stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Tsukumogami
referensi

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13  (Inggris) "Japanese Creatures II: Bakemono and Tsukumogami". Diakses tanggal 01 Mei 2014.  Periksa nilai tanggal di: |accessdate= (bantuan)
↑  (Inggris) "Tsukumogami". Diakses tanggal 29 April 2014.
1 2 3 4 5 6 7 8 9  (Inggris) "Tsukumogami". Diakses tanggal 29 April 2014.
1 2 3 4 5 6  (Inggris) "Tsukumogami". Diarsipkan dari versi asli tanggal 2014-04-07. Diakses tanggal 01 Mei 2014.  Periksa nilai tanggal di: |accessdate= (bantuan)
1 2 3 4 5 6 7  (Inggris) "Tsukumogami". Diakses tanggal 01 Mei 2014.  Periksa nilai tanggal di: |accessdate= (bantuan)
| l b Cerita rakyat Jepang |
| --- | --- | --- |
| Cerita rakyat | Periuk Bunbuku ·  Kakek Pemekar Bunga ·  Issun-bōshi ·  Gunung Kachi-kachi ·  Kintarō ·  Momotarō ·  Pertarungan Monyet dan Kepiting ·  Lidah Pipit yang Terpotong ·  Putri Kaguya ·  Tamamo-no-Mae ·  Tuan Karung Beras ·  Urashima Tarō ·  Yotsuya Kaidan |  |
| Koleksi naskah | Konjaku Monogatarishū ·  Otogizōshi ·  Uji Shūi Monogatari |  |
| Makhluk legenda |  Abura-akago  Abura-sumashi  Aka Manto  Akaname  Akashita  Akateko  Akuma  Amabie  Amanojaku  Amazake-babaa  Amefurikozō  Ameonna  Amikiri  Aobōzu  Aonyōbō  Aosaginohi  Ashinagatenaga  Ayakashi  Azukiarai  Bake-kujira  Bakeneko  Baku  Basan  Binbōgami  Chimimōryō  Daidarabotchi  Dodomeki  Dragon  Enenra  Funayūrei  Furaribi  Fūri  Futakuchi-onna  Gagoze  Gashadokuro  Goryō  Hanako-san  Harionago  Hibagon  Hiderigami  Hitogitsune  Hitotsume-kozō  Hitotsume-nyūdō  Hone-onna  Hyōsube  Ikiryō  Ikuchi  Inugami  Ishinagenjo  Isonade  Janjanbi  Jinmenju  Jorōgumo  Jubokko  Kamaitachi  Kamikiri  Kappa  Kasha  Kawauso  Keukegen  Kijimuna  Kinoko  Kirin  Kitsune Hakuzōsu  Kitsunebi  Kodama  Komainu  Konaki-jiji  Koro-pok-guru  Koromodako  Kuchisake-onna  Kuda-gitsune  Kudan  Kyubi  Mikaribaba  Mikoshi-nyūdō Miage-nyūdō  Misaki  Mizuchi  Mokumokuren   Momiji  Momonjī  Mononoke  Mōryō  Mu-onna  Mujina  Namahage  Namazu  Nekomata  Ningyo  Noderabō  Noppera-bō  Nue  Nuppeppō  Nurarihyon  Nure-onna  Nurikabe  Nyūdō-bōzu  Obake  Oboroguruma  Oiwa  Okiku  Ōmukade  Oni Ibaraki-dōji  Kijo/Onibaba  Kidōmaru  Rashōmon no oni  Shuten-dōji  Onibi  Onikuma  Onryō  Ōnyūdō  Osaki  Otoroshi  Ouni  Okubi  Ohaguro-Bettari  Raijū  Rokurokubi  Samebito  Sankai  Satori  Sazae-oni  Shachihoko  Shidaidaka  Shikigami  Shinigami  Shiranui  Shirime  Shiryō  Shōjō  Shōkera  Sōjōbō  Sunekosuri  Takaonna  Tanuki Danzaburou-danuki  Inugami Gyoubu  Shibaemon-tanuki  Yashima no Hage-tanuki  Ten  Tengu  Tennin  Tenome  Tesso  Tōfu-kozō  Tsuchigumo  Tsuchinoko  Tsukumogami Abumi-guchi  Bakezōri  Biwa-bokuboku  Boroboroton  Chōchin-obake  Ittan-momen  Kasa-obake  Koto-furunushi  Menreiki  Ungaikyō  Tsurubebi  Tsurara-onna  Tsurube-otoshi  Ubagabi  Ubume  Umi zatō  Umibōzu  Ushi-oni  Uwan  Waira  Wanyūdō  Yamabiko  Yamawaro  Yamajijii  Yama-uba  Yanari  Yobuko  Yōkai  Yōsei  Yosuzume  Yuki-onna  Yume no seirei  Yūrei  Zashiki-warashi  |  |
| Folkloris |  Kunio Yanagita  Keigo Seki  Lafcadio Hearn  Shigeru Mizuki  Inoue Enryō  |  |
Pelipatan protein

Protein sebelum (kiri) dan sesudah (kanan) melipat.
Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein.
Pada awalnya, setiap protein hanyalah berupa rantai polipeptida atau kumparan acak (lihat bagian kiri pada gambar pertama) yang merupakan hasil translasi dari sekuens RNA duta. Kumparan acak ini merupakan rantai linear dari asam amino. Rantai ini tidak memiliki struktur yang stabil. Seiring dengan pembentukan rantai polipeptida disistensis oleh ribosom, rantai linear protein mulai melipat membentuk struktur tiga dimensinya. Hal ini dikarenakan asam amino yang sudah terbentuk mulai saling berinteraksi membentuk ikatan sehingga terbentuk struktur protein yang baru, berbentuk tiga dimensi (lihat bagian kanan pada gambar kedua), yang disebut sebagai kondisi alami (native state). Bentuk tiga dimensinya tergantung pada susunan asam amino penyusunnya atau disebut juga struktur primer (Dogma Anfinsen).
Struktur protein
Pelipatan protein menjadi struktur tiga dimensinya dalam bentuk yang benar sangatlah penting bagi protein tersebut agar dapat berfungsi walaupun masih ada beberapa bagian protein tersebut yang tidak melipat. Kegagalan suatu protein untuk melipat kedalam kondisi alaminya biasanya menyebabkan protein tersebut menjadi inaktif. Namun, pada beberapa keadaan, kegagalan ini dapat menyebabkan penyakit neurodegeneratif seperti alzheimer atau penyakit lain yang dipercaya disebabkan oleh akumulasi fibril amiloid yang terbentuk akibat protein yang salah melipat. Selain itu, banyak alergi juga disebabkan oleh salahnya beberapa protein dalam melipat dirinya sehingga sistem imun gagal memproduksi antibodi.
Lamanya proses pelipatan tergantung dari proteinnya tersebut. Ketika diamati secara in vitro, pelipatan protein membutuhkan waktu dari beberapa menit hingga beberapa jam karena adanya isomerisasi prolina, sehingga membuat protein tersebut perlu melewati beberapa kondisi intermediat, seperti layaknya checkpoint, sebelum akhirnya proses pelipatan tersebut selesai. Di lain hal, protein domain tunggal yang sangat kecil, dengan panjang maksimal seratus asam amino, dapat melipat hanya dalam satu langkah tanpa adanya kondisi intermediat. Secara umum, biasanya proses pelipatan protein membutuhkan waktu milidetik bahkan hingga beberapa mikrodetik.
Proses Pelipatan Protein > Tahap I : Struktur primer

Struktur primer dari protein hanyalah merupakan susuan dari asam amino penyusun proten tersebut. Struktur primer ini tidak lebih merupakan hasil langsung dari translasi ribosom. Struktur ini nantinya akan menentukan konformasi dari seperti apa struktur tiga dimensinya nanti. Residu spesifik dari asam amino dan posisinya pada rantai polipeptida akan menentukan bagian mana dari protein yang akan mendekat dan melipat sehingga membentuk struktur tiga dimensinya. Sehingga dapat dibilang bahwa susunan asam amino dari setiap protein mengandung informasi yang menentukan bagaimana protein tersebut melipat menuju struktur alaimnya dan cara melipatnya. Namun, protein dengan susunan asam amino yang mirip belum tentu akan melipat dengan cara yang sama. Konformasi tergantung pula pada kondisi lingkungannya.
Proses Pelipatan Protein > Tahap II : Struktur Sekunder

Pembentukan struktur sekunder protein merupakan langkah pertama dalam proses melipatnya protein. Struktur sekunder ini ada yang bebentuk heliks-alfa dan ada yang berbentuk lembaran beta. Struktur ini melipat sangat cepat karena mereka terbentuk dari ikatan hidrogen. Pembentukan ikatan hidrogen sangatlah penting untuk kestabilan protein. Struktur dari heliks alfa terbentuk dengan ikatan hidrogen pada bagian belakang yang pada akhirnya membentuk struktur spiral (lihat gambar kanan). Struktur lembaran beta terbentuk karena asam amino penyusunnya membentuk ikatan hidrogen dengan cara melipat ke arah dirinya sendiri. Ikatan hidrogen terjadi antara hidrogen pada amida dan oksigen pada karbonil protein.
Struktur lembaran beta terbagi menjadi dua, yaitu lembaran beta anti-paralel dan lembaran beta paralel. Ikatan hidrogen pada lembaran beta anti paralel lebih kuat dibanding ikatan hidrogen yang terbentuk pada lembaran beta paralel karena ikatan tersebut terbentuk pada sudut 180 derajat yang ideal. Pada lembaran beta paralel, semua untai pada lembaran tersebut memiliki arah yang sama, sedangkan pada anti-paralel, untai tersebut memiliki arah yang berbeda-beda.
Proses Pelipatan Protein > Tahap III : Struktur tersier

Heliks-alfa dan lembaran beta merupakan struktur yang memiliki sifat amfipatik, yaitu memiliki bagian hidrofilik dan hidrofobik. Sifat ini memungkinkan protein untuk melipat karena bagian hidrofobiknya akan masuk ke dalam inti protein dan bagian hidrofiliknya-lah yang akan berinteraksi dengan lingkungan sekitar sehingga akan melipat keluar. Struktur seperti inilah yang akan membentuk struktur tersier. Bentuk dari struktur sekunder-lah yang akan menentukan bagaimana struktur tersier ini terbentuk.
Setelah struktur tersier ini terbentuk dan interaksi hidrofobiknya sudah menstabilkan bentuk protein ini. Interaksi lain mungkin akan muncuk, seperti ikatan kovalen dalam bentuk jembatan disfulda di antara dua residu sistein. Struktur tersier dari protein masih hanya terdiri dari satu rantai polipeptida; Namun, interaksi antar-rantai polipeptida akan membentuk struktur kuartener
Proses Pelipatan Protein > Tahap IV : Struktur Kuartener

Struktur tersier akan memungkinkan terbentuknya struktur kuartener pada beberapa protein. Pelipatan terakhir ini menggabungkan beberapa struktur tersier yang sudah terbentuk. Dengan kata lain, struktur kuartener merupakan interaksi antar rantai polipeptida untuk membentuk satu kesatuan protein dengan struktur kuarteener yang berfungsi.
Faktor yang Terlibat dalam Proses Pelipatan Protein

Pelipatan protein merupakan reaksi spontan yang didorong oleh interaksi hidrofobik, ikatan hidrogen, gaya van der Waals, dan dihambat oleh entropi konformasi. Pelipatan protein sering dimulai secara ko-translasi, dimana ujung-N akan melipat lebih dulu ketika ujung-C nya masih disintesis oleh ribosom. Namun, molekul protein mungkin melipat secara spontan ketika atau setelah proses biosintesis. Walaupun proses pelipatan ini bisa dibilang "melipat dengan sendirinya", proses ini tetap hanya dapat berlangsung jika faktor-faktor ini terdapat dengan tepat sesuai dengan protein yang akan dibentuknya, yaitu pelarut (air maupun lipid bilayer), konsentrasi garam, pH, temperatur, dan kaperon (masih memerlukan penelitian). Pelipatan protein juga dibatasi oleh sudut lipatannya dan konformasi yang memungkinkan. Sudut lipatan yang mungkin dapat diprediksi oleh plot dua dimensi yang disebut sebagai Plot Ramachandran.
Pelipatan protein harus memungkinkan secara termodinamika agar proses ini berlangsung secara spontan. Karena sudah diketahui proses ini berjalan secara spiontan, maka kita bisa mengasumsikan bahwa proses ini memiliki energi bebas Gibbs yang negatif. Energi bebas Gibbs dalam pelipatan protein berhubungan dengan entalpi dan entropi. Agar nilai ernergi bebas ini bisa negatif, maka entalpi atau entropi atau keduanya harus sesuai.
Faktor yang Terlibat dalam Proses Pelipatan Protein > Efek Hidrofobik

Meminimilasir rantai samping hidrofobik yang berinteraksi dengan air merupakan kunci dari efek hidrofobik. Efek hidrofobik merupakan fenomena dimana rantai dari protein melipat kedalam bagian inti protein (menjauhi lingkungan berair). Pada lingkungan beriari, molekul air cenderung berkumpul disekitar area yang hidrofobik, sehingga menurunkan entropi. Ketika bagian hidrofobik protein mulai melipat kedalam, air yang sebelumnya berkumpul akan menyebar kemabli sehingga meningkatkan entropi. Banyaknya rantai samping hidrofobik yang masuk ke dalam intin akan berkontribusi secara signifikan terhadap kestabilan protein karena gaya van der Waals yang akan terbentuk
Efek hidrofobik ini hanya akan terbentuk dalam lingkungan yang berair dengan adanya molekul amfipatik yang memiliki gugus hidrofobik yang banyak. Pada protein dengan pola pelipatan globular, asam amino yang hidrofobik cenderung tersusun secara berselang-seling, alih-alih terdistribusi acak atau berkelompok. Namun, protein yang dibuat secara de novo cenderung terdistribusi acak.
Faktor yang Terlibat dalam Proses Pelipatan Protein > Kaperon

Kaperon merupakan enzim yang krusial dalam proses pelipatan protein. Kaperon ada dalam setiap kompartemen sel dan berinteraksi dengan rantai polipeptida untuk mengkatalisis proses pembentukan struktur konformasi tiga dimensi dari protein. Namun, kaperon tidak termasuk ke dalam penyusun struktur protein itu sendiri. Kaperon mungkin membantu pelipatan ketika protein masih disintesis oleh ribosom. Kaperon berfungsi dengan cara berikatan dengan protein untuk menstabilisasi struktur yang tidak stabil dalam protein ketika masih dalam proses melipat. Hal ini memungkinkan energi aktivasi yang dibutuhkan untuk pelipatan tersebut turun dan memungkinkan pula pelipatan tersebut melipat dengan benar. Dengan cara ini, kaperon tidak meningkatkan laju proses pelipatan, melainkan dengan mereduksi agregasi yang tidak diinginkan dari proses pelipatan polipeptida yang mungkin akan menghambat proses pencarian struktur alami dari protein tersebut. Dengan kata lain, kaperon mengefisiensikan proses pelipatan protein.
Pelipatan Protein yang Salah dan Penyakit yang Diakibatkannya

Protein dianggap salah melipat ketika protein tersebut gagal mencapai kondisi alaminya. Kondisi ini dapat disebabkan adanya mutasi pada sekuens asam amino ataupun gangguan ketika porses pelipatan karena adanya faktor ekstenal. Protein yang salah melipat biasanya mengandung lembaran beta yang tersusun secara supramolekuler yang dikenal sebagai struktur lintas-beta. Lembaran beta seperti ini biasanya sangat stabil, tidak larut dalam air, dan biasanya resisten terhadap proses proteolisis. Stabilistas seperti ini biasanya disebabkan oleh interaksi yang ekstensif di antara monomer protein yang terbentuk oleh ikatan hidrogen di antara lembaran beta tersebut.
Salahnya pelipatan protein dapat meneybabkan protein lain pun ikut salah melipat sehingga menyebabkan adanya akumulasi protein menjadi agregat atau oligomer. Peningkatan agregat protein ini menyebabkan terbentuknya struktur seperti amiloid yang dapat menyebabkan kelainan degernatif dan kematian sel. Amiloid merupakan struktur fibrilin yang memiliki ikatan hidrogen yang sangat tidak laur dalam air dan terbuat dari agregat protein. Oleh karenanya, jalur enzimatik yang biasanya dapat mencerna protein mungkin tidak akan cukup kuat untuk dapat mengurai jenis protein speerti ini. Oleh karenanya, agregat protein ini sulit dihilangkan. Protein yang gagal mellipat juga dapat berinteraksi dengan struktur lain dan menyebabkan struktur tersebut menjadi toksik akibat adanya interaksi intramolekuler lainnya.
Protein yang teragregasi sering diasosiasikan dengan penyakit yang berhubungan dengan prion seperti kelainan Creutzfeldt-Jakob, penyakit sapi gila, alzheimer, kardiomiopati atau polyneuropathy, bahkan juga menyebabkan penyakit Huntington dan Parkinson. Penyakit-penyakit yang biasanya muncul diusia tua ini berkorelasi dengan peningkatan protein-protein yang gagal melipat hingga membentuk agregat protein yang tidak larut. Masih belum jelas apakah agregat seperti ini disebabkan oleh berkurangnya reabilitas homeostasis tubuh, yaitu kemampuan tubuh untuk menjaga keseimbangan antara sintesis, pelipatan, dan pencernaan protein. Baru akhir-akhir ini, Agensi Kesehatan Eropa mengizinkan penggunakan Tafamidis datau Vyndaqel sebagai obat untuk penyakit amyloid. Hal ini berarti bisa saja pembentukan amiloid menyebabkan degenerasi jaringan tubuh pada penyakit amiloid.
Walau terapi penggantian protein sudah sering digunakan untuk memperbaiki kelainan ini, pendekatan yang sekarang sedang dikembangkan adalah penggunakan kaperon untuk memperbaiki protein yang bermutasi sehingga dapat membuat mereka kembali fungsional.
Teknik Untuk Mengamati Pelipatan Protein

Walaupun pelipatan protein dapat dipelajari lewat mutasi yang terjadi, secara umum, teknik eksperimental digunakan pula untuk mengamati protein. Teknik eksperimental ini biasanya mengamati proses pelipatan maupun proses pembukaan lipatan protein secara bertahap dengan mengamati perubahan konformasi dengan menggunakan teknik kristalografi.
Teknik Untuk Mengamati Pelipatan Protein > Kristalografi X-Ray

Kristalografi X-Ray merupakan salah satu metode yang efisien dan penting dalam pendekatan untuk mengamati tahapan proses pelipatan protein. Untuk dapat melakukan kristalografi X-Ray, protein yang akan diamati harus disimpan dalam lapisan kritsal Caranya adalah dengan melarutkan protein murni yang sangat pekat dalam suatu larutan yang dapat mengkrtisal. Setelah protein ini mengkristal, sinarx-ray dapat difokuskan ke dalam kritsal yang akan mendifraksi sinar tersebut. sinar yang menembus kristal ini akan diamati dan dikorelasi dengan konfigurasi tiga dimensi yang sudah diketahui sebelumnya. Hal inii dilakukan dengan mengamati pola kepadatan elektron dari sinar x-ray yang tembus dan peneliti kemudian akan mengasumsikan fase mauapun sudut faase yang terlibat. Korelasi ini dibuat dengan dasar matematis yang disebut transformasi Fourier
Membuat Model Pelipatan Protein

Ilmuwan mengandalkan model untuk memperkirakan struktur asli protein. Dinamika molekuler merupakan cabang ilmu yang mempelajari dinamika pelipatan protein. Simulasi komputer untuk menentukan kesetimbangan pertama dilakukan dengan menggunakan teknik ab initio. Namun, proses ini terhambat oleh biaya sehingga protein yang dibuat modelnya biasanya terbatas pada peptida atau protein yang sangat kecil
Pulau Pag

Pulau Pag (dibaca [pâːɡ]; bahasa Latin: Pagus, bahasa Italia: Pago, bahasa Jerman: Baag) adalah sebuah pulau Kroasia di utara Laut Adriatik. Pulau tersebut adalah pulau terbesar kelima dari pantai Kroasia, dan pulau dengan garis pantai terpanjang.
Referensi dan catatan

↑  Lončar 2009, hlm. 5.
Faričić, Josip (June 2003). "Otok Pag na starim kartografskim prikazima" [Pag Island on Old Cartographic Presentations] (PDF). Geoadria (dalam bahasa Kroasia). 8 (1): 47–126. Diakses tanggal 27 March 2017.
Lončar, Nina (June 2009). "Geomorfološka regionalizacija srednjeg i južnog dijela otoka Paga" [Geomorphologic regionalization of the central and southern parts of Pag island] (PDF). Geoadria (dalam bahasa Kroasia and Inggris). 14 (1): 5–25. Diakses tanggal 27 March 2017.
| l b Pulau berpenduduk di Kroasia |
| --- | --- |
 Biševo  Brač  Čiovo  Cres  Drvenik Mali  Drvenik Veli  Dugi Otok  Hvar  Ilovik  Ist  Iž  Kaprije  Koločep  Kornat  Korčula  Krapanj  Krk  Lastovo  Lopud  Lošinj  Male Srakane  Mljet  Molat  Murter  Olib  Ošljak  Pag  Pašman  Premuda  Prvić  Rab  Rava  Rivanj  Sestrunj  Silba  Šipan  Šolta  Susak  Ugljan  Unije  Vele Srakane  Vir  Vis  Vrgada  Žirje  Zlarin  Zverinac
Rasura

Rasura adalah komune yang terletak di distrik Provinsi Sondrio, Italia. Kota Rasura memiliki luas sebesar 5.5 km². Rasura pada tahun 2004, memiliki penduduk sebanyak 297 jiwa.
| l b Komune di Provinsi Sondrio, Lombardia |
| --- | --- | --- |
:  Albaredo per San Marco  Albosaggia  Andalo Valtellino  Aprica  Ardenno  Bema  Berbenno di Valtellina  Bianzone  Bormio  Buglio in Monte  Caiolo  Campodolcino  Caspoggio  Castello dell'Acqua  Castione Andevenno  Cedrasco  Cercino  Chiavenna  Chiesa in Valmalenco  Chiuro  Cino  Civo  Colorina  Cosio Valtellino  Dazio  Delebio  Dubino  Faedo Valtellino  Forcola  Fusine  Gerola Alta  Gordona  Grosio  Grosotto  Lanzada  Livigno  Lovero  Madesimo  Mantello  Mazzo di Valtellina  Mello  Menarola  Mese  Montagna in Valtellina  Morbegno  Novate Mezzola  Pedesina  Piantedo  Piateda  Piuro  Poggiridenti  Ponte in Valtellina  Postalesio  Prata Camportaccio  Rasura  Rogolo  Samolaco  San Giacomo Filippo  Sernio  Sondalo  Sondrio  Spriana  Talamona  Tartano  Teglio  Tirano  Torre di Santa Maria  Tovo di Sant'Agata  Traona  Tresivio  Val Masino  Valdidentro  Valdisotto  Valfurva  Verceia  Vervio  Villa di Chiavenna  Villa di Tirano
Pulau Vrgada

| Geografi |
| --- | --- |
Lokasi: Laut Adriatik
Koordinat: 43°51′08″N 15°30′08″E﻿ / ﻿43.852231°N 15.50231°E﻿ / 43.852231; 15.50231
Luas: 3.7 km2
Titik tertinggi: 115 m
Pemerintahan
Negara:  Kroasia
Kependudukan
Penduduk: 249 jiwa

Pulau Vrgada (pelafalan dalam bahasa Serbo-Croatian: [vř̩ɡaːda]) adalah sebuah pulau di lepas pesisir Kroasia di Laut Adriatik. Pulau tersebut memiliki luas 37 kilometer persegi (14 mil persegi).
Pulau Bait

| Pulau Bait |
| --- | --- |
Lokasi Pulau Bait di Laut Sulawesi
Negara:  Malaysia
Negeri:  Sabah
Kepulauan Bait merupakan sebuah pulau yang terletak di Tawau di Divisi Tawau, Sabah, Malaysia. Bahasa utama yang dituturkan di pulau ini adalah Jawa and Melayu dan mata uang yang digunakan adalah Ringgit Malaysia (MYR).
Pranala luar

Pulau Bait Diarsipkan 2013-12-30 di Wayback Machine.
Map Carta (Pulau Bait)
Walter Gropius

| --- | --- |
  (1919) 
Biografi
Kelahiran: (de) Walter Adolf Georg Gropius  18 Mei 1883  Berlin 
Kematian: 5 Juli 1969  (86 tahun) Boston 
Tempat pemakaman: Südwestkirchhof Stahnsdorf (en)  Galat: Kedua parameter tahun harus terisi! 


 
 
Kegiatan
Spesialisasi: Arsitektur 
Pekerjaan: arsitek, perancang, Perencana kota, pedagogue (en) , guru 
Bekerja di: Universitas Harvard  Black Mountain College (en)   
Aliran: Bauhaus dan Gaya internasional 
Murid dari: Karl Ernst Osthaus dan Peter Behrens 
Murid: Anne Tyng (en) , Erik Schmidt-Schaller, William J Conklin (en) , James Rossant (en)  dan Ioannis Despotopoulos (en)  
Konflik: Perang Dunia I dan Perang Dunia II 

1932: Olimpiade Musim Panas 1932 
 
Keluarga
Pasangan nikah: Ise Gropius (en)   Alma Mahler (1915–1920) 
Anak: Manon Gropius (en)   ( Alma Mahler) 
Ayah: Walter Gropius (en)  
Kerabat: Martin Gropius (en)  (granduncle (en) ) 
Penghargaan(1963)  Johann-Heinrich-Merck-Ehrung (en)  (1961)  Goethe Prize (en)  (1961)  Medali Albert (Royal Society of Arts) (1957)  Ernst Reuter Medal (en)  (1956)  Royal Gold Medal (1947)  honorary Royal Designer for Industry (en)    Knight Commander's Cross of the Order of Merit of the Federal Republic of Germany (en)   

   
Walter Gropius (18 Mei 1883 – 5 Juli 1969
) merupakan seorang arsitek berkebangsaan Jerman. Dia merupakan pendiri Sekolah Bauhaus bersama dengan Ludwig Mies van der Rohe dan Le Corbusier. Walter Gropius adalah anak ketiga dari Walter Adolph Gropius dan Manon Auguste Pauline Scharnweber. Gropius menikah dengan Alma Mahler (1879-1964), janda dari Gustav Mahler.
Dengan bantuan dari arsitek Inggris, Maxwell Fry, dia meninggalkan Nazi Jerman pada tahun 1934 dengan melakukan kunjungan sementara ke Inggris. Dilahirkan di Berlin.
Gropius wafat di Cambridge, Massachusetts pada tahun 1969.
Pranala luar

Designer portrait on rosenthalusa.com
More information on Gropius's early years at the Bauhaus can be found in his correspondence with Lily Hildebrandt, with whom he had an affair between 1919-22: Getty Research Institute, California.
Bauhaus Reviewed 1919-33 audiobook liner notes at LTM
Perkuliahan.com[pranala nonaktif permanen]
| Pengawasan otoritas  |
| --- | --- |
Umum:  Integrated Authority File (Jerman)  ISNI 1  VIAF 1  WorldCat (via VIAF) 
Perpustakaan nasional:  Norwegia  Chili  Spanyol  Prancis (data)  Catalunya  The ICCU id CFIV000375 is not valid.  Amerika Serikat  Latvia  Jepang  Republik Ceko  Australia  Israel  Korea  Kroasia  Belanda  Polandia  Swedia  Vatikan 
Lembaga penelitian seni:  KulturNav (Norway)  Photographers' Identities  RKD Artists (Belanda)  Artist Names (Getty) 
Basis data ilmiah:  CiNii (Jepang) 
Lain-lain:  Faceted Application of Subject Terminology  RERO (Swiss) 1  Social Networks and Archival Context  SUDOC (Prancis) 1  Trove (Australia) 1
Pulau Wailon

Pulau Wailon adalah sebuah pulau di Kecamatan Pulau Gebe, Kabupaten Halmahera Tengah, Provinsi Maluku Utara. Luas Pulau Wailon adalah 0,5 km2.
Ralph Eggleston

| Ralph Eggleston |
| --- | --- |
Lahir: 18 Oktober 1965 (umur 58) Baton Rouge, Louisiana, AS
Pekerjaan: Animator, pengarah gambar, artis papan cerita, perancang produksi
Tahun aktif: 1987–sekarang
Tempat kerja: Pixar Animation Studios
 (2000) Film Animasi Pendek Terbaik  
  
Ralph Eggleston (lahir 18 Oktober 1965
) adalah seorang animator, pengarah gambar, artis papan cerita dan perancang produksi Amerika di Pixar Animation Studios.
Lahir di Baton Rouge, Louisiana, Eggleston memulai kariernya di Kroyer Films dengan berkarya pada proyek-proyek seperti Computer Warriors dan FernGully: The Last Rainforest.