stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Reseptor terhubung protein G
Pensinyalan > Pensinyalan tidak bergantung protein G

Meskipun secara klasik dianggap hanya bekerja bersama, GPCR dapat memberi sinyal melalui mekanisme tidak bergantung protein G, dan protein G heterotrimerik dapat memainkan peran fungsional independen dari GPCR. GPCR dapat memberi sinyal secara independen melalui banyak protein seperti β-arrestin, GRK, dan Src. Pensinyalan tersebut telah terbukti relevan secara fisiologis, misalnya pensinyalan β-arrestin yang dimediasi oleh reseptor kemokin CXCR3 diperlukan untuk kemotaksis sel T teraktivasi. Selain itu, reseptor yang terlibat dalam lokalisasi subselular GPCR (misalnya protein yang mengandung domain PDZ) juga dapat bertindak sebagai transduser sinyal. Efektor paling sering yaitu anggota famili MAPK.
Pada akhir 1990-an, akumulasi bukti menunjukkan bahwa beberapa GPCR mampu memberi sinyal tanpa protein G. Protein kinase yang diaktifkan mitogen ERK2, mediator transduksi sinyal kunci di hilir aktivasi reseptor di banyak jalur, telah terbukti diaktifkan sebagai respons terhadap aktivasi reseptor yang dimediasi cAMP dalam jamur lendir D. discoideum meskipun tidak ada protein subunit α dan β protein G.
Pada sel mamalia, adrenoseptor β2 yang banyak dipelajari telah ditunjukkan untuk mengaktifkan jalur ERK2 setelah pelepasan dimediasi arrestin dari sinyal yang diperantarai protein G. Oleh karena itu, tampaknya beberapa mekanisme yang sebelumnya diyakini terkait murni dengan desensitisasi reseptor sebenarnya adalah contoh dari reseptor yang mengubah jalur pensinyalan, daripada hanya dimatikan.
Pada sel-sel ginjal, reseptor bradikinin B2 telah terbukti berinteraksi langsung dengan protein tirosin fosfatase. Adanya urutan ITIM (immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motif) terfosforilasi pada tirosin dalam reseptor B2 diperlukan untuk memediasi interaksi ini dan selanjutnya efek antiproliferatif bradikinin.
Pensinyalan > Pensinyalan tidak bergantung protein G > Pensinyalan tidak bergantung GPCR oleh protein G heterotrimerik

Meskipun area penelitian ini relatif belum matang, tampaknya protein G heterotrimerik juga dapat mengambil bagian dalam pensinyalan non-GPCR. Terdapat bukti untuk peran sebagai transduser sinyal di hampir semua jenis pensinyalan yang dimediasi reseptor, termasuk integrin, reseptor tirosin kinase (RTK), reseptor sitokin (JAK/STAT), serta modulasi berbagai protein "aksesori" lain seperti GEF, inhibitor disosiasi guanine-nukleotida (GDI), dan protein fosfatase. Bahkan mungkin ada protein spesifik dari kelas-kelas ini yang fungsi utamanya adalah sebagai bagian dari jalur tidak bergantung GPCR, disebut aktivator pensinyalan protein G (activators of G-protein signaling, AGS). Interaksi ini dan pentingnya Gα vs subunit Gβγ untuk proses ini masih belum jelas.
Detail jalur cAMP dan PIP2

Ada dua jalur transduksi sinyal utama yang melibatkan reseptor terkait protein G: jalur sinyal cAMP dan jalur sinyal fosfatidilinositol .
Detail jalur cAMP dan PIP2 > Jalur sinyal cAMP

Transduksi sinyal cAMP mengandung 5 karakter utama: reseptor hormon stimulatif (Rs) atau reseptor hormon penghambat (Ri); stimulasi protein G stimulatif (Gs) atau protein G inhibitory (Gi); adenilil siklase; protein kinase A (PKA); dan cAMP fosfodiesterase.
Stimulative hormone receptor (Rs) adalah reseptor yang dapat mengikat dengan molekul sinyal stimulatif, sedangkan reseptor hormon penghambat (Ri) adalah reseptor yang dapat mengikat dengan molekul sinyal penghambat.
Stimulatif regulatif protein G adalah protein G yang dihubungkan dengan reseptor hormon stimulatif (Rs), dan subunit α-nya saat aktivasi dapat merangsang aktivitas enzim atau metabolisme intraseluler lainnya. Sebaliknya, inhibitor protein G regulatori terkait dengan reseptor hormon penghambat, dan subunit α pada saat aktivasi dapat menghambat aktivitas enzim atau metabolisme intraseluler lainnya.
Adenilil siklase adalah glikoprotein 12-transmembran yang mengkatalisasi ATP untuk membentuk cAMP dengan bantuan kofaktor Mg2+ atau Mn2+. cAMP yang dihasilkan yaitu pembawa pesan kedua dalam metabolisme seluler dan merupakan penggerak allosterik protein kinase A.
Protein kinase A (PKA) adalah enzim penting dalam metabolisme sel karena kemampuannya untuk mengatur metabolisme sel dengan memfosforilasi enzim spesifik yang dilakukan dalam jalur metabolisme. PKA juga dapat mengatur ekspresi gen spesifik, sekresi seluler, dan permeabilitas membran. PKA mengandung dua subunit katalitik dan dua subunit pengatur. Ketika tidak ada cAMP, kompleksnya tidak aktif. Ketika cAMP mengikat subunit pengatur, konformasi mereka diubah, menyebabkan disosiasi subunit pengatur, yang mengaktifkan PKA dan memungkinkan efek biologis lebih lanjut.
Sinyal-sinyal ini kemudian dapat diakhiri dengan cAMP fosfodiesterase, yang merupakan enzim yang mendegradasi cAMP menjadi 5'-AMP dan menonaktifkan protein kinase A.
Detail jalur cAMP dan PIP2 > Jalur sinyal fosfatidlinositol

Dalam jalur sinyal fosfatidilinositol, molekul sinyal ekstraseluler berikatan dengan GPCR (Gq) pada permukaan sel dan mengaktifkan fosfolipase C, yang terletak di membran plasma. Lipase menghidrolisis fosfatidlinositol 4,5-bifosfat (PIP2) menjadi dua pembawa pesan kedua: inositol 1,4,5-trifosfat (IP3) dan diasilgliserol (DAG). IP3 berikatan dengan reseptor IP3 di membran retikulum endoplasma halus dan mitokondria untuk membuka kanal Ca2+. DAG membantu mengaktifkan protein kinase C (PKC), yang memfosforilasi banyak protein lain, mengubah aktivitas katalitiknya, yang mengarah ke respons seluler.
Efek Ca 2+ juga luar biasa: bekerja sama dengan DAG dalam mengaktifkan PKC dan dapat mengaktifkan jalur CaM kinase, di mana kalsium mododulasi protein calmodulin (CaM) mengikat Ca2+, mengalami perubahan konformasi, dan mengaktifkan CaM kinase II, yang memiliki kemampuan unik untuk meningkatkan afinitas pengikatannya pada CaM dengan autofosforilasi, membuat CaM tidak tersedia untuk aktivasi enzim lain. Kinase kemudian memfosforilasi enzim target, mengatur aktivitas mereka. Kedua jalur sinyal dihubungkan bersama oleh Ca2+-CaM, yang juga merupakan subunit pengatur dari adenlil siklase dan phosphodiesterase di jalur sinyal cAMP.
Pengaturan reseptor

GPCR menjadi tidak peka ketika terkena ligan mereka untuk jangka waktu yang lama. Ada dua bentuk desensitisasi yang dikenal yaitu: 1) desensitisasi homolog, di mana GPCR yang diaktifkan diatur ke bawah; dan 2) desensitisasi heterolog, di mana GPCR yang diaktifkan menyebabkan downregulasi GPCR yang berbeda. Reaksi kunci dari downregulasi ini adalah fosforilasi dari domain reseptor intraseluler (atau sitoplasma) oleh protein kinase.
Pengaturan reseptor > Fosforilasi oleh protein kinase tergantung-cAMP

Kinase protein AMP yang bergantung pada AMP (protein kinase A) diaktifkan oleh rantai sinyal yang berasal dari protein G (yang telah diaktifkan oleh reseptor) melalui adenilil siklase dan siklik AMP (cAMP). Dalam mekanisme umpan balik, kinase yang diaktifkan ini memfosforilasi reseptor. Semakin lama reseptor tetap aktif, semakin banyak kinase diaktifkan dan semakin banyak reseptor terfosforilasi. Dalam ß2-adrenoseptor, fosforilasi ini hasil dalam pengalihan kopling dari kelas Gs dari protein G ke kelas Gi. Fosforilasi yang dimediasi oleh PKA yang bergantung pada cAMP dapat menyebabkan desensitisasi heterolog pada reseptor selain yang diaktifkan.
Pengaturan reseptor > Fosforilasi oleh GRK

G-reseptor protein-coupled G (GRK) adalah protein kinase yang memfosforilasi hanya GPCR aktif. G-protein-coupled receptor kinase (GRK) adalah modulator kunci pensinyalan GPCR. Mereka membentuk famili dari tujuh protein kinase serin-treonin mamalia yang memfosforilasi reseptor agonis-terikat. Fosforilasi reseptor yang dimediasi GRK dengan cepat memicu penurunan yang sangat besar pada pensinyalan dan desensisasi reseptor. Aktivitas GRK dan penargetan subseluler diatur dengan ketat oleh interaksi dengan domain reseptor, subunit protein G, lipid, protein penahan dan protein yang peka kalsium.
Fosforilasi reseptor dapat memiliki dua konsekuensi:
Translokasi: Reseptor bersama dengan bagian dari membran yang tertanam di dalamnya, dibawa ke bagian dalam sel, tempat ia terdefosforilasi dalam lingkungan vesikel asam  dan kemudian dibawa kembali. Mekanisme ini digunakan untuk mengatur paparan jangka panjang, misalnya terhadap hormon, dengan memungkinkan resensitisasi mengikuti desensitisasi. Atau, reseptor dapat mengalami degradasi lisozom, atau tetap diinternalisasi, di mana ia diperkirakan berpartisipasi dalam inisiasi peristiwa pensinyalan, yang sifatnya tergantung pada lokalisasi subselular vesikel yang diinternalisasi.
Terhubung arrestin: Reseptor terfosforilasi dapat dihubungkan dengan arrestin yang mencegah dari mengikat (dan mengaktifkan) protein G, pada dasarnya mematikan itu untuk waktu singkat. Mekanisme ini digunakan, misalnya oleh rhodopsin dalam sel retina untuk mengkompensasi paparan cahaya terang. Dalam banyak kasus, pengikatan arrestin pada reseptor adalah prasyarat untuk translokasi. Sebagai contoh, beta-arrestin terikat adrenoreseptor ß2 bertindak sebagai adaptor untuk mengikat dengan clathrin, dan dengan beta-subunit dari AP2 (molekul adaptor clathrin); dengan demikian, arrestin di sini bertindak sebagai perancah perakitan komponen yang diperlukan untuk endositosis dimediasi clathrin dari adrenoreseptor β2.
Pengaturan reseptor > Pengaturan seluler GPCR

Desensitisasi reseptor dimediasi melalui kombinasi fosforilasi, pengikatan β-arrestin, dan endositosis seperti dijelaskan di atas. Penurunan terjadi ketika reseptor endositosis tertanam dalam endosom yang diperdagangkan untuk bergabung dengan organel yang disebut lisosom. Karena membran lisosom kaya akan pompa proton, interiornya memiliki pH rendah (-4,8 vs pH -2,2 sitosol), yang bertindak untuk mendenaturasi GPCR. Selain itu, lisosom mengandung banyak enzim degradatif, termasuk protease, yang hanya dapat berfungsi pada pH rendah, sehingga ikatan peptida yang bergabung dengan residu GPCR bersama-sama dapat dibelah. Apakah reseptor yang diberikan diperdagangkan ke lisosom, ditahan dalam endosom, atau diangkut kembali ke membran plasma tergantung pada berbagai faktor, termasuk jenis reseptor dan besarnya sinyal. Regulasi GPCR juga dimediasi oleh faktor transkripsi gen. Faktor-faktor ini dapat meningkatkan atau mengurangi transkripsi gen dan dengan demikian meningkatkan atau mengurangi generasi reseptor baru (naik atau turunnya regulasi) yang berjalan ke membran sel.
Oligomisasi reseptor

Oligomerisasi GPCR adalah fenomena luas. Salah satu contoh yang paling banyak dipelajari adalah reseptor GABAB metabotropik. Reseptor konstitutif yang disebut ini dibentuk oleh heterodimerisasi subunit GABABR1 dan GABABR2. Ekspresi GABABR1 tanpa GABABR2 dalam sistem heterolog mengarah pada retensi subunit di retikulum endoplasma. Ekspresi dari subunit GABABR2 saja, sementara itu, mengarah pada ekspresi permukaan subunit, meskipun tanpa aktivitas fungsional (yaitu reseptor tidak mengikat agonis dan tidak dapat memulai respons setelah paparan agonis). Ekspresi dari dua subunit bersama menyebabkan ekspresi membran plasma reseptor fungsional. Telah ditunjukkan bahwa pengikatan GABABR2 ke GABABR1 menyebabkan penutupan sinyal retensi  dari reseptor fungsional.
Asal dan diversifikasi superfamili

Transduksi sinyal dimediasi oleh superfamili GPCRs kembali ke asal multiseluleritas. GPCR serupa mamalia ditemukan dalam jamur, dan telah diklasifikasikan menurut sistem klasifikasi GRAFS berdasarkan sidik jari GPCR. Identifikasi anggota superfamili di domain eukariota, dan perbandingan motif khusus famili, telah menunjukkan bahwa superfamili GPCR memiliki asal yang sama. Motif karakteristik menunjukkan bahwa tiga dari lima famili GRAFS, Rhodopsin, Adhesi, dan Frizzled, berevolusi dari reseptor cAMP Dictyostelium discoideum sebelum pemisahan Opisthokonts. Kemudian, famili Secretin berevolusi dari farmili reseptor GPCR Adhesi sebelum pemisahan nematoda.
Pranala luar

G-protein-coupled + receptors
GPCR Cell Line Diarsipkan 2015-04-03 di Wayback Machine.
"GPCR Database". IUPHAR Database. International Union of Basic and Clinical Pharmacology. Diakses tanggal 11 August 2008.
"GPCRdb". Data, diagrams and web tools for G protein-coupled receptors (GPCRs).  ; "GPCRdb: the G Protein-Coupled Receptor Database – an Introduction". British Journal of Pharmacology. 173 (14): 2195–207. 2016. doi:10.1111/bph.13509. PMC 4919580 . PMID 27155948.
"G Protein-Coupled Receptors on the NET". Diakses tanggal 10 November 2010. a classification of GPCRs
"PSI GPCR Network Center". Diarsipkan dari versi asli tanggal 25 July 2013. Diakses tanggal 11 July 2013. a Protein Structure Initiative:Biology Network Center aimed at determining the 3D structures of representative GPCR family proteins
GPCR-HGmod, database model struktural 3D dari semua reseptor digabungkan protein G manusia, dibangun oleh pipa GPCR-I-TASSER "GPCR-I-TASSER: A Hybrid Approach to G Protein-Coupled Receptor Structure Modeling and the Application to the Human Genome". Structure. 23: 1538–49. August 2015. doi:10.1016/j.str.2015.06.007. PMC 4526412 . PMID 26190572.
Skema klasifikasi GPCR pada 2006. Saat ini, lebih banyak gen yang telah ditemukan. Kelas A (Rhodopsin-like), Kelas B (Secretin-like), Kelas C (reseptor Glutamat like), lainnya [Adhesi (33), Frizzled (11), pengecap tipe 2 (25), belum dikelompokkan (23))].
Skema dua dimensi dari GPCR umum diatur dalam lipid raft. Klik gambar untuk resolusi yang lebih tinggi untuk melihat detail mengenai lokasi struktur penting.
Ilustrasi yang menggambarkan konsep dasar aktivasi konformasi GPCR. Ikatan ligan mengganggu kunci ionik antara motif E/DRY TM-3 dan residu asam TM-6. Akibatnya, GPCR mengatur ulang untuk memungkinkan aktivasi protein G alfa. Perspektif samping adalah pandangan dari atas dan ke samping GPCR sebagaimana diatur dalam membran plasma (lipid membran telah dihilangkan untuk kejelasan). Perspektif intraseluler menunjukkan pandangan menatap membran plasma dari dalam sel.
Struktur kristal reseptor beta-2 aktif dalam kompleks dengan Gs (PDB entri 3SN6[pranala nonaktif permanen]). Reseptor berwarna merah, Gα hijau, Gβ cyan, dan Gγ kuning. Ujung C Gα terletak di rongga yang dibuat oleh gerakan luar bagian sitoplasma TM5 dan TM6.
Ilustrasi yang menggambarkan siklus aktivasi/deaktivasi protein heterotrimerik dalam konteks pensinyalan GPCR
Interaksi hilir yang diusulkan antara pensinyalan integrin dan GPCR. Integrin ditunjukkan meningkatkan Ca2+ dan FAK fosforilasi, yang melemahkan pensinyalan GPCR.
Mekanisme GPCR
Efek aktivasi cAMP pada protein kinase A
Efek Rs dan Gs dalam jalur sinyal cAMP
Efek Ri dan Gi dalam jalur sinyal cAMP
Kanon Melito

Kanon Melito adalah kanon Alkitab yang diatribusikan kepada Melito dari Sardis, salah satu Bapa Gereja awal yang hidup pada abad ke-2.
Kanon Kristen paling awal tentang Perjanjian Lama

Melito menyediakan apa yang mungkin adalah kanon Kristen yang paling awal yang kita ketahui tentang apa yang ia sebut "Perjanjian Lama", setelah menempuh perjalanan ke Palestina (kemungkinan ke perpustakaan di Kaisarea Maritima) berusaha mendapatkan informasi yang akurat mengenai kitab-kitab mana yang harus diterima sebagai kanonis. Beberapa kandidat lain untuk kanon Kristen yang paling awal termasuk Daftar Bryennios dan Fragmen Muratori.
Catatan Eusebius tentang Melito

Kanon Melito ditemukan di Sejarah Gereja 4.26.13–14 karya Eusebius:
Dengan demikian, ketika saya pergi ke Timur dan tiba di tempat hal-hal ini dikhotbahkan dan dilakukan, saya belajar dengan akurat kitab-kitab Perjanjian Lama, dan mengirimkan mereka kepada kalian seperti yang dituliskan di bawah ini. Nama-nama mereka adalah sebagai berikut: Mengenai Musa, lima kitab: Kejadian, Keluaran, Bilangan, Imamat, Ulangan; Yesus Nave, Hakim-Hakim, Rut; mengenai Raja-Raja, empat kitab; mengenai Tawarikh, dua; Mazmur Daud, Amsal Salomo, Kebijaksanaan juga, Pengkhotbah, Kidung Agung, Ayub; mengenai Nabi-Nabi, Yesaya, Yeremia; mengenai dua belas nabi, satu kitab; Daniel, Yehezkiel, Esdras. Yang darinya juga saya telah mengambil cuplikan-cuplikan, membaginya menjadi enam kitab.
Ciri khas kanon

Lihat pula: Kanon Alkitab Kristen, Perkembangan kanon Alkitab Kristen, dan Perkembangan kanon Alkitab Ibrani
Daftar Melito hampir sepenuhnya sesuai dengan kanon Tanakh Yahudi dan kanon Protestan.
Kanon Melito meliputi sebuah kitab "Kebijaksanaan". Para pakar tidak dapat setuju apakah hal ini adalah nama alternatif untuk Kitab Amsal, atau sebuah referensi terhadap Kitab Kebijaksanaan Salomo.
Beberapa pakar menduga bahwa pengecualian Kitab Ester bersifat kebetulan, tetapi sebagian besar pakar menduga bahwa hal tersebut disengaja.
Nehemia dan Ratapan juga tidak disebutkan, tetapi Nehemia diduga merupakan bagian dari Ezra (yang disebut sebagai Esdras), dan Ratapan merupakan  bagian dari Yeremia.
Sebagian besar pakar berpikir bahwa mungkin Melito bertujuan untuk menyajikan sebuah daftar 22 kitab, sebuah hal yang lazim untuk daftar kanon Ibrani sebelum dan setelah Melito.
Daftar tersebut menempatkan Kitab Bilangan sebelum Kitab Imamat, urutan yang berkebalikan dari sebagian besar daftar kanon. Hal ini merupakan ciri khas yang juga ditemukan di Daftar Cheltenham dan de Sectis. Hal ini merupakan ciri khas kanon Melito, dan bukan sebuah kesalahan yang dibuat oleh Eusebius atau para penyalinnya.
Setyo Wahono

| Setyo Wahono |
| --- | --- |

 
Bupati Bojonegoro ke-42
Petahana
Mulai menjabat  20 Februari 2025
Presiden: Prabowo Subianto
Gubernur: Khofifah Indar Parawansa
Wakil: Nurul Azizah
Pendahulu (Pj.) AdriyantoPengganti Petahana
 
Informasi pribadi
Lahir: 8 Mei 1972 (umur 52) Bojonegoro, Jawa Timur, Indonesia
Partai politik: Gerindra
Suami/istri: Sri Budi Cantika Yuli
Anak: 2
Almamater: Universitas Islam Indonesia
Pekerjaan: Politikus Pengurus Olahraga


Sunting kotak info • L • B
 
Setyo Wahono (lahir 8 Mei 1972
) adalah seorang politikus dan pengurus olahraga Indonesia yang menjadi calon bupati pada Pemilihan umum Bupati Bojonegoro 2024. Dalam pemilihan tersebut, Wahono berpasangan dengan Nurul Azizah, Sekretaris Daerah Kabupaten Bojonegoro. Pasangan tersebut didukung oleh 14 partai politik yang tergabung dalam Koalisi Bojonegoro Maju yakni Gerindra, Demokrat, PPP, PBB, Golkar, PSI, PAN, PKS, NasDem, Gelora, Buruh, Hanura, Ummat, dan PKB.
Wahono menjadi Dewan Pembina sekaligus Penasihat klub sepak bola Persibo Bojonegoro. Dalam dewan komisaris Samator Indo Gas, Ia menjabat sebagai Wakil Komisaris Utama.
Kehidupan pribadi

Wahono lahir pada tanggal 8 Mei 1972 di Dolokgede, Tambakrejo, Kabupaten Bojonegoro. Wahono merupakan anak dari pasangan Kariman dan Kasminah, sekaligus adik dari Menteri Sekretaris Negara Indonesia Pratikno. Ia menikah dengan Sri Budi Cantika Yuli, seorang akademisi dari Universitas Muhammadiyah Malang. Pernikahan mereka dikaruniai dua putra yakni Arva Naufal Rachmanoka dan Aswin Hadyan Rachmanoka. Wahono menempuh pendidikan tinggi dan mendapatkan gelar sarjana dari Universitas Islam Indonesia di Kabupaten Sleman, Daerah Istimewa Yogyakarta.
Gereja Hati Kudus, Kramat

| Gereja Hati Kudus |
| --- | --- |
Gereja Hati Kudus, Paroki Kramat
Gereja Hati Kudus, Kramat, Jakarta
Wikipedia | Kode sumber | Tata penggunaan Koordinat: 6°11′11.2168″S 106°50′41.2685″E﻿ / ﻿6.186449111°S 106.844796806°E﻿ / -6.186449111; 106.844796806
6°11′15″S 106°50′37″E﻿ / ﻿6.1874121°S 106.843478°E﻿ / -6.1874121; 106.843478
Lokasi: Jalan Kramat Raya Nomor 134, Kramat, Senen, Jakarta Pusat, Jakarta
Negara: Indonesia
Denominasi: Gereja Katolik Roma
Situs web: www.gerejahatikudus.or.id
Sejarah
Dedikasi: Hati Kudus Yesus
Tanggal konsekrasi: 2 Juli 1920
Arsitektur
Status: Gereja paroki
Status fungsional: Aktif
Administrasi
Paroki: Kramat
Dekenat: Pusat
Keuskupan Agung: Jakarta
Provinsi: Jakarta
Klerus
Imam yang bertugas: R.P. Alforinus Gregorius Pontus, O.F.M.
Imam rekan: R.P. Ignatius Widiaryoso, O.F.M.
Parokial
Jumlah kapel: 3
Jumlah wilayah: 7
Jumlah lingkungan: 26

 
Gereja Hati Kudus adalah sebuah gereja paroki Katolik yang berlokasi di Jakarta Pusat, Indonesia. Gereja ini merupakan pusat dari Paroki Kramat dalam Keuskupan Agung Jakarta. Gereja Hati Kudus dinamai menurut Hati Kudus Yesus, sebuah devosi dalam Gereja Katolik. Gereja ini berada dalam reksa pastoral tarekat Ordo Fratrum Minorum (OFM).
Sejarah > Latar belakang dan pendirian gereja

Kehadiran Gereja Katolik di Hindia Belanda menghadapi tantangan besar sejak masa VOC, yang memberlakukan kebijakan represif terhadap kegiatan peribadatan agama Katolik. Perubahan signifikan terjadi pada awal abad ke-19, ketika kebijakan toleransi agama mulai diberlakukan oleh pemerintah kolonial Belanda. Tahun 1807, Prefektur Apostolik Batavia didirikan untuk mengoordinasi kegiatan pastoral di wilayah Hindia Belanda. Pastor Jacobus Nelissen, sebagai Prefek Apostolik pertama, memulai pelayanan di Hindia Belanda dri wilayah Batavia.
Pada pertengahan abad ke-19, kebutuhan pendidikan dan kesejahteraan sosial di kalangan umat Katolik semakin terasa. Yayasan Santo Vincentius a Paulo didirikan sebagai respons terhadap kondisi anak-anak terlantar di Batavia. Pada saat itu yayasan mengurus sejumlah anak yang ditempatkan di Pasar Baru (kemudian berpindah ke Biara Santa Ursula) dan di daerah Kwini, sementara beberapa anak dititipkan ke beberapa keluarga Katolik. Yayasan ini juga mendirikan panti asuhan yang menjadi cikal bakal komunitas Katolik di wilayah Kramat. Saat itu muncul pemikiran untuk memindahkan anak-anak yang berada di Kwini ke Kramat. Sebuah kapel kecil juga dibangun di kompleks tersebut pada akhir abad ke-19. Kapel ini disiapkan sebagai calon paroki sebagai pemekaran dari Paroki Katedral.
Pada 2 Juli 1920, Kapel Kramat diberkati dan resmi ditetapkan sebagai sebuah paroki. Paroki Kramat bernama Heilig Hart Kerk yang berarti Gereja Hati Kudus. Pada saat itu, paroki ini dilayani oleh para imam dari Serikat Yesus (Jesuit). Para imam Jesuit membangun gedung-gedung baru untuk pendidikan dan kegiatan keagamaan. Sekolah-sekolah Katolik mulai berdiri di sekitar wilayah Kramat, yang salah satunya kini menjadi Sekolah Santo Yosef. Pada masa itu, berlangsung penambahan jumlah umat dan keluarga Katolik di wilayah Kramat dan sekitarnya.
Sejarah > Peralihan reksa pastoral dan Perang Dunia II

Pada tahun 1929, pelayanan di Paroki Kramat diserahkan kepada Ordo Fransiskan (OFM). Hal ini diawali pada tahun 1927 saat Kardinal Willem Marinus van Rossum, C.Ss.R., Prefek Propaganda Fide, mengirimkan sebuah surat kepada Fransiskan Belanda. Surat tersebut berisi permintaan agar mereka membantu para imam Serikat Yesus di Jawa, meskipun surat itu dianggap sebagai janji mengenai suatu wilayah misi di Hindia Timur. Kemudian, pada 1 Juni 1928, Pater Kitselaar, Provinsial Serikat Yesus di Belanda, mengunjungi Provinsial Fransiskan di Weert dan menawarkan misi tersebut kepada mereka. Namun, tawaran itu tidak langsung ditanggapi hingga akhirnya dibahas dalam sidang dewan pimpinan Fransiskan pada 9 April 1929. Setelah itu, pembicaraan lebih lanjut dilakukan mengenai pengambilalihan dua paroki di Batavia, yakni Paroki Matraman dan Paroki Kramat. Pada 21 Desember 1929, sejumlah lima orang Fransiskan yang berasal dari Belanda tiba di Pelabuhan Sunda Kelapa.
Masa pendudukan Jepang saat Perang Dunia II membawa suatu tantangan bagi Paroki Kramat. Banyak imam dan biarawan yang ditangkap atau diinternir, sehingga pelayanan pastoral mengalami kesulitan yang membuat Gereja Kramat ditutup untuk beberapa waktu. Setelah perang berakhir, aktivitas di Paroki Kramat kembali berjalan.