stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
کونارد لیمر

| 0 | 1 | 2 | 3 |
| --- | --- | --- | --- |
 :  
اطلاعات شخصی: اطلاعات شخصی
نام کامل:  Konrad Laimer
زادروز:  ۲۷ مهٔ ۱۹۹۷ ‏(۲۷ سال)
زادگاه:  زالتسبورگ
قد:  ۱٫۷۹ متر (۵ فوت ۱۰ اینچ)
پست:  هافبک
اطلاعات باشگاهی: اطلاعات باشگاهی
باشگاه کنونی:  بایرن مونیخ
شمارهٔ پیراهن:  ۲۷
باشگاه‌های جوانان: باشگاه‌های جوانان
۰۰۰–۲۰۱۴:  باشگاه فوتبال ردبول زالتسبورگ
باشگاه‌های حرفه‌ای*: باشگاه‌های حرفه‌ای*
| سال‌ها |  باشگاه‌ها |  بازی† |  (گل)† |
| ۲۰۱۴–۲۰۱۶ |  FC Liefering |  ۲۰ |  (۰) |
| ۲۰۱۴–۲۰۱۷ |  باشگاه فوتبال ردبول زالتسبورگ |  ۵۷ |  (۴) |
| ۲۰۱۷–۲۰۲۳ |  باشگاه فوتبال لایپزیگ |  ۸۰ |  (۳) |
| ۲۰۲۳– |  بایرن مونیخ |  ۰ |  (۰) |
تیم ملی‡: تیم ملی‡
| ۲۰۱۲–۲۰۱۳ |  Austria U16 |  ۱۴ |  (۱) |
| ۲۰۱۳–۲۰۱۴ |  Austria U17 |  ۱۱ |  (۰) |
| ۲۰۱۴ |  Austria U18 |  ۱ |  (۰) |
| ۲۰۱۴–۲۰۱۶ |  Austria U19 |  ۱۸ |  (۰) |
| ۲۰۱۵ |  Austria U20 |  ۵ |  (۰) |
| ۲۰۱۶–۲۰۱۸ |  تیم ملی فوتبال زیر ۲۱ سال اتریش |  ۱۳ |  (۲) |
| ۲۰۱۹– |  تیم ملی فوتبال اتریش |  ۷ |  (۱) |
 تعداد بازی‌ها و گل‌ها فقط مربوط به بازی‌های لیگ داخلی است و آمار به روز شده در تاریخ ۱۷ ژوئن ۲۰۲۰.   ‡ آمار بازی‌ها و گل‌های ملی به‌روز شده در تاریخ ۶ سپتامبر ۲۰۱۹:  تعداد بازی‌ها و گل‌ها فقط مربوط به بازی‌های لیگ داخلی است و آمار به روز شده در تاریخ ۱۷ ژوئن ۲۰۲۰.   ‡ آمار بازی‌ها و گل‌های ملی به‌روز شده در تاریخ ۶ سپتامبر ۲۰۱۹
کنراد لیمر (انگلیسی: Konrad Laimer؛ زادهٔ ۲۷ مهٔ ۱۹۹۷) بازیکن فوتبال اهل اتریش است که اکنون برای بایرن مونیخ در پست هافبک دفاعی بازی می‌کند.
از باشگاه‌هایی که در آن بازی کرده‌است می‌توان به باشگاه فوتبال ردبول زالتسبورگ و باشگاه فوتبال لایپزیگ اشاره کرد.
وی همچنین در تیم‌های ملی فوتبال زیر ۲۱ سال اتریش، و اتریش بازی کرده‌است
عملکرد باشگاهی > لیفرینگ و ردبول سالزبورگ

لایمر نماینده آکادمی ردبول سالزبوگ است. او در تاریخ ۲ مه ۲۰۱۴ در برابر اس وی هورن اولین بازی خود با لیفرینگ در بوندس لیگای ۲ اتریش انجام داد. او اولین بازی خود را در تاریخ ۲۸ سپتامبر ۲۰۱۴ مقابل راپید وین انجام داد. او جایگزین آلان کاروالیو در وقت‌های اضافه بود.
عملکرد باشگاهی > لایپزیگ

در تاریخ ۳۰ ژوئن ۲۰۱۷، لایمر با قراردادی چهار ساله به لایپزیگ پیوست.
عملکرد بین‌المللی

لایمر نخستین فراخوان خود را به تیم ملی اتریش برای انتخابی جام جهانی ۲۰۱۸ برابر ولز و گرجستان در سپتامبر ۲۰۱۷ داد. او اولین بازی خود را در تاریخ ۷ ژوئن ۲۰۱۹ در مرحله انتخابی یورو ۲۰۲۰ مقابل اسلوونی، به عنوان بازیکن ثابت انجام داد.
جیمز جول

| James Prescott JouleFRS FRSE | James Prescott JouleFRS FRSE |
| --- | --- |
زادهٔ: ۲۴ دسامبر ۱۸۱۸ سالفورد, انگلستان
درگذشت: ۱۱ اکتبر ۱۸۸۹ (۷۰ سال) سیل، منچستر بزرگ, چشر, انگلستان
شهروندی: انگلستانی
شناخته‌شده برای: Disproving معادل مکانیکی گرما قانون اول ژول 
همسر: Amelia Grimes (ا. ۱۸۴۷–۱۸۵۴)
فرزندان: بنجامین آرتور آلیس آملیا هنری
جوایز: مدال پادشاهی مدال کاپلی
پیشینه علمی: پیشینه علمی
شاخه(ها): فیزیک
 :  
جیمز پرسکات ژول (به انگلیسی: James Prescott Joule)، متولد ۲۴ دسامبر ۱۸۱۸ – درگذشته ۱۱ اکتبر ۱۸۸۹، از فیزیک‌دانان انگلستان بود.جیمز جول پدری ثروتمند و مادری به نام الیس داشت.پدرش به دلیل علاقه او برایش یک آزمایشگاه ساخت. او نخستین کسی بود که رابطهٔ میان کار و گرما و اثر گرمایی جریان الکتریکی را مورد بررسی قرار داد. یکای کار و انرژی را به پاس تلاش های زیاد او جول یا ژول ز مفهوم انرژی داشته باشد.
دلامانید

| 0 | 1 |
| --- | --- |
داده‌های بالینی: داده‌های بالینی
نام‌های تجاری: Deltyba
نام‌های دیگر: OPC-67683
AHFS/Drugs.com: 
روش مصرف دارو: خوراکی
کد ATC: J04AK06 
وضعیت قانونی: وضعیت قانونی
وضعیت قانونی:  UK: فقط ℞ (POM)   EU: Rx-only   ℞ (Prescription only) 
داده‌های فارماکوکینتیک: داده‌های فارماکوکینتیک
پیوند پروتئینی: ≥99.5%
متابولیسم: in plasma by albumin, in liver by CYP3A4 (to a lesser extent)
نیمه‌عمر حذف: 30–38 hours
دفع: not excreted in urine
شناسه‌ها: شناسه‌ها
 نام آیوپاک (2R)-2-Methyl-6-nitro-2-[(4-{4-[4-(trifluoromethoxy)phenoxy]-1-piperidinyl}phenoxy)methyl]-2,3-dihydroimidazo[2,1-b] [1,3]oxazole :  نام آیوپاک (2R)-2-Methyl-6-nitro-2-[(4-{4-[4-(trifluoromethoxy)phenoxy]-1-piperidinyl}phenoxy)methyl]-2,3-dihydroimidazo[2,1-b] [1,3]oxazole 
شمارهٔ سی‌ای‌اس: 681492-22-8
پاب‌کم CID: 6480466
دراگ‌بنک: DB11637
کم‌اسپایدر: 4981055
UNII: 8OOT6M1PC7
KEGG: D09785
ChEBI: CHEBI:134742
ChEMBL: ChEMBL218650
CompTox Dashboard (EPA): DTXSID60218326 
ECHA InfoCard: 100.348.783 
داده‌های فیزیکی و شیمیایی: داده‌های فیزیکی و شیمیایی
فرمول شیمیایی: C25H25F3N4O6
جرم مولی: ۷۰۰۲۵۳۴۴۹۱۹۹۹۹۹۹۹۹۹♠۵۳۴٫۴۹۲ g·mol−1
مدل سه بعدی (جی‌مول): Interactive image
 SMILES FC(F)(F)Oc5ccc(OC4CCN(c3ccc(OC[C@@]2(Oc1nc(cn1C2)[N+]([O-])=O)C)cc3)CC4)cc5 :  SMILES FC(F)(F)Oc5ccc(OC4CCN(c3ccc(OC[C@@]2(Oc1nc(cn1C2)[N+]([O-])=O)C)cc3)CC4)cc5 
 InChI InChI=1S/C25H25F3N4O6/c1-24(15-31-14-22(32(33)34)29-23(31)38-24)16-35-18-4-2-17(3-5-18)30-12-10-20(11-13-30)36-19-6-8-21(9-7-19)37-25(26,27)28/h2-9,14,20H,10-13,15-16H2,1H3/t24-/m1/s1 Key:XDAOLTSRNUSPPH-XMMPIXPASA-N :  InChI InChI=1S/C25H25F3N4O6/c1-24(15-31-14-22(32(33)34)29-23(31)38-24)16-35-18-4-2-17(3-5-18)30-12-10-20(11-13-30)36-19-6-8-21(9-7-19)37-25(26,27)28/h2-9,14,20H,10-13,15-16H2,1H3/t24-/m1/s1 Key:XDAOLTSRNUSPPH-XMMPIXPASA-N 
دلامانید (انگلیسی: Delamanid) دارویی خوراکی است که برای درمان سل استفاده می شود. به طور خاص، همراه با سایر داروهای ضد سل، برای سل فعال مقاوم به چند دارو استفاده میشود.
عوارض جانبی شایع Hk عبارتند از سردرد، سرگیجه و حالت تهوع. سایر عوارض جانبی شامل طولانی شدن QT است. دلامانید با مسدود کردن ساخت اسیدهای مایکولیک عمل میکند و در نتیجه دیواره سلولی باکتری را بی ثبات میکند. این دارو در گروه داروهای نیتروایمیدازول قرار دارد.
فرانکلین، کارولینای شمالی

| Franklin, North Carolina | Franklin, North Carolina |
| --- | --- |
شهرک: شهرک
Main Street, Franklin, NC: Main Street, Franklin, NC
شعار: "Discover Us": شعار: "Discover Us"
Location of Franklin, North Carolina: Location of Franklin, North Carolina
کشور: ایالات متحده آمریکا
ایالت: کارولینای شمالی
شهرستان: Macon
مساحت: مساحت
 • کل: ۳٫۹ مایل مربع (۱۰٫۰ کیلومتر مربع)
 • خشکی: ۳٫۸ مایل مربع (۹٫۹ کیلومتر مربع)
 • آب: ۰٫۱ مایل مربع (۰٫۱ کیلومتر مربع)
ارتفاع: ۲۱۱۹ فوت (۶۴۶ متر)
جمعیت (۲۰۰۰): جمعیت (۲۰۰۰)
 • کل: ۳٬۸۴۵
 • تراکم: ۱۰۰۴/مایل مربع (۲۶۰۰٫۳/کیلومتر مربع)
منطقهٔ زمانی: یوتی‌سی -۵ (Eastern (EST))
 • تابستانی (DST): یوتی‌سی -۴ (EDT)
زیپ‌کدs: 28734, 28744
کد منطقه: 828
FIPS code: 37-24640
GNIS feature ID: 1011373
وبگاه: www.franklinnc.com
فرنکلین (به انگلیسی: Franklin) شهری در ایالت کارولینای شمالی کشور ایالات متحده آمریکا است که جمعیت آن در سرشماری سال ۲۰۱۰ میلادی، ۳٬۸۴۵ نفر بوده‌است.
فاکسفایر، کارولینای شمالی

| Foxfire, North Carolina | Foxfire, North Carolina |
| --- | --- |
Village: Village
کشور: ایالات متحده آمریکا
ایالت: کارولینای شمالی
شهرستان: Moore
مساحت: مساحت
 • کل: ۲٫۹ مایل مربع (۷٫۶ کیلومتر مربع)
 • خشکی: ۲٫۹ مایل مربع (۷٫۴ کیلومتر مربع)
 • آب: ۰٫۱ مایل مربع (۰٫۲ کیلومتر مربع)
ارتفاع: ۵۷۱ فوت (۱۷۴ متر)
جمعیت (۲۰۰۰): جمعیت (۲۰۰۰)
 • کل: ۴۷۴
 • تراکم: ۱۶۵٫۴/مایل مربع (۶۳٫۹/کیلومتر مربع)
منطقهٔ زمانی: یوتی‌سی -۵ (Eastern (EST))
 • تابستانی (DST): یوتی‌سی -۴ (EDT)
زیپ‌کد: 27281
کد منطقه: 910
FIPS code: 37-24570
GNIS feature ID: 1027620
فاکسفایر (به انگلیسی: Foxfire) شهری در ایالت کارولینای شمالی کشور ایالات متحده آمریکا است که جمعیت آن در سرشماری سال ۲۰۱۰ میلادی، ۹۰۲ نفر بوده‌است.
اصغر سلیمی

| اصغر سلیمی | اصغر سلیمی |
| --- | --- |
نماینده مجلس شورای اسلامیدوره‌ دهم و  یازدهم : نماینده مجلس شورای اسلامیدوره‌ دهم و  یازدهم 
دوره مسئولیت ۶ مهر ۱۳۹۹ – ۷ خرداد ۱۴۰۳: دوره مسئولیت ۶ مهر ۱۳۹۹ – ۷ خرداد ۱۴۰۳
حوزه انتخاباتی: سمیرم
دوره مسئولیت ۷ خرداد ۱۳۹۵ – ۷ خرداد ۱۳۹۹: دوره مسئولیت ۷ خرداد ۱۳۹۵ – ۷ خرداد ۱۳۹۹
حوزه انتخاباتی: سمیرم
 :  
اطلاعات شخصی: اطلاعات شخصی
ملیت:  ایران
حزب سیاسی: مستقل
فرزندان: ۲
پیشه: سیاستمدار
اصغر سلیمی، پزشکـ، چهره سیاسی مستقل و نماینده پیشین مردم سمیرم، در دهمین و یازدهمین دوره مجلس شورای اسلامی است.
نماینده سمیرم در مجلس دهم و یازدهم

در دهمین دوره انتخابات مجلس شورای اسلامی، اصغر سلیمی، در لیست ائتلاف فراگیر اصلاح طلبان: گام دوم در سمیرم حضور داشت و در در دور دوم توانست با ۱۶٬۳۵۷ رأی از مجموع ۲۸٬۷۳۷ رأی مأخوذه صحیح بعنوان نماینده منتخب سمیرم، وارد مجلس دهم شود. نامبرده همچنین در  یازدهمین دوره انتخابات مجلس شورای اسلامی توانست در مرحله دوم انتخابات، در مهر ماه ۱۳۹۹ راهی مجلس شود. وی در دوره دهم در کمیسیون امور داخلی و شوراها و در دوره یازدهم در کمیسیون اقتصادی مجلس عضویت داشت.
آنزیم

آنزیم گلوکزیداز قند مالتوز را به دو قند گلوکز تبدیل می‌کند. باقیمانده سایت فعال به رنگ قرمز، بستر مالتوز به رنگ سیاه، و کوفاکتور NAD به رنگ زرد. (پی‌دی‌بی 1OBB)
آنزیم (به فرانسوی: enzyme) یا زی‌مایه اغلب پروتئین‌هایی هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل می‌کنند. کاتالیزورها سرعت واکنش‌های شیمیایی را افزایش می‌دهند. مولکول‌هایی که ممکن است آنزیم‌ها روی آن عمل کنند سوبسترا نامیده می‌شوند و آنزیم بسترها را به مولکول‌های مختلفی که به عنوان فرآورده معروف هستند تبدیل می‌کند. تقریباً تمام فرایندهای متابولیک موجود در سلول نیاز به کاتالیز آنزیم دارند تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد. مسیرهای متابولیک به کاتالیز مراحل فردی آنزیم‌ها بستگی دارند. مطالعه آنزیم‌ها که به عنوان آنزیم‌شناسی
نامیده می‌شود و در زمینه جدیدی به نام تجزیه شبه‌آنزیمی رشد یافته‌است، با درک اینکه در طول تکامل، برخی از آنزیم‌ها توانایی انجام کاتالیز بیولوژیکی را از دست داده‌اند، که غالباً در توالی اسیدهای آمینه آنها و خصوصیات غیرعادی «شبه کاتالیستی» منعکس می‌شود. آنزیم‌ها بخشی از سیستم ایمنی هستند که در بزاق اشک عرق و معده وجود دارد و به هضم و حذف هرگونه پاتوژن پاسخ می‌دهد
آنزیم‌ها در بیش از ۵۰۰۰ نوع واکنش بیوشیمیایی به عنوان کاتالیزور شناخته شده‌اند. سایر بیوکاتالیست‌ها مولکول‌های RNA کاتالیزوری هستند که ریبوزیم نامیده می‌شوند. ویژگی آنزیم‌ها از ساختارهای سه بعدی منحصر به فرد آنها ناشی می‌شود. مانند همه کاتالیزورها، آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال‌سازی، سرعت واکنش را افزایش می‌دهند. بعضی از آنزیم‌ها می‌توانند با تبدیل خود به بستر موجب تولید میلیون‌ها بار سریعتر محصول شوند. اوروتیدین '۵-فسفات دکربوکسیلاز موجب می‌شود واکنشی که در نبود این آنزیم میلیون‌ها سال به طول می‌انجامد در چند میلی‌ثانیه رخ دهد. از نظر شیمیایی، آنزیم‌ها مانند هر کاتالیزوری هستند و در واکنش‌های شیمیایی مصرف نمی‌شوند و تعادل یک واکنش را تغییر نمی‌دهند.
آنزیم‌ها با ویژگی‌های خاصی نسبت به سایر کاتالیزورهای دیگر متفاوت هستند. فعالیت آنزیم را می‌توان تحت تأثیر مولکول‌های دیگر قرار داد: بازدارندهها مولکول‌هایی هستند که باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌شوند و فعال‌کننده‌ها مولکول‌هایی هستند که فعالیت را افزایش می‌دهند. بسیاری از داروهای درمانی و سموم مهارکننده یا بازدارنده آنزیم هستند. فعالیت آنزیم به‌طور قابل توجهی خارج از دمای و pH مطلوب آن کاهش می‌یابد و بسیاری از آنزیم‌ها هنگام قرار گرفتن در معرض گرمای بیش از حد (پایدار) واسرشته می‌شوند و ساختار و خواص کاتالیزوری خود را از دست می‌دهند.
بعضی از آنزیم‌ها به‌صورت تجاری به‌طور مثال در سنتز آنتی‌بیوتیک‌ها استفاده می‌شوند. برخی از محصولات خانگی برای سرعت بخشیدن به واکنش‌های شیمیایی از آنزیم‌ها استفاده می‌کنند: آنزیم‌های موجود در پودرهای شستشوی بیولوژیکی پروتئین، نشاسته یا لکه‌های چربی روی لباس‌ها را تجزیه می‌کنند و آنزیم‌های موجود در تردکننده‌های گوشت پروتئین‌ها را به مولکول‌های کوچکتر تجزیه می‌کنند و باعث می‌شود گوشت راحت تر جویده شود.
تاریخچه

در اواخر سده ۱۷ و اوایل سده ۱۸، هضم گوشت توسط ترشحات معده و تبدیل نشاسته به قند توسط عصاره‌های گیاهی و بزاق شناخته شد اما مکانیسم‌هایی که به موجب آن اتفاق می‌افتد مشخص نشده بود.
شیمیدان فرانسوی، آنسلم پین اولین کسی بود که در سال ۱۸۳۳ آنزیم، دیاستاز را کشف کرد. چند دهه بعد، هنگام مطالعه تخمیر قند به الکل توسط مخمر، لویی پاستور نتیجه گرفت که این تخمیر توسط نیروی حیاتی موجود در سلول‌های مخمر به نام تخمیر ایجاد شده‌است، که تصور می‌شد فقط در موجودات زنده وجود دارد. وی نوشت: «تخمیر الکلی عملی است که با زندگی و سازماندهی سلول‌های مخمر ارتباط دارد، نه با مرگ یا قرارگیری سلول‌های مخمر.»
در سال ۱۸۷۷، ویلهلم کوهن (فیزیولوژیست آلمانی) برای اولین بار از اصطلاح آنزیم، که از واژه یونانی ἔνζυμον، به معنای «خمیر» یا «در خمیرمایه» است، برای توصیف این فرایند استفاده کرد. بعداً واژه آنزیم برای اشاره به مواد غیرزنده مانند پپسین مورد استفاده قرار گرفت و از کلمه تخمیر برای اشاره به فعالیت‌های شیمیایی تولید شده توسط موجودات زنده استفاده شد.
ادوارد بوخنر اولین مقاله خود را در مورد مطالعه عصاره‌های مخمر در سال ۱۸۹۷ ارائه کرد. در یک سری آزمایش‌ها در دانشگاه هومبولت برلین، وی دریافت که شکر توسط عصاره مخمر حتی وقتی سلول مخمر زنده در مخلوط وجود ندارد تخمیر می‌شود او آنزیمی را که تخمیر ساکارز را به وجود آورد، " زیماز " نامید. وی در سال ۱۹۰۷ به دلیل «کشف یک روش تخمیر بدون سلول زنده» جایزه نوبل شیمی را دریافت کرد.
به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیم‌ها مطابق واکنشی که انجام می‌دهند به صورت ترکیب پسوند -آز با اضافه بستر، برای نمونه، لاکتاز آنزیمی است که لاکتوز را جدا می‌کند یا بسته به نوع واکنش مانند، DNA پلیمراز که پلیمرهای DNA را تشکیل می‌دهد نامگذاری شده‌اند. هویت بیوشیمیایی آنزیم‌ها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده می‌کردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، ریچارد ویلستر) برا این باور بودند که پروتئین‌ها صرفاً حامل آنزیم‌های واقعی هستند و پروتئین‌ها به خودی خود قادر به کاتالیز نیستند.
در سال ۱۹۲۶، جیمز ب. سامنر نشان داد که آنزیم اوره‌آز پروتئین خالص است و موجب بلوری شدن آن می‌شود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم کاتالاز نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجه‌گیری که پروتئین خالص می‌تواند همان آنزیم‌ها باشند به‌طور قطعی توسط جان هاوارد نورثروب و وندل مردیت استنلی، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیم‌های گوارشی پپسین، تریپسین و کیموتریپسین کار می‌کردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند.
این کشف که آنزیم‌ها می‌توانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با بلورشناسی پرتو ایکس حل شود و نخستین بار برای لیزوزیم، آنزیمی که در اشک، بزاق و سفیده تخم‌مرغ یافت می‌شود و پوشش برخی از باکتری‌ها را هضم می‌کند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی دیوید چیلتون فیلیپس حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد. ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه زیست‌شناسی ساختاری و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیم‌ها در سطح اتمی جزئیات بود.
نامگذاری

نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز می‌کند گرفته می‌شود، با پسوندی که به صورت -آز در انتهای واژه تمام می‌شود.  نمونه‌های آن شامل لاکتاز، الکل دهیدروژناز و دی‌ان‌ای پلیمراز است. آنزیم‌های مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کنند، ایزوزیمز نامیده می‌شوند.
نامگذاری > طبقه‌بندی

اتحادیه بین‌المللی بیوشیمی و زیست‌شناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیم‌ها، عدد گروه آنزیم (شماره EC) را ایجاد کرده‌است. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف می‌شوند. شماره اول آنزیم را به‌طور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقه‌بندی می‌کند.
این بخش‌ها با سایر ویژگی‌ها از جمله بستر، محصولات و مکانیسم شیمیایی تقسیم می‌شوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص می‌شود.
به عنوان مثال، هگزوکیناز (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه می‌کند (EC 2.7.1).
| گروه | واکنش کاتالیزی | واکنش شیمیایی شماتیک | نمونه |
| --- | --- | --- | --- |
| EC 1 اکسیدوردوکتازها | برای کاتالیز واکنش‌های اکسایش-کاهش;  انتقال اکسیژن، هیدروژن یا الکترون از یک ماده به ماده دیگر | AH + B → A + BH (reduced) A + O → AO (oxidized) | لاکتات دهیدروژناز، اکسیداز |
| EC 2 ترانسفرازها | انتقال گروه عاملی از یک ماده به ماده دیگر | AB + C → A + BC | ترانس‌آمیناز، کیناز |
| EC 3 هیدرولازها | تشکیل دو فراورده از یک سوبسترا به وسیله آبکافت | AB + H2O → AOH + BH | لیپاز، آمیلاز، پروتئاز |
| EC 4 لیازها | واکنش افزایشی یا حذفی با سوبسترا از راه‌هایی جز آبکافت و اکسایش-کاهش | RCOCOOH → RCOH + CO2 [X-A-B-Y] → [A=B + X-Y] | دکربوکسیلاز، آلدولاز |
| EC 5 ایزومرازها | نوآرایی درون‌مولکولی | AB → BA | ایزومراز، موتاز |
| EC 6 لیگازها | پیوند میان دو مولکول با ایجاد پیوند کووالانسی و شکستن همزمان ATP | X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi | سینتتاز، دی‌ان‌ای لیگاز |
ساختار

مقالهٔ اصلی: ساختار پروتئین
آنزیم‌ها به‌طور کلی پروتئین‌های کروی هستند که به تنهایی یا در کمپلکس‌های بزرگتر فعالیت می‌کنند. دنباله اسیدهای آمینه ساختار را مشخص می‌کند که به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری آنزیم را تعیین می‌کند. گرچه ساختار عملکرد را تعیین می‌کند، ولی فعالیت آنزیمی جدید نمی‌تواند به تنهایی از طریق ساختار پیش‌بینی شود. ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند آشکار می‌شوند که واسرشتن نام دارد و این اختلال در ساختار معمولاً باعث از بین رفتن فعالیت می‌شود.
دناتوراسیون آنزیم معمولاً با دمای بالاتر از سطح طبیعی یک گونه مرتبط است. در نتیجه، آنزیم‌های موجود در باکتری‌هایی که در محیط‌های آتشفشانی مانند چشمه‌های آب گرم زندگی می‌کنند به دلیل توانایی عملکرد در دماهای بالا مورد مصارف صنعتی قرار می‌گیرند و به این ترتیب واکنش‌های آنزیمی کاتالیز شده با سرعت بسیار بالایی امکان‌پذیر می‌شوند.
آنزیم‌ها معمولاً بسیار بزرگتر از بسترهای آنها هستند. دامنه اندازه از ۶۲ اسید آمینه باقی‌مانده برای برای مونومر ۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز، تا ۲۵۰۰ باقی‌مانده در سنتاز اسیدهای چرب حیوانات متفاوت است. تنها بخش کوچکی از ساختار آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام دارد به‌طور مستقیم در کاتالیز درگیر است. این سایت کاتالیزوری در کنار یک یا چند سایت اتصال دهنده قرار دارد که در آن مانده‌ها بسترها را جهت می‌دهند. سایت کاتالیزوریک و سایت اتصال دهنده، سایت فعال آنزیم را تشکیل می‌دهند. اکثریت باقیمانده ساختار آنزیم به منظور حفظ جهت‌گیری دقیق و پویایی محل فعال در حضور دارد.
در بعضی از آنزیم‌ها هیچ اسید آمینه مستقیماً درگیر در کاتالیز نیست. در عوض آنزیم حاوی سایت‌هایی برای اتصال و جهت‌یابی کوفاکتور‌های کاتالیزوری است. ساختارهای آنزیمی همچنین ممکن است دارای مکانهای آلوستریک باشد که اتصال یک مولکول کوچک باعث ایجاد تغییر شکل می‌شود که باعث افزایش یا کاهش فعالیت می‌شود.
تعداد کمی از کاتالیزورهای بیولوژیکی مبتنی بر RNA به نام ریبوزیم‌ها وجود دارند که دوباره می‌توانند به تنهایی یا در کمپلکس به همراه پروتئین‌ها عمل کنند. رایج‌ترین این ریبوزوم است که از پروتئین و اجزای RNA کاتالیزوری تشکیل شده‌است.
ساختار > جایگاه فعال

مقالهٔ اصلی: جایگاه فعال
جایگاه فعال ناحیه‌ای از آنزیمی است که در آن مولکول‌های بستر به هم متصل می‌شوند و تحت واکنش شیمیایی قرار می‌گیرند. جایگاه فعال متشکل از باقیمانده اسید آمینه است که پیوندهای موقتی با بستر (محل اتصال) و باقی مانده‌ای ایجاد می‌کند که واکنش را کاتالیز می‌کند. اگرچه جایگاه فعال فقط ۱۰ تا ۲۰ درصد از حجم آنزیم را اشغال می‌کند. اما مهم‌ترین بخش در ساختار یک آنزیم است زیرا مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کند. این ماده معمولاً از سه تا چهار اسید آمینه تشکیل می‌شود، در حالی که سایر اسیدهای آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم آنزیم مورد نیاز است.
هر جایگاه فعال تکامل یافته‌است تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد. این ویژگی با آرایش اسیدهای آمینه در جایگاه فعال و ساختار بسترها تعیین می‌شود. گاهی آنزیم‌ها نیز برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با برخی از کوفاکتورها را دارند. جایگاه فعال معمولاً یک شیار از آنزیم است که می‌تواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد، یا بین رابط‌های آنزیم‌های چند مولتی قرار گیرد. یک جایگاه فعال می‌تواند یک واکنش را به‌طور مکرر کاتالیز کند زیرا باقیمانده‌ها در پایان واکنش تغییر نمی‌کنند (ممکن است در طول واکنش تغییر کنند، اما تا پایان دوباره تولید می‌شوند). این فرایند با کاهش انرژی فعال سازی واکنش حاصل می‌شود، بنابراین بسترهای بیشتری انرژی کافی برای انجام واکنش دارند.
مکانیسم > اتصال بستر

آنزیم‌ها قبل از اینکه بتوانند هرگونه واکنش شیمیایی را کاتالیز کنند، باید بسترهای خود را متصل کنند. آنزیم‌ها معمولاً مشخص می‌کنند که به چه لایه‌هایی متصل می‌شوند و سپس واکنش شیمیایی کاتالیز می‌شود. ویژگی جایگاه اتصال با شکل مکمل، بار و ویژگی‌های آب دوست / آبگریز به لایه‌ها به‌دست می‌آید؛ بنابراین آنزیم‌ها می‌توانند بین مولکول‌های سوبسترا بسیار شبیه از لحاظ شیمی گزینی، جهت‌گزینی و استریوسپکتیک تفاوت قائل شوند.
برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند، در کپی و بیان ژنوم نقش دارند. برخی از این آنزیم‌ها مکانیسم‌های نمونه‌خوانی دارند. در اینجا، آنزیمی مانند DNA پلیمراز در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی می‌کند. این فرایند دو مرحله ای منجر به میانگین نرخ خطای کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش در پلیمرازهای پستانداران با راستی بالا می‌شود.  مکانیسم‌های تصحیح مشابه نیز در RNA پلی مراز، آمینواسیل tRNA سنتاز و ریبوزوم یافت می‌شود.
برعکس، برخی از آنزیم‌ها دارای خاصیت گسترده بی نظمی آنزیمی هستند و بر روی طیف وسیعی از لایه‌های مختلف مرتبط با فیزیولوژیک اثر می‌گذارند. بسیاری از آنزیم‌ها دارای فعالیت‌های جانبی کوچکی هستند که به‌طور اتفاقی (نظریه تکامل مولکولی خنثی) به‌وجود آمده‌اند، که ممکن است نقطه شروع انتخاب تکاملی جدید باشد.
مکانیسم > اتصال بستر > مدل قفل و کلید

برای توضیح ویژگی مشاهده شده آنزیم‌ها، در سال ۱۸۹۴ هرمان امیل فیشر، شیمی‌دان آلمانی و برنده جایزه نوبل شیمی پیشنهاد کرد که آنزیم و سوبسترا دارای اشکال هندسی مکمل خاصی هستند که دقیقاً در یکدیگر جای می‌گیرند. این پیشنهاد اغلب به عنوان مدل «قفل و کلید» نامیده می‌شود.  این مدل اولیه ویژگی آنزیم را توضیح می‌دهد، اما قادر به توضیح ثبات حالت گذار که آنزیم‌ها به دست می‌آورند نیست.
مکانیسم > اتصال بستر > مدل تناسب القایی

در سال ۱۹۵۸، دانیل کوشلند اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد: از آنجا که آنزیم‌ها ساختارهای نسبتاً انعطاف‌پذیر هستند، در اثر فعل و انفعال بستر با آنزیم، سایت فعال به‌طور مداوم با تعامل با بستر تغییر فرم می‌دهد. در نتیجه، بستر به سادگی به یک مکان فعال سفت و سخت متصل نمی‌شود. زنجیره‌های جانبی اسید آمینه که جایگاه فعال را تشکیل می‌دهند در موقعیت‌های دقیق قالب‌بندی می‌شوند که آنزیم را قادر می‌سازد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در بعضی موارد مانند گلیکوزید هیدرولازها، مولکول سوبسترا نیز با ورود به محل فعال، اندکی تغییر شکل می‌دهد. سایت فعال همچنان تغییر می‌کند تا زمانی که بستر کاملاً بسته شود در آن زمان شکل نهایی و توزیع بار تعیین می‌شود. تناسب القایی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم تصحیح ساختاری افزایش دهد.
مکانیسم > کاتالیز

همچنین ببینید: نظریه حالت گذار و کاتالیز آنزیم
آنزیم‌ها می‌توانند واکنش‌ها را از چند طریق تسریع کنند، همه این راه‌های گوناگون در نهایت انرژی فعال سازی را کاهش می‌دهند (‡ΔG، انرژی آزاد گیبس)
با تثبیت حالت گذار:
ایجاد یک محیط با توزیع شارژ مکمل به حالت گذار برای کاهش انرژی آن
با ارائه یک مسیر واکنش جایگزین:
واکنش موقت با بستر، تشکیل یک واسطه کووالانسی برای ایجاد حالت انتقال انرژی پایین‌تر
با بی‌ثبات کردن حالت پایه بستر:
بستر (های) مقید را به شکل حالت گذار خود تحریف می‌کند تا انرژی مورد نیاز برای رسیدن به حالت گذار کاهش یابد
با جهت دهی بسترها به یک چیدمان تولیدی برای کاهش تغییر آنتروپی واکنش (سهم این مکانیزم در کاتالیز نسبتاً ناچیز است)
آنزیم‌ها ممکن است به‌طور همزمان از چندین مکانیزم استفاده کنند. به عنوان مثال، پروتئازها مانند تریپسین با استفاده از یک سه‌گانه کاتالیزوری، کاتالیز کووالانسی را با استفاده از یک حفره اکسیانیون انجام دهند و تجمع بار را در حالت گذار تثبیت می‌کنند و با استفاده از یک بستر آب گرا، هیدرولیز کامل را ایجاد می‌کنند.
مکانیسم > پویایی‌شناسی

همچنین ببینید: دینامیک پروتئین
آنزیم‌ها ساختارهای ساکن و سختی نیستند. در عوض آنها دارای حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمت‌هایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروه‌های باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل می‌دهند، یا حتی یک کل حوزه پروتئین هستند. این حرکات منجر به ایجاد یک مجموعه ساختاری از ساختارهای کمی متفاوت می‌شود که در تعادل با یکدیگر تعامل برقرار می‌کنند. حالات مختلف درون این مجموعه ممکن است با جنبه‌های مختلف عملکرد آنزیم مرتبط باشد. به عنوان مثال، ترکیبات مختلف آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوری با اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری مرتبط است.
مکانیسم > ارائه بستر

ارائه بستر فرایندی است که در آن آنزیم از بستر خود جدا می‌شود. آنزیم‌ها را می‌توان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا سیتوزول جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را می‌توان به صورت تقسیم لیپید دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد. هنگامی که آنزیم آزاد می‌شود با بستر آن مخلوط می‌شود. متناوباً، می‌توان آنزیم را در نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به عنوان مثال، آنزیم می‌تواند محلول باشد و هنگام فعال شدن به یک لیپید در غشای پلاسما متصل شود و سپس بر روی مولکول‌های غشای پلاسما عمل کند.
مکانیسم > مدولاسیون آلوستریک

مقالهٔ اصلی: دگرریختاری
مکان‌های آلوستریک یا دگرریختار محل‌هایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند. این مولکول‌ها سپس باعث تغییر در ساختار یا دینامیک آنزیمی می‌شوند که به جایگاه فعال منتقل می‌شود و بنابراین بر سرعت واکنش آنزیم تأثیر می‌گذارد. به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار می‌تواند آنزیم‌ها را مهار یا فعال کند. برهمکنش دگرریختار با متابولیت‌های بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم باعث تنظیم بازخورد می‌شود و فعالیت آنزیم را با توجه به شار از طریق بقیه مسیر تغییر می‌دهد.
مکانیسم تنظیم کننده آنزیم‌ها در تنفس سلول (قسمت پیکان سبز / بنفش نمودار مسیر فوق)
مکانیزم واکنش کاتالیز شده با آنزیم با یک بستر واحد. آنزیم (E) به یک بستر (S) متصل می‌شود و محصولی (P) ایجاد می‌کند.