أكتين
ديناميات التجميع > التنوي والبلمرة

عوامل النواة ضرورية لتحفيز بلمرة الأكتين. أحد هذه
العوامل هو مركب Arp2 / 3، الذي يحاكي ثنائيات G-actin من أجل تحفيز التنوي (أو تكوين الثلث الأول) لـ G-actin الأحادي. و Arp2 / 3 معقدة تربط لالأكتين خيوط في 70 درجة لتشكيل فروع جديدة الأكتين خارج القائمة الأكتين خيوط. التنوي Arp2 / 3 بوساطة ضروري للهجرة الخلوية الموجهة.  أيضًا ، تربط خيوط الأكتين نفسها بـ ATP ، ويؤدي التحلل المائي لـ ATP إلى زعزعة استقرار البوليمر.
نمو شعيرات الأكتين يمكن ينظمها ثيموسين و profilin . يرتبط الثيموسين بـ G-actin لعزل عملية البلمرة ، بينما يرتبط البروفيلين بـ G-actin لتبادل ADP لـ ATP ، مما يعزز الإضافة الأحادية إلى الشائكة ، بالإضافة إلى نهاية خيوط F-actin.
F-actin قوي وديناميكي. على عكس البوليمرات الأخرى ، مثل الحمض النووي ، الذي ترتبط عناصره المكونة معروابط تساهمية ، يتم تجميع مونومرات خيوط الأكتين بواسطة روابط أضعف.  تحل الروابط الجانبية مع المونومرات المجاورة هذه الحالة الشاذة ، والتي من الناحية النظرية يجب أن تضعف الهيكل حيث يمكن كسرها عن طريق التحريض الحراري. بالإضافة إلى ذلك ، تمنح الروابط الضعيفة ميزة أن الأطراف الخيطية يمكنها بسهولة تحرير أو دمج المونومرات. وهذا يعني أنه يمكن إعادة تشكيل الخيوط بسرعة ويمكن أن تغير البنية الخلوية استجابةً لمحفز بيئي. التي ، جنبا إلى جنب مع الكيمياء الحيوية الآلية التي يتم بواسطتها تُعرف باسم «ديناميكية التجميع».
يتم إجراء الدراسات التي تركز على تراكم وفقدان الوحدات الفرعية بواسطة الألياف الدقيقة في المختبر (أي في المختبر وليس على الأنظمة الخلوية) حيث تؤدي بلمرة الأكتين الناتج إلى نفس الأكتين F كما ينتج في الجسم الحي . و في الجسم الحي يتم التحكم العملية عن طريق العديد من البروتينات من أجل جعلها تستجيب لمطالب الخلوية، وهذا يجعل من الصعب مراقبة الأوضاع الأساسية.
يحدث الإنتاج في المختبر بطريقة متسلسلة:
أولاً ، هناك «مرحلة التنشيط»، عندما يحدث الترابط وتبادل الكاتيونات ثنائية التكافؤ في أماكن محددة على G-actin ، المرتبط بـ ATP. ينتج عن ذلك تغيير في التوافق ، يُسمى أحيانًا مونومر G * -actin أو F-actin لأنه يشبه إلى حد بعيد الوحدات الموجودة على الفتيل.  هذا يجهزها لـ «طور التنوي»، حيث يؤدي الأكتين G إلى ظهور شظايا صغيرة غير مستقرة من F-actin تكون قادرة على البلمرة. يتم تشكيل الثنائيات والقواطع غير المستقرة في البداية. تبدأ «مرحلة الاستطالة» عندما يكون هناك عدد كبير بما فيه الكفاية من هذه البوليمرات القصيرة. في هذه المرحلة ، تتشكل الخيوط وتنمو بسرعة من خلال الإضافة القابلة للانعكاس لمونومرات جديدة في كلا الطرفين.أخيرًا ، يتم تحقيق توازن ثابت حيث يتم تبادل مونومرات G-actin عند طرفي الميكروفيلم دون أي تغيير في طوله الإجمالي.  في هذه المرحلة الأخيرة ، يُعرَّف «التركيز الحرج C c» على أنه النسبة بين ثابت التجميع وثابت التفكك لـ G-actin ، حيث لا ينتج عن الديناميكية الخاصة بإضافة وإزالة الثنائيات والقواطع أي تغيير في طول الميكروفيلمنت. تحت في المختبر الظروف C ج هو 0.1 ميكرومتر،  وهو ما يعني أنه في حدوث ارتفاع قيم البلمرة وفي انخفاض قيم يحدث التحلل.
كما هو موضح أعلاه ، على الرغم من أن الأكتين يحلل ATP ، فإن كل شيء يشير إلى حقيقة أن ATP ليس مطلوبًا لتجميع الأكتين ، بالنظر إلى أنه من ناحية ، يحدث التحلل المائي بشكل أساسي داخل الشعيرة ، ومن ناحية أخرى يمكن لـ ADP أيضًا تحريض البلمرة. هذا يطرح السؤال عن فهم أي عملية غير مواتية للديناميكا الحرارية تتطلب مثل هذا الإنفاق الهائل للطاقة. تتكون دورة الأكتين ، التي تجمع بين التحلل المائي لـ ATP إلى بلمرة الأكتين ، من الإضافة التفضيلية لمونومرات G-actin-ATP إلى نهاية الشعيرة الشائكة ، والتفكيك المتزامن لمونومرات F-actin-ADP عند الطرف المدبب حيث يكون ADP لاحقًا تحولت إلى ATP ، وبالتالي إغلاق الدورة. يُعرف هذا الجانب من تكوين خيوط الأكتين «بالمطاحن».
يتحلل ATP بالماء بسرعة نسبيًا بعد إضافة مونومر G-actin إلى الفتيل. هناك نوعان من الفرضيات حول كيفية حدوث ذلك ؛ على مؤشر ستوكاستيك ، مما يوحي بأن التحلل عشوائيا يحدث بطريقة ما في بعض الطريق تتأثر جزيئات المجاورة؛ والمتجهية ، مما يشير إلى أن التحلل المائي يحدث فقط بجوار الجزيئات الأخرى التي تم تحلل ATP فيها بالفعل. في كلتا الحالتين ، لا يتم تحرير P iالناتج ؛ يبقى لبعض الوقت مرتبطًا بشكل غير تساهمي بـ ADP في أكتين. بهذه الطريقة توجد ثلاثة أنواع من الأكتين في الشعيرة: ATP- Actin و ADP + P i -Actin و ADP-Actin. تعتمد كمية كل نوع من هذه الأنواع الموجودة في خيوط على طوله وحالته: مع بدء الاستطالة ، يحتوي الخيط على كمية متساوية تقريبًا من مونومرات الأكتين المرتبطة بـ ATP و ADP + P i وكمية صغيرة من ADP-Actin عند (-) النهاية. عندما يتم الوصول إلى الحالة الثابتة ، ينعكس الموقف ، مع وجود ADP على طول غالبية الفتيل والمنطقة الأقرب للنهاية (+) التي تحتوي على ADP + P i ومع وجود ATP فقط عند الطرف.
إذا قارنا الخيوط التي تحتوي فقط على ADP-Actin مع تلك التي تتضمن ATP ، في السابق تكون الثوابت الحرجة متشابهة في كلا الطرفين ، بينما C c للنيوكليوتيدات الأخرى مختلفة: عند الطرف (+) Cc + = 0.1 μM ، بينما في الطرف (-) Cc - = 0.8 ميكرومتر ، مما يؤدي إلى المواقف التالية:
بالنسبة لتركيزات G-actin-ATP أقل من Cc + لا يحدث استطالة في الفتيل.
بالنسبة لتركيزات G-actin-ATP أقل من Cc - لكن الاستطالة أكبر من Cc + يحدث عند النهاية (+).
بالنسبة لتركيزات G-actin-ATP الأكبر من Cc - ينمو الخيط الدقيق عند كلا الطرفين.
لذلك من الممكن استنتاج أن الطاقة الناتجة عن التحلل المائي تُستخدم لإنشاء «حالة ثابتة» حقيقية ، أي تدفق ، بدلاً من توازن بسيط ، ديناميكي ، قطبي ، ومتصل بالخيوط. هذا يبرر إنفاق الطاقة لأنه يعزز الوظائف البيولوجية الأساسية.  بالإضافة إلى ذلك ، يتم الكشف عن تكوين أنواع المونومر المختلفة بواسطة بروتينات ربط الأكتين ، والتي تتحكم أيضًا في هذه الديناميكية ، كما سيتم وصفه في القسم التالي.
تم العثور على تشكيل الميكروفيلم عن طريق جهاز المشي ليكون غير نمطي في الستريوسيليا . في هذه الحالة ، يكون التحكم في حجم الهيكل قميًا تمامًا ويتم التحكم فيه بطريقة ما عن طريق التعبير الجيني ، أي من خلال الكمية الإجمالية لمونومر البروتين المركب في أي لحظة معينة.