آنزیم
خواندن بیشتر

| 0 | 1 |
| --- | --- |
 عمومی Berg, Jeremy M; Tymoczko, John L; Stryer, Lubert (2002). Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-3051-0. {{cite book}}: Unknown parameter |name-list-format= ignored (|name-list-style= suggested) (help), A biochemistry textbook available free online through NCBI Bookshelf. تاریخچه و نامگذاری Cornish-Bowden, Athel, ed. (1997). New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge. Universitat de València. ISBN 84-370-3328-4. Archived from the original on 13 December 2010. Retrieved 21 July 2020. {{cite book}}: Unknown parameter |name-list-format= ignored (|name-list-style= suggested) (help), A history of early enzymology.:  ساختار و مکانیسم آنزیم Suzuki H (2015). How Enzymes Work: From Structure to Function. Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-981-4463-92-8. سینتیک و بازداری Cornish-Bowden, Athel (2012). Fundamentals of Enzyme Kinetics (4th ed.). Weinheim: Wiley-VCH. ISBN 978-3-527-33074-4. {{cite book}}: Unknown parameter |name-list-format= ignored (|name-list-style= suggested) (help)  
| ن ب وشیمی خوراک | ن ب وشیمی خوراک |
| --- | --- |
 افزودنی‌های غذایی  کربوهیدرات‌ها  رنگ‌های خوراکی  آنزیم‌ها  اسیدهای چرب ضروری  طعم‌دهنده‌ها  Fortification  لیپیدها  مواد مغذی معدنی  پروتئین‌ها  ویتامین‌ها  آب :  افزودنی‌های غذایی  کربوهیدرات‌ها  رنگ‌های خوراکی  آنزیم‌ها  اسیدهای چرب ضروری  طعم‌دهنده‌ها  Fortification  لیپیدها  مواد مغذی معدنی  پروتئین‌ها  ویتامین‌ها  آب 
| ن ب وآنزیم‌ها | ن ب وآنزیم‌ها |
| --- | --- |
فعالیت:  جایگاه فعال  جایگاه اتصال  سه‌گانه کاتالیزگر  Oxyanion hole  Enzyme promiscuity  Catalytically perfect enzyme  کوآنزیم  کوفاکتور  کاتالیز آنزیم 
قواعد:  دگرریختاری  Cooperativity  بازدارنده آنزیم  فعال‌کننده آنزیم 
دسته‌بندی:  عدد گروه آنزیم  ابرخانواده آنزیم  خانواده آنزیم  فهرست آنزیم‌ها 
سینتیک:  سینتیک میکائلیس–منتن  طرح ادی هوفستی  طرح لاینویور برک  طرح هانس وولف 
انواع:  ای‌سی۱ اکسیدوردوکتازها (فهرست)  ای‌سی۲ ترانسفرازها (فهرست)  ای‌سی۳ هیدرولازها (فهرست)  ای‌سی۴ لیازها (فهرست)  ای‌سی۵ ایزومرازها (فهرست)  ای‌سی۶ لیگازها (فهرست)  ای‌سی۷ ترنسلوکازها (فهرست) 
| ن ب وپروتئین‌های غشایی (بجز گیرنده سطح سلولی، آنزیم‌ها و اسکلت سلولی) | ن ب وپروتئین‌های غشایی (بجز گیرنده سطح سلولی، آنزیم‌ها و اسکلت سلولی) |
| --- | --- |
ارستین:  SAG  ARRB1  ARRB2  ARR3 
پوشاننده‌ی غشای 4A:  CD20  MS4A2  MS4A3  MS4A4A  MS4A4E  MS4A5  MS4A6A  MS4A6E  MS4A7  MS4A8B  MS4A9  MS4A10  MS4A12  MS4A13  MS4A14  MS4A15  MS4A18 
میلین:  پروتئین اصلی میلین PMP2  پروتئین پروتئولیپید میلین پروتئین پروتئولیپید ۱  Myelin oligodendrocyte glycoprotein  گلیکوپروتئین شبه میلین  Myelin protein zero 
سورفکتانت ریوی:  Pulmonary surfactant-associated protein B  Pulmonary surfactant-associated protein C 
تترا اسپنین:  TSPAN1  TSPAN2  TSPAN3  TSPAN4  TSPAN5  TSPAN6  TSPAN7  TSPAN8  TSPAN9  TSPAN10  TSPAN11  TSPAN12  TSPAN13  TSPAN14  TSPAN15  TSPAN16  TSPAN17  TSPAN18  TSPAN19  TSPAN20  TSPAN21  TSPAN22  TSPAN23  TSPAN24  TSPAN25  TSPAN26  CD82  CD81  TSPAN29  CD63  TSPAN31  TSPAN32  TSPAN33  TSPAN34 
سایر/گروه‌بندی‌نشده:  Calnexin  LDL-receptor-related protein-associated protein  Neurofibromin 2  Presenilin PSEN1  PSEN2  HFE  Phospholipid transfer proteins  Dysferlin  STRC  OTOF 
همچنین ببینید: سایر اختلالات پروتئین‌های غشای سلولی: همچنین ببینید: سایر اختلالات پروتئین‌های غشای سلولی
زیماز اولین بار توسط ادوارد بوخنر ساخته شد. آزمایشی که بوخنر طراحی کرد و برنده جایزه نوبل شد شامل تولید عصاره بدون سلول از مخمر بود.
سازمان ساختار آنزیم و مثال لیزوزیم. محل‌های اتصال به رنگ آبی، محل کاتالیزوری به رنگ قرمز و بستر پپتیدو گلیکان به رنگ سیاه. (پی‌دی‌بی 9LYZ)
فعالیت آنزیم در ابتدا با درجه حرارت (ضریب Q10) افزایش می‌یابد تا زمانی که ساختار آنزیم آشکار شود (دناتوراسیون) و منجر به سرعت مطلوب واکنش در دمای متوسط می‌شود.
آنزیم به‌هنگامِ اتصالِ سوبسترا و طی فرایند گُنجیدگی القاءشده، شکل فضایی خود را عوض می‌کند تا ترکیب «آنزیم-سوبسترا» شکل گیرد. هگزوکیناز توانایی حرکتی فراوانی برای گنجیدگی القایی دارد که روی سوبستراهای آدنوزین تری فسفات و زایلوز را می‌پوشاند. محل‌های اتصال به رنگ آبی، سوبسترا به رنگ سیاه و کوفاکتور Mg 2+ به رنگ زرد نمایش داده شده‌است. (پی‌دی‌بی 2E2N , 2E2Q)
ساختار شیمیایی تیامین پیروفسفات و ساختار پروتئین ترانسکتولاز. تیفین پیروفسفات کوفاکتور در بستر زرد و زایلولوز ۵-فسفات به رنگ سیاه. (پی‌دی‌بی 4KXV)
انرژی مراحل واکنش یک واکنش شیمیایی. برای دستیابی به حالت گذار، بسترهای غیرمجاز (خط شکسته)، به انرژی فعال سازی زیادی احتیاج دارند، که پس از آن در محصولات کم انرژی فروپاشی می‌شود. وقتی آنزیم کاتالیز شود (خط جامد)، آنزیم بسترها (ES) را به هم متصل می‌کند، سپس حالت انتقال (ES ‡) را تثبیت می‌کند تا انرژی فعال سازی مورد نیاز برای تولید محصولاتی (EP) را که در نهایت آزاد می‌شوند، کاهش دهد.
مسیر سوخت‌وساز قندکافت با کمک زنجیره ای از فعالیت‌های آنزیمی متوسط باعث دگرگونی گلوکز به پیروویک اسید می‌شود و انرژی آزاد می‌کند. هر یک از اصلاحات شیمیایی که صورت می‌گیرد (مربع‌های قرمز) توسط آنزیمی متفاوت انجام می‌شود
در فنیل آلانین هیدروکسیلاز بیش از ۳۰۰ جهش مختلف در سراسر ساختار باعث فنیل کتونوریا می شود. سوبسترا فنیل آلانین و کوآنزیم تتراهیدروبیوپترین به رنگ سیاه و کوفاکتور Fe 2+ به رنگ زرد. (پی‌دی‌بی 1KW0)