مضاد الإنهاء
مكافحة الإستيصال

</br> التحريض في لامدا يسببه آليتان متميزتان تماما. الأول هو نتيجة التفاعل بين بروتين لامدا N وأهدافه في نسخ الملتهمة المبكرة، والثاني هو نتيجة تفاعل بين بروتين لامدا كيو وهدفه في المروج الملتهب المتأخر. نصف آلية N أولاً. لامدا N ، وهو بروتين أساسي صغير من عائلة الارجينين الغنية بالزيوت (ARM) من بروتينات ربط RNA ، يرتبط بحلقة جذعية 15 نيوكليوتيد (nt) تسمى BOXB. (ونحن سوف تستفيد أسماء المواقع في الحمض النووي ومائلة أسماء تسلسل الحمض النووي المقابلة؛. على سبيل المثال، BOXB وboxB) تم العثور boxB مرتين في كروموسوم امدا، مرة واحدة في كل من أوائل اثنين operons . وهو قريب من نقطة البداية لنسخة أوبرون L L ، وفي اتجاه أسفل الجين المترجم الأول لأوبرون P R. لا المسافة بين موقع بدء النسخ والمربع ب ، ولا طبيعة المروج (على الأقل في حالة المروجين المعتمدين على سيغما -70) ، ولا طبيعة المادة النهائية ذات صلة بالإجراء N. على الرغم من أن تسلسل boxB لا يتم حفظه بشكل جيد في البكتيريا الأخرى من عائلة lambda ، فإن معظم هذه العاثيات تقوم بترميز البروتينات المشابهة لـ lambda N ولديها تسلسلات قادرة على تكوين هياكل شبيهة BOXB في عملياتها P L و P R. في بعض الحالات، تم إثبات أن هذه الهياكل معترف بها من قبل النظير النونوي. ويعتقد أن هذا يفسر خصوصية الملتهمة لمضادات الإقلاع بوساطة N.
يتطلب مضاد التحقير الإجرائي معقدًا كاملاً ضد التحقير. يتضمن تجميع NusB و S10 و NusG على المركب الأساسي nt 2 إلى 7 من لامدا BOXA (CGCUCUUACACA) ، بالإضافة إلى منطقة محطة كاربوكسيل من N ، التي تتفاعل مع RNAP. دور NusG في رد فعل عامل مضاد الاسئصال غير واضح. يرتبط NusG بعامل الإنهاء Rho و RNAP. إنه يحفز معدل استطالة النسخ وهو مطلوب لنشاط بعض أطراف نهاية تعتمد على Rho. NusG هو أحد مكونات معقد الكامل ويعزز لهذا المضاد في المختبر. ومع ذلك، فإن تغيير لامدا BOXA إلى متغير يسمى إجماع BOXA ( يسمح لـ NusB و S10 بالتجمع في غياب NusG. علاوة على ذلك، فإن استنفاد NusG ليس له تأثير على مضاد لامبيدا N في الجسم الحي، وعلى عكس nusA و nusB و nusE ، لم يتم عزل أي طفرات نقطة في nusG تمنع نشاط N. يعزز Homus NusG ، RfaH ، استطالة العديد من النسخ في E. coli و S. typhimurium. لم يتم اختبار إمكانية أن RfaH و NusG زائدة عن الحاجة إلى N المضادة للتحديد، على الرغم من أن العديد من الوظائف الأخرى، لا يمكن استبدال البروتينين.
يمكن بوساطة الحمض النووي الريبي وكذلك البروتينات المضادة للتحقن. عاثية العصية القولونية HK022، وحيدا بين فاجات اللامي المعروف، لا ترميز التناظرية إلى N. امدا بدلا من ذلك، يعزز هذا المضاد النسخ فج المبكر من خلال العمل المباشر من سلاسل كتب دعا وضع (لاستخدام البلمرة) مواقع. هناك نوعان من المواقع ذات الصلة عن كثب وضع، واحدة تقع في الاوبرون P L والآخر يقع في الاوبرون P R، وهي تعادل تقريبا مواقف تسلسل الجوز في لامدا والأقارب امدا أخرى. وضع المواقع تعمل في رابطة الدول المستقلة لتعزيز قراءة المحطات النهائية في غياب جميع البروتينات HK022. ومن المتوقع النصوص وضعت لتشكيل لجنتين الجذعية حلقات مفصولة النوكليوتيدات المفردة واحدة. ويدعم هذا التنبؤ من خلال الدراسات الطفرية ونمط حساسية اثنين من الحمض النووي الريبي للانقسام مع البكتريا الداخلية أحادية ومزدوجة حبلا. تعتبر بنية الحمض النووي الريبي حاسمة بالنسبة لمضادات الإيقاع لأن الطفرات التي تمنع تكوين أزواج القاعدة في السيقان تقلل الوظيفة، ويمكن كبح هذه الطفرات من خلال الطفرات الإضافية التي تعيد اقتران القاعدة. مثل لامدا N و Q ، فإن متواليات PUT تثبط إيقاف البلمرة مؤقتًا وتعزز مقاومة التحلل في نظام النسخ المختبري المنقى. على عكس لامدا N ، لا يلزم وجود عوامل البكتيريا أو البكتيريا المساعدة. الطفرات الوحيدة المعروفة بحظر كتلة مكافحة الوسيطة PUT تغير الأحماض الأمينية المحفوظة للغاية الموجودة في المجال القريب الغني بالسيستين للوحدة الفرعية RNAP beta. السلالات التي تحمل هذه الطفرات غير قادرة على دعم النمو الحويضي لـ HK022 ولكنها طبيعية في جميع النواحي الأخرى التي تم اختبارها، بما في ذلك النمو الحديدي لامدا وأقارب لامدا الأخرى. تشير الأنماط الظاهرية المقيدة بالملتهمة التي تمنحها هذه الطفرات إلى أنها تغير مجال RNAP-beta 'الذي يتفاعل بشكل خاص مع PNA RNA الوليدة في مركب استطالة النسخ، ولكن لم يتم اختبار هذه الفكرة مباشرة. استقرار التفاعل PUT -RNAP المفترض وطبيعة التعديل الذي يسببه PUT لمجمع الاستطالة غير معروف.
تم اكتشاف مضاد التحقُّق المُعالِج لأول مرة في العاثية البكتيرية، ولكن تم العثور على أمثلة منذ ذلك الحين في العمليات البكتيرية. يتم تنظيم معاملات E. coli rrn بواسطة آلية مضادة للتحديد تعتمد على المواقع التي ترتبط ارتباطًا وثيقًا بصندوق لامدا A والمحفز الموجود بالقرب من الجينات الهيكلية 16S و 23S في كل وحدة. تتشابه تسلسلات مواقع rrn BOXA مع الإجماع البكتيري أكثر مما هو الحال في لامدا، وهي تربط NusB-S10 بكفاءة أكبر. على الرغم من أن الهياكل ذات العروة الجذعية المشابهة لـ BOXB تم العثور عليها كمُشجِّع بالقرب من مواقع BOXA ، إلا أنها ليست ضرورية لمقاومة التحصين. تسلسل rrn BOXA يضفي نشاطًا مضادًا تمامًا ضد Rho المعتمد ولكن ليس ضد الإنهاءات الجوهرية. BOXA يزيد أيضًا من معدل استطالة النسخ بواسطة RNAP. تؤدي الطفرات النقطية في BOXA إلى إنهاء النسخ المبكر. يتطلب rrn antitermination NusB في الجسم الحي، كما هو موضح في تجربة استنفاد NusB. يحفز NusA معدل الاستطالة لسلاسل rrn RNA التي تحمل BOXA. يقترح دور NusA أيضًا من خلال الملاحظة أن طفرة nusA10 (Cs) تثبط كلا من antitermation ومعدل استطالة النسخ في أوبرا رن. دور عوامل Nus الأخرى في تنظيم rrn في الجسم الحي غير واضح. في المختبر، مركب مضاد للتحديد يشتمل على أشكال NusA و NusB و S10 و NusG في تسلسل BOXA لـ rrnG ، لكن هذه المكونات ليست كافية للتحديد ضد نفسها. هناك حاجة لعامل أو عوامل إضافية يمكن توفيرها بواسطة مستخرج خلوي، ولكن هوياتها غير معروفة.