stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Saluran kalium
Fungsi

Fungsi saluran kalium adalah untuk mengalirkan ion kalium menuruni gradien elektrokimia, melakukannya dengan cepat (hingga laju difusi ion K+ dalam air yang melimpah) dan selektif (tidak termasuk, terutama sekali, natrium walaupun perbedaan jari-jari ionnya berada pada subangstrom). Secara biologis, saluran ini bertindak untuk mengatur atau mengatur ulang potensial rehat di banyak sel. Pada sel peka rangsang, seperti neuron, aliran lawan ion kalium yang terlambat membentuk potensial aksi.
Dengan berkontribusi pada regulasi durasi potensial aksi pada otot jantung, malfungsi saluran kalium dapat menyebabkan aritmia yang mengancam nyawa. Saluran kalium mungkin juga terlibat dalam menjaga tonus vaskular.
Saluran ini juga meregulasi proses seluler seperti hormon (sebagai contoh, insulin yang dilepas oleh sel beta di pankreas) sehingga malfungsi saluran ini dapat menyebabkan penyakit (seperti diabetes).
Jenis

Terdapat empat kelas utama saluran kalium, yaitu sebagai berikut.
Saluran kalium teraktivasi kalsium - terbuka dalam respons terhadap keberadaan ion kalsium atau molekul pensinyal lainnya.
Saluran kalium penyearah masuk - melewati arus (muatan positif) lebih mudah dengan arah masuk (ke dalam sel).
Saluran kalium domain pori tandem - secara konstitutif terbuka atau memiliki aktivasi basal yang tinggi, seperti "saluran kalium rehat" atau "saluran pembocoran" yang mengatur potensial membran negatif dari neuron.
Saluran kalium berpintu tegangan - saluran ion berpintu tegangan yang terbuka atau tertutup dalam respons terhadap perubahan tegangan listrik transmembran.
Tabel berikut memuat perbandingan kelas utama saluran ion dengan contoh representatif (untuk daftar lengkap saluran di dalam setiap kelas, lihat halaman kelas masing-masing).
| 0 | 1 | 2 | 3 | 4 |
| --- | --- | --- | --- | --- |
| Kelas | Subkelas | Fungsi | Penyekat | Pengaktif |
| Teraktivasi kalsium   6T & 1P |  Saluran BK  Saluran SK  Saluran IK |  terhambat dalam respons terhadap peningkatan kalsium intraseluler |  karibdotoksin, iberiotoksin  apamin |  1-EBIO  NS309  CyPPA |
| Penyearah masuk   2T & 1P |  ROMK (Kir1.1) |  mendaur ulang dan menyekresi kalium pada nefron |  Nonselektif: Ba2+, Cs+ |  tidak ada |
| Penyearah masuk   2T & 1P |  diregulasi GPCR (Kir3.x) |  memediasi efek penghambatan banyak GPCR |  antagonis GPCR  ifenprodil |  agonis GPCR |
| Penyearah masuk   2T & 1P |  sensitif ATP (Kir6.x) |  menutup ketika ATP tinggi untuk mendorong sekresi insulin |  glibenklamida  tolbutamida |  diazoksida  pinasidil  minoksidil  nikorandil |
| Domain pori tandem   4T & 2P |  TWIK (TWIK-1, TWIK-2, KCNK7)  TREK (TREK-1, TREK-2, TRAAK)  TASK (TASK-1, TASK-3, TASK-5)  TALK (TASK-2, TALK-1, TALK-2)  THIK (THIK-1, THIK-2)  TRESK |  Berkontribusi pada potensial rehat |  bupivakaina  kuinidina |  halotan |
| Berpintu tegangan   6T & 1P |  hERG (Kv11.1)  KvLQT1 (Kv7.1) |  repolarisasi potensial aksi  membatasi frekuensi potensial aksi (gangguan menyebabkan disritmia) |  tetraetilamonium  4-aminopiridina  dendrotoksin (beberapa jenis) |  retigabina (Kv7) |
Struktur

Saluran kalium memiliki struktur tetramer yang terdiri dari empat subunit protein identik dan membentuk kompleks simetri lipat empat (C4) tersusun mengitari pusat pori pengalir ion (homotetramer). Sebagai kemungkinan lain, empat subunit protein serupa tetapi tidak identik mungkin berasosiasi membentuk kompleks heterotetramer dengan simetri C4 semu. Semua subunit saluran kalium memiliki struktur gelung pori berbeda yang melapisi bagian atas pori dan bertanggung jawab atas permeabilitas selektif kalium.
Terdapat lebih dari 80 gen mamalia yang mengodekan subunit saluran kalium. Akan tetapi, saluran kalium yang ditemukan pada bakteri merupakan saluran ion yang paling dipelajari dalam hal struktur molekulernya. Dengan menggunakan kristalografi sinar-x, diperoleh pengetahuan yang mendalam mengenai bagaimana ion kalium melintasi saluran ini dan mengapa ion natrium (lebih kecil) tidak dapat melintas. Penghargaan Nobel Kimia 2003 diberikan kepada Rod MacKinnon atas mempelopori penelitian di bidang ini.
Struktur > Filter selektivitas

Saluran kalium menghilangkan kulit hidrasi ion ketika memasuki filter selektivitas. Filter selektivitas dibentuk oleh lima sekuens residu, TVGYG, disebut sekuens tanda, di dalam setiap empat subunit. Sekuens tanda ini berada di dalam gelung antara heliks pori dengan TM2/6, sebelumnya disebut gelung-P. Sekuens tanda ini sangat terkonservasikan, dengan pengecualian residu valin pada saluran kalium prokariot sering disubstitusi dengan residu isoleusin pada saluran eukariot. Sekuens ini memakai struktur rantai utama unik, secara struktur analog dengan motif struktur protein sarang. Empat himpunan atom oksigen karbonil elektronegatif berbaris menghadap pusat pori filter dan membentuk persegi antiprisma serupa kulit pelarut air mengelilingi setiap situs pengikatan kalium. Jarak antara oksigen karbonil dengan ion kalium pada situs pengikatan filter selektivitas sama dengan jarak antara oksigen air pada kulit hidrasi awal dengan ion kalium pada larutan air, menyediakan rute yang sangat menguntungkan untuk desolvasi ion. Jarak ini dipertahankan oleh ikatan hidrogen dan gaya van der Waals di dalam lembar residu asam amino aromatik mengelilingi filter selektivitas. Filter selektivitas terbuka menuju larutan ekstraseluler, memaparkan empat oksigen karbonil pada residu glisin (Gly79 pada KcsA). Residu selanjutnya yang terbuka menuju sisi ekstraseluler protein adalah Asp80 yang bermuatan negatif (KcsA). Residu ini bersama dengan lima residu filter membentuk pori yang menghubungkan rongga berisi air pada pusat protein dengan larutan ekstraseluler.
Struktur > Filter selektivitas > Mekanisme selektivitas

Mekanisme selektivitas saluran kalium tetap menjadi bahan perdebatan yang terus berlanjut. Oksigen karbonil sangat elektronegatif dan penarik kation. Filter ini dapat memuat ion kalium pada 4 situs yang biasanya diberi nama S1 hingga S4 dimulai dari sisi ekstraseluler. Sebagai tambahan, satu ion dapat berikatan di dalam rongga pada situs yang disebut SC, atau satu/lebih ion di sisi ekstraseluler pada situs yang lebih didefinisikan dengan baik disebut S0 atau situs yang kurang didefinisikan dengan baik disebut Sext. Berbagai penempatan berbeda situs tersebut mungkin terjadi. Karena struktur sinar-x rata-rata mencakup banyak molekul, tidak mungkin disimpulkan penempatan sebenarnya secara langsung dari struktur tersebut. Secara umum, terdapat beberapa kerugian akibat tolakan elektrostatik ketika dua situs bersebelahan ditempati ion. Proposal mengenai mekanisme selektivitas telah dibuat berdasarkan pada simulasi dinamika molekuler, model kecil ikatan ion, perhitungan termodinamika, pertimbangan topologi, dan perbedaan struktur antara saluran selektif dan takselektif.
Mekanisme translokasi ion pada KcsA telah dipelajari secara ekstensif melalui perhitungan teoretik dan simulasi. Prediksi mekanisme penyaluran ion berupa dua penempatan situs ganda (S1, S3) dan (S2, S4) memainkan peran penting diperkuat oleh kedua teknik ini. Simulasi dinamika molekuler memperkirakan dua situs ekstraseluler, Sext dan S0, mencerminkan ion masuk dan keluar dari filter, juga merupakan aktor penting dalam penyaluran ion.
Struktur > Wilayah hidrofobik

Wilayah ini digunakan untuk menetralisasi lingkungan di sekitar ion kalium sehingga tidak tertarik pada muatan lainnya dan mempercepat reaksi.
Struktur > Rongga pusat

Pori pusat, dengan lebar 10 Å, terletak di dekat pusat saluran transmembran, memiliki penghalang energi tertinggi untuk melintaskan ion akibat hidrofobisitas dinding saluran. Rongga berisi air dan kutub ujung-C heliks pori mengurangi penghalang energi ion. Tolakan akibat banyak ion kalium di belakangnya diperkirakan membantu keluarnya ion dari saluran.
Keberadaan rongga dapat dipahami secara intuitif sebagai salah satu mekanisme saluran untuk mengatasi penghalang dielektrik, atau tolakan oleh membran dielektrik rendah, dengan menjaga ion K+ berair, membuat lingkungan dielektrik tinggi.
Regulasi

Fluks ion melewati pori saluran kalium diregulasi oleh dua proses yang berkaitan, disebut pemintuan dan inaktivasi. Pemintuan adalah membuka atau menutupnya saluran dalam respons terhadap stimulus, sementara inaktivasi adalah penghentian cepat arus dari saluran kalium terbuka dan menekan kemampuan saluran untuk melanjutkan penyaluran. Sementara kedua proses menyediakan regulasi konduktansi saluran, setiap proses dimediasi oleh sejumlah mekanisme.
Secara umum, pemintuan dimediasi oleh domain struktur tambahan yang menerima stimulus dan pada gilirannya membuka pori saluran. Domain ini di antaranya domain RCK pada saluran BK, dan domain pengindra tegangan pada saluran K+ berpintu tegangan. Domain ini merespons stimulus dengan membuka secara fisik pintu intraseluler domain pori, dengan demikian mengizinkan ion kalium melintasi membran. Beberapa saluran memiliki domain regulator ganda atau protein aksesoris yang dapat bertindak memodulasi respons terhadap stimulus. Walaupun mekanisme ini masih terus diperdebatkan, terdapat berbagai struktur domain regulator yang diketahui, seperti domain RCK pada saluran prokariot dan eukariot, domain pemintuan pH pada KcsA, domain pemintuan nukleotida siklik, dan saluran kalium berpintu tegangan.
Inaktivasi tipe-N secara khusus merupakan mekanisme inaktivasi yang lebih cepat dan disebut model "bola dan rantai". Inaktivasi tipe-N melibatkan interaksi ujung-N saluran, atau protein kait, yang berinteraksi dengan domain pori dan menutup jalur penyaluran ion seperti "bola". Kemungkinan lain, inaktivasi tipe-C terjadi di dalam filter selektivitas itu sendiri dengan perubahan struktural di dalam filter menyebabkan saluran tak dapat menyalurkan ion. Terdapat sejumlah model struktural inaktivasi tipe-C filter saluran K+ walaupun mekanisme tepatnya masih belum jelas.
Penyekat

Penyekat saluran kalium menginhibisi aliran ion kalium melewati saluran. Penyekat ini berkompetisi dengan pengikatan kalium di dalam filter selektivitas atau berikatan di luar filter untuk menutup penyaluran ion. Sebagai salah satu contoh kompetitor ini adalah ion amonium kuarterner yang berikatan pada sisi ekstraseluler atau rongga pusat saluran. Untuk menyekat dari rongga pusat, ion amonium kuarterner juga diketahui sebagai penyekat saluran pembuka karena pengikatan secara klasik membutuhkan pembukaan pintu sitoplasma sebelumnya.
Ion barium juga dapat menyekat arus saluran kalium, dengan berikatan pada afinitas tinggi di dalam filter selektivitas. Ikatan kuat ini dianggap mendasari toksisitas barium dengan menginhibisi aktivitas saluran kalium pada sel peka rangsang.
Penyekat saluran kalium untuk kepentingan medis, seperti 4-aminopiridina dan 3,4-diaminopiridina, telah diselidiki untuk pengobatan kondisi seperti sklerosis ganda. Efek obat di luar target dapat menyebabkan sindrom QT panjang terinduksi obat, kondisi yang dapat mengancam jiwa. Kondisi ini paling sering disebabkan oleh tindakan pada saluran kalium hERG jantung. Dengan demikian, semua obat baru dilakukan uji praklinis untuk keamanan jantung.
Saluran kalium muskarinik

Lihat pula: Saluran kalium penyearah masuk terhubung-protein G
Beberapa jenis saluran kalium diaktivasi oleh reseptor muskarinik yang disebut saluran kalium muskarinik (IKACh). Saluran ini merupakan heterotetramer yang tersusun dari dua subunit GIRK1 dan dua subunit GIRK4. Sebagai contoh, saluran kalium pada jantung, ketika diaktivasi oleh sinyal parasimpatetik melalui reseptor muskarinik M2, menyebabkan aliran kalium ke arah luar yang memperlambat denyut jantung.
Dalam seni rupa

Roderick MacKinnon diberikan Birth of an Idea, sebuah patung setinggi 5-kaki (1,5 m) yang berdasarkan pada saluran kalium KcsA. Karya ini memuat objek kawat yang merepresentasikan interior saluran dengan objek kaca tiup merepresentasikan rongga utama struktur saluran.
Lihat pula

Saluran kalium penyearah masuk
Famili pengangkut kalium (Trk)
Permease penyerapan kalium
Saluran natrium
Saluran kalsium
Pranala luar

Proteopedia channel Potassium channel dalam 3D
MeSH Potassium+Channels
Pusat Penyakit Neuromuskular (4 Maret 2008). "Saluran Kalium". Universitas Washington, St. Louis. Diakses tanggal 10 Maret 2008.
Orientasi Protein Membran UMich families/superfamily-8
Saluran kalium Kv1.2, struktur pada lingkungan serupa membran. Perkiraan batas hidrokarbon lipid dwilapis ditunjukkan oleh garis merah dan biru.
Struktur kristalografi saluran kalium KcsA bakteri (PDB: 1K4C​). Pada gambar ini, hanya dua dari empat subunit tetramer yang ditampilkan untuk kejelasan. Protein ditampilkan sebagai diagarm kartun hijau. Sebagai tambahan, rantai utama gugus karbonil dan atom protein gugus samping treonin (oksigen = merah, karbon = hijau) ditampilkan. Terakhir, ion kalium (menempati S2 dan S4) dan atom oksigen dari molekul air (S1 dan S3) ditampilkan berturut-turut sebagai bola ungu dan merah.
Grafik merepresentasikan saluran kalium yang terbuka dan tertutup (PDB: 1lnq​ dan PDB: 1k4c​). Dua saluran bakteri sederhana ditunjukkan untuk membandingkan struktur saluran "terbuka" di sebelah kanan dengan struktur "tertutup" di sebelah kiri. Bagian atas merupakan filter (menyeleksi ion kalium) dan bagian bawah merupakan domain pemintuan (mengontrol pembukaan dan penutupan saluran).
Birth of an Idea (2007) oleh Julian Voss-Andreae. Patung ini diberikan kepada Roderick MacKinnon berdasarkan pada koordinat atomik dari molekul yang ditetapkan oleh kelompok MacKinnon pada tahun 2001.
Rubén Sosa

| Informasi pribadi |
| --- | --- | --- | --- |
Nama lengkap:  Ruben Sosa Ardaiz
Tanggal lahir:  25 April 1966 (umur 58)
Tempat lahir:  Montevideo, Uruguay
Tinggi:  175 m (574 ft 2 in)
Posisi bermain:  Forward
Karier senior*
| Tahun |  Tim |  Tampil |  (Gol) |
| 1982–1985 |  Danubio |  72 |  (27) |
| 1985–1988 |  Zaragoza |  106 |  (33) |
| 1988–1992 |  Lazio |  124 |  (40) |
| 1992–1995 |  Inter Milan |  76 |  (44) |
| 1995–1996 |  Borussia Dortmund |  17 |  (3) |
| 1996–1997 |  Logroñés |  5 |  (0) |
| 1997–2001 |  Nacional |  105 |  (33) |
| 2002 |  Shanghai Shenhua |  13 |  (1) |
| 2003–2004 |  Nacional |  15 |  (1) |
| 2006 |  Racing MVD |  2 |  (0) |
| Total |   |  535 |  (182) |
Tim nasional
| 1984–1995 |  Uruguay |  46 |  (19) |
 * Penampilan dan gol di klub senior hanya dihitung dari liga domestik
Ruben Sosa Ardaiz (lahir 25 April 1966) adalah mantan pemain sepak bola Uruguay, berposisi sebagai penyerang. Dia pernah memperkuat tim nasional Uruguay dan berbagai klub di sepanjang kariernya.
Karier Klub

Lahir di Montevideo, Sosa mengawali karier bersama Danubio pada usia 15, menjadi pemain termuda saat itu yang bermain di Divisi Satu Uruguay. Dia bermain di Danubio dari 1982 hingga 1985, sebelum kemudian ditransfer ke klub Spanyol Real Zaragoza. Bersama klub ini, Ruben Sosa memenangkan Copa del Rey tahun 1986, dengan turut mencetak gol di final menghadapi FC Barcelona.
Setelah bermain bersama Zaragoza, Sosa dijual ke klub Serie A S.S. Lazio, bermain disana selama empat tahun sebelum pindah ke Inter Milan.
Bersama Inter, Sosa mengalami puncak kariernya. Dia menjadi pencetak gol terbanyak untuk klubnya pada musim kompetisi 1992–93 dan 1993–94, turut membawa Inter Milan meraih gelar juara Piala UEFA tahun 1994.
Namun, kedatangan pemain Belanda Dennis Bergkamp pada musim panas tahun 1993 membuat perpecahan internal di kubu Inter. Akibatnya Sosa kemudian meninggalkan Serie A pada tahun 1995.
Setelah tahun-tahun kesuksesan di Uruguay, Spanyol, dan Italia, Ruben Sosa bermain untuk klub Jerman Borussia Dortmund, di sana dirinya meraih gelar Bundesliga musim kompetisi 1995-96.
1 2  Debojyoti Chakraborty (1 June 2015). "Rubén Sosa – Uruguay's Little Prince, a Poet of the Goal". Goalden Times. Diakses tanggal 19 October 2015.
↑  Ken Shulman (4 May 1990). "A Rush to Stardom". The New York Times. Diakses tanggal 19 October 2015.
↑  Dunia Martin (20 April 2015). "Suárez and Cavani lead Uruguayan challenge". UEFA.com. Diakses tanggal 19 October 2015.
↑  David Winner (1 February 2011). "Dennis Bergkamp: One-on-One". Four Four Two. Diakses tanggal 19 October 2015.
Nyssocarinus bondari

| Nyssocarinus bondari |
| --- | --- |

Klasifikasi ilmiah
Kerajaan:: Animalia
Filum:: Arthropoda
Kelas:: Insecta
Ordo:: Coleoptera
Famili:: Cerambycidae
Genus:: Nyssocarinus
Spesies:: Nyssocarinus bondari

Nyssocarinus bondari adalah spesies kumbang tanduk panjang yang tergolong famili Cerambycidae. Spesies ini juga merupakan bagian dari genus Nyssocarinus, ordo Coleoptera, kelas Insecta, filum Arthropoda, dan kingdom Animalia.
Larva kumbang ini biasanya mengebor ke dalam kayu dan dapat menyebabkan kerusakan pada batang kayu hidup atau kayu yang telah ditebang.
Sarada Uchiha

| Sarada Uchiha |
| --- | --- |
Tokoh Naruto, Boruto: Naruto Next Generations
Sarada yang didesain oleh Masashi Kishimoto
Penampilan perdana:  Naruto chapter 700 (2014)  Boruto episode 1: Boruto Uzumaki! 
Pencipta: Masashi Kishimoto
Pengisi suara: Japanese Kokoro Kikuchi English Laura Bailey (Naruto Shippuden: Ultimate Ninja Storm 4 Pre-order DLC) Cherami Leigh (Boruto: Naruto the Movie, and Boruto: Naruto Next Generations)
Informasi
Keluarga: Sasuke Uchiha (ayah) Sakura Haruno (ibu) Itachi Uchiha (paman dari pihak ayah, meninggal) Fugaku Uchiha (kakek dari pihak ayah, meninggal) Mikoto Uchiha (nenek dari pihak ayah, meninggal) Kizashi Haruno (kakek dari pihak ibu) Mebuki Haruno (nenek dari pihak ibu)
Peringkat Ninja: Chunin
Tim Ninja: Tim Konohamaru
Tanggal lahir: 31 Maret
Sarada Uchiha (うちはサラダcode: ja is deprecated , Uchiha Sarada) adalah karakter fiksi dalam manga Naruto karya Masashi Kishimoto. Diperkenalkan di bab terakhir manga, dia menjadi protagonis dari spin-off Naruto Side Story: Seventh Hokage and The Scarlet Spring (2015). Sarada adalah putri dari Sasuke dan Sakura Uchiha, dan seorang ninja muda dalam pelatihan.
Karakternya pertama kali dieksplorasi dalam film Boruto: Naruto the Movie (2015), di mana ia telah menjadi ninja tingkat rendah (Genin) dari desa Konohagakure dan bercita-cita menjadi pemimpinnya, Hokage. Sarada juga muncul sebagai karakter utama dalam serial manga Uky Kodachi Boruto: Naruto Next Generations (2016) dan adaptasi animenya, yang menunjukkan interaksinya dengan keluarganya dan dengan rekan satu timnya di masa depan, Boruto Uzumaki dan Mitsuki, yang dipimpin oleh Konohamaru Sarutobi.
Kishimoto mengaku merasa tertekan saat menciptakan Sarada karena menurutnya dia kurang berpengalaman dalam menggambar karakter wanita. Kishimoto juga ingin menyampaikan hubungan Sarada dengan orang tuanya melalui manga spin-off-nya. Sambutan kritis terhadap Sarada adalah positif. Interaksinya dengan Boruto dan Sasuke serta bagaimana dia bertujuan untuk menjadi Hokage berdasarkan karakternya telah dipuji.
Konsep dan Penciptaan

Masashi Kishimoto memahami Sarada Uchiha sebagai karakter yang awalnya tidak dianggap feminin.  Dia merasa tertekan saat mengembangkan Sarada untuk Naruto spin-off manga, Naruto: The Seventh Hokage and the Scarlet Spring  (2015), karena dia khawatir tentang bagaimana penonton waralaba yang sebagian besar laki-laki akan menanggapi karakter utama wanita.  Saudara laki-laki Masashi Kishimoto, Seishi Kishimoto, memiliki keprihatinan yang sama. Kishimoto membaca beberapa buku yang tidak spesifik tentang ciri-ciri wanita untuk memilih karakteristik yang tepat untuk kepribadian Sarada.  Pada akhirnya, dia memberikan karakteristik ini kepada karakter lain yang muncul di spin-off — Chocho Akimichi.  Dia melakukan ini karena cerita Sarada gelap, dan dia bertujuan untuk menyeimbangkannya dengan Chocho, yang akan membantu membuat cerita tetap lucu dan menghibur bagi pembaca karena kontras dengan Arc Sarada.  Aspek lain yang ingin dikembangkan Kishimoto dalam serial ini adalah ikatan antara Sarada dan ibunya, Sakura Uchiha.  Untuk final dari spin-off Naruto, Kishimoto ingin mengakhirinya dengan fokus pada keluarga Sarada.
Kishimoto memilih untuk menggambarkan Sarada sebagai orang yang sedikit gelap tapi berhati kuat daripada imut.  Dia membayangkan karakter tersebut sebagai versi perempuan dari ayahnya, Sasuke Uchiha.  Dia juga memasukkan elemen dari Sakura ke dalam karakterisasi Sarada dan membuat kedua karakter wanita tersebut memakai pakaian yang mirip.  Kishimoto juga mengatakan bahwa dia bertujuan untuk membuat Sarada terlihat manis meski memakai kacamata. Sarada awalnya akan memiliki rambut panjang tergerai, tetapi Kishimoto merasa itu tidak sesuai dengan penampilannya sebagai ninja dan mengubah gaya rambutnya.  Penulis juga merasa kacamata akan membuat karakter terlihat lebih menarik.  Pakaian ninjanya didasarkan pada salah satu pakaian Sakura dari Naruto's bagian pertama, tetapi Kishimoto juga memutuskan untuk melindungi lengan Sarada.  Selama sentuhan akhir dalam pembuatan Sarada, Kishimoto membuat matanya terlihat seperti mata Sasuke, dan kacamatanya juga dimaksudkan untuk menyembunyikan kemiripan ini. band rock Jepang Scenarioart bertanggung jawab membawakan lagu tema penutup alur cerita ini diberikan arahan oleh Pierrot untuk membuat lagu menunjukkan hubungan yang jauh namun penuh perhatian antara Sasuke dan Sarada. Akibatnya, meskipun liriknya sering menyebutkan perpisahan Sasuke dan Sarada, niat itu dimaksudkan agar terlihat optimis karena mereka ditakdirkan untuk bertemu sekali lagi.
Kepribadian

Sarada tampak mewarisi sifat-sifat dari ibunya, dia memandang rendah pembuat onar; dia juga tampaknya mewarisi perkataan ibunya, yaitu "Shānnarō!" (しゃーんなろー). Sarada juga termasuk anak yang penasaran, meskipun ia tahu bahwa Boruto Uzumaki adalah anak yang menjengkelkan, tetapi ia tetap membuntuti Boruto Uzumaki di sekitar desa, dan mengamatinya sepanjang hari. Sarada tampak sangat dekat dengan ibunya karena dia secara terbuka mengungkapkan perasaannya tentang berbagai hal, contohnya tentang anak laki-laki, khususnya teman sekelasnya, Boruto. Sangat kontras jika dibanding hubungannya dengan ayahnya, karena ayahnya sering absen dari hidupnya.
Penampilan

Sarada adalah seorang gadis muda. Dia memiliki rambut hitam sebahu dan mata onyx yang ia warisi dari ayahnya dan memakai kacamata merah berbingkai. Dia juga mewarisi beberapa sifat dari Mebuki Haruno (ibu Sakura), seperti bentuk bulu matanya dan gaya rambut. Ia memakai jaket merah muda, rompi kuning, dan kemeja putih berkerah tinggi dengan dasi merah, dan sandal shinobi hitam.
Epilog Chapter #700

Setelah Boruto mengajak teman-teman sekelasnya untuk bergabung dengannya dalam membuat sebuah lelucon, tidak satupun dari mereka bergabung dengannya. Sedangkan Sarada, ia hanya mengikuti dan mengamati dari jauh, menjaga dirinya agar tersembunyi. Kemudian, ketika ia tiba di rumah, ia mengatakan kepada ibunya bahwa anak laki-laki itu bodoh (Boruto), tetapi ia juga mengatakan bahwa Boruto dan dirinya memiliki beberapa kesamaan, seperti perasaan yang sama terhadap ayah mereka.
Bacaan lanjutan

McNulty, Amy (October 20, 2017). "Why Sarada Would Be a Better Hokage Than Boruto". Anime News Network. Diakses tanggal October 20, 2017.
Pranala luar

Sarada Uchiha on IMDb
1 2  "岸本聖史×岸本斉史 双子漫画家兄弟対談" [Seishi Kishimoto × Masashi Kishimoto twin brothers manga artist interview]. Square Enix. Diarsipkan dari versi asli tanggal August 7, 2016.  Parameter |url-status= yang tidak diketahui akan diabaikan (bantuan)
↑  Kishimoto, Masashi (2015). Naruto -ナルト-展オフィシャルゲストBook 新伝・風の書 [Naruto Exhibition Official Guestbook New Style: Scroll of Wind] (dalam bahasa Jepang). Shueisha.
↑  "Boruto Ed" (dalam bahasa Jepang). Animedia. Diakses tanggal 11 September 2019.