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캘빈 회로는 탄소 고정 경로이다. 캘빈 회로는 이산화 탄소와 다른 화합물을 포도당으로 전환시키는 광합성 과정의 일부이다. 캘빈 회로와 포도당신생합성은 일련의 4가지 가역 반응을 공유한다. 두 경로에서 3-포스포글리세르산은 마지막 반응을 촉매하는 알돌레이스에 의해 과당 1,6-이중인산으로 환원된다. 과당 1,6-이중인산가수분해효소에 의해 두 경로를 촉매하는 5번째 반응은 과당 1,6-이중인산을 과당 6-인산과 무기 인산으로 가수분해한다. 자유 에너지의 큰 감소는 이 반응을 비가역적으로 만든다. 캘빈 회로에서 알돌레이스는 또한 다이하이드록시아세톤 인산과 에리트로스 4-인산으로부터 세도헵툴로스 1,7-이중인산의 생성을 촉매한다. 캘빈 회로의 주요 생성물은 다이하이드록시아세톤 인산과 글리세르알데하이드 3-인산의 혼합물인 삼탄당 인산과 과당 6-인산이다. 삼탄당 인산과 과당 6-인산은 리불로스 1,5-이중인산을 재생성하는데도 필요하다. 캘빈 회로에서 식물과 조류에 의해 사용되는 알돌레이스는 일반적으로 핵 유전자에 의해 암호화된 색소체에 표적화된 단백질이다.
문라이팅 특성.
알돌레이스는 또한 F-액틴, α-튜불린, 디네인의 가벼운 사슬, 비스코트-올드리치 증후군 단백질(WASp), 밴드 3 음이온 수송 단백질, 포스포라이페이스 D, 포도당 수송체인 GLUT4, 이노시톨 1,4,5-삼중인산, V-ATPase, ARNO(ADP-리보실화 인자 6의 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자)를 포함한 다수의 다른 단백질들에 대한 알돌레이스의 결합 친화도에 기초하여 많은 "문라이팅(moonlighting)" 특성 또는 비촉매적 기능과 관련되어 있다. 이러한 연관성은 주로 세포의 구조에 관여하는 것으로 생각되며, 세포 내 섭취, 기생충의 침입, 세포 골격의 재배열, 세포 운동성, 막 단백질 트래피킹 및 재활용, 신호전달 및 조직의 구획화에 관여하는 것으로 조사되었다.
〈Mrs. Robinson〉은 그들의 네 번째 스튜디오 음반인 《Bookends》(1968년)의 미국의 포크 듀오 사이먼 &amp; 가펑클의 곡이다. 듀오와 로이 할리가 프로듀싱한 이 곡은 1967년 영화 《졸업》에 수록된 것으로 유명하다. 이 곡은 폴 사이먼이 작곡했는데, 그는 니컬스가 이 영화를 위해 의도한 다른 두 곡을 거절한 후 아트 가펑클과 함께 마이크 니컬스 감독에게 던졌다. 이 곡은 야구 스타 조 디마지오를 지칭하는 유명한 곡이다.
〈Mrs. Robinson〉은 빌보드 핫 100에서 1위를 차지하면서 이 듀오의 두 번째 차트 1위를 차지했고, 영국, 아일랜드, 스페인의 10위 안에 들었다. 1969년 그래미 올해의 음반상을 수상한 최초의 록 곡이 되었다. 이 곡은 프랭크 시나트라, 레몬헤즈, 본 조비를 포함한 많은 아티스트들이 커버해 왔다. 2004년에는 미국 영화계의 톱 곡들을 대상으로 한 AFI가 발표한 최고의 영화음악 조사에서 6위를 차지했다.
핀란드 노동자좌파집단()는 1920년대 말 1930년대 초 핀란드에 존재했던 사회주의 정당이다. 본래 핀란드 공산당(SKP)과 협조적이었다가 그들과 결별한 좌파 사회주의자(vasemmistososialistit)들로 이루어졌다. 주요 인물로는 닐로 밸래리, 마티 배이새넨, 에이노 페칼라, 에르키 해르매, 쿠스티 쿨로 등이 있었다. 주요 지지 기반은 핀란드 남부의 공업화된 도시들이었다.
코민테른 제3기 노선을 따르던 핀란드 공산당은 이들을 매우 부정적으로 대했고, "변절자()"의 낙인을 찍었다. 핀란드 공산당은 사회민주당이나 극우파보다 이들을 더 위험시했다. 좌파집단은 핀란드 공산당을 "허공에 매질하는()" 광신주의자들이라고 맞비난했다. 사회민주당(SDP) 역시 좌파집단을 신뢰하지 못해 그들과의 협력을 꺼렸다. SDP로서는 자기들보다 왼쪽에 있는 반대세력을 모스크바의 영도를 받는 핀란드 공산당 하나로 한정시킬 전술적 필요가 있었다.
좌파집단은 1930년 『수오멘 튀외미에스』("Suomen Työmies")를 당보로 발간했다. 바사에서는 『튀왼 애니』("Työn Ääni")가 일시적으로 좌파집단의 손에 있었다.
1920년대에 SKP는 불법지하정당으로서 사회민주주의와 공산주의 사이에 있는 좌파 사회주의자들과 여러 방면에서 합작했다. 하지만 1920년대부터 분열상이 나타나기 시작했다. 우선 첫 번째 문제는 핀란드에 소재하고 있는 공산주의자들과 아예 소련으로 이민 가버린 자들 사이의 관계 문제였다. SKP 밖의 사회주의자들은 SKP 지도부가 핀란드와 유리된 소련에 머물고 있고, 코민테른이 핀란드 국내 활동가들에게 지나치게 간섭하는 것을 비판했다. 1925년 4월에는 「이민 간 자들 좀 없어졌으면!」()이라는 제목의 소책자가 발간되기도 했다. 1928년, 비공산주의 좌파 세력에 대한 비판과 적대를 강조하는 코민테른 제3기 강령을 SKP가 채택하면서 분쟁은 더 격화되었다.
이런 SKP 노선에 반대하는 사회주의 세력은 특히 노동조합계에서 지지를 받았다. 당시 사회민주주의자는 핀란드 노동계에서 소수였다. 이런 분쟁상은 1929년 5월 실시된 핀란드 노동조합 제8차 대회에서 수면 위로 드러났다. 공산주의자들은 소위 "코펜하겐 조약"에 따른 핀란드-노르웨이-소련 노동조합들의 협력에 대한 지지, 또한 국제노동기구(ILO)와의 협력 단절과 "사회파시즘"에 대한 가열찬 투쟁을 주문했다. 그러나 노동계 다수였던 비공산당 사회주의자들은 사회민주당과의 관계를 악화시키는 것이 현명하지 않다고 판단했고 공산주의자들이 제안한 구상은 기각되었다. 그럼에도 사회민주주의자들은 공산주의자들에 대한 항의의 표시로 SAJ에서 탈퇴했다.
SKP는 SAJ 대회의 결과에 불만족스러였고, 코민테른은 SKP의 그런 자세를 지지하고 있었다. 1929년 여름 공산주의자들이 좌파 사회주의자들을 공개적으로 공격하기 시작하면서 이는 명백해졌다. 코민테른의 지령에 따라 SKP는 사회주의자들을 노조 간부직에서 몰아내는 공작을 수행했고, 가을이 되자 SKP는 SAJ 집행위원회를 장악했다. 그러다 1928년 다수의 공산주의 지도자들이 국가경찰에 체포되면서 공산주의자는 노조에서 다수 지위를 일시적으로 잃었다. 마티 배이새넨, 에르키 해르매 등 사회주의자 노조간부들은 공산주의 노조지도부의 정책을 강하게 거부했다. 사회주의자들은 SAJ 비상대회에서 지지세를 모으려 했으나 그다지 성공적이지 못했다.
출범 및 진행상.
이런 배경에서 1929년 12월 핀란드 노동자좌파집단이 출범했다. 제1기 중앙위원은 에이노 페칼라(주석), 우노 누르미넨(부주석), 후고 마우리츠 아호칸타(서기), 에밀 투오미, 쿠스티 쿨로, 아우구스트 라티카이넨이었다. 배이새넨, 누르미넨, 그리고 닐로 밸래리가 노조위원회를 꾸렸다. 새로 만들어진 좌파집단은 자신들의 정책을 명확히 하기 위해 공산당 노선을 거부하는 내용의 3쪽짜리 백서를 작성했다. 1930년 1월에는 당보인 『수오멘 튀외미에스』가 발행되어 신문 가판대에 올라갔다. 당보 제1호에서 그들은 핀란드 노동운동의 독립성의 중요성을 강조하며 노조의 준칙이 존중되어야 함을 요구했다.
이듬해 봄, 좌파집단은 새로운 노조들을 조직하면서 공산주의자들이 장악한 SAJ 지도부와 그 정책에 맞서기 시작했다. 한편 공산주의자들은 SAJ에서의 자리를 확고히 하고자 SAJ에 남아 있던 좌파집단의 지도자 밸래리(운수노동자동맹), 누르미넨(건설노동자동맹), 네스토리 아호넨(목공노동자동맹)을 축출했다. 누르미넨은 SAJ 중앙위원회에서 사퇴했고, SAJ에서 교육선전을 담당하던 쿨로도 6월에 축출되었다. 그래도 좌파집단은 공산주의자들과 완전히 단절하지는 않고 합작을 시도했다. 좌파집단은 자신들과 공산주의자, 그리고 사회민주주의자들까지 포함한 범좌파가 단결해야 극우 라푸아 운동이 조직노동운동을 테러리즘으로 위축시키는 것을 막을 수 있다고 여겼다. 공산주의자들은 동의하지 않았다.
1930년 7월, SAJ 및 그 가맹 노조들의 모든 활동이 국가에 의해 금지되었다. 좌파 신문들은 폐간되었고, 좌파 사회주의자들과 공산주의자들이 합작해 원내에 진출했던 노동자소농 사회주의 교섭단체 의원들을 비롯한 좌파 정치인들도 구속되었다. 이후 좌파 사회주의자들은 SDP가 주도해 만든 새 노총 SAK에 참여했으나, SKP는 이것도 보이콧했다.
복위(伏位, Prone position) 또는 복와위(伏臥位)는 사람이 취할 수 있는 자세의 일종으로, 가슴을 아래쪽으로 하고 등을 위쪽으로 하여 엎드리는 자세, 즉 해부학적으로 배쪽이 아래, 등쪽이 위인 자세를 의미한다. 이러한 자세에서는 손바닥이 위쪽을 향하게 되며, 아래팔의 자뼈와 노뼈가 서로 교차하게 된다.
질병과의 연관성.
일부 질병에서 복위 체위의 유지가 치료에 도움을 줄 수 있다. 급성호흡곤란증후군(ARDS)에서 복위 유지는 환기-관류 불균형 개선 및 폐용적 증가 등의 기전으로 폐의 산소화를 호전시킨다.
달랏 로마 가톨릭 교구(Roman Catholic Diocese of Đà Lạt)는 베트남 메트로폴리탄 호찌민 대교구 관구의 로마 가톨릭 교회의 라틴 부속 교구이다. 그러나 여전히 인류복음화성 선교회에 의존하고 있다.
주관 성당은 베트남 중앙 고원의 남부 도시 럼동성 달랏에 있는 달랏 성니콜라스 성당이다. 현재 주교는 2019년 9월 16일부터 도미닉 응우옌 반마인이다.
2014년 기준 87개 교구에서 9,764km2에 368,487명의 가톨릭교인(총 1,325,000명 중 27.8%)이 259명의 사제(143개 교구, 116개 종교)와 16개 선교회, 1,413명의 평신도 (501형제, 912자매) 및 69명의 신학생이 있다. 독실한 신도들 중 다수는 소수 민족에 속한다.
감독관청은 사이공 관구에서 떨어져 나와 달랏 교구라는 이름으로 1960년 11월 24일 만들어졌다. 1967년 6월 22일, 반메투옷 교구를 설립하기 위해 세력권을 상실했다.
앙와위(仰臥位, Supine position)는 사람이 취할 수 있는 자세의 일종으로, 등을 아래쪽으로 하고 가슴을 위쪽으로 하여 눕는 자세, 즉 해부학적으로 배쪽이 위, 등쪽이 아래인 자세를 의미한다. 이러한 자세에서는 손바닥이 아래쪽을 향하게 되며, 아래팔의 자뼈와 노뼈가 서로 평행하게 위치한다.
일부 질병의 악화인자로 앙와위가 지목된다. 폐쇄성 수면무호흡의 경우, 앙와위로 잠드는 것은 기도의 좁아짐과 폐 용적의 감소를 통해 질병의 악화를 초래할 수 있다.
아우토스트라다 A31(Autostrada A31)은 에서 까지 이어주는 총 연장 88.7km의 거리를 가진 이탈리아의 고속도로이다. 그러나 A31은 아우토스트라다 A4와도 서로 이어주기도 하지만, A4는 비첸차까지 접근 가능하다. 그 외에도 해당 고속도로는 북측 지역까지 연장될 가능성이 있으나, 까지 연결되면 아우토스트라다 A22와도 직접 만날 예정에 있다.
삼탄당 인산 이성질화효소는 해당과정에서 중요한 역할을 하며, 효율적인 에너지 생성 과정에 필수적이다. 삼탄당 인산 이성질화효소는 포유동물 및 곤충과 같은 동물뿐만 아니라 균류, 식물 및 세균을 포함한 거의 모든 생물체에서 발견되었다. 그러나 유레아플라스마와 같이 해당과정을 수행하지 않는 일부 세균에는 삼탄당 인산 이성질화효소가 없다.
사람에서 삼탄당 인산 이성질화효소의 결핍은 삼탄당 인산 이성질화효소 결핍증이라고 하는 진행성의 심각한 신경계 장애와 관련이 있다. 삼탄당 인산 이성질화효소 결핍증은 만성 용혈성 빈혈이 특징이다. 이 질환을 유발하는 다양한 돌연변이가 있지만, 대부분 104번 위치의 글루탐산이 아스파르트산으로 돌연변이가 일어나는 것이 포함된다.
삼탄당 인산 이성질화효소는 효소가 없을 때와 비교했을 때 수십억 배 더 빠르게 반응을 수행하는 매우 효율적인 효소이다. 반응은 매우 효율적이어서 촉매적으로 완벽하다고 평가된다. 삼탄당 인산 이성질화효소가 촉매하는 반응은 기질이 효소의 활성 부위로 확산될 수 있는 속도에 의해서만 제한된다.
삼탄당 인산 이성질화효소의 반응 메커니즘은 "엔올"의 중간생성물 형성을 포함한다. 각 기저 상태와 전이 상태의 상대적인 자유 에너지는 실험적으로 결정되었으며, 아래의 그래프에 표시되어 있다.
삼탄당 인산 이성질화효소의 구조는 다이하이드록시아세톤 인산과 글리세르알데하이드 3-인산 사이의 전환을 촉진한다. 삼탄당 인산 이성질화효소의 친핵성 Glu165 잔기는 기질을 탈양성자화시키고, 친전자성 His95 잔기는 양성자를 공여하여 엔올 중간생성물을 형성한다. 탈양성자화되면 엔올 중간생성물은 붕괴되고, 양성자화된 Glu165로부터 양성자를 추출하여 글리세르알데하이드 3-인산 생성물을 형성한다. 역반응의 촉매 작용이 유사하게 진행되어, 동일한 엔올을 형성하지만, C2의 산소로부터 엔올의 붕괴가 일어난다.
삼탄당 인산 이성질화효소의 확산은 제한적이다. 열역학적인 측면에서 다이하이드록시아세톤 인산의 생성은 글리세르알데하이드 3-인산의 생성보다 20:1로 선호된다. 그러나 해당과정에서 글리세르알데하이드 3-인산은 후속 단계에의 반응에 의해 계속해서 소모되기 때문에 이러한 소모는 새로운 글리세르알데하이드 3-인산의 생성 반응을 유발한다. 삼탄당 인산 이성질화효소는 효소의 활성 부위에 결합하는 황산염, 인산염 및 비산염 이온에 의해 저해된다. 다른 저해제로는 전이상태 유사체인 2-포스포글리콜산 및 기질 유사체인 글리세롤- 1-인산이 있다.
삼탄당 인산 이성질화효소는 동일한 소단위체의 이량체이며, 각각의 소단위체는 약 250개의 아미노산 잔기들로 구성된다. 소단위체의 3차원 구조는 외부에 8개의 α-나선과 β-시트를 포함하고 있다. 예시된 그림에서 까 소단위체의 리본 골격은 N-말단에서부터 C-말단에 이르기까지 청색에서부터 적색으로 표시되어 있다. 이러한 구조적 모티프를 αβ-배럴 또는 TIM 배럴이라고 하며, 가장 일반적으로 관찰되는 단백질 접힘이다. 이 효소의 활성 부위는 배럴의 중앙에 위치한다. 글루탐산 잔기와 히스티딘 잔기가 촉매 매커니즘에 관여한다. 활성 부위 잔기들 주변의 서열은 알려진 모든 삼탄당 인산 이성질화효소에서 보존되어 있다.
삼탄당 인산 이성질화효소의 구조는 효소의 기능과 밀접하게 관련되어 있다. 정확하게 배치된 글루탐산 및 히스티딘 잔기가 엔올을 형성하는 것 외에도, 삼탄당 인산 이성질화효소의 10개 또는 11개의 아미노산 사슬은 중간생성물을 안정화시키는 루프로서 작용한다. 166번째 잔기부터 176번째 잔기에 의해 형성된 루프는 닫히고, 기질의 인산기와 수소 결합을 형성한다. 이 작용은 반응 경로 상의 엔올 중간생성물 및 다른 전이 상태들을 안정화시킨다.
반응을 동역학적으로 실현가능하게 만드는 것 외에도, 삼탄당 인산 이성질화효소 루프는 반응성 엔올 중간생성물을 격리시켜 메틸글리옥살 및 무기 인산으로의 분해를 방지한다. 효소와 기질의 인산기 사이의 수소 결합은 그러한 분해를 입체전자적으로 불리하게 만든다. 메틸글리옥살은 독소이며, 형성된 경우 글리옥살레이스 시스템을 통해 제거된다. 고에너지 인산 결합의 분해 및 해당과정의 나머지 기질들의 소모는 메틸글리옥살의 형성을 비효율적으로 만든다.
연구에 따르면 활성 부위에 가까운 리신(12번 위치)도 효소의 기능에 중요하다. 생리적 pH에서 양성자화된 리신은 인산기의 음전하를 중화시키는 데 도움이 될 수 있다. 이 리신 잔기가 중성 아미노산으로 치환되는 돌연변이가 일어나면 삼탄당 인산 이성질화효소는 모든 기능을 상실하지만, 양전하를 띠는 다른 아미노산으로 치환된 돌연변이체는 일부 기능을 유지한다.
모든 경기 시간은 한국 표준시로 표시된다. (UTC+9)
11월 5일 토요일 오후 5시 30분
11월 6일 일요일 오전 9시
11월 6일 일요일 오후 7시
11월 7일 월요일 오후 2시
11월 8일 화요일 오전 9시
11월 8일 화요일 오후 7시
11월 9일 수요일 오후 2시
11월 10일 목요일 오전 9시
11월 10일 목요일 오후 7시
11월 11일 금요일 오후 7시
11월 12일 토요일 오후 2시
11월 6일 일요일 오후 2시
11월 7일 월요일 오전 9시
11월 7일 월요일 오후 7시
11월 8일 화요일 오후 2시
11월 9일 수요일 오전 9시
11월9 일 수요일 오후 7시
11월 10일 목요일 오후 2시
11월 11일 금요일 오후 2시
11월 12일 토요일 오전 9시
박쥐 매개 바이러스(bat-borne virus)는 박쥐가 매개하는 바이러스다. 박쥐고기를 취급섭취하거나 박쥐를 사냥하면서 사람에게 전염된다.신종 코로나바이러스 감염증, 마버그열, 에볼라 등이 박쥐 매개 바이러스가 옮기는 질병이다. 박쥐 매개 바이러스는 가장 중요한 신흥 바이러스 가운데 하나이다.
박쥐 바이러스.
2002년 중국 사스의 병원균은 중증급성호흡기증후군 코로나바이러스(SARS-CoV)이다. 박쥐에서 사람으로 옮겨왔다.
2012년 중동 메르스는 낙타독감이라고 불렸는데, 중동호흡기증후군 코로나바이러스(MERS-CoV)이 병원균이다. 박쥐에서 낙타 통해 사람에게 전염되었다.
2020년 중국 신종 코로나바이러스 감염증의 병원균은 신종 코로나바이러스(2019-nCoV)인데, 역시 박쥐에서 사람에게 전염되었다. 거의10년 마다 박쥐독감이 전세계에 퍼지는 것을 알 수 있다.
한타바이러스.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소() ()는 해당과정의 6번째 단계를 촉매하는 약 37 kDa의 효소로, 글리세르알데하이드 3-인산을 1,3-비스포스포글리세르산으로 전환시키는 가역적인 반응을 촉매한다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 오랫동안 확립되어 온 대사적인 기능 외에도, 전사 활성화, 아폽토시스의 개시, 소포체에서 골지체로의 소포 이동, 고속축삭수송 또는 축삭수송을 포함한 몇 가지 비대사적인 과정과 관련되어 있다. 정소에서 정소-특이적 동질효소인 GAPDHS가 발현된다.
정상적인 세포 조건 하에서, 세포질의 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 주로 사량체로 존재한다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 각각의 단일 촉매 싸이올기를 함유하고 있고 효소의 촉매 기능에 결정적인 4개의 동일한 37 kDa 소단위체로 구성된다. 핵의 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 pH 8.3~8.7의 등전점(pI)를 증가시켰다. 주목할 점은, 효소 활성 부위의 시스테인 잔기 Cys152는 산화 스트레스에 의한 아폽토시스의 유도에 필요하다. 특히 세포질의 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 번역 후 변형은 해당과정 이외의 역할에 기능할 수 있도록 한다.
첫 번째 반응은 1번 위치에서 글리세르알데하이드 3-인산의 산화인데, 여기서 알데하이드는 카복실산(ΔG°'=-50 kJ/mol (−12kcal/mol))으로 전환되고 동시에 NAD+는 NADH로 환원된다.
이것은 산화와 짝지어진 인산화의 예이고, 전체 반응은 다소 에너지 흡수성(ΔG°'=+6.3 kJ/mol (+1.5))이다. 여기서 에너지 짝지어짐은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의해 가능해진다.
1: 산화.
헤미싸이오아세탈은 효소의 활성 부위에 있는 히스티딘 잔기에 의해 탈양성자화(일반적 염기 촉매)된다. 탈양성자화는 다음에 생성되는 싸이오에스터 중간체에서 카보닐기의 재형성 및 수소화물 이온의 방출을 촉진합니다.
2: 인산화.
NADH는 활성 부위를 떠나고 또 다른 분자의 NAD+의 양전하는 다음 단계 및 최종 단계의 전이 상태에서 음전하의 카보닐 산소를 안정화시킨다. 마지막으로 무기 인산 분자는 싸이오에스터를 공격하고 사면체의 중간생성물을 형성한 다음 붕괴하여 1,3-비스포스포글리세르산 및 효소의 시스테인 잔기의 싸이올기를 방출한다.
그 이름에서도 알 수 있듯이, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 글리세르알데하이드 3-인산의 1,3-비스포스포글리세르산으로의 전환을 촉매한다. 이 반응은 진핵세포의 세포질에서 일어나는 에너지와 탄소 분자 공급의 중요한 대사 경로인 포도당의 해당과정의 6번째 단계이다. 전환은 두 단계로 구성되는데, 첫 번째 단계는 열역학적으로 유리한 단계이고, 두 번째 단계는 열역학적으로 불리한 단계이다.
전사 및 아폽토시스.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 그 자체로 전사를 활성화시킬 수 있다. "OCA-S" 전사 공동활성화제 복합체는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 젖산 탈수소효소를 함유하는 데, 이 두 단백질은 이전에는 대사에만 관여하는 것으로 생각되어 왔다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 세포질과 세포핵 사이를 이동하여 대사 상태를 유전자 전사와 연결시킬 수 있다.
2005년에 하라(Hara)외 연구진들은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 아폽토시스를 일으킨다는 것을 보여주었다. 이것은 제3의 기능은 아니지만, 위에서 서술한 전사 활성화에서와 같이 DNA에 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 결합하는 것에 의해 매개되는 활성으로 볼 수 있다. 이 연구는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 세포 스트레스에 반응하여 일산화 탄소에 의해 "S"-나이트로실화되어 유비퀴틴 연결효소인 SIAH1 단백질에 결합하는 것을 입증했다. 복합체는 핵으로 이동하여 SIAH1은 분해를 위해 핵 단백질을 표적으로 하여 조절된 세포 셧다운을 개시한다. 후속 연구에서 연구팀은 파킨슨병을 치료하기 위해 임상적으로 사용된 데프레닐이 "S"-나이트로실화를 방지함으로써 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 아폽토시스 작용을 강하게 감소시켜 약물로 사용될 수 있음을 보여주었다.
대사 스위치.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 산화 스트레스 하에서 가역적 대사 스위치로 작용한다. 세포가 산화제에 노출되면 많은 양의 항산화 보조 인자인 NADPH가 필요하다. 세포질에서 NADPH는 여러 효소에 의해 NADP+로부터 환원된다. 오탄당 인산 경로의 첫 번째 단계를 촉매하는 포도당 6-인산 탈수소효소도 NADP+를 NADPH로 환원시킨다. 산화제의 처리는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 불활성화를 유발한다. 이러한 불활성화는 해당과정에서 오탄당 인산 경로로의 대사 흐름을 일시적으로 다시 지정하여, 세포가 더 많은 NADPH를 생성할 수 있도록 한다. 스트레스 조건에서 NADPH는 글루타레독신 및 싸이오레독신을 포함한 일부 항산화 시스템에 필요하며 글루타싸이온의 재활용에 필수적이다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 또한 분비된 단백질의 운반 경로의 일부인 소포체에서 골지체로의 소포 수송에 관여하는 것으로 보인다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 Rab2에 의해 소포체의 소포소관 클러스터로 모여서 COPI 소포를 형성하는 것을 돕는 것으로 밝혀졌다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 Src에 의한 티로신 인산화를 통해 활성화된다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다른 많은 효소들과 마찬가지로 여러 기능들을 가지고 있다. 해당과정의 6번째 단계를 촉매하는 것 외에도 최근의 연구 결과들은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 다른 세포 과정들에 관여하는 것으로 나타나고 있다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 세포의 철 항상성, 특히 세포 내 불안정한 헴에 대한 샤페론 단백질을 유지하는 맥락에서 더 높은 차수의 다기능성을 나타내는 것으로 설명되었다. 이것은 연구자들에게는 놀라운 일이었지만, 새로운 단백질을 처음부터 진화시키는 대신 기존의 단백질을 재사용하고 적응시키는 것은 진화적으로 의미가 있다.
부하 조절로 사용.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 대부분의 조직과 세포에서 안정적이고 구성적으로 발현되기 때문에 하우스키핑 유전자로 간주된다. 이러한 이유로 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 생물학적 연구자들에 의해 웨스턴 블롯의 부하 조절 및 qPCR의 조절 수단으로 일반적으로 사용된다. 그러나 연구자들은 특정 조건 하에서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 다른 조절을 보고했다. 예를 들어, 전사인자 MZF1은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 유전자를 조절하는 것으로 나타났다. 저산소증은 또한 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소를 강력하게 상향 조절한다. 따라서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소를 부하 조절로 사용하는 것은 신중하게 고려되어야 한다.
세포에서의 분포.
해당과정의 모든 과정은 세포질에서 일어나며 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 해당과정의 6번째 단계의 반응을 촉매한다. 적혈구에서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 다른 해당과정의 효소들은 세포막 내부의 복합체에 모인다. 이러한 과정은 인산화 및 산소화에 의해 조절되는 것으로 보인다. 해당과정의 여러 효소들이 서로 가까이 모여 있으면 포도당 분해의 전체 속도가 크게 증가할 것으로 예상된다. 최근의 연구에 의하면 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 세포막 외부에 철 의존적 방식으로 발현되며, 세포성 철 항상성 유지에 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 피부 흑색종과 같은 다수의 사람의 암에서 과발현되며, 이의 발현은 종양의 진행과 양의 상관관계가 있다. 이의 해당과정 및 항아폽톱시스 기능은 종양 세포의 증식 및 보호에 기여하며 발암을 촉진한다. 특히 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 스핑고지질인 세라마이드를 자극하는 화학요법 약물에 의해 유도된 텔로미어의 단축을 방지한다. 한편, 산화 스트레스와 같은 조건은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 기능을 손상시켜 세포의 노화 및 사망으로 이어지게 한다. 또한, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 고갈은 종양 세포의 생물학적 노화를 유도하기 때문에 종양의 성장을 제어하기 위한 세로운 치료 전략으로 제시되었다.
신경변성.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 주로 그 질환 또는 장애에 특이적인 다른 단백질과의 상호작용을 통해 몇몇 퇴행성 신경질환 및 장애와 연관되어 있다. 이러한 상호작용은 에너지 대사뿐만 아니라 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 다른 기능에도 영향을 줄 수 있다. 예를 들어, 아밀로이드 베타 전구체 단백질과 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 상호작용은 세포골격 또는 막수송과 관련된 기능을 방해할 수 있는 반면, 헌팅틴과의 상호작용은 아폽토시스, 핵의 tRNA 수송, DNA 복제, DNA 복구와 관련된 기능을 방해할 수 있다. 또한 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 핵 전위는 파킨슨병에서 보고되었으며, 라사길린과 같은 몇몇 항아폽토시스성 파킨슨병 약물은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 핵 전위를 방지하는 기능을 한다. 저(低)대사가 파킨슨병의 한 기여자일 수 있다고 제안되었지만, 신경 퇴행성 질환에 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 관여의 기본 메커니즘은 명확하게 남아 있다. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 유전자의 5' UTR에서 SNP rs3741916은 후기 발병 알츠하이머병과 관련될 수 있다.
단백질 결합 파트너.
핵산 결합 파트너.
베트남의 고속도로(, Expressways of Vietnam)는 전체 총 연장 1,276km로, 아시안 하이웨이 16호선 전체 구간과 비슷한 길이를 가진 고속도로 노선망이다. 한국으로 따지자면 한국도로공사가 관리하는 고속도로 노선망과 거의 유사하다. 그리고 2030년을 목표로 총 연장을 7,000 km까지 늘릴 계획에 있는 것으로 보인다. 그래서 베트남은 경제 속도가 매우 더딘 상태가 지속되면서 고속도로는 2000년대 중반이 되어야 뒤늦게 등장하게 되었던 것으로 보이게 된다. 고속도로 노선은 총합 22개의 노선을 보유하고 있다. 대표적인 고속도로 노선으로는 남북고속도로가 있다.
나일 도크(, , )는 만화 《 진격의 거인 》의 등장인물이다. 헌병단의 전직 단장이자 820년대 후반 ~ 830년대 당시 같은 기수 및 소속이었던 에르빈 스미스와 함께 훈련병단에 입단하여 3년의 훈련을 마친 뒤 상위권 10위에 간신히 최종 합격하여 헌병단에 입단했다. 본래는 훈련병단 졸업 시기까지만 해도 에르빈처럼 조사병단을 지원했지만 술집에서 만난 종업원인 '마리'와 만나 그와 사랑에 빠져 결혼해서 부부 관계를 맺고 마리와 아이들을 가까이서 지키기 위해 스스로 헌병단으로 진로를 바꾸어 결과적으로 에르빈과 조사병단으로 진로를 정한 친구들과는 정 반대의 길을 걷게 된다. 그리고 몇십년 동안 헌병단에서 경력을 열심히쌓다가 마리가 세 딸들을 출산하며 도크 세 자매의 아버지가 되었고, 헌병단 단장의 자리에 오르게 된다.
그 뒤로 월 마리아 탈환 작전에 오른 에르빈 스미스와는 같은 기수와 훈련병단 소속 동기이기에 무난한 친구였으나, 각자가 선택한 병단에서 단장의 자리에 오른 후에는 조사병단과 헌병단이라는 입장상 자주 대립하고 마찰을 벌이는 모습을 보인다. 하지만 동기로서에 서로에게 느끼는 정이 깊어 이따금 서로 생각하거나 돕는 관계이기도 하다. 왕정 쿠데타에서 프리츠 왕가와 중앙 제1헌병단을 위시한 중앙 정부와 조사병단의 대립 갈등이 본격화되면서 상층부의 명령으로 에르빈 스미스를 체포했다. 정부의 혐의를 모두 뒤집어씌워 너의 소중한 가족들을 지켜야 할지, 지금 따르는 최상위 결정 기관의 귀족들을 지켜야 할지, 둘 중 하나를 선택하라는 말을 듣고, 자신이 갈 방향을 고민하다가 결국 끝까지 사리사욕을 채우기 위해 월 로제 인류를 버리는 선택을 한 이기적인 귀족들의 행태에 시민들을 지킬 것을 마음 먹고, 중앙 정부의 고위 귀족들이 모두 체포되면서 조사병단과 협력하게 된다. 왕정 쿠데타가 로드 레이스의 참수형 작전으로 마무리된 후, 중앙 제1헌병단이 해체되고 정부의 표면상 얼굴에 지나지 않았던 헌병단의 실권을 쥐게 된다. 그리고 로드를 최종 토벌한 히스토리아 레이스가 명분상 형식상으로 왕이 되자 그녀를 새로운 주군으로 따르게 된다.
월 마리아 탈환 작전으로부터 1년 후인 851년, 남쪽 바다까지 진출한 조사병단과 반 마레파 의용병이 접촉하고 지크의 부하들이자 마레에게 해체된 망국의 병사들로 구성된 레지스탕스 세력, 반 마레파 의용병단이 협력을 제의하자, 강경한 불신을 드러냈다. 의용병단 세력이 어떤 녀석들인지 확실히 모르는 이상 섣불리 신뢰해선 안 된다고 동맹을 반대했지만, 한지 조에가 의용병단의 기술력은 필요하다고 밀어붙여서 무산되었다. 근데 섣불리 믿어서는 안 된다는 나일의 주장이 반은 맞고 반은 틀렸음을 증명하듯, 854년에 의용병단의 수장 옐레나가 예거파와 접촉해 상층부에 뿌려 놓은 '지크의 척수액' 와인을 아무런 의심도 없이 마시고 잠재적 무구의 거인이 된다. 결국 배우자와 딸들과 이별하고 시민들의 안전을 위해 최전선 구역이 된 월 마리아의 감옥에 갇히게 된다. 사실상 사망 판정이나 다름 없는 신세인데도 같은 처지인 적국 마레의 전사 후보생이자 열두 세의 어린 아이에 지나지 않은 팔코 그라이스와 잠시나마 짧고 친밀한 관계를 쌓는 모습을 보여 주고 진심으로 걱정하며 그가 고향으로 돌아가기만을 바랐다. 해방된 후에는 직접 가비 브라운과 친형인 콜트 그라이스에게 바래다 주기까지 한다. 119화에 결국 지크가 '외침'을 사용하여 시간시나 구에 모여든 모든 병정의 상층부와 함께 무구의 거인이 되어 마레병들을 잡아먹어 거인이 된 후에도 엘디아국의 승리에 공헌했다. 근데 지크가 에렌에게 배신당한 후에 통제를 잃어 아군 병사들까지 공격하다 사샤 블라우스의 양동생이자 본인이 지켜야 할 민간인인 카야까지 잡아 먹을 뻔했지만, 가비 브라운이 목숨을 걸고 쏜 대 거인 저격총에 맞고 사망하면서 최후를 맞이한다.
성향 및 성격.
신장 177cm, 체중 80kg. 헌병단의 사단장. 사단장은 이 작품에서의 헌병단 규모는 현대의 사단 규모와는 차이가있다. 한국군의 1개 사단이 대략 1만명 정도지만 헌병단의 규모는 2천명 정도이다. 총통이 주관하는 특별 군사 심의 에렌 예거에 대한 심의 때 등장했다. 원작 53화에서 나일이 직접 한 말에 따르면, 에르빈 스미스와는 훈련병 동기였다.
방벽 바깥으로 나가지 않는 헌병단답게 방벽 안쪽의 사정과 도시의 치안이나 민간인들의 안전, 정치적인 문제에 민감하다. 그 이전에 헌병단의 우두머리이기 때문에 거인과의 싸움을 직접 겪어 본 적이 없는지라 에렌의 전략적인 가치에 대해서는 아예 관심조차 없다.
심의소에서도 에렌의 공적을 인정하면서도 방벽 안에서 내란이 일어날 수 있다는 정치적인 이유로 에렌에게서 최대한의 정보를 짜낸 뒤 처리하고 시민들의 사기진작을 위해 영웅으로 추대해야 한다는 주장을 펼쳤으며, 미카사 아커만이 에렌을 변호할 때 증언에 개인적인 감정이 담겨있다면서 미카사가 에렌의 집에 맡겨졌다는 것을 이야기했다. 또한 정당방위였다고는 하지만 미카사가 에렌의 집으로 들어가기 직전인 9살에 에렌과 함께 강도 유괴범 세 명을 찔러죽였다는 사실을 들어 인간성에 의문이 든다고 발언해 재판에 참석한 사람들에게 의심과 두려움을 부추겼다.
에렌이 폭발해 헌병단을 비난하고 자신에게 투자하라고 소리치자 부하에게 총을 들라고 지시해 죽이려고 했지만 리바이가 에렌을 걷어차면서 패자 에렌이 원한을 가지고 거인화하면 어쩔 거냐며 리바이를 저지하려 든다. 그러나 리바이는 에렌을 죽이겠다면서 에렌이 원한을 품고 거인화할 것을 두려워하는 모순을 지적하고 에렌은 거인화했을 때 20마리의 거인을 죽였는데 도대체 에렌을 어떻게 죽일 생각이었냐고 물어 역으로 말문이 막히게 만들었다. 결국 에르빈과 한지, 리바이, 미케를 필두로 한 조사병단의 자작극이 작클리 총통에게 "자신들이 엄청난 거인의 힘을 가진 에렌을 무사히 책임지고 지켜낼 수 있다."는 것을 어필해 내어 에렌에 대한 처분권은 조사병단에게 넘어가고, 나일은 불만을 드러내면서도 총통의 결정을 반발 없이 받아들이며 한 수 접고 물러나는 모습을 보인다.
조사병단 일행이 왕도로 소환되어 스토헤스 구의 거리 중앙로를 지나간다고 할 때 마차를 타고 있는 모습으로 등장했으며, 에르빈 스미스가 마지막 수단으로 강행한 월 시나에서의 여성형 거인 포획 작전 때 에르빈에게 "무슨 일을 꾸미는 거냐"라고 추궁하면서 헌병단 일원들과 함께 총을 겨누면서 에르빈에게 장비를 내려놓으라고 했다. 또한 거리가 폐허가 되고 있다는 소식을 듣고 거리에서 이런 작전을 벌이면 어떤 사태가 될 것인지 알면서 어째서 그런 짓을 했냐고 추궁했으며, 반역자는 지금 이 자리에서 처형해도 문제되지 않는다고 말하며 죽이려고 했다.
그러나 에르빈은 그래도 상관없다며 뒤의 지휘와 책임까지 같이 떠넘기나 당황해하며 총을 거두고 수갑만 채운 뒤 헌병단의 단원들에게 주민의 구조를 우선적으로 하도록 지시했으며, 에르빈의 처형은 정당한 판결로 정하겠다고 했다. 에르빈을 호송하면서 화염 거인이 된 에렌과 여성형 거인이 싸우는 것을 보고 놀라는 모습을 보였다.
그래도 거리가 폐허가 되고 있고 인명 피해가 속출하고 있다는 소식을 듣고 거리에서 이런 작전을 벌이면 어떤 사태가 될 것인지 알면서 어째서 그런 짓을 했냐고 에르빈 스미스를 추궁하거나, 헌병단의 단원들에게 주민을 구조하도록 지시했으며, 에르빈의 처형은 정당한 판결로 정하겠다고 하는 것을 보면 시민들의 치안을 지키는 헌병단장으로서 성실성과 사명감을 갖춘 모범적인 헌병의 귀감이라고 할 수 있다. 인류의 승리를 위해 자신의 인간성조차도 버린 에르빈 스미스와 대비되는 모습을 보여줬다.
월 시나의 왕도 미트라스에 송환되는 에르빈과의 대화로 소소한 과거 이야기가 나오는데, 훈련병 시절엔 에르빈과 함께 조사병단을 지망했었다고. 하지만 "마리"라는 이름의 술집 종업원에게 반해 함께 있던 동기들을 배신하고 목숨이 왔다갔다 하는 조사병단이 아니라 입지가 안정된 헌병단에 들어가 인류가 아니라 자신의 가족을 지키는 길을 선택했다고 한다. 뻔뻔하게 목숨을 부지해 왔다고 말하며, 조사병단에 입단한 다른 동기들이 이루지 못하고 죽어간 "가족을 꾸리는 일"을 해낸 건 내 자랑이라고까지 표현하는 것을 보면 본성이 나쁜 인간은 아닌 모양.
59화에선 중앙 제1헌병단 소속 대인 입체 기동 제압 부대와 조사병단의 충돌에 대해 사태를 조사하는 책임자로 등장하여 기자들과 대화를 하는데, 왕도의 명을 받들어 치안을 유지하는 헌병단의 최고 지휘관임에도 중앙헌병으로부터 아무런 이야기도 듣지 못하고 대인입체기동장치에 대한 것도 전혀 알지 못했던 것으로 보인다. 일단 사건에 대해 기사화시키지 못할 것을 주문하며 대인진압부대의 목표에 같은 헌병단인 자신들도 포함될 수 있음을 생각하는 모습을 보인다.
61화에서 에르빈과 픽시스의 낚시에 걸려 최상위 결정 기관을 주관하는 귀족 4인방이 월 로제의 백성들을 포기한다는 판단을 내렸을 때, 월 로제 동구 카라네스 구에 살고 있는 가족들을 떠올리며 자신 또한 월 로제의 사람임을 선언하며 왕정의 결단에 전면으로 맞설 뜻을 표한다. 결국 월 로제 돌파는 거짓임이 밝혀졌지만 왕정은 사실상 쿠데타에 넘어가버렸고 나일과 그 휘하의 헌병단 역시 앞으로는 조사병단과 함께 하게 되었다. 어쩌다 보니 오월동주하게 된 것. 이후 베르크 신문사 소속 기자들과 헌병 사령부에 몰려든 언론인들에게 진실을 밝히고 자신들이 해야 할 일을 알린다.
에르빈 스미스와 조사병단이 목숨을 건 혈투 끝에 월 마리아를 되찾을 당시 다리우스 작클리, 도트 픽시스를 비롯한 수뇌부의 요인들과 함께 의자에 앉아 탈환 전투의 결과와 조사병단의 귀환을 말 없이 기다렸다. 아르민이 베르톨트가 날린 발차기로 거의 의식을 잃고 기절한 에렌에게 빨리 일어나서 바다로 가자고 구경할 때, 월 시나 평원에서 헌병단의 호위를 받으며 조용히 기다리는 히스토리아 레이스, 마를로 프로이덴베르크를 걱정하여 잠도 못 자던 히치 드라이제와 더불어 잠시나마 짧게 모습을 비추었다.
레벨리오 전투 이후 예거파로 인한 다리우스 작클리 암살 사건을 계기로 조사병단과 대립을 하게 되었고 도트 픽시스의 중개로 대립을 막게 되어 자리를 떠났다. 지크 예거의 외침이 발동하자 지크의 척수액이 담긴 와인을 마신 병단과 함께 당황하게 된다.
마르크스주의통일노동자당(, ; 약자 POUM)는 에스파냐 제2공화국의 공산주의 정당으로, 에스파냐 내전기에 주로 활동했다. 작가 조지 오웰이 이 당의 민병대로 참여해서 소련의 배신, 위선, 억압, 패권주의를 목격해 수기 『카탈로니아 찬가』를 남겼다. 오웰의 반권위주의 성향에 이 경험이 큰 영향을 미쳤다고 평가된다.
레프 트로츠키의 영구혁명론에 큰 영향을 받은 안드레우 닌과 호아킨 마우린이 반스탈린주의 정당으로서 1935년 에스파냐 공산좌파당(ICE: 좌익반대파)과 노동자농민블록(BOC: 우익반대파)을 합당하여 창당했다. 이 합당은 정작 이념적 지주인 트로츠키의 의지에는 반하는 것이었고, 실망한 트로츠키는 에스파냐 내전 전야인 1939년 에스파냐의 반스탈린주의 공산주의자들을 비난했다.
POUM은 성장을 거듭해 에스파냐 전국적으로 에스파냐 공산당(PCE)보다 더 커졌을 뿐 아니라 좌파의 텃밭인 카탈루냐와 발렌시아 지방에서도 PCE의 그 지역 지부인 카탈루냐 통일사회당(PSUC)보다 더 커졌다. POUM은 이오시프 스탈린과 코민테른의 지령에 따른 인민전선 전략에 크게 비판적이었지만 어쩔 수 없이 참여했다.
조지 오웰의 수기에 따르면 POUM 당원 수는 1936년 7월에 10,000여명, 1936년 12월에 70,000 여명, 1937년 6월에 40,000 여명이었다고 한다. 다만 오웰은 이 수치들이 POUM측에서 나왔고 그래서 과장되었을 가능성도 있음을 인정했다.
POUM의 독자노선, 특히 스탈린 반대는 코민테른에 절대적으로 충성한 PCE와의 사이에 큰 불화를 낳았다. 공산당원들은 POUM을 트로츠키주의, 심지어 파시즘의 혐의가 있다고 비난했고, 각자의 지지자들 사이에 실제로 패싸움이 일어나기도 했다. 1937년, 공산당이 장악한 제2공화국군은 POUM을 공격해와 유혈사태를 일으켰다(바르셀로나 5월 사건). 이때는 아나르코생디칼리슴 노총 CNT가 POUM의 편을 들어 주었다. 하지만 CNT의 강성 지도부(후안 가르시아 올리베르 등)가 연성 지도부로 교체되면서 POUM은 완전히 고립되게 되었다. 안드레우 닌은 마드리드에서 소련 NKVD 요원들에게 납치되어 고문치사당했고, 스탈린주의자들은 POUM을 프락치 집단으로 낙인찍었다.
에스파냐가 민주화되면서 POUM도 1977년 합법화되었다. 합법화된 POUM은 1977년 총선을 인정할지, 총선도 합법화도 인정하지 않고 즉각적인 공화정복고를 요구할지를 두고 나뉘었다. 총선을 인정하는 쪽은 노동자통일전선(FUT)에 합류해 선거에 출마했으나 득표율은 전국적으로 0.22%에 그쳤다. 이는 POUM의 재기불능을 의미하는 것이었다. POUM은 그 뒤로 바르셀로나에 사무실을 갖고 월간 당보를 발행하는 군소정당으로 연명했다. 극좌군소정당들 간의 협력을 주장했으나 잘 되지 않자 1979년 총선에는 불출마했다. 1980년, POUM은 바스크에서는 헤리 바타수나, 카탈루냐에서는 국민해방좌파블록(BEAN)에 참여해 출마했으나 그것이 마지막이었다. POUM은 공식적으로 해산을 선언한 적은 없으나, 1980년 5월 당보가 폐간되었고 그것이 사실상의 해산이었다. 마지막으로 발렌시아 지구당이 1981년까지 남아 있었다. 이후 POUM 당원들은 자당의 유산과 이념적 경향을 보존하기 위한 안드레우 닌 재단을 만들었다.
모든 키네이스들과 마찬가지로 포스포글리세르산 키네이스는 전이효소이다. 포스포글리세르산 키네이스는 해당과정에 사용되는 주요 효소이며, 해당과정의 첫 번째 ATP 생성 단계에서 사용된다. 포도당신생합성에서 포스포글리세르산 키네이스에 의해 촉매되는 반응은 반대 방향으로 진행되며, 3-포스포글리세르산과 ATP를 1,3-비스포스포글리세르산과 ADP로 전환시킨다.
사람에서 포스포글리세르산 키네이스(PGK)의 두 가지 동질효소인 PGK1 및 PGK2가 확인되었다. 동질효소는 87~88%의 동일한 아미노산 서열을 가지며, 구조적, 기능적으로 유사하지만 존재하는 위치가 상이하다. 상염색체 유전자에 의해 암호화되는 PGK2는 감수분열로 생성되는 정자형성 과정에서의 고유한 효소인 반면, X염색체에 의해 암호화되는 PGK1은 모든 세포에서 발현된다.
포스포글리세르산 키네이스는 모든 살아있는 생물체의 해당과정에서 ATP를 생성하는 두 가지 효소들 중 하나이다. 포도당신생합성에서 포스포글리세르산 키네이스는 해당과정에서 반응의 반대 방향으로 반응을 촉매한다. 생화학적 표준 조건하에서는 해당과정으로의 방향이 선호된다.
포스포글리세르산 키네이스는 플라스민에서 싸이올 환원효소 활성을 나타내는 것으로 보고되었으며, 혈관신생 및 종양 생장을 억제하는 안지오스타틴의 형성을 초래한다. 포스포글리세르산 키네이스는 또한 포유류의 세포핵에서 DNA 복제 및 복구에 참여하는 것으로 나타났다.
포스포글리세르산 키네이스는 모든 생물체에서 발견되며, 그 서열은 진화 과정에서 고도로 보존되어 왔다. 포스포글리세르산 키네이스는 단백질의 N-말단 및 C-말단에 상응하는 2개의 거의 동일한 크기의 도메인을 함유하는 415개의 잔기의 단량체로 존재한다. 3-포스포글리세르산은 N-말단에 결합하고, 뉴클레오타이드 기질, MgATP 또는 MgADP는 효소의 C-말단 도메인에 결합한다. 이러한 확장된 2개의 도메인 구조는 헥소키네이스에서 발견된 것과 유사한 큰 규모의 "힌지-벤딩(hinge-bending)" 입체구조 변화와 관련이 있다. 단백질의 2개의 도메인은 갈라진 틈에 의해 분리되고, 2개의 α-나선에 의해 연결된다. 각 도메인의 핵심에는 α-나선으로 둘러싸인 6가닥의 평행한 β-시트가 존재한다. 2개의 로브는 단일 도메인 접힘으로 접힘 경로 상의 중간생성물의 존재와 일치하여 독립적으로 접힐 수 있다. 하나의 기질의 결합이 입체구조 변화를 유발하지만, 두 기질의 결합을 통해서만 도메인 폐쇄가 발생하여 인산기의 이동을 초래한다.
효소는 개방형의 입체구조로 존재하는 경향이 있으나 촉매시 짧은 시간 동안 폐쇄형 입체구조를 가지며, 이를 통해 결합 부위를 통한 기질 및 생성물이 빠르게 확산되도록 한다. 포스포글리세르산 키네이스의 개방형 입체구조는 도메인 폐쇄시 단백질의 소수성 영역의 노출로 인해 입체구조적으로 보다 안정하다.
마그네슘의 역할.
마그네슘 이온은 일반적으로 포스포글리세르산의 뉴클레오타이드 기질의 인산기와 복합체를 형성한다. 마그네슘이 없으면 효소가 활성을 갖지 못하는 것으로 알려져 있다. 2가 금속 이온은 효소 리간드가 결합된 인산기의 음전하를 차폐하는 것을 도와서 친핵성 공격이 일어날 수 있도록 한다. 이러한 전하 안정화는 인산기 전이반응의 전형적인 특징이다. 포스포글리세르산 키네이스가 두 기질과 결합할 때 이온은 또한 도메인 폐쇄를 촉진할 수 있다는 이론이 있다.
포스포글리세르산 키네이스는 기질과 결합하지 않으면 개방형 입체구조로 존재한다. 삼탄당 및 뉴클레오타이드 기질들이 각각 N-말단 및 C-말단 도메인에 결합된 후, 광범위한 힌지-벤딩 움직임이 발생하여, 도메인 및 도메인에 결합된 기질이 근접하여 폐쇄형 입체구조를 형성한다. 이어서 해당과정의 방향으로 반응이 진행될 경우, ADP의 β-인산은 1,3-비스포스포글리세르산의 1번 인산에 대한 친핵성 공격을 개시한다. 효소의 Lys219 잔기는 인산기를 기질로 안내한다.
해당과정에서 1,3-비스포스포글리세르산은 인산기 공여체이며, 인산기 전달 포텐셜이 높다. ATP를 생성하기 위한 포스포글리세르산 키네이스에 의한 1,3-비스포스포글리세르산에서 ADP로의 인산기의 촉매 전달은 이전의 해당과정 단계(글리세르알데하이드 3-인산의 3-포스포글리세르산으로의 전환)의 탄소-산화 반응을 강화시킬 수 있다.
포스포글리세르산 키네이스는 피로인산, 황산, 인산, 시트르산과 같은 저농도의 다양한 다가 음이온들에 의해 활성화된다. 고농도의 MgATP 및 3-포스포글리세르산은 포스포글리세르산 키네이스를 활성화시키는 반면, 고농도의 Mg2+는 비경쟁적으로 포스포글리세르산 키네이스를 저해한다.
포스포글리세르산 키네이스는 뉴클레오타이드 기질들에 대해 넓은 특이성을 나타낸다. 포스포글리세르산 키네이스의 활성은 살리실산에 의해 저해되는데, 이는 살리실산의 구조가 효소의 뉴클레오타이드 기질과 유사하기 때문인 것으로 보인다.
거대 분자 군집은 컴퓨터 시뮬레이션 및 생체외 환경 시뮬레이션 둘 다에서 포스포글리세르산의 활성을 증가시키는 것으로 나타났다. 군집화의 결과, 효소는 보다 효소적으로 활성이 높아지고 더 조밀해진다.
사람에서 포스포글리세르산 키네이스 결핍증은 용혈성 빈혈, 정신 질환, 근육병과 관련된 X-연관 열성 형질이며, 형태에 따라 용혈성 형태와 근병증성 형태가 있다. 형질을 발현시키는 유전자가 X염색체에 존재하기 때문에 일반적으로 하나의 X염색체를 가지고 있는 남성에서 완전하게 표현되며, 영향을 받는 여성은 일반적으로 무증상이다. 이 상태는 Pgk1의 돌연변이, PGK1을 암호화하는 유전자의 돌연변이로 확인되었다. 분자 수준에서 Pgk1의 돌연변이는 열 안정성을 손상시키고, 효소의 촉매 활성을 저해한다. 포스포글리세르산 키네이스는 X-연관 유전자에 의해 암호화되는 해당과정의 유일한 효소이다. 용혈성 빈혈의 경우, 적혈구에서 포스포글리세르산 키네이스 결핍증이 발생한다. 현재 포스포글리세르산 키네이스 결핍증에 대한 결정적인 치료법은 존재하지 않는다.
PGK1의 과발현은 위암과 관련이 있으며, 생체외 실험에서 위암 세포의 침습성을 증가시키는 것으로 밝혀졌다. 효소는 종양 세포에 의해 분비되고 혈관신생 과정에 참여하여 안지오스타틴의 방출 및 종양에서의 혈관 생장의 억제를 초래한다.
사람의 동질효소.
포스포글리세르산 변위효소() ()는 해당과정의 8번째 단계를 촉매하는 효소이다. 포스포글리세르산 뮤테이스라고도 한다. 포스포글리세르산 뮤테이스는 포스포글리세르산의 3번 탄소의 인산기를 2번 탄소로 내부 전달을 촉매하여 3-포스포글리세르산을 2,3-비스포스포글리세르산을 거쳐 2-포스포글리세르산으로 전환시킨다. 포스포글리세르산 뮤테이스는 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)와 보조 인자 비의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(iPGM)의 2가지 상이한 부류로 분류된다. 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM) ()는 약 250개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 모든 척추동물과 일부 무척추동물, 균류, 세균에서 발견된다. 보조 인자 비의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(iPGM) ()는 모든 식물과 조류 뿐만 아니라 일부 무척추동물, 균류 및 그람 양성 세균에서도 발견된다. 이러한 부류의 포스포글리세르산 뮤테이스는 알칼리성 인산가수분해효소와 동일한 슈퍼패밀리를 공유한다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 3-포스포글리세르산의 3번 탄소에서 2번 탄소로 인산기(PO43−)를 효과적으로 전달하여 2-포스포글리세르산을 생성하는 반응을 촉매하는 이성질화효소이다. 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)가 촉매할 수 있는 총 3가지 반응이 있는데, 3-포스포글리세르산을 2-포스포글리세르산으로 또는 그 반대로 전환시키는 뮤테이스 반응, 2,3-비스포스포글리세르산으로부터 포스포글리세르산을 생성하는 인산가수분해효소 반응, 그리고 1,3-비스포스포글리세르산으로부터 2,3-비스포스포글리세르산을 생성하는 비스포스포글리세르산 뮤테이스와 유사한 생성효소 반응이 있다. 효소 반응속도론적 및 구조적 연구는 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)와 비스포스포글리세르산 뮤테이스가 파라로그 구조 임을 나타내는 증거를 제공하였다. 두 효소 모두 포스포프럭토키네이스-2의 인산가수분해효소 부분 및 전립샘 산성 인산가수분해효소를 포함하는 슈퍼패밀리에 속한다.