stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
B12-vitamiini
Ruokapitoisuudet

Eläinperäiset ruoat eli lihat, maitotuotteet ja munat sisältävät B12-vitamiinia. Erityisen paljon sitä on muun muassa eläinten maksoissa ja munuaisissa, kaloissa, naudanlihassa, kypsytetyissä juustoissa sekä joissain simpukoissa. Kasveissa, sienissä tai muissa ei-eläinperäisissä ruuissa ei lähtökohtaisesti ole B12:tä, mutta bakteerit, joille ruoat ovat altistuneet, voivat tuottaa sitä. Kasviperäiset ruoat eivät silti ole luotettava B12-lähde, joten vegaanien kannattaa siksi syödä B12-lisäravinteita tai ruokia, joihin sitä on lisätty.
Vitamiinitoimintoista B12:tä on useita muotoja ja ruuissa se on pääosin metyyli-, adenosyyli- ja hydroksokobalamiinina. Ruokien B12 kestää verrattain hyvin ruoanlaitossa käytettyjä lämpötiloja. Arviolta 25–65 % ruokien B12:stä imeytyy riippuen ruoasta. Saannin ylittäessä noin 2 mg/vrk, B12:n hyötyosuus alenee suuresti kehon imeytymisjärjestelmien kyllästyessä vitamiinista.
| Lehmänmaitotuotteet | Lehmänmaitotuotteet | Lihat | Lihat |
| --- | --- | --- | --- |
| Briejuusto | 1,65 | Ankka, paahdettu | 0,4 |
| Camembertjuusto | 1,30 | Kalkkuna, iholla, paahdettu | 0,35 |
| Cheddarjuusto | 0,83 | Kana, iholla, paahdettu | 0,32 |
| Edamjuusto | 1,54 | Kirjolohi (viljelemätön), paistettu | 6,3 |
| Maito, rasvaton | 0,38 | Makrilli, paistettu, kuivattu | 19 |
| Raejuusto, 1 % rasvaa | 0,63 | Nauta, maksa, käristetty | 111,34 |
| Sinihomejuusto | 1,22 | Nauta, kylki, ¼ rasvaa, pariloitu | 2,87 |
| Voi | 0,13 | Nauta, munuaiset, pariloitu | 31,00 |
| Kerma, 31,3 % rasvaa | 0,20 | Osteri, tölkitetty | 19,13 |
| Herajauhe, makea | 2,00 | Sika, jalka, vähärasvainen, paahdettu | 0,72 |
| Jugurtti, 3.3 % rasvaa | 0,37 | Silli, säilyke | 4,27 |
| Muut | Muut | Simpukat (useita lajeja), leivitetty, paistettu | 40,27 |
| Kananmuna, keitetty | 1,11 | Turska, paistettu | 1,05 |
| Ihmisenmaito | 0,045 |  |  |
| Olut | 0,02 |  |  |
| Leivinhiiva, tuore (puristehiiva) | 0 |  |  |
| Vegaaninen | Vegaaninen |  |  |
| Tempeh | 0,7–8,0 tai 0,08 |  |  |
| Keltavahvero (itiöemä) | 1,09–2,65 |  |  |
| Suolilevät (kuivatut) | 63,6 |  |  |
Ruoat ovat raakoja eli valmistamattomia ellei toisin mainita. Pitoisuudet ovat keskimääräisiä. Lähteissä ei ole määritetty minä B12-muotona B12-pitoisuuksien massat (µg) ovat.
Jotkin syanobakteerit voivat tuottaa B12:n tapaisia aineita, jotka eivät kuitenkaan toimi vitamiinina. Esimerkki tällaisesta on 7-adeninyylisyanokobalamidi eli pseudokobalamiini, jota syanobakteerit käyttävät omanlaisenaan "B12-vitamiinina" solutoimintoihinsa. Tietyt levät kuten Pavlova lutheri kuitenkin kasvavat vain saadessaan pseudokobalamiinin lisäksi 5,6-dimetyylibentsimidatsolia, joka on osa eläinten vaatimia B12-vitamiinimuotoja. Jotkin levät (levät kuuluvat aitotumaisiin) siis pystyvät tuottamaan eläimilläkin toimivaa B12-vitamiinia omiin elintoimintoihinsa ympäristönsä pseudokobalamiinista.
Kemia > Kobalamiinirakenne

Kobalamiinit ovat koordinaatiokompleksien ryhmä. Niissä on kaikissa korriinirengas. Osassa renkaan hiilistä on kiinni asetamidien, propaaniamidien ja metaanien radikaaleja. Renkaan keskellä on sen pyrrolien typpiin 4:stä kohtaa koordinoitunut koboltti-ioni (Co). Propaaniamidiin on amidisidoksella kiinnittynyt (S)-1-amino-2-propanoli, joka muodostaa joustavan varren molekyyliin. Aminopropanolin OH-ryhmässä on fosfoesterisidoksella kiinni D-riboosi-5-fosfaatti. Tässä on kiinni α-glykosidisidoksella 5,6-dimetyylibentsimidatsoli N1-typestään. Tämä dimetyylibentsimidatsolin ribonukleotidirakenne on kiertynyt aminopropanolivarren ansiosta korriinin alle. Dimetyylibentsimidatsolin N3-typpi on 5. kobolttiin koordinoitunut ligandi.
| 0 | 1 | 2 |
| --- | --- | --- |

| (RS)-1-amino- 2-propanoli | α-D-riboosi- 5-fosfaatti | 5,6-dimetyyli- bentsimidatsoli |
Kobalamiinien kobolttiin on koordinoitunut vielä 6. ligandi. Koordinaatio kobolttiin on kokonaisuudessaan siten likimain oktaedristä. Jos ligandi on syanoryhmä (−CN), on kobalamiinin nimi syanokobalamiini. Mahdollisia ligandeja on monia ja yhdiste voi olla vaikkapa 5-deoksiadenosyyli-, akva- (ligandi on −OH2), bromo- (−Br), kloro- (−Cl), metyyli- (−CH3), nitro- (−NO2) tai hydroksokobalamiini (−OH). Luonnon kobalamiineja tunnetaan ainakin 20, joista osa ei kuitenkaan toimi eläimillä vitamiinina tai ne imeytyvät huonosti.
Kemia > Syanokobalamiini

Syanokobalamiinia ei ole juuri luonnossa, mutta se on eräs vakaimpia B12-muotoja, jonka takia sitä käytetään usein B12-ravintolisissä.
Se muodostaa tummanpunaisia, hajuttomia ja mauttomia kiteitä, jotka ovat neulas- tai särmiömäisiä. Kuivana se on hygroskooppinen ja voi kerätä jopa 12 % kosteuspitoisuuden itseensä. Se on liukoinen veteen ja etanoliin, liukenematon asetoniin, dietyylieetteriin ja kloroformiin. Sen vesiliuokset ovat optisesti aktiivisia.
Se kestää ilman happea ja muutaman tunnin ajan kuumennusta 100 °C:seen asti. Sen vesiliuoksia pH-arvossa 4–7 voidaan autoklavoida jonkin aikaa 120 °C:ssa ilman että sitä hajoaa merkittävästi. Vesiliuoksissa se voi muuntua hydroksokobalamiiniksi. Syanokobalamiini hajoaa hitaasti, mutta peruuttamattomasti UV-säteilyssä tai voimakkaassa valossa. Happamassa nukleotidi hydrolysoituu irti – lisää hydrolyyttistä hajoamista tapahtuu tätäkin happamammassa. Emäksisissä oloissa amidisidokset hydrolysoituvat ja muodostuu vitamiineina toimimattomia B12-karboksyylihappoja.
Kemia > Muut kobalamiinit

Keskenään erilaisten kobalamiinien rakenne on muuten sama, mutta 6. ligandi on eri. Kobalamiineja nimetään niiden 6. ligandin mukaan. Syanokobalamiini ja sen monet johdannaiset eivät fluoresoi. Muita yleisten kobalamiinien perusominaisuuksia on alla.
| Nimet | Ra | g/mol | Hajoamis- lämpötila (°C) | Vesi- liukoisuus (g/l) | Absorptio- maksimi (nm) | Molaarinenabsorptiokerroin (mol–1 cm–1 dm3) | Väri |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| Syanokobalamiini | −CN | 1 355,4 |  |  | 278 | 8 700 | Tumman- punainen |
| Syanokobalamiini | −CN | 1 355,4 |  |  | 261 | 27 600 | Tumman- punainen |
| Syanokobalamiini | −CN | 1 355,4 |  |  | 551 | 8 700 | Tumman- punainen |
| Hydroksokobalamiini | −OH | 1 346,4 | 200 | 107,0 | 279 | 19 000 | Tumman- punainen |
| Hydroksokobalamiini | −OH | 1 346,4 | 200 | 107,0 | 325 | 11 400 | Tumman- punainen |
| Hydroksokobalamiini | −OH | 1 346,4 | 200 | 107,0 | 516 | 8 900 | Tumman- punainen |
| Hydroksokobalamiini | −OH | 1 346,4 | 200 | 107,0 | 537 | 9 500 | Tumman- punainen |
| Akvakobalamiini | −OH2 | 1 347,0 |  |  | 274 | 20 600 | Tumman- punainen |
| Akvakobalamiini | −OH2 | 1 347,0 |  |  | 317 | 6 100 | Tumman- punainen |
| Akvakobalamiini | −OH2 | 1 347,0 |  |  | 351 | 26 500 | Tumman- punainen |
| Akvakobalamiini | −OH2 | 1 347,0 |  |  | 499 | 8 100 | Tumman- punainen |
| Nitrokobalamiini | −NO2 | 1 374,6 |  |  | 352 | 21 000 | Tumman-  punainen |
| Nitrokobalamiini | −NO2 | 1 374,6 |  |  | 357 | 19 100 | Tumman-  punainen |
| Nitrokobalamiini | −NO2 | 1 374,6 |  |  | 528 | 8 400 | Tumman-  punainen |
| Nitrokobalamiini | −NO2 | 1 374,6 |  |  | 535 | 8 700 | Tumman-  punainen |
| Metyylikobalamiini | −CH3 | 1 344,4 | 210 | 13,4 | 266 | 19 900 | Tumman-  punainen |
| Metyylikobalamiini | −CH3 | 1 344,4 | 210 | 13,4 | 342 | 14 400 | Tumman-  punainen |
| Metyylikobalamiini | −CH3 | 1 344,4 | 210 | 13,4 | 522 | 9 400 | Tumman-  punainen |
| Adenosyylikobalamiini Kobamamidi | −dAdob | 1 579,6 | 150 | 15,0 | 288 | 18 100 | Kelta-  oranssi |
| Adenosyylikobalamiini Kobamamidi | −dAdob | 1 579,6 | 150 | 15,0 | 340 | 12 300 | Kelta-  oranssi |
| Adenosyylikobalamiini Kobamamidi | −dAdob | 1 579,6 | 150 | 15,0 | 375 | 10 900 | Kelta-  oranssi |
| Adenosyylikobalamiini Kobamamidi | −dAdob | 1 579,6 | 150 | 15,0 | 522 | 800 | Kelta-  oranssi |
a: R on kobolttiin (Co) sitoutunut atomiryhmä b: 5'-deoksiadenosyyli
Kemia > Valmistus

Kobalamiineja tuotetaan teollisesti mikrobien avulla. Nämä tuottavat seoksen, jossa on muun muassa adenosyyli-, metyyli- ja hydroksokobalamiinia. Kobalamiinit puhdistetaan erilleen ja muutetaan kemiallisesti ravintolisissä usein käytetyksi syanokobalamiiniksi esimerkiksi kaliumsyanidin avulla suuressa paineessa tai lämpötilassa.
Kemiallista synteesiä ei käytetä teollisuudessa. Synteesissä välivaiheita on noin 70.
Toiminta eliöissä

B12-muodot ovat eliöissä koentsyymien roolissa eli ne ovat välttämätön osa tiettyjen entsyymien suorittamia reaktioita. Ihmisissä ja muissa eläimissä B12-riippuvaisia entsyymeitä on vain kaksi:
metyylimalonyyli-CoA-mutaasi. Tämä sitoo 2 adenosyylikobalamiinia ja toimii mitokondrioiden matriisissa muuntaen L-metyylimalonyylikoentsyymi-A:ta sukkinyylikoentsyymi-A:ksi. Reaktio on osa β-oksidaatiota, jossa hajotetaan hiiliketjuiltaan parittomia rasvahappoja. Näiden oksidaation lopussa muodostuu propionihappoa, jonka käsittelyyn entsyymi osallistuu. Entsyymi on osa myös tiettyjen aminohappojen hajotusta.
metioniinisyntaasi. Tämä metyloi homokysteiiniä metioniiniksi solulimassa metyylikobalamiinin ja 5-MTHF:n (metyloitu folaatti) avulla.
Mikrobeissa B12:n rooli on laajempi. Adenosyylikobalamiinia vaativia mikrobientsyymeitä ovat muun muassa metyyliaspartaattimutaasi (EC-numero 5.4.99.1), 2-metyleeniglutaraattimutaasi (5.4.99.4), D-lysiini-5,6-aminomutaasi (5.4.3.3), β-lysiini-5,6-aminomutaasi (5.4.3.4), D-ornitiini-4,5-aminomutaasi (5.4.3.5), leusiini-2,3-aminomutaasi (5.4.3.7), propaanidiolidehydrataasi (4.2.1.28), glyserolidehydrataasi (4.2.1.30), etanolamiiniammonialyaasi (4.3.1.7) ja ribonukleotidireduktaasi (1.17.4.1).
B12:n koboltin hapetusaste muuttuu siitä riippuvissa entsyymeissä, mutta lepotilassa aste on Co(III). Kaikissa eliöiden B12-entsyymeissä B12:n rooli voidaan jakaa kolmeen reaktiotyyppiin:
mutaasireaktiot, joissa B12:n koboltin hapetusaste on reaktion aikana aina Co(II). Mutaasit vaihtavat toistensa viereisten hiiliatomien sitomien atomien tai atomiryhmien paikkoja keskenään. Esimerkki on metyylimalonyyli-CoA-mutaasi. Tietyissä entsyymeissä mutaasireaktiota saattaa seurata välitön veden tai ammoniakin eliminaatioreaktio (irtoaminen) entsyymillä reagoivasta molekyylistä, kuten vaikka vastaavasti glyserolidehydrataasin ja etanolamiiniammonialyaasin kohdalla.
ribonukleotidireduktaasin reaktio, jossa hapetusaste on reaktion aikana aina Co(II).
metyylin siirtoreaktiot, joissa hapetusaste on reaktion aikana aina Co(I). Esimerkki on metioniinisyntaasi.
Muu biokemia > Imeytyminen

Ruoan B12 on pääosin koentsyyminä kiinni ravintoproteiineissa. Vitamiini vapautuu niistä kuumentamalla, mahahapon avulla hydrolyyttisesti ja eritoten entsymaattisesti mahassa erittyvän pepsiinin avulla. Ihmisillä eri B12-muodot sitoutuvat vapaina nopeasti haptokorriineihin eli tyypin 1 transkobalamiineihin (TC1, geeni TCN1), joita on mahanesteessä, ohutsuolessa ja muuallakin kehossa.
Haima erittää trypsiiniä ohutsuoleen. Se hajottaa TC1:t niiden päätyessä mahalaukusta ohutsuoleen. B12 vapautuu ja sitoutuu parietaalisolujen erittämiin sisäisiin tekijöihin (IF, eng. intrinsic factor). IF:iä erittyy vasteena mahalaukkuun tulleelle ruoalle, histamiinille, gastriinille tai synteettiselle pentagastriinille. B12:n sitoutuminen on suotuisampaa IF:iin kuin TC1:iin ohutsuolen mahalaukkua emäksisemmissä oloissa. IF:ien geneettinen puutos johtaa B12-puutokseen, jota ei silti kutsuta oireiltaan ja mekanismiltaan samantapaiseksi pernisiöösiksi anemiaksi (katso kohta Syyt). Isoin ero anemiaan on se, että geenipuutoksen oireet ilmenevät 1–3-vuotiaana ja anemiassa usein yli 60-vuotiaana. Lisäksi geenipuutoksessa vatsahapon eritys on normaalia, vatsakudos ei tuhoudu ja kehossa ei ole vasta-aineita kehon omille parietaalisoluille.
Ohutsuolisoluihin IF-B12-kompeksit päätyvät endosytoosilla reseptorivälitteisesti. Reseptoriin osallistuvat kubiliini (geeni CUBN), megaliini (LRP2), amnionless (AMN) ja RAP (eng. receptor-associated protein). Soluissa B12:t irtoavat IF:stä ja liittyvät tyypin 2 transkobalamiineihin (TC2, geeni TCN2). Tämä TC2-B12-kompleksi siirtyy vereen. Reseptorin jonkin proteiinin toimimattomuus estää imeytymistä ja johtaa Imerslund-Gräsbeckin tautiin.
Verestä TC2-B12-kompleksi siirtyy sitä vaativiin soluihin TC2-reseptorin (geeni CD320) ja megaliinin avulla. Soluissa kompleksi päätyy lysosomeihin, joissa TC2 irtoaa. B12 vapautuu kob(III)alamiinina solulimaan. Tästä osa muuntuu solulimassa metyylikobalamiiniksi metioniinisyntaasilla ja osa mitokondrioissa adenosyylikobalamiiniksi metyylimalonyyli-CoA-mutaasilla.
Muu biokemia > Kuljetus

Ihmisillä veriplasman B12-muodoista 70–80 % on sitoutunut TC1- ja 20–30 % TC2-proteiineihin. Plasmassa ei ole sisäisiä tekijöitä (IF:iä). Terveillä plasmassa B12:tä on keskimäärin noin 290 pikomoolia per litra (pmol/l). Veriseerumin normaalit viitearvot ovat 138–652 pmol/l ja tätä alemmat pitoisuudet kertovat todennäköisesti B12-puutoksesta.
Muu biokemia > Varastoituminen

Ihmiskeho varastoi ja kierrättää tehokkaasti B12:tä, jota terveillä ihmisillä on kehossa usein 2–5 mg. Noin 60 % tästä on maksassa ja noin 30 % lihaksissa. Kokoon suhteutettuna vitamiinin suurimmat pitoisuudet ovat aivolisäkkeessä. Muita suuren pitoisuuden elimiä ovat sydän, munuaiset, perna ja aivot. Aikuisilla kehon varannot riittävät usein noin 3–5 vuotta vitamiinin saannin loppumisesta.
Muu biokemia > Hajotus ja erittyminen

B12-vitamiinit eivät tiettävästi muunnu eri kobalamiinimuotojensa lisäksi eläinten kehoissa minkään muunlaisiksi aineenvaihduntatuotteiksi ennen pois erittymistään. Eläimillä B12:n kokonaisvarannoista noin 0,1–0,2 % (eli ihmisillä 2–5 µg) erittyy sappinesteessä ja virtsassa poispäin kehosta. Eritys tapahtuu pääosin sapen kautta ohutsuoleen. Sapessa erittynyt määrä ihmisillä on 0,5–5 μg/vrk, josta kuitenkin normaalisti noin 65–75 % imeytyy jälleen päätyen verenkierrossa muualle kehoon imeytymättömän osion poistuessa ulosteen mukana.
Aiheesta muualla

Wikimedia Commonsissa on kuvia tai muita tiedostoja aiheesta .
Fineli: B12-vitamiini lähteet ruoka-aineissa.
Linus Pauling Institute: Vitamin B12 (englanniksi)
HMDB: Cyanocobalamin (englanniksi)
KEGG: Cyanocobalamin (englanniksi)
FIGLU.
Syanokobalamiini. Korriinirengas on värjätty pinkiksi. Koboltti on vihreällä.
Syanokobalamiiniliuos.
Puhdasta metyylikobalamiinijauhetta ja sen vesiliuos.
Hiihdon maailmanmestaruuskilpailut 1958

| Hiihdon maailmanmestaruuskilpailut 1958> FIS Nordic World Ski Championships 1958 |
| --- | --- |

Päivämäärä:  1. maaliskuuta – 9. maaliskuuta 1958
Tapahtumapaikka:  Lahden urheilukeskus
Paikkakunta:   Lahti
Järjestäjä:  Suomen Hiihtoliitto Lahden Hiihtoseura Lahden kaupunki
Vuoden 1958 hiihdon maailmanmestaruuskilpailut järjestettiin Lahdessa Suomessa 1.–9. maaliskuuta 1958.
Lahti sai kilpailut järjestettäväkseen jo kolmannen kerran historiansa aikana, ja tämä oli ensimmäinen kerta, kun naisille oli kilpailuja Lahden MM-hiihdoissa. Isäntämaa saavutti kisoissa kymmenen mitalia, joista neljä oli kultaa.
Saksa osallistui kisoihin ensimmäistä kertaa vuoden 1939 jälkeen Itä-Saksan ja Länsi-Saksan joukkueina. Osanottajia oli 18 maasta, lehtimiehiä kerääntyi satamäärin ja pääsylippuja myytiin yli 200 000 kappaletta.
Lahti valittiin kisojen järjestäjäksi 5. kesäkuuta 1955 Montreux’ssä kansainvälisen hiihtoliiton kongressissa. Kisoissa oli ns. Keskusjärjestelytoimikunta, jota johti kenraalimajuri Ali Koskimaa ja pääsihteerinä Suomen olympiakomitean pääsihteeri Arnold Rosenquist. Paikallisen lahtelaisen kisojen järjestelytoimikunnan puheenjohtajana toimi entinen Suomen Hiihtoliiton puheenjohtaja Yrjö Kaloniemi.
Miesten maastohiihto > 15 km

| Sija | Maa | Kilpailija | Aika |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Veikko Hakulinen | 48.58,3 |
| 2 |  | Pavel Koltšin | 49.11,8 |
| 3 |  | Anatoli Šeljukin | 49.29,4 |
| 4 |  | Sixten Jernberg | 49.39,6 |
| 5 |  | Håkon Brusveen | 49.50,3 |
| 6 |  | Fjodor Terentjev | 49.53,7 |
| 7 |  | Arvo Viitanen | 49.53,8 |
Päivämäärä: 4. maaliskuuta
Suomen Kalevi Hämäläinen oli kilpailussa kymmenes, Arto Tiainen 12., Veikko Räsänen 13. ja Niilo Väisänen 15:s.
Miesten maastohiihto > 30 km

| Sija | Maa | Kilpailija | Aika |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Kalevi Hämäläinen | 1.40.03,0 |
| 2 |  | Pavel Koltšin | 1.40.15,2 |
| 3 |  | Sixten Jernberg | 1.40.44,4 |
| 4 |  | Arvo Viitanen | 1.41.28,1 |
| 5 |  | Arto Tiainen | 1.41.45,0 |
| 6 |  | Veikko Hakulinen | 1.41.48,8 |
| 7 |  | Auvo Simonen | 1.42.11,1 |
| 8 |  | Veikko Räsänen | 1.42.24,4 |
Päivämäärä: 2. maaliskuuta
Miesten maastohiihto > 50 km

| Sija | Maa | Kilpailija | Aika |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Sixten Jernberg | 2.56.21,9 |
| 2 |  | Veikko Hakulinen | 2.57.39,7 |
| 3 |  | Arvo Viitanen | 2.58.49,5 |
| 4 |  | Arto Tiainen | 2.59.39,2 |
| 5 |  | Eero Kolehmainen | 3.01.39,5 |
| 6 |  | Pavel Koltšin | 3.01.53,4 |
| 7 |  | Kalevi Hämäläinen | 3.02.49,4 |
Päivämäärä: 8. maaliskuuta
Suomen Auvo Simonen keskeytti.
Miesten maastohiihto > 4 x 10 km viesti

| Sija | Maa | Kilpailija | Aika |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Sixten Jernberg Lennart Larsson Sture Grahn Per-Erik Larsson | 2.18.15,0 |
| 2 |  | Fjodor Terentjev Nikolai Anikin Anatoli Šeljukin Pavel Koltšin | 2.18.44,4 |
| 3 |  | Kalevi Hämäläinen Arto Tiainen Arvo Viitanen Veikko Hakulinen | 2.19.23,2 |
| 4 |  | Hallgeir Brenden Oddmund Jensen Martin Stokken Håkon Brunsveen | 2.22.46,2 |
| 5 |  | Federico De Florian Ottavio Compagnoni Marcello De Dorigo Giuseppe Steiner | 2.23.03,9 |
| 6 |  | Victor Arbez René Mandrillon Benoît Carrara Jean Mermet | 2.25.46,3 |
Päivämäärä: 6. maaliskuuta
Naisten maastohiihto > 10 km

| Sija | Maa | Kilpailija | Aika |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Alevtina Koltšina | 44.49,0 |
| 2 |  | Ljubov Kozyreva | 45.28,2 |
| 3 |  | Siiri Rantanen | 46.02,8 |
| 4 |  | Radja Jerošina | 46.21,8 |
| 5 |  | Jevdokija Smirnova | 47.01,5 |
| 6 |  | Marija Gusakova | 47.01,9 |
| 7 |  | Toini Mikkola-Pöysti | 47.02,5 |
Päivämäärä: 5. maaliskuuta
Suomen Eva Hög oli kilpailussa yhdeksäs, Pirkko Korkee 13., Maija Holma 14. ja Anja Porkka 28:s.
Naisten maastohiihto > 3 x 5 km viesti

| Sija | Maa | Kilpailija | Aika |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Radja Jerošina Alevtina Koltšina Ljubov Kozyreva | 58.32,4 |
| 2 |  | Toini Mikkola-Pöysti Pirkko Korkee Siiri Rantanen | 1.00.14,0 |
| 3 |  | Märta Norberg Irma Johansson Sonja Edström | 1.01.58,5 |
| 4 |  | Maria Gąsienica Bukowa Stefania Biegun Józefa Peksa-Konopka | 1.03.23,8 |
| 5 |  | Libuše Patočková Anna Fialová Eva Benešová | 1.04.18,3 |
| 6 |  | Christa Göhler Elfriede Spiegelhauer Sonnhilde Kallus | 1.05.41,7 |
Päivämäärä: 7. maaliskuuta
Yhdistetty > Normaalikilpailu (K62,5 + 15 km)

| Sija | Maa | Kilpailija | Pisteet |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Paavo Korhonen | 448,500 |
| 2 |  | Sverre Stenersen | 447,690 |
| 3 |  | Gunder Gundersen | 444,552 |
| 4 |  | Martti Maatela | 444,155 |
| 5 |  | Mihail Prijahin | 440,259 |
| 6 |  | Leonid Fjodorov | 438,759 |
Päivämäärä: 2.–3. maaliskuuta
Suomen Kauko Pasenius oli kilpailussa kymmenes, Keijo Verto 12. ja Esko Jussila 19:s.
Mäkihyppy > Normaalimäki (K62,5)

| Sija | Maa | Kilpailija | Pisteet |
| --- | --- | --- | --- |
| 1 |  | Juhani Kärkinen | 224,5 |
| 2 |  | Ensio Hyytiä | 214,5 |
| 3 |  | Helmut Recknagel | 213,5 |
| 4 |  | Harry Glaß | 211,0 |
| 5 |  | Asbjørn Osnes | 209,5 |
| 6 |  | Antero Immonen | 208,0 |
Päivämäärä: 9. maaliskuuta
Suomen Kalevi Kärkinen oli kilpailussa yhdeksäs, Niilo Halonen 14. ja Eino Kirjonen 56:s.
Mitalitaulukko

Isäntämaa
| Sija | Maa | Kultaa | Hopeaa | Pronssia | Yhteensä |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 1. |  Suomi | 4 | 3 | 3 | 10 |
| 2. |  Neuvostoliitto | 2 | 4 | 1 | 7 |
| 3. |  Ruotsi | 2 | 0 | 2 | 4 |
| 4. |  Norja | 0 | 1 | 1 | 2 |
| 5. |  Itä-Saksa | 0 | 0 | 1 | 1 |
Aiheesta muualla

Kuvia tai muita tiedostoja aiheesta Hiihdon maailmanmestaruuskilpailut 1958 Wikimedia Commonsissa
Täydelliset tulokset (Arkistoitu – Internet Archive) (PDF-tiedosto)
YLE Elävä arkisto: Hiihdon MM Lahdessa 1958
| n k Hiihdon maailmanmestaruuskilpailut |
| --- | --- |
Olympialaiset:  1924  1928  1932  1936  1948  1952  1956  1960  1964  1968  1972  1976  1980  1984 
Maailmanmestaruuskilpailut:  1925  1926  1927  1929  1930  1931  1933  1934  1935  1937  1938  1939  1941  1950  1954  1958  1962  1966  1970  1974  1978  1980  1982  1984  1985  1987  1989  1991  1993  1995  1997  1999  2001  2003  2005  2007  2009  2011  2013  2015  2017  2019  2021  2023  2025
Seuthopolis

| Seuthopolis> Σευθόπολις.Sijainti |
| --- | --- |
 Seuthopolis
Koordinaatit:  42°37′08″N, 25°18′29″E
Valtio:  Bulgaria
Paikkakunta:  lähellä Kazanlăkia, Stara Zagora
Historia
Tyyppi:  kaupunki
Ajanjakso:  300-luku eaa.–
Kulttuuri:  antiikki
Alue:  Pontinen Traakia
Seuthopolis (m.kreik. Σευθόπολις) oli antiikin aikainen kaupunki ja kaupunkivaltio (polis) Pontisessa Traakiassa nykyisen Bulgarian alueella. Se sijaitsi lähellä nykyistä Kazanlăkin kaupunkia.
Maantiede

Seuthopoliin kaupunki sijaitsi Traakian sisämaassa noin kolme kilometriä lounaaseen nykyisestä Koprinkan kylästä ja noin seitsemän kilometriä länteen nykyisestä Kazanlăkin kaupungista. Se oli rakennettu Tonzos tai Tonsos (nyk. Tundja) -joen varrelle joen sivuhaaran yläpuoliselle harjanteelle. Joki suojasi kaupunkia itäpuolelta. Kaupungin paikka on nykyisin Koprinkan tekojärven alla.
Historia

Seuthopoliin perusti traakialaisen Odrysian kuningaskunnan hallitsija Seuthes III aiemman asutuksen paikalle 300-luvun eaa. kolmannella neljänneksellä. Hän oli julistanut kuningaskunnan itsenäiseksi Makedonian vallasta noin vuonna 352 eaa. Seuthes antoi kaupungilleen hellenististen hallitsijoiden tyyliin oman nimensä. Seuthopolis toimi kuningaskunnan pääkaupunkina.
Kaupunki on luetteloitu nykytutkimuksessa klassisen kauden polisten eli itsenäisten kaupunkivaltioden joukkoon sillä perusteella, että kaupungin voidaan katsoa olleen, vaikkakin se oli traakialainen, kreikkalaistunut ja kreikkalaisen mallin mukainen. Kaupunki noudatti kreikkalaisen poliksen mallia esimerkiksi kaupunkisuunnittelussa. Samasta kertoo myös kaupungin nimen polis-pääte. Kaupunki perustettiin kuitenkin aivan klassisen kauden lopussa.
Seuthopoliin paikka löydettiin vahingossa Koprinkan tekojärven ja sen muodostaneen Georgi Dimitrovin padon rakennustöiden yhteydessä. Paikka tunnistettiin Seuthopoliiksi sieltä löydetyn piirtokirjoituksen avulla. Kyseinen piirtokirjoitus on ainoa antiikin aikainen tekstilähde, joka mainitsee kaupungin nimen. Paikan arkeologiset tutkimukset suoritettiin vuosina 1948–1954. Tämän jälkeen rauniot jätettiin tekojärven alle. Kaupunkiin liittyviä hautoja on tutkittu vuosina 1992–2005. Ne ovat ehdolla Unescon maailmanperintöluetteloon vuodesta 2016.