stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
بروجليانو

| بروجليانو | بروجليانو |
| --- | --- |
 :  
  خريطة الموقع:   خريطة الموقع
تقسيم إداري : تقسيم إداري 
البلد:  إيطاليا  
التقسيم الأعلى: مقاطعة فِشِنزة  
خصائص جغرافية : خصائص جغرافية 
إحداثيات: 45°35′00″N 11°22′00″E﻿ / ﻿45.583333333333°N 11.366666666667°E﻿ / 45.583333333333; 11.366666666667   
المساحة: 12.16 كيلومتر مربع (9 أكتوبر 2011)  
الارتفاع: 172 متر  
السكان : السكان 
التعداد السكاني: 4004  (1 يناير 2023)  
الكثافة السكانية: 329.2 نسمة/كم2
  • الذكور: 2028   
  • الإناث: 1959   
معلومات أخرى : معلومات أخرى 
المدينة التوأم: أليلا  
التوقيت: ت ع م+01:00 (توقيت قياسي)،  وت ع م+02:00 (توقيت صيفي)  
تسجيل المركبات: VI  
الرمز البريدي: 36070  
الرمز الهاتفي: 0445  
الموقع الرسمي: الموقع الرسمي  
الرمز الجغرافي: 6542990  
تعديل مصدري - تعديل  : تعديل مصدري - تعديل  
بروجليانو (بالإيطالية: Brogliano)‏ هي مدينة في مقاطعة فشنزة بمنطقة فنيتة، شمال إيطاليا.
ميخائيل فرانك

| ميخائيل فرانك | ميخائيل فرانك |
| --- | --- |
 :  
 معلومات شخصية :  معلومات شخصية 
الميلاد: 12 ديسمبر 1804    
تاريخ الوفاة: 26 ديسمبر 1894 (90 سنة)      
مواطنة:  الولايات المتحدة  
 الحياة العملية  :  الحياة العملية  
المهنة: سياسي،  ومحرر،  وصحفي  
الحزب: الحزب الجمهوري الحزب الاشتراكي الأمريكي  
اللغات: الإنجليزية  
تعديل مصدري - تعديل  : تعديل مصدري - تعديل  
ميخائيل فرانك (بالإنجليزية: Michael Frank)‏ هو مُحرِّر وصحفي وسياسي أمريكي، ولد في 12 ديسمبر 1804، وتوفي في 26 ديسمبر 1894. حزبياً، نشط في الحزب الجمهوري والحزب الاشتراكي الأمريكي. وقد انتخب عضو جمعية ولاية ويسكونسن.
مراجع

↑  Wisconsin Historical Society-Michael Frank  نسخة محفوظة 4 مارس 2016 على موقع واي باك مشين.
↑  'Proceedings of the Annual Meeting of the State Historical Society of Wisconsin,' Wisconsin State Historical Society: 1895, Wisconsin Necrology, Biographical Sketch of Michael Frank, pg. 35-36
بوابة أعلام
بوابة السياسة
بوابة الولايات المتحدة
ضيغم بن خشرم
نسبه

هو الأمير ضيغم بن خشرم بن دوغان بن جعفر بن هبة الله بن جماز بن منصور بن جماز بن شيحة بن هاشم بن قاسم بن مهنا بن حسين بن مهنا بن داود بن القاسم بن عبيد الله بن طاهر بن يحيى بن الحسن بن جعفر بن عبيد الله ابن الحسين بن زين العابدين ابن الحسين بن علي بن أبي طالب.
أبناءه

راشد: ومن نسله الأمير السيد قشعم بن عجيل بن راشد بن ضيغم، ومنه آل قشعم وهم الثويني وشيخهم عبد الله الناصر الثويني بن قشعم والحسين، وهم شيوخ القشعم في كربلاء وشيخهم عبد الصاحب المطرود الحسين بن قشعم. ومن نسل الأمير راشد ايضاً الأميرين عمير بن راشد وحميدان بن راشد قاتل السيد حسن بن زبيري سلطان مارد، وعمير بن راشد أمير قبيلة عتيبة بنجد وأمير الأسياح، ونجد عقبه هم: راشد الاسعد وعمير وصالح وعمرو وحمد وحميد أجداد السادة آل راشد الذين تحالفوا ودخلوا في الأساعدة من قبيلة عتيبة بني سعد وهم أمراء الزلفي والجوف النازلين نواحي القصر القديم قصر مارد الأسياح (النباج) ومنهم بالزلفى والأسياح والجوف والقصيم وغيرها.
منصور: ومن نسله السيد عرار بن شهوان بن منصور أمير نجد وإخوته فارس ومحمد. وقيل أن من ذريتهم من تحالفوا ودخلوا في عبده من قبيلة شمر.
مقدم.
إمارته على المدينة المنورة

ضيغم بن خشرم بن دوغان بن جعفر بن هبة الله بن سليمان بن جماز بن منصور الحسيني: أمير المدينة، وليها في شوال سنة تسع وستين وثمانمائة، فأقام نحو أربعة أشهر ثم انفصل بزهير بن سليمان، ورام اقتحام المدينة، فجاء في سنة سبع وستين بعسكر كثير من الأشراف والعربان وتسوروا من سورها ليلا، وأمر بعض صبيانه بالجلوس على أبواب القضاة وأعيان الفقهاء وكل من خرج منهم لصلاة الصبح يمسكونه. فحبسهم الله بمطر غزير جدا بحيث سالت السيول فلم يتمكنوا معه مما راموه، فراحوا إلى الدرب الصغير وكسروا القفل ورموا الدرباس في بئر عنده، وأصبحوا داخل المدينة تحت الهلكة وقد نهبوا بعض بيوتها، وكان بها أخ لمتوليها زهير، يقال له: إبراهيم ومعه ابن عمه، فحاربوا جماعة ضيغم، وقتلوا منهم شريفا بالسوق، وانجلى الأمر.
فلما كان في سنة سبعين أعيد ضيغم للإمرة دون ثلاثة أشهر، وقيل إنه حسنت سيرته ثم انفصل بزهير بعناية صاحب الحجاز. فدام إلى سنة ثلاث وسبعين، فراسل بعضهم المصريين مع بعض الفقهاء بالانتقاض عليه، فأعيد ضيغم في أثنائها بعد موت زهير في سنة أربع وسبعين، فلما كان في سنة ثمان وسبعين جاء الشريف شامان أبو فارس إلى المدينة ونزل تحت جبل سلع بخيله ورجله ويقال أن عدد خيله كان زيادة على خمسمائة، يطالب بإقطاعه أمير المدينة لكون ضيغم له سنين لم يعطه شيئا. فاستمر إلى رمضان سنة ثلاث وثمانين وانفصل بقسيطل بن زهير بن سليمان بن هبة وذلك أنه لما قتل الزكوي بن صالح القاضي في أواخر سنة اثنين وثمانين بسبب أخذ دار الأشراف العباسيين، لم يواجه ضيغم أمير الحاج المصري، فلما كان في أثناء التي تليها ورد الجمالي بن بركات صاحب الحجاز بعسكر في طلبه فوجده بالبادية، فراسله في الحضور فأبي، فتوجه الجمالي وترك بالمدينة عسكرا فيه السيد مجول بن صخرة الحسني الينبعي والشريف قسيطل، وأقاربه من آل جماز وكاتب المصريين بهذا. فرسم باستقرار قسيطل، واستمر ضيغم معزولا مقيما بالبادية إلى أن انفصل قسيطل، وولي حسن فكان يدخل المدينة لا تفاقه معه وكونه قريبا له، وبنو حسين يرجعون لرأيه، ويستمدون بمشاورته مع مزيد حذره وكثرة تحيله بحيث أنه لم يكن يجتمع مع الشريف صاحب الحجاز، حين قدومه للزيارة ولا في غيره ولكن بلغني أنه اجتمع به الآن بالمسجد في سنة ثمان وتسعين.
المصادر

http://www.alriyadh.com/1592491
بوابة أعلام
بوابة المدينة المنورة
↑  بحوث ودراسات المدينة المنورة نسخة محفوظة 6 مارس 2016 على موقع واي باك مشين.
جوناثان بومان (سياسي)

| جوناثان بومان | جوناثان بومان |
| --- | --- |
 :  
 معلومات شخصية :  معلومات شخصية 
الميلاد: 26 مايو 1826     تشارلستون  
تاريخ الوفاة: 16 يوليو 1895 (69 سنة)      
مواطنة:  الولايات المتحدة  
 مناصب :  مناصب 
 الحياة العملية  :  الحياة العملية  
المهنة: محامٍ،  وسياسي،  وصاحب أعمال  
الحزب: الحزب الجمهوري  
اللغات: الإنجليزية  
تعديل مصدري - تعديل  : تعديل مصدري - تعديل  
جوناثان بومان هو محامي وشخصية أعمال وسياسي أمريكي، ولد في 26 مايو 1826 في تشارلستون في الولايات المتحدة، وتوفي في 16 يوليو 1895. نشط حزبياً في الحزب الجمهوري. وقد انتخب عضو جمعية ولاية ويسكونسن ‏ وانتخب عضو مجلس ولاية ويسكونسن ‏.
مراجع

↑  Berryman، John R.، المحرر (1898). History of the Bench and Bar of Wisconsin. شيكاغو: H. C. Cooper, Jr. ج. vol. 2. ص. 329–. اطلع عليه بتاريخ 2020-01-26. {{استشهاد بكتاب}}: |المجلد= يحوي نصًّا زائدًا (مساعدة)
بوابة أعلام
بوابة السياسة
بوابة الولايات المتحدة
ميريت كلارك رينغ

| ميريت كلارك رينغ>  معلومات شخصية  | ميريت كلارك رينغ>  معلومات شخصية  |
| --- | --- |
تاريخ الميلاد: 30 أكتوبر 1850    
تاريخ الوفاة: 21 يوليو 1915 (64 سنة)      
مواطنة:  الولايات المتحدة  
 مناصب :  مناصب 
 الحياة العملية  :  الحياة العملية  
المدرسة الأم: كيلة الحقوق في جامعة ويسكونسن  ‏  
المهنة: محامٍ،  وسياسي،  ومدرس،  ودبلوماسي  
الحزب: الحزب الجمهوري  
اللغات: الإنجليزية  
موظف في: وزارة الزراعة الأمريكية  
تعديل مصدري - تعديل  : تعديل مصدري - تعديل  
ميريت كلارك رينغ (بالإنجليزية: Merritt Clarke Ring)‏ هو محامي ودبلوماسي وسياسي أمريكي، ولد في 30 أكتوبر 1850، وتوفي في 21 يوليو 1915. حزبياً، نشط في الحزب الجمهوري. وقد انتخب عضو جمعية ولاية ويسكونسن وانتخب عضو مجلس ولاية ويسكونسن.
مراجع

↑  'Wisconsin Blue Book 1889,' Biographical Sketch of Merritt Clarke Ring, pg. 503
↑  History of Clark County, Wisconsin-Merritt Clarke Ring نسخة محفوظة 4 مارس 2016 على موقع واي باك مشين.
بوابة أعلام
بوابة السياسة
بوابة الولايات المتحدة
إنزيم

إنزيم
| 0 | 1 |
| --- | --- |
صنف فرعي من:  biocatalysts (en)  بروتين 
جزء من:  Enzyme-linked receptor (en)  enzymatic reaction (en)  
الوظيفة الجزيئية:  تحفيز 
دوره:  إنزيم محفز 
تعديل - تعديل مصدري - تعديل ويكي بيانات
إنزيم الغلوكوزيداز الذي يحوّل جزيئة سكر المالتوز إلى جزيئتي سكر غلوكوز. في الشكل يمثل اللون الأحمر الموقع النشط، بينما اللون الأسود ركيزة المالتوز بينما NAD العامل التميم باللون الأصفر.
الإنزيمات هي محفِّزاتٌ بيولوجية جزيئة بروتينة. تسرِّعُ التفاعلات الكيميائية. تُسمى الجزيئات التي تمارس الأنزيمات تأثيرها عليها بالركائز، حيث يحوّل الإنزيم الركيزة إلى جزيئات تُعرف باسم النواتج. تحتاج معظم عمليات الاستقلاب (الأيض) إلى إنزيمات من أجل أن تحدث بسرعة كافية للحفاظ على الحياة. تحدد الإنزيمات في الخلية أي مسار استقلابي سيحدث في تلك الخلية. تُعرف دراسة الإنزيمات بالإنزيمولوجي وهناك حقل جديد فيه لتحليل «الإنزيمات الكاذبة» ينمو باستمرار، حيث يدرس هذا الحقل الإنزيمات التي فقدت قدرتها التحفيزية البيولوجية خلال التطور وهذا غالباً يؤثر على تسلسلات الأحماض الأمينية ويعطيها خصائص تحفيزية كاذبة غير عادية.
تُعرف الإنزيمات بقدرتها على تحفيز أكثر من 5000 نوع من التفاعلات الكيميائية الحيوية. معظم الإنزيمات بروتينات، ولكن بعضها جزيئات محفزة للرنا (RNA) تدعى ريبوزومات. تأتي نوعية الإنزيمات من بينتها ثلاثية الأبعاد المميزة.
تزيد الإنزيمات كما كل المحفّزات سرعة التفاعل من خلال تخفيض طاقة التنشيط. تصل قدرة بعض الإنزيمات حتى جعل تحوّل الركيزة إلى المنتج أسرع بملايين المرات من التحول دون وجود الإنزيم. أحد الأمثلة هو إنزيم أورتيدين 5'-فوسفات ديكربوكسيلاز الذي يسمح بتفاعل من الممكن خلال ثوانٍ، بينما سيتطلب هذا التفاعل دون الإنزيم ملايين السنين. كيميائياً، لا تُستهلك الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية ولا تقوم بتغيير التوازن في التفاعلات الكيميائية، كما كل الحفّازات الكيميائية. تتميز الإنزيمات عن بقية الحفّازات الكيميائية بنوعيتها الشديدة. يمكن أن يتأثر النشاط الإنزيمي بجزيئات معينة كالمثبطات التي تقلل من النشاط الإنزيمي، أو المنشطات التي تنشط عمل الإنزيم. الكثير من الأدوية العلاجية والسموم هي مثبطات إنزيمية. ينخفض النشاط الإنزيمي بشكل ملحوظ كذلك خارج درجة الحرارة والحموضة المثاليتين.
تُستخدم بعض الإنزيمات تجارياً، لتصنيع المضادات الحيوية مثلاً، حتى أن بعض المنتجات المنزلية تستخدم الإنزيمات لتسريع تفاعلات كيميائية معينة كبعض الإنزيمات الموجودة في مساحيق الغسيل الحيوية التي تحطم البروتينات أو النشا أو الدهون الموجودة الي تسبب بقع الملابس.
أصل الكلمة والتاريخ

بحلول أواخر القرن السابع عشر وبدايات القرن الثامن عشر، كان قد تم التعرّف على هضم المعدة للَّحم بواسطة مفرزاتها،
 وتحويل النشا إلى سكاكر عبر المستخلصات النباتية واللعاب، إلا أن الآليات التي يتم من خلالها هذا كانت مجهولة.
كان الكيميائي الفرنسي أنسيلم باين أول من اكتشف إنزيماً وهو إنزيم دي أسيتاز عام 1833. بعد عدّة عقود وأثناء دراسة تخمّر السكر وتحوله إلى كحول بواسطة الخميرة، خلص لويس باستور أن قوةً حيوية هي من تسبب هذا التخمّر وهي موجودة في خلايا الخميرة، أطلق على هذه القوة اسم "Ferments" «التخمّر»، واِعْتُقِدَ أن التخمّر وظيفة موجودة فقط في الكائنات الحيّة. كتب باستر أن «التخمّر الكحولي فعل مرتبط بحياة وتنظيم خلايا الخميرة، وليس مرتبطاً بموت أو تعفّن هذه الخلايا».

عام 1877، استخدم الفيزيولوجي الألماني فيلهام كون (1837-1900) المصطلح «إنزيم» للمرة الأولى، مشتَقَّةً من الكلمة اليونانية ἔνζυμον والتي تعني «مُخمَّر» أو «في الخميرة»، وقد استخدم هذا المصطلح النشاط كيميائي تقوم به الكائنات الحية.
قدّم إدوارد بوخنر أول ورقة له عن دراسة مستخلصات الخمائر عام 1897. وجد بوخنر في سلسلة من التجارب التي أُجريت في جامعة برلين أن السكر تخمّر بواسطة مستخلصات الخمائر حتى عندما لم يحتوِ المزيج على خلايا خمائر حيّة  وأطلق اسم «زيماز» على الإنزيم الذي خمّر السكروز. تلقى بوخنر جائزة نوبل في الكيمياء عام 1907 عن «اكتشافه التخمّر دون الخلايا». سُمِّيت الإنزيمات بعد بوخنر تبعاً للتفاعل الذي تقوم بإجراءه، حيث اِصطُلح على إدماج اللاحقة "ase" «از» مع اسم الركيزة (مثلاً اللاكتاز هو الإنزيم الذي يقسم اللاكتوز) أو مع اسم التفاعل (مثلاً دنا بوليميراز يقوم بتشكيل بوليميرات الحمض النووي الريبي منقوص الأوكسجين).
لم يتم التعّرف على الهوية الكيمائية الحيوية للإنزيمات في بدايات القرن العشرين، على الرغم من أن الكثير من العلماء لاحظوا النشاط الإنزيمي الذي كان مترافقاً مع البروتينات، ولكن بعض العلماء الآخرين (منهم الحائز على جائزة نوبل ريتشارد فيلستاتر) جادلوا في أن البروتينات عبارة عن ناقلة للإنزيمات الحقيقية وأن البروتينات غير قادرة على التحفيز. أظهر جيمس بي. سيمنر عام 1926 أن إنزيم اليوراز بروتينٌ نقيّ وقام ببلورته، قام بالمثل أيضاً عام 1937 مع إنزيم الكاتالاز. أثبت جون هوارد نورثروب وفيندل ميردريث ستانلي اللذان عملا على إنزيم الببسين الهاضم عام 1930 وإنزيم الكيموتربسين والتريبسين، أثبتا أن البروتينات النقية يمكن أن تكون إنزيمات. حصل هؤلاء العلماء الثلاثة على جائزة نوبل في الكيمياء عام 1946.
مكّن اكتشاف إمكانية بلورة الإنزيمات من تحليل بنى الإنزيمات بدراسة البلورات بواسطة الأشعة السينية، وتم القيام بهذا الأمر للمرة الأولى من أجل دراسة إنزيم الليزوزوم، وهو إنزيم موجود في اللعاب والدموع وبياض البيض ويقوم هذا الإنزيم بهضم معطف بعض أنواع البكتيريا، حيث فُهِّم هيكل هذا الإنزيم من قبل مجموعة من العلماء يقودهم دافيد تشيلتون فيليبس، ونُشر الأمر 1965. شكّل هيكل الليزوزوم عالي الدقة بدايةً لحقل البيولوجيا الهيكلية وبدايةً لجهود فهم كيف تعمل الإنزيمات على المستوى الذري.
اصطلاحات التسمية

يُشتق اسم الإنزيم غالباً من ركيزته أو التفاعل الكيميائي الذي يحفّزه، مع اللاحقة «از» "ase" في النهاية. ومن الأمثلة على ذلك اللاكتاز ونازعة هيدروجين الكحول ودنا بوليميراز. تُسمَّى الإنزيمات المختلفة التي تحفّز التفاعل الكيميائي نفسه بالإيزوزيمات أو النظائر الإنزيمية.
طوّر الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجية الجزيئية نظام تسمية الإنزيمات، وهو رقم التصنيف الإنزيمي، حيث يُوصف كل إنزيم بواسطة تسلسل من أربعة أرقام مسبوقة بالسابقة "EC". يصنِّف الرقم الأول الإنزيمات على أساس آلية عملها.
أعلى مستوى للتصنيف هو:
EC1 إنزيمات أكسدة-إرجاع: تحفّز تفاعلات الأكسدة-إرجاع
EC2 إنزيمات الترانسفيراز: ينقل زمرة وظيفية (كزمرة الميثيل أو الفوسفات)
EC3 إنزيمات هيدرولاز: تحفّز تفاعلات التحلل المائي للعديد من الروابط
EC4 إنزيمات اللياز: تقوم بإنشاء العديد من الروابط بوسائل غير التحلل المائي أو الأكسدة
EC5 إنزيمات الإيزوميراز: تحفّز التغيرات التصاوغية في جزيئة واحدة
EC6 إنزيمات الليغاز: تربط جزيئتين بواسطة رابطة تساهمية
هناك تقسيم فرعي لهذه الأقسام بحسب خصائص أخرى كالركيزة والنواتج والآلية الكيميائية. فالإنزيم نوعي لأربعة خصائص تصفها الخانات الأربعة في رقم التصنيف الإنزيمي. على سبيل المثال، الهكسوكيناز (EC 2.7.1.1) إنزيم ترانسفيراز أي إنزيم ناقل، يضيف مجموعة الفوسفات (EC 2.7) إلى جزيء الهكسوز، والهكسوز هو جزيء يحتوي على مجموعة كحولية (EC 2.7.1).
البنية

المقالة الرئيسة: بنية البروتين
عموماً تكون الإنزيمات بروتينات كروية، تمارس تأثيرها بمفردها أو في معقّدات أكبر. يحدد تسلسل الحموض الأمينية هيكل الإنزيم، والذي بدوره يحدد نشاطه التحفيزي. على الرغم من أن البنية تحدد الوظيفة الإنزيمية، إلا أنه لا يُمكن التنبؤ بكامل النشاط الإنزيمي بواسطة البنية فقط. يتمسخ الإنزيم عند التسخين أو عند التعرّض لممسخات كيميائية، ما يؤدي لحدوث خلخلة في بنية الإنزيم، يفقد الإنزيم بسببها نشاطه. يرتبط تمسّخ الإنزيمات بدرجات الحرارة الأعلى من الأنواع الشائعة، لذلك فإن الإنزيمات التي تُستحصل من بكتيريا البيئات البركانية كالينابيع الساخنة تُعتبر ثمينة للغاية لقدرتها على القيام بوظائفها في ظل درجات حرارة عالية، مما يسمح للتفاعلات التي يشرف عليها الإنزيم بالحدوث بمعدّلات عالية جداً.
عادةً تكون الإنزيمات أكبر بكثير من ركائزها. تتفاوت أحجام الإنزيمات بين ثمالة من الأحماض الأمينية في موحود -أوكسالوكروتونات توتوميراز،  حتى أكثر من 2500 ثمالة في تصنيع الأحماض الدهنية الحيوانية. يشترك في عملية التحفيز جزء صغير فقط من بنيتها (حوالي 2 إلى 4 حموض أمينية) وهو يسمى الموقع الحفّاز. يقع الموقع الحفّاز قريباً من موقع رابط أو أكثر حيث توجّه الثمالات الركائز. يشكل الموقع الحفّاز والموقع الرابط سويةً موقع النشط في الإنزيم. معظم ما تبقى من بنية الإنزيم تخدم في الحفاظ على التوجيه الدقيق وديناميكية موقع النشط.
في بعض الإنزيمات لا تشارك الأحماض الأمينية في التحفيز بشكل مباشر، بل يحتوي الإنزيم على مواقع تربط وتوجه العوامل المحفّزة المرافقة، أي أنه ينشط التفاعل بشكل غير مباشر. يمكن أن تحتوي بنى الإنزيمات أيضاً على مواقع تفارغية حيث يؤدي ربط جزيء صغير إلى إحداث تغيير في التركيب يزيد أو يُنقص النشاط.
الريبزيمات هي مجموعة صغيرة من المحفزات الحيوية التي تحفز تفاعلات رنا، يمكن أن يكون الإنزيم مفرداً أو ضمن معقّد. أشيع هذه الإنزيمات هو الريبوزوم وهو معقّد من البروتينات ومكّونات محفزة لرنا.
الآلية > ربط الركيزة

يجب أن تربط الإنزيمات ركائزها قبل أن تحفّز تفاعلاتها.عادةً ما تكون الإنزيمات نوعية جداً بالنسبة لركائزها التي تربطها والتفاعلات التي تحفّزها. تتحدد هذه النوعية بجيوب الربط ذات الشكل والشحنة الملائمين بالإضافة إلى الصفة المحبة أو الكارهة للماء، بناء على الصفات السابقة تستطيع الإنزيمات التفريق بين الركائز المتشابهة جداً.
تكون الإنزيمات المشاركة في عملية النسخ وتعبير الجينوم عالية الدقة والنوعية، حيث تمتلك بعض هذه الإنزيمات آلية «القراءة للإثبات» مثل إنزيم دنا بوليميراز الذي يحفّز تفاعلاً أولاً ومن ثم يتأكد من كون المنتج صحيحاً. تؤدي هاتان الخطوتان إلى معدّل أخطاء أقل من 1 إلى 100 مليون تفاعل في بوليميراز عالية الدقة عند الثدييات. هناك آليات تأكد شبيهة موجودة في رنا بوليميراز، وأمينو أسيل رنا الناقل سينثيتازات، والريبوزومات.
و على العكس من ذلك يوجد العديد من الإنزيمات التي تظهر اختلاطاً إنزيمياً، حيث تمتلك نوعية واسعة وتمارس تأثيراً على ركائز عديدة مختلفة فيزيولوجياً. تؤدي العديد من الإنزيمات إلى حدوث نشاطات جانبية صغيرة، وقد تمثل هذه النشاطات نقطة بداية لانتقاء تطوّري لوظيفة جديدة.
الآلية > ربط الركيزة > نموذج القفل والمفتاح

لشرح النوعية الملحوظة للإنزيمات اقترح إميل فيشر عام 1894 أن للإنزيم والركيزة أشكال هندسية محددة تناسب بعضها بعضاً. تمت الإشارة إلى هذه الفكرة بـ«نموذج القفل والفتاح». نجح هذا النموذج في تفسير نوعية الإنزيمات إلا أنه فشل في تفسير استقرار الحالة الانتقالية التي تحققها الإنزيمات.
الآلية > ربط الركيزة > نموذج التلاؤم المُستحث

اقترح دانيال كوشلاند عام 1958 تعدلاً على نموذج القفل والمفتاح لأن هياكل الإنزيمات مرنة نوعاً ما، حيث يتغير شكل الموقع النشط باستمرار من خلال التفاعل مع الركيزة. وبالنتيجة فإن الركيزة لا ترتبط ببساطة بموقع نشط جامد، أن السلاسل الجانبية للحموض الأمينية التي تكوّن الموقع النشط تتوضع في أماكن معينة بدقة بالغة حتى تمكّن الإنزيم من أداء وظيفته التحفيزية. يتغير شكل الركيزة أيضاً في بعض الحالات بمجرد دخولها للموقع النشط مثل إنزيم الغلوكوزيداز. يستمر الموقع النشط بتغيير شكله حتى ترتبط الركيزة بشكل تام وتوفق هذه اللحظة تحديد الشكل النهائي وتوزع الشحنات. يزيد التلاؤم المُستحث من دقة التعرّف الجزيئي في ظل وجود منافسة وضوضاء جزيئية، وهذا يكسب التفاعلات التي تتم بإشراف الإنزيم تدقيقاً للركائز.
الآلية > التحفيز

تحفّز الإنزيمات التفاعلات بطرائق عدة، تشترك هذه الطرق جميعها بمحلة خفض طاقة التنشيط.
عبر تثبيت الحالة الانتقالية:
خلق بيئة مع توزع شحنات متكاملان مع الحالة الانتقالية لتخفيض طاقة التنشيط.
عبر توفير مسار تفاعلي بديل:
يتم إحداث تفاعل مؤقت مع الركيزة، ويتشكل عبر هذا التفاعل وسيط يساهم في توفير طاقة تنشيط أقل للحالة الانتقالية.
عبر زعزعة استقرار الحالة الأرضية للركيزة:
دفع الركيزة المرتبطة إلى الحالة الانتقالية لتقليل الطاقة المطلوبة للوصول إلى الحالة الانتقالية.
عبر توجيه الركائز إلى التفاعلات المنتجة لتقليل تغير إنتروبية التفاعل. مساهمة هذه الآلية في التحفيز ضئيلة نسبياً.
قد تستخدم الإنزيمات العديد من هذه الآليات في وقت واحد.
الآلية > الديناميكية

الإنزيمات ليست هياكل جامدة ثابتة، بل على العكس من ذلك فإن للإنزيمات حركة ديناميكية داخلية معقدة، حيث تتحرك أجزاء من بنية الإنزيم كثمالات الأحماض الأمينية المفردة، أو الزمر لتشكل عروة بروتينية أو وحدة بنية ثانوية أو حتى نطاق بروتين كامل. تؤدي هذه الحركات إلى مجموعة متجانسة من البنى البروتينية المختلفة قليلاً التي تتداخل مع بعضها البعض عند التوازن. تؤدي هذه الحركات إلى اختلافات في وظائف الإنزيم باختلاف الحالات. على سبيل المثال إنزيم ديهيدروفولات ريدوكتاز يقوم بربط الركيزة ويحفّز ويطلق العامل المرافق ويطلق المنتج خلال دورة تحفيزه.
الآلية > التعديل التفارغي

المقالة الرئيسة: تنظيم تفارغي
تمثل المواقع التفارغية جيوب على الإنزيم، تتميز عن المواقع النشطة أنها تربط الجزيئات في البيئة الخلوية، حيث تسبب هذه الجزيئات فيما بعد تغييراً في شكل أو ديناميكية الإنزيم، وينتقل هذا التأثير إلى الموقع النشط، مما يؤدي إلى تغير معدل تفاعل الإنزيم. بهذه الطريقة تنشط التعديلات التفارغية أو تثبط الإنزيم. ترفع التعديلات التفارغية مع المستقبلات أو تخفض من استخدام مسار الإنزيم الاستقلابي، وهي آلية تلقيم راجع تنظم التفاعل وتبدّل نشاط الإنزيم تبعاً للتدفق الأيضي عبر هذا المسار الأيضي.
العوامل المرافقة

المقالة الرئيسة: عامل مرافق (كيمياء حيوية)
لا تحتاج بعض الإنزيمات إلى مكونات إضافية لإظهار نشاطها الكامل، بينما تتطلب بعض الإنزيمات وجود جزيئات غير بروتينية تدعى العوامل المرافقة. يمكن أن تكون العوامل المرافقة مركبات عضوية (مثل الفلافين أو الهيم) أو غير عضوية (مثل أيونات المعادن). تقوم هذه العوامل المرافقة بالعديد من المهام للمساعدة في إنجاز مهمة الإنزيم. يمكن للعوامل المرافقة أن تكون مرافقات إنزيم تُطْلَق من موقع الإنزيم النشط أثناء التفاعل أو أن تكون مجموعات اصطناعية ترتبط بشدة بالإنزيم (كالبيوتين في إنزيمات كالبيروفات كاربوكسيلاز).
مثال على إنزيم يحتوي على عامل مرافق هو الكاربونيك أنهيدراز وعامله المرافق الزنك المرتبط كجزء من موقعه النشط في الشكل أعلاه. توجد عادةً الجزيئات أو الأيونات مرتبطة بشدةً بالموقع النشط للإنزيم لتشترك في التحفيز.
تُدعى الإنزيمات التي يتطلب نشاطها وجود عوامل مرافقة إلا أنه لا تمتلك عاملاً مرافقاً بأبوإنزيم أو أبوبروتينات. بينما يُدعى الإنزيم مع عامله المرافق معاً بالهولوإنزيم (أو هالوإنزيم)، كما يطلق مصطلح هولوإنزيم على الإنزيمات التي تشتمل على وحدات فرعية عديدة للبروتين مثلاً إنزيمات دنا بوليميراز، حيث أن الهولوإنزيم هو المعقد الكامل الذي يحتوي على كل الوحدات الفرعية المطلوبة في هذا النشاط.
العوامل المرافقة > العوامل المرافقة للإنزيمات

العوامل المرافقة للإنزيمات جزيئات عضوية صغيرة ترتبط ارتباطاً شديداً أو ضعيفاً بالإنزيم. تنقل العوامل المرافقة للإنزيم زمراً كيميائية من إنزيم إلى آخر. مثلاً ثنائي نوكليوتيد الأدنين وأميد النيكوتين NADH وفوسفات ثنائي نيوكليوتيد الأدينين وأميد النيكوتين NADPH والأدينوزين ثلاثي الفوسفات ATP. تُشتق بعض العوامل المرافقة للإنزيمات من الفيتامينات مثلاً الفلافين أحادي النيكليوتيد FMN وثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين FAD والثيامين بيروفوسفات TPP وتيتراهيدروفولات THF، لا يمكن اصطناع هذه الإنزيمات المشتقة من الفيتامينات بشكل جديد de novo في الجسم، لذلك يجب الحصول على المكبات المرتبطة بها (الفيتامينات المشتقة منها) في حالات الحميات الغذائية. تشمل الزمر الكيميائية المحمولة أيون الهيدريد (H?) الذي تحمله مركبات NAD و NADP+، كذلك زمرة الفوسفات التي يحملها مركب الأدينوزين ثلاثي الفوسفات، زمرة الأستيل التي يحملها مرافق الإنزيم A ، زمر الفورميل أو الميثينيل أو الميثيل يحملها حمض الفوليك، وكذلك يحمل أدينوزيل ميثيونين S زمرة الميثيل.
يمكن اعتبار العوامل المرافقة للإنزيمات نوعاً خاصاً من الركائز نظراً لتغيرها الكيميائي نتيجة التفاعل الإنزيمي، أو يمكن اعتبارها ركائز ثانوية شائعة للعديد من الإنزيمات، مثلاً NADH يستخدمها أ: ثر من 1000 إنزيم معروف حتى الآن.
يتم تجديد العوامل المرافقة للإنزيمات بشكل مستمر وتبقى تراكيزها في مستوى ثابت تقريباُ داخل الخلية. مثلاً يتجدد NADH عبر سبيل البنتوز فوسفات، كذلك أدينوزيل ميثيونين S يتجدد بواسطة الميثيونين أدينوزيلترانسفيراز.
الديناميكا الحرارية

المقالات الرئيسة: طاقة التنشيط توازن ترموديناميكي توازن كيميائي
لا تغير الإنزيمات -كما كل الحفّازات- من اتجاه التفاعل الكيميائي، حيث يجري التفاعل في حالة وجود إنزيم في الاتجاه ذاته الذي كان سيسر فيه في حالة عدم وجود هذا الإنزيم، ولكن الفارق هو السرعة، حيث يزيد الإنزيم من سرعة التفاعل. مثلاً الكاربونيك أنهيدراز يحفّز تفاعله في أحد الاتجاهين اعتماداً على تراكيز المواد المتفاعلة:
تعتمد سرعة التفاعل على طاقة التنشيط المطلوبة للوصول إلى الحالة الانتقالية، التي تنتهي بإطلاق النواتج. تزيد الإنزيمات من سرعة التفاعلات عبر خفض طاقة الحالة الانتقالية. أولاً يقوم الإنزيم بعملية ربط الركيزة ليتشكل معقد إنزيم-تحت ركيزة منخفض الطاقة (ES).ثانياً يؤسس الإنزيم للحالة الانتقالية التي تتطلب طاقةً أقل لتنجز التفاعل من تلك الطاقة المطلوبة في حالة التفاعل غير المُحفّز (ES‡). أخيراً يتحلل المعقّد إنزيم-نواتج (EP) ليطلق النواتج.
يمكن أن تنجز الإنزيمات تفاعلين أو أكثر، حيث تقوم تحفّز تفاعلاً مناسباً من ناحية الديناميكا الحرارية، يمكن أن يُستخدم هذا التفاعل ليؤدي لحدوث تفاعل ثاني غير مناسب من ناحية الديناميكا الحرارية بحيث يكون إجمالي طاقة المنتجات أقل من طاقة الركائز. مثلاً التحلل المائي للأزينزوين ثلاثي الفوسفات ATP يؤدي لحدوث تفاعلات كيميائية أخرى.