stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
جورج إنس
مراجع

1 2  RKDartists (بالهولندية), QID:Q17299517
1 2  أرشيف الفنون الجميلة، QID:Q10855166
↑   https://www.metmuseum.org/toah/hd/hurs/hd_hurs.htm. {{استشهاد ويب}}: |url= بحاجة لعنوان (مساعدة) والوسيط |title= غير موجود أو فارغ (من ويكي بيانات) (مساعدة)
بوابة أعلام
بوابة الولايات المتحدة
بوابة فنون مرئية
| ضبط استنادي  | ضبط استنادي  |
| --- | --- |
دولية:  المُعرِّف مُتعدِّد الأوجه (FAST)  الاسم المعياري الدولي (ISNI)  ملف الضبط الاستنادي الافتراضي الدَّولي (VIAF)  مركز المكتبة الرقمية على الإنترنت (WC Entities) 
وطنية:  نظام الضبط الاستنادي النرويجي (BIBSYS)  المكتبة الوطنية الفرنسية (BnF)  الملف الاستنادي المتكامِل (GND)  المكتبة الوطنية الإيطالية (SBN)  المكتبة القومية الإسرائيلية (J9U)  المكتبة الملكية البلجيكية (KBR)  مكتبة الكونغرس (LCNAF)  المكتبة الوطنية السويدية (Libris-URI)  قاعدة البيانات الوطنية التشيكية (NLCR AUT)  المكتبة القومية الأسترالية (NLA)  المَكنز الوطني للمؤلِّفين (NTA) 
بحثية:  مُتصفِّح المعلومات الأكاديمية "سيني" (CiNii) 
فنية:  موسوعة ميوزيك برينز (MBA)  متحف الفن الحديث (MoMA)  متحف أُرسِي (Orsay)  تاريخ الفن (هولندا)  متحف نيوزلندا (TePapa)  قائمة الاتحاد لأسماء الفنانين (ULAN) 
تراجم:  الفهارس الألمانية (DtBio)  نفائس المكتبة القومية الأسترالية (NLA Trove) 
أخرى:  الشبكات الاجتماعية ونظام المحتوى المؤرشف (SNAC Ark)  النظام الجامعي للتوثيق (IdRef)
كأس السوبر الإفريقي 2011

لمعانٍ أخرى، طالع قائمة نهائيات كأس السوبر الأفريقي.
كأس السوبر الأفريقي 2011 (رسميا أورانج كأس السوبر الأفريقي 2011) هي النسخة التاسعة عشر من مسابقة كأس السوبر الأفريقي، وهي مباراة سنوية تجمع بين الفائز بدوري أبطال أفريقيا و الفائز بكأس الاتحاد الكونفدرالي الأفريقي لكرة القدم.
جمعت المباراة بين مازيمبي من جمهورية الكونغو الديمقراطية الفائز في دوري الأبطال والفتح الرباطي من المغرب فائز كأس الاتحاد الأفريقي 2010. تي بي مازمبي فاز بالكأس بعد تغلبه على الفتح الرباطي 9-8 بركلات الترجيح، مع انتهاء المباراة 0-0.
تفاصيل المباراة

|  مازيمبي | 0 – 0 | الفتح الرباطي  |
| --- | --- | --- |
|  | تقرير |  |
انظر أيضا

دوري أبطال أفريقيا لكرة القدم 2010
كأس الاتحاد الكونفدرالي الأفريقي لكرة القدم 2010
بطولة أمم أوروبا لكرة السلة 2001

بطولة أمم أوروبا لكرة السلة 2001 أقيمت في تركيا. بمشاركة 16 فريقا. فاز منتخب يوغوسلافيا بالبطولة للمرة الـ 8.
مرحلة خروج المغلوب > المراكز من 5 إلى 8

| 0 | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
|   | مرحلة تحديد المراكز | مرحلة تحديد المراكز |  |  | المركز الخامس | المركز الخامس |
 :  
: 7 سبتمبر – 19:00
|  |   فرنسا | 90 |   |  |  |  |
|  |   كرواتيا | 79 |   |  |  |  |
|  |   |  |   |  |  |  |
|  |  |  |  |  | 9 سبتمبر – 16:45 | 9 سبتمبر – 16:45 |
|  |   |   |   |   |   فرنسا | 73 |
|  |   |   |   |   |   روسيا | 78    |
|  |   |  |   |  |  |  |
|  |   |  |   |  |  |  |
|  |  |  |  |  | المركز الثالث | المركز الثالث |
|  | 7 سبتمبر – 21:15 | 7 سبتمبر – 21:15 |   |  | 9 سبتمبر – 14:30 | 9 سبتمبر – 14:30 |
|  |   لاتفيا | 81 |   |  |   كرواتيا |  93 |
|  |   روسيا | 99    |   |  |   لاتفيا |  91 |
الترتيب النهائي

| الترتيب | الفريق | السجل |
| --- | --- | --- |
| 1 ! |  يوغوسلافيا | 6–0 |
| 02 ! |  تركيا | 4–2 |
| 03 ! |  إسبانيا | 5–2 |
| 4 |  ألمانيا | 4–3 |
| 5 |  روسيا | 4–2 |
| 6 |  فرنسا | 3–3 |
| 7 |  كرواتيا | 3–4 |
| 8 |  لاتفيا | 2–5 |
| 9 |  اليونان | 2–5 |
| 10 |  إسرائيل | 1–3 |
| 11 |  إيطاليا | 2–2 |
| 12 |  ليتوانيا | 2–2 |
| 13 |  البوسنة والهرسك | 0–3 |
| 14 |  إستونيا | 0–3 |
| 15 |  سلوفينيا | 1–2 |
| 16 |  أوكرانيا | 1–2 |
مراجع

2001 European Championship for Men, FIBA.com.
| ع ن بطولة أمم أوروبا لكرة السلة | ع ن بطولة أمم أوروبا لكرة السلة |
| --- | --- |
البطولات:  سويسرا 1935  لاتفيا 1937  ليتوانيا 1939   ليتوانيا 1941 ألغيت بسبب الحرب العالمية الثانية  سويسرا 1946  تشيكوسلوفاكيا 1947  مصر 1949  فرنسا 1951  1953 الاتحاد السوفياتي  المجر 1955  بلغاريا 1957  تركيا 1959  يوغوسلافيا 1961  بولندا 1963  1965 الاتحاد السوفياتي  فنلندا 1967  إيطاليا 1969  ألمانيا الغربية 1971  إسبانيا 1973  يوغوسلافيا 1975  بلجيكا 1977  إيطاليا 1979  تشيكوسلوفاكيا 1981  فرنسا 1983  ألمانيا الغربية 1985  اليونان 1987  يوغوسلافيا 1989  إيطاليا 1991  ألمانيا 1993  اليونان 1995  إسبانيا 1997  فرنسا 1999  تركيا 2001  السويد 2003  صربيا والجبل الأسود 2005  أسبانيا 2007  بولندا 2009  ليتوانيا 2011  سلوفينيا 2013   كرواتيا / فرنسا / ألمانيا / لاتفيا 2015    2017  
بوابة تركيا
بوابة عقد 2000
بوابة كرة السلة
بطولة ويمبلدون 1987 - الزوجي المختلط

في بطولة ويمبلدون 1987 - الزوجي المختلط فاز كل من جو دوري وجيريمي بايتس على نيكول برادتكه ودارين كاهيل في المباراة النهائية بنتيجة 7–6 (12–10)، 6–3.
التوزيع

كاثي جوردان /  كين فلاتش (ربع النهائي)
لا يوجد
بيتسي ناجيلسين /  بيتر فليمنغ (كرة مضرب) (الجولة الثالثة)
لا يوجد
لا يوجد
لا يوجد
روزالين فيربانك /  داني فيسر (نصف النهائي)
إليز بورجين /  مارك كراتزمان (الجولة الأولى)
جيني بيرن /  كيم وارويك (الجولة الثانية)
آن سميث /  شيرود ستيوارت (الجولة الأولى)
آن وايت /  غاري مولر (الجولة الثانية)
ماري لو دانيلز /  روبرت فانت هوف (الجولة الأولى)
باتي فينديك /  أندي كولبرج (نصف النهائي)
تين شوير لارسن /  مايكل مورتنسن (ربع النهائي)
إليزابيث سميلي /  جون فيتزجيرالد (تنس) (ربع النهائي)
كارلينج باسيت-سيجوسو /  روبرت سيجوسو (الجولة الأولى)
المباريات > مفتاح

Q = متأهل Qualifier
WC = وايلد كارد Wild Card
LL = خاسر محظوظ Lucky Loser
Alt = بديل Alternate
SE = Special Exempt
PR = تصنيف محمي Protected Ranking
w/o = فوز سهل Walkover
r = انسحاب Retired
d = Defaulted
SR = Special ranking
ITF = ITF entry
JE = Junior exempt
المباريات > النهائيات

| 0 | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
|  | نصف النهائي | نصف النهائي | نصف النهائي | نصف النهائي | نصف النهائي |  |  | النهائي | النهائي | النهائي | النهائي | النهائي |
|  |   |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |
|  |  13 |    باتي فينديك  أندي كولبرج | 3 | 65 |   |   |  |  |  |  |  |  |
|  |    |    نيكول برادتكه  دارين كاهيل | 6 | 77 |   |   |  |  |  |  |  |  |
|  |    |    نيكول برادتكه  دارين كاهيل | 6 | 77 |   |   |   |    |    نيكول برادتكه  دارين كاهيل | 610 | 3 |   |
|  |  |  |  |  |  |   |   |    |    نيكول برادتكه  دارين كاهيل | 610 | 3 |   |
|  |  |  |  |  |  |   |   |    |    جو دوري  جيريمي بايتس (تنس) | 712 | 6 |   |
|  |    |    جو دوري  جيريمي بايتس (تنس) | 77 | 6 |   |   |   |    |    جو دوري  جيريمي بايتس (تنس) | 712 | 6 |   |
|  |    |    جو دوري  جيريمي بايتس (تنس) | 77 | 6 |   |   |  |  |  |  |  |  |
|  |  7 |    روزالين فيربانك  داني فيسر | 64 | 3 |   |   |  |  |  |  |  |  |
مراجع

↑  1987 ITF Wimbledon Championships Mixed Doubles Draw نسخة محفوظة 16 ديسمبر 2019 على موقع واي باك مشين.
| ع ن نتائج بطولة ويمبلدون (الزوجي المختلط) | ع ن نتائج بطولة ويمبلدون (الزوجي المختلط) |
| --- | --- |
قبل الحقبة المفتوحة:  1913  1914  1915–1918 (الحرب العالمية 1)  1919  1920  1921  1922  1923  1924  1925  1926  1927  1928  1929  1930  1931  1932  1933  1934  1935  1936  1937  1938  1939  1940–1945 (الحرب العالمية 2)  1946  1947  1948  1949  1950  1951  1952  1953  1954  1955  1956  1957  1958  1959  1960  1961  1962  1963  1964  1965  1966  1967 
الحقبة المفتوحة:  1968  1969  1970  1971  1972  1973  1974  1975  1976  1977  1978  1979  1980  1981  1982  1983  1984  1985  1986  1987  1988  1989  1990  1991  1992  1993  1994  1995  1996  1997  1998  1999  2000  2001  2002  2003  2004  2005  2006  2007  2008  2009  2010  2011  2012  2013  2014  2015  2016  2017 
| ع ن رابطة محترفات التنس 1987 | ع ن رابطة محترفات التنس 1987 |
| --- | --- |
 « 1986  رابطة محترفات التنس 1988  ‏ » :  « 1986  رابطة محترفات التنس 1988  ‏ » 
البطولات الكبرى لكرة المضرب:  أستراليا المفتوحة (فردي، زوجي، زوجي مختلط)  فرنسا المفتوحة (فردي، زوجي، زوجي مختلط)  ويمبلدون (فردي، زوجي، زوجي مختلط)  أمريكا المفتوحة (فردي، زوجي، زوجي مختلط) 
Category 4 tournaments:  Boca Raton  كي بيسكاين  ‏  دالاس  هيلتون هيد  ‏  جزيرة أميليا  إيستبورن  لوس أنجلوس  تورونتو  ‏  طوكيو 
Category 3 tournaments:  سيدني  سان فرانسيسكو  واشنطن  هيوستن  Tampa  روما للماسترز (تنس) 1987  ‏  برلين  ‏  Mahwah  هامبورغ  New Orleans  فيلدرشتات  برايتون  زيورخ  Worcester  شيكاغو 
Category 2 tournaments:  بريزبان  جنيف  برمنغهام 
Category 1/1+ tournaments:  بوينس آيرس  أوكلاند  ‏  Wichita  أوكلاهوما سيتي  Phoenix  تايبيه  Kallang  ستراسبورغ  سان دييغو  باريس  Indianapolis 
أحداث الفرق:  كأس فيد  كأس العالم للفرق   كأس ويتمان  ‏ 
Virginia Slims Championships, New York: Virginia Slims Championships, New York
بوابة المملكة المتحدة
بوابة كرة المضرب
بوابة عقد 1980
بوابة لندن
تكنولوجيا الاختيار الجرثومي

تكنولوجيا الاختيار الجرثومي يشير إلى تقنيات تقنيات التلقيح بالمساعدة التي يتوقع حالياً أن يتم توسيعها في المستقبل، وتمكن الأهل من التأثير على النمط الجيني لأبنائهم. يمكن تحقيق ذلك من خلال مسح جيني لكيسة أريمية (أجنة مبكرة) ،أو عبر هندسة تطبيقية جرثومية والتي تشر إلى الهندسة الوراثية البشرية المستخدمة لتعديل الجينات للخلايا الأولى في الكيسة الأريمية.
تقنيات المسح استخدمت منذ منتصف التسعينات للحد من انتشار الأمراض الوراثية، وما يمكن اختباره يتوقع أن يكون متطوراً بشكل واسع بأوائل 2010. النضج في هذه المجالات يزيد مجال التطور لقرارات مفتوحة للآباء. الهندسة الجرثومية وحتى هندسة الكروموسومات الصناعية البشرية (والتي تعطي موثوقية كبيرة حالياً) تطبق حالياً على الحيوانات.
تنقية البروتين

تنقية البروتين هو عبارة عن سلسلة من العمليات تهدف إلى عزل نوع واحد أو عدة أنواع من البروتين من خليط معقد، عادة الخلايا أو الأنسجة أو أعضاء كاملة. تنقية البروتين أمر حيوي جدا لتوصيف الهيكلية والوظيفة والتفاعلات بين البروتينات المراد فحصها أو دراستها. تفصل عملية التنقية الأجزاء البروتينية عن غير البروتينية، ثم تفصل البروتين المطلوب عن بقية البروتينات. وعادة ما يكون فصل البروتين المطلوب عن باقي البروتينات هو الوجه الأصعب في تنقية البروتينات. وتستغل خطوات الفصل عادة الفروق في حجم البروتين، وخواصه الفيزيائية الكيميائية وميلها للارتباط ونشاطها الحيوي.
يمكن تقسيم طرق تنقية البروتينات إلى طرق تحليلية وطرق تحضيرية. والفارق بينها ليس دقيقاً، لكن العامل المحدد هو كمية البروتين التي يمكن تنقيتها بتلك الطريقة. الطرق التحليلية تسعى إلى اكتشاف البروتين والتعرف عليه في مزيج، في حين تسعى الطرق التحضيرية إلى إنتاج كميات كبيرة من البروتين لأغراض أخرى، كالاستخدام الصناعي وعلم الأحياء البنيوي، ويمكن استخدام الطرق التحضيرية في التطبيقات التحليلية، ولكن ليس العكس.
الهدف

تنقية البروتين إما أن يكون تحضيرياً أو تحليلياً. التنقية التحضيرية تسعى إلى إنتاج كميات كبيرة نسبياً من البروتين من أجل استخدامه لاحقاً. تشمل الأمثلة تحضير المنتجات التجارية مثل الأنزيمات (مثلاً: لاكتوز)، بروتينات مغذية (فصل بروتين الصويا)، وبعض المواد الصيدلية (مثلاً الأنسولين). التنقية التحليلية والتي تنتج كمية قليلة نسبياً من البروتين لأغراض تحليلية وبحثية مختلفة، تتضمن اكتشافه وتحديد كميته ودراسة بنيته البروتينية وتعديلات ما بعد التحويل ووظيفته. أول البروتينات التي تم تنقيتها لدرجة يمكن من بلورتها هي الببسين واليورياز.
خطوات تمهيدية > الاستخلاص

يجب وضع البروتين في محلول عن طريق تحطيم النسيج أو الخلايا الحاوية له، اعتماداً على مصدره. هناك عدة طرق لتحقيق ذلك: التجميد والتذويب المتكرر والصوتنة والمجانسة عن طريق الضغط العالي والترشيح وجعله نفوذا عن طريق المذيبات العضوية. تعتمد الطريقة المختارة على هشاشة البروتين ومدى تجلّد الخلايا. عادة وفي معظم الطرق المتعارف عليها، تستخدم كروماتوغرافيا العمود لتحقيق التنقية. بعد عملية الاستخلاص هذه تصبح البروتينات الذوابة في المذيب، ويمكن فصلها عن الغشاء الخلوي ودي إن أي إلخ. عن طريق الطرد المركزي. عملية الاستخلاص تستخلص أيضاً الببتيداز، والذي يبدأ بهضم البروتين في المحلول. عادة إن كان البروتين حساس للتحلل البروتيني، فمن المفضل العمل بسرعة وإبقاء المستخلص بارداً، لإبطاء التحلل البروتيني.
خطوات تمهيدية > الترسيب والإذابة التفاضلية

يعتبر الترسيب باستخدام سلفات الأمونيوم خطوة أولى شائعة عند تنقية البروتين بكميات كبيرة. ويتم ذلك عن طريق إضافة كميات متزايدة من سلفات الأمونيوم وجمع الأجزاء المختلفة من البروتين المترسب. يمكن إزالة سلفات الأمونيوم فارز دياليز. تتعرض المجموعات الكارهة للماء من البروتينات إلى الجو وتجذب غيرها من البروتينات الكارهة للماء وتتجمع. البروتينات المترسبة ستكون كبيرة بما يكفي لرؤيتها. أحد مزايا هذه الطريقة هي إمكانية تنفيذها بكلف منخفضة على كميات كبيرة جداً.
أول البروتينات التي تذوب هي البروتينات الذوابة بالماء. تتطلب تنقية البروتين الغشائي تمزيق الغشاء الخلوي بهدف عزل بروتين محدد عن البقية الموجودة في نفس الحيز الغشائي. يمكن أحياناً عزل جزء غشائي محدد أولاً، مثل عزل الميتوكندريون عن الخلية قبل تنقية البروتين الموجود في غشاء الميتوكندريون. يمكن استخدام دوديسيل كبريتات صوديوم (SDS) كمنظف لإذابة الغشاء الخلوي والمحافظة على بروتينات الغشاء في المحلول أثناء التنقية؛ ولكن بالإمكان استخدام منظفات ألطف مثل Triton X-100 أو CHAPS للمحافظة على تكوين البروتين الأصلي خلال عملية التنقية، حيث أن SDS يسبب إفساد البروتين.
خطوات تمهيدية > الطرد المركزي الفائق

المقالة الرئيسة: طرد مركزي
تستخدم عملية الطرد المركزي قوة الطرد المركزي لفصل مزيج من جسيمات معلقة في سائل وذات كتل أو كثافات مختلفة. عندما يدور وعاء (عادة أنبوب أو قنينة) يحوي مزيج من البروتين أو أي مادة جسيمية أخرى، كالخلايا البكتيرية، بسرعات عالية، تولد عطالة كل جسيم قوة متناسبة مع كتلتها. نزعة جسيم ما إلى الحركة في السائل بسبب هذه القوة يقابلها المقاومة التي يبديها السائل على الجسيم.
الأثر النهائي «لتدوير» العينة في طارد مركزي هو أن الجسيمات الثقيلة والصغيرة ذات الكثافة العالية تتحرك نحو الخارج بشكل أسرع من الجسيمات الأقل ثقلاً أو من الجشيمات التي «تحتك» مع السائل بشكل أكبر. عندما يدوّر معلّق من الجسيمات في طارد مركزي، قم يتشكل «حزام» في أسفل الوعاء غني بالجسيمات الأثقل والأقل احتكاكاً مع السائل.
تبقى الجسيمات التي لم تتجمع في السائل الطافي ويمكن إزالته من الوعاء وبذلك يفصل الحزام عن المادة الطافية. تعتمد درجة الطرد المركزي على التسارع الزاوي المطبق على العينة، والذي يقاس عادة بالقوة g. إذا تم تطبيق الطرد المركزي لفترة كافية، ستصل الجسيمات في الوعاء إلى توازن والتي تتراكم فيها الجسيمات في نقطة من الوعاء حيث تتوازن عندها كثافة الطفو مع قوة الطرد المركزي. يسمح هذا التوازن في الطرد المركزي بالتنقية المطولة لل\جسيم ما.
في الطرد المركزي باستخدام وسط سكروز متدرج — يتم توليد وسط متدرج من السكروز (عادة السكروز أو الغليسيرول أو وسط متدرج في الكثافة مثل بيركول) في أنبوب بحيث تصبح التركيز الأعلى في أسفله والأدنى في أعلاه. بيركول هي علامة مسجلة مملوكة من شركات GE للعناية بالصحة. بعدها توضع طبقة من عينة البروتين في أعلى الوسط المتدرج وتدور على سرعات عالية عن طريق طرد مركزي فائق. يؤدي هذا إلى هجرة الجزيئات الثقيلة إلى أسفل الأنبوب بشكل أسرع من المواد الخفيفة. خلال الطرد المركزي دون استخدام وسط سكروز متدرج، تتعرض الجسيمات لقوة أكبر كلما بعدة أكثر عن مركز الدوران، بسبب تعرضها لقوة طرد مركزي أكبر (كلما ابتعدت، لكما تحركت أسرع). المشكلة في ذلك أنه يضيق مجال الفصل المفيد إلى مجال مرئي صغير. تدوير العينة ضعف المدة لا يعني أن الجسيمات المطلوبة ستبتعد إلى ضعف المسافة، بل ستبتعد أكثر بكثير. أما عند استخدام وسط متدرج من السكروز، فستواجه سائل متزايد الكثافة واللزوجة. سيعاكس وسط سكروز مصمم جيداً أثر تزايد قوة الطرد المركزي، بحيث تتحرك الجسيمات بشكل متناسب مع الزمن الذي تمضيه في الطرد المركزي. بعد فصل جسيمات البروتين، يجزأ الوسط ويجمع.
استراتيجيات التنقية

مفتاح تصميم عملية تنقية هو اختيار مادة بادئة. عادة لا يتوزع البروتين في النبات أو الحيوان بشكل متجانس على كامل الجسم؛ حيث تملك أعضاء أو نسج مختلفة تراكيز أعلى أو أقل من البروتين. استخدام نسيج أو عضو ذو التركيز الأعلى يساهم في خفض الحجم المطلوب لإنتاج كمية محددة من البروتين المنقى. يمكن للعلماء استخدام تكنولوجيا الدنا المأشوب إن كان البروتين متوفر بشكل قليل، أو أن قيمته عالية، وذلك لتطوير خلايا تنتج كميت كبيرة من البروتين المطلوب (يعرف هذا بنظام تعبير جيني). يسمح التعبير المأشوب بوسم البروتين، مثلا وسم بولي- هيستيدين (His-tag)، لتسهيل التنقية، ما يعني أن التنقية يمكن أن تتم بخطوات أقل. إضافة لذلك فإن التعبير المأشوب يبدأ عادة بنسبة أكبر من البروتين المطلوب مقارنة بالموجود في المصادر الطبيعية.
عادة ما تستفيد التنقية التحليلية من ثلاث خواص لفصل البروتين. الأولى، يمكن تنقية البروتين اعتماداً على نقطة التساوي الكهربي وذلك بتمريره بعمود هلام pH مدرج (pH graded gel) أو عمود تبادل أيوني. ثانياً، يمكن فصل البروتينات اعتماداً على حجمها أو كتلتها الجزيئية عن طريق كروماتوغرافيا الإقصاء الحجمي أو تحليل إس دي إس بايج (SDS-PAGE - الفصل الكهربائي لهلام كبريتات دوديكل الصوديوم متعددالأكريلامايد). عادة ما تنقى البروتينات باستخدام 2D-PAGE (الفصل الكهربائي لهلام ثنائي الأبعاد) وبعدها يحلل عن طريق بصمة كتلة الببتيد (Peptide mass fingerprinting) لإثبات هوية البروتين. وهذا مفيد جداً للأغراض العلمية إذ يكفي في هذه الأيام بعض النانو-غرامات من البروتين لتحليلها. ثالثاً، يمكن فصل البروتينات عن طريق القطبية/كراهية الماء باستخدام كروماتوغرافيا سائلة عالية الأداء أو كروماتوغرافيا الطور المعكوس.
تتضمن إجرائيات تنقية البروتين عادة خطوة كروماتوغرافية أو أكثر. الإجراء البسيط في الكروماتوغرافيا هي ضخ محلول يحوي البروتين في عمود محشو بمواد مختلفة. حيث تتأثر البروتينات المختلفة مع مواد العمود بشكل مختلف، وبذلك يمكن فصلها بالوقت اللازم للمرور بالعمود، أو الشروط المطلوبة لاستخلاص البروتين من العمود. عادة ما يكشف عن البروتينات أثناء خروجها من العمود بامتصاصها عند 280 نانو-متر. ويوجد عدة طرق كروماتوغرافية مختلفة:
استراتيجيات التنقية > كروماتوغرافيا الإقصاء الحجمي

المقالة الرئيسة: استشراب عبور الهلام
يمكن استخدام الكروموتوغرافيا لفصل بروتين في محلول أو ظروف افساد باستخدام هلام مسامي. تعرف هذه التقنية بكروموتوغرافيا الإقصاء الحجمي. مبدأها أن الجزيئات الأصغر عليها أن تعبر حجماً أكبر في النسيج المسامي. لذا ستحتاج البروتينات ذات القياسات المختلفة إلى كمية مختلفة من الشاطِف (المذيب) قبل أن تصل إلى الطرف الآخر من عمود الهلام وتجمع من هناك.
عند الحديث عن تنقية البروتينات، فعادة ما يجمّع الشاطف في أنابيب اختبار مختلفة. ويتم إهمال كل أنابيب الاختبار التي لا يوجد فيها أثر قابل للقياس من البروتين المطلوب. المحلول المتبقي يحوي البروتين المطلوب تنقيته، إضافة إلى بروتينات أخرى ذات حجم مشابه.
استراتيجيات التنقية > الفصل اعتماداً على الشحنة أو كراهية الماء

كروماتوغرافيا التفاعل الكاره للماء
يحوي وسط كروموتوغرافيا التفاعل الكاره للماء (HIC) أجزاء كارهة وأجزاء محبة للماء معاً (amphiphilic)، مما يسمح بفصل البروتينات اعتماداً على كرهها السطحي للماء. التفاعلات بين الراتنج والأجزاء الكارهة للماء من البروتين تكون ضعيفة جداً، لكن يتم تحسين هذا التفاعل بوضع عينة البروتين في وسط HIC راتنجي في صاد (buffer) ذو قوة أيونية كبيرة. بعدها يتم تخفيف القوة الأيونية للصاد من أجل تخفيف الكراهية للماء لاستخراج البروتينات.
كروماتوغرافيا التبادل الأيوني
المقالة الرئيسة: كروماتوغرافيا التبادل الأيوني
تفصل كروماتوغرافيا التبادل الأيوني المكونات اعتماداً طبيعة وردجة شحنتها الأيونية. يتم اختيار العمود الذي سيستخدم اعتماداً على نوع وقوة الشحنة. تملك راتنجات التبادل الأنيوني شحنة موجبة وتستخدم لإبقاء وفصل المركبات المشحونة سلبياً، في حين تملك راتنجات التبادل الكاتيوني شحنة سالبة وتستخدم في فصل الجزيئات المشحونة إيجابياً.
قبل بدء الفصل يتم ضخ الصاد (buffer) عبر العمود لموازنة الأيونات المشحونة عكسياً. عند حقن العينة تتبادل الجزيئات الذائبة مع أيونات الصاد حيث أن كل منها يتنافس على أماكن الارتباط في الراتنج. مدة إبقاء كل محلول يعتمد على قوة شحنته. ستستخلص المكونات المشحونة بشكل ضعيف أولاً، يتبعها تلك المشحونة بشكل أكبر. وبسبب طبيعة آلية الفصل هذه، تلعب كل من درجة الحرارة وتركيز الصاد ونوعه ودرجة pH أدواراً مهمة في التحكم بالفصل.
إن كروماتوغرافيا التبادل الأيوني أداة قوية جداً تستخدم في تنقية البروتين وتستخدم عادة في كل من الفصل التحضيري والتحليلي.
استراتيجيات التنقية > كروماتوغرافيا انجذابية

المقالة الرئيسة: كروماتوغرافيا انجذابية
إن الكروماتوغرافيا الانجذابية هي تقنية فصل اعتماداً على التعديل الجزيئي، والذي كثيراً ما يستخدم راتنجات حسب التطبيق. تملك هذه الراتنجات ربائط (ligands) موجودة على سطحها وخاصة بالمركب المراد فصله. غالباً ما تعمل بطريقة مشابهة لتفاعلات جسم مضاد-مستضد. يناسب هذا «المفتاح والقفل» بين الربيطة والهدف مما يجعلها خصوصيتها بالارتباط بالمركب المطلوب عالية، وعادة ما تكون على شكل قمة واحدة، في حيث لا يتم تخزين كل شيء متبقي في العينة.
العديد من الأغشية البروتينية هي بروتين سكري ويمكن تنقيتها بكروماتوغرافيا انجذابية للليكتين (lectin). يمسح للبروتينات المنحلة في المنظف بالارتباط بالراتنج الكروماتوغرافي الذي تم تعديله ليملك ليكتين مرتبط تشاركياً. في حين تغسل البروتينات التي لم ترتبط بالليكتين ثم يتم استخلاص البروتينات السكرية المرتبطة بإضافة تركيز عالي من سكر ينافس البروتينات السكرية المرتبطة في موقع ارتباط الليكتين. تملك بعض الليكتينات انجذابية عالية للسكريات قليلة التعدد (oligosaccharides) للبروتينات السكرية مما يجعل من الصعب تنافسها مع السكريات، ويجب تحرير البروتينات السكرية المرتبطة عن طريق إفساد الليكتين.
استراتيجيات التنقية > كروماتوغرافيا انجذابية > الارتباط بمعدن

تتضمن التقنية الشائعة هندسة سلسلة من 6 إلى 8 هيستيدينات (histidines) إلى البوابة N- أو C- من البروتين. يرتبط البولي-هيستيدين بقوة مع أيونات المعادن ثنائية التكافؤ كالنيكل والكوبالت. يمكن تمرير البروتين خلال عمود يحوي أيونات نيكل غير متحركة والتي ترتبط بوسم البولي-هيستيدين. تمر كل البروتينات غير الموسومة خلال العمود. يمكن استخلاص البروتين باستخدام الإِيميدازول، والذي ينافس وسم البولي-هيستيدين بالارتباط بالعمود، أو عن طريق إنقاص pH (عادة إلى 4.5)، مما يقلل من انجذابية الوسم للراتنج. تستخدم هذه الإجرائية لتنقية البروتينات المأشوبة مع وسم انجذاب مُهندَس (مثل 6xHis أو Clontech's HAT)، كما يمكن أن تستخدم للبروتينات الطبيعية ذات الانجذاب الطبيعي إلى الكاتيونات ثنائية التكافؤ.
استراتيجيات التنقية > كروماتوغرافيا انجذابية > كروماتوغرافيا الانجذاب المناعي

تستخدم كروماتوغرافيا الانجذاب المناعي الارتباط النوعي للجسم المضاد مع البروتين الهدف لتنقية البروتين بشكل انتقائي. يتضمن الإجراء تثبيت الجسم المضاد في مادة العمود، والتي ترتبط فيما بعد بالبروتين بانتقائية، فيما يمر كلما تبقى خلال العمود. يمكن استخلاص البروتين عن طريق تغيير درجة pH أو الملوحة. يمكن استخدام هذه الطريقة مع البروتينات من المصادر الطبيعية لأنها لا تتضمن هندسة وسم.
استراتيجيات التنقية > كروماتوغرافيا انجذابية > فصل بروتين موسوم

طريقة أخرى في فصل البروتين تقوم على هندسة وسم ببتيد مستضد هلى البروتين، ثم تنقية البروتين على عمود أو عن طريق حضن راتنج مهلهل مغطى بمادة مستضدة غير متحركة/ثابتة. يعرف هذا الإجراء بالترسيب المناعي. يمكن للترسيب المناعي توليد تفاعل انتقائي جداً والذي عادة ما ينتج البروتين المطلوب فقط. بعدها يمكن بسهولة فقل البروتينات الموسومة والمنقاة عن البروتينات الأخرى في المحلول واستخراجها مرة أخرى في محلول نظيف.
عندما لا نعود بحاجة للوسوم، يمكن التخلص منها عن طريق ببتيداز. وهذا عادة ما يتضمن هندسة مكان إزالة الببتيداز بين الوسم والبروتين.
استراتيجيات التنقية > كروماتوغرافيا سائلة عالية الأداء

المقالة الرئيسة: كروماتوغرافيا سائلة عالية الأداء
الكروماتوغرافيا السائلة عالية الأداء أو الكروماتو غرافيا السائلة عالية الضغط هي نوع من الكروماتوغرافيا الذي يطبق ضغط عالي لدفع المحاليل خلال العمود بشكل أسرع. مما يعني اختصار الانتشار وتحسيد الدقة. أكثر الأنواع شيوعاً هو «الطور المعكوس»، حيث تكون مادة العمود كارهة للماء. يتم استخراج البروتينات عن طريق تدرج من كميات متزايدة من مذيب عضوي، مثل الأسيتونتريل. يستخلص هذا البروتينات حسب كراهيتها للماء. بعد التنقية باستخدام HPLC يصبح البروتين في محلول يحوي فقط على مركبات تطايرية، يمكن تجفيدها بسهولة. تؤدي التنقية باستخدام HPLC إلى إفساد البروتينات المنقاة وذلا فلا يمكن تطبيقها إن على البروتينات التي لا تنطوي مجدداً بشكل تلقائي.
تركيز البروتين المنقى

غالباً يجب تركيز البروتين، بعد انتهاء عملية التنقية. وهناك عدة طرق للقيام بذلك.
تركيز البروتين المنقى > التجفيد

يمكن تجفيد (تجفيف) المحلول إن لم يكن يحوي على أي مكونات ذائبة غير البروتين المطلوب. يتم هذا عادة بعد استخدام HPLC. مما يؤدي إلى تطاير المواد الطيارة، تاركة البروتين خلفها.
تركيز البروتين المنقى > الترشيح الفائق

وذلك بترشيح المحلول البروتيني باستخدام أغشية نفوذة بشكل انتقائي. وظيفة الغشاء هو السماح للماء والجزيئات الصغيرة بالعبور وإبقاء البروتين. يتم ضغط المحلول عبر الغشاء باستخدام مضخة ميكانيكية، أو ضغط هواء، أو طرد مركزي.