Protein
Struktur

Artikel utama: Struktur protein
Sebagian besar protein terlipat menjadi struktur tiga dimensi yang unik. Bentuk alami suatu protein yang melipat dikenal dengan istilah konformasi asli. Meskipun banyak protein dapat melipat tanpa bantuan dam hanya melalui sifat-sifat kimiawi asam amino mereka, sejumlah protein lain memerlukan bantuan protein pendamping untuk melipat menjadi kondisi aslinya. Ahli biokimia sering merujuk pada empat aspek berbeda dari struktur protein.
Struktur primer, merupakan urutan asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
Struktur sekunder, yaitu struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Contoh yang paling umum yaitu
uliran-alfa (α-helix), berupa pilinan rantai asam amino-asam amino berbentuk seperti spiral;
lempeng-beta (β-sheet), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S–H);
lekukan-beta (β-turn); dan
lekukan-gama (γ-turn).
Struktur tersier, merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder dan menjadi bentuk keseluruhan satu molekul protein. Istilah "struktur tersier" sering digunakan sebagai sinonim dengan istilah lipatan. Struktur tersier inilah yang mengontrol fungsi dasar protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
Struktur kuartener, yaitu struktur yang dibentuk oleh beberapa molekul protein (rantai polipeptida). Dalam konteks ini, biasanya disebut subunit protein, yang berfungsi sebagai protein kompleks tunggal. Contoh yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Struktur kuiner, yaitu karakteristik dari permukaan protein yang mengatur interior seluler yang padat. Struktur kuiner bergantung pada interaksi makromolekul yang bersifat sementara, tetapi penting, yang terjadi di dalam sel hidup.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl), lalu komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen penganalisis asam amino, (2) analisis urutan dari ujung-N dilakukan dengan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekuler dengan spektrometri massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan spektroskopi dikroisme sirkuler (CD) dan spektroskopi inframerah transformasi Fourier (FTIR). Spektrum CD dari uliran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210–216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari uliran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Protein bukanlah molekul yang sepenuhnya kaku. Selain tingkat struktur ini, protein dapat berubah di antara beberapa struktur terkait saat mereka menjalankan fungsinya. Dalam konteks penataan ulang fungsional ini, struktur tersier atau kuaterner biasanya disebut sebagai "konformasi", dan transisi di antara keduanya disebut perubahan konformasi. Perubahan tersebut sering kali disebabkan oleh pengikatan molekul substrat ke situs aktif enzim, atau wilayah fisik protein yang berpartisipasi dalam katalisis kimia. Dalam larutan, protein juga mengalami variasi struktur melalui getaran termal dan tumbukan dengan molekul lain.
Secara informal, protein dapat dibagi menjadi tiga kelas utama yang berkorelasi dengan struktur tersier yang khas: protein globular, protein berserat, dan protein membran. Hampir semua protein globular dapat larut dan banyak di antaranya adalah enzim. Protein berserat sering kali bersifat struktural, seperti kolagen (komponen utama jaringan ikat) atau keratin (komponen protein rambut dan kuku). Protein membran sering berfungsi sebagai reseptor atau menyediakan saluran untuk molekul polar atau bermuatan untuk melewati membran sel.
Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam protein, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan dehidrasinya sendiri.