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생물학적 가수분해는 더 큰 분자를 구성 요소로 분리하는 데 물 분자가 소비되는 생체분자의 분해이다. 탄수화물이 가수분해를 통해 구성 설탕 분자로 분해될 때(예: 수크로스가 포도당과 과당으로 분해됨), 이를 당화라고 한다.
가수분해 반응은 두 분자가 더 큰 분자로 결합하여 물 분자를 배출하는 축합 반응의 역반응일 수 있다. 따라서 가수분해는 물을 첨가하여 분자를 분해하는 반면, 축합은 물을 제거하여 분자를 결합시킨다.
가수분해는 물질에 물 분자가 첨가되어 물질과 물 분자 모두가 두 부분으로 분해되는 화학 과정이다. 이러한 반응에서 화학 결합이 끊어지며, 대상 분자(또는 모분자)의 한 조각은 수소 이온을 얻고 다른 조각은 수산화물을 얻는다. 생체계에서 대부분의 생화학 반응(ATP 가수분해 포함)은 효소의 촉매 작용 중에 일어난다. 효소의 촉매 작용은 단백질, 지방, 오일 및 탄수화물의 가수분해를 가능하게 한다.
에스터 및 아마이드.
에스터 및 아마이드 가수분해는 물이 친핵체(핵을 찾는 물질, 예: 물 또는 수산화 이온)로 작용하여 에스터 또는 아마이드의 카보닐기의 탄소를 공격하는 친핵성 아실 치환을 통해 일어난다. 산성 조건에서 카보닐기는 양성자화를 통해 활성화되어 물에 의한 직접적인 친핵성 공격을 허용한다. 수성 염기에서 수산화 이온은 산소에 국부적으로 음전하가 있기 때문에 물과 같은 극성 분자보다 더 좋은 친핵체이며 따라서 카보닐기를 직접 공격한다.
가수분해되면 에스터는 카복실산과 알코올로 전환되고, 아마이드는 카복실산과 아민 또는 암모니아로 전환된다(산 존재 시 암모늄 염으로 즉시 전환됨). 카복실산의 두 산소기 중 하나는 물 분자에서 유래하며 아민/암모니아 또는 알코올은 수소 이온을 얻는다.
가장 오래된 상업적으로 행해진 에스터 가수분해의 예는 비누화(비누 형성)이다. 이는 수산화 나트륨(NaOH)과 같은 수성 염기를 이용한 트라이글리세라이드(지방)의 가수분해이다. 이 과정에서 글리세롤이 형성되고, 지방산은 염기와 반응하여 염으로 전환된다. 이 염들을 비누라고 부르며, 가정에서 흔히 사용된다. 생물학적 조건에서 이 반응은 지방의 소화를 위해 라이페이스에 의해 촉매되며, 오일-물 경계면에 흡착될 때 작용한다. 다른 에스터레이스는 물에서 작용하며 다양한 생물학적 기능을 수행한다.
아마이드 가수분해의 주요 생물학적 적용은 단백질을 아미노산으로 소화시키는 것이다. 단백질의 펩타이드 결합을 가수분해하여 소화를 돕는 효소인 단백질분해효소는 펩타이드 사슬의 펩타이드 결합 가수분해를 촉매하여, 2~6개의 아미노산 길이의 폴리펩타이드 조각을 방출한다. 이 조각들은 췌장에서 분비되는 카복시펩티데이스를 통해 단일 아미노산으로 분해된다.
그러나 단백질분해효소는 모든 종류의 단백질 가수분해를 촉매하지는 않는다. 그들의 작용은 입체 선택적이다. 즉, 특정 3차 구조를 가진 단백질만이 표적이 되는데, 이는 아마이드 그룹을 촉매 작용에 적합한 위치에 놓기 위한 일종의 방향성 힘이 필요하기 때문이다. 효소와 기질(단백질) 사이의 필요한 접촉은 효소가 기질이 들어갈 수 있는 틈을 형성하도록 접히기 때문에 생성된다. 이 틈에는 촉매 그룹도 포함되어 있다. 따라서 틈에 맞지 않는 단백질은 가수분해되지 않는다. 이러한 특이성은 호르몬과 같은 다른 단백질의 무결성을 보존하므로 생물학적 시스템은 정상적으로 계속 기능한다.
나일론 6,6과 같은 많은 폴리아마이드 중합체는 강산 존재 하에 가수분해된다. 이 과정은 탈중합으로 이어진다. 이러한 이유로 나일론 제품은 소량의 산성수에 노출될 때 파괴되어 고장난다. 폴리에스터 또한 유사한 고분자 분해 반응에 취약하다. 이 문제는 환경 응력 균열로 알려져 있다.
가수분해는 에너지 대사 및 저장과 관련이 있다. 모든 살아있는 세포는 두 가지 주요 목적을 위해 지속적인 에너지 공급을 필요로 한다: 미세 및 거대 분자의 생합성, 그리고 세포막을 통한 이온 및 분자의 능동 수송. 영양소의 산화에서 얻은 에너지는 직접 사용되지 않고, 복잡하고 긴 반응 순서를 통해 특별한 에너지 저장 분자인 아데노신 삼인산(ATP)으로 전달된다. ATP 분자는 필요할 때 에너지를 방출하는 피로인산염 결합(두 인산 단위가 결합할 때 형성되는 결합)을 포함한다. ATP는 두 가지 방식으로 가수분해될 수 있다. 첫째, 말단 인산이 제거되어 아데노신 이인산(ADP)과 무기 인산이 형성되는 반응은 다음과 같다.
둘째, 말단 이인산이 제거되어 아데노신 일인산(AMP)과 피로인산염을 생성한다. 후자는 일반적으로 두 구성 인산으로 추가 분해된다. 이는 일반적으로 사슬에서 발생하는 생합성 반응을 초래하며, 인산 결합이 가수분해되었을 때 합성 방향으로 유도될 수 있다.
다당류.
단당류는 글리코사이드 결합으로 연결될 수 있으며, 이는 가수분해에 의해 분해될 수 있다. 이와 같이 연결된 두 개, 세 개, 여러 개 또는 많은 단당류는 각각 이당류, 삼당류, 소당류 또는 다당류를 형성한다. 글리코사이드 결합을 가수분해하는 효소를 "글리코시데이스" 또는 "글리코시다아제"라고 한다.
가장 잘 알려진 이당류는 수크로스(식탁 설탕)이다. 수크로스의 가수분해는 포도당과 과당을 생성한다. 인버타제는 수크로스를 소위 전화당으로 가수분해하는 데 산업적으로 사용되는 수크레이스이다. 락테이스는 우유 속 락토스의 소화성 가수분해에 필수적이다. 많은 성인 인간은 락테이스를 생성하지 않아 우유 속 락토스를 소화할 수 없다.
다당류를 가용성 설탕으로 가수분해하는 것을 당화라고 한다. 보리로 만든 맥아는 녹말을 이당류인 말토스로 분해하는 베타-아밀레이스의 공급원으로 사용되며, 이는 효모에 의해 맥주를 양조하는 데 사용될 수 있다. 다른 아밀레이스 효소는 녹말을 포도당 또는 소당류로 전환할 수 있다. 셀룰로스는 먼저 셀룰레이스에 의해 셀로비오스로 가수분해된 다음, 셀로비오스는 베타-글루코시다아제에 의해 포도당으로 추가 가수분해된다. 소와 같은 반추동물은 셀룰레이스를 생산하는 공생 박테리아 때문에 셀룰로스를 셀로비오스와 포도당으로 가수분해할 수 있다.
DNA의 가수분해는 생체 내에서 상당한 속도로 일어난다. 예를 들어, 각 인간 세포에서 매일 2,000에서 10,000개의 DNA 퓨린 염기가 가수분해성 탈퓨린화로 인해 회전하며, 이는 대부분 특정 신속한 DNA 수선 과정에 의해 상쇄되는 것으로 추정된다. 정확하게 수선되지 못한 가수분해성 DNA 손상은 발암 및 노화에 기여할 수 있다.
금속 아쿠아 이온.
금속 이온은 루이스 산이며, 수용액에서 의 일반식을 갖는 아쿠아 착이온을 형성한다. 아쿠아 이온은 어느 정도 가수분해된다. 첫 번째 가수분해 단계는 일반적으로 다음과 같다.
따라서 아쿠아 양이온은 브뢴스테드-로우리 산염기 이론 측면에서 산처럼 행동한다. 이 효과는 양전하를 띤 금속 이온의 유도 효과를 고려함으로써 쉽게 설명할 수 있는데, 이는 부착된 물 분자의 결합을 약화시켜 양성자 방출을 상대적으로 쉽게 만든다.
이 반응에 대한 산 해리 상수, pKa는 금속 이온의 전하 대 크기 비율과 거의 선형적으로 관련되어 있다. 와 같이 전하가 낮은 이온은 거의 인지할 수 없는 가수분해를 일으키는 매우 약한 산이다. , , 및 와 같은 큰 이가 이온은 pKa가 6 이상이며 일반적으로 산으로 분류되지 않지만, 와 같은 작은 이가 이온은 광범위한 가수분해를 겪는다. 및 와 같은 삼가 이온은 아세트산과 비슷한 pKa를 갖는 약산이다. 물에 용해된 또는 와 같은 염의 용액은 현저하게 산성이다. 이 가수분해는 르 샤틀리에의 원리에 따라 질산과 같은 산을 첨가하여 용액을 더 산성으로 만듦으로써 억제될 수 있다.
가수분해는 첫 단계를 넘어 진행될 수 있으며, 종종 올레이션 과정을 통해 다핵종이 형성된다. 와 같은 일부 "이국적인" 종은 잘 특성화되어 있다. 가수분해는 pH가 상승함에 따라 진행되는 경향이 있으며, 많은 경우 또는 와 같은 수산화물의 침전을 초래한다. 보크사이트의 주요 구성 성분인 이 물질들은 라테라이트로 알려져 있으며, 암석에서 알루미늄과 철 이외의 대부분의 이온이 용탈된 후 남은 알루미늄과 철의 가수분해에 의해 형성된다.
메커니즘 전략.
아세탈, 이민 (화학), 그리고 엔아민은 산 촉매 조건 하에 과량의 물로 처리하여 케톤으로 다시 전환될 수 있다: ; ; .
촉매 작용.
산성 가수분해.
산 촉매작용은 가수분해에 적용될 수 있다. 예를 들어, 셀룰로스 또는 녹말을 포도당으로 전환할 때. 카복실산은 에스터의 산성 가수분해를 통해 생성될 수 있다.
산은 나이트릴의 아마이드로의 가수분해를 촉매한다. 산성 가수분해는 일반적으로 수화 반응에서 유래할 수 있는 친전자성 첨가 반응에 의한 이중 또는 삼중 결합에 물의 원소를 산 촉매 첨가하는 것을 의미하지는 않는다. 산성 가수분해는 무기산의 도움으로 단당류를 제조하는 데 사용되지만 폼산과 트라이플루오로아세트산도 사용되어 왔다.
산성 가수분해는 헤미셀룰로스 및 셀룰로스의 사슬 간 결합을 끊기 위해 셀룰로스 물질의 전처리에서 활용될 수 있다.
염기성 가수분해.
염기성 가수분해는 일반적으로 공격하는 친핵체가 수산화 이온인 친핵성 치환 반응의 유형을 의미한다. 가장 잘 알려진 유형은 비누화이다: 에스터를 카복실산염과 알코올로 분해하는 것. 에스터 가수분해에서 수산화 이온 친핵체는 카보닐 탄소를 공격한다. 이 메커니즘은 동위원소 표지 실험에 의해 지지된다. 예를 들어, 산소-18이 표지된 에톡시 그룹을 가진 프로피온산 에틸을 수산화 나트륨(NaOH)으로 처리하면, 산소-18은 프로피온산 나트륨 생성물에서 완전히 사라지고 오로지 형성된 에탄올에서만 발견된다.
이 반응은 고체 유기 물질을 용해시키는 데 자주 사용된다. 화학 배수구 세척제는 이 방법을 이용하여 파이프 내부의 머리카락과 지방을 용해시킨다. 이 반응은 또한 전통적인 매장 또는 화장 대신 인간 및 기타 동물의 유해를 처리하는 데 사용된다.
뉴클레오타이드()는 뉴클레오사이드와 인산으로 구성된 유기 분자이다. 뉴클레오타이드는 중합체인 핵산의 단위체이다. 디옥시리보핵산(DNA)과 리보핵산(RNA)은 모두 지구 상의 모든 생명체에 필수적인 생체분자이다. 뉴클레오타이드는 음식물로부터 얻을 수 있으며 간에서 일반적인 영양소로부터 합성되기도 한다.
뉴클레오타이드는 핵염기, 5탄당(리보스 또는 디옥시리보스), 1~3개의 인산으로 구성된 인산의 3가지 성분으로 구성된다. DNA의 4가지 핵염기는 구아닌, 아데닌, 사이토신, 티민이며, RNA에서는 티민 대신 유라실이 사용된다.
뉴클레오타이드는 또한 기본적인 세포 수준에서 물질대사에 중심적인 역할을 한다. 뉴클레오타이드는 뉴클레오사이드 삼인산인 아데노신 삼인산(ATP), 구아노신 삼인산(GTP), 사이티딘 삼인산(CTP), 유리딘 삼인산(UTP)의 형태로 화학 에너지를 제공한다. 뉴클레오사이드 삼인산들은 아미노산 합성, 단백질 합성, 세포막 합성, 세포 및 세포 부분(세포 내부 및 세포 간 모두) 이동, 세포 분열 등을 포함한 에너지를 요구하는 많은 세포 기능들을 위해 세포 전체에 걸쳐 분포되어 있다. 또한 뉴클레오타이드는 세포 신호전달(고리형 구아노신 일인산(cGMP) 및 고리형 아데노신 일인산(cAMP))에 참여하고 효소 반응의 중요한 보조 인자(예: 조효소 A, FAD, FMN, NAD+ 및 NADP+)에 통합된다.
생화학 실험에서 뉴클레오타이드는 방사성 동위원소를 사용하여 방사성 표지되어 방사성 뉴클레오타이드를 생성할 수 있다.
5-뉴클레오타이드는 보통 효모 추출물의 형태로 감칠맛을 향상시키기 위한 식품 첨가물로 향미 증강제에 사용된다.
뉴클레오타이드는 5개의 탄소로 구성된 당 분자인 5탄당, 핵염기(5탄당과 핵염기가 결합된 화합물을 뉴클레오사이드라고 함), 1~3개의 인산으로 구성된 인산의 3가지 독특한 화학적 하위 단위들로 구성되어 있다. 뉴클레오타이드는 인산 부분을 구성하는 인산의 수에 따라 뉴클레오사이드 일인산, 뉴클레오사이드 이인산, 뉴클레오사이드 삼인산으로 구분할 수 있다.
핵산에서 뉴클레오타이드는 퓨린 계열 염기 또는 피리미딘 계열 염기(즉, 질소 염기로도 알려진 핵염기 분자)를 포함하며, 5탄당이 리보스인 경우 리보뉴클레오타이드, 5탄당이 디옥시리보스인 경우 디옥시리보뉴클레오타이드라고 한다. 두 개의 인접한 뉴클레오타이드 단량체에서 인산 분자는 5탄당 분자와 반복적으로 결합하여 뉴클레오타이드 단량체를 긴 사슬의 핵산 중합체로 연결시킬 수 있다. 이러한 5탄당과 인산의 결합은 단일 가닥 또는 이중 나선을 만들기 위한 골격을 형성한다. 새로운 가닥의 합성에서 합성의 방향성은 5' 말단에서 3' 말단으로(읽는법: 5 프라임 말단에서 3 프라임 말단으로) 진행되며, 여기서 5'과 3'은 뉴클레오타이드의 5탄당의 탄소 위치를 지칭한다. 이중 나선을 이루고 있는 두 가닥은 양 말단의 방향이 서로 반대인 역평행 구조이다. 퓨린 계열 염기와 피리미딘 계열 염기 사이에 상보적 염기쌍이 형성되며, 이는 DNA의 정보를 복제하거나 전사하는 데 필수적이다.
핵산은 단위체인 뉴클레오타이드들의 결합으로 형성되는 중합체이다. 퓨린 계열 염기인 아데닌과 구아닌, 피리미딘 계열 염기인 사이토신은 DNA와 RNA에 모두 존재하는 반면, 피리미딘 계열 염기인 티민은 DNA에, 유라실은 RNA에 존재한다. 아데닌은 항상 티민과 염기쌍을 형성하고, 구아닌은 항상 사이토신과 염기쌍을 형성한다. 아데닌과 티민 사이에는 2개의 수소 결합이, 구아닌과 사이토신 사이에는 3개의 수소 결합이 형성된다.
단일 뉴클레오타이드는 중합체인 핵산을 구성하기 위한 빌딩 블록이 될 뿐만 아니라 단백질 및 기타 신호전달 분자의 활성을 조절하는 데 사용되는 인산기의 공급원으로서, 그리고 보통 산화환원반응을 수행하는 효소 보조 인자로서 세포의 에너지 저장 및 공급, 세포 신호전달에서 역할을 한다. 세포 신호전달에 사용되는 고리형 뉴클레오타이드는 인산기가 동일한 당 분자의 5'-하이드록실기 및 3'-하이드록실기와 결합함으로써 형성된다. 일부 세포 신호전달 뉴클레오타이드는 당의 다른 위치에 여러 인산기가 붙어있다는 점에서 표준 단일 인산기 입체 배치와 다르다. 뉴클레오타이드 보조 인자는 글리코사이드 결합을 통해 당에 부착되는 니코틴아마이드와 플라빈을 포함한 더 넓은 범위의 작용기들을 포함하며, 플라빈의 경우 리보스는 다른 뉴클레오타이드들에서 볼 수 있는 고리형을 형성하기보다는 선형으로 존재한다.
뉴클레오타이드는 생체 외 및 생체 내 모두에서 다양한 수단에 의해 합성될 수 있다.
생체 외에서 보호기는 실험실에서의 뉴클레오타이드의 생성 중에 사용될 수 있다. 정제된 뉴클레오사이드는 보호되어 포스포아미다이트를 생성하고, 이는 자연에서 발견되지 않는 유사체를 얻거나 올리고뉴클레오타이드를 합성하는 데 사용할 수 있다.
생체 내에서 뉴클레오타이드는 새로 합성되거나 회수 경로를 통해 재활용될 수 있다. 뉴클레오타이드 신생합성에 사용되는 구성 요소들은 탄수화물 대사와 아미노산 대사의 생합성 전구체, 그리고 암모니아와 이산화 탄소로부터 유래한다. 최근에는 세포의 탄산수소염 대사가 mTORC1 신호전달에 의해 조절될 수 있다는 것이 입증되었다. 간은 뉴클레오타이드 신생합성에 관여하는 주요 기관이다. 피리미딘과 퓨린의 신생합성에는 두 가지 다른 경로가 있다. 피리미딘은 먼저 세포질에서 아스파르트산 및 카바모일 인산으로부터 공통의 전구체 고리 구조인 오로트산으로 합성되며, 여기에 인산화된 리보실 단위가 공유결합으로 연결된다. 그러나 퓨린은 먼저 고리 합성이 일어나는 당 주형으로부터 합성된다. 참고로 퓨린 뉴클레오타이드와 피리미딘 뉴클레오타이드의 합성은 특정 세포소기관이 아니라 세포질에서 여러 효소들에 의해 수행된다. 뉴클레오타이드는 유용한 부분이 합성 반응에서 재사용되어 새로운 뉴클레오타이드를 생성할 수 있도록 분해된다.
피리미딘 뉴클레오타이드의 합성.
피리미딘 뉴클레오타이드인 사이티딘 삼인산(CTP)과 유리딘 삼인산(UTP)의 합성은 세포질에서 일어나고 글루타민과 이산화 탄소(CO2)로부터 카바모일 인산이 형성되는 것으로 시작된다. 다음으로 아스파르트산 카바모일기전이효소는 아스파르트산과 카바모일 인산 사이의 축합 반응을 촉매하여 카바모일 아스파르트산을 형성하고 이는 다이하이드로오로테이스에 의해 4,5-다이하이드로오로트산으로 고리화된다. 4,5-다이하이드로오로트산은 다이하이드로오로트산 탈수소효소에 의해 오로트산으로 전환된다. 순반응은 다음과 같다.
오로티딜산은 인산화된 리보실 단위와 공유결합으로 연결되어 있다. 리보스와 피리미딘 사이의 공유결합은 피로인산을 포함하는 리보스 고리의 C1과 피리미딘 고리의 N1에서 일어난다. 오로트산 포스포리보실기전이효소(PRPP 전이효소)는 다음과 같이 오로니틴 일인산(OMP)을 생성하는 순반응을 촉매한다.
오로티딘 5'-일인산(OMP)은 오로티딘 5'-일인산 탈카복실화효소에 의해 탈카복실화되어 유리딘 일인산(UMP)을 형성한다. 오로트산 포스포리보실기전이효소(PRPP 전이효소)는 리보실화 및 탈카복실화 반응을 모두 촉매하여 포스포리보실 피로인산(PRPP)의 존재 하에 오로트산으로부터 유리딘 일인산(UMP)를 형성한다. 유리딘 일인산(UMP)으로부터 다른 피리미딘 뉴클레오타이드들이 유도된다. 유리딘 일인산(UMP)은 두 가지 키네이스에 의해 아데노신 삼인산(ATP)과의 두 단계의 순차적인 반응을 거쳐 유리딘 삼인산(UTP)으로 인산화된다. 두 단계에서 모두 ATP의 가수분해에 의해 에너지가 공급된다.
사이티딘 삼인산(CTP)은 CTP 합성효소의 촉매 활성에 의한 유리딘 삼인산(UTP)의 아미노화에 의해 후속적으로 형성된다. 글루타민은 NH3 공여체이며 이 반응도 역시 ATP의 가수분해에 의해 에너지가 공급된다.
사이티딘 일인산(CMP)은 사이티딘 삼인산(CTP)으로부터 유도되며, 후속적으로 두 개의 인산이 소실된다.
퓨린 뉴클레오타이드의 합성.
퓨린 뉴클레오타이드를 만드는 데 사용되는 원자들은 다음과 같이 다양한 분자들로부터 유래된다.
이들 전구체가 퓨린 고리에 통합되는 퓨린 뉴클레오타이드의 신생합성은 하이포잔틴의 뉴클레오타이드인 이노신 일인산(IMP)이 생성되는 10단계의 반응들에 의해 진행된다. 아데노신 일인산(AMP)와 구아노신 일인산(GMP)는 이후에 별도의 두 단계 반응을 통해 이노신 일인산(IMP)로부터 합성된다. 따라서 퓨린 부분은 초기에 유리 염기가 아닌 리보뉴클레오타이드의 일부로 형성된다.
6가지 효소들이 이노신 일인산(IMP) 합성에 참여한다. 이 중 세 가지는 다기능성이다.
퓨린 뉴클레오타이드 신생합성 경로는 포스포리보실 피로인산(PRPP)의 형성으로 시작된다. 리보스-인산 다이포스포키네이스(PRPS1)는 주로 오탄당 인산 경로에 의해 형성되는 리보스 5-인산(R5P)를 ATP와 반응시켜 포스포리보실 피로인산(PRPP)로 활성화시키는 효소이다. 이 효소에 의한 반응은 피로인산기가 ATP로부터 리보스 5-인산(R5P)의 C1으로 직접적으로 전이되고 생성물이 C1에 대해 α 입체배치를 갖는다는 점에서 이례적이다. 이 반응은 또한 트립토판, 히스티딘 및 피리미딘 뉴클레오타이드의 합성 경로와 공유한다. 주요 대사 경로들의 교차 지점에 있고 많은 에너지를 필요로 하는 이 반응은 고도로 조절된다.
퓨린 뉴클레오타이드 생합성에 고유한 첫 번째 반응에서 아미도포스포리보실기전이효소(PPAT)는 글루타민(N), 글리신(N&amp;C), 아스파르트산(N), 폴산(C1) 또는 CO2로부터 공여된 아마이드 질소에 의해 PRPP의 피로인산기(PPi)의 변위를 촉매한다. 이것은 퓨린 합성에서의 개입 단계이다. 이 반응은 리보스의 C1에 대한 입체배치의 역전으로 일어나며 β-5-포스포리보실아민(5-PRA)을 형성하고 앞으로 생성될 뉴클레오타이드의 아노머 형태를 확립한다.
다음으로 ATP의 가수분해에 의해 에너지가 공급되는 것과 더불어 글리신이 도입되고 카복실기는 이전에 도입된 아미노기와 공유결합을 형성한다. 그런 다음 폴산의 조효소인 10-폼일테트라하이드로폴산(N10-폼일-THF)의 탄소 원자 1개의 단위가 치환된 글리신의 아미노기에 첨가된 다음 이미다졸 고리가 닫힌다. 다음으로 두 번째 아미노기가 글루타민에서 글리신으로부터 유래한 단위의 첫 번째 탄소로 이동한다. 글리신으로부터 유래한 단위의 두 번째 탄소의 카복실화가 함께 일어난다. 이 새로운 탄소는 세 번째 아미노기 단위의 첨가에 의해 변형되며, 이번에는 아스파르트산 잔기로부터 전이된다. 마지막으로 10-폼일테트라하이드로폴산(N10-폼일-THF)로부터 두 번째 1-탄소 단위가 질소 작용기에 첨가되고 고리가 공유적으로 닫혀 공통의 퓨린 전구체인 이노신 일인산(IMP)을 형성한다.
이노신 일인산(IMP)은 두 단계를 거쳐 아데노신 일인산(AMP)으로 전환된다. 먼저, GTP의 가수분해는 아데닐로석신산 생성효소에 의해 이노신 일인산(IMP)로 아스파르트산을 첨가하는 데 필요한 에너지를 공급하여, 카보닐기의 산소를 질소로 치환하고 대사 중간생성물인 아데닐로석신산을 형성한다. 그런 다음 아데닐로석신산은 아데닐로석신산 분해효소에 의해 푸마르산을 방출하면서 아데노신 일인산(AMP)으로 전환된다.
이노신 일인산(IMP)은 이노신 일인산 탈수소효소에 의해 산화되어 잔토신 일인산(XMP)으로 전환된다. NAD+는 이 산화 반응에서 전자 수용체이다. 잔토신 일인산은 XMP-글루타민 아미도기전이효소에 의해 구아노신 일인산(GMP)으로 전환된다. 글루타민으로부터 아미노기의 전이는 ATP의 가수분해로부터 에너지를 공급받는다.
피리미딘과 퓨린의 분해.
사람에서 피리미딘 계열의 염기(C, T, U)는 이산화 탄소(CO2)와 암모니아(NH3, 요소의 형태로 배설)로 완전히 분해될 수 있다. 하지만 퓨린 계열의 염기(G, A)는 완전히 분해되지 않는다. 대신에 퓨린은 대사적으로 불활성인 요산으로 분해되어 신체에서 배설된다. 요산은 구아노신 일인산(GMP)이 구아노신과 인산으로 분해되고, 구아노신이 질소 염기인 구아닌과 당인 리보스로 분해되는 것을 시작으로 일련의 대사 과정을 거쳐 형성된다. 구아닌은 잔틴으로 탈아미노화된 다음 요산으로 산화된다. 잔틴이 잔틴 산화효소에 의해 요산으로 전환되는 반응은 비가역적이다. 유사하게 아데노신 일인산(AMP)은 아데노신과 인산으로 분해되고, 아데노신이 탈아미노화되어 이노신으로 전환된 다음 이노신이 하이포잔틴과 리보스로 분해되는 일련의 대사 과정을 거쳐 요산으로 전환된다. 하이포잔틴은 잔틴으로 산화되고 잔틴은 최종적으로 요산으로 산화된다. 요산으로 전환되는 대신에 구아닌과 이노신 일인산(IMP)은 포스포리보실 피로인산(PRPP)와 아스파르트산(NH3 공여체)가 있는 상태에서 재활용 및 핵산 합성에 사용될 수 있다.
생물 발생 이전의 뉴클레오타이드의 합성.
생명의 기원에 대한 이론은 그럴듯한 생물 발생 이전의 조건에서 생명의 핵심 구성 요소들을 형성할 수 있는 화학적 경로에 대한 지식을 필요로 한다. RNA 세계 가설은 원시 수프에서 RNA를 형성하기 위해 직렬로 결합하는 기본 분자인 자유 부동 리보뉴클레오타이드가 존재했다고 주장한다. RNA와 같은 복잡한 분자들은 반응성이 물리화학적 과정에 의해 지배되는 작은 분자들로부터 발생했을 것이다. RNA는 퓨린 뉴클레오타이드와 피리미딘 뉴클레오타이드로 구성되며, 둘 다 신뢰할 수 있는 정보 전달과 진화에 필요하다. 벡커(Becker) 등은 피리미딘 뉴클레오타이드가 습식-건식 주기에 의해서만 구동되는 소분자와 리보스로부터 합성될 수 있는 방법을 보여주었다. 퓨린 뉴클레오타이드는 유사한 경로로 합성될 수 있다. 5'-일인산 및 이인산은 또한 인산염 함유 광물로부터 선택적으로 형성되어 퓨린 및 피리미딘 염기 모두와 폴리리보뉴클레오타이드를 동시에 형성할 수 있다. 따라서 퓨린 및 피리미딘 RNA 빌딩 블록에 대한 반응 네트워크는 단순한 대기 또는 화산 분자에서 시작하여 확립될 수 있다.
비천연 염기쌍.
비천연 염기쌍은 실험실에서 생성되고 자연에서는 생성되지 않는 DNA에서의 인공적인 염기쌍이다. 예로는 d5SICS와 dNaM이 있다. 소수성 핵염기를 지닌 이 인공 뉴클레오타이드는 DNA에서 d5SICS–dNaM 복합체 또는 염기쌍을 형성하는 두 개의 융합된 방향족 고리를 특징으로 한다. 대장균은 여러 세대에 걸쳐 비천연 염기쌍을 포함하는 플라스미드를 복제하도록 유도되었다. 이것은 확장된 유전 부호에 따른 유전 정보를 다음 세대로 전달하는 살아 있는 생물의 첫 번째 알려진 예이다.
합성 뉴클레오타이드의 의학적 활용.
여러 뉴클레오타이드 유도체들이 간염 및 HIV에 대한 항바이러스제로 사용되었다. 테노포비르 디소프록실, 테노포비르 알라페나미드, 소포스부비르는 간염에 사용되는 역전사효소 저해제의 예이다. 메리시타빈, 라미부딘, 엔테카비르, 텔비부딘과 같은 특정 약물은 뉴클레오타이드이지만 인산화를 통해 생리활성 뉴클레오타이드 형태로 대사된다.
길이 단위.
뉴클레오타이드(약어로 "nt")는 단일 가닥 핵산에 대한 일반적인 길이 단위이며, 염기쌍(bp)이 이중 가닥 핵산에 대한 길이 단위인 것과 유사하다.
축퇴 염기에 대한 약어 코드.
IUPAC는 뉴클레오타이드에 대한 기호를 지정했다. 5가지의 염기(A, G, C, T/U)외에도 특히 PCR 프라이머를 설계할 때 종종 축퇴 염기가 사용된다. 이러한 뉴클레오타이드는 코드가 표에 나열되어 있다. 일부 프라이머 서열은 또한 비표준 뉴클레오타이드인 이노신을 암호화하는 문자 "I"를 포함할 수 있다. 이노신은 tRNA에서 발견되며 아데닌, 사이토신 또는 티민과 염기쌍을 형성한다. 그러나 이 문자는 축퇴를 나타내지 않기 때문에 다음 표에는 나타나 있지 않다. 이노신은 축퇴 "D"와 유사한 기능을 수행할 수 있지만 필요한 각 가능한 쌍을 포함하는 뉴클레오타이드의 혼합물의 표현이라기보다는 실제 뉴클레오타이드이다.
단량체(單量體, ) 또는 단위체(單位體)는 다른 단량체 분자와 함께 반응하여 중합이라 불리는 과정을 통해 더 큰 중합체 사슬이나 3차원 네트워크를 형성할 수 있는 분자이다. 단량체(monomer)에서 "mono-"는 "하나(one)", "-mer"는 "부분(part)"를 의미한다.
단량체는 여러 가지 방법으로 분류할 수 있다. 단량체는 형성하는 중합체의 종류에 따라 두 가지 부류로 크게 나눌 수 있다. 축합 중합에 참여하는 단량체는 부가 중합에 참여하는 단량체와는 다른 화학양론을 갖는다.
한 종류의 단량체의 중합은 동종 중합체(homopolymer)를 형성한다. 많은 중합체들은 공중합체(copolymer)로 두 종류 이상의 서로 다른 단량체로 형성된다. 축합 중합의 경우 공단량체(comonomer)의 비율은 일반적으로 1:1이다. 예를 들어, 많은 양의 나일론을 생성하려면 동일한 양의 다이카복실산과 다이아민이 필요하다. 부가 중합의 경우 공단량체의 함량은 단지 몇 %에 불과하다. 예를 들어, 소량의 1-옥텐 단량체를 에틸렌과 공중합하여 특수한 폴리에틸렌을 생성한다.
생체고분자.
천연 단량체.
단백질의 단량체는 아미노산이다. 단백질의 합성은 리보솜에서 일어난다. 일반적으로 20가지의 아미노산 단량체가 단백질 합성에 사용된다. 따라서 단백질은 동종 중합체가 아니다.
핵산(DNA, RNA)의 단량체는 뉴클레오타이드이며, 뉴클레오타이드는 핵염기, 오탄당, 인산으로 구성되어 있다. 뉴클레오타이드 단량체는 세포핵에서 발견된다. 4가지 종류의 뉴클레오타이드 단량체는 DNA의 전구물질이고, 다른 4가지 종류의 뉴클레오타이드 단량체는 RNA의 전구물질이다.
포도당 및 관련 당.
다당류의 단량체는 단당류이다. 자연에서 가장 풍부한 단량체는 포도당이며, 셀룰로스, 녹말, 글리코젠과 같은 다당류 중합체에서 단량체인 포도당은 글리코사이드 결합에 의해 서로 연결되어 있다.
아이소프렌.
아이소프렌은 중합되어 천연 고무를 형성하는 천연 단량체로, 대부분의 경우 시스-1,4-폴리아이소프렌이지만, 트랜스-1,4-폴리아이소프렌도 존재한다. 합성 고무는 종종 아이소프렌과 구조적으로 관련된 뷰타다이엔을 기반으로 한다.
카논(Canon←을 라틴어화한 것)은 한 성부가 주제를 시작한 뒤 다른 성부에서 그 주제를 똑같이 모방하면서 화성 진행을 맞추어 나가는 대위적인 서양 고전 음악 악곡의 형식이다. 어원적으로는 '법칙', '규칙'을 뜻하는 그리스어에서 유래한다.
카논은 모방 대위법 중에서 가장 엄격한 규칙에 따라 만들어지는 악곡이다. 카논은 14세기에 시작되어 17세기경까지 성하였으나, 그 후로는 주로 작곡상의 한 수법으로 악곡의 일부분에서 많이 이용된다. 카논은 그 모방하는 식에 따라 '평행 카논', '반행 카논', '역행 카논', '확대 카논', '축소 카논', '유한 카논', '무한 카논' 등 여러 가지 종류가 있다. '돌림노래'는 가장 간단한 무한 카논이다. 가장 간단하면서 친숙한 예로 《동네 한 바퀴》와 같은 돌림노래가 있다.
유전학에서 우성(優性, )은 염색체에 있는 유전자의 한 변이체(대립 유전자)가 다른 염색체에 있는 같은 유전자의 다른 변이체의 영향을 가리거나 무시하는 현상을 말한다. 첫 번째 변이체를 우성(優性, dominant)이라고 하고 두 번째 변이체를 열성(劣性, recessive))이라고 부른다. 각 염색체에 동일한 유전자의 서로 다른 두 가지 변이가 있는 이 상태는 원래 유전자 중 하나의 돌연변이(신규 또는 유전)로 인해 발생한다. 상염색체 우성(autosomal dominant) 또는 상염색체 열성(autosomal recessive)이라는 용어는 상염색체의 유전자 변이 및 관련 형질을 설명하는 데 사용되며, 성염색체의 변이는 X-연관 우성, X-연관 열성 또는 Y-연관이라고 하며 부모와 자녀의 성별에 따라 상속 및 표현형이 달라진다. Y 염색체는 한 개의 사본만 존재하기 때문에 Y-연관 형질은 우성이나 열성일 수 없다. 또한 두 염색체에 존재하는 모든 유전자 변이가 부분적으로 영향을 미치는 불완전 우성(不完全優性), 각 염색체의 다른 변이가 모두 관련 형질을 나타내는 공동 우성(共同優性, co-dominance)과 같은 다른 형태도 있다.
우성은 멘델의 유전법칙과 고전유전학의 핵심 개념이다. 우성의 예로 자주 인용되는 것은 완두콩의 콩 모양 유전이다. 완두콩은 둥근 모양과 관련된 유전자 R과 주름진 모양과 관려된 유전자 r이 있다. 이 경우 RR, Rr, rr의 세 가지 대립 유전자 조합(유전자형이 가능하다. 동형접합형인 RR 개체는 둥근 완두콩을 가지고, rr 개체는 주름진 완두콩을 가진다. 이형접합형인 Rr 개체에서는 R 대립 유전자가 r 대립 유전자의 존재를 감추기 때문에 이 개체도 둥근 완두콩을 가진다. 이때 대립 유전자 R은 대립 유전자 r보다 우성이고, 대립 유전자 r은 대립 유전자 R에 열성이라고 한다.
완전 우성.
완전 우성에서는 이형접합자 유전자형에서 한 대립 유전자의 영향이 다른 대립 유전자의 영향을 완전히 가린다. 가려진 대립 유전자는 다른 대립 유전자에 우성으로 간주되며, 가려진 대립 유전자는 열성으로 간주된다.
한 쌍의 유전자에 의해 결정되는 하나의 형질만 볼 때, 우리는 이를 단일형질 유전이라고 부른다. 동형접합형 우성과 동형접합형 열성을 가진 부모(P세대, F0세대) 사이에서 교배가 이루어지면 자손(F1세대)은 항상 이형접합자 유전자형을 가지며 우성 유전자와 관련된 표현형을 항상 나타냅니다.
그러나 F1 세대를 F1 세대와 추가로 교배하면, 자손(F2 세대)은 우성 유전자와 관련된 표현형은 3/4만 나타난다.
불완전 우성.
불완전 우성은 이형접합자 유전자형의 표현형이 동형접합자 유전자형의 표현형과 다르며, 종종 중간일 때 발생한다. 표현형 결과는 종종 이형접합자 상태에서 혼합된 형태의 특성으로 나타난다. 예를 들어 금어초 꽃 색깔은 빨간색 또는 흰색이 동형접합자이다. 빨간색 동형접합자 꽃과 흰색 동형접합자 꽃이 짝을 이루면 분홍색 금어초 꽃이 된다. 분홍색 금어초는 불완전 우성의 결과이다.
F1 세대의 식물이 자가수분을 할 경우, F2 세대의 표현형과 유전형 비율은 1:2:1(빨강:분홍:흰색)이 된다.
공동 우성.
공동 우성 표현형에서 두 대립 유전자의 기여도가 모두 나타나고 어느 대립 유전자도 다른 대립 유전자를 가리지 않을 때 발생한다.
예를 들어, ABO식 혈액형에서 혈액세포 표면의 당단백질(H 항원)에 대한 화학적 변형은 3개의 대립유전자에 의해 제어되며, 이 중 2개는 서로 공동 우성이며("IA", "IB"), 대립 유전자 "i"는 열성이다.
엽록소(葉綠素, )는 남세균, 조류의 엽록체, 식물의 엽록체에서 발견되는 광합성에 관여하는 녹색 색소이다. 엽록소라는 이름은 "연한 녹색(pale green)"이라는 의미의 그리스어 ", khloros"와 "잎(leaf)"을 의미하는 그리스어 ", phyllon"로부터 파생한 것이다. 엽록소는 식물이 빛으로부터 에너지를 흡수할 수 있게 해준다.
엽록소는 전자기 스펙트럼의 가시광선 영역에서 청색광과 적색광을 가장 잘 흡수한다. 반대로 전자기 스펙트럼의 녹색광 및 녹색광과 가까운 부분을 잘 흡수하지 못한다. 따라서 엽록소를 함유한 조직은 덜 흡수한 녹색광을 세포벽과 같은 구조로 확산하는 식으로 반사시키기 때문에 녹색빛을 띠는 것처럼 보이게 된다. 녹색 식물의 광계에는 엽록소 "a"와 엽록소 "b"라는 두 가지 유형의 엽록소가 존재한다.
엽록소는 1817년에 조제프 비에나미에 카방투와 피에르 조제프 펠레티에가 처음으로 분리시키고 명명하였다. 엽록소에 마그네슘이 존재한다는 사실은 1906년에 발견되었으며, 식물체의 살아 있는 조직에서 해당 원소를 처음으로 발견한 것이다.
1905년부터 1915년까지 독일의 화학자 리하르트 빌슈테터가 초기 연구를 이뤄낸 후, 1940년에 한스 피셔가 엽록소 "a"의 일반 구조를 밝혀냈다. 1960년에 엽록소 "a"의 입체화학이 대부분 알려지자 로버트 번스 우드워드는 이 분자의 전체 합성 과정을 발표했다. 1967년에 마지막으로 남은 입체화학적 설명을 이언 플레밍이 완료시켰으며, 1990년에 우드워드와 공동 저자들은 새로이 갱신된 합성과정을 발표했다. 2010년에 엽록소 "f"가 스트로마톨라이트를 형성하는 남세균 및 다른 산소발생 광합성 미생물에도 존재한다는 사실을 연구자들이 발표했다. C55H70O6N4Mg의 분자식과 (2-폼일)-엽록소의 구조는 핵자기 공명(NMR), 광학 스펙트럼 및 질량 스펙트럼을 기반으로 추론한 것이다.
엽록소는 식물이 빛으로부터 에너지를 흡수할 수 있도록 하는 광합성에 필수적이다.
엽록소 분자는 엽록체의 틸라코이드 막에 내장된 광계 내부와 주변에 배열되어 있다. 광계에서 엽록소는 다음과 같이 3가지 기능을 수행한다.
현재 인정되는 두 가지 광계는 광계 I과 광계 II이며, 각각 P700과 P680이라는 고유한 반응 중심 색소를 가지고 있다. 이들 반응 중심 색소는 가장 잘 흡수하는 적색광 파장(나노미터 단위) 값으로 명명되었다. 각 광계에 있는 엽록소 종류의 동일성, 기능, 스펙트럼 특성은 서로 다르며, 이를 둘러싸고 있는 단백질의 구조에 의해 결정된다.
엽록소의 반응 중심의 기능은 빛 에너지를 흡수하여 광계의 다른 부분으로 에너지를 전달하는 것이다. 광자의 흡수된 에너지는 전하 분리라는 과정을 통해 전자로 전달된다. 엽록소에서 전자를 제거하는 것은 산화 반응이다. 엽록소는 전자전달계라고 불리는 일련의 분자 중간생성물로 고에너지 전자를 공여한다. 엽록소의 하전된 반응 중심(P680+)은 물로부터 뽑아낸 전자를 받아들임으로써 다시 바닥 상태로 환원된다. P680+을 환원시키는 전자는 궁극적으로 여러 중간생성물을 통해 물(H2O)이 O2와 H+로 산화되는 과정에서 얻어진다. 이 반응은 식물과 같은 광합성 생물체가 산소(O2)를 생성하는 방식이며, 지구 대기의 거의 모든 O2의 원천이다. 광계 I은 일반적으로 광계 II에 이어서 직렬로 작동한다. 따라서 광계 I의 P700+는 일반적으로 틸라코이드 막의 많은 중간생성물들을 통해 전자를 받아들이고 궁극적으로 광계 II로부터 나오는 전자에 의해 환원된다. 그러나 틸라코이드 막의 전자 전달 반응은 복잡하며 P700+을 환원시키는 데 사용되는 전자 공급원은 다양할 수 있다.
반응 중심의 엽록소 색소에 의해 생성된 전자 흐름은 틸라코이드 막을 가로질러 H+ 이온을 펌핑하는 데 사용되며 주로 ATP(저장된 화학 에너지)의 생성에 사용되거나 NADP+를 NADPH로 환원시키는 데 사용되는 화학삼투적 위치 에너지인 양성자 구동력을 형성한다. NADPH는 CO2를 당으로 환원시키는 반응이나 다른 생합성 반응에 사용되는 보편적인 물질이다.
반응 중심의 엽록소-단백질 복합체는 빛을 간접적으로 흡수하고 다른 엽록소 색소의 도움없이 전하 분리 현상을 수행할 수 있지만 주어진 빛 강도 하에서 그러한 일이 일어날 확률은 작다. 따라서 광계의 다른 엽록소와 안테나 색소 단백질은 모두 협력하여 빛 에너지를 흡수하여 반응 중심으로 보낸다. 엽록소 "a" 외에도 이러한 색소-단백질 안테나 복합체에 존재하는 보조 색소라고 하는 다른 색소들이 있다.
여러 가지 엽록소들이 알려져 있다. 이들은 모두 4개의 피롤형 고리 너머에 케톤을 함유한 5번째 고리의 존재에 의해 모체 클로린의 유도체로 정의된다. 대부분의 엽록소는 포르피린(헤모글로빈에서 발견됨)의 환원된 화합물인 클로린으로 분류된다. 이들은 전구체인 유로포르피리노젠 III을 포함하여 포르피린과 공통의 생합성 경로를 공유한다. N4 중심에 철이 결합되어 있는 헴과 달리 대부분의 엽록소는 마그네슘과 결합한다. Mg2+ 중심에 부착된 축 리간드는 명확성을 위해 종종 생략된다. 클로린 고리에는 일반적으로 긴 피틸 사슬()을 포함하는 다양한 곁사슬이 붙어 있다. 육상 식물에 가장 널리 분포되어 있는 형태는 엽록소 "a"이다. 엽록소 a와 엽록소 b의 유일한 차이점은 엽록소 "a"에는 메틸기가 있고 엽록소 "b"에는 폼일기가 있다는 것이다. 이러한 차이로 인해 흡수 스펙트럼에 상당한 차이가 발생하여 식물이 가시광선의 더 많은 부분을 흡수할 수 있도록 한다.
엽록소의 구조는 다음의 표와 같이 요약할 수 있다.
엽록소 "e"는 1966년에 조류에서 추출되었지만 화학적으로 설명되지 않은 색소를 위해 따로 남겨두었다. 문자로 표시된 엽록소 외에도 엽록소 구조에 대한 곁사슬의 다양한 변형이 야생에 알려져 있다. 예를 들어 남세균인 프로클로롤코쿠스속은 8-비닐 엽록소 "a"와 8-비닐 엽록소 "b"를 사용한다.
엽록소 함량의 측정.
엽록소는 유기 용매를 사용하여 단백질로부터 추출할 수 있다. 이러한 방법으로 잎 속의 엽록소의 농도를 추정할 수 있다. 엽록소 "a"와 엽록소 "b"를 분리하는 방법도 있다.
다이에틸 에터에서 엽록소 "a"의 최대 흡광도는 대략 430 nm와 662 nm이고, 엽록소 b의 최대 흡광도는 대략 453 nm와 642 nm이다. 엽록소 a의 흡수 피크는 465 nm와 665 nm이다. 엽록소 a는 673 nm(최대) 및 726 nm에서 형광을 발한다. 엽록소 "a"의 피크 몰 흡수 계수는 105 M−1 cm−1을 초과하며, 이는 저분자 유기 화합물 중 가장 높은 수치이다. 90% 아세톤-물에서 엽록소 "a"의 피크 흡수 파장은 430 nm와 664 nm, 엽록소 "b"의 피크 흡수 파장은 460 nm와 647 nm, 엽록소 "c1"의 피크 흡수 파장은 442 nm와 630 nm, 엽록소 "c2"의 피크 흡수 파장은 444 nm와 630 nm, 엽록소 "d"의 피크 흡수 파장은 401 nm와 455 nm와 696 nm이다.
형광 방출 비율은 엽록소 함량을 측정하는 데 사용할 수 있다. 더 낮은 파장에서 엽록소를 형광으로 여기시킴으로써 및 에서 엽록소 형광 방출 비율은 화학적 테스트와 비교할 때 엽록소 함량의 선형 관계를 제공할 수 있다. "F"735/"F"700 비율은 41 mg m−2에서 675 mg m−2 범위의 화학적 테스트와 비교하여 "r"2 0.96의 상관값을 제공했다. 기텔슨(Gitelson)은 또한 mg m−2 단위의 엽록소 함량을 직접적으로 판독하는 공식을 개발했다. 이 공식은 0.95의 상관 관계 "r"2 값을 사용하여 41 mg m−2에 675 mg m−2까지의 엽록소 함량을 측정하는 신뢰할 수 있는 방법을 제공했다.
일부 식물에서 엽록소는 글루탐산으로부터 유도되며 헴 및 시로헴과 공유하는 분지형 생합성 경로를 따라 합성된다. 엽록소 생성효소는 다음과 같이 엽록소 "a"의 생합성을 완료하는 효소이다.
이러한 전환은 20개의 탄소를 가진 다이테르펜 알코올 피톨과 함께 클로로필라이드 "a"의 카복실기의 에스터를 형성한다. 엽록소 "b"는 클로로필라이드 "b"에 작용하는 동일한 효소에 의해 만들어진다. 엽록소 "d"와 엽록소 "f"에 대해서도 동일한 내용이 알려져 있으며, 둘 다 궁극적으로 클로로필라이드 "a"로부터 만들어지는 상응하는 클르로필라이드로부터 만들어진다.
속씨 식물에서 엽록소 생합성 경로의 후반부는 광의존적이다. 이러한 식물은 어둠 속에서 자라면 창백해진다(황화된다). 비관다발식물과 녹조류는 광비의존적인 효소를 추가로 갖고 있어서 어둠 속에서도 녹색으로 자란다.
엽록소는 단백질에 결합되어 있다. 생합성 중간생성물 중 하나인 프로토클로로필라이드는 대부분 유리된 행태로 생성되며 빛이 있는 조건에서 광감작제 역할을 하여 식물에 독성이 될 수 있는 자유 라디칼을 형성한다. 따라서 식물은 이 엽록소 전구체의 양을 조절한다. 속씨 식물에서 이 조절은 생합성 경로의 중간생성물 중 하나인 아미노레불린산(ALA) 단계에서 이루어진다. 아미노레불린산을 공급받는 식물은 높은 수준의 독성을 지닌 프로토클로로필라이드를 축적한다.
노화와 엽록소 주기.
식물 노화 과정에는 엽록소의 분해가 포함된다. 에를 들어 엽록소가수분해효소 ()는 피틸기 곁사슬을 가수분해하여 클로로필라이드 "a" 또는 클로로필라이드 "b"로부터 엽록소가 생합성되는 반응의 역반응을 촉매한다. 클로로필라이드 "a"는 클로로필라이드 "b"로 전환될 수 있고 클로로필라이드 "b"는 엽록소 "b"로 재에스터화될 수 있으므로 이러한 과정을 통해 엽록소 "a"와 엽록소 "b" 사이의 순환이 가능해진다. 더욱이 엽록소 b는 (71-하이드록시엽록소 "a"를 통해) 다시 엽록소 "a"로 직접적으로 환원되어 순환을 완료할 수 있다. 노화의 후기 단계에서 클로로필라이드는 다음과 같은 일반 구조를 갖는 무형광 엽록소 이화물질(NCC)로 알려진 무색의 테트라피롤 그룹으로 전환된다.
이 화합물은 숙성 중인 과일에서도 확인되었으며 낙엽 식물에 특징적인 단풍색을 부여한다.
엽록소 지도는 매달 바닷물 1입방미터당 엽록소의 밀리그램으로 표시한다. 엽록소 함량이 매우 낮은 곳, 즉 식물성 플랑크톤의 수가 매우 적은 곳은 파란색으로 표시된다. 엽록소의 농도가 높은 곳, 즉 식물성 플랑크톤이 많이 자라고 있는 곳은 노란색으로 표시된다. 이는 미국 항공 우주국(NASA)의 아쿠아 위성에 있는 중간 해상도 이미지 분광복사기(Moderate Resolution Imaging Spectroradiometer, MODIS)를 통해 관측한 결과이다. 육지는 짙은 회색이며, MODIS가 해빙, 극지방의 암흑, 구름으로 인해 데이터를 수집할 수 없는 곳은 밝은 회색이다. 작은 표면에 서식하는 해양 식물이 번성하는 엽록소의 농도가 가장 높은 곳은 차가운 극지방의 물이나 적도 주변이나 대륙 해안을 따라 해류가 차가운 물을 수면으로 가져오는 곳이다. 식물성 플랑크톤의 생장을 자극하는 것은 찬물 그 자체가 아니다. 대신 차가운 온도는 종종 바다 깊은 곳에서 물이 표면으로 솟아올라 시간이 지남에 따라 축적된 영양분을 운반한다는 신호이다. 극지방의 해역에서는 식물이 자랄 수 없는 어두운 겨울 동안 표층수에 영양분이 축적된다. 봄과 여름에 햇빛이 다시 들어오면 식물은 고농도로 번성한다.
요리용.
합성 엽록소는 식품 첨가물 착색제로 등록되어 있으며, E 번호는 E140이다. 요리사는 엽록소를 사용하여 파스타나 증류주와 같은 다양한 음식과 음료를 녹색으로 채색한다. 압생트는 만드는 데 사용되는 다양한 허브를 통해 도입된 엽록소에서 자연적으로 녹색을 얻는다. 엽록소는 물에 녹지 않으며, 먼저 소량의 식물성 기름과 혼합하여 원하는 용액을 얻는다.
생물학적 용도.
2002년 연구에 따르면 "어두운 곳에 보관된 잎과 달리 강한 빛에 노출된 잎에는 분해된 주요 안테나 단백질이 포함되어 있으며 이는 분리된 단백질의 조명에 대한 연구와 일치한다"라는 사실이 밝혀졌다. 이는 식물의 단기 행동에서 "활성 산소가 생체 내에서 역할을 한다"는 가설을 뒷받침하는 것으로 나타났다.
세포 분열(細胞分裂, cell division)은 하나의 모세포가 분열하여 2개 또는 그 이상의 딸세포로 나뉘는 과정이다. 세포 분열은 주로 세포 주기의 한 부분으로 발생한다. 진핵생물의 세포 분열은 각 딸세포가 모세포와 유전적으로 동일한 체세포분열과 딸세포의 염색체 수가 반으로 줄어들어 홑배수체 생식자를 만드는 생식적인 세포 분열인 감수분열로 2가지로 구분된다. 세포생물학에서 체세포분열(mitosis)이란 세포 주기의 한 부분으로, 복제된 염색체가 2개의 새로운 핵으로 분리되는 과정이다. 세포 분열은 전체 염색체 수를 유지하면서 유전적으로 동일한 세포를 만든다. 일반적으로 체세포분열 이전에 사이기(간기) 중 한 단계인 S기(DNA가 복제되는 시기)가 일어나며, 체세포분열 이후에는 한 세포의 세포질, 세포소기관, 세포막이 2개의 새로운 세포로 분리되는 말기와 세포질분열이 일어난다. 체세포분열의 각 단계를 통틀어 분열(M)기라고 한다. 감수분열의 경우 DNA 복제를 한 번 한 뒤 2번의 분열을 거치며 4개의 홑배수체 딸세포를 만든다. 이때 첫 번째 분열에서 각 상동 염색체 쌍이 분리되며, 두 번째 분열에서 각 복제된 염색체가 분리된다. 이 두 번의 세포 분열 주기는 생식 과정에 사용되며, 이는 마지막 진핵생물의 공통 조상에 존재했을 것이라고 여겨진다.
원핵생물(박테리아와 아키아)는 대개 이분법이라고 알려진 세포 분열을 통해 증식하며, 유전 물질을 2개의 딸세포에 동등하게 나누어준다. 대부분의 원핵생물이 이분법으로 분열하지만, 일부는 싹틈(옛 용어: 출아법)을 통해 세포 분열을 진행하기도 한다. 생명체와 상관없이 모든 세포 분열은 DNA 복제 이후에 일어난다.
아메바와 같은 단세포 미생물에서 세포 분열이 한 번 진행되는 것은 새로운 하나의 생명체가 만들어지는 생식과 같다. 더 큰 규모에서 체세포분열은 꺾꽂이로부터 자라는 식물과 같이 다세포 생물의 자손을 만들어주기도 한다. 체세포분열은 유성 생식을 하는 생명체가 하나의 세포로 이루어진 접합자(zygote)로부터 발생할 수 있게 하며, 감수분열을 통해 접합자를 만드는 생식자(gamete)를 만들 수 있도록 해준다. 세포 분열은 생명체가 성장한 이후에도 끊임없이 생명체를 구조를 유지하고 치유한다. 사람의 몸은 일생 동안 대략 1000조 번의 세포 분열을 경험한다.
세포 분열의 주요 관심은 원래의 세포 지놈(유전체; )을 유지하는 것이다. 분열이 일어나기 전 염색체에 저장된 지놈 정보는 반드시 복제되어야 하며, 복제된 지놈은 세포 분열 시 깔끔하게 나누어져야 한다. 이를 위해 세포를 유지하는 기반 대부분은 세대 사이에서 유전 정보를 일정하게 유지하는 데 관여한다.
박테리아의 세포 분열은 이분법이나 출아법을 통해 일어난다. 디비솜()은 박테리아의 세포 분열과, 세포가 분열하는 동안 속막과 바깥막의 수축, 그리고 분열하는 부위에서 펩티도글리칸의 합성에 관여하는 단백질 복합체이다. 튜뷸린 유사 단백질인 는 세포 분열의 수축 고리(contractile ring)를 형성하는 데 중요한 역할을 한다.
진핵생물에서의 세포 분열은 원핵생물의 세포 분열보다 훨씬 복잡하다. 염색체 수의 감소 여부에 따라 진핵생물의 세포 분열은 체세포분열(균등한 분열)과 감수분열(감소하는 분열)로 분류된다. 과거에 세포 분열의 원시적인 형태로 방추가 생성되지 않고 모세포의 대립유전자가 무작위하게 분배되는 무사분열()의 개념이 제시되었지만, 과학적 증거가 불충분하여 존재하지 않는 개념으로 여겨진다.
감수분열에서는, 감수 1분열 때 상동 염색체 쌍이 짝지어진 뒤 딸세포로 나뉘어 들어간다. 감수 2분열 때는 체세포분열과 비슷하게 염색분체가 나뉘어 딸세포로 분배된다. 사람과 다른 많은 생명체들은 감수분열을 통해 생식자(gamete)를 생성한다. 특히 식물에서는 다른 생명체와 다르게 감수분열을 통해 홑배수체(n) 배우체로 발아하는 홀씨(포자)를 생성한다.
사이기.
(간기, interphase)는 체세포분열, 감수분열, 세포질분열을 진행하기에 앞서 반드시 거쳐야 하는 과정이다. 사이기는 G1기, S기, G2기의 3개의 주요 시기로 이루어진다. G1기는 세포가 성장하는 시기로, 세포가 DNA 복제를 준비하기 위한 특수화된 세포 기능이 일어난다. 사이기에는 세포가 계속 발생을 이어나갈지 혹은 발생을 중지할지 결정해주는 체크포인트가 존재한다. 이 체크포인트 중 하나는 G1기와 S기 사이에 있으며, 이때 세포의 크기와 DNA가 손상 유무를 확인한다. 두 번째 체크포인트는 G2기에 있으며, 이때는 세포 크기와 DNA 복제 유무를 확인한다. 마지막 체크포인트는 중기에 위치하는데, 이때는 방추가 염색체에 올바르게 연결되었는지 확인한다. 각 체크포인트는 사이클린(cyclin)과 사이클린-의존성 카이네이스(cyclin-dependent kinase)에 의해서 조절된다. 특정 사이클린의 양이 많아지면 사이클린-의존성 카이네이스와 결합하여 효소 활성을 통해 세포 주기가 돌아갈 수 있도록 조절한다.
S기에는 유전 물질이 유지될 수 있도록 염색체가 복제된다. G2기에는 세포가 M기에 돌입하기 전 성장의 마지막 시기를 거치며, 방추가 합성된다. M기는 세포 종류에 따라 체세포분열을 할지 감수분열을 할지 결정된다. 이때 체세포는 체세포분열을 하고, 종자세포는 감수분열을 하여 생식자()를 만든다.