أكتين
بناء > G- أكتين

تشير صور المجهر الإلكتروني الماسح إلى أن G-actin له بنية كروية؛ ومع ذلك، يوضح علم البلورات بالأشعة السينية أن كل من هذه الكريات تتكون من فصين يفصل بينهما شق. تمثل هذه البنية «طية ATPase»، وهي مركزالتحفيز الأنزيمي الذي يربط ATP و Mg 2+ ويتحلل السابق بـ ADP بالإضافة إلى الفوسفات . هذه الطية عبارة عن حافز هيكلي محفوظ يوجد أيضًا في البروتينات الأخرى التي تتفاعل مع نيوكليوتيدات ثلاثي الفوسفات مثل هيكسوكيناز (إنزيم يستخدم في استقلاب الطاقة) أو فيبروتينات Hsp70 (عائلة بروتينية تلعب دورًا مهمًا في طي البروتين). G-actin إلا عندما يحتوي إما على ADP أو ATP في شقه ولكن الشكل المرتبط بـ ATP يسود في الخلايا عندما يكون الأكتين موجودًا في حالته الحرة.
و البلورات بالأشعة السينية نموذج من الأكتين التي تم إنتاجها من قبل Kabsch من الأنسجة العضلية المخططة من الأرانب هو الأكثر شيوعا في الدراسات البنيوية كما كان أول من تنقيته . وG-الأكتين تبلورت من خلال Kabsch حوالي 67 × 40 × 37 Å في الحجم، لديها الكتلة الجزيئية من 41785 دا ويقدر نقطة تساوي الكهربائية من 4.8. في صافي تهمة في درجة الحموضة = 7 هو -7
حدد Elzinga وزملاؤه لأول مرة تسلسل الببتيد الكامل لهذا النوع من الأكتين في عام 1973، مع عمل لاحق لنفس المؤلف أضاف مزيدًا من التفاصيل إلى النموذج. يحتوي على 374 بقايا من الأحماض الأمينية . في N-محطة هي غاية الحمضية ويبدأ مع acetyled اسبارتاتي في مجموعة الأمينية. في حين أن C-محطة هي القلوية وشكلت من قبلالفنيل الأنين يسبقه السيستين، والتي لديها درجة من الأهمية الوظيفية. كلا الطرفين على مقربة من النطاق الفرعي I. شذوذ N τ -methylhistidineيقع في الموقع 73.
ويتكون الهيكل العالي من قبل اثنين من المجالات المعروفة باسم الكبيرة والصغيرة، التي تكون مفصولة شق تتمحور حول موقع السندات مع ATP - ADP + P ط . يوجد أسفل هذا شق أعمق يسمى «الأخدود». في الولاية الأصلية، على الرغم من أسمائهم، كلاهما لهما عمق مماثل.
الاصطلاح العادي في الطوبولوجي تعني الدراسات أن البروتين يظهر بأكبر مجال على الجانب الأيسر وأصغر مجال على الجانب الأيمن. في هذا الموضع، ينقسم النطاق الأصغر بدوره إلى قسمين: المجال الفرعي الأول (الموضع السفلي، المخلفات 1–32، 70-144، 338-374) والمجال الفرعي الثاني (الموضع العلوي، المخلفات 33-69). ينقسم النطاق الأكبر أيضًا إلى قسمين: المجال الفرعي III (السفلي، المخلفات 145-180 و 270-337) والمجال الفرعي IV (الأعلى، المخلفات 181-269). يشار إلى المناطق المكشوفة للنطاقين الفرعيين الأول والثالث بالنهايات «الشائكة»، بينما تسمى المناطق المكشوفة للنطاقين الثاني والرابع بالنهايات «المدببة». تشير هذه التسمية إلى حقيقة أنه، نظرًا للكتلة الصغيرة للنطاق الفرعي الأكتين الثاني هو قطبي؛ ستتم مناقشة أهمية هذا أدناه في المناقشة حول ديناميكيات التجميع.يدعي بعض المؤلفين المجالات الفرعية Ia و Ib و IIa و IIb ،
وأبرز هيكل ثانوي هو ورقة بيتا من خمس سلاسل تتكون من β-تعرج ووحدة β-α-β في اتجاه عقارب الساعة. إنه موجود في كلا المجالين مما يشير إلى أن البروتين نشأ من تكرار الجينات.
يقع موقع ربط نوكليوتيد الأدينوزين بين بنيتين على شكل دبوس شعر بيتا تتعلقان بالمجالات I و III. البقايا المتورطة هي Asp11-Lys18 و Asp154-His161 على التوالي.
يقع موقع الارتباط الكاتيوني ثنائي التكافؤ أسفل موقع نوكليوتيد الأدينوزين. غالبًا ما يتم تكوينه في الجسم الحي بواسطة Mg 2+ أو Ca 2+ بينما يتم تكوينه في المختبر من خلال هيكل مخلب يتكون من Lys18واثنين من الأكسجين من النوكليوتيدات α-and- فوسفات . يتم تنسيق هذا الكالسيوم مع ستة جزيئات ماء يتم الاحتفاظ بها بواسطة الأحماض الأمينية Asp11 و Asp154 و Gln137. تشكل معقدًا مع النيوكليوتيد الذي يقيد حركات ما يسمى بالمنطقة «المفصلية»، الواقعة بين البقايا 137 و 144. هذا يحافظ على الشكل الأصلي للبروتين حتى يفسد انسحابه مونومر أكتين. هذه المنطقة مهمة أيضًا لأنها تحدد ما إذا كان شق البروتين في التشكل «المفتوح» أو «المغلق».
من المحتمل جدًا وجود ثلاثة مراكز أخرى على الأقل ذات تقارب أقل (وسيط) وأخرى ذات تقارب منخفض للكاتيونات ثنائية التكافؤ. لقد تم اقتراح أن هذه المراكز قد تلعب دورًا في بلمرة الأكتين من خلال العمل أثناء مرحلة التنشيط.
هناك بنية في فرعي 2 الذي يسمى «D-حلقة» لأنه يربط مع الدناز I ، وهي تقع بين His40 و Gly48 المخلفات. لها مظهر عنصر غير منظم في غالبية البلورات، لكنها تبدو مثل ورقة β عندما تكون معقدة مع DNase I. وقد تم اقتراح أن الحدث الرئيسي في البلمرة هو على الأرجح انتشار تغيير توافقي من مركز الرابطة مع النيوكليوتيدات إلى هذا المجال، والذي يتغير من حلقة إلى لولب. ومع ذلك، تم دحض هذه الفرضية من قبل دراسات أخرى.