の競馬を牽引する存在となった。
施設

開場当初の面積は250エーカー（約101.2ヘクタール）であったが、2016年時点では800エーカー（約323.7ヘクタール）となっている。
バリードイルに在厩する全ての馬にハートレートモニター（心拍数の測定装置）が装着されており、調教時計は1ハロンごとに自動で計測されている。この調教タイムをもとに毎週2歳馬の格付けが行われ、それを参考にしてスーザン・マグナー (クールモアグループの総帥ジョン・マグナーの夫人) が馬名を選択する。
年間の管理頭数は約160頭。広大な調教コースにはラチが設置されていない部分もあり、調教師がジープで並走し、無線で騎乗者に指示を出す光景も見られる。離れていても調教師の指示を受けられるように、騎乗者は全員イヤフォンを装着している。
専属調教師

ヴィンセント・オブライエン（1951年 - 1994年）
エイダン・オブライエン(1995年 - )
2人は同姓であるが、血縁関係はない。
SNAREタンパク質

神経伝達物質の放出過程において、小胞融合を駆動する分子機構。SNARE複合体のコアは、シナプトブレビン、シンタキシン、SNAP-25からの4本のαヘリックスバンドルによって形成される。シナプトタグミンはカルシウムセンサーとして機能し、SNAREのジッパリング（zippering）を緊密に調節する。
| SNARE-fusion membrane complex proteins> 識別子 |
| --- | --- |
略号:  SNARE
InterPro:  IPR010989
SCOP:  1kil
SUPERFAMILY:  1kil
TCDB:  1.F.1
OPM superfamily:  197
OPM protein:  3hd7
Membranome:  198
テンプレートを表示
SNAREタンパク質（スネアタンパクしつ、英: SNARE proteins）は、小胞が標的の膜結合性区画（リソソームなど）へ融合する過程（小胞融合）を媒介するタンパク質である。酵母では少なくとも24種類、哺乳類細胞では60種類以上のメンバーから構成され、SNARE複合体（soluble NSF attachment protein receptor complex）を形成する。最もよく研究されているSNAREは、神経細胞においてシナプス小胞が細胞膜（シナプス前膜）へ融合する過程を媒介するものである。また、SNAREタンパク質はボツリヌス症や破傷風を引き起こす細菌の神経毒の標的となっている。
タイプ

SNAREタンパク質は2つのカテゴリに分類される。v-SNARE（vesicleの略）は出芽する輸送小胞の膜に取り込まれ、t-SNARE（targetの略）は神経終末の膜に結合している。t-SNARE間で安定なサブ複合体が形成され、それらがv-SNAREが結合してSNARE複合体の形成が完了する際のガイドとして機能することが示唆されている。いくつかのSNAREタンパク質は小胞と標的膜の両方に存在しているため、より近年の分類では、SNAREの構造的特徴から、R-SNAREとQ-SNAREへの分類が行われている。多くの場合、R-SNAREはv-SNAREとして機能し、Q-SNAREはt-SNAREとして機能する。組み立てられたSNARE複合体のコア領域では4本のαヘリックスからなる4-ヘリックスバンドルが形成されるが、R-SNAREはコア領域でのzero ionic layerの形成に際し、アルギニン（R）残基を供するタンパク質である。R-SNAREの例はシナプス小胞に位置するシナプトブレビン（英語版）である。Q-SNAREはzero ionic layerの形成に際しグルタミン（Q）残基を供するタンパク質である。Q-SNAREには、シンタキシン（英語版）とSNAP-25が含まれる。Q-SNAREは、4-ヘリックスバンドル中の位置に応じてQa、Qb、Qcへとさらに分類される。
構造

SNAREは低分子量で存在量が多いタンパク質である。一部は尾部アンカー型タンパク質（tail-anchored protein）で、C末端の膜貫通ドメインが翻訳後に膜へ挿入されていることが多い。既知の38種類のSNAREのうち、SNAP-25を含めた7つは膜貫通ドメインを持たず、代わりにパルミトイル化のような脂質修飾を介して膜へ結合している。尾部アンカー型タンパク質は、細胞膜、小胞体、ミトコンドリア、ペルオキシソームやその他の膜へと挿入されるが、各SNAREタンパク質はそれぞれ特定の膜を標的としている。C末端近傍のアミノ酸残基の組成を変えたり、膜貫通ドメインの長さを変えたりすることによって、SNAREタンパク質の標的化は影響を受ける。膜貫通ドメインを脂質アンカーへと置換すると、膜融合の際に2つの近接した層のみが融合し、離れた側の層は融合していない中間的な状態となる。
SNAREの構造やサイズは多様であるが、その細胞質ドメインには60-70アミノ酸からなるSNAREモチーフが共通して存在し、そこにはコイルドコイル構造を形成するhepatad repeat（7アミノ酸からなるリピート構造）が含まれている。v-SNAREとt-SNAREは可逆的に集合し、トランスSNARE複合体（trans-SNARE complex）と呼ばれる強固な4-ヘリックスバンドルを形成する。シナプス小胞で容易に形成される準安定的状態であるトランスSNARE複合体は、細胞膜に位置するシンタキシンとSNAP-25、そして小胞の膜に固定されたシナプトブレビン（VAMP、vesicle-associated membrane proteinとも呼ばれる）から構成される。シンタキシンとシナプトブレビンはC末端ドメインでそれぞれの膜に固定されているが、SNAP-25はいくつかのシステイン残基に結合したパルミトイル鎖を介して細胞膜に結合している。シンタキシンとシナプトブレビンは1本ずつ、SNAP-25は2本のαヘリックスを提供し、4-ヘリックスバンドルが形成される。
細胞膜に位置するSNAREは微小ドメインまたはクラスターとして存在することが示されており、それらは細胞がエキソサイトーシスを完全に行うために必須である。
膜の融合

膜融合の過程において、別々の膜に存在するv-SNAREとt-SNAREがトランスSNARE複合体を形成する。トランスSNARE複合体は「SNAREpin」という名称でも知られる。膜の融合の段階に応じて、複合体は異なる名前で呼ばれることがある。
膜の融合後はこの複合体はシスSNARE複合体（cis-SNARE complex）と呼ばれる。なぜなら、この段階ではSNAREタンパク質が同じ（cis）膜上に存在しているからである。融合後、シスSNARE複合体はアダプタータンパク質であるαSNAP（英語版）によって解体される。その後、六量体AAA-ATPアーゼであるNSF（英語版）がATP依存的にSNAREタンパク質を巻き戻し、リサイクルのために細胞質へ放出する。
SNAREは膜融合装置の核となる要素であると考えられており、細胞質の付加的な補助タンパク質とは独立に機能する。このことはSNAREドメインが細胞質ではなく細胞外領域に位置するよう「フリップした」SNAREを用いることで実証された。このようなフリップしたv-SNAREを持つ細胞とt-SNAREを持つ細胞が接触すると、トランスSNARE複合体が形成され、続いて細胞融合が起こった。
構成要素

コアSNARE複合体は4-ヘリックスバンドルである。シンタキシンとシナプトブレビンはαヘリックスを1本ずつ提供するが、SNAP-25からは2本のαヘリックスが加わる（Sn1、Sn2と略される）。SNARE複合体をジッパリング（zippering）するアミノ酸残基は層ごとにグループ分けされる。各層は、4本のαヘリックスそれぞれから1残基ずつの4つのアミノ酸残基で構成される。複合体の中央（'0'層）は1つのアルギニン（R）と3つのグルタミン（Q）残基から構成されるzero ionic layerで、ロイシンジッパーが隣接している。複合体中央部の'-1'、'+1'、'+2'層は、ほぼ理想的なロイシンジッパー構造とアミノ酸構成をしている。
zero ionic layerはVAMP-2のアルギニン56番残基、シンタキシン1Aのグルタミン226番残基、Sn1のグルタミン53番残基、Sn2のグルタミン174番残基から構成され、ロイシンジッパー層の内部に完全に埋め込まれている。アルギニン残基の正に帯電したグアニジノ基が、3つのグルタミン残基のカルボキシル基と相互作用する。
隣接するロイシンジッパー層は、イオン結合を周囲の溶媒から保護する耐水性シールとして機能している。zero ionic layerが水溶媒に曝露されると、隣接するロイシンジッパーが崩壊しSNARE複合体は不安定になる。これはシナプス小胞のエキソサイトーシスの完了後、α-SNAPとNSFがSNARE複合体をリサイクルする機構であると考えられている。
膜融合の機構 > 組み立て

SNAREタンパク質が小胞融合に必要な力を提供するためには、トランスSNARE複合体へと組み立てられなければならない。4本のαヘリックス（シナプトブレビンとシンタキシンから1本ずつ、SNAP-25から2本）は集合してコイルドコイルモチーフを形成する。組み立て過程における律速段階はシンタキシンのSNAREドメインの結合である。このドメインは通常、他のSNAREタンパク質と相互作用できない「閉じた」状態となっている。シンタキシンが「開いた」状態となると、各タンパク質のN末端のSNAREドメインが結合してトランスSNARE複合体の形成が開始される。SNAREドメインはC末端へ向かってコイルドコイルモチーフを形成していく。
SMタンパク質Munc18（英語版）はSNARE複合体の集合に関与していると考えられているが、その正確な機構は未だ議論がある。Munc18はシンタキシンのSNAREドメインに結合して留め金のようにシンタキシンを閉じたコンフォメーションへ固定し、シンタキシンがSNARE複合体に参加するのを阻害する。しかし、Munc18はトランスSNARE複合体の4-ヘリックスバンドルにも結合することができる。1つの仮説では、SNARE複合体の組み立ての間、Munc18の留め金はシンタキシンを閉じたコンフォメーションから解放する一方で、シンタキシンのN末端のペプチドへ結合したままであり（これによってシンタキシンのSNAREドメインが他のSNAREタンパク質と結合できるようになる）、その後新たに形成された4-ヘリックスSNARE複合体へと再結合するとされる。この解離-再結合機構はカルシウム依存的である可能性がある。この仮説はMunc18が小胞融合において重要な調節機能を果たすという考えを支持するもので、通常の状況ではSNARE複合体の形成はMunc18によって妨げられているが、いったん形成が開始されるとMunc18は融合の触媒としてSNARE複合体の組み立てを補助する。
膜融合の機構 > ジッパリングと融合孔開口

膜の融合は、タンパク質の膜中の移動、脂質二重層の破壊、高度に湾曲した膜構造の再形成、というエネルギーを要する一連の過程からなる。2つの膜を近接させる過程は、膜間の静電的な反発力をの乗り越えるためにエネルギーの入力を必要とする。融合に先立って膜接触領域からの膜結合タンパク質の移動を調節する機構は不明であるが、膜の曲率の局所的な増大がこの過程に寄与していると考えられている。SNAREはタンパク質-脂質、タンパク質-タンパク質相互作用からエネルギーを産出し、それらが膜融合の駆動力となる。
1つのモデルでは、融合の間2つの膜を近接させておくために必要な力は、トランスSNARE複合体からシスSNARE複合体が形成される際のコンフォメーション変化からもたらされるとされる。現在の仮説では、この過程はSNAREジッパリング（zippering）と呼ばれている。
トランスSNARE複合体が形成されたとき、SNAREタンパク質は未だ異なる膜上に存在する。SNAREタンパク質が自発的にコイル形成を続けるにつれて、より緊密で安定した4-ヘリックスバンドルが形成される。このSNARE複合体のジッパリングの過程で放出されるエネルギーの一部は、個々のSNAREモチーフが屈曲するストレスとして貯蔵されると考えられている。この機械的ストレスは、膜貫通ドメインとSNAREヘリックスバンドルの間の準剛体的な（フレキシブルではない）リンカー領域へ貯蔵されると想定されている。このエネルギー的に不利な屈曲は、複合体が膜融合部位の周縁部へ移動したときに最小化となる。結果として、ストレスの解放が小胞-細胞膜間の反発力を上回り、2つの膜は互いに押し付けられることとなる。
その後の段階のストークと融合孔の形成を説明するモデルもいくつか提唱されている。しかし、これらの過程の正確な性質については未だ議論がある。「ジッパー」仮説によると、SNARE複合体が形成されるにつれて、緊密化するヘリックスバンドルがシナプトブレビンとシンタキシンの膜貫通ドメインにねじり力を与える。これによって膜貫通ドメインは各々の膜内で傾き、タンパク質のコイルはより緊密に巻き付くようになる。この膜貫通ドメインの不安定な配置は最終的に2つの膜の融合を引き起こし、SNAREタンパク質が同じ膜上に存在するシスSNARE複合体となる。脂質の再配置の結果として、融合孔が開口し小胞の内容物が外部環境へ漏出する。
ストーク形成過程の連続的過程としての説明は、膜融合は最小限の半径から開始し、ストーク状の構造となるまで融合部の半径が放射状に広がっていくことを暗示する。しかし、このような説明は膜脂質の分子動力学を考慮に入れていないものである。近年の分子シミュレーションでは、膜が非常に近接すると、脂質の一部は疎水的な尾部を隣接する膜へ挿入し、いわば両脚を双方の膜へ伸ばした状態となることが示されている。この脚が広がった脂質状態を解消するために自発的にストーク構造が形成される。この分子的観点からは、ストークの形成ではなく、脚が広がった脂質を形成した中間状態が律速となるエネルギー障壁である。この広がった脂質コンフォメーションの形成のためのエネルギー障壁は、膜間の距離に比例する。SNARE複合体は2つの膜を互いに押し付け、この障壁を乗り越えるのに必要な自由エネルギーを提供する。
膜融合の機構 > 解体

SNAREを介した膜融合が起こるために必要なエネルギーは、SNARE複合体の解体過程に由来するものである。想定されているエネルギー源は、膜融合に関与するATPアーゼNSFである。NSFのホモ六量体は、NSFの補助因子αSNAPとともに、ATPの加水分解と共役する形でSNARE複合体に結合して解体する。この過程によってシナプトブレビンは再び小胞へ取り込まれるが、他のタンパク質は細胞膜へ結合したままである。
解離したSNAREタンパク質は、より安定なシスSNARE複合体よりも高エネルギー状態である。融合を駆動するエネルギーは、低エネルギー状態であるシスSNARE複合体への移行に由来するものであると考えられている。ATP加水分解と共役したSNARE複合体の解体は、「銃の撃鉄を起こす」のに似たエネルギー投資であり、いったん小胞融合の引き金が引かれれば、一連の過程は自発的に最適の速度で進行する。類似した過程は筋肉でも起こり、ミオシンの頭部はアクチンとの相互作用に必要なコンフォメーションを取るために最初にATPを加水分解する必要があり、その後パワーストロークが起こる。
エキソサイトーシスの調節 > SNAP-25のパルミトイル化を介した調節

Q-SNAREタンパク質であるSNAP-25（synaptosomal-associated protein 25）は、ランダムコイルのリンカーで連結された2つのαヘリカルドメインから構成される。ランダムコイルリンカー領域は、4つのシステイン残基を持つことが知られている。αヘリカルドメインはシンタキシンやシナプトブレビン（vesicle associated membrane protein、VAMPとしても知られる）とともに、4本のαヘリックスによるコイルドコイルからなるSNARE複合体を形成する。
シンタキシンとシナプトブレビンがそれぞれ標的部位と小胞の膜への結合を可能にする膜貫通ドメインを持っているのに対し、SNAP-25の標的膜への結合はランダムコイル領域のシステイン残基のパルミトイル化に依存している。いくつかの研究では、SNAREを介したシンタキシンとの結合によってこのような膜結合機構の必要がなくなることが示唆されている。しかし、シンタキシンをノックダウンしても膜に結合したSNAP-25の減少は見られず、代わりとなる結合機構が存在していると考えられる。脂肪鎖はSNAP-25の1つまたはそれ以上のシステイン残基とチオエステル結合を介して共有結合しており、この段階で膜への結合や最終的にはSNAREを介したエキソサイトーシスが調節されている。この過程はDHHCパルミトイルトランスフェラーゼ（DHHC palmitoyl transferase）と呼ばれる特別な酵素によって媒介されている。また、このSNAP-25のシステインに富むドメインは細胞膜へ弱く結合することが示されており、後のパルミトイル化のために酵素の近くへ局在する可能性がある。この過程の逆の過程はパルミトイルタンパク質チオエステラーゼ（英語版）と呼ばれる別の酵素によって行われる（図を参照）。
SNAP-25のSNARE複合体への取り込みは、標的膜の脂質マイクロドメインへのSNAP-25の局在によって空間的に調節されている可能性がある。パルミトイル化されたシステイン残基は、結合した脂肪酸に相補的で好ましい脂質環境（おそらくコレステロールに富んだ環境）をもつ標的膜上の特定の領域へと局在する可能性がある。
エキソサイトーシスの調節 > 神経軸索終末の電位依存性カルシウムチャネルによるSNAP-25の調節

活動電位が軸索終末に到達すると、脱分極によって電位依存性カルシウムチャネル（voltage-gated calcium channel、VGCC）の開口が刺激され、電気化学勾配に従ってカルシウムが急激に流入する。カルシウムはシナプトタグミン1（英語版）との結合を介してエキスサイトーシスを促進する。しかし、SNAP-25はグルタミン酸作動性神経細胞においてVGCCの機能を負に制御することが示されている。SNAP-25はVGCCによる電流密度を減少させ、そのためシナプトタグミンに結合するカルシウムの量は減少し、エキソサイトーシスは減少する。逆に、SNAP-25の発現低下はVGCCの電流密度を増加させエキソサイトーシスを増大させる。
さらなる調査によって、SNAP-25の過剰発現/発現低下とさまざまな脳疾患が関係している可能性が示唆されている。注意欠陥・多動性障害（ADHD）ではSNAP-25の遺伝子座の多型が疾患と関連付けられており、その症状における役割が示唆されている。このことは、coloboma変異体マウスを用いて行われたSNAP-25のヘテロノックアウトによる研究でADHDに特徴的な表現型がみられたことからもさらに示唆される。研究からは、SNAP-25の過剰発現/発現低下と統合失調症の発症との相関も示唆されている。
エキソサイトーシスの調節 > シンタキシンとHabcドメイン

シンタキシンは、膜貫通ドメイン、αヘリックスからなるSNAREドメイン、短いリンカー領域、そして3つのαヘリカル領域からなるHabcドメインから構成される。シンタキシンのSNAREドメインは、SNARE複合体に必要な4-ヘリックスバンドルを形成しその後の膜融合を行うために、SNAP-25とシナプトブレビンが結合する標的部位である。しかし、Habcドメインはシンタキシンの自己阻害ドメインとして機能する。Habcドメインは折り返されてSNAREドメインと結合して「閉じた」状態を誘導し、SNAREの形成の物理的な障壁となる。逆に、HabcドメインがSNAREドメインから解離するとシンタキシンは自由にSNAP-25やシナプトブレビンと結合する。
エキソサイトーシスの調節 > シンタキシン1Bと小胞の即時放出可能プール

シンタキシンのサブタイプには非常に大きな多様性があり、ヒトゲノムには15種類のサブタイプが存在する。シンタキシン1B（英語版）は軸索終末において、小胞の即時放出可能プール（readily releasable pool、RRP）と呼ばれる、エキソサイトーシスに備えたシナプス小胞の数を調節していることが示唆されている。2014年に行われたノックアウトによる研究では、シンタキシン1Bが欠失するとRRPのサイズが大きく減少することが示された。
毒素

多くの神経毒はSNARE複合体に直接的な影響を与える。このような毒素としてはボツリヌストキシンやテタヌストキシンがあり、SNAREの構成要素を標的とする。これらの毒素は小胞の適切なリサイクリングを防ぎ、結果として筋肉の制御不能、痙攣、麻痺が生じ、死に至ることさえもある。
毒素 > ボツリヌス神経毒素

ボツリヌストキシンまたはボツリヌス神経毒素（botulinum neurotoxin、BoNT）は、これまでに発見されている毒素の中で最も毒性の高いものの1つである。BoNTは、神経細胞でSNAREタンパク質を切断するタンパク質分解酵素である。そのタンパク質構造は、重鎖（100 kDa）と軽鎖（50 kDa）の2つのサブユニットから構成され、両者はジスルフィド結合によって連結されている。BoNTの作用機序は、神経細胞膜への結合、エンドサイトーシス、膜移行、そしてSNAREタンパク質の分解、という4段階からなる機構である。
まず標的となる神経細胞を見つけるために、BoNTの重鎖が利用される。重鎖はシナプス前細胞のガングリオシドや膜タンパク質に結合する。続いて、毒素が細胞の膜の中へエンドサイトーシスされる。重鎖にはコンフォメーション変化が起こり、これは軽鎖が神経細胞の細胞質へ移行するために重要である。最後に、軽鎖が標的神経細胞の細胞質へ移動した後、軽鎖は重鎖から解離し、SNAREタンパク質の切断部位に到達できるようになる。両鎖を結び付けているジスルフィド結合が還元されることで、軽鎖は重鎖から解離する。このジスルフィド結合の還元は、NADPH-チオレドキシンレダクターゼ-チオレドキシンシステムによって媒介される。BoNTの軽鎖は、亜鉛（II）イオン依存的メタロプロテアーゼとしてSNAREタンパク質に作用し、SNAREを切断してエキソサイトーシス機能を喪失させる。
BoNTには8つの既知のアイソタイプ（BoNT/AからBoNT/H）が存在し、それぞれSNAREタンパク質の特異的切断部位が異なる。シナプス膜に位置するSNAREタンパク質ファミリーのメンバーSNAP25は、アイソタイプA、C、Eによって切断される。これらのアイソタイプによるSNAP25の切断は、小胞のシナプス膜への融合のためのSNARE複合体形成を大きく阻害する。BoNT/Cは、シナプス膜に位置する別のタンパク質であるシンタキシン1をも標的とする。シンタキシンの切断もSNAP25と同様の結果となる。3つ目のSNAREタンパク質シナプトブレビン（VAMP）は小胞に位置する。VAMP2はアイソタイプB、D、Fの標的であり切断される。BoNTのさまざまなアイソタイプとテタヌストキシン（TeNT）の標的が右の図で示されている。
BoNTはSNAREタンパク質の機能的損傷を引き起こすため、重大な生理的・医学的意義を有している。SNAREタンパク質を損傷させることで、毒素はシナプス小胞がシナプス膜へ融合して神経伝達物質をシナプス間隙へ放出するのを防ぐ。シナプス間隙への神経伝達物質の放出が阻害されることで、筋細胞の刺激のための活動電位が伝達されなくなる。その結果、感染者には麻痺が引き起こされ、深刻な場合には死が引き起こされることもある。BoNTの効果は致死的ともなりうるが、医療や美容目的の治療薬としても利用されている。
毒素 > テタヌス神経毒素

テタヌストキシンまたはテタヌス神経毒素（Tetanus neurotoxin、TeNT）は、ジスルフィド結合で連結された重鎖（100 kDa）と軽鎖（50 kDa）から構成される。重鎖はTeNTの神経終末の膜への特異的結合、毒素のエンドサイトーシス、そして軽鎖の細胞質への移行を担う。軽鎖は亜鉛依存的エンドペプチダーゼ活性、より詳しくはマトリックスメタロプロテアーゼ活性を有し、シナプトブレビンやVAMPの切断を行う。
TeNTの軽鎖が活性化するには、毒素1分子につき1つの亜鉛原子が結合しなければならない。亜鉛結合時に、主にNADPH-チオレドキシンレダクターゼ-チオレドキシン酸化還元システムを介してジスルフィド結合が還元される。その後、軽鎖はシナプトブレビンのGln76-Phe77間の結合を切断する。シナプトブレビンの切断は、NSFの結合の標的となる低エネルギーコンフォメーションへの移行を制限し、SNAREのコアの安定性に影響を与える。このシナプトブレビンの切断はTeNTの最終的な標的であり、毒素は低容量であっても神経伝達物質のエキソサイトーシスを阻害する。
神経伝達物質の放出における役割

神経伝達物質は、シナプス前終末内に限定された小胞の即時放出可能プールに貯蔵されている。神経分泌（英語版）・エキソサイトーシスの過程を通じて、SNAREは小胞のドッキング、プライミング、融合、シナプス間隙への神経伝達物質の放出の同期に重要な役割を果たす。
シナプス小胞の融合の最初の段階はテザリング（tethering）であり、小胞は貯蔵プールから移動し膜と物理的に接触する。膜側では、Munc18がまずシンタキシン1Aの閉じた構造に結合する。複合体からMunc18が解離することで、シンタキシン1Aはv-SNAREタンパク質と結合できるようになると想定されている。次の段階は小胞のドッキング（docking）であり、v-SNAREとt-SNAREタンパク質はカルシウム非依存的に一過的に結合する。その後はプライミング（priming）であり、SNAREモチーフが小胞と膜の間で安定な相互作用を形成する。コンプレキシンはプライミングされたSNARE複合体を安定化し、小胞を迅速なエンドサイトーシスが準備された状態とする。
プライミングされた小胞とSNAREタンパク質を高濃度で含むシナプス前膜の範囲は、アクティブゾーン（英語版）と呼ばれる。電位依存性カルシウムチャネルはアクティブゾーンの周辺に高度に濃縮しており、シナプスの膜の脱分極に応答してチャネルが開く。カルシウムの流入はシナプトタグミン1によって検知され、シナプトタグミンはコンプレキシンを取り除き、神経伝達物質の放出のために小胞がシナプス前膜と融合できるようにする。また、電位依存性カルシウムチャネルは、t-SNAREであるシンタキシン1AとSNAP25、そしてシナプトタグミン1とも直接相互作用することが示されている。これらの相互作用はカルシウムチャネル活性を阻害するとともに、放出部位の周辺に分子を緊密に凝集させる。
SNAREの遺伝子と神経疾患との関連は多くの臨床例で報告されている。SNAP25のmRNAの欠乏が一部の統合失調症患者の海馬組織で観察されており、SNAP25の一塩基多型は自閉症スペクトラムと、SNAP25Bの過剰発現は双極性障害の早期の発症と関連している。
オートファジーにおける役割

マクロオートファジーはオートファゴソームと呼ばれる二重膜結合性の細胞小器官の形成を伴う異化過程であり、リソソームとの融合によって細胞内の構成要素を分解する。オートファジーの間、細胞質の一部は隔離膜（phagophore）と呼ばれるお椀型の二重膜構造に内包され、最終的には完全に組み立てられたオートファゴソームの内容物となる。オートファゴソームの生合成は、隔離膜の形成開始と成長とを必要とする。かつてはこの過程は脂質が新規に付加されて起こると考えられていたが、近年得られた証拠は隔離膜の成長に寄与する脂質が小胞体、ゴルジ体、細胞膜、ミトコンドリアを含むさまざまな膜要素に由来することを示唆している。SNAREは隔離膜の形成開始と拡大、そしてオートファジーの後期の段階であるオートファゴソームとリソソームの融合の媒介に重要な役割を果たす。
哺乳類の隔離膜の形成開始機構は不明であるが、SNAREはAtg16L、v-SNAREタンパク質VAMP7（英語版）、そしてそのパートナーであるシンタキシン7（英語版）、シンタキシン8（英語版）、VTI1B（英語版）などのt-SNAREを含む、小型のクラスリン被覆小胞どうしの同型融合による隔離膜の形成への関与が示唆されている。酵母では、t-SNAREであるSec9pとSso2pがエキソサイトーシスには必要であり、オートファゴソームの生合成に必要なAtg9陽性小胞の細管小胞性（tubulovesiclar）の出芽を促進する。これらのSNAREのいずれかをノックアウトすると、融合しない小さなAtg9陽性小胞が蓄積し、オートファゴソーム前駆構造体の形成が妨げられる。
隔離膜の組み立てに加えて、SNAREはオートファゴソームとリソソームの融合の媒介にも重要である、哺乳類では、VAMP7、VAMP8（英語版）、VTI1Bがオートファゴソームとリソソームの融合には必要である。リソソーム蓄積症ではこの過程に異常がみられ、コレステロールがリソソームに蓄積し、SNAREは膜のコレステロールに富む領域に隔離されてリサイクリングが阻害される。近年、VAMP8とSNAP29（英語版）と相互作用し、リソソームとの融合に必要なオートファゴソーム関連SNAREとしてシンタキシン17（英語版）が同定された。シンタキシン17はオートファゴソームの外膜に局在しているが、隔離膜や他のオートファゴソーム前駆体には見られず、これらの未成熟な構造体とリソソームとの融合が防がれている。酵母では、オートファゴソームと液胞（酵母ではリソソームに相当する）の融合には、シンタキシンのホモログVam3、SNAP25のホモログVam7、Ras様GTPアーゼYpt7、そしてNSFのオルソログSec18といった、SNAREとその関連タンパク質が必要とされる。
コアSNARE複合体の層状構造。中央（0）が親水的なzero ionic layerであり、疎水的なロイシンジッパーの層が隣接して位置している。
トランスSNARE複合体形成の模式図。複合体形成過程において、Munc18がどのようにSNAREタンパク質と相互作用するかが示されている。
エキソサイトーシス時のSNAREタンパク質と小胞の相互作用。SNARE複合体の組み立て、ジッパリング、解体の過程が示されている。
タンパク質のシステイン残基のパルミトイル化
BoNTとTeNTの標的となる、軸索終末内のSNAREタンパク質
TeNTの重鎖と軽鎖が担う機構の説明。重鎖はTeNTのガングリオシド受容体と最終的な受容体の双方に結合する。いったんTeNTが神経細胞間空間の小胞に取り込まれると、重鎖は軽鎖の細胞質への移行を助ける。その後、亜鉛依存的エンドペプチダーゼ活性で特徴づけられる軽鎖は、シナプトブレビン1を切断し神経伝達を阻害する。
アルバラシン

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州:  アラゴン州
県:  テルエル県
面積: 452.72 km²
標高: 1171m
人口: 1,059 人 （2014年）
人口密度: 2.34 人/km²
住民呼称: Albarracinense, -a Albarriciense, -a Lobetano, -a
 Albarracín スペイン内アルバラシンの位置 Albarracín テルエル県内アルバラシンの位置 北緯40度20分30秒 西経1度26分22秒﻿ / ﻿北緯40.34167度 西経1.43944度﻿ / 40.34167; -1.43944座標: 北緯40度20分30秒 西経1度26分22秒﻿ / ﻿北緯40.34167度 西経1.43944度﻿ / 40.34167; -1.43944  
アルバラシン（スペイン語: Albarracín）は、スペイン・アラゴン州テルエル県のムニシピオ（基礎自治体）。
由来

アルバラシンは古いローマ都市ロベトゥム(Lobetum)の近くに位置している。アラブ人たちはこの土地をアルカルタム(Alcartam)と呼んだ。この名称はエルカビダ(Ercávida)という古い名称から派生したもので、後にアラブ人の家名アル＝バヌ・ラジン(Al-banu Razin)をとって名付けられ、この名から現在の自治体名へと発展した。
別の説では、アルバラシン(Albarracín)とは、Albがケルト語の「山」を意味し、raginは「ブドウ畑」を意味するとしている。
地理

古い市街は山のすそ野に築かれ、その全体をほぼグアダラビアル川が囲んでいる。北はアルバラシン山地、南はウニベルサレス山地である。
町は断崖の上に築かれ、周囲をグアダラビアル川が囲む。町の内部では通りは険しく狭いが、赤みを帯びた建築様式が特徴的な、絵のような光景が広がる。町は二つの地区に分けられている。旧市街は鎌状に湾曲した川の上につり下がるように形成されており、郊外は川岸に広がっている。
歴史

鉄器時代には、ケルト系のロベタノ族が定住していた。彼らは、重要な洞窟壁画に松かさを描いた絵画を残している。ローマ時代には明らかにロベトゥムと呼ばれ、西ゴート王国時代にはサンタ・マリア・デ・オリエンテ(Santa María de Oriente)と呼ばれた。
イベリア半島のイスラム支配時代、ベルベル人の一族アル＝バヌ＝ラジンは、アルバラシン周辺のわずかな土地を集めアルバラシンのタイファをつくった。これが現在の地名のもととなった（アル＝バヌ＝ラジンとは、ラジンの子孫という意味）。このタイファはのちにキリスト教徒軍のレコンキスタに屈し、事実上カスティーリャ王国に属した。1170年以降アラゴン王国が領有し、最終的にはアルバラシン司教座が設置された。
カスティーリャの有力貴族ララ家は、アルバラシンの支配を目論んだ。ハイメ1世時代の1220年、ペドロ3世時代の1285年に侵攻が失敗に終わると、1300年にアルバラシンのアラゴン領が確定した。これら一連の政治的・軍事的対立が、アルバラシンの防衛システムやその強化を促進させた。
ハイメ1世がセゴルベ地方を征服するまでアルバラシン司教座が置かれていたが、後にカステリョン県の都市に移管された。
1257年6月21日、ハイメ1世はテルエルにおいて、アルバラシンにフエロ（特権）を授けた。
ウシを描いた壁画
城壁
アルバラシン城
カテドラル
司教館正門
全景
宮内由香

宮内 由香（みやうち ゆか）は、日本の漫画家。女性。
人物

2000年にコアマガジン、松文館で商業誌デビュー。主に『コミックエルオー』（茜新社）等の男性向け成人向け漫画雑誌を中心に活動中。才谷ウメタロウのアシスタントも務めている。
｢TENMA COMICS LO 第3弾 思春期の表現者、ここに登場！｣（原文ママ）という単行本の腰帯にあるように、成長期の少年少女の心理描写を得意としている。
と思われがちだが、少年が登場することはごく僅かであり、メインは少女と成人男性の絡みか女性同士の恋愛である。
作品リスト > 単行本

『僕のおうちに遊びにおいで』 （2002年6月発売、平和出版〈PEACEコミックス〉、ISBN 4-86056-012-4）
『恋愛賛歌』 （2004年5月15日発売、茜新社〈TENMACOMICS LO #3〉、ISBN 4-87182-663-5）
『青の時代』 （2011年1月28日発売、茜新社〈TENMACOMICS LO #98〉、ISBN 978-4-86349-203-5）
『未完の恋』 （2012年6月12日発売、芳文社〈まんがタイムKRコミックス つぼみシリーズ〉、ISBN 978-4-83224-159-6）
作品リスト > 単行本未収録

35.90℃ （2014年1月14日発売、マッグガーデン『EDEN』vol.1、ISBN 978-4-80000-252-5）
バリークレア・コムレイズFC

| バリークレア・コムレイズFC |
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原語表記:  Ballyclare Comrades Football Club
創設年:  1919年
所属リーグ:  NIFLチャンピオンシップ1
ホームタウン:  バリークレア
ホームスタジアム:  ディクソン・パーク
公式サイト:  公式サイト
■テンプレート（■ノート）■サッカークラブPJ
バリークレア・コムレイズ・フットボールクラブ（英語: Ballyclare Comrades Football Club）は、北アイルランドのアントリム県のバリークレア（英語版）をホームタウンとするサッカークラブ。
歴史

バリークレア・コムレイズは第一次世界大戦終結から3ヵ月後の1919年2月に創設された。1990年、アイリッシュ・フットボールリーグに加盟した。1997-98シーズンはアルスターカップで初優勝し、クラブにとって初めてのシニアトロフィーを獲得した。