حديد
الدور الحيوي > عند الإنسان

يحوي جسم إنسان بالغ وسطياً على 0.005% (خمسة بالألف) من وزنه حديداً، وذلك يعادل قرابة أربعة غرامات؛ ويكون قرابة ثلاث أرباع تلك الكمّيّة على هيئة هيموغلوبين، وهي سويّة تبقى ثابتة على الرغم أنّ قرابة ميليغرام واحد من الحديد يُمتصّ يومياً من الجسم؛ لأنّ الجسم يعيد تدوير الهيموغلوبين من أجل الحفاظ على محتوى الحديد فيه.
بعد دخوله إلى الوسط الخلوي داخل جسم الإنسان، يُضبَط مستوى الحديد بشكلٍ دقيق؛ ويساهم بروتين الترانسفرّين  بدورٍ أساسيِّ في ذلك، إذ يقوم بالارتباط مع أيونات الحديد الممتصّ في منطقة الاثنا عشري، وينقله في مجرى الدم إلى الخلايا. يحوي بروتين ترانسفرّين على أيون الحديديك 3+Fe في مركز ثماني سطوح مشوّه الشكل ، والذي يرتيط مع ذرّة نتروجين وثلاث ذرّات أكسجين، بالإضافة إلى وجود أنيون كربونات مُمَخْلِب  قادرٍ على احتجاز أيونات الحديديك في الداخل. يُختزَل الحديد في الترانسفرّين في نخاع العظام من الحديديك إلى الحديدوز ليتحوّل الترانسفيرّين بذلك إلى فِرّيتين .
يساهم الهيموغلوبين (خضاب الدم) في نقل الأكسجين في كريات الدم الحمراء ويمنحها اللون الأحمر، ويقوم بنقل الأكسجين في الشرايين من الرئتين إلى العضلات، حيث يُحوّل هناك إلى ميوغلوبين، والذي يُخزّن إلى حين الحاجة إليه من أجل الأكسدة الاستقلابية للغلوكوز المولّدة للطاقة. يرتبط الهيموغلوبين مع ثنائي أكسيد الكربون الناتج عن أكسدة الغلوكوز وينقله عبر الأوردة على هيئة أنيون بيكربونات عائداً إلى الرئتين، حيث يُطرَح مع الزفير. يقع الحديد في الهيموغلوبين في واحد من أربع مراكز من الهيم، ويكون الحديد فيه سداسي التناسق، بحيث يكون الحديد قادراً على تشكيل ستّ روابط تناسقية: أربع روابط مع ذرّات نتروجين في حلقة البورفيرين، ورابطة خامسة مع ذرّة نتروجين في حلقة إيميدازول في الحمض الأميني الهستيدين الطرفي والمتوفّر من سلسلة جانبية من البروتين المرتبط بالهيم، ورابطة سادسة محجوزة ومخصّصة من أجل الارتباط مع جزيء الأكسجين. عندما لا يرتبط الهيموغلوبين مع الأكسجين، والذي يدعى حينها هيموغلوبين منزوع الأكسجين (ديوكسي هيموغلوبين) تكون أيونات الحديدوز 2+Fe في مركز الهيم في حالة تشكيل إلكتروني مرتفع اللفّ المغزلي ، ممّا يزيد من حجمها، بالتالي تصبح الفجوة في منتصف حلقة البورفيرين صغيرةً عليها، ممّا يؤدّي إلى نتوء أيونات الحديدوز بمسافةٍ مقدارها 55 بيكومتر، وبالتالي إلى تغيّر الشكل الهندسي للجزيء، ممّا يؤدّي إلى حجب الموقع السادس المخصّص للأكسجين عبر الارتباط مع نتروجين من هيستيدين طرفي آخر.
عندما يلتقط الهيموغلوبين منزوع الأكسجين جزيء أكسجين، فإنّ الهيستيدين الطرفي يتنحّى جانباً ويعود إلى موضعه عند الارتباط الوثيق لجزيء الأكسجين، والذي يشكّل رابطة هيدروجينية معه. ممّا يجعل أيون الحديدوز 2+Fe في حالة تشكيل إلكتروني منخفض اللفّ المغزلي ، وذلك يخفّض من الحجم الذي تشغله فراغياً بمقدار 20%، ممّا يمكّن من عودتها إلى الفجوة في منتصف حلقة البورفيرين، بالتالي يعود الشكل الهندسي للجزيء مستوياً مرّة أخرى. بالإضافة إلى ذلك، فإنّ الرابطة الهيدروجينية المذكورة تساهم في إمالة جزيء الأكسجين، بحيث تصبح زاوية الرابطة Fe–O–O قرابة 120°، وذلك يجنّب تشكيل روابط جسرية مثل Fe–O–Fe أو Fe–O2–Fe، والذي قد يؤدّي وجودها إلى حدوث انتقال إلكتروني، أو إلى أكسدة الحديدوز إلى حديديك، أو إلى تَهَدّم سلسلة بروتين الهيموغلوبين، الأمر الذي يؤدّي إلى تغيّر شكل وحدات أخرى في الهيموغلوبين لتتشكّل بذلك ألفة كيميائية تجاه الأكسجين، بالتالي عندما يقوم الهيموغلوبين منزوع الأكسجين بالتقاط الأكسجين فإنّ ألفته تجاه الأكسجين ستزداد، والعكس صحيح. من جهةٍ أخرى، فإنّ جزيء الميوغلوبين يحوي على مجموعة هيم واحدة، بالتالي لا تحدث ظاهرة تأثّر الألفة بمجموعات الهيم الأخرى. لذلك فإنّ الهيموغلوبين يكون شبه مشبعاً بالأكسجين في المناطق مرتفعة الضغط الجزئي من الأكسجين والموجودة في الرئتين، ولكن بالمقابل تكون ألفته تجاه الأكسجين أقلّ بكثير من تلك التي للميوغلوبين، والذي يتأكسج حتّى في ضغوط جزئية منخفضة من الأكسجين والموجودة في أنسجة العضلات. يؤدّي وجود ثنائي أكسيد الكربون في المحيط إلى التقليل من ألفة الهيموغلوبين إلى الأكسجين، كما هو معروف في تأثير بور. هناك بعض الجزيئات ذات التأثير السمّي على الإنسان، مثل أحادي أكسيد الكربون CO وثلاثي فلوريد الفوسفور PF3، والتي تعود سمّيتها إلى ارتباطها إلى الهيموغلوبين بشكل أوثق من ارتباط الأكسيجن، ممّا يؤدّي إلى تثبيط عمليات نقل الأكسجين إلى خلايا الجسم. يدعى جزيء الهيموغلوبين عند ارتباطه مع أحادي أكسيد الكربون باسم كربوكسي هيموغلوبين.  تحوي بروتينات السيتوكروم على مجموعات هيم، وهي تدخل في عمليات الأكسدة الاستقلابية للغلوكوز بالأكسجين؛ ويرتبط حينها الموقع السادس إمّا بنتروجين إيميداوزل أو بذرّة كبريت من ميثيونين، ممّا يجعل من تلك البروتينات خاملةً بشكل كبير تجاه الأكسجين. يبقى الحديد عند الانتقال الإلكتروني في حالة لفٍّ مغزليٍّ منخفض، إلّا أنّ حالة الأكسدة للحديد تتغيّر بين +2 و+3. تعدّ البروتينات الحديدية الكبريتية ذات أهمية كبيرة، فهي تساهم في عمليات الانتقال الإلكتروني البَينيّة. تحوي هذه البروتينات على تجمّعات عنقودية من ذرّات الحديد والكبريت، وذلك في بنىً معقّدة؛ وقد يصل عدد ذرّات الحديد فيها إلى ثمان ذرّات. أمّا أبسط تلك البروتينات فهو الروبردوكسين، والحاوي على ذرّة حديد واحدة متناسقة إلى أربع ذرّات من الكبريت.