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스타십(, 1992년 이후 흔히 토머스 스타십()이라고도 불림.)은 미국의 하드 록 음악 밴드이다. 제퍼슨 에어플레인(Jefferson Airplane)과 제퍼슨 스타십(Jefferson Starship)의 후신급 음악 밴드로 널리 잘 알려져 있다.
스타십()은 제퍼슨 스타십(Jefferson Starship)에서 활동한 전력이 있는 가수 겸 기타리스트 미키 토머스(Mickey Thomas)와 제퍼슨 에어플레인(Jefferson Airplane)에서 활동한 전력이 있는 가수 그레이스 슬릭(Grace Slick)이 주축을 이루어 1984년을 기하여 미국 캘리포니아 주 샌 프란시스코에서 결성된 하드 록 음악 밴드이다.
데뷔 이력.
《We Built This City》라는 노래 작품은 영국 남성 가수 겸 작사가 버니 토핀(Bernie Taupin)이 작사하고 미국 영구거주권자 신분의 오스트리아 남성 록 음악 키보디스트 겸 작곡가 페터 볼프(Peter Wolf)가 작곡한 노래 작품이며, 특히 《Nothing's Gonna Stop Us Now》라는 노래 작품은 영국에서 출생한 미국 남성 싱어송라이터 앨버트 해먼드(Albert Hammond)와 미국 여성 기타리스트 겸 작곡가 다이앤 워런(Diane Warren)이 공동 작사 및 작곡하여 스타십(Starship)이 받아 부른 작품이며 1987년 4월 4일에서부터 4월 11일까지 1주일간을 빌보드 차트 1위라는 기록을 남겼다.
김호일(金浩一, 1942년 12월 12일 ~ )은 대한민국의 정치인이다. 제14·15·16대 국회의원을 지냈다. 노인복지당 소속이며 제18대 대한노인회장을 지냈다. 사단법인 한국원로목사총연합회 대표 총재로 추대 되었다. 본관은 김해이다.
논란 행적.
김호일은 제주에서 진행된 신한국당 당원 교육시간에 찬조연사로 나와 “국민회의 의원에게서 직접 들은 얘기”라며 “김 총재가 회의 도중에 ‘신기하 의원은 왜 안보이나’라고 묻는다고 하더라”고 주장했다. 김 의원은 “괌에서 비행기사고로 숨진 신 의원을 찾는 것으로 볼 때 김 총재의 정신이 예사롭지가 않다”며 “사고가 나지 않기 위해서라도 김 총재를 대통령으로 뽑아선 안된다”고 주장했다.
김호일 의원은 "민주주의를 짓밟는 독재정권을 타도하기 위해 이 자리에 섰다"고 말을 꺼낸 뒤 "삼성은 의령이 고향인 이병철씨가 엘지는 진주 구씨가 세운 기업"이라며 "어떻게 골라도 이렇게 경남기업만 죽일 수 있느냐"고 말해 청중들로부터 박수를 받았다. 또 "한일합섬 대동건설 한백건설 등 마산 사람이 하는 것은 다 망했다"며 "창포공단 600만평은 삼성이 매립하고 한국중공업이 발전소를 세우려고 했는데 이 정권이 마산의 발전조건을 묵살했다"고 주장했다.
스타십은 공상 과학 소설에서 자주 등장한다. 2020년 현재 스페이스X는 스타십이라는 성간 우주선을 설계하고 있다. 스타십이 처음 등장하는 작품은 1882년 공상 과학 책인 "Oahspe : A New Bible"에 나온다.
로켓 기술을 이용해 성간 여행을 하는 우주선을 만드려면 엄청난 양의 에너지와 기술력이 필요하다. 이 에너지는 핵융합 발전과 반물질로 공급될 수 있다.
우주선을 만드는 문제를 조사하는 과학적 연구는 거의 없다. 이에 대한 몇 가지 예는 다음과 같다.
이론적 유형.
무산소 호흡(anaerobic respiration)은 세포 호흡의 일종으로 전자의 최종 수용체로 산소를 쓰는 산소 호흡과 달리 전자의 최종 수용체로 다른 물질을 쓰는 세포 호흡이다. 산소 대신에 쓰이는 물질로는 황산염(sulfate, SO42−), 질산염(nitrate, NO3−), 황(sulfur, S), 푸마르산(fumarate, HOOCCH=CHCOOH) 등이 있다.
산화적 인산화(酸化的燐酸化, )는 전자전달과 화학삼투를 통한 ATP의 합성과정이다. 대부분의 진핵생물에서 산화적 인산화는 미토콘드리아에서 일어난다. 거의 모든 산소 호흡을 하는 생물들은 산화적 인산화를 수행한다. 산화적 인산화는 혐기적인 발효 과정과 비교했을 때 호흡 기질이 분해될 때 방출되는 에너지로 ATP를 합성하는 매우 효율적인 방법이기 때문에 자연계에 널리 펴져있다.
산화적 인산화가 일어나는 동안 전자는 산화환원반응을 통해 전자 공여체로부터 산소(O2)와 같은 전자 수용체로 전달된다. 이러한 산화환원반응으로 방출된 에너지는 ATP를 합성하는데 사용된다. 진핵생물에서 이러한 산화환원반응은 미토콘드리아 내막에 있는 일련의 단백질 복합체들에 의해 수행된다. 원핵생물에서는 이러한 단백질들이 세포막에 존재한다. 이렇게 연결된 일련의 단백질들의 세트를 전자전달계라고 부른다. 진핵생물에서는 5가지 주요 단백질 복합체가 관여하는 반면에 원핵생물에서는 여러 가지 전자 공여체와 전자 수용체를 사용하는 다양한 효소들이 존재한다.
이러한 전자전달계를 통해 전달되는 전자에 의해 방출된 에너지는 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 H+(양성자)를 능동수송하는데 사용된다. 이것은 미토콘드리아 내막을 경계로 H+의 농도 기울기와 전위 차이의 형태로 위치 에너지를 발생시킨다. 미토콘드리아 내막을 경계로 생성된 H+의 전기화학적 기울기에 의해 H+가 ATP 생성효소를 통해 막 사이 공간에서 미토콘드리아 기질로 확산될 때 ATP가 합성되고, 이 과정을 화학삼투라고 한다. ATP 생성효소는 ADP를 ATP로 전환시키는 인산화 반응에 에너지를 사용한다. 이 과정에서 ATP 생성효소의 일부가 회전하는데 이 힘은 H+의 확산에 의해 제공된다.
산화적 인산화는 물질대사의 중요한 부분이지만, 초과산화물 및 과산화 수소와 같은 활성산소를 생성하여 자유 라디칼의 증가, 세포 손상을 유도하고, 질병 및 노화에도 영향을 미친다. 또한 산화적 인산화를 수행하는 효소들은 그 활동을 저해하는 많은 약물과 독소들의 표적이다.
화학삼투.
산화적 인산화는 에너지 방출 반응을 사용하여 에너지 흡수 반응을 진행시킨다. 두 세트의 반응이 짝지어져 있다고 하는데, 이는 두 반응 중 하나가 작동하지 않으면 다른 하나도 작동할 수 없다는 것을 의미한다. NADH와 같은 전자 공여체에서부터 산소(O2)와 같은 전자 수용체에 이르기까지 전자전달계를 통한 전자의 흐름은 에너지를 방출하는 과정이다. 반면에 ATP 합성은 에너지를 흡수하는 과정이다. 전자전달계와 ATP 생성효소는 모두 미토콘드리아 내막에 존재하고, 미토콘드리아 내막을 통과하는 H+의 움직임에 의해 전자전달계에서 ATP 생성효소로 에너지가 전달되는데, 이러한 과정을 화학삼투라고 한다. 실제로 이것은 단순한 전기 회로 같으며, H+는 전자전달계의 H+ 펌핑 효소들에 의해 미토콘드리아 기질(N쪽, 상대적으로 H+ 농도가 낮은 쪽)에서 막 사이 공간(P쪽, 상대적으로 H+ 농도가 높은 쪽)으로 능동수송된다. 이러한 효소들은 배터리와 같으며, 회로를 통해 전류를 흐르게 하는 일을 수행한다. H+(양성자)의 움직임은 막을 가로질러 전기화학적 기울기를 만들어 내는데, 이것은 종종 양성자 구동력이라고 불린다. 양성자 구동력은 H+의 농도 차이(양성자 기울기, ΔpH)로 인한 화학적인 위치 에너지와 H+가 상대 이온 없이 막을 지나 이동할 때, 전하의 분리 차이로 인한 전기적인 위치 에너지의 2가지 구성 요소를 갖는다.
H+가 전기화학적 기울기에 따라 막 사이 공간(P쪽)에서 미토콘드리아 기질(N쪽)로 ATP 생성효소를 통해 확산될 때 방출되는 에너지로 ATP를 합성한다. 이러한 전기화학적 기울기는 ATP 생성효소의 일부를 회전시키는 구동력으로 작용하고, 이러한 움직임은 ATP 합성과 짝지워진다.
양성자 구동력의 2가지 구성 요소는 열역학적으로 동등하다. 미토콘드리아에서 에너지의 가장 큰 부분은 전위차에 의해 주어진다. 반면에 엽록체는 주로 ΔpH 차이에 의해 작동한다.
산화적 인산화에 의해 방출되는 에너지의 양은 혐기성 발효에 의해 생성되는 에너지의 양보다 크다. 해당과정은 포도당 1분자당 2ATP를 생산하지만, 산화적 인산화는 포도당 1분자당 28~34ATP를 생산한다. 지방산의 β 산화는 각 사이클당 약 14ATP를 생산한다. 이러한 ATP의 수율은 이론적인 최대값이다. 실제로 일부 H+(양성자)는 막을 통해 누출되기 때문에, ATP의 수율을 떨어뜨린다.
전자전달계는 양성자와 전자를 모두 운반하고, 전자를 전자 공여체에서 전자 수용체로 전달하고, H+(양성자)를 막을 가로질러 능동수송한다. 이 과정에서 가용성 전달 분자 및 단백질에 결합된 전달 분자를 사용한다. 미토콘드리아에서 전자는 수용성 전자전달 단백질인 사이토크롬 c에 의해 막 사이 공간 내에서 전달된다. 전자전달 단백질 내의 헴기가 가지고 있는 철 원자의 산화와 환원에 의해 전자가 전달된다. 사이토크롬 c는 몇몇 세균의 주변세포질 공간에서도 발견된다.
미토콘드리아 내막에 존재하는 지용성 전자운반체인 유비퀴논(조효소 Q10 또는 Q)은 산화환원 회로에 의해 전자와 H+(양성자)를 둘 다 운반한다. 유비퀴논은 작은 벤조퀴논 분자로 매우 소수성이어서 막 내부에서 자유롭게 확산된다. 유비퀴논(Q)이 2개의 전자와 2개의 H+를 받아들이면, 유비퀴놀(QH2)의 형태로 환원된다. 유비퀴놀(QH2)이 2개의 전자와 2개의 H+를 방출하면, 산화되어 다시 유비퀴논(Q)의 형태로 되돌아간다. 유비퀴논(Q)이 막의 한 쪽에서 환원되고, 다른 한 쪽에서 유비퀴놀(QH2)이 산화되면, 이러한 반응들을 결합시켜 막을 통해 H+를 능동수송한다. 일부 세균의 전자전달계는 유비퀴논 외에 메나퀴논과 같은 다른 퀴논을 사용한다.
단백질 내에서 전자는 플라빈 보조 인자, 철-황 클러스터 및 사이토크롬 사이에서 전달된다. 철-황 클러스터에는 몇 가지 유형이 있다. 전자전달계에서 발견되는 가장 단순한 종류는 2개의 황 원자와 연결되어 있는 [2Fe-2S] 클러스터이다. 두 번째 종류인 [4Fe-4S]는 4개의 철 원자와 4개의 황 원자를 가진 정육면체 구조를 포함한다. 이들 클러스터의 철 원자는 일반적으로 시스테인의 황 원자와 배위 결합을 한다. 보조 인자인 금속 이온은 H+(양성자)와 결합하거나 또는 양성자를 방출하지 않고 산화환원반응을 거치기 때문에 전자전달계에서 단백질을 통해 전자를 전달하는 역할을 수행한다. 전자는 이러한 보조 인자의 사슬을 따라 단백질을 통해 도약함으로써 먼 거리를 이동한다. 이것은 1.4 m 미만의 거리에서 급격한 양자 터널링에 의해 발생한다.
해당과정, 시트르산 회로, 지방산의 β 산화와 같은 많은 생화학적 이화작용들은 환원된 조효소인 NADH를 생성한다. NADH는 고에너지 전자를 가지고 있어서 산화될 때 많은 양의 에너지를 방출한다. 그러나 세포는 이 에너지를 한꺼번에 방출하지 않는다. 대신 NADH에서 전자를 떼어내어 일련의 전자전달효소들을 통해 전자를 산소로 전달하는 각 과정에서 소량의 에너지가 방출된다. 복합체 I~IV로 구성된 효소들의 세트는 전자전달계라고 불리며, 미토콘드리아 내막에 존재한다. 석신산도 전자전달계에서 산화되지만, 복합체 II를 통해 유입된다.
진핵생물에서 전자전달계의 효소는 NADH가 산화될 때 방출되는 에너지를 이용하여 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 H+(양성자)를 능동수송한다. 이것은 막 사이 공간의 H+(양성자)의 농도를 증가시키고, 미토콘드리아 내막을 가로질러 전기화학적 기울기를 생성시킨다. 이러한 위치 에너지는 ATP 생성효소에 의해 ATP를 생성하는데 사용된다. 진핵생물의 미토콘드리아에서 일어나는 산화적 인산화는 이 과정에 대한 가장 잘 알려져 있는 예이다. 미토콘드리아는 "Trichomonas vaginalis" 와 같은 혐기성 원생동물을 제외하고 거의 모든 진핵생물에 존재한다. 대신에 "Trichomonas vaginalis"는 하이드로게노솜(hydrogenosome, 수소발생소포)라 불리는 미토콘드리아 잔존 세포소기관에서 H+(양성자)를 수소로 환원시킨다.
NADH:유비퀴논 산화환원효소 또는 NADH 탈수소효소 또는 복합체 I은 전자전달계의 첫 번째 단백질이다. 복합체 I은 46개의 소단위체로 구성된 분자량이 약 1,000 kDa 인 거대 효소이다. 세균에서 복합체 I의 구조는 자세하게 알려져 있다. 대부분의 생물에서 복합체 I은 큰 볼이 있는 부츠 모양을 닮았다. 미토콘드리아에 존재하는 많은 효소들의 경우와 마찬가지로 복합체 I을 구성하는 개별 단백질들을 암호화하는 유전자들은 세포핵과 미토콘드리아 게놈에 존재한다.
복합체 I에 의해 촉매되는 반응은 NADH의 2개의 전자를 유비퀴논(또는 조효소 Q10, 아래식에서 Q로 표시)으로 전달하는 산화반응이다. 유비퀴논은 미토콘드리아 내막에서 발견되는 지용성 퀴논이다.
전자전달계의 시작은 NADH가 복합체 I에 결합하여 2개의 전자를 제공하는 것이다. 전자는 복합체 I에 결합된 보결분자단인 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)를 통해 복합체 I으로 들어간다. FMN이 전자를 얻으면 환원형인 FMNH2로 변환된다. 그런 다음 전자는 복합체 I의 두 번째 보결분자단인 일련의 철-황 클러스터를 통해 전달된다. 복합체 I에는 [2Fe–2S] 와 [4Fe–4S] 철-황 클러스터가 둘 다 존재한다.
전자가 복합체 I을 통과함에 따라 4개의 H+(양성자)가 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 능동수송된다. 정확하게 이 과정에 어떻게 일어나는지는 분명하지 않지만, 복합체 I에서 구조적인 변화가 일어나서 단백질이 미토콘드리아 기질(N쪽)에서 H+(양성자)를 결합시키고, 막 사이 공간(P쪽)에서 H+(양성자)를 방출시키는 것으로 보인다. 마지막으로 전자는 철-황 클러스터 사슬에서 미토콘드리아 내막의 유비퀴논으로 전달된다. 유비퀴논의 환원은 H+(양성자)의 농도 기울기 생성에도 기여하는데, 유비퀴논(Q)이 유비퀴놀(QH2)로 환원됨에 따라 미토콘드리아 기질에서 2개의 H+(양성자)가 감소한다.
석신산 탈수소효소 또는 복합체 II 또는 석신산:유비퀴논 산화환원효소는 전자전달계의 두 번째 진입 지점이다. 석신산 탈수소효소는 시트르산 회로와 전자전달계에 둘 다 관여하는 유일한 효소이기 때문에 특이하다. 복합체 II는 보조 인자인 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD), 철-황 클러스터, 헴기를 가지고 있는 4개의 단백질 소단위체로 구성된다. 복합체 II의 헴기는 유비퀴논으로 전자를 전달하진 않지만, 활성산소의 생성을 감소시키는데에 중요한 역할을 하는 것으로 여겨지고 있다. 복합체 II는 석신산을 푸마르산으로 산화시키고, 유비퀴논을 환원시킨다. 이 반응은 NADH의 산화보다 더 적은 에너지를 방출하기 때문에, 복합체 II는 막을 가로질러 H+(양성자)를 능동수송하지 않고, H+(양성자)의 농도 기울기 형성에 기여하지 않는다.
기생충인 돼지회충("Ascaris suum")과 같은 일부 진핵생물에서 복합체 II와 유사한 효소인 푸마르산 환원효소(메나퀴놀:푸마르산 산화환원효소)는 유비퀴놀을 산화시키고 푸마르산을 환원시키는 역반응을 촉매한다. 이것은 전자 수용체로 푸마르산을 사용하는 혐기성 산화적 인산화를 수행하여 기생충이 대장 내의 혐기성 환경에서 생존할 수 있도록 한다. 복합체 II의 또 다른 특이한 기능은 말라리아 기생충인 "Plasmodium falciparum"에서 찾아볼 수 있다. 여기서는 복합체 II가 산화효소로써 역반응에 관여하는데 유비퀴놀을 재생성하는데 중요하며, 이는 기생충이 피리미딘 생합성의 특이한 방식을 사용할 수 있도록 한다.
(ETF:Q 산화환원효소) 또는 전자전달 플라보단백질 탈수소효소는 전자전달계의 세 번째 진입 지점이다. ETF:Q 산화환원효소는 미토콘드리아 기질의 전자전달 플라보단백질(electron-transferring flavoprotein, ETF)로부터 전자를 받아서 유비퀴놀을 환원시키는 효소이다. ETF:Q 산화환원효소는 플라빈과 [4Fe–4S] 클러스터를 포함하고 있지만, 다른 호흡 복합체들과는 달리 막의 표면에 부착해 있고, 인지질 이중층을 통과하지 않는다.
포유류에서 ETF:Q 산화환원효소 대사 경로는 여러 아실-CoA 탈수소효소로부터 전자를 받아들일 수 있기 때문에 지방산의 β 산화와 아미노산과 콜린의 이화작용에서 중요하다. 식물에서 ETF:Q 산화환원효소는 장기간의 어둠에서 생존을 가능하게 하는 대사 반응에서도 중요하다.
는 사이토크롬 c 환원효소 또는 사이토크롬 bc1 복합체, 또는 간단하게 복합체 III로도 알려져 있다. 포유류에서 복합체 III는 11개의 단백질 소단위체, [2Fe-2S] 철-황 클러스터, 3개의 사이토크롬(1개는 사이토크롬 c1, 2개는 사이토크롬 b)을 포함하는 동일한 소단위체 복합체 2개로 구성된 이합체 효소이다. 사이토크롬은 적어도 하나의 헴기를 갖고 있는 전자전달 단백질의 일종이다. 복합체 III의 헴기 안에 있는 철 원자는 전자가 단백질을 통해 전달됨에 따라 환원된 Fe2+와 산화된 Fe3+ 상태 사이를 번갈아가며 나타내게 된다.
복합체 III 에 의해 촉매되는 반응은 유비퀴놀 1분자의 산화와 미토콘드리아 내막과 느슨하게 결합한 헴단백질인 사이토크롬 c 2분자의 환원이다. 2개의 전자를 운반하는 유비퀴논과는 달리, 사이토크롬 c는 하나의 전자만을 운반한다.
유비퀴놀(QH2)로부터 사이토크롬 c로 한 번에 하나의 전자가 전달될 수 있기 때문에, 복합체 III의 반응 메커니즘은 다른 호흡 복합체보다 더 정교하며, Q 회로라고 하는 두 단계 반응으로 일어난다. 첫 번째 단계에서 복합체 III는 3가지 기질(유비퀴놀, 사이토크롬 c, 유비퀴논)과 결합하는데 첫 번째 기질인 유비퀴놀(QH2)에서 하나의 전자가 두 번째 기질인 사이토크롬 c로 전달된다. 유비퀴놀(QH2)에서 방출된 2개의 H+(양성자)는 막 사이 공간으로 이동한다. 세 번째 기질은 유비퀴논(Q)이며, 유비퀴논은 유비퀴놀(QH2)로부터 두 번째 전자를 받아들여 세미퀴논 라디칼(Q.−)로 환원된다. 유비퀴놀(QH2)과 유비퀴논(Q)은 방출되지만 세미퀴논 라디칼(Q.−)은 복합체 III에 결합된 채로 남아있는다. 두 번째 단계에서 유비퀴놀(QH2)의 두 번째 분자가 결합되어 다시 첫 번째 전자를 사이토크롬 c로 전달한다. 두 번째 전자는 복합체 III에 결합된 세미퀴논으로 전달되고, 미토콘드리아 기질에서 2개의 H+(양성자)를 얻어서 유비퀴놀(QH2)로 환원되는데 사용된다. 이렇게 생성된 유비퀴놀(QH2)은 복합체 III로부터 방출된다.
유비퀴논이 미토콘드리아 내막의 안쪽 면(N쪽)에서 유비퀴놀로 환원되고, 다른쪽 면(P쪽)에서 유비퀴논으로 산화됨에 따라 미토콘드리아 내막을 가로지르는 H+(양성자)의 순이동이 일어나서 H+(양성자)의 농도 기울기 형성에 기여한다. 복합체 III에서 일어나는 Q 회로의 다소 복잡한 두 단계 메커니즘은 H+(양성자) 운반의 효율성을 증가시키기 때문에 중요하다. Q 회로 대신에 유비퀴놀(QH2) 1분자가 사이토크롬 c 2분자를 직접적으로 환원시키는데 사용된다면, 사이토크롬 c 하나가 환원될 때 단지 하나의 H+(양성자)가 운반되므로 효율성은 절반으로 줄어들게 된다.
사이토크롬 c 산화효소 또는 복합체 IV는 전자전달계의 마지막 단백질 복합체이다. 포유류의 효소는 매우 복잡한 구조를 가지고 있으며, 13개의 소단위체, 2개의 헴기, 구리 원자 3개, 마그네슘 원자 1개, 아연 원자 1개를 포함하는 금속 이온으로 구성된다.
복합체 IV는 전자전달계에서 최종 반응을 수행하며, 미토콘드리아 내막을 가로질러 H+(양성자)를 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 능동수송하면서 전자를 산소로 전달한다. 최종 전자 수용체인 산소(O2)는 이 단계에서 물(H2O)로 환원된다. H+(양성자)를 직접 능동수송하는 것과 산소의 환원과정에서 미토콘드리아 기질의 H+(양성자)를 소비하는 것은 H+(양성자)의 농도 기울기 형성에 기여한다. 촉매되는 반응은 사이토크롬 c의 산화 및 산소의 환원이다.
많은 진핵생물들은 위에서 설명한 포유류의 효소와 다른 전자전달계를 가지고 있다. 예를 들어, 식물에는 미토콘드리아 기질 쪽이 아닌 막 사이 공간 쪽에서 NADH를 산화시키는 외부 NAD(P)H 탈수소효소가 있으며, 전자를 유비퀴논 풀에 전달한다. 이러한 효소들은 H+(양성자)를 능동수송하지 않으므로 미토콘드리아 내막을 가로지르는 전기화학적 기울기에는 영향을 미치지 않고 유비퀴논을 환원시킨다. 또한 식물의 미토콘드리아 내막에는 기질에 있는 NADH로부터 유비퀴논으로 전자를 직접 전달하는 대체 NADH 탈수소효소도 있다.
전자전달계의 또 다른 예는 식물 뿐만 아니라 일부 균류, 원생생물, 동물에서 발견되는 대체 산화효소이다. 대체 산화효소는 유비퀴놀에서 산소로 전자를 직접 전달한다.
대체 NADH 탈수소효소 및 대체 산화효소에 의한 대체 전자전달 경로는 일반적인 전자전달계에 비해 낮은 ATP 수율을 갖는다. 단축된 대체 전자전달 경로로 인해 얻을 수 있는 이점은 명확하지 않다. 그러나 대체 산화효소는 감기, 활성산소, 병원체에 의한 감염, 전체 전자전달계를 억제하는 다른 인자들과 같은 스트레스에 반응하여 생성된다. 따라서 대체 전자전달 경로는 산화적 스트레스를 줄임으로써 손상에 대한 생물체의 저항력을 향상시킬 수 있다.
복합체들의 구성.
호흡 사슬의 복합체들이 어떻게 구성되어 있는지에 대한 최초의 모델은 복합체들이 미토콘드리아 내막에서 자유롭고 독립적으로 확산된다는 것이었다. 그러나 최근의 자료에 따르면 복합체들은 초복합체(supercomplex) 또는 호흡체(respirasome)라고 불리는 고차원적인 구조를 형성하는 것으로 보인다. 이 모델에서 다양한 복합체들은 상호작용하는 효소들의 조직화된 세트로 존재한다. 이러한 연관성은 다양한 효소 복합체들 사이에 기질의 채널링(channeling)을 허용하여 전자전달의 속도와 효율성을 증가시킬 수 있다. 포유류의 초복합체 내의 일부 구성 성분은 다른 구성 성분보다 많은 양으로 존재하며 일부 자료에서는 복합체 I : II : III : IV : ATP 생성효소의 비가 약 1 : 1 : 3 : 7 : 4였다. 그러나 어떤 자료들은 이 모델과 맞지 않는 것처럼 보이기 때문에 이 초복합체 가설에 대한 논쟁은 완전히 해결되지 않았다.
진핵생물에서 전자전달계의 구조와 기능이 일반적으로 유사성을 가지고 있는 것과는 달리 세균과 고세균은 매우 다양한 전자전달효소들을 가지고 있다. 세균과 고세균은 다양한 화학 물질을 기질로 사용한다. 진핵생물과 마찬가지로 원핵생물의 전자전달계는 기질의 산화로부터 방출된 에너지를 사용하여 막을 가로질러 이온을 능동수송하고 막을 경계로 전기화학적 기울기를 형성시킨다. 세균에서는 대장균("Escherichia coli")의 산화적 인산화가 가장 잘 연구되고 알려져 있는 반면 고세균의 산화적 인산화는 현재까지 잘 알려져 있지 않다.
진핵생물과 원핵생물의 산화적 인산화에서 주된 차이점은 원핵생물은 전자 공여체나 전자 수용체로 매우 다양한 물질을 사용한다는 점이다. 이것은 원핵생물이 다양한 환경 조건하에서 살아갈 수 있게 한다. 예를 들어 대장균에서 산화적 인산화는 아래에 열거된 다양한 환원제와 산화제에 의해 작동할 수 있다. 화학 물질의 표준환원전위는 산화되거나 환원될 때 방출되는 에너지의 양으로 측정한다. 표준환원전위에서 환원제는 음의 값을 가지고, 산화제는 양의 값을 가진다.
위의 표에서와 같이 대장균은 전자 공여체로 폼산, 수소, 젖산과 같은 환원제를 사용하고 전자 수용체로 질산, 다이메틸 설폭사이드(dimethyl sulfoxide, DMSO), 산소를 이용해 살아갈 수 있다. 산화제와 환원제 간의 표준환원전위 차가 클수록 반응할 때 더 많은 에너지가 방출된다. 이들 화합물들 중에서 석신산/푸마르산 쌍은 표준환원전위 값이 0에 가깝기 때문에 특이하다. 따라서 석신산은 산소와 같은 강한 산화제를 사용하여 푸마르산으로 산화될 수 있고, 푸마르산은 폼산과 같은 강한 환원제를 사용하여 석신산으로 환원될 수 있다. 이러한 대체 반응은 각각 석신산 탈수소효소 및 푸마르산 환원효소에 의해 촉매된다.
일부 원핵생물은 표준환원전위 차가 작은 산화환원 쌍을 사용한다. 예를 들어 니트로박터("Nitrobacter")와 같은 질화세균은 아질산을 질산으로 산화시켜 산소에 전자를 제공한다. 이 반응에서 방출되는 소량의 에너지는 H+(양성자)를 능동수송하고 ATP를 생성하기에 충분하지만, 동화작용에 사용하기 위한 NADH 또는 NADPH를 직접 생산하기에는 충분하지 않다. 이 문제는 아질산 산화환원효소를 사용하여 전자전달계의 일부를 역방향으로 진행시켜 복합체 I이 NADH를 생성하도록 하는 충분한 양성자 구동력을 생성함으로써 해결된다.
원핵생물은 환경 조건에 따라 생성되는 효소를 변화시킴으로써 전자 공여체와 전자 수용체의 사용을 조절한다. 다른 산화효소와 환원효소가 동일한 유비퀴논 풀을 사용하기 때문에 이러한 유연함이 가능하다. 이것은 일반적인 유비퀴놀 중간생성물에 의해 연결된 많은 효소들의 조합이 함께 작용할 수 있게 한다. 따라서 이러한 호흡 사슬은 효소를 쉽게 교체할 수 있는 시스템으로 모듈식 디자인을 갖고 있다.
이러한 대사에서의 다양성에 더하여 원핵생물은 동질효소를 가지고 있다. 예를 들어 대장균에서 산소를 전자 수용체로 사용하는 유비퀴놀 산화효소에는 두 가지 유형이 있다. 고도의 호기성 조건하에서 대장균은 전자당 2개의 H+(양성자)를 운반할 수 있는 산소에 더해 낮은 친화성을 갖는 산화효소를 사용한다. 그러나 산소량이 감소하면 전자당 하나의 H+(양성자)만을 전달하지만, 산소에 대해 높은 친화성을 갖는 산화효소로 전환한다.
ATP 생성효소 (복합체 Ⅴ).
ATP 생성효소 또는 복합체 V는 산화적 인산화 경로의 마지막 효소이다. ATP 생성효소는 거의 모든 생물에서 발견되고 원핵생물과 진핵생물에서 동일한 방식으로 작동한다. ATP 생성효소는 ADP와 인산(Pi)으로부터 ATP를 합성하기 위해 막을 경계로 형성된 H+의 농도 기울기의 형태로 저장된 에너지를 사용한다. 하나의 ATP를 합성하는데 필요한 H+(양성자)의 수는 3~4 사이로 추정되며, 일부 세포들은 다른 조건들에 맞추어 이 비율을 바꿀 수 있다.
이 인산화 반응은 양성자 구동력이 변화됨에 따라 평형이 이동될 수 있다. 양성자 구동력이 없으면 ATP를 가수분해해서 H+(양성자)를 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 막을 가로질러 능동수송하고, ATP 생성효소 반응은 오른쪽에서 왼쪽으로 진행된다. 그러나 양성자 구동력이 높을 때 H+(양성자)가 농도 기울기에 따라 ATP 생성효소를 통해 확산되어 나갈 때 ADP가 ATP로 전환되고, 반응은 왼쪽에서 오른쪽으로 진행된다. 식물의 액포에 존재하는 V형 ATPase는 ATP를 가수분해하면서 H+(양성자)를 능동수송해서 액포 내부를 산성화시킨다.
ATP 생성효소는 버섯 모양의 거대한 단백질 복합체이다. 포유류의 ATP 생성효소는 16개의 소단위체를 포함하고, 약 600 kDa의 분자량을 갖는다. Fo(o는 올리고마이신 민감성을 의미)는 막에 묻혀있는 부분으로 c 소단위체와 양성자(H+) 통로를 포함한다. F1은 기둥과 공 모양의 머리 부분으로 ATP를 합성하는 부위이다. F1은 9개의 소단위체로 구성되어 있고, 소단위체는 5종류가 있으며, 그 구성은 α3β3γδε이다. F1의 공 모양의 복합체는 2가지 종류의 6개의 단백질(3개의 α 소단위체와 3개의 β 소단위체)로 구성된다. F1의 γ 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체로 구성된 공 모양의 구조물 중앙을 관통하는 중심축 같은 구조이다. F1의 α 및 β 소단위체는 둘 다 뉴클레오타이드와 결합하지만, β 소단위체만이 ATP 합성반응을 촉매한다. F1의 γ 소단위체와 ε 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체를 효소의 기저부에 고정시킨다.
H+(양성자)가 ATP 생성효소의 기저부에 있는 통로를 통해 막을 가로질러 통과함에 따라 Fo의 양성자 구동 모터가 회전한다. 모터의 회전은 H+(양성자)가 통로를 지나갈 때 c 소단위체의 고리를 회전시키는 정전기적 상호작용과 이로 인한 c 소단위체 고리 내에서 아미노산의 이온화 상태의 변화로 인해 야기될 수 있다. 이러한 회전 고리는 α 소단위체와 β 소단위체를 관통하는 중심축(γ 소단위체)을 차례로 회전시킨다. α 와 β 소단위체는 고정자 역할을 하는 측면 팔 구조에 의해 스스로 회전하는 것을 방지한다. α 와 β 소단위체를 관통하는 γ 소단위체의 움직임은 β 소단위체 내의 활성 부위에서 ATP를 생성하고 ATP를 방출하기 위해 필요한 에너지를 제공한다.
일부 세균과 고균에서 ATP 합성은 H+(양성자)의 이동이 아니라 나트륨 이온(Na+)의 막을 통한 이동에 의해서 이루어진다. "Methanococcus"와 같은 고균세은 다른 세균 및 진핵생물의 ATP 생성효소 소단위체와는 다른 단백질을 포함하는 A1Ao 생성효소를 갖고 있다. 일부 종에서 A1Ao 형태의 효소가 나트륨(Na+)으로 구동되는 ATP 생성효소일 수도 있지만, 이는 모든 경우에서 다 그러한 것은 아니다.
활성산소.
산소(O2)는 강력한 산화제이기 때문에 이상적인 최종 전자 수용체이다. 산소의 환원 과정은 잠재적으로 해로운 중간생성물의 형성을 포함한다. 4개의 전자와 4개의 양성자가 산소(O2)로 전달되면 물(H2O)로 환원되는데, 이는 무해하다. 하지만 1개 또는 2개의 전자가 전달되면 초과산화물 또는 과산화물을 생성하게 되는데, 이들은 반응성이 커서 위험하다.
이러한 활성산소들과 하이드록시 라디칼과 같은 반응 산물들은 단백질을 산화시키고 DNA에 돌연변이를 유발하기 때문에 세포에 매우 해롭다. 이러한 세포 손상은 질병의 원인이 될 수 있으며, 노화의 원인들 중 하나로 제시된다.
사이토크롬 c 산화효소 복합체는 산소(O2)를 물(H2O)로 환원시키는데 매우 효율적이며, 부분적으로 환원된 중간생성물을 거의 방출하지 않는다. 그러나 전자전달계에 의해 소량의 초과산화물 및 과산화물이 생성된다. 반응성이 큰 세미퀴논 라디칼이 Q 회로에서 중간생성물로 형성되기 때문에 복합체 III에서 유비퀴논의 환원이 특히 중요하다. 세미퀴논 라디칼은 불안정해서 전자가 산소로 직접 전달될 때 전자의 누출을 일으켜서 초과산화물을 형성시킨다. 이러한 양성자 펌핑 복합체에 의한 활성산소의 생성은 높은 막전위에서 가장 크기 때문에 미토콘드리아가 ATP 생산과 산화제 생성의 균형을 이루는 좁은 범위 내에서 막전위를 유지하도록 이들의 활성을 조절하는 것이 제안되었다. 예를 들어 산화제는 막전위를 감소시키는 짝풀림 단백질을 활성화시킬 수 있다.
산화적 인산화를 저해하는 잘 알려진 몇 가지 약물과 독소가 있다. 이들 독소 중 어느 하나가 산화적 인산화 경로에서 하나의 효소만을 저해하더라도 이러한 임의의 단계의 저해는 다른 나머지 과정들까지 정지시킨다. 예를 들어 올리고마이신이 ATP 생성효소를 저해하면 H+(양성자)는 미토콘드리아 기질로 되돌아갈 수 없다. 결과적으로 H+의 농도 기울기가 너무 강해져서 펌프가 이를 극복할 수 없기 때문에, 양성자 펌프가 작동할 수 없게 된다. NADH가 더 이상 산화되지 못하고 NAD+의 농도가 효소가 사용할 수 있는 농도 이하로 떨어지게 되면 시트르산 회로의 작동이 중단된다.
산화적 인산화 과정의 모든 저해제가 독소는 아니다. 갈색지방조직에서 짝풀림 단백질이라고 불리는 조절된 H+(양성자) 통로는 호흡을 ATP 합성으로부터 분리할 수 있다. 이러한 짝풀림 호흡은 열을 생산하며, 특히 동면동물에서 체온을 유지하는 방법으로 중요하다.
산화적 인산화에 대한 연구는 발효에서 인산이 중요한 역할을 한다는 아서 하든의 1906년 논문에서 시작되었지만, 처음에는 당인산만이 관련되어 있는 것으로 알려졌었다. 그러나 1940년대 초에 헤르만 칼카르(Herman Kalckar)에 의해 당의 산화와 ATP의 생성 사이의 연관성이 확립되었고, 1941년 프리츠 앨버트 리프먼이 에너지 전달 과정에서 ATP의 중심적인 역할을 확인했다. 이후 1949년에 모리스 프리드킨(Morris Friedkin)과 앨버트 L. 레닌저(Albert L. Lehninger)는 조효소인 NADH가 시트르산 회로 및 ATP 합성과 같은 대사 경로와 연결되어 있다는 것을 증명했다. 산화적 인산화라는 용어는 1939년 소련의 볼로디미르 벨리체르(Volodymyr Belitser)가 만들었다.
이 후 20년 동안 ATP가 생성되는 메커니즘은 수수께끼로 남아있었고, 과학자들은 산화와 인산화 반응을 연결할 수 있는 "고에너지 중간산물"을 찾으려고 노력했다. 이러한 수수께끼는 1961년 피터 D. 미첼이 화학삼투설을 발표함으로써 해결되었다. 처음에 화학삼투설은 과학자들 사이에서 논란이 많았지만 서서히 받아들여졌고, 미첼은 1978년에 노벨 화학상을 수상했다. 후속 연구들은 ATP 생성효소에 대한 에프라임 랙커(Efraim Racker)의 연구, 전자전달계의 복합체에 대한 데이비드 E. 그린(David E. Green)의 연구처럼 관련 효소들을 정제하고 특징짓는 데에 집중되었다. 폴 D. 보이어는 1973년에 결합 변화 메커니즘을, 1982년에 회전 촉매 방식을 제안하여 ATP 생성효소의 작동 메커니즘을 해결하기 위한 이론들을 제시했다. 이 후에 존 E. 워커는 산화적 인산화에 관여하는 효소들의 구조를 연구했다. 존 E. 워커와 폴 D. 보이어는 1997년에 노벨 화학상을 수상했다.
이재호(李載浩, 1959년 3월 11일~)은 대한민국의 정치인이다. 제7·9대 인천 연수구청장이다.
연수구의원, 인천광역시의원을 지냈다. 2014년 제6회 전국동시지방선거에서 연수구청장에 당선되었다. 2018년 연수구청장 선거에서 재선에 도전했지만 낙선하였다. 2022년 연수구청장 선거에 다시 한 번 연수구청장에 도전하였으며 재선에 성공했다.
조현선(1982년 7월 21일 ~ )는 대한민국의 기자이다.
젖산 발효()는 포도당 및 다른 6탄당들(또한 설탕이나 젖당과 같은 이당류들)을 산소(O2)를 사용하지 않고 젖산으로 분해하며, 이 과정에서 방출되는 에너지의 일부를 ATP 합성에 사용하는 대사 과정이다. 젖산 발효는 일부 세균 및 근육세포와 같은 동물세포에서 일어나는 발효 반응이다.
세포에 산소가 존재하면 대다수의 생물은 발효를 하지 않고 세포 호흡을 한다. 그러나 조건혐기성 미생물은 산소의 존재하에서 발효를 통해 호흡을 수행한다. 때로는 산소가 존재하고 미토콘드리아에서 호기성 대사가 일어나더라도 피루브산이 대사될 수 있는 것보다 빠르게 생성된다면, 발효가 일어나게 된다.
동형젖산 발효(homolactic fermentation)는 1분자의 포도당을 2분자의 젖산으로 전환한다. 그에 반해서 이형젖산 발효(heterolactic fermentation)는 포스포케톨레이스 경로라고 불리는 과정에서 젖산 이외에 이산화 탄소와 에탄올을 생성한다.
화학자들은 19세기에 유기화학의 몇 가지 기본 개념들을 발견했다. 발효 과정에 특히 관심이 많았던 프랑스의 화학자 조제프 루이 게이뤼삭은 수제자 중 한 명인 유스투스 폰 리비히에게 이러한 관심을 전했다. 수 년의 차이를 가지고 게이뤼삭과 리비히는 동료들과 함께 오늘날 우리가 알고 있는 젖산 분자의 화학 구조를 기술했다. 그들은 발효 과정을 순수 화학적인 과정으로 이해했다. 이는 현미경을 사용해서는 알 수 없고, 화학 촉매제에 의해 최적화될 수 있다는 것을 의미한다. 1857년 프랑스의 과학자 루이 파스퇴르는 최초로 미생물의 발효 산물로 젖산을 서술하였다. 이 기간 동안 파스퇴르는 릴 대학에서 근무하고 있었으며, 현지의 양조장에서 발효 문자와 관련하여 파스퇴르에게 자문을 구했다. 파스퇴르가 양조장을 둘러보니 양조장의 설비가 썩 좋지 않았으며 양조장에서 미생물들에 의해 젖산 발효와 알코올 발효가 둘 다 일어나고 있음을 발견했다. 파스퇴르는 파리에서 이러한 발견들에 대한 연구를 계속하였으며, 리비히와 그의 추종자들로 대표되는 순수 화학적인 견해에 반박하는 이론을 발표했다. 파스퇴르는 오늘날에도 여전히 받아들여지고 있는 발효에 관한 개념을 설명하였는데, 리비히는1873년에 사망할 때까지 파스퇴르가 설명한 개념을 받아들이기를 거부했다. 파스퇴르가 발효 과정의 모든 세부적인 사항들을 밝혀내진 않았지만, 파스퇴르는 미생물이 어떻게 젖산 발효를 일으키는지에 대한 주요 메커니즘을 밝혀냈다.
파스퇴르의 연구 이전에는 발효의 화학적인 과정이 제대로 설명되지 않았지만, 사람들은 식량 생산을 위해 미생물에 의한 젖산 발효를 훨씬 이전부터 사용해왔다. 고고학적 발견물의 화학적인 분석은 우유의 발효가 역사시대 이전에 사용되었다는 것을 보여주었고, 그 첫 번째 적용은 아마도 신석기 혁명의 일부분이었을 것이다. 우유는 자연적으로 젖산균을 함유하고 있기 때문에, 적절한 온도에서 자발적으로 일어나는 발효 과정은 분명히 발견할 수 있었을 것이다. 성인은 우유를 소화하는데 어려움을 겪을 수도 있기 때문에, 우유의 발효 메커니즘에 관심을 가지게 되었다. 실제로 젖산균(유산균)은 젖당을 소화하는데 필요한 효소를 함유하고 있으며, 발효 과정동안 개체군이 활발하게 증식한다. 그러므로 짧은 시간 동안 발효시킨 우유도 젖당을 소화시킬 수 있는 충분한 효소를 함유하고 있기 때문에, 어른도 우유를 수월하게 섭취할 수 있게 되었다. 더 오랜 시간을 발효시켜도 안전하였으며, 이는 치즈를 만드는데 이용되었다. 이 과정은 아주 오래 전에 발견되었는데, 최초로 작성된 문서는 쐐기 문자로 기록된 치즈 생산의 조리법이며 나중에 바빌로니아와 이집트의 문서에 기록되었다. 흥미로운 것은 발효된 유제품의 경쟁 우위에 관한 이론이다. 이 이론의 아이디어는 최초로 정착 생활을 하면서 농경을 시작한 무리의 여성이 우유 섭취로 인한 추가적인 젖당의 섭취 덕분에 아이를 낳은 다음, 그 다음 아이를 가지는 시기를 단축시킬 수 있었다는 것이다. 이러한 요인은 농경사회가 수렵채집사회를 능가하는데 중요한 이점을 제공했을 것이다.
우유 제품의 소비가 증가함에 따라 이들 농경사회는 후성 유전(epigenetic inheritance)에 의한 젖당분해효소 지속증(lactase persistence)이 나타나게 되었다. 이는 젖당분해효소가 평생동안 몸 속에 존재한다는 것을 의미하고, 따라서 성인이 되어서도 발효되지 않은 우유를 마실 수 있게 되었다. 최초의 정착사회에서 젖당 소비에 대한 적응의 정도는 오늘날 돌연변이의 지역적 차이에서 여전히 관찰할 수 있다. 세계 인구의 약 65%가 여전히 젖당분해효소가 부족한 것으로 추정된다. 우유의 소화에 대한 적응의 정도를 높인 사회들인 터키 동부 지역에서부터 중부 유럽에 이르는 지역들과 유럽인들이 정착한 북미 지역은 젖당분해효소 유전자가 좀 더 빈번하게 나타난다. 이와는 반대로 젖당불내증은 아시아 국가들에서 훨씬 더 많이 나타난다.
유제품과 발효 유제품은 몇몇 문화권의 발전에 중요한 영향을 미쳤다. 몽골에서는 사람들이 흔히 목축 형태의 농업을 한다. 오랜 시간동안 몽골 문화에서 생산하고 소비한 유제품은 주로 말젖이다. 그러나 말젖의 모든 부분이나 제품이 똑같은 의미를 갖는 것은 아니다. 예를 들어 말젖의 상층에 있는 지방이 많은 부분인 “deež”는 가장 귀한 부분으로 간주되어 종종 손님을 대접하는데 사용된다. 전통적인 의미와 함께 매우 중요하게 여겨지는 것은 알코올이 약간 함유된 요구르트인 크므즈와 같은 말젖의 발효물이다. 몽골의 음력 새해(봄)와 같은 명절 기간 중에 크므즈의 소비는 절정에 달한다. 이러한 명절 기간에 말젖과 관련된 흰색 음식을 소비하는 것은 과거 그들의 국가정체성(칭기즈 칸의 몽골 제국)을 연결하는 방법이다. 몽골 제국 시대에 발효된 말젖은 지도자와 전사들에게 감사와 경의를 표하는 음료였다. 다른 많은 전통들과 마찬가지로 말젖과 관련된 전통도 세계화와 산업화의 영향을 받고 있다. 산업적으로 생산된 요구르트와 같이 중국과 서구 국가들에서 수입되는 제품들이 도시 지역을 중심으로 과거의 전통을 대체해 나가고 있다. 그러나 과거의 전통은 농촌 지역과 가난한 지역에서 여전히 큰 영향력을 지니고 있다.
동형젖산 발효.
동형젖산 발효(homolactic fermentation)는 전체적으로 1분자의 6탄당을 2분자의 젖산으로 전환시켜, 이 과정에서 방출되는 에너지의 일부를 2분자의 ATP로 저장한다. 반응식은 다음과 같다.
이형젖산 발효.
이형젖산 발효(heterolactic fermentation) 세균은 포도당으로부터 젖산 뿐만 아니라 이산화 탄소(CO2), 아세트산 또는 에탄올을 생성한다. 이러한 세균에는 "Leuconostoc mesenteroides", "Lactobacillus bifermentous", "Leconostoc lactis" 등이 있다.
젖산 발효는 다른 방법을 통해 생산될 수 없는 식품을 생산하기 위해 전세계 여러 지역에서 사용되고 있다. 상업적으로 가장 중요한 젖산 발효균의 속(genus)은 락토바실루스("Lactobacillus")이지만 다른 세균이나 효모가 사용되기도 한다. 젖산 발효의 가장 보편적인 이용 분야는 요구르트, 자우어크라우트, 김치, 치즈 등의 생산에 있다.
피클.
피클은 과일, 채소에 존재하는 당을 젖산균이 발효하여 만들어진다. 만들어진 피클은 젖산이 풍부하여, 이러한 pH를 견딜 수 있는 이로운 세균만 생존한다. 피클은 양질의 영양소를 가지고 있으며, 프로바이오틱스(probiotics)의 좋은 공급원이기도 하다.
김치.
자우어크라우트.
젖산 발효는 또한 자우어크라우트의 제조에 사용된다. 자우어크라우트의 생산에 사용되는 주된 세균의 종류는 "Leuconostoc" 속이다.
요구르트와 마찬가지로 젖산 발효 미생물로 인해 산성도가 높아지면 많은 병원성 미생물들이 사멸한다. 세균은 젖산 뿐만 아니라 알코올 및 다른 탄화 수소를 생산한다. 이들은 결합하여 에스터(에스테르)를 형성하며, 자우어크라우트의 독특한 풍미에 기여한다.
사우어 비어.
요구르트.
요구르트를 생산하는 주요 방법은 무해한 세균이 함유된 젖을 젖산 발효시키는 것이다. 일반적으로 사용되는 주요 세균은 "Lactobacillus bulgaricus" 와 "Streptococcus thermophilus"이며, 미국과 유럽의 법률에 따르면 모든 요구르트에는 이 두 가지 배양균이 들어있어야 한다(다른 균들은 프로바이오틱 배양균으로 첨가될 수 있음). 이들 세균은 우유 배양액에서 젖산을 생산하여, pH를 낮추어 우유를 엉기게 한다. 또한 세균은 요구르트에 독특한 풍미를 내게 하는 화합물을 생성한다. 낮은 pH의 추가적인 효과는 다른 많은 종류의 유해한 세균이 산성 환경에서 제대로 살아가지 못한다는 점이다.
프로바이오틱 요구르트의 경우, "Lactobacillus acidophilus" 와 같은 세균이 배양액에 추가된다.
생리적인 기능.
톰스칼코박쥐 또는 커먼칼코박쥐("Lonchorhina aurita")는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 남아메리카와 중앙아메리카 박쥐의 일종이다. 바하마에서도 발견되며, 뉴프로비던스섬에서 수집된 한 점의 표본만이 알려져 있다. 2006년 볼리비아 산타크루스 주에서 과학자 바가스(Aideé Vargas)와 마르케스(Kathrin Barboza Marquez)가 발견했다. 발견되기 전에 72년 동안 볼리비아에서 멸종된 것으로 간주되었다. 앙헬 산도발 주의 산 후안 드 코랄리토에 설치한 생태 보호지역에서 발견되었다.
젖산 탈수소효소(, LDH 또는 LD)는 거의 모든 살아 있는 생물의 세포에서 발견되는 효소이다. 젖산 탈수소효소는 젖산을 피루브산으로 전환하는 반응을 촉매할 때 NAD+를 NADH로 전환하며, 이의 역반응도 촉매한다. 탈수소효소는 수소화물을 한 분자에서 다른 분자로 옮기는 반응을 촉매하는 효소이다.
젖산 탈수소효소는 4가지 부류로 나눌 수 있다. 이 문서는 이 4가지 부류 중 특히 NAD(P)-의존성 L-젖산 탈수소효소에 관한 것이다. 다른 젖산 탈수소효소는 D-젖산에 작용하거나(NAD(P)-의존성 D-젖산 탈수소효소) 사이토크롬 c에 의존(L-젖산 탈수소효소 (사이토크롬), D-젖산 탈수소효소 (사이토크롬))한다.
젖산 탈수소효소는 혈액 세포 및 심장 근육과 같은 신체 조직에서 광범위하게 발현된다. 젖산 탈수소효소는 조직 손상시에 방출되기 때문에 심부전과 같은 일반적인 부상 및 질병의 지표로 활용된다.
젖산 탈수소효소는 피루브산과 젖산의 상호전환과 이에 수반되는 NADH와 NAD+의 상호전환을 촉매한다. 젖산 탈수소효소는 산소가 없거나 산소의 공급이 부족할 때 해당과정의 최종 생성물인 피루브산을 젖산으로 전환하고 간에서 일어나는 코리 회로에서 이의 역반응을 수행한다. 고농도의 젖산에서 젖산 탈수소효소는 피드백 억제를 나타내며 피루브산이 젖산으로 전환되는 속도가 감소한다. 젖산 탈수소효소는 또한 2-하이드록시뷰티르산의 탈수소화를 촉매하지만 이것은 젖산보다 훨씬 더 열악한 기질이다.
활성 부위.
사람의 젖산 탈수소효소는 His193을 양성자 수용체로 사용하고 조효소(Arg99, Asn138) 및 기질 (Arg106, Arg169, Thr248) 결합 잔기와 함께 작동한다. His193 활성 부위는 사람의 젖산 탈수소효소에서만 발견될 뿐만 아니라 다른 많은 동물에서도 발견되며 젖산 탈수소효소의 수렴 진화를 보여준다. 젖산 탈수소효소(LDH)의 두 가지 다른 소단위체(LDH의 M 소단위체로도 알려진 LDHA와 LDH의 H 소단위체로도 알려진 LDHB)는 둘 다 동일한 활성 부위와 반응에 참여하는 동일한 아미노산을 가지고 있다. 젖산 탈수소효소의 3차 구조를 구성하는 두 소단위체 사이의 눈에 띄는 차이점은 알라닌(M 사슬)이 글루타민(H 사슬)으로 대체된다는 것이다. 이 작지만 눈에 띄는 변화는 H 소단위체가 NAD+에 더 빨리 결합할 수 있고 M 소단위체의 촉매 활성이 아세틸피리딘 아데닌 다이뉴클레오타이드의 존재 하에서 감소되지 않는 반면 H 소단위체의 활성은 5배 감소하는 이유인 것으로 여겨진다.
동질효소.
효소적으로 활성인 젖산 탈수소효소는 4개의 소단위체(테트라머)로 구성된다. 젖산 탈수소효소(LDH)의 가장 일반적인 두 가지 소단위체는 LDH-M과 LDH-H 펩타이드로 각각 근육 및 심장 조직에서 발견되어서 그 이름이 명명되었으며, 각각 LDHA 및 LDHB 유전자에 의해 암호화된다. 이들 2가지 소단위체는 5가지의 가능한 사량체 동질효소(LDH-1 (4H), LDH-2 (3H1M), LDH-3 (2H2M), LDH-4 (1H3M), LDH-5 (4M))를 형성할 수 있다. 이들 5가지 동질효소는 효소적으로 유사하지만 분포하는 조직이 다르다.
LDH-2는 일반적으로 혈청에서 우세한 형태이다. LDH-2 수치보다 높은 LDH-1 수치("뒤집힌 패턴")은 심근경색(심장 조직의 손상으로 인해 LDH-1이 풍부한 심장의 LDH가 혈류로 방출됨)을 암시한다. 심근경색을 진단하기 위한 이러한 현상의 사용은 트로포닌 I 또는 T를 측정하는 것으로 대체되었다.
LDH 사량체에 포함될 수 있는 포유류의 LDH 소단위체에는 2가지가 더 있다(LDHC 및 LDHBx). LDHC는 LDHC 유전자에 의해 암호화되는 고환 특이적 LDH 단백질이다. LDHBx는 퍼옥시좀 특이적 LDH 단백질이다. LDHBx는 LDHB의 번역초과 형태이다. LDHBx는 LDHB mRNA의 번역에 의해 생성되지만 종결 코돈이 아미노산을 암호화하는 코돈으로 해석된다. 결과적으로 번역은 다음 종결 코돈까지 계속된다. 이것은 정상적인 LDH-H 단백질에 7개의 아미노산 잔기가 추가되도록 한다. 이러한 확장에는 퍼옥시좀 표적 신호가 포함되어 있기 때문에 LDHBx는 퍼옥시좀으로 이동한다.
단백질 패밀리.
이러한 단백질 패밀리는 또한 혐기성 해당과정의 마지막 단계인 L-젖산의 피루브산으로의 전환을 촉매하는 L-젖산 탈수소효소를 포함한다. 말산의 옥살로아세트산으로의 상호전환을 촉매하고 시트르산 회로에 참여하는 말산 탈수소효소 및 L-2-하이드록시아이소카프로산 탈수소효소도 이 단백질 패밀리의 구성원이다. N-말단은 로스만 NAD-결합 접힘이고 C-말단은 특이한 알파+베타 접힘이다.
효소 조절.
젖산 탈수소효소는 다른 자리 입체성 조절의 모르페인 모델을 사용할 수 있다.
에탄올 유도 저혈당증.
에탄올은 알코올 탈수소효소에 의해 아세트알데하이드로 탈수소화되고, 아세트알데하이드 탈수소효소에 의해 아세트산으로 추가적으로 탈수소화된다. 이 반응 동안 2 NADH가 생성된다. 많은 양의 에탄올이 존재하면 많은 양의 NADH가 생성되어 NAD+가 고갈된다. 따라서 NAD+의 관련 재생으로 인해 피루브산에서 젖산으로의 전환이 증가한다. 따라서 음이온-차(anion-gap) 대사성 산증(젖산산증)이 에탄올 중독으로 이어질 수 있다.
증가된 NADH/NAD+ 비율은 또한 술을 마셨고 혈당량을 유지하기 위해 포도당신생합성에 의존하는 (그렇지 않으면) 단식하는 사람에서 저혈당증을 유발할 수 있다. 알라닌과 젖산은 피루브산의 형태로 포도당신생합성에 사용되는 포도당신생합성의 주요 전구체이다. NADH/NAD+ 비율이 높으면 젖산 탈수소효소의 평형이 젖산으로 이동하여 더 적은 피루브산이 형성될 수 있으므로 포도당신생합성이 손상된다.
기질 조절.
젖산 탈수소효소는 또한 기질의 상대적인 농도에 의해 조절된다. 젖산 탈수소효소는 극도의 근육 활동 기간 동안 젖산 탈수소효소 반응에 대한 기질의 증가로 인해 더 활성화된다. 골격근이 높은 수준의 힘을 생산하는 동안 산소 호흡에 의한 ATP의 공급과 관련하여 ATP에 대한 수요는 유리 ADP, AMP 및 Pi의 축적으로 이어진다. 이어지는 해당과정, 특히 피루브산의 생산은 피루브산 탈수소효소 및 다른 셔틀 효소가 피루브산을 대사하는 능력을 초과한다. 젖산 탈수소효소를 통한 흐름은 피루브산과 NADH의 증가된 수준에 반응하여 피루브산을 젖산으로 대사하는 것을 증가시킨다.
젖산 탈수소효소(LDH)는 PGC-1α에 의한 전사 조절을 받는다. PGC-1α는 LDH A mRNA 전사 및 피루브산을 젖산으로 전환시키는 효소의 활성을 감소시켜 젖산 탈수소효소를 조절한다.
젖산 탈수소효소의 M 소단위체와 H 소단위체는 다음과 같이 두 가지 서로 다른 유전자에 의해 암호화된다.