stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Protein
Biokimia

Artikel utama: Biokimia, asam amino, dan ikatan peptida
Protein merupakan biomolekul yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun dari monomer berupa asam amino. Ada 20 asam amino standar yang membentuk asam amino (disebut asam amino proteinogenik); masing-masing terdiri dari sebuah karbon alfa yang berikatan dengan sebuah gugus amino (–NH2), sebuah gugus karboksil (–COOH), sebuah atom hidrogen (H), dan rantai samping (disebut sebagai "R"). Gugus "R" inilah yang menjadikan setiap asam amino berbeda dan sifat rantai samping ini akan memengaruhi keseluruhan suatu protein. Hanya prolina yang berbeda dari struktur dasar ini karena mengandung cincin yang tidak biasa pada gugus amina ujung-N, yang memaksa gugus amida CO–NH menjadi konformasi tetap. Rantai samping asam amino standar, yang dirinci dalam daftar asam amino standar, memiliki beragam struktur dan sifat kimiawi. Struktur tiga dimensi dan reaktivitas kimia suatu protein ditentukan oleh efek gabungan dari semua rantai samping asam amino dalam protein tersebut. Semua asam amino dalam rantai polipeptida saling terhubung oleh ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi. Setelah terhubung dalam rantai protein, asam amino individual disebut residu, sedangkan rangkaian atom karbon, nitrogen, dan oksigen yang terkait disebut rantai utama atau tulang punggung protein.
Istilah protein, polipeptida, dan peptida agak ambigu dan dapat tumpang tindih artinya. Protein umumnya digunakan untuk merujuk pada molekul biologis lengkap dalam konformasi yang stabil, sedangkan peptida umumnya merujuk pada oligomer asam amino pendek yang sering kali tidak memiliki struktur tiga dimensi yang stabil. Namun, batas antara keduanya tidak ditentukan dengan baik dan biasanya berkisar antara 20–30 residu. Polipeptida dapat merujuk pada rantai linier tunggal asam amino, biasanya berapa pun panjangnya, tetapi sering kali menyiratkan tidak memiliki konformasi yang tetap.
Biokimia > Interaksi

Protein dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan DNA.
Biokimia > Kelimpahan dalam sel

Diperkirakan bahwa bakteri berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel (misalnya Escherichia coli dan Staphylococcus aureus). Bakteri yang lebih kecil, seperti Mycoplasma atau spiroket mengandung lebih sedikit protein, sekitar 50.000 hingga 1 juta. Sel eukariota berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein. Misalnya, sel khamir Saccharomyces cerevisiae diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel manusia sekitar 1 hingga 3 miliar. Konsentrasi salinan protein individual berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel. Tidak semua gen yang menyandi protein diekspresikan di sebagian besar sel dan jumlahnya bergantung pada beberapa hal, seperti jenis sel dan rangsangan eksternal. Misalnya, dari sekitar 20.000 protein yang disandi oleh genom manusia, hanya 6.000 yang terdeteksi dalam sel limfoblastoid.
Sintesis > Biosintesis

Artikel utama: Sintesis protein
Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen. Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen yang menyandi protein ini. Kode genetik adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut kodon dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG (adenina–urasil–guanina) adalah kode untuk metionin. Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah total kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon. Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama ditranskripsikan menjadi pra-RNA duta (mRNA) oleh protein seperti RNA polimerase. Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA (juga dikenal sebagai transkrip primer) menggunakan berbagai bentuk modifikasi pascatranskripsi untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh ribosom. Pada prokariota, mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari nukleoid. Sebaliknya, eukariota membuat mRNA di inti sel dan kemudian mentranslokasikannya melewati membran inti ke dalam sitoplasma, tempat sintesis protein kemudian terjadi. Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.
Proses sintesis protein dari cetakan mRNA dikenal sebagai translasi. Selanjutnya, mRNA dimuat ke ribosom dan dibaca tiga nukleotida sekaligus dengan mencocokkan setiap kodon dengan antikodon pasangan basa yang terletak pada molekul RNA transfer (tRNA), yang membawa asam amino yang sesuai dengan kodon yang dikenalinya. Enzim sintetase tRNA-aminoasil "mengisi" molekul tRNA dengan asam amino yang benar. Polipeptida yang sedang terbentuk sering disebut rantai yang baru lahir. Protein selalu disintesis dari N-terminus ke C-terminus.
Ukuran protein yang disintesis dapat diukur dengan jumlah asam amino yang dikandungnya dan dengan total massa molekulnya, yang biasanya dilaporkan dalam satuan dalton (identik dengan satuan massa atom), atau satuan turunan kilodalton (kDa). Ukuran rata-rata protein makin meningkat dari arkea, bakteri, dan eukariota (masing-masing 283, 311, 438 residu amino dan 31, 34, 49 kDa) karena lebih banyak domain protein yang menyusun protein dalam organisme yang lebih tinggi. Misalnya protein khamir rata-rata memiliki panjang 466 asam amino dan massa 53 kDa.  Protein terbesar yang diketahui adalah titin, komponen dari sarkomer otot, dengan massa molekul hampir 3.000 kDa dan panjang total hampir 27.000 asam amino.
Sintesis > Sintesis kimia

Protein pendek juga dapat disintesis secara kimiawi dengan kelompok metode yang dikenal sebagai sintesis peptida, yang mengandalkan teknik sintesis organik seperti ligasi kimiawi untuk menghasilkan peptida dalam jumlah besar. Sintesis kimia memungkinkan untuk memasukkan asam amino non-alami ke dalam rantai polipeptida, seperti pelekatan probe fluoresens ke rantai samping asam amino. Metode ini berguna dalam laboratorium biokimia dan biologi sel, meskipun umumnya tidak untuk aplikasi komersial. Sintesis kimiawi tidak efisien untuk polipeptida yang lebih panjang dari sekitar 300 asam amino, dan protein yang disintesis mungkin tidak siap mengambil struktur tersier aslinya. Kebanyakan metode sintesis kimia berlanjut dari C-terminus ke N-terminus, berlawanan dengan reaksi biologis.
Struktur > Domain protein

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain, yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Domain biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas enzimatik (misalnya kinase) atau berfungsi sebagai modul pengikat (misalnya domain SH3 berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain).
Struktur > Motif urutan

Urutan asam amino pendek dalam protein sering bertindak sebagai situs pengenalan untuk protein lain. Misalnya, domain SH3 biasanya mengikat motif PxxP pendek (yaitu 2 prolin [P], yang dipisahkan oleh dua asam amino [x] yang tidak ditentukan, meskipun asam amino di sekitarnya dapat menentukan spesifisitas pengikatan yang tepat). Banyak motif semacam itu telah dikumpulkan dalam basis data Motif Linear Eukariotik (ELM).
Fungsi seluler

Protein adalah aktor utama di dalam sel, yang menjalankan tugas yang ditentukan oleh informasi yang disandi dalam gen. Dengan pengecualian jenis RNA tertentu, sebagian besar molekul biologis lainnya adalah elemen yang relatif lembam dan dijadikan tempat protein bekerja. Protein menyusun setengah dari berat kering sel Escherichia coli, sedangkan makromolekul lain seperti DNA dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar 3% dan 20%. Kumpulan protein yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai proteoma.
Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat. Area protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai situs pengikatan dan sering kali berupa cekungan atau "kantong" pada permukaan molekul. Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya. Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein penghambat ribonuklease berikatan dengan angiogenin manusia dengan konstanta disosiasi subfemtomolar (<10−15 M) tetapi tidak mengikat sama sekali dengan homolognya pada amfibi, yaitu onkonase (>1 M). Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim sintetase aminoasil-tRNA yang spesifik untuk asam amino valin, tidak mengikat rantai samping asam amino isoleusin yang sangat mirip.
Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat molekul kecil. Ketika protein mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami oligomerisasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada protein struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku. Interaksi protein-protein juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui siklus sel, dan memungkinkan perakitan kompleks protein besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama. Protein juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel. Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan pensinyalan yang sangat kompleks. Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan protein untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara protein tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.
Fungsi seluler > Enzim

Artikel utama: Enzim
Peran protein yang paling terkenal di dalam sel adalah sebagai enzim, yang mengkatalisasi reaksi kimia. Enzim biasanya sangat spesifik dan hanya mempercepat satu atau beberapa reaksi kimia. Enzim melakukan sebagian besar reaksi yang terlibat dalam metabolisme, serta memanipulasi DNA dalam berbagai proses seperti replikasi DNA, perbaikan DNA, dan transkripsi. Beberapa enzim bekerja pada protein lain untuk menambah atau menghilangkan gugus kimia dalam proses yang dikenal sebagai modifikasi pascatranslasi. Sekitar 4.000 reaksi dikatalisis oleh enzim. Percepatan laju yang diberikan oleh katalisis enzimatis sering kali sangat besar, hingga peningkatan laju 1017 kali lipat dibandingkan reaksi tanpa katalisis dalam kasus orotat dekarboksilase (78 juta tahun tanpa enzim, 18 milidetik dengan enzim).
Molekul yang terikat dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut substrat. Meskipun enzim dapat terdiri dari ratusan asam amino, biasanya hanya sebagian kecil dari residu yang bersentuhan dengan substrat, dan fraksi yang lebih kecil lagi—rata-rata tiga hingga empat residu—yang terlibat langsung dalam katalisis. Area enzim yang mengikat substrat dan mengandung residu katalitik dikenal sebagai situs aktif.
Protein dirigen adalah anggota kelompok protein yang menentukan stereokimia senyawa yang disintesis oleh enzim lain.
Fungsi seluler > Pensinyalan sel dan pengikatan ligan

Banyak protein terlibat dalam proses pensinyalan sel dan transduksi sinyal. Beberapa protein, seperti insulin, merupakan protein ekstraseluler yang mengirimkan sinyal dari sel tempat mereka disintesis (yaitu sel pankreas) ke sel lain di jaringan yang jauh. Jenis lainnya adalah protein membran yang bertindak sebagai reseptor yang fungsi utamanya adalah mengikat molekul pemberi sinyal dan menginduksi respons biokimia di dalam sel. Banyak reseptor memiliki situs pengikatan yang terekspos pada permukaan sel dan domain efektor di dalam sel, yang mungkin memiliki aktivitas enzimatik atau mungkin mengalami perubahan konformasi yang dideteksi oleh protein lain di dalam sel.
Antibodi adalah protein yang menjadi komponen dari sistem imun adaptif yang fungsi utamanya adalah mengikat antigen (zat asing di dalam tubuh) dan menargetkannya untuk dimusnahkan. Antibodi dapat disekresikan ke dalam lingkungan ekstraseluler atau berlabuh di membran sel B khusus yang dikenal sebagai sel plasma. Ketika enzim dibatasi dalam afinitas pengikatan terhadap substratnya oleh kebutuhannya untuk melakukan reaksi, antibodi tidak memiliki batasan seperti itu. Afinitas pengikatan antibodi ke targetnya sangat tinggi.
Banyak protein transpor ligan mengikat biomolekul kecil tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler. Protein ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika ligannya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan target. Contoh protein pengikat ligan adalah hemoglobin, yang mengangkut oksigen dari paru-paru ke organ dan jaringan lain di semua vertebrata dan memiliki homolog serupa di setiap kerajaan biologis. Lektin adalah protein pengikat gula yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka. Lektin biasanya berperan dalam fenomena pengenalan biologis yang melibatkan sel dan protein. Reseptor dan hormon adalah protein pengikat yang sangat spesifik.
Protein transmembran juga dapat berfungsi sebagai protein transpor ligan yang mengubah permeabilitas membran sel menjadi molekul dan ion kecil. Membran sendiri memiliki pusat yang hidrofobik sehingga molekul polar atau bermuatan tidak dapat berdifusi. Protein membran mengandung saluran internal yang memungkinkan molekul tersebut untuk masuk dan keluar sel. Banyak protein saluran ion dikhususkan agar hanya memilih ion tertentu; misalnya, saluran kalium dan natrium sering kali hanya memfasilitasi ion yang spesifik.
Fungsi seluler > Protein struktural

Protein struktural memberikan kekerasan dan kekakuan pada komponen biologis yang cair. Sebagian besar protein struktural merupakan protein berserat; misalnya kolagen dan elastin adalah komponen penting dari jaringan ikat seperti tulang rawan, sementara keratin ditemukan pada struktur keras atau berfilamen seperti rambut, kuku, bulu, tapak, dan beberapa cangkang hewan. Beberapa protein globular juga dapat memiliki fungsi struktural, misalnya aktin dan tubulin yang bersifat globular dan dapat larut sebagai monomer, tetapi berpolimerisasi untuk membentuk serat kaku dan panjang yang membentuk sitoskeleton, yang memungkinkan sel untuk mempertahankan bentuk dan ukurannya.
Protein lain yang berfungsi struktural adalah protein motorik seperti miosin, kinesin, dan dinein, yang mampu menghasilkan gaya mekanis. Protein-protein ini sangat penting untuk motilitas seluler pada organisme bersel tunggal dan sperma pada banyak organisme multisel yang bereproduksi secara seksual. Mereka juga menghasilkan kekuatan yang digunakan dalam kontraksi otot, serta memainkan peran penting dalam transportasi intraseluler.
Metode studi

Aktivitas dan struktur protein dapat diperiksa secara in vitro, in vivo, dan in silico. Studi in vitro tentang protein yang dimurnikan dalam lingkungan terkontrol berguna untuk mempelajari bagaimana protein menjalankan fungsinya. Misalnya, studi kinetika enzim mengeksplorasi mekanisme kimiawi dari aktivitas katalitik enzim dan afinitas relatifnya terhadap berbagai kemungkinan molekul substrat. Sebaliknya, percobaan in vivo dapat memberikan informasi tentang peran fisiologis protein dalam konteks sel atau bahkan organisme secara keseluruhan. Studi in silico menggunakan metode komputasi untuk mempelajari protein.
Metode studi > Pemurnian protein

Untuk melakukan analisis in vitro, protein harus dimurnikan dari komponen seluler lainnya. Proses ini biasanya dimulai dengan lisis sel, ketika membran sel terganggu dan isi internalnya dilepaskan ke dalam larutan yang dikenal sebagai lisat mentah. Campuran yang dihasilkan dapat dimurnikan menggunakan ultrasentrifugasi, yang memfraksinasi berbagai komponen seluler menjadi fraksi yang mengandung protein yang dapat larut; membran lipid dan protein; organel seluler, dan asam nukleat. Pengendapan dengan metode yang dikenal sebagai pengendapan terinduksi-garam dapat memusatkan protein dari lisat ini. Berbagai jenis kromatografi kemudian digunakan untuk mengisolasi protein yang diinginkan berdasarkan sifat-sifat seperti berat molekul, muatan bersih, dan afinitas pengikatan. Tingkat pemurnian dapat dipantau dengan menggunakan berbagai jenis elektroforesis gel jika berat molekul dan titik isoelektrik protein yang diinginkan diketahui, dengan spektroskopi jika protein memiliki fitur spektroskopi yang dapat dibedakan, atau dengan uji enzim jika protein memiliki aktivitas enzimatik. Selain itu, protein dapat diisolasi sesuai dengan muatannya menggunakan pemfokusan listrik.
Untuk protein alamiah, serangkaian langkah pemurnian mungkin diperlukan untuk mendapatkan protein yang cukup murni untuk aplikasi laboratorium. Untuk menyederhanakan proses ini, rekayasa genetika sering digunakan untuk menambahkan sifat kimiawi pada protein yang membuatnya lebih mudah untuk dimurnikan tanpa memengaruhi struktur atau aktivitasnya. Di sini, sebuah "penanda" yang terdiri dari urutan asam amino tertentu, biasanya serangkaian residu histidin (sebuah "penanda-His"), dilampirkan ke salah satu ujung protein. Akibatnya, ketika lisat dilewatkan ke kolom kromatografi yang mengandung nikel, residu histidin mengikat nikel dan menempel pada kolom, sementara komponen lisat yang tidak diberi tanda lewat tanpa hambatan. Sejumlah tag berbeda telah dikembangkan untuk membantu peneliti memurnikan protein tertentu dari campuran yang kompleks.
Metode studi > Lokalisasi seluler

Studi tentang protein in vivo sering kali berkaitan dengan sintesis dan lokalisasi protein di dalam sel. Meskipun banyak protein intraseluler disintesis dalam sitoplasma dan protein-terikat-membran atau protein-tersekresi di retikulum endoplasma (RE), cara spesifik tentang bagaimana protein ditargetkan ke organel atau struktur seluler tertentu sering kali tidak jelas. Teknik yang berguna untuk menilai lokalisasi seluler adalah menggunakan rekayasa genetika untuk mengekspresikan di dalam sel, suatu protein fusi atau kimera yang terdiri dari protein alami yang diinginkan yang dihubungkan dengan "pelapor" seperti protein berpendar hijau (GFP). Posisi protein yang menyatu di dalam sel dapat divisualisasikan dengan bersih dan efisien menggunakan mikroskop, seperti yang ditunjukkan pada gambar.
Metode lain untuk menjelaskan lokasi seluler dari protein memerlukan penggunaan penanda kompartemen untuk daerah seperti RE, badan Golgi, lisosom atau vakuola, mitokondria, kloroplas, membran plasma, dan lainnya. Dengan penggunaan penanda berpendar (fluoresen) atau antibodi terhadap penanda, identifikasi lokalisasi protein yang diinginkan akan menjadi lebih mudah. Misalnya, imunofluoresensi tidak langsung akan memungkinkan kolokalisasi fluoresensi dan demonstrasi lokasi. Pewarna fluoresen digunakan untuk memberi label pada kompartemen seluler untuk tujuan yang sama.
Kemungkinan lain juga ada. Misalnya imunohistokimia biasanya menggunakan antibodi terhadap satu protein yang diinginkan atau lebih, yang dikonjugasikan ke enzim yang menghasilkan sinyal bercahaya atau kromogenik yang dapat dibandingkan antarsampel, sehingga memungkinkan informasi lokalisasi. Teknik lain yang dapat diterapkan adalah kofraksionasi dalam gradien sukrosa (atau bahan lain) menggunakan sentrifugasi isopiknik. Meskipun teknik ini tidak membuktikan kolokalisasi kompartemen dengan kepadatan yang diketahui dan protein yang diinginkan, teknik ini meningkatkan kemungkinan, dan lebih dapat diterima untuk penelitian skala besar.
Metode standar emas untuk lokalisasi seluler adalah mikroskop imunoelektron. Teknik ini juga menggunakan antibodi terhadap protein yang diinginkan, yang menggunakan teknik mikroskop elektron klasik. Sampel disiapkan untuk pemeriksaan mikroskopis elektron normal dan kemudian diberi antibodi terhadap protein yang diinginkan yang dikonjugasikan ke bahan yang sangat padat-elektro, biasanya emas. Hal ini memungkinkan untuk lokalisasi, baik detail ultrastruktur maupun protein yang diinginkan.
Melalui penerapan rekayasa genetika lain yang dikenal sebagai mutagenesis-terarah-situs, para peneliti dapat mengubah urutan protein dan strukturnya, lokalisasi seluler, serta kerentanannya terhadap regulasi. Teknik ini bahkan memungkinkan penggabungan asam amino yang tidak alami ke dalam protein menggunakan tRNA yang dimodifikasi, dan memungkinkan desain rasional protein baru dengan sifat baru.
Metode studi > Proteomika

Artikel utama: Proteomika
Jumlah komplemen protein yang ada pada suatu waktu dalam sel atau jenis sel dikenal sebagai proteoma, dan studi tentang kumpulan data berskala besar tersebut yaitu proteomika, yang dinamai sesuai dengan analoginya dalam genom yaitu genomika. Teknik eksperimental utama dalam proteomika meliputi elektroforesis 2D yang memungkinkan pemisahan banyak protein, spektrometri massa yang memungkinkan identifikasi protein dengan kecepatan tinggi dan pengurutan peptida dengan cepat (paling sering setelah pencernaan dalam gel), protein susunan-mikro yang memungkinkan deteksi jumlah berbagai protein yang ada dalam sel secara relatif, dan penapisan dua-hibrid yang memungkinkan eksplorasi sistematis interaksi protein-protein. Jumlah komplemen yang mungkin secara biologis dari interaksi-interaksi semacam itu dikenal sebagai interaksioma. Upaya sistematis untuk menentukan struktur protein yang mewakili setiap kemungkinan lipatan dikenal sebagai genomika struktural.
Metode studi > Bioinformatika

Artikel utama: Bioinformatika
Berbagai macam metode komputasi telah dikembangkan untuk menganalisis struktur, fungsi, dan evolusi protein. Perkembangan metode-metode tersebut didorong oleh sejumlah besar data genomik dan proteomik yang tersedia untuk berbagai organisme, termasuk genom manusia. Tidak mungkin mempelajari semua protein secara eksperimental sehingga hanya sedikit protein yang menjadi sasaran eksperimen laboratorium. Sementara itu, alat komputasi digunakan untuk mengekstrapolasi ke protein yang serupa. Protein homolog dapat diidentifikasi secara efisien pada organisme yang berkerabat jauh melalui penjajaran urutan. Urutan-urutan genom dan gen dapat dicari dengan berbagai alat untuk properti tertentu. Alat pembuat profil urutan dapat menemukan situs enzim restriksi, rangka baca terbuka dalam urutan nukleotida, dan memprediksi struktur sekunder protein. Pohon filogenetika dapat dibuat dan hipotesis evolusi dikembangkan menggunakan perangkat lunak khusus seperti ClustalW untuk mengetahui nenek moyang organisme modern dan gen yang mereka ekspresikan. Bidang bioinformatika sangat diperlukan untuk analisis gen dan protein.