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뮤테이스에 의해 촉매된 반응은 2개의 별개의 인산기를 포함하는 데, 2번 탄소의 인산기는 3번 탄소에서 제거된 인산기와 동일한 인산기가 아니다. 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스의 초기 상태에서 활성 부위는 특정 히스티딘 잔기의 인산화에 의해 형성된 포스포히스트딘 복합체를 함유한다. 3-포스포글리세르산이 활성 부위로 들어갈 때 포스포히스티딘 복합체는 효소로부터 기질의 2번 탄소로 인산기의 이동을 촉진하여 2,3-비스포스포글리세르산 중간생성물을 생성하도록 위치한다. 효소의 히스티딘 잔기의 탈인산화는 효소의 입체 배치에서 국소적인 알로스테릭 변화를 일으켜서 기질인 3-포스포글리세르산을 효소의 활성 부위의 히스티딘 잔기와 정렬시키고 히스티딘 잔기의 인산기를 3-포스포글리세르산의 2번 탄소로 이동시켜 2,3-비스포스포글리세르산을 형성시키고 이어서 2,3-비스포스포글리세르산의 3번 탄소의 인산기를 효소의 히스티딘 잔기로 이동시켜 효소를 초기의 인산화된 상태로 되돌리고 생성물인 2-포스포글리세르산을 방출시킨다. 2,3-비스포스포글리세르산의 처리 과정은 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)의 보조 인자를 필요로 한다. 대조적으로 보조 인자 비의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(iPGM) 부류는 2,3-비스포스포글리세르산과 무관하며, 포스포세린 중간생성물을 사용하여 모노포스포글리세르산 상에서 인산기의 분자 내 이동을 촉매한다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 주로 약 32 kDa의 동일하거나 밀접하게 관련된 소단위체의 2개의 이량체로 존재한다. 포스포글리세르산 뮤테이스는 효모처럼 간단한 생물에서부터 사람에 이르기까지 대부분의 생물체에서 발견되며, 그 구조는 전체적으로 매우 잘 보존되어 있다.
포유류에서 효소 소단위체는 근육-유래 형태(m-타입) 또는 다른 조직(뇌에서 분리된 b-타입)인 것으로 보인다. 이량체로 존재하는 포스포글리세르산 뮤테이스는 전체 분자를 구성하는 소단위체에 따라 3가지 동질효소(mm, bb, mb)로 나뉜다. mm 동질효소는 거의 전적으로 평활근에서 주로 발견된다. mb 동질효소는 심장근 및 골격근에서 발견되며, bb 동질효소는 나머지 조직에서 발견된다. 3가지 동질효소는 모든 조직에서 발견될 수 있지만, 위에서 언급한 분포 장소는 각각의 발견 빈도에 기초한다.
포스포글리세르산 뮤테이스에 의해 촉매되는 반응은 작은 양(+)의 깁스 자유 에너지를 가지며, 반응은 양방향으로 쉽게 진행된다. 이 반응은 가역반응이기 때문에 해당과정에 대한 주요 조절 지점이 아니다.
바나드산, 아세트산, 염화 이온, 인산, 2-포스포글리콜산, N-[트리스(하이드록시메틸)메틸-2-아미노]에테인설포네이트와 같은 음이온 분자들은 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)의 뮤테이스 활성의 저해제로 알려져 있다. 연구에 따르면 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)는 이온 농도의 변화에 민감하며, 염의 농도가 증가하면 효소의 포스파테이스의 활성이 증가하고, 뮤테이스의 활성은 억제된다. KCl과 같은 특정 염은 2-포스포글리세르산 및 뮤테이스 활성과 관련하여 경쟁적 저해제인 것으로 알려져 있다. 인산 및 2-포스포글리콜산은 기질인 2-포스포글리세르산 및 2,3-비스포스포글리세르산과 관련하여 뮤테이스 활성의 경쟁적 저해제이다.
포스포글리세르산 뮤테이스의 결핍은 경증 내지 중등도의 증상을 희귀 상염색체 열성 유전 질환인 글리코젠 축적병 X형을 유발하지만, 생명을 위협할 정도는 아니고 생활 방식의 조절로 관리할 수 있다. 이것은 대사 근육병으로 제시되며, 이전에 근위축증으로 알려진 많은 형태의 증후군들 중 하나이다. PGAM1의 결핍은 간에 영향을 미치는 반면, PGAM2의 결핍은 근육에 영향을 미친다.
발병기는 일반적으로 유년기에서 성년기 초기로 알려져 있지만, 장애에 의해 약간 영향을 받을 수 있는 일부 사람들은 그 장애를 알지 못할 수도 있다. 포스포글리세르산 뮤테이스(PGAM) 결핍 환자는 일반적으로 근육통, 경련, 근육 괴사 및 미오글로빈뇨증을 유발할 수 있는 짧고 격렬한 활동을 하는 경우를 제외하고는 무증상이다. 포스포글리세르산 뮤테이스 결핍의 특이한 병리학적 특징은 관형 응집체와의 연관성이다. 그 증상은 육체적인 노력이나 활동, 경련, 근육통 등에 대한 불내성이다. 영구적인 쇠약은 드물다. 이 질환은 진행되지 않고 예후가 좋다.
마오이창(, 1870년 10월 15일 ~ 1920년 1월 2일)은 중국의 농부로 자는 순성(順生), 호는 량비(良弼)이다. 후난성 샹탄시 출신이며 마오쩌둥의 아버지이기도 하다.
마오이창은 후난성 샹탄시에서 농부였던 모은보(毛恩普,마오언푸)와 유씨의 아들로 태어나서 16세 시절에 원치메이(文七妹)와 결혼했다. 마오이창은 17세 시절부터 가업을 시작했지만 집안 살림 때문에 상군에서 2년 동안 복무하면서 지식을 쌓게 된다.
마오이창은 군 복무를 마친 이후에 농업 현장으로 복귀하여 대금업자, 곡물 상인으로 활동했고 지방의 곡식을 사들여서 도시에서 더 높은 가격에 팔았다. 또한 후난성 사오산시의 농지를 사들이면서 후난성 사오산시에서 부유한 농부 가운데 한 사람이 되었다.
엔올레이스() 또는 포스포피루브산 수화효소() ()는 해당과정의 9번째 단계를 촉매하며, 2-포스포글리세르산을 포스포엔올피루브산으로 전환시키는 반응을 촉매하는 금속효소이다. 엔올레이스가 촉매하는 반응은 다음과 같다.
엔올레이스는 분해효소 부류에 속하며, 특히 탄소-산소 결합을 분해하는 하이드로-분해효소에 속한다. 이 효소의 계통명은 2-포스포-D-글리세르산 하이드로-분해효소 (포스포엔올피루브산-형성)()이다.
기질의 주변 농도에 따라 엔올레이스 반응은 가역적이다. 사람의 엔올레이스의 최적 pH는 6.5이다. 엔올레이스는 해당과정 또는 발효가 가능한 모든 생물에 존재한다. 엔올레이스는 1934년에 로만(Lohmann)과 오토 프리츠 마이어호프에 의해 발견되었으며, 이후 사람의 근육과 적혈구를 포함한 다양한 세포로부터 분리되었다. 사람에서 엔올레이스 결핍증은 유전성 용혈성 빈혈과 관련이 있는 반면, ENO3 결핍은 글리코젠 축적병 X형과 관련이 있다.
사람에는 α, β, γ의 3가지 엔올레이스 소단위체가 있는데, 각각 별개의 유전자에 의해 암호화되어 있으며, 서로 조합되어 αα, αβ, αγ, ββ, γγ의 5가지의 서로 다른 동질효소를 형성한다. 이들 동질효소들 중 동종이량체 3가지(αα, ββ, γγ)는 다른 것들 보다 사람의 성인 세포에서 보다 일반적으로 발견된다.
엔올레이스는 커다란 엔올레이스 슈퍼패밀리의 일원이다. 엔올레이스의 분자량은 동질효소의 종류에 따라 82,000-100,000 Da이다. 사람의 알파-엔올레이스에서, 2개의 소단위체는 배열 방향이 역평행이어서 한 소단위체의 Glu20이 Arg414와 이온 결합을 형성한다. 각각의 소단위체는 두 개의 별개의 도메인이 있다. 더 작은 N-말단 도메인은 3개의 α-나선 및 4개의 β-시트로 구성되어 있다. 더 큰 C 말단 도메인은 2개의 β-시트로 시작하고 이어서 2개의 α-나선으로 이어지며, β-시트가 α-나선으로 둘러싸이도록 배열된 β-시트와 α-나선이 번갈아가며 구성된 배럴로 끝난다. 효소의 조밀하고 구형인 구조는 이들 두 도메인 사이의 상당한 소수성 상호작용에 기인한다.
엔올레이스는 활성에 특히 중요한 활성 부위에 5개의 잔기를 가지고 있는 고도로 보존된 효소이다. 야생형의 엔올레이스와 비교했을 때, Glu168, Glu211, Lys345 또는 Lys396 잔기에서의 돌연변이는 엔올레이스의 활성 수준을 크게 감소시킨다. 또한, His159에 영향을 미치는 돌연변이는 원래 촉매 활성의 0.01%만 가지게 된다. 엔올레이스의 필수적인 부분은 활성 부위에서 2개의 Mg2+ 보조 인자이며, 이는 기질의 음전하를 안정화시키는 역할을 한다.
동위원소 탐침을 사용한 2-포스포글리세르산의 포스포엔올피루브산으로의 전환 반응의 전체적인 메커니즘은 카르보음이온 중간생성물을 포함하는 E1cB-제거 반응으로 제안된다. 다음의 자세한 메커니즘은 효소의 결정 구조 및 효소 반응 속도론에 대한 연구를 기반으로 한다. 기질인 2-포스포글리세르산이 α-엔올레이스에 결합할 때, 2-포스포글리세르산의 카복실기는 효소의 활성 부위에서 2개의 마그네슘 이온 보조 인자에 위치하게 된다. 이는 알파 수소의 산성도를 증가시켜면서 탈양성자화된 산소의 음전하를 안정화시킨다. 엔올레이스의 Lys345는 알파 수소를 탈양성자화시키고, 생성된 음전하는 카복실산 산소에 대한 공명 및 마그네슘 이온 보조 인자에 의해 안정화된다. 탄소 음이온 중간생성물의 생성에 이어 C3 상의 수산화물은 Glu211의 도움으로 물로 제거되고, 포스포엔올피루브산이 생성된다.
또한, 촉매 작용을 돕는 효소 내에서 입체구조의 변화가 일어난다. 사람의 α-엔올레이스에서, 기질을 2개의 촉매 마그네슘 이온, Gln167 및 Lys396과의 상호작용으로 인해 효소에 결합할 때 위치로 회전한다. 루프의 이동으로 인해 Ser36에서 His43으로, Ser158에서 Gly162로, Asp255에서 Asn256으로 이동하면 Ser39는 Mg2+와 조정하여 활성 부위를 폐쇄할 수 있다. 촉매 마그네슘 이온과의 배위에 더하여, His159에 의한 포스포릴기의 양성자화 및 Arg374.에의 근접성으로 인해 기질의 알파 수소의 pKa가 낮아진다. Arg374는 또한 활성 부위의 Lys345가 탈양성자화되도록 하여, 메커니즘에서의 역할을 대비하기 위해 Lys345를 준비시킨다.
최근의 의료 실험에서, 특정 상태와 그 심각성을 진단하기 위해 엔올레이스의 농도가 샘플링되었다. 예를 들어, 뇌척수액에서 높은 농도의 엔올레이스는 시험된 다른 효소들(알돌레이스, 피루브산 키네이스, 크레아틴 키네이스 및 젖산 탈수소효소)보다 별아교세포종과 더 강한 상관관계가 있었다. 같은 연구에서 뇌척수액의 엔올레이스 수치가 가장 높은 환자에서 가장 빠른 종양 성장 속도가 나타났다. 최근 심근 경색 또는 뇌졸중 사고를 겪은 환자에서 증가된 수준의 엔올레이스가 확인되었다. 뇌척수액 뉴런-특이적 엔올레이스, 혈청 뉴런-특이적 엔올레이스 및 크레아틴 키네이스(BB형)의 수준은 심정지 희생자의 예후 평가를 나타내는 것으로 확인되었다. 다른 연구는 뇌혈관 사고 피해자의 뉴런-특이적 엔올레이스 수준의 예후 값에 중점을 두었다.
엔올레이스의 저분자 저해제는 효소의 촉매 메커니즘의 화학적 탐침(기질 유사체)로 합성되어 왔으며, 최근에는 암과 전염병의 잠재적 치료법으로 연구되고 있다. 대부분의 저해제는 금속 킬레이트 특성을 가지며, 마그네슘과의 상호작용으로 효소와 결합한다. 이들 중 가장 강력한 것은 포스포아세토하이드록사메이트이며, 이는 양성자화되지 않은 형태로 효소에 대한 pM 친화도를 갖는다. 포스포노아세토하이드록사메이트는 2-포스포글리세르산과 포스포엔올피루브산 사이에서 추정되는 촉매 중간생성물과 구조적으로 유사하다. 이 저해제는 항트리파노솜 약물로, 보다 최근에는 항암제로 구체적으로 1p36 종양 억제 유전자 좌위의 일부인 ENO1 유전자의 동형 접합 결실(합성치사)로 인한 엔올레이스 결핍인 교모세포종에서 이 저해제를 사용하려는 시도가 있었다. 특히 혐기성 조건에서 그람 양성 세균 및 그람 음성 세균에 대해 활성인 천연물인 포스폰산 항생제 SF2312 (CAS 107729-45-3)는 포스포노아세토하이드록사메이트(4za0)와 유사한 방식으로 결합하는 엔올레이스(4zcw)의 고효능 저해제이다. 알로스테릭 결합제인 ENOblock은 처음에 엔올레이스의 저해제로 설명되었지만, 실제로는 효소를 저해하지는 않고, 세포 외에서 엔올레이스의 효소 분석을 방해하는 것으로 나타났다. ENOblock은 전사 조절과 같은 해당과정 이외의 기능에 영향을 미치는 엔올레이스의 세포에서 위치를 바꾸는 것으로 밝혀졌다. 상업적 분석을 사용한 후속 분석은 또한 ENOblock이 생물학적 맥락, 예컨데 세포 및 동물 조직에서의 엔올레이스 활성을 저해할 수 있음을 나타냈다. 메틸글리옥살도 사람의 엔올레이스의 저해제로 기술되어 있다.
플루오린화물은 엔올레이스의 기질인 2-포스포글리세르산과 엔올레이스의 활성 부위를 두고 경쟁하는 것으로 알려져 있다. 플루오린화물은 마그네슘 및 인산과 복합체를 형성할 수 있으며, 이는 2-포스포글리세르산 대신에 엔올레이스의 활성 부위에 결합할 수 있다. 한 연구에 따르면 플루오린화물은 생체외에서 세균의 엔올레이스를 저해할 수 있다.
《타임 머신》()은 1960년에 개봉한 미국의 영화이다. 이 영화는 SF의 개발에 영향을 준 1895년 H. G. 웰스의 동명의 소설에 기반을 둔다.
마오안룽(, 1927년 ~ 1931년)은 마오쩌둥과 양카이후이 사이에서 태어난 셋째 아들이다. 1927년에 후베이성 우창시에서 태어났으며 그의 형제로는 마오안잉, 마오안칭이 있다. 1931년에 고열을 동반한 질병으로 인해 요절했다.
아시안 하이웨이 43호선(AH43, )은 인도의 아그라와 스리랑카의 마타라까지 이어주는 총 연장 3,024 km의 거리를 가진 아시안 하이웨이 노선망이다. 기점인 아그라에서는 아시안 하이웨이 1호선과 만난다.
아시안 하이웨이 43호선은 스리랑카보다는 인도의 여러 주요 도시들을 통과하고 있는 핵심 도로이기도 하다. 먼저 아그라에서는 아시안 하이웨이 1호선과 만나고, 괄리오르에서는 아시안 하이웨이 47호선과 접촉하며, 나그푸르에서는 아시안 하이웨이 46호선을, 하이데라바드와 벵갈루루에서는 아시안 하이웨이 45호선과 아시안 하이웨이 47호선이 서로 만난다. 그 외에도 접촉된 도로가 없는 유일한 도시인 마두라이가 있으며, 그 외에도 라메스와람을 통해 스리랑카의 초입부로 진입하게 되면, 와도 접촉된다. 그 외에도 만나르를 거쳐 아누라다푸라를 지나 아시안 하이웨이 44호선과 만나게 되는 를 건너오게 된다. 그 후로는 쿠루네갈라, 캔디, 콜롬보, 갈 그리고 마타라 등을 모두 통과한다.
피루브산 키네이스() ()는 해당과정의 마지막 단계를 촉매하는 효소이다. 피루브산 키네이스는 포스포엔올피루브산(PEP)에서 아데노신 이인산(ADP)으로 인산기의 전달을 촉매하여 피루브산과 아데노신 삼인산(ATP)을 생성한다. 피루브산 키네이스는 피루브산의 인산화를 직접적으로 촉매하지 않으며, 생리적 조건 하에서 일어나지 않는다는 것을 인식하기 전에 부적절하게(전통적인 키네이스와 일치하지 않음) 명명되었다. 피루브산 키네이스는 동물에서 4개의 별개의 조직-특이적 동질효소로 존재하며, 각각은 다양한 조직의 대사 요건의 변화를 수용하는 데 필요한 특정 동역학적 특성으로 구성된다.
척추동물의 동질효소.
척추동물에서 발현되는 피루브산 키네이스의 4가지 동질효소로는 L(간), R(적혈구), M1(근육 및 뇌), M2(초기 태아 조직 및 대부분의 성인 조직)가 있다. L 및 R 동질효소는 PKLR 유전자로부터 발현되는 반면, M1 및 M2 동질효소는 PKM2로부터 발현된다. L 및 R 동질효소는 다른 자리 입체적으로 조절된다는 점에서 M1 및 M2와 상이하다. 효소 반응속도론에서 피루브산 키네이스의 L 및 R 동질효소는 2가지 별개의 입체구조 상태를 갖는데, 하나는 기질 친화성이 높고, 다른 하나는 기질 친화성이 낮다. 높은 기질 친화도를 특징으로 하는 R-상태는 피루브산 키네이스의 활성화된 형태로 작용하고, 포스포엔올피루브산 및 과당 1,6-이중인산에 의해 안정화되어 해당과정을 촉진한다. 낮은 기질 친화도를 특징으로 하는 T-상태는 피루브산 키네이스의 비활성화된 형태로 작용하고, ATP 및 알라닌에 의해 결합되고 안정화되어 피루브산 키네이스의 인산화 및 해당과정의 억제를 야기한다. 피루브산 키네이스의 M2 동질효소는 사량체 또는 이량체를 형성할 수 있다. 사량체는 포스포엔올피루브산에 대한 친화력이 높은 반면, 이량체는 포스포엔올피루브산에 대한 친화력이 낮다. 효소 활성은 PKM2의 고활성 사량체를 불활성 이량체 내로 인산화함으로써 조절될 수 있다.
PKM 유전자는 12개의 엑손 및 11개의 인트론으로 구성된다. PKM1 및 PKM2는 M-유전자의 상이한 스플라이싱 생성물이고(PKM1은 엑손 9를 함유하고, PKM2은 엑손 10을 함유함) 카복시 말단에서 56-아미노산 스트레치(아미노산 378~434) 내에서 23개의 아미노산이 상이하다. PKM 유전자는 hnRNPA1 및 hnRNPA2와 같은 이종 리보뉴클레오타이드 단백질을 통해 조절된다. 사람의 PKM2 단량체는 531개의 아미노산을 가지고 있으며, A, B, C 도메인으로 분할된 단일 사슬이다. PKM1과 PKM2 사이의 아미노산 서열의 차이는 PKM2가 과당 1,6-이중인산에 의해 다른 자리 입체적으로 조절되고 이량체 및 사량체를 형성하는 반면, PKM1은 사량체만 형성할 수 있게 한다.
세균의 동질효소.
대장균을 포함한 많은 장내세균들은 피루브산 키네이스의 두 가지 동질형인 PykA 및 PykF를 가지며, 대장균에서 37%가 동일하다(Uniprot: PykA, PykF). 이들은 진핵생물에서와 동일한 반응인 ADP 및 포스포엔올피루브산으로부터 ATP의 생성 과정(해당과정의 마지막 단계)을 생리학적 조건 하에서 비가역적으로 촉매한다. PykF는 세포 대사에서 PykF의 중심 위치를 반영하는 과당 1,6-이중인산에 의해 다른 자리 입체적으로 조절된다. 대장균에서 PykF 전사는 전사 조절 인자인 Cra (FruR)에 의해 조절된다. PfkB는 낮은 농도의 과당 6-인산의 존재 하에서 MgATP에 의해 저해되는 것으로 나타났으며, 이러한 조절은 포도당신생합성에 중요하다.
해당과정의 피루브산 키네이스 반응에는 두 단계가 있다. 먼저, 포스포엔올피루브산은 인산기를 ADP로 전달하여 ATP와 피루브산의 엔올형을 생성한다. 둘째로, 세포가 필요로 하는 피루브산의 기능적 형태를 생성하기 위해 피루브산의 엔올형에 양성자가 첨가되어야 한다. 피루브산 키네이스의 기질은 단순한 당인산이고, 생성물은 ATP이기 때문에 피루브산 키네이스는 해당과정의 진화를 가능하게 한 기본 효소이며, 지구 상의 모든 생물의 가장 오래된 효소 중 하나일 수 있다. 원시 바다에서 포스포엔올피루브산은 비생물학적으로 존재했을 수 있다.
효모 세포에서 효모의 피루브산 키네이스(YPK)와 포스포엔올피루브산 및 효소의 다른 자리 입체적 효과 인자인 과당 1,6-이중인산의 상호작용은 Mg2+의 존재에 의해 향상되는 것으로 밝혀졌다. 따라서 Mg2+는 피루브산 키네이스에 의한 포스포엔올피루브산의 피루브산으로의 전환 반응에서 중요한 보조 인자인 것으로 결론이 났다. 또한, 금속 이온인 Mn2+는 Mn2+와 유사하지만 효모의 피루브산 키네이스에 더 강한 영향을 미치는 것으로 나타났다. 피루브산 키네이스의 금속 결합 부위에 금속 이온이 결합하는 것은 이 반응의 속도를 증가시킨다.
피루브산 키네이스가 촉매하는 반응은 해당과정의 마지막 단계이다. 이 반응은 해당과정의 3가지 속도 제한 단계들 중 하나이다. 속도 제한 단계는 대사 경로를 조절하는 속도가 느린 단계이기 때문에 경로의 전체 속도를 결정한다. 해당과정에서 속도 제한 단계는 ATP의 가수분해 또는 ADP의 인산화와 짝지어져서, 경로는 에너지적으로 유리하게 되며 본질적으로 세포에서 비가역적이다. 피루브산은 추가적인 대사 경로들의 중요한 중간생성물이기 때문에 이 단계는 고도로 조절되며 비가역적이다. 생성된 피루브산은 호기성 조건에서 ATP의 추가적인 생성을 위해 시트르산 회로로 들어가거나 혐기성 조건에서 젖산 또는 에탄올로 전환된다.
피루브산 키네이스는 또한 간에서 피루브산 및 다른 기질들로부터 포도당을 생성하는 대사 경로인 포도당신생합성에 대한 조절 효소로 작용한다. 포도당신생합성은 직접적인 포도당 비축분이 소진되는 기아시에 뇌와 적혈구에 포도당을 공급하기 위해 비탄수화물 공급원을 이용한다. 단식 동안, 피루브산 키네이스가 저해되어 포스포엔올피루브산의 "누출(leak-down)"이 피루브산으로 전환되는 것을 방지하고, 대신에 포스포엔올피루브산은 일련의 포도당신생합성 반응들을 통해 포도당으로 전환된다. 포도당신생합성은 해당과정과 동일한 몇몇 효소들을 사용하지만, 해당과정의 단순한 역반응은 아니다. 대신 해당과정의 비가역적인 단계를 우회하는 경로이다. 또한, 포도당신생합성과 해당과정은 세포 신호전달에 의해 상호적으로 조절되기 때문에 어느 특정 순간에 세포에서 동시에 일어나지 않는다. 포도당신생합성 경로가 완료되어 생성된 포도당은 간에서 배출되어 기아 상태시 중요 조직에 에너지를 공급한다.
해당과정은 헥소키네이스에 의한 포도당의 인산화, 포스포프럭토키네이스에 의한 과당 6-인산의 인산화, 피루브산 키네이스에 의한 포스포엔올피루브산에서 ADP로의 인산기의 전이반응의 3가지 촉매 단계에서 고도로 조절된다. 야생형 조건 하에서, 이들 3가지 반응들은 모두 비가역적이고, 큰 음의 자유 에너지를 가지며, 이 경로의 조절을 담당한다. 피루브산 키네이스 활성은 다른 자리 입체성 효과인자, 공유결합적 조절인자, 호르몬 조절에 의해 매우 광범위하게 조절된다. 그러나 가장 중요한 피루브산 키네이스 조절인자는 과당 1,6-이중인산이며, 이는 효소에 대한 다른 자리 입체성 효과인자로 역할을 한다.
다른 자리 입체성 조절 활성 부위 이외의 효소 상의 부위에 효과인자가 결합하여, 입체구조의 변화 및 주어진 단백질 또는 효소의 활성을 변화시킨다. 피루브산 키네이스는 과당 1,6-이중인산에 의해 다른 자리 입체적으로 활성화되고 ATP 및 알라닌에 의해 다른 자리 입체적으로 불활성화되는 것으로 밝혀졌다. 피루브산 키네이스의 사량체화는 과당 1,6-이중인산 및 세린에 의해 촉진되는 반면 사량체의 해리는 L-시스테인에 의해 촉진된다.
과당 1,6-이중인산.
과당 1,6-이중인산은 해당과정 경로 내에서 나오기 때문에 가장 중요한 조절원이다. 과당 1,6-이중인산은 과당 6-인산의 인산화로 생성되는 해당과정의 중간생성물이다. 과당 1,6-이중인산은 피루브산 키네이스의 도메인 C 상의 알로스테릭 결합 부위에 결합하고 효소의 입체구조를 변화시켜 피루브산 키네이스를 활성화시킨다. 해당과정 경로 내에 존재하는 중간생성물로서, 과당 1,6-이중인산은 과당 1,6-이중인산의 농도가 높아질수록 다른 자리 입체성 조절의 활성화 및 피루브산 키네이스 활성을 증가시키기 때문에 피드포워드 자극을 제공한다. 피루브산 키네이스는 과당 1,6-이중인산의 효과에 가장 민감하다. 결과적으로 나머지 조절 메커니즘은 2차 수정의 역할을 한다.
공유결합성 변형인자.
공유결합성 변형인자는 효소의 인산화, 탈인산화, 아세틸화, 석시닐화 및 산화를 조절하여 효소의 활성화 및 저해를 유도함으로써 간접적인 조절인자로 작용한다. 간에서 글루카곤 및 에피네프린은 단백질 키네이스 A를 활성화시키며, 이는 피루브산 키네이스를 인산화 및 불활성화시킴으로써 공유결합성 변형인자로 작용한다. 대조적으로 혈당 상승에 반응한 인슐린의 분비는 인단백질 인산가수분해효소 I 을 활성화시키고, 피루브산 키네이스를 탈인산화 및 활성화시켜 해당과정을 촉진시킨다. 동일한 공유결합성 변형은 포도당신생합성 효소들에 반대 효과를 갖게 한다. 이러한 조절 시스템은 피루브산 키네이스와 포도당신생합성을 촉매하는 효소들이 동시에 활성화되는 것을 방지하여 낭비 회로가 되는 것을 막을 수 있다.
탄수화물 반응요소 결합단백질(ChREBP)은 피루브산 키네이스의 L 동질효소의 유전자 전사에서 필수 단백질인 것으로 밝혀졌다. 탄수화물 반응요소 결합단백질의 도메인은 포도당 및 cAMP에 의한 피루브산 키네이스의 조절을 위한 표적 부위이다. 구체적으로 탄수화물 반응요소 결합단백질은 고농도의 포도당에 의해 활성화되고 cAMP에 의해 저해된다. 포도당과 cAMP는 공유결합성 변형 조절을 통해 서로 반대로 작용한다. cAMP는 탄수화물 반응요소 결합단백질의 Ser196 및 Thr666 결합 부위에 결합하여, 피루브산 키네이스의 인산화 및 불활성화를 유발하는 반면, 포도당은 탄수화물 반응요소 결합단백질의 Ser196 및 Thr666 결합 부위에 결합하여 피루브산 키네이스의 탈인산화 및 활성화를 유발한다. 결과적으로 cAMP 및 과량의 탄수화물은 피루브산 키네이스 조절에서 간접적인 역할을 하는 것으로 나타났다.
호르몬에 의한 조절.
낭비 회로를 방지하기 위해서 세포에서 해당과정과 포도당신생합성은 동시에 작동하지 않도록 엄격하게 조절된다. 결과적으로 글루카곤, cAMP, 에피네프린에 의한 피루브산 키네이스의 저해는 해당과정을 차단할 뿐만 아니라 포도당신생합성을 자극한다. 인슐린은 글루카곤, cAMP, 에피네프린의 효과를 방해하여 피루브산 키네이스가 정상적으로 기능하게 하고 포도당신생합성을 차단한다. 또한, 포도당은 포도당신생합성을 저해하고 방해하여 피루브산 키네이스의 활성 및 해당과정에 영향을 미치지 않는 것으로 밝혀졌다. 전반적으로 호르몬 간의 상호작용은 세포에서 해당과정 및 포도당신생합성의 기능 및 조절에 중요한 역할을 한다.
메트포르민 또는 다이메틸바이구아나이드는 제2형 당뇨병에 사용되는 1차 치료제이다. 메트포르민은 포도당신생합성의 저해를 통해 피루브산 키네이스에 간접적으로 영향을 미치는 것으로 나타났다. 구체적으로 메트포르민의 첨가는 다양한 대사 경로로부터 포도당 흐름의 현저한 감소 및 젖산/피루브산 흐름의 증가와 관련이 있다. 메트포르민은 피루브산 키네이스 활성에 직접 영향을 미치지 않지만, ATP의 농도를 감소시킨다. 피루브산 키네이스에 대한 ATP의 다른 자리 입체성 저해 효과로 인해, ATP의 감소는 저해를 감소시키고 피루브산 키네이스의 후속 자극을 초래한다. 결과적으로 피루브산 키네이스 활성의 증가는 포도당신생합성보다는 해당과정을 통한 대사 흐름을 유도한다.
유전자 발현 조절.
이질 리보핵단백질 입자(hnRNP)는 PKM 유전자에 작용하여 M1 및 M2 동질효소의 발현을 조절할 수 있다. PKM1 및 PKM2 동질효소는 단일 엑손에 의한 상이한 PKM 유전자의 스플라이싱 변이체이다. hnRNPA1 및 hnRNPA2와 같은 다양한 유형의 hnRNP는 저산소증 상태에서 핵으로 들어가고 PKM2가 상향조절되도록 발현을 조절한다. 인슐린과 같은 호르몬은 PKM2의 발현을 상향조절하지만, 트라이아이오도티로닌(T3)및 글루카곤과 같은 호르몬은 PKM2를 하향조절하는 데 도움이 된다.
임상적 활용.
피루브산 키네이스의 유전적 결함은 피루브산 키네이스 결핍증으로 알려진 질병을 유발한다. 이러한 조건에서 피루브산 키네이스의 결핍은 해당과정의 속도를 느리게 만든다. 이러한 효과는 미토콘드리아가 결여된 세포에서 특히 치명적이다. 이러한 세포는 시트르산 회로를 이용할 수 없기 때문에 혐기성 해당과정을 유일한 에너지 공급원으로 사용해야 하기 때문이다. 예를 들어, 피루브산 키네이스가 결핍된 적혈구는 ATP가 부족하여 용혈을 겪을 수 있다. 따라서 피루브산 키네이스의 결핍은 만성 비구형적혈구 용혈성 빈혈(chronic nonspherocytic hemolytic anemia, CNSHA)을 유발할 수 있다.
PK-LR 유전자 돌연변이.
피루브산 키네이스 결핍증은 상염색체 열성 유전질환이다. 포유류는 PK-LR(피루브산 키네이스 동질효소 L 및 R을 암호화함) 및 PK-M(피루브산 키네이스 동질효소 M1을 암호화함)의 2가지 피루브산 키네이스 유전자를 가지고 있지만, PK-LR만이 피루브산 키네이스 결핍증에 영향을 받는 적혈구의 동질효소를 암호화한다. 250가지 이상의 PK-LR 유전자 돌연변이가 확인되었고, 피루브산 키네이스 결핍증과 관련이 있다. DNA 테스트는 1번 염색체에서 PK-LR의 위치를 발견하고 피루브산 키네이스 결핍증을 분자적으로 진단하기 위한 직접적인 유전자 시퀀싱 테스트를 이끌어냈다.
활성산소에 의한 저해.
활성산소는 화학적으로 반응성이 있는 산소 형태이다. 사람의 폐세포에서 활성 산소는 피루브산 키네이스(PKM2)의 M2 동질효소를 저해하는 것으로 나타났다. 활성산소는 Cys358을 산화시키고 PKM2를 불활성화시킴으로써 이러한 저해를 달성한다. PKM2 불활성화의 결과로, 포도당은 더 이상 피루브산으로 전환되지 않고 대신 오탄당 인산 경로에 사용되어 활성산소의 감소 및 해독 과정에 이용된다. 이러한 방식으로 활성산소의 유해한 효과가 증가하고 폐세포에 더 큰 산화적 스트레스를 유발하여 잠재적인 종양 형성을 초래한다. 이러한 저해 메커니즘은 PKM2의 조절 메커니즘이 산화 스트레스에 대한 암세포의 내성 및 강화된 종양 형성을 돕는 역할을 한다는 것을 암시할 수 있기 때문에 중요하다.
페닐알라닌은 뇌에서 피루브산 키네이스의 경쟁적 저해제로 작용하는 것으로 밝혀졌다. 페닐알라닌에 의한 저해 활성의 정도는 태아 및 성인의 세포에서 유사하지만, 태아의 뇌세포의 효소는 성인의 뇌세포의 효소보다 저해에 상당히 더 취약하다. 유전적 뇌질환인 페닐케톤뇨증(PKU)을 가진 아기의 PKM2에 대한 연구에 따르면 페닐알라닌의 수치가 증가하고 PKM2의 효과가 감소한 것으로 나타났다. 이러한 저해 메커니즘은 뇌세포의 손상에서 피루브산 키네이스의 역할에 대한 통찰을 제공한다.
암세포는 특징적으로 대사 기구를 가속화시키며, 피루브산 키네이스는 암에서 역할을 하는 것으로 여겨진다. 건강한 세포와 비교했을 때 암세포는 높은 수준의 PKM2 동질효소, 특히 낮은 활성의 이량체를 가지고 있다. 따라서, PKM2 혈청 수준은 암에 대한 마커로 사용된다. 저활성 이량체는 포스포엔올피루브산의 축적을 허용하고, 결국 암세포에 의해 사용될 생체분자의 합성을 위한 다량의 해당과정의 중간생성물을 남긴다. 미토젠 활성 단백질 키네이스 1(MAPK1)에 의한 PKM2의 인산화는 PKM2가 핵으로 들어가서 종양 발생에 필요한 해당과정 효소들의 유전자 발현을 조절할 수 있는 입체구조의 변화를 일으킨다. 일부 연구에 따르면 발암 동안 PKM1에서 PKM2로의 발현 변화가 있다고 한다. 저산소증과 같은 종양 미세환경은 저산소증-유도성 인자와 같은 전사인자를 활성화시켜 PKM2의 전사를 촉진하며, 이는 자체의 전사를 향상시키기 위해 양성 피드백 루프를 형성한다.
유사한 기능을 가지고 있는 가역적인 효소인 피루브산 인산 다이키네이스는 일부 세균에서 발견되며, 다수의 혐기성 진핵생물 그룹(예: 스트레블로마스틱스, 지아르디아, 엔트아메바, 트리코모나스)으로 전달되었으며, 이는 두 번 이상의 수평적 유전자 전이를 통한 것으로 보여진다. 어떤 경우에는 한 생물 내에 피루브산 키네이스와 피루브산 인산 다이키네이스가 함께 존재한다.
레셀리제(, , )는 압하지야의 도시이다. 해당 도시는 국제 사회에서 조지아의 도시로 취급하고 있으나, 2008년 남오세티야 전쟁 이래 러시아의 괴뢰 정권으로 여겨지는 압하지야의 실효 지배를 받고 있다. 다만 예전의 도시 이름은 예르몰롭스크(Yermolovsk)이다. 그리고 해당 마을은 흑해 주변에 위치해 있으며, 가그라로부터 약 14km 떨어져 있는 것으로 보인다. 현재 해당 마을에는 주민이 아예 없는 것으로 보아 전쟁, 소련, 내전 등의 아픔과도 관계가 있는 것으로 보이게 된다.
센토사 모노레일(, )은 싱가포르의 싱가포르섬과 센토사섬을 맺고 운영되는 모노레일이였다. 센토사 모노레일은 섬의 빠른 현대화, 유지 보수 문제, 비용 증가 등으로 폐업을 결정하였으며, 센토사 익스프레스를 새로 건설하였다.
달랏 성니콜라스 성당(, , )은 또한 성니콜라스 바리 성당()으로도 불린다. 달랏 성니콜라스 성당은 호찌민 대교구의 부속 관구인 달랏 교구의 로마 가톨릭 성당이다.베트남 중부 고원 럼동성의 성도인 달랏에 위치해 있다. 일요일마다 다섯 번의 미사가 있다. 이 건물은 1931년 ~ 1932년 프랑스인에 의해 다양한 스타일의 로마네스크 양식으로 가톨릭 교구로 지어졌지만, 내부는 1942년까지 완성되지 않았다. 이 성당은 1917년에 지어진 오래된 교회를 고쳐서 대체할 목적을 지어졌다.
해발 1500m의 산속 마을은 당시 식민지 엘리트들과 베트남인들이 휴식을 취하며 더위를 피해 온 곳이었다. 또한 결핵 환자가 요양소에서 치료를 받기 위해 온 곳이기도 하다. 1935년, 파스퇴르 연구소가 이곳에 문을 열었다. 교회 주변에는 더 이상 사용되지 않는 유럽 공동묘지가 있었다.
튀르키예 엘라즈으주 지진은() 2020년 1월 24일 현지시각 오후 8시 55분 (세계 표준시 17시 55분), 튀르키예 동부 엘라즈으주를 중심으로 발생한 지진이다. 이번 지진의 규모는 6.7 (USGS)에서 6.5 (칸딜리 천문대)로 측정되었으며, 진앙은 엘라즈으주 시브리제 마을 부근이다. 엘라즈으주 외에도 디야르바크르주, 말라티아주, 아드야만주 등의 인접 지역은 물론 아르메니아, 시리아, 이란 등 주변국에도 진동이 느껴졌다. 이번 지진으로 최소 38명이 사망하였으며 부상자는 1,600명에 달한다.
튀르키예는 아나톨리아판에 놓여 있는 국가로, 동쪽으로는 아라비아판, 유라시아판과 접해 있으며 판이 충돌하면서 서쪽 방면으로 밀리는 형세다. 이러한 움직임으로 두 개의 큼지막한 주향이동단층 구간이 형성되어 있는데, 하나는 튀르키예 북부의 북아나톨리아 단층 우측을 따라가며 동서로 나 있고 다른 하나는 동남부의 동아나톨리아 단층 좌측을 따라가며 남서-북동 방면의 대각선으로 나 있다. 이들 두 단층이 움직임에 따라 예로부터 크고 강한 지진이 발생하고 있는 것이다. 최근에 동아나톨리아 단층에서 발생한 주요 지진으로는 2003년 빙괼 지진과 2010년 엘라즈으 지진이 있었다.
미국 지질조사국의 ANSS 집계에 따르면 이번 엘라즈으 지진의 규모는 6.7이며, 진앙의 깊이는 11.9km이다. 튀르키예의 지진측정소인 칸딜리 천문대에서는 규모 6.5, 깊이 5.0km로 발표하였다. 지진이 지속된 시간은 약 40초로 전해졌다. 측정된 진원정보와 진앙 위치 역시 동아나톨리아 단층의 움직임으로 발생한 지진과 일치하였다. 본진 이후 수차례의 여진이 감지되었으며, 그 중에서 규모 4.0 이상급 여진은 총 17회 발생하였다. 가장 큰 여진은 1월 25일 오후 20시 30분에 발생한 것으로 규모 5.1이었다.
지진의 진앙은 튀르키예의 수도 앙카라에서 동쪽으로 550km 떨어진 시브리제 마을 부근이었다. 시브리제 마을의 인구는 약 4,000여 명으로 전반적으로 인구밀도가 낮은 지역에 자리잡고 있으며 하자르 호수에 인접한 곳이다.
지진으로 인해 엘라즈으주와 말라티아주 지역에서 80채 이상의 건물이 붕괴되었으며 그 안에 있던 시민들이 매몰되는 피해가 발생했다. 확인된 사망자는 38명으로 대부분 엘라즈으주 출신으로 집계되었다. 여기에 1,600여명의 부상자가 발생하였으며 이 역시 대부분은 엘라즈으주에서 발생했다. 붕괴된 건물에서 구조된 사람은 현재까지 39명이다. 이번 지진으로 현지 방송국 채널 '에데사'가 생방송을 중단하기도 했다. 진앙지인 엘라즈으주 외에도 아드야만주, 카흐라만마라시주, 디야르바크르주, 샨르우르파주, 바트만주 등지에서도 수십명의 부상자가 발생하였다. 아드야만주에서는 한 교도소가 지진으로 파괴되면서 죄수들을 대피시키기도 했다.
1월 25일 BBC의 보도에 따르면 아직까지 붕괴된 건물에 매몰된 사람은 20명 이상이며, 구조된 사람은 42명을 넘는다고 튀르키예 정부가 밝혔다. 매몰자 구조작업 중 잔해 속에 갇혀있던 한 노인 여성이 19시간만에 구출되기도 하였다. 지진으로 이재민이 된 엘라즈으주 시민들은 학교와 체육관에 임시 수용되었는데 그 규모는 약 15,000명에 달하며 차후 이재민들을 위해 천막 5,000개를 설치할 것이라고 튀르키예 내무부장관이 밝혔다.
《헨리 허글 몬스터》(Henry Hugglemonster)는 브라운백 필름(Brown Bag Films)에서 제작한 CGI 애니메이션 텔레비전 시리즈이다. 총 49화로 구성되어 있으며 2013년 2월 8일부터 2015년 11월 30일까지 디즈니 채널을 통해 방영되었다. 2005년에 출간된 니엄 샤키(Niamh Sharkey)의 책인 《나는 행복한 허글워그》(I'm Happy Hugglewug)를 원작으로 한다.
염화 이온 채널 7 알파 서브 유닛(Chloride Channel 7 Alpha Subunit) 또는 H+/Cl- 교환 수송체 7은 인간의 CLCN7에 의해 암호화되는 유전자에서 발현되는 단백질이다. 멜라노사이트 세포에서 이 유전자는 작은 안구증 연관 전사 요소에 의해 조절된다.
김병주(金炳周, 1968년 1월 14일 ~ )는 대한민국의 전직 유도 선수이다.
대구광역시 출신으로 대구중앙중학교, 영신고등학교, 용인대학교, 국민대학교 교육대학원 석사, 용인대학교 대학원 박사학위를 취득하였다. 유고슬라비아(현재의 세르비아) 베오그라드에서 열린 1989년 세계 유도 선수권 대회에서 남자 78kg급 금메달을 획득했으며 1990년 베이징 아시안 게임에서 남자 유도 78kg급 금메달을 획득했다.
1992년 바르셀로나 하계 올림픽 대회에 출전하여 남자 유도 78kg급 동메달을 획득한 이후에 현역 은퇴했으며 1994년 12월에는 여자 유도 선수인 김미정과 결혼했다. 1994년부터 1997년까지 빙그레 유도팀 코치를 역임했고 1999년에는 대한민국 공군사관학교 교수로 임명되었다.
김병주는 다음 사람 등을 가리킨다.
생식 계열 알파 인자(FIGalpha) 또는 전사 인자 FIGa로도 알려진 Folliculogenesis-specific basic helix-loop-helix는 인간에서 "FIGLA" 유전자에 의해 암호화되는 단백질이다. FIGLA 유전자는 인간 염색체 2p13.3에서 발견되는 난모세포에서 우선적으로 발현되는 생식 세포-특이적 전사 인자이다.
이 유전자는 출생 후 난모세포 특이적 유전자 발현에서 기능하는 단백질을 암호화한다. 이 단백질은 모낭 형성, 난모세포 분화 및 투명대를 암호화하는 유전자를 포함하여 여러 난모세포 특이적 유전자를 조절하는 기본 나선-루프-나선 전사 인자이다. FIGLA는 투명대 유전자 ZP1, ZP2, ZP3와 관련이 있다.
FIGLA 유전자의 돌연변이는 조기 난소 부전과 관련이 있다. 조기 난소 부전은 생식선 자극성 난소 부전 및 불임으로 이어지는 유전적 장애이다. 인간의 조기 난소 부전은 원발성 모낭의 형성을 방해하는 FIGLA haploninuffciency에 의해 야기되는 것으로 여겨진다. 이것은 생식 수명에 걸쳐 여포가 감소되고 난모세포 손실이 가속화 되는 것이 관찰되었다. FIGLA에 돌연변이가 있는 여성은 조기 난소 부전이있는 것으로 나타났다. 원시 여포 형성 실패뿐만 아니라 FIGLA 유전자가 결핍된 쥐는 Zona pellucida 유전자 Zp1, Zp2, ZP3 발현이 부족했다.
종양 관련 칼슘 신호 변환자 2 또는 Trop-2 또는 상피 당단백-1 항원(Tumor-associated calcium signal transducer 2)은 TACSTD2 유전자에 암호화되어 있는 단백질이다.
이 인트론이 존재하지 않는 유전자는 단일 클론 항체 GA733에 의해 정의된 암종 관련 항원을 암호화한다. 이 항원은 2가지 이상의 I 형 막 단백질을 포함하는 군이다. 이것은 세포 내 칼슘 신호를 전달하고 세포 표면 수용체로 작용한다.
이 유전자의 돌연변이는 실명으로 이어지는 심각한 각막 유전분증을 특징으로 하는 상염색체 열성 장애인 gelatinous drop-like corneal dystrophy 장애를 초래한다.
이 항원은 항체-약물 접합체인 sacituzumab govitecan의 표적이다.
콜라겐 및 칼슘 결합 EGF 도메인 함유 단백질 1(Collagen and calcium-binding EGF domain-containing protein 1)은 인간의 "CCBE1" 유전자에 암호화 된 단백질이다.
CCBE1은 림프계의 발달과 성장을 조절자이다. CCBE1은 림프계의 주요 성장 인자인 ADAMTS3에 의한 VEGF-C의 단백질 활성화에 필요하다.
막 관통 단백질 150A(Trnasmembrane Protein 150A)는 인간의 "TMEM150A" 유전자에 의해 암호화 된 단백질이다.
후각 수용체 10H2(Olfactory receptor 10H2)는 인간의 "OR10H2" 유전자에 의해 암호화 된 단백질이다.
후각 수용체는 코의 냄새 분자와 상호 작용하여 냄새의 인식을 유발하는 신경 반응을 시작한다. 후각 수용체 단백질은 단일 암호화-엑손 유전자로부터 발생하는 대규모 G 단백질 수용체(GPCR) 군의 구성원이다. 후각 수용체는 많은 신경 전달 물질 및 호르몬 수용체와 7개의 막 횡단 도메인 구조(7TM)를 공유하고 냄새 신호의 G 단백질 중재 전달에 대한 책임이 있다. 후각 수용체 유전자 군은 게놈에서 가장 크다. 이 유기체에 대한 후각 수용체 유전자 및 단백질에 할당된 명명법은 다른 유기체와 무관하다.
후각 수용체 4K17(Olfactory receptor 4K17)은 인간의 "OR4K17" 유전자에 의해 암호화 된 단백질이다.
2020년 1월 26일 미국 캘리포니아주 오렌지군의 존 웨인 공항에서 이륙한 후 칼라바사스에서 아일랜드 익스프레스 홀딩스가 운영하는 헬리콥터 시코르스키 S-76B가 추락하는 사고가 발생하였다. 헬리콥터에는 1명의 조종사와 8명의 승객이 타고 있었다. 탑승자는 농구 선수 코비 브라이언트, 브라이언트의 13살 딸 지아나, 대학 농구 코치 존 알토벨리와 아내 케리와 딸 알리사, 초등학교 농구 코치 크리스티나 모저, 지아나의 친구 페이튼과 페이튼의 어머니 세라 체스터, 조종사 아라 조바얀으로, 전원 사망하였다.
주색(朱色), 버밀리언()은 붉은색 계통의 색 중 하나이다.
광물인 주사(朱砂)를 써서 만들었는데, 이는 의 색깔 때문에 붉은 것으로 독성이 있다. 한편 유럽에서는 깍지벌레의 일종인 ("Kermes vermilio")를 써서 염료를 만들기도 했다. ‘버밀리언’()이라는 이름은 ‘작은 벌레’라는 뜻의 라틴어 베르밀리쿠스()에서 왔다.
G 단백질 연결 수용체 120(G-protein coupled receptor 120)은 인간의 "GPR120" 유전자에 의해 암호화 된 단백질이다
GPR120은 로돕신 군의 G 단백질 연결 수용체(GPR)의 구성원이다.
또한 GPR120은 오메가-3 지방산의 항염증제 및 인슐린 감작 효과를 매개하는 것으로 나타났다. GPR120의 결핍은 지방 대사 감소를 담당하여 비만으로 이어진다.
추가적으로 GPR120은 지방을 맛 보는 능력과 연결되어 있다. 이것은 미뢰 세포(특히 다른 G 단백질 연결 맛 수용체를 함유하는 세포 유형 II)에서 발현되며, 그것의 결핍은 두 종류의 지방산(리놀레산 및 올레산)에 대한 선호도를 감소시킨다.
CCAAT/증폭자 결합 단백질 베타(CCAAT/enhancer-binding protein beta)는 인간의 "CEBPB" 유전자에 의해 암호화 된 단백질이다.
인트론이 없는 유전자에 의해 암호화 된 단백질은 특정 DNA 조절 영역에 동종 이량체로서 결합 할 수 있는 bZIP 전사인자이다. 또한 관련 단백질 CEBP-알파, CEBP-델타, CEBP-감마와 함께 이종 이량체를 형성 할 수 있다. 암호화 된 단백질은 면역 및 염증 반응에 관여하는 유전자의 조절에 중요하며, IL-6 유전자의 IL-1 반응 요소 및 몇몇 급성기, 사이토카인 유전자의 조절 영역에 결합하는 것으로 나타났다. 또한 암호화 된 단백질은 프로모터 및 상류 요소에 결합하여 제 1형 콜라겐 유전자의 발현을 자극 할 수 있다.
CEBP-베타는 정상적인 대식세포 기능, 중요한 면역 세포 아형에 중요하다. CEBP-베타를 발현 할 수 없는 쥐는 대식세포-매개 근육 복구를 포함하여 분화 할 수 없고, 이들의 모든 생물학적 기능을 수행할 수 없는 대식세포를 갖는다. 역학 작업은 혈액의 백혈구에서 CEBP-베타의 발현이 인간의 근력과 긍정적으로 관련되어 있음을 보여 주었고, 근육 기능 유지에 있어 면역계, 특히 대식세포의 중요성을 강조하고 있다.
표적 유전자.
CEBPB는 여러 표적 유전자의 발현을 증가시킬 수 있다. 그 중 일부는 preprotachykinin-1 유전자와 같은 신경계에서 특정 역할을 담당하여 물질 P, 뉴로키닌 A, 중요한 신경전달물질인 아세틸콜린의 생합성을 담당하는 콜린아세틸트린스퍼레이스를 유발시킨다. 다른 표적은 인터루킨 4, 인터루킨 6, 인터루킨 5, 종양괴사인자 알파와 같은 사이토카인을 암호화하는 유전자를 포함한다. 또한 세포에 다약제내성을 부여하는 수송 단백질을 암호화하는 유전자는 CEBPB에 의해 활성화되는 것으로 밝혀졌다. 이러한 유전자에는 ABCC2 및 ABCB1이 포함된다.
박영식(1982년 10월 11일 ~ )은 대한민국의 아나운서이다.
현재 거주지는 서울특별시 은평구 녹번동이다.
톰 크사버(, , )는 이사야마 하지메의 만화인 《 진격의 거인 》의 등장인물이다. 마레 제국 소속 레벨리오 수용구 내의 위미르의 백성 소속 엘디아인이자 짐승 거인의 전임 소유주이기도 하다. 한때 마레 제국 군사 정부에 과학자로 소속되어 거인 화학의 연구에서 수많은 연구 실적을 쌓았다.
레벨리오 출신의 엘디아인이지만 지속적인 전쟁으로 세계를 정복하는 마레의 제국주의, 싸움이나 투쟁을 싫어했으며 사람의 생명을 손쉽게 앗아가는 그런 잔인한 것보다 학문과 연구에 열정을 쏟는 창조적이고 생산적인 활동이야말로 최고로 의미 있는 일이라 여기며 일평생을 연구에 헌신해 왔다. 취미는 캐치볼로 야구를 좋아하는 것으로 보인다.
지크 예거의 은사이자 스승, 나아가 진정한 부모 격이나 다름 없는 존재. 마레 대륙에 잔존하던 프리츠 왕가의 후사로서 다이나와 그리샤의 혹독한 교육과 방치 속에 시달려 사랑에 깊이 굶주려 있던 지크에게 있어 거대한 의지처이자 안식처였던 사람으로서 몹시 사랑하고 따랐다. 지크가 소중하게 애용하던 안경도 크사퍼가 물려준 귀한 유품이었으며 842년에 수명이 다한 크사버를 계승한 후 12년이 지나 리바이 아커만이 쏜 뇌창에 박살나기까지 자신의 분신이자 보물처럼 써 왔다.
원문의 카타가나 명칭은 'トムㆍクサヴァ'(음차 시: 토무 쿠사바)이다. 원판 명칭의 발음에 최대한 맞게 번역하면, 톰 크사버이다. 진격의 거인 세계관의 모티브가 독일이기 때문에 그 설정에 가장 정확하고 올바른 발음인 톰 크사버로 했다. 아래에 있는 'Xaver'의 독일식 발음 오디오를 들어도 '크사버'로 들린다. 발음 참조.
790년대 ~ 830년대.
톰 크사버는 790년대 ~ 830년대쯤 마레 제국 레벨리오 수용구에서 출생했다. 성인이 돼서 언제부터인지 거인 화학 연구를 시작했으며 마레군 정부 소속의 거인 화학 권위자로서의 커리어를 시작했다. 의사 가문이었던 예거 가문과도 아는 사이였으며 예거 의사의 큰아들인 그리샤 예거와 페이 예거하고도 알고 지낸 이웃 지간이었다. 그리샤와 페이가 비행선을 보려고 뛰쳐나온 그리샤와 페이
170cm대 후반으로 추측되는 신장에 수수하고 푸근한 외모에 통통한 체형을 가졌다. 뿔테안경을 낀 과학자였으며 전쟁을 싫어하는 성향과 맞물려져 부드러운 인상을 주는 이미지이다. 같은 이공계 직업인이기도 한 그리샤 예거가 호리호리하고 날카로운 길쭉한 체형을 가진 것과 대비되는 요소이다.
이름 오역.
정발본에서는 톰 쿠사바로 오역되어 있다. 이는 번역가가 독일식 성씨인 '크사퍼'도 모르고 일본어 표기인 'トム クサヴァ'의 'クサヴァ'를 한국어로 음차해서 벌어진 최대의 실수이다.
뿌리와 기원.
어떤 생물과의 계약으로 힘을 얻은 최초의 거인 시조 유미르(Gründer Ymir, 始祖 ユミル)의 후손들인 민족이다. 시조 유미르의 힘은 사후 아홉 조각으로 나뉘어 계승되었으며, 이를 아홉 거인이라고 부른다. 각 계승자들의 일족은 후세 막강한 귀족 가문으로 성장하게 된다. 에르디아는 거인의 힘으로 과거의 대제국이었던 마레로부터 세계의 패권을 빼앗는 데에 성공한다.
이들을 지배하는 왕가는 유미르 프리츠의 직계 혈통인 정통 프리츠 왕가였으며, 아홉 거인 체제가 유지되는 동안 승승장구하는 대제국이었지만 그들의 복속국이 된 마레가 오랜 세월의 공작을 걸쳐 내분을 유도한 후 발생한 거인 대전으로 아홉 거인 중 7명의 거인이 마레에 귀속되고, 에르디아는 열세에 몰린다.
이에 에르디아 145대 왕 칼 프리츠는 파라디 섬에 3중의 방벽을 세우고 일부 백성을 이끌고 들어갔으며, 대륙에 남겨진 나머지 에르디아인은 그대로 수용소행 또는 강제 차출되어 거인병기로 이용당하게 되었고 결과적으로 마레의 군대로서 인권도 존중받지 못한 채 사지로 내몰리는 비참한 대우를 받게 된다. 이런 참혹한 상황에 장기간의 마레 정권의 세뇌를 받은 벽 밖의 에르디아 민족은 파라디 섬 안의 동족에게 강렬한 적대감과 증오, 원망을 갖고 있다.
현재 민족을 괴물 취급하며 박대하는 마레 뿐만 아니라 '중동 연합' 등 다른 나라 사람들도 에르디아인에 대해 "창년의 후예 놈들", "만지면 더러워진다." 등 이들과 접촉조차 꺼려하는 모습을 보인다. 이를 말미암아 에르디아인 역시 오래 전부터 거인의 힘으로 세간의 시선을 적으로 만들 법한 행위를 벌여온 것 같다. 하지만 무엇보다도 에르디아 인들이 혐오받는 궁극적인 이유는 "인간이 아닌 괴물"이라는 두려움 때문이다.
파라디 섬.
정통 왕가와 방벽 내부의 에르디아인들.
이 만화의 배경이 대부분 방벽 안인 만큼 나오는 등장인물들이 대부분 이 민족 계열이다. 아커만 일족도 에르디아인에게 잠재적으로 깃든 유미르 프리츠의 유전자와 이어져 있기에 좌표와도 이어져 있어 에르디아인이라 볼 수 있다.
방벽 왕정은 시조의 거인만 보유하고 있었는데, 그리샤 예거가 벽 안에 들어와 레이스 가문을 몰살하고 시조의 거인을 탈환해서 엘런 예거에게 진격과 시조를 계승시켰다. 현재는 조사병단이 여성형 거인 구속 및 초대형 거인을 아르민 아를레르트에게 계승하고 전퇴의 거인 역시 엘런 예거에게 먹혀 아홉 거인 중 다섯을 갖게 되었다.