stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
أكتين
الوظائف والموقع > الأكتين النووي > وظائف الأكتين النووية

.ترتبط وظائف الأكتين في النواة بقدرتها على البلمرة والتفاعل مع مجموعة متنوعة من ABPs ومع العناصر الهيكلية للنواة. يشارك الأكتين النووي في:
بنية النواة - يعتبر تفاعل الأكتين مع alpha II-Spectrin والبروتينات الأخرى أمرًا مهمًا للحفاظ على الشكل المناسب للنواة.
النسخ - يشارك أكتين في إعادة تنظيم الكروماتين ، بدء النسخ والتفاعل مع مجمع النسخ.  يشارك الأكتين في تنظيم بنية الكروماتين ، يتفاعل مع بوليميريز الحمض النووي الريبي الأول ،  الثاني  والثالث.  في نسخ Pol I ، يعمل الأكتين والميوسين (MYO1C ، الذي يربط الحمض النووي) كمحرك جزيئي. بالنسبة لنسخ Pol II ، فإن β-actin ضروري لتشكيل معقد preinitiation. يحتوي Pol III على β-actin كوحدة فرعية. يمكن أن يكون الأكتين أيضًا أحد مكونات مجمعات إعادة تشكيل الكروماتين بالإضافة إلى جزيئات ما قبل mRNP (أي ، RNA السلائف المجمعة في البروتينات)، ويشارك في التصدير النووي لـ RNAs والبروتينات.
تنظيم نشاط الجينات - الأكتين يرتبط بالمناطق التنظيمية لأنواع مختلفة من الجينات. قدرة الأكتين على تنظيم نشاط الجينات في طريقة إعادة البرمجة الجزيئية ، والتي تسمح للخلايا المتمايزة بالعودة إلى حالتها الجنينية.
إزاحة جزء الكروموسوم المنشط من منطقة الغشاء إلى كروماتين حقيقي حيث يبدأ النسخ. تتطلب هذه الحركة تفاعل الأكتين والميوسين.
تكامل الأجزاء الخلوية المختلفة . الأكتين هو جزيء يدمج مسارات تحويل الإشارات السيتوبلازمية والنووية. مثال على ذلك هو تنشيط النسخ استجابة لتحفيز المصل للخلايا في المختبر .
الاستجابة المناعية - يتبلمر الأكتين النووي عند تحفيزمستقبل الخلايا التائية وهو ضروري للتعبير الخلوي وإنتاج الأجسام المضادة في الجسم الحي .
نظرًا لقدرته على الخضوع لتغييرات توافقية والتفاعل مع العديد من البروتينات ، يعمل الأكتين كمنظم لتكوين ونشاط مجمعات البروتين مثل مجمع النسخ.
الوظائف والموقع > انكماش العضلات

هيكل قسيم عضلي ، الوحدة المورفولوجية والوظيفية الأساسية للعضلات الهيكلية التي تحتوي على الأكتين
الوظائف والموقع > انكماش العضلات > الخطوط العريضة لانقباض العضلات

في خلايا العضلات، أكتوميوزين اللييفات العضلية تشكل الكثير من المواد هيولي. تتكون هذه اللييفات العضلية منخيوط رفيعة من الأكتين (يبلغ قطرها عادة حوالي 7 نانومتر)، وخيوط سميكة من بروتين الميوسين الحركي (عادة يبلغ قطره حوالي 15 نانومتر).   تستخدم اللييفات العضلية هذه الطاقة المشتقة من ATP لإنشاء حركات الخلايا ، مثل تقلص العضلات .  باستخدام التحلل المائي لـ ATP للحصول على الطاقة ، تخضع رؤوس الميوسين لدورة تلتصق خلالها بالخيوط الرفيعة ، وتؤدي إلى شد ، وبعد ذلك ، اعتمادًا على الحمل ، تقوم بضربة كهربائية تتسبب في انزلاق الشعيرات الرقيقة إلى الماضي ، وتقصيرها عضلة.
في حزم مقلص، والبروتين تجميع الأكتين ألفا actininيفصل كل خيوط رقيقة من قبل ≈35 نانومتر. هذه الزيادة في المسافة تسمح للخيوط السميكة أن تتلاءم وتتفاعل ، مما يتيح التشوه أو الانكماش. في حالة التشوه ، يرتبط أحد طرفي الميوسين بغشاء البلازما ، بينما «يسير» الطرف الآخر باتجاه الطرف الزائد لخيوط الأكتين. يؤدي هذا إلى سحب الغشاء إلى شكل مختلف بالنسبة لقشرة الخلية. في حالة الانكماش ، يرتبط جزيء الميوسين عادةً بشيطين منفصلين و «يسير» كلا الطرفين في نفس الوقت باتجاه الطرف الزائد للخيوط ، مما يؤدي إلى تحريك خيوط الأكتين بالقرب من بعضها البعض. ينتج عن هذا تقصير أو تقلص حزمة الأكتين (ولكن ليس الفتيل). هذه الآلية مسؤولة عن تقلص العضلاتوالتحرك الخلوي ، وتقسيم خلية واحدة إلى خليتين.
الوظائف والموقع > انكماش العضلات > دور أكتين في تقلص العضلات

تحتوي خيوط F-actin الحلزونية الموجودة في العضلات أيضًا على جزيء تروبوميوسين ، وهو بروتين يبلغ 40نانومترًا ملفوفًا حول حلزون F-actin. خلال مرحلة الراحة ، يغطي التروبوميوسين المواقع النشطة للأكتين بحيث لا يحدث تفاعل الأكتين والميوسين وينتج تقلصًا عضليًا (يؤدي التفاعل إلى حركة بين البروتينين الذي ينتج عنه تقلص ، لأنه يتكرر عدة مرات). هناك جزيئات بروتينية أخرى منضمة إلى موضوع التروبوميوزين، وتشمل هذه troponins التي لديها ثلاثة البوليمرات: التروبونين I ، التروبونين T ، وتروبونين C . تعتمد الوظيفة التنظيمية لـ Tropomyosin على تفاعلها مع التروبونين في وجود أيونات Ca 2+ .
يشارك كل من الأكتين والميوسين في تقلص العضلات واسترخاءها ويشكلان 90٪ من بروتين العضلات. تبدأ العملية الكلية بإشارة خارجية ، عادة من خلال جهد فعليحفز العضلات ، والتي تحتوي على خلايا متخصصة تكون داخلها غنية بخيوط الأكتين والميوسين. تتكون دورة الانقباض والاسترخاء من الخطوات التالية:
إزالة استقطاب غمد الليف العضلي وانتقال جهد الفعل من خلال الأنابيب التائية .
فتح في شبكية الهيولى العضلية الصورة كا 2+القنوات.
زيادة في عصاري خلوي كا 2+ تركيزات والتفاعل بين هذه الكاتيونات مع التروبونين مما تسبب في تغيير متعلق بتكوين في تقريرها هيكل . وهذا بدوره يغير بنية التروبوميوسين ، الذي يغطي الموقع النشط للأكتين ، مما يسمح بتكوين روابط متقاطعة للميوسين - أكتين (الأخير موجود كخيوط رفيعة).
حركة رؤوس الميوسين فوق الخيوط الرقيقة ، يمكن أن تشمل ATP أو تكون مستقلة عن ATP. تتسبب الآلية السابقة ، التي يتوسط فيها نشاط ATPaseفي رؤوس الميوسين ، في حركة خيوط الأكتين نحو القرص Z-disc .
Ca 2+ الالتقاط بواسطة الشبكة الساركوبلازمية ، مما يتسبب في تغيير توافقي جديد في التروبوميوسين الذي يثبط تفاعل الأكتين والميوسين. .
علم الأمراض الجزيئي

تمتلك غالبية الثدييات ستة جينات أكتين مختلفة . من بين هؤلاء ، هناك رمزان للهيكل الخلوي (ACTB و ACTG1) في حين أن الأربعة الأخرى متورطة في العضلات المخططة الهيكلية (ACTA1)، وأنسجة العضلات الملساء (ACTA2)، وعضلات الأمعاء (ACTG2) وعضلة القلب (ACTC1). يشارك الأكتين الموجود في الهيكل الخلوي في الآلياتالمسببة للأمراض للعديد من العوامل المعدية ، بما في ذلكفيروس نقص المناعة البشرية . الغالبية العظمى منالطفراتالتي تؤثر على الأكتين هي طفرات نقطية لها تأثير مهيمن ، باستثناء ستة طفرات متضمنة في الاعتلال العضلي النيمالي. هذا لأنه في كثير من الحالات يعمل متحور مونومر الأكتين «كغطاء» عن طريق منع استطالة F-actin.
علم الأمراض الجزيئي > علم الأمراض المرتبط بـ ACTA1

ACTA1 هو الجين الذي يرمز لـ α- isoform من الأكتين السائد في العضلات المخططة للهيكل العظمي البشري، على الرغم من أنه يتم التعبير عنه أيضًا في عضلة القلب والغدة الدرقية . لها تسلسل الحمض النووي يتكون من سبعة الإكسونات التي تنتج خمس المعروف النصوص . تتكون غالبية هذه الطفرات النقطية مما يؤدي إلى استبدالالأحماض الأمينية . ترتبط الطفرات في كثير من الحالات بنمط ظاهري يحدد شدة ومسار الإصابة.
تغير الطفرة بنية ووظيفة عضلات الهيكل العظمي مما ينتج عنه أحد أشكال الاعتلال العضلي الثلاثة : اعتلال عضلي منالنوع الثالث ، اعتلال عضلي خلقي مع وجود فائض من الخيوط العضلية الرقيقة (CM) والاعتلال العضلي الخلقي مع عدم تناسق نوع الألياف (CMFTD). كما تم العثور على الطفرات التي تؤدي إلى اعتلال عضلي أساسي . على  الرغم من أن أنماطهم الظاهرية متشابهة ، إلا أن بعض المتخصصين ، بالإضافة إلى الاعتلال العضلي النمالي النموذجي ، يميزون نوعًا آخر من الاعتلال العضلي يسمى الاعتلال العضلي النيمالي الشعاعي. في السابق ، تتشكل كتل الأكتين بدلاً من القضبان النموذجية. من المهم الإشارة إلى أنه يمكن للمريض إظهار أكثر من واحد من هذه الأنماط الظاهرية في الخزعة.  الأعراض الأكثر شيوعًا تتكون من شكل نموذجي للوجه (الوجه العضلي) وضعف عضلي وتأخر في النمو الحركي وصعوبات في التنفس. تم العثور على مسار المرض ، وخطورته ، والعمر الذي يظهر فيه كلها أشكال متغيرة ومتداخلة من اعتلال عضلي. من أعراض الاعتلال العضلي النيمالي ظهور «قضبان النيمالين» في أماكن مختلفة في ألياف العضلات من النوع الأول. هذه القضبان هي هياكل غير مرضية لها تركيبة مشابهة للأقراص Z الموجودة في قسيم عضلي .
و المرضية من هذا عضلي متنوعة جدا. تحدث العديد من الطفرات في منطقة المسافة البادئة للأكتين بالقرب من مواقع الار.تباط بالنيوكليوتيدات ، بينما تحدث طفرات أخرى في المجال 2، أو في المناطق التي يحدث فيها التفاعل مع البروتينات المرتبطة. هذا يفسر بعض الطرق لشرح التنوع الكبير للكتل التي تتشكل في هذه الحالات ، مثل Nemaline أو الأجسام الداخلية أو الأجسام Zebra. التغييرات في الأكتين ل لطي تحدث في اعتلال عضلي خيطي فضلا عن التغيرات في تجميع وهناك أيضا تغييرات في التعبير من البروتينات الأخرى المرتبطة بها. في بعض المتغيرات حيث توجد الأجسام داخل النواة ، تخفي التغييرات في الطي إشارة تصدير البروتين في النواة بحيث يحدث تراكم شكل طفرة الأكتين في نواة الخلية . من ناحية أخرى ، يبدو أن طفرات ACTA1 التي تؤدي إلى CFTDM لها تأثير أكبر على وظيفة قسيم عضلي أكثر من بنيتها. حاولت التحقيقات الحديثة فهم هذا التناقض الظاهري ، مما يشير إلى عدم وجود علاقة واضحة بين عدد القضبان والضعف العضلي. يبدو أن بعض الطفرات قادرة ع.لى إحداث معدل موت الخلايا المبرمج أكبر في الألياف العضلية من النوع الثاني.
علم الأمراض الجزيئي > في العضلات الملساء

هناك نوعان من الأشكال الإسوية التي ترمز للأكتين في أنسجة العضلات الملساء :
أكواد ACTG2 لأكبر شكل إسوي أكتين ، والذي يحتوي على تسعة إكسونات ، أحدها ، الموجود في نهاية 5، غير مترجم.  وهو أكتين بيتا يتم التعبير عنه في العضلة الملساء المعوية. لم يتم العثور على طفرات في هذا الجين تتوافق مع الأمراض ، على الرغم من أن المصفوفات الدقيقة أظهرت أن هذا البروتين يتم التعبير عنه في كثير من الأحيان في الحالات التي تقاوم العلاج الكيميائي باستخدام السيسبلاتين.
أكواد ACTA2 لأكتين يقع في العضلات الملساء ، وكذلك في الأوعية الدموية الملساء. لقد لوحظ أن طفرة MYH11 يمكن أن تكون مسؤولة عن 14٪ على الأقل من حالات تمدد الأوعية الدموية الأبهري الصدري الوراثيوخاصة النوع 6. وذلك لأن المتغير المتحور ينتج مجموعة خيطية غير صحيحة وقدرة منخفضة على تقلص العضلات الملساء الوعائي. تدهور وسائل الإعلام الأبهر وقد سجلت في هؤلاء الأفراد، مع مناطق الفوضى وتضخم وكذلك تضيق في الشريان الأورطي والوعائية الأوعية .  يتزايد عدد الآلام التي يتورط فيها الجين. لقد ارتبط بمرض موياموياويبدو من المرجح أن بعض الطفرات في تغاير الزيجوت يمكن أن تمنح الاستعداد للعديد من أمراض الأوعية الدموية ، مثل تمدد الأوعية الدموية الأبهري الصدري وأمراض القلب الإقفارية .  الأكتين الموجود في العضلات الملساء هو أيضًا علامة مثيرة للاهتمام لتقييم تقدم تليف الكبد .
علم الأمراض الجزيئي > في عضلة القلب

و ACTC1 رموز الجينات لα أكتين شكل الإسوي موجودة في عضلة القلب. تم تسلسله لأول مرة بواسطة حمادة وزملائه في عام 1982، عندما وجد أنه متقطع بخمس إنترونات.  كان الأول من أصل ستة جينات حيث تم العثور على الأليلات المتورطة في العمليات المرضية.
تم وصف عدد من الاضطرابات الهيكلية المرتبطة بالطفرات النقطية لهذا الجين والتي تسبب خللًا في عمل القلب ، مثلاعتلال عضلة القلب التوسعي من النوع 1R واعتلال عضلة القلب الضخامي من النوع 11 . تم وصف عيوب معينة في الحاجز الأذيني مؤخرًا والتي يمكن أيضًا أن تكون مرتبطة بهذه الطفرات.
وقد تم دراسة حالتين من تمدد عضلة القلب التي تنطوي على استبدال غاية التمايز الأحماض الأمينية التي تنتمي إلى المجالات البروتين التي تربط وبعثر مع أقراص Z . وقد أدى ذلك إلى النظرية القائلة بأن التمدد ينتج عن خلل في انتقال القوة الانقباضية في الخلايا العضلية .
الطفرات في ACTC1 مسؤولة عن 5٪ على الأقل من اعتلال عضلة القلب الضخامي.  كما تم العثور على عدد من الطفرات النقطية:
طفرة E101K: تغييرات في صافي الشحنة وتشكيل رابط إلكتروستاتيكي ضعيف في موقع ربط الأتوميوسين.
P166A: منطقة التفاعل بين مونومرات الأكتين.
A333P: منطقة تفاعل الأكتين والميوسين.
يبدو أن عملية التسبب في المرض تنطوي على آلية تعويضية: تعمل البروتينات الطافرة مثل السموم ذات التأثير المهيمن ، مما يقلل من قدرة القلب على الانقباض مسببة سلوكًا ميكانيكيًا غير طبيعي مثل أن يكون التضخم ، الذي يتأخر عادةً ، نتيجة لاستجابة عضلة القلب الطبيعية للإجهاد.
اكتشفت الدراسات الحديثة طفرات ACTC1 المتورطة في عمليتين مرضيتين أخريين: اعتلال عضلة القلب المقيدمجهول السبب عند الأطفال ،  وعدم انضغاط عضلة القلب البطين الأيسر .
علم الأمراض الجزيئي > في الأكتينات السيتوبلازمية

ACTB هو موضع معقد للغاية. يوجد عدد من الجينات الخادعة التي يتم توزيعها في جميع أنحاء الجينوم ، ويحتوي تسلسلها على ستة إكسونات يمكن أن تؤدي إلى ما يصل إلى 21 عملية نسخ مختلفة عن طريق التضفير البديل، والتي تُعرف باسم الأكتين. تمشيا مع هذا التعقيد ، توجد منتجاتها أيضًا في عدد من المواقع وتشكل جزءًا من مجموعة متنوعة من العمليات (الهيكل الخلوي، مجمع NuA4 هيستون - مركب ناقل أسيل ، نواة الخلية) بالإضافة إلى أنها مرتبطة بآليات عدد كبير من العمليات المرضية (السرطانات ، خلل التوتر العضلي عندالأحداثوآليات العدوى وتشوهات الجهاز العصبي وغزو الأورام وغيرها).  تم اكتشاف شكل جديد من الأكتين ، وهو كابا أكتين ، والذي يبدو أنه يحل محل بيتا-أكتين في العمليات المتعلقة بالأورام .
تم حتى الآن اكتشاف ثلاث عمليات مرضية ناتجة عن تغيير مباشر في تسلسل الجينات:
ورم الخلايا الحولية مع تي (7 و 12) (P22؛ Q13) -translocations هو فتنة نادر، فيه طفرة translocational يتسبب في انصهار ACTB الجينات على GLI1 في كروموسوم 12 .
يصيب الأحداث خلل التوتر هو نادر الأمراض التنكسية التي تؤثر على الجهاز العصبي المركزي . على وجه الخصوص، فإنه يؤثر على مناطق القشرة المخية الحديثة والمهاد ، حيث قضيب مثل الحمضة تتشكل الادراج. يمثل الأفراد المصابون نمطًا ظاهريًا مع تشوهات في الخط المتوسط وفقدان السمع الحسي وخلل التوتر العضلي. يحدث بسبب طفرة نقطية حيث يحلالتربتوفان الأحماض الأمينية محل الأرجينين في الموضع 183. هذا يغير تفاعل الأكتين مع نظام ADF / cofilin ، الذي ينظم ديناميات الخلية العصبية تشكيل الهيكل الخلوي.
كما تم اكتشاف طفرة نقطية سائدة تسبب اختلال وظيفي للخلايا المحببة للعدلات والعدوى المتكررة . يبدو أن الطفرة تعدل المجال المسؤول عن الارتباط بين البروفيلين والبروتينات التنظيمية الأخرى. تقارب الأكتين للبروفيلين تقل بشكل كبير في هذا الأليل.
و ACTG1 رموز مكان للعصاري خلوي البروتين γ-الأكتين هي المسؤولة عن تشكيل هيكل الخلية خيوط دقيقة .يحتوي على ستة إكسونات ، مما أدى إلى ظهور 22mRNAs مختلفة ، والتي تنتج أربعة أشكال إسوية كاملة يعتمد شكل تعبيرها على نوع النسيج الموجود فيها. كما أن لديها اثنين من محفزات الحمض النووي المختلفة . وقد لوحظ أن التسلسلات المترجمة من هذا الموضع ومن تسلسل بيتا-أكتين تشبه إلى حد بعيد تلك المتنبأ بها ، مما يشير إلى تسلسل سلف مشترك عانى من الازدواجية والتحويل الجيني.
من حيث علم الأمراض، وارتبط ذلك مع عمليات مثل الداء النشواني ، التهاب الشبكية الصباغي ، وآليات العدوى، والكلى الأمراض، وأنواع مختلفة من فقدان السمع الخلقية.
تم العثور على ستة طفرات نقطية سائدة في التسلسل تسبب أنواعًا مختلفة من فقدان السمع ، وخاصة فقدان السمع الحسي العصبي المرتبط بموضع DFNA 20/26.يبدو أنها تؤثر على الأهداب المجسمة للخلايا الهدبية الموجودة في عضو كورتي في الأذن الداخلية . -actin هو البروتين الأكثر وفرة في الأنسجة البشرية ، لكنه ليس بكثرة في الخلايا الهدبية ، مما يفسر موقع علم الأمراض. من ناحية أخرى ، يبدو أن غالبية هذه الطفرات تؤثر على المناطق المشاركة في الارتباط ببروتينات أخرى ، وخاصة الأكتوموسين. اقترحت بعض التجارب أن الآلية المرضية لهذا النوع من فقدان السمع تتعلق بـ F-actin في الطفرات التي تكون أكثر حساسية لـ cofilin من الطبيعي.
ومع ذلك ، على الرغم من عدم وجود سجل لأي حالة ، فمن المعروف أن الأكتين يتم التعبير عنه أيضًا في عضلات الهيكل العظمي ، وعلى الرغم من وجوده بكميات صغيرة، فقد أظهرت الكائنات الحية النموذجية أن غيابه يمكن أن يؤدي إلى اعتلال عضلي.
علم الأمراض الجزيئي > آليات مرضية أخرى

تستخدم بعض العوامل المعدية الأكتين ، وخاصة الأكتين السيتوبلازمي ، في دورة حياتها . يوجد شكلين أساسيين في البكتيريا :
Listeria monocytogenes ، وبعض أنواع الريكتسيا ،والشيغيلا فليكسنري وغيرها من الجراثيم داخل الخلايا تهرب منفجوات البلعمة عن طريق تغليف نفسها بكبسولة من خيوط الأكتين. يولد كل من L. monocytogenesو S. flexneri ذيلًا على شكل «ذيل مذنب» يمنحهما القدرة على الحركة. يُظهر كل نوع اختلافات صغيرة في آلية البلمرة الجزيئية لـ «ذيول المذنب». وقد لوحظ السرعات التشريد مختلفة، على سبيل المثال، مع الليستيريا و الشيجلا جدت لتكون أسرع.  أظهرت العديد من التجارب هذه الآلية في المختبر. يشير هذا إلى أن البكتيريا لا تستخدم محركًا بروتينيًا يشبه الميوسين ، ويبدو أن دفعها يتم الحصول عليه من الضغط الذي تمارسه البلمرة التي تحدث بالقرب من جدار خلية الكائن الدقيق. سبق يحيط البكتيريا عن طريق ABPs من المضيف، وكحد أدنى يحتوي على غطاء Arp2 / 3 معقدة ، إينا / VASP البروتينات ، cofilin، وهو بروتين التخزين المؤقت والتنوي المروجين، مثل فينكولين تعقيدا. من خلال هذه الحركات تشكل نتوءات تصل إلى الخلايا المجاورة وتصيبها أيضًا حتى لا يتمكنالجهاز المناعي من محاربة العدوى إلا من خلال مناعة الخلية. يمكن أن تكون الحركة ناتجة عن تعديل المنحنى وإزالة الشعيرات. الأنواع الأخرى ، مثل المتفطرة البحرية و Burkholderia pseudomallei ، قادرة أيضًا على بلمرة موضعية للأكتين الخلوي للمساعدة في حركتها من خلال آلية تتمحور حول مركب Arp2 / 3.بالإضافة إلى ذلك، يستخدم فيروس اللقاح Vacciniaأيضًا عناصر من الهيكل الخلوي للأكتين لنشره.
الزائفة الزنجارية هي قادرة على تشكيل واقية بيوفيلم من أجل الهروب من الكائنات المضيفة دفاعات، وخاصة خلايا الدم البيضاء والمضادات الحيوية . يتكون البيوفيلم باستخدامخيوط الحمض النووي والأكتين من الكائن الحي المضيف.
بالإضافة إلى المثال المذكور سابقًا ، يتم تحفيز بلمرة الأكتين في الخطوات الأولية لاستيعاب بعض الفيروسات ، ولا سيما فيروس نقص المناعة البشرية ، عن طريق ، على سبيل المثال ، تعطيل مركب cofilin.
لم يتم بعد تحديد الدور الذي يلعبه الأكتين في عملية غزو الخلايا السرطانية.
تطور

يحتوي الهيكل الخلوي حقيقي النواة للكائنات بين جميعالمجموعات التصنيفية على مكونات مماثلة للأكتين والتوبيولين. على سبيل المثال ، البروتين الذي تم ترميزه بواسطة جين ACTG2 في البشر يعادل تمامًا المتماثلات الموجودة في الجرذان والفئران ، على الرغم من أن التشابه على مستوى النوكليوتيدات ينخفض إلى 92٪.  ومع ذلك، هناك اختلافات كبيرة مع حكمه في بدائيات النوى (بروتين زد و MreB)، حيث التشابه بين متواليات النوكليوتيدات ما بين 40-50٪ بين مختلف البكتيريا والعتائق محيط. يقترح بعض المؤلفين أن بروتين الأسلاف الذي أدى إلى ظهور الأكتين النموذجي حقيقي النواة يشبه البروتينات الموجودة في الهياكل الخلوية البكتيرية الحديثة.
يشير بعض المؤلفين إلى أن سلوك الأكتين والتوبيولينوالهيستون ، وهو بروتين يشارك في تثبيت وتنظيم الحمض النووي ، متشابه في قدرتها على ربط النيوكليوتيدات وقدرتها على الاستفادة من الحركة البراونية . كما تم اقتراح أن لديهم جميعًا سلف مشترك.  لذلك، التطورية أسفرت العمليات في تنويع البروتينات الأجداد في أصناف موجودة اليوم، والمحافظة، من بين أمور أخرى، actins كما الجزيئات الفعالة التي كانت قادرة على معالجة العمليات البيولوجية الأجداد الأساسية، مثل الإلتقام .
تطور > مكافئات في البكتيريا

و الهيكل الخلوي البكتيري قد لا تكون معقدة مثل تلك التي وجدت في حقيقيات النوى . ومع ذلك ، فإنه يحتوي على بروتينات تشبه إلى حد كبير مونومرات الأكتين والبوليمرات. يتبلمر البروتين البكتيري MreB في خيوط رقيقة غير حلزونية وأحيانًا في هياكل حلزونية مشابهة لـ F-actin.  علاوة على ذلك ، فإن هيكله البلوري مشابه جدًا لهيكل G-actin (من حيث تشكيله ثلاثي الأبعاد)، حتى أن هناك أوجه تشابه بين خيوط MreB الأولية و F-actin. يحتوي الهيكل الخلوي البكتيري أيضًا على بروتينات FtsZ ، والتي تشبه التوبولين .
وبالتالي تمتلك البكتيريا على الهيكل الخلوي مع العناصر المتجانسة لالأكتين (على سبيل المثال، MreB، ألفا، بارم ، FtsA ، وMamK)، على الرغم من أن الأمينية تسلسل الحمض لهذه البروتينات يحيد عن تلك الموجودة في الخلايا الحيوانية. ومع ذلك ، فإن هذه البروتينات لديها درجة عالية من التشابه الهيكلي مع الأكتين حقيقيات النوى.تعتبر الأغشية الدقيقة عالية الديناميكية التي يتكون منها تجميع MreB و ParM ضرورية لحيوية الخلية وتشارك في تكوين الخلية ، وفصل الكروموسومات ، وقطبية الخلية. ParM هو متماثل أكتين يتم ترميزه في بلازميد ويشارك في تنظيم DNA البلازميد. يمكن أن تشكل ParMs من البلازميدات البكتيرية المختلفة هياكل حلزونية متنوعة بشكل مذهل تتكون من اثنين  أو أربعة خيوط للحفاظ على الميراث البلازميد الأمين.
التطبيقات

يستخدم الأكتين في المختبرات العلمية والتكنولوجية كمسار للمحركات الجزيئية مثل الميوسين (سواء في الأنسجة العضلية أو خارجه) وكمكون ضروري للعمل الخلوي. يمكن أيضًا استخدامه كأداة تشخيصية ، حيث ترتبط العديد من المتغيرات الشاذة بظهور أمراض معينة.
تقنية النانو . تعمل أنظمة أكتين-ميوسين كمحركات جزيئية تسمح بنقل الحويصلات والعضيات في جميع أنحاء السيتوبلازم. من الممكن تطبيق الأكتين على تكنولوجيا النانو حيث تم تسخير قدرته الديناميكية في عدد من التجارب بما في ذلك تلك التي أجريت في أنظمة لا خلوية. الفكرة الأساسية هي استخدام الميكروفيلامين كمسارات لتوجيه المحركات الجزيئية التي يمكنها نقل حمولة معينة. يمكن استخدام الأكتين لتحديد دائرة يمكن من خلالها نقل الحمولة بطريقة أكثر أو أقل تحكمًا وتوجيهًا. من حيث التطبيقات العامة ، يمكن استخدامه للنقل الموجه للجزيئات للإيداع في مواقع محددة ، مما يسمح بالتجميع المتحكم فيه للبنى النانوية. يمكن تطبيق هذه السمات على العمليات المختبرية مثل المعامل على رقاقة ، وفي ميكانيكا المكونات النانوية وفي المحولات النانوية التي تحول الطاقة الميكانيكية إلى طاقة كهربائية.
يستخدم الأكتين كعنصر تحكم داخلي في البقع الغربية للتأكد من أنه تم تحميل كميات متساوية من البروتين في كل ممر من الجل. في مثال اللطخة الموضح على الجانب الأيسر ، تم تحميل 75 ميكروغرام من البروتين الكلي في كل بئر. تم تفاعل اللطخة مع الجسم المضاد لـ β-actin (للحصول على تفاصيل أخرى عن اللطخة ، انظر المرجع  )
يعتمد استخدام الأكتين كعنصر تحكم داخلي على افتراض أن تعبيره ثابت عمليًا ومستقل عن الظروف التجريبية. من خلال مقارنة تعبير الجين المعني بتعبير الأكتين ، يمكن الحصول على كمية نسبية يمكن مقارنتها بين التجارب المختلفة ،  عندما يكون التعبير عن الأخير ثابتًا. تجدر الإشارة إلى أن الأكتين لا يتمتع دائمًا بالاستقرار المطلوب في تعبيره الجيني .
الصحة. بعض أليلات الأكتين تسبب الأمراض. لهذا السبب تم تطوير تقنيات للكشف عنها. وبالإضافة إلى ذلك، الأكتين يمكن استخدام علامة غير مباشرة في الأمراض الجراحية: من الممكن استخدام الاختلافات في نمط توزيعه في الأنسجة كعلامة للغزو في الأورام، التهاب الأوعية الدموية ، وغيرها من الشروط. علاوة على ذلك ، نظرًا لارتباط الأكتين الوثيق بجهاز الانقباض العضلي ، تقل مستوياته في العضلات الهيكلية عند ضمور هذه الأنسجة ، وبالتالي يمكن استخدامه كعلامة على هذه العملية الفسيولوجية.
تكنولوجيا الغذاء . من الممكن تحديد جودة بعض الأطعمة المصنعة ، مثل النقانق ، عن طريق تحديد كمية الأكتين الموجودة في اللحوم المكونة. تقليديا ، تم استخدام طريقة تعتمد على اكتشاف 3-ميثيل هيستيدين في عينات متحللة مائيًا من هذه المنتجات ، حيث يوجد هذا المركب في السلسلة الثقيلة للأكتين و F-myosin (كلاهما مكونان رئيسيان للعضلات). الجيل من هذا المركب في يستمد الجسد من مثيلة من الحامض الاميني بقايا موجودة في كل من البروتينات.
الجينات

تشمل الجينات البشرية التي تشفر بروتينات الأكتين ما يلي:
ACTA1  - ألفا أكتين 1، العضلات الهيكلية
ACTA2  - ألفا أكتين 2، العضلات الملساء ، الشريان الأورطي
ACTB  - أكتين بيتا
ACTC1  - أكتين ، ألفا ، عضلة قلبية 1
ACTG1  - جاما أكتين 1
ACTG2  - جاما أكتين 2، العضلات الملساء ، المعوية
ألبرت كارلو إيفرسن

| ألبرت كارلو إيفرسن | ألبرت كارلو إيفرسن |
| --- | --- |
 :  
 معلومات شخصية :  معلومات شخصية 
الميلاد: 28 سبتمبر 1895     راندرس  
الوفاة: 29 يونيو 1944 (48 سنة)      
مواطنة:  مملكة الدنمارك  
 الحياة العملية  :  الحياة العملية  
المهنة: طبيب بيطري  
تعديل مصدري - تعديل  : تعديل مصدري - تعديل  
ألبرت كارلو إيفرسن (بالدنماركية: Albert Carlo Iversen)‏ هو طبيب بيطري دنماركي، ولد في 28 سبتمبر 1895 في راندرس في الدنمارك، وتوفي في 29 يونيو 1944 في Ryvangen Memorial Park ‏ في الدنمارك.
مراجع

↑  ALBERT CARLO IVERSEN (Inscribed Stone Monument) (بالدنماركية). Ryvangen Memorial Park. * 28.9.1895 * + 29.6.1944 +
↑  "Døde Mandkøn" [Deceased Males]. Kirkebog [Parish Register]. 1942-1949 (بالدنماركية). Bispebjerg Sogn. 1945. p. 63. Ligsyn Retsmedicinsk Institut. Dødsaarsag: Skudsaar i Brystet Dødsmaaden: Henrettet ved Skydning{{استشهاد بكتاب}}:  صيانة الاستشهاد: مكان بدون ناشر (link)
↑  "Fødte Mandkøn" [Born Males]. Kirkebog [Parish Register]. 1895-1898 (بالدنماركية). Randers St. Martin. 1895. p. 4.{{استشهاد بكتاب}}:  صيانة الاستشهاد: مكان بدون ناشر (link)
بوابة أعلام
بوابة الدنمارك
أميفا

| Amieva أميفا> (بالإسبانية: Amieva)‏    | Amieva أميفا> (بالإسبانية: Amieva)‏    |
| --- | --- |
أميفا: أميفا
موقع أميفا في منطقة أستورياس (إسبانيا): موقع أميفا في منطقة أستورياس (إسبانيا)
تقسيم إداري : تقسيم إداري 
البلد:  إسبانيا
المنطقة: أستورياس
المسؤولون : المسؤولون 
المقاطعة: أستورياس
خصائص جغرافية : خصائص جغرافية 
إحداثيات: 43°14′42″N 5°04′23″W﻿ / ﻿43.245045°N 5.0731308°W﻿ / 43.245045; -5.0731308   
المساحة: 113,90 كم² كم²
السكان : السكان 
التعداد السكاني: وسيط property غير متوفر.
إجمالي السكان: 804 نسمة
الكثافة السكانية: 7,06 نسمة\كم²
  • الذكور: 378  (2019)  
  • الإناث: 283  (2019)  
معلومات أخرى : معلومات أخرى 
التوقيت: ت ع م+01:00  
تسجيل المركبات: O  
الرمز البريدي: 33556 إلى 33558
الرمز الهاتفي: 98 (34+)
الموقع الرسمي: أميفا
الرمز الجغرافي: 6359911  
تعديل مصدري - تعديل  : تعديل مصدري - تعديل  
بلدية أميفا (بالإسبانية: Amieva) هي بلدية تقع في منطقة أستورياس شمال غرب إسبانيا.
الديموغرافيا

بلغ عدد سكان بلدية أميفا 804 نسمة عام 2011 (وفقاً للمعهد الوطني للإحصاء الإسباني).
| التطور الديمغرافي في أميفا> 1996 | التطور الديمغرافي في أميفا> 1999 | التطور الديمغرافي في أميفا> 2002 | التطور الديمغرافي في أميفا> 2005 | التطور الديمغرافي في أميفا> 2007 | التطور الديمغرافي في أميفا> 2009 | التطور الديمغرافي في أميفا> 2011 | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  | التطور الديمغرافي في أميفا>  |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 958 | 927 | 889 | 868 | 847 | 815 | 804 |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |