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전기()는 M기의 첫 단계이다. 이 단계에서 핵막이 분해되고, 긴 염색질 가닥은 응축하여 짧고 굵은 염색체를 형성한다. 핵소체는 사라지고, 미세관이 염색체의 중심절에 위치하는 원반 모양의 방추부착점()에 부착한다. 염색체의 배열과 분리에 관여하는 미세관을 방추라고 부른다. 염색체는 현미경으로 보이게 되며, 자매 염색분체끼리 중심절에 연결되어 있다.
감수분열의 경우 전기 때 상동 염색체 쌍의 특정 부위에서 이중 가닥 DNA가 끊어지며 상동 염색체의 서로 염색체에 존재하는 비자매 염색분체끼리 재조합되는 교차가 발생한다. 이 과정은 DNA 복제와 전사 과정에서 토포소머레이스()의 메커니즘과 비슷하게, 매우 보존된 단백질에 의해 일어난다.
중기() 때는 염색체의 중심절이 세포에서 2개의 중심체 극과 동일한 거리에 위치하는 가상의 평면인 중기판(적도판)에 배열되며, 이때 코히신()이라는 단백질이 염색분체 2개를 중심절에서 서로 붙들어준다. 세포의 미세관 형성 중심(; MTOCs)에서 생성된 방추가 방추부착점에 붙고, 방추에 의해 염색분체의 중심절이 밀리거나 당기면서 염색체는 세포 중심에 배열된다. 이 시점에서도 염색체는 응축하고 있으며, 가장 응축된 상태와 근접한 상태에 도달한다. 또한 방추 섬유는 이미 방추부착점에 연결되어 있다. During this phase all the microtubules, with the exception of the kinetochores, are in a state of instability promoting their progression towards anaphase. 이 시기 동안 방추부착점에 연결된 미세관을 제외한 모든 미세관은 후기로 나아가도록 촉진시키는 불안정한 상태에 놓여 있다. 이 시점에서 염색체는 방추가 연결된 세포의 양쪽 극으로 나뉠 준비가 완료된다.
후기()는 세포 주기에서 매우 짧은 단계로, 염색체가 중기판에 배열되었을 때 일어난다. 방추사부착점은 방추사가 부착되어 있을 때 후기 억제 신호를 방출하는데, 모든 염색체가 적절하게 배열되고 부착되었을 때 마지막 신호가 소멸되면서 후기로의 갑작스런 변화가 시작된다. 이 갑작스런 변화는 후기촉진 복합체(anaphase-promoting complex)의 활성에 의해 나타나며, 이 복합체는 중기에서 후기로 전환되도록 특정 단백질을 분해를 유도하는 기능을 지닌다. 분해되는 단백질 중 하나는 시큐린()으로, 시큐린이 분해되면 활성을 가지는 세파레이스()가 방출된다. 세파레이스는 자매 염색분체를 붙들고 있던 코히신 고리를 절단하여 염색체가 분리되도록 해준다. 염색체가 세포의 중앙에 배열되면, 이후 방추 섬유가 염색체를 양쪽으로 끌어당긴다. 복제된 염색체가 분리되면서 각 자매 염색분체는 하나의 염색체가 되어 서로 세포의 반대쪽 방향으로 이동한다. 염색체가 나뉘어 이동하는 동안, 세포와 세포질은 방추부착점에 붙지 않은 미세관에 의해 길어진다.
말기()는 체세포분열 및 감수분열의 마지막 단계로, 딸세포가 사이기 때 상태로 돌아가는 시기이다. 말기 때 각 극에 모였던 염색질 주변으로 새로운 핵막이 합성되며, 염색체가 풀어짐에 따라 핵소체도 다시 형성된다. 세포 내용물은 항상 동등하게 나뉘는 것은 아니며, 하나의 딸세포가 대부분의 세포질을 차지하는 난모세포 형성과 같이 세포 종류에 따라 세포 내용물의 분배가 다양하다.
세포질분열.
세포질분열()은 세포 분열의 마지막 단계이다. 체세포분열이나 감수분열의 마지막에 세포질분열이 일어나면서 세포질이 나뉜다. 또한 이때 세포질이 비가역적으로 나뉘면서 2개의 딸세포가 만들어진다. 세포 분열은 세포의 운명을 결정하는 데 중요한 역할을 한다. 세포 분열이 비대칭으로 일어날 가능성이 있는데, 이 경우에 세포질분열을 하면 서로 완전히 다른 양이나 농도의 운명 결정 분자를 포함하는 딸세포가 만들어진다.
세포는 크게 핵의 유무에 따라 핵을 가지지 않는 원핵생물 세포와 핵을 가지는 진핵생물 세포로 나뉜다. 이런 구조적 차이에 의해 원핵생물 세포와 진핵생물 세포는 서로 똑같은 방법으로 분열하지 않는다. 또한 진핵생물의 줄기세포가 생식자(정자나 난자)로 바뀌는 감수분열과 몸의 체세포가 분열하는 체세포분열의 패턴도 서로 다르다.
분해.
다세포 생물은 세포 분열을 통해 낡은 세포를 대체한다. 그러나 일부 동물에서는 세포 분열이 완전히 멈춘다. 사람 세포는 평균 52번 분열한 뒤 더 이상 분열하지 않는데, 이를 헤이플릭 한계()라고 부른다. 이때의 세포를 노화했다고 부른다. 각 분열 때마다 염색체에서 DNA 서열의 끝부분을 보호해주는 텔로미어가 점점 분해되며 짧아진다. 이렇게 텔로미어가 짧아지는 것은 사람에서 나이와 관련된 질병과 수명 단축에 부정적인 영향을 미치는 것과 연관이 있다. 한편, 암세포는 이처럼 텔로미어가 짧아지지 않고, 텔로미어 DNA 반복 서열을 다시 합성하여 무한히 세포가 분열할 수 있도록 해준다.
세포 분열은 1835년 독일 식물학자인 후고 폰 몰에 의해 최초로 현미경을 통해 발견되었으며, 이때 관찰한 세포는 녹조류의 한 종류인 " glomerata"이다.
염색체(染色體, )란 생명체의 유전 정보를 유전자 형태로 운반하는, 핵산과 단백질로 이루어진 실 같은 구조로 정의된다. 유전 정보를 저장하거나 딸세포로 전달하는 역할을 하며, 세포를 관찰하기 위해 사용하는 특정 염료에 잘 염색된다고 하여 붙여진 이름이다
세포의 사이기에는 염색체가 복제되고, 분열기엔 복제된 염색체가 분리된다. 염색체가 복제되어 2개의 사본이 만들어졌을 때 그 절반을 염색분체(chromatid)라고 한다. 염색분체는 복제된 염색체에서만 정의되기 때문에 체세포분열 후기 때 복제된 염색체가 나뉘면 그 부분은 더 이상 염색분체라고 부르지 않고 염색체라고 부른다. 따라서 실제로 체세포분열 후기부터 세포질분열이 일어나기 전까지 일시적으로 하나의 세포는 2배의 염색체 수를 가지며, 세포질분열이 끝나면 딸세포가 각각 모세포와 같은 1배의 염색체 수를 가진다.
두배수체 생물들의 염색체는 모양과 크기가 같은 염색체가 보통 2개씩 존재하는데, 이는 어버이로부터 각각 하나씩 받았기 때문이다. 이러한 2개의 염색체를 ‘상동 염색체’라고 한다. 따라서 일반적으로 생물 염색체 수는 짝수 (염색체 수가 홀수가 되면 다운 증후군, 터너 증후군, 야콥 증후군, 클라인펠터 증후군과 같은 병에 걸린다.)이다. 몇몇 생물의 염색체 수를 살펴보면, 양파 16개, 무 18개, 옥수수 20개, 수박 22개, 벼 24개, 토마토 24개, 밀 42개, 감자 48개, 모기 6개, 초파리 8개, 코알라 16개, 개구리 26개, 고양이 38개, 사람 46개, 침팬지 48개, 누에 56개, 소 60개, 말 66개, 개 78개, 닭 78개이다. 개와 닭은 염색체 수는 78개로 같지만 서로 다른 종이고, 사람보다 더 많은 염색체 수를 가진 생물들이 많은 것으로 미루어보아 종의 지능과 염색체 수는 무관하다는 것을 알 수 있다. 즉, 돌연변이를 제외한 같은 종의 생물은 동일한 수의 염색체를 가지고 있으며, 닭과 개와 같이 염색체 수가 같아도 염색체의 모양과 크기가 다르면 서로 다른 생물 종이다. 성 염색체의 경우에는 XY형, XO형, ZW형, ZO형의 4가지 유형으로 나뉜다.
인간의 염색체.
전자의 부분을 엑손, 후자를 인트론(intron)이라고 한다
단백질에 따라 전사 과정에서 의미없는 부분인 인트론을 잘라내는 과정이 일어난다. 엑손의 총합을 엑솜 이라고 한다.
mRNA.
진핵세포의 DNA에는 원핵세포의 DNA와 달리 실제로 단백질을 합성하는 부분과 아무런 의미가 없는 부분이 섞여서 존재하고 있다. 이때 의미없는 부분을 인트론(Intron)이라 한다.
인트론은 단백질을 만드는 데 관여하지 않는 DNA 부분으로 전사과정에서 pre-mRNA를 만드는 데 사용되지만 matured mRNA를 만드는 데 쓰이지 않고 잘려진다. 인트론은 진핵생물에서 흔하게 볼 수 있지만 원핵생물에서는 그렇지 못하고 tRNA, rRNA만 존재한다. matured mRNA에 남아있는 DNA전사부분을 엑손(exon)이라 한다. 인트론의 개수와 길이는 종(種)간에서뿐만 아니라 종 내부에서도 다르다.
한 유전자(gene)에서 여러 가지 단백질을 생산하기 위해서 인트론은 유전자의 대체삽입(alternative splicing)을 허용하기도 한다. 대체삽입을 포함한 mRNA의 절단은 다양한 신호분자에 의해 수행된다. 예전에는 쓰인 적이 있지만 현재에는 쓰이지 않는 오래된 코드를 포함하기도 한다.
인트론의 대부분의 서열들은 알려진 기능이 없는 쓰레기 DNA라고 여겼지만 짧은 염기서열의 반복은 효과적인 mRNA절단에 영향을 미친다는 것이 밝혀졌다. 인트론 절단의 향상(intronic splicing enhancers)에 대한 정확한 과정은 알려져 있지 않지만 전사과정에서 스플라이오솜(spliceosome)을 안정화시키며 단백질과 결합하는 부위로 작용할 것으로 보인다.
인트론의 발견으로 1993년 Phillip Allen Sharp와 Richard J. Roberts는 노벨 의학상을 수상했다.
I 그룹과 II 그룹 인트론은 스스로 잘려지는 인트론이다. 전사된 primary RNA를 절단을 촉매하는 리보자임(ribozyme)으로 불리며 RNA의 촉매제로서의 기능이 발견된 데 의의가 있다. 스스로 잘려지는 인트론의 발견자 Thomas Cech는 Sidney Altman과 1989년 노벨화학상을 공동수상하게 되었다.
인트론의 진화.
인트론의 기원은 액틴과 같은 잘 보존된 유전자군에서 활발하게 연구되었다. 인트론의 진화적 기원에 대해서는 2가지 유력한 이론(초기모델, 후기모델)이 있다.
후기 모델에서는 새로운 인트론의 도입을 위해 어떠한 사전조치를 한다고 가정하고 이 때문에 특정 유전자 변이의 같은 장소에서 유사한 인트론이 나타난다고 주장한다. 전혀 다른 2개의 종에서 같은 인트론 유형을 나타나는 수렴진화현상이 나타날 수 있다고 주장한다.
원핵생물()은 핵막이 없는 생물이다. 대부분 단세포 생물이라는 특징이 있다. 진핵생물처럼 디옥시리보뉴클레오타이드(deoxyribonucleotide, DNA의 구성 단위) 구성된 1개의 염색체(주 DNA, chromosome)를 가지고 있지만 진핵생물과는 달리 원형(circular) 구조이다. 또한 염색체 외에 여러 가닥의 작은 원형 DNA를 가지고 있으며 여기에는 생존에 필수적이지는 않지만 유용한 유전자들이 주로 위치한다. 원형 DNA 덕분에 복제 종료 문제(end replication problem)으로부터 자유로워 무한히 증식할 수 있다. 참고로, 진핵생물은 eukaryote라고 한다.
원핵생물의 번식.
세균과 고균은 무성 생식, 대개 이분법을 통하여 번식한다. 유전자의 교환과 재조합은 여전히 일어나지만 이것은 단지 같은 것을 만들어 내는 과정이며 두 세포들 사이의 DNA의 이동인 수평적 유전자 이동의 형태이다.
원핵생물의 구조.
원핵생물들은 지구상의 대부분의 환경에서 산다. 몇몇의 고균과 세균은 온도가 높고 염분이 높은 환경에서도 번성한다. 이러한 생물들을 극한성 생물이라고한다. 많은 고균들은 바다에 사는 플랑크톤과 같이 자란다. 공생하는 원핵생물들은 사람을 포함하여 다른 생물의 몸 안 또는 몸 위에서 산다.
원핵생물의 형태.
원핵 세포는 다양한 형태를 갖는다. 그 중 네 가지 기본 형태는 다음과 같다.
어떤 원핵생물들은 질병의 원인이 성립되기도 한다. 다음은 원핵생물(세균 또는 고균)이 인간에 감염되어 발생하는 질병들이다.
진핵생물(眞核生物, )은 진핵세포를 가진 생물을 말한다. 진핵세포(眞核細胞)는 세포 내에 핵으로 대표되는 다양한 세포소기관을 가진 세포들을 통칭하는 이름이다. 세포소기관 중 미토콘드리아나 엽록체는 과거 진화 과정에서 외부의 원핵세포들이 세포내 공생체로 도입된 경우로 생각되며, 그 외의 소기관들도 각각 특정한 업무를 수행하도록 분화되어 있다. 원핵세포의 DNA와는 달리, 진핵세포의 DNA에는 필요 없는 부분(인트론)이 대단히 많이 존재하며, 따라서 필요한 부분(엑손)을 이어서 mRNA를 만들게 된다. 또한 리보솜은 원핵세포보다 큰 80S이다.
진핵생물은 단계통군으로 나타나며, 3개의 생물 역 중 하나를 구성한다. 나머지 2개의 역은 세균과 고균으로, 원핵생물로 불리며 이상과 같은 특징을 갖고 있지 않다. 진핵생물은 모든 생명체 중에서는 일종의 소수이다. 심지어 인체에는 사람의 세포 수보다 10배나 많은 미생물이 들어 있다. 그러나 진핵생물은 계 수가 가장 많다. 3개의 역 중에 거의 가장 많은 종이 알려져 있다.
2014년이 되자 지난 20년간의 계통발생학 연구에서 대략적인 합의가 나타나기 시작했다. 대부분의 진핵생물은 아모르페아(단편모생물 가설과 구성이 유사)와 식물과 대부분의 조류 계통을 포함하는 디포다(이전의 쌍편모생물)라는 두 개의 큰 계통군 중 하나에 속할 수 있다. 세 번째 주요 그룹인 엑스카바타는 측계통군이기 때문에 공식적인 그룹으로 폐기되었다.
펩타이드()는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산들의 짧은 사슬이다. 펩타이드라는 용어는 "소화되다(digested)"라는 의미의 고대 그리스어 "πεπτός (peptós)", "소화하다(to digest)"라는 의미의 고대 그리스어 "πέσσειν (péssein)"에서 유래하였다. 아미노산이 20개 미만인 사슬을 올리고펩타이드라고 하며, 올리고펩타이드는 다이펩타이드, 트라이펩타이드, 테트라펩타이드를 포함한다.
폴리펩타이드()는 보다 더 길고, 연속적이며, 가지가 없는 펩타이드 사슬이다. 따라서 펩타이드는 핵산, 올리고당류, 다당류 및 기타 분자들과 함께 생물학적 중합체 및 올리고머의 광범위한 화학적 부류에 속한다.
대략 50개 이상의 아미노산을 포함하는 폴리펩타이드를 단백질이라고 한다. 단백질은 생물학적 방식으로 배열된 하나 이상의 폴리펩타이드로 구성되며, 보통 조효소 및 보조 인자와 같은 리간드, 또는 다른 단백질 또는 DNA나 RNA와 같은 다른 거대분자, 또는 복잡한 거대분자 집합체와 결합한다.
펩타이드에 포함된 아미노산을 잔기라고 한다. 각각의 아마이드 결합이 형성될 때 물 분자가 방출된다. 고리형 펩타이드를 제외한 모든 펩타이드는 펩타이드 양쪽 말단에 각각 N-말단(아미노기)과 C-말단(카복실기) 잔기를 갖는다.
많은 종류의 펩타이드들이 알려져 있다. 펩타이드들은 공급원과 기능에 따라 분류되거나 범주화되었다. 《생물학적 활성 펩타이드의 핸드북》(The Handbook of Biologically Active Peptides)에 따르면 펩타이드의 일부 부류에는 식물 펩타이드, 세균/항균 펩타이드, 균류 펩타이드, 무척추동물 펩타이드, 양서류/피부 펩타이드, 독 펩타이드, 암/항암 펩타이드, 백신 펩타이드, 면역/염증 펩타이드, 뇌 펩타이드, 내분비 펩타이드, 섭취 펩타이드, 위장 펩타이드, 심혈관 펩타이드, 신장 펩타이드, 호흡 펩타이드, 아편 펩타이드, 신경영양 펩타이드 및 혈액-뇌 펩타이드 등이 있다.
일부 리보솜 펩타이드는 단백질 분해의 대상이 된다. 이러한 기능은 일반적으로 고등 생물에서 호르몬 및 신호 분자로 기능하게 한다. 일부 미생물은 마이크로신 및 박테리오신과 같은 항생제로 펩타이드를 생성한다.
펩타이드는 종종 인산화, 하이드록실화, 설폰화, 팔미토일화, 글리코실화 및 이황화물 형성과 같은 번역 후 변형을 겪는다. 일반적으로 펩타이드는 선형이지만 올가미 구조도 관찰되었다. 오리너구리 독에서 L-아미노산을 D-아미노산으로 라세미화하는 것과 같은 보다 더 특이한 변형도 일어난다.
비리보솜 펩타이드는 리보솜이 아니라 효소에 의해 만들어진다. 일반적인 비리보솜 펩타이드는 대부분의 호기성 생물에서 항산화 방어 성분인 글루타티온이다. 다른 비리보솜 펩타이드는 단세포 생물, 식물, 균류에서 가장 일반적이며, 비리보솜 펩타이드 합성효소라고 하는 모듈식 효소 복합체에 의해 합성된다.
이러한 복합체는 보통 유사한 방식으로 배치되며, 생성물에 대해 다양한 화학적 변형을 수행하기 위해 다양한 모듈을 포함할 수 있다. 선형의 비리보솜 펩타이드도 일반적이지만 이러한 펩타이드는 보통 고리형이고 고도로 복잡한 고리 구조를 가질 수 있다. 이러한 시스템은 지방산과 폴리케타이드를 만드는 체계와 밀접하게 관련되어 있기 때문에 혼성체 화합물이 종종 발견된다. 옥사졸 또는 싸이아졸의 존재는 보통 화합물이 이러한 방식으로 합성되었음을 나타낸다.
펩톤()은 동물성 우유 또는 단백질 분해에 의해 소화된 고기에서 유래한다. 작은 펩타이드를 포함하는 것 외에도 결과로 생성되는 물질에는 지방, 금속, 염, 비타민 및 기타 많은 생물학적 화합물이 포함된다. 펩톤은 생장하는 세균과 곰팡이를 위한 영양 배지에 사용된다.
펩타이드 단편은 공급원 단백질을 식별하거나 정량화하는 데 사용되는 단백질 단편을 나타낸다. 종종 이들은 통제된 샘플에 대해 실험실에서 수행된 효소 분해의 산물이지만 자연적인 영향에 의해 분해된 법의학 또는 고생물학 샘플일 수도 있다.
패밀리의 예시.
이 부류의 펩타이드 패밀리는 일반적으로 호르몬 활성이 있는 리보솜 펩타이드이다. 이러한 모든 펩타이드는 세포에 의해 더 긴 "프로펩타이드(propeptide)" 또는 "전구단백질(proprotein)"로 합성되고 세포를 빠져 나가기 전에 절단된다. 이들은 신호전달 기능을 수행하는 혈류로 방출된다.
길이에 따른 용어.
중합체(重合體, polymer)는 단위체가 반복되어 연결된 고분자의 한 종류이다. 대개는 화학적 합성에 의한 고분자를 '중합체'라 칭한다. '중합체'(polymer)라는 용어는 1833년에 바젤리우스(Jons Jacob Berzelius)에 의하여 처음 사용되었다. 본래는 'Macromolecule'(고분자, 독일어에서 기원함 'Makromolekül')이 1900년대 이전에 주로 쓰이던 용어였으나, 차후 주로 화학적 결합에 의하여 동일한 단위체가 계속 반복된 형태를 '중합체'(polymer)로 칭하게 되었다.
이와 같이 단위체인 스타이렌이 반복하여 연결된 구조를 만듦으로서 중합체를 합성하게 된다. 산업적으로 가장 많이 합성되는 중합체는 폴리에틸렌이며, 역사적으로 가장 유명한 예는 합성고무인 폴리아이소프렌이다. 폴리아이소프렌의 경우 분자 구조가 고무나무 수액에서 나오는 라텍스와 동일한 구조를 가지는 물질로서, 자연에서 얻어야만 했던 물질을 인간이 스스로 합성해낼 수 있었던 하나의 좋은 예이다.
중합체의 물리적 특성을 결정하는 가장 중요한 두 개의 물리적 변수는 유리전이온도 (Tg)와 녹는점 (Tm)이다. 이 두 개의 변수는 각 중합체의 사용 용도를 결정하게 된다. 유리전이온도는 중합체가 액체 상태에서 유리처럼 과냉각액체 상태로 변하게 되는 온도를 말하는 것으로서, 중합체가 과냉각액체가 되기 시작하면 딱딱해지며 더 이상 흐르지 않는다. 이것은 단지 중합체의 점도가 매우 높아진 것으로서, 물질이 결정을 이루어 점도가 무한대로 커지는 것과는 다르다. 즉, 낮은 데보라수에서는 흐르지 않지만, 높은 데보라수에서는 흐르는 것을 관찰할 수 있다. 폴리스타이렌이 섭씨 100도 정도에서 유리전이를 일으키는데, 100도 이상에서는 액체이고 그 이하에서는 흐르지 않는다. 녹는점은 중합체 분자들끼리 결정을 만드는 온도이다. 그러나 이 결정구조는 중합체의 모든 부분으로 퍼져나가지 못하며 국지적으로 일어나게 된다. 즉, 녹는점은 유리전이 온도보다 낮으므로 과냉각된 액체상태의 중합체 내부에 작은 중합체의 분자 혹은 그 부분들로 이루어진 결정들이 생성되는 구조가 된다.
분자생물학의 중심원리() 또는 센트럴 도그마()는 1958년 프랜시스 크릭이 제안한 개념으로, 1970년 네이처지에 개정되어 발표되었다. 이 중심원리는 '단백질로 만들어진 정보는 다른 단백질이나 핵산으로 전달될 수 없다'는 의미도 담고 있으며 생명체의 유전 정보가 어떻게 전달되는지를 나타낸다.
세 가지 전이과정.
DNA, RNA, 단백질의 세 유전 물질 사이에서 가능한 전이과정은 전체 9가지가 있고, 중심원리에서는 이것을 일반적인 전이과정(general transfer), 특수한 전이과정(special transfer), 알려지지 않은 전이과정(unknown transfer)의 세 가지로 나눈다.
특수한 전이과정은 과정 자체는 발견되었지만 일반적인 현상은 아닌 것으로, RNA에서 DNA, RNA에서 RNA, DNA에서 단백질을 생성하는 과정이다. 그리고 알려지지 않은 전이과정에는 단백질에서 DNA, RNA, 단백질을 생성하는 과정이 있고, 이 전이과정은 일어나지 않을 것으로 추정된다.
리보솜.
리보솜은 세포질 속에 있는, 단백질을 합성하는 단백질과 RNA로 이루어진 세포소기관을 가리킨다. 리보솜을 이용하여 mRNA가 단백질로 번역된다.
전사(轉寫, 영어: transcription)는 DNA에 적혀 있는 유전정보를 mRNA로 옮겨적는 과정이다. RNA 중합효소가 이 과정을 맡는다. 기본적으로는 DNA 복제과정 중 한쪽 부분과 유사하나, 전사 과정에서는 한쪽 가닥만을 정보로 삼아 옮겨적고 RNA가 합성된 이후 DNA는 원상회복된다.
원핵생물.
원핵생물에서의 전사란, RNA 중합효소가 DNA에 붙으면서 시작된다. 이 효소는 DNA를 주형으로 하여 상보적인 RNA 분자를 합성하기 때문에 DNA-의존성 RNA 중합효소(DNA-dependent RNA polymerase)라고 부른다. 일반적으로 대장균은 약 7000개의 RNA 중합효소를 가지고 있으며 이 효소는 주형의 염기서열과 정확하게 상보적인 뉴클레오타이드를 선택하여 결합시킬 수 있을 뿐만 아니라, 전사할 유전자가 어디에 있는지도 찾아낼 수 있다.
원핵생물의 전사는 RNA 중합효소와 아주 적은 종류의 단백질이 함께 DNA에 붙으면서 시작한다. 이때 RNA 중합 효소 이외에 같이 붙은 단백질들은 전사의 미묘한 부분을 조정하는 조정자 역할을 하게 된다. 그러나 원핵생물의 전사에서 그러한 조정자의 역할은 진핵생물에서의 그것과 비교하면 매우 미미하다.
진핵생물.
진핵생물에서의 전사는 원핵생물에서의 전사와 커다란 차이를 갖는다. 가장 큰 차이점은, 진핵생물에서의 전사는 RNA 중합효소 이외의 여러 조정자들이 관여한다는 것이다. 원핵생물에서와는 달리 진핵생물에서는 전사의 정도, 즉 전사의 양과 속도, 전사되는 단백질의 종류 등을 미묘하게 조절하기 위해 수많은 단백질들이 필요하다. 이러한 단백질들을 전사인자라고 하며 그 예로는 AP-1, NF-κB 등이 있다.
전사 인자들과 RNA 중합효소가 단계적으로 또는 한꺼번에 중합체(complex)를 이루면서 DNA의 특정 영역에 어느 정도의 세기로 붙을 것인지가 결정이 된다. 원핵생물에서의 전사란 RNA 중합효소와 DNA와의 직접적인 결합에 의해 대부분 조정되는 것에 비해, 진핵생물에서의 전사는 전사인자와 RNA 중합효소의 복합체와 DNA와의 결합에 의해 조절된다. 따라서, 진핵생물에서의 전사란 단순히 RNA 중합효소와 DNA와의 결합이 아닌, 전사인자라는 조절자의 역할이 결정적인 역할을 하게 되는 과정이다.
개시.
개시(initiation)
DNA는 평상시에는 히스톤이라는 단백질과 함께 매우 촘촘한 구조를 이루고 있다. 그렇기 때문에 전사 인자와 RNA 중합효소가 DNA에 접근할 수 없다. 즉, 평상시에는 전사가 일어날 수 없는 형태로 DNA는 존재하게 된다. 전사가 일어나기 위해서는 우선 히스톤에 아세틸기(아세트산 CH3COOH에서 하이드록시기 －OH를 떼어 낸 것)가 붙어서 히스톤의 모양이 바뀌고 DNA의 구조가 풀리게 된다.
전사가 일어날 위치에 여러 단백질이 붙어서, 두 가닥이 서로 붙어 있던 DNA가 서서히 풀리게 된다. 이 때, 자발적으로 한 가닥이 다시 두 가닥으로 되는 과정을 억제하기 위해, 한 가닥으로 되어 있는 DNA에 특정 단백질(SSB, single-strand binding protein)이 붙어서 계속 한 가닥으로 존재하도록 해준다.
신장.
신장(elongation)두 가닥의 DNA 사슬 중 한 가닥을 주형으로 하여 이에 상보적인 염기를 가진 RNA 뉴클레오타이드가 차례로 하나씩 결합하여 RNA를 합성한다. 이 과정에는 RNA 중합효소가 관여한다.
염기 T(타이민) 대신 U(유라실)이 A(아데닌)과 결합한다는 것을 제외하고는 DNA 복제와 같은 원리로 상보적인 염기를 가진 뉴클레오타이드가 결합한다. 주형 DNA 사슬의 뉴클레오타이드의 염기가 A이면 U을 갖는 뉴클레오타이드가 C(사이토신)이면 G(구아닌)을 갖는 뉴클레오타이드가 와서 차례로 결합한다.
새로운 RNA 뉴클레오타이드가 들어오면 RNA의 염기와 주형 DNA 사슬의 염기가 일시적으로 결합하여 염기쌍을 이루지만, 전사가 끝난 부분의 DNA는 다시 꼬여서 원래의 DNA 2중 나선을 형성한다. 즉, 전사가 끝난 RNA는 DNA 주형가닥으로부터 분리된다. DNA 중합효소와 마찬가지로 RNA 중합효소도 3'-OH에만 뉴클레오타이드의 인산을 결합시키기 때문에 RNA 합성도 5'에서 3' 방향으로 일어난다.
종결.
종결(termination) RNA를 합성하면서 주형 DNA 사슬을 따라 이동하던 RNA 중합효소가 DNA 주형 사슬 내의 특별한 염기 부분인 종결 신호에 도달하면 더 이상 RNA를 합성하지 못하고 DNA로부터 떨어져 나온다. 그와 함께 새로 만들어진 RNA 가닥도 떨어져 나온다.
전사 단계의 장점.
RNA를 중간 물질로 활용함으로써 유전자 발현을 용이하게 조절할 수 있다 ,예를 들어 하나의 유전자로부터 여러 가닥의 RNA를 생성하여 단기간에 충분한 양의 단백질을 생성할 수 있다. 또 유전 정보를 담고 있는 DNA가 직접 단백질을 생성하면 반응성이 큰 아미노산 등에 의해 유전 정보가 손상될 수 있는데 이를 방지하여 유전정보와 안전성을 획득할 수 있다.
DNA 복제(DNA replication)는 원본 DNA를 가지고 새로운 두개의 DNA로 만드는 과정이며, DNA 중합효소 복합체가 역할을 수행한다. 세포분열하는 과정에서 1회 일어나며, 복제과정에서 실수를 줄이기 위해 복잡한 실수 보정장치를 가지고 있다. DNA 복제를 담당하는 DNA 중합효소는 10만 번에 한번 꼴로 염기쌍 결함에 오류를 범하는데, 교정기능에 의하여 다시 한번 오류가 일어날 확률이 10만 분의 1로 줄어들게 된다. 따라서 10-5 x 10-5 = 10-10(100억분의 1)의 확률로 복제의 오류가 발생한다.
분자생물학 관점에서 DNA 복제는 하나의 DNA 분자에서 똑같은 두 분자의 DNA를 생산해내는 과정이다. 모든 생명체에서 일어나며, 생물학적 유전의 기초이기도 하다. DNA는 서로 상호보완적인 두개의 가닥으로 이루어진 이중 나선 구조다. 복제시, 두 DNA 가닥은 서로 분리된다. 각 분리된 가닥은 반보존적 복제라 일컫는 과정의 뼈대가 된다. 복제를 확실히, 정확하게 하기 위해 일련의 자가 진단 메커니즘도 존재한다.
핵산(核酸, )은 알려져 있는 모든 생명체에 필수적인 생체고분자 또는 작은 생체분자이다. 핵산이라는 용어는 DNA와 RNA를 모두 포함한다. 핵산은 뉴클레오타이드 단위체로 구성되어 있는데, 뉴클레오타이드는 인산, 5탄당, 핵염기의 3가지 구성 성분으로 이루어진 단위체이다. RNA(리보핵산)는 5탄당이 리보스이며, DNA(디옥시리보핵산)은 5탄당이 디옥시리보스이다.
핵산은 모든 생체분자들 중에서 가장 중요하다. 핵산은 모든 생명체에서 풍부하게 발견되며, 지구 상에 있는 모든 생물의 세포에서 유전 정보를 저장하고 전달하는 역할을 한다. 핵산은 세포의 기능 수행에 필요한 세포핵 내부와 외부의 정보를 전달하고 발현하는 기능을 하며, 궁극적으로 다음 세대의 자손에게 유전 정보를 전달한다. 암호화된 정보는 핵산의 염기서열을 통해 저장되고 전달된다.
RNA는 한 가닥의 폴리뉴클레오타이드로 구성되어 있고, DNA는 두 가닥의 폴리뉴클레오타이드가 결합해 오른 나사 방향으로 꼬여 있는 이중 나선 구조이다. 핵염기인 아데닌, 구아닌, 사이토신은 DNA와 RNA에 공통적으로 존재하지만, 티민은 DNA에만, 유라실은 RNA에만 존재한다. 아미노산 및 단백질 합성으로 알려진 과정을 이용하여, DNA 상의 특정 염기서열인 유전자에 저장되어 있는 정보는 세포에서 발현될 수 있다.
생성 및 명명법.
핵산이라는 용어는 생체고분자의 일원인 DNA와 RNA를 모두 포함하는 이름이며, 폴리뉴클레오타이드와 동의어이다. 핵산은 세포핵 내에서 처음 발견되었고, 인산기의 존재(인산과 관련)와 관련이 있기 때문에 명명되었다. 진핵세포의 핵 안에서 처음 발견되었지만, 핵산은 현재 세균, 고균, 진핵생물(미토콘드리아, 엽록체에서도 발견됨)을 포함한 모든 생명체와 바이러스 및 바이로이드에서도 발견되는 것으로 알려져 있다. 모든 살아있는 세포에는 DNA와 RNA가 모두 존재하지만(성숙한 적혈구와 같은 일부 세포는 제외), 바이러스에는 DNA나 RNA가 존재하지만, 보통 둘 다를 가지고 있지는 않다. 핵산의 기본 구성 단위는 뉴클레오타이드이며, 뉴클레오타이드는 인산, 5탄당(리보스 또는 디옥시리보스), 핵염기로 구성되어 있다. 또한 핵산은 실험실에서 효소 (DNA 중합효소 및 RNA 중합효소)의 사용 및 고체상 화학 합성을 통해 생성될 수 있다. 화학적 방법들은 또한 펩타이드 핵산과 같이 자연에서 발견되지 않는 변형된 핵산의 생성을 가능하게 한다.
분자 구성 및 크기.
핵산은 일반적으로 매우 큰 분자이다. 실제로 DNA 분자는 아마도 알려져 있는 분자들 중에서 가장 큰 분자일 것이다. 생물학적으로 잘 연구된 핵산 분자의 크기는 21개의 뉴클레오타이드로 구성되어 있는 소간섭 RNA에서부터 큰 염색체(사람의 1번 염색체는 2억 4700만 개의 염기쌍을 포함하고 있는 단일 분자이다)에 이르기까지 다양하다.
대부분의 경우에, 자연적으로 생성되는 DNA 분자는 이중 가닥이고, RNA 분자는 단일 가닥이다. 그러나 많은 예외들이 존재하는데, 어떤 바이러스들은 이중 가닥 RNA로 구성된 게놈을 가지고 있고, 다른 바이러스들은 단일 가닥 DNA로 구성된 게놈을 가지고 있으며, 어떤 상황에서는 세 가닥 또는 네 가닥의 핵산 구조가 형성될 수도 있다.
핵산은 뉴클레오타이드들의 선형 중합체이다. 각각의 뉴클레오타이드는 퓨린 계열 또는 피리미딘 계열의 핵염기(때로는 질소 염기 또는 단순히 염기라고도 부름), 5탄당(리보스 또는 디옥시리보스), 인산의 세 가지 성분으로 구성되어 있다. 핵염기와 5탄당으로 구성된 하부 구조를 뉴클레오사이드라고 부른다. 핵산은 종류에 따라 뉴클레오타이드를 구성하는 당의 구조가 다르다. DNA는 2'-디옥시리보스를 가지고 있고, RNA는 리보스를 가지고 있다. 또한, DNA와 RNA를 구성하는 핵염기에도 차이가 있다. 아데닌, 구아닌, 사이토신은 DNA와 RNA에 공통적으로 존재하지만, 티민은 DNA에만, 유라실은 RNA에만 존재한다.
핵산의 당과 인산은 포스포다이에스터 결합을 통해 서로 연결되어 당-인산 골격을 형성한다. 통상적인 명명법에서 인산기와 결합하는 탄소는 당의 3' 탄소와 5' 탄소이다. 이것은 핵산의 방향성을 제공하고, 핵산 분자의 말단은 5' 말단과 3' 말단으로 지칭된다. 핵염기 고리의 질소(피리미딘의 경우는 N-1, 퓨린의 경우는 N-9)와 5탄당 고리의 1' 탄소는 N-글리코사이드 결합을 통해 연결되어 있다.
비표준 뉴클레오사이드들은 DNA와 RNA 둘 다에서 발견되며, 보통 DNA 분자나 1차 RNA 전사체 내의 표준 뉴클레오사이드의 변형으로 생성된다. 운반 RNA(tRNA) 분자는 특히 다수의 변형된 뉴클레오사이드들을 포함하고 있다.
이중 가닥 핵산은 왓슨-크릭 염기쌍이 고도로 반복되고 매우 균일한 3차원 이중 나선 구조를 형성하는 상보적인 염기쌍의 서열로 구성되어 있다. 이와는 대조적으로 단일 가닥의 RNA와 DNA 분자는 규칙적인 이중 나선 구조를 형성하지 않으며, 왓슨-크릭 염기쌍 및 전형적이지 않은 염기쌍을 포함하는 분자 내 염기쌍들 및 여러 상호작용들로 인해 복잡한 3차원 구조를 형성할 수 있다.
핵산 분자는 일반적으로 가지가 없으며(비분지형), 선형 분자와 원형 분자로 존재할 수 있다. 예를 들어, 세균의 DNA, 플라스미드, 미토콘드리아 DNA, 엽록체 DNA는 일반적으로 원형의 이중 가닥 DNA 분자인 반면, 진핵세포의 핵 안의 염색체는 보통 선형의 이중 가닥 DNA 분자이다. 대부분의 RNA 분자는 선형의 단일 가닥의 분자이지만, RNA 스플라이싱 과정에서 원형 분자와 가지가 있는 분자가 생길 수도 있다. 피리미딘의 총량은 퓨린의 총량과 같다. DNA 이중 나선의 지름은 2nm로 일정하다.
염기서열.
한 DNA 분자 또는 RNA 분자는 고유한 염기서열을 가지고 있다. 염기서열은 모든 생체분자들, 세포소기관, 세포 구조, 조직, 기관, 개체의 정보를 암호화하고 있고, 인지, 기억, 행동을 직접적으로 가능하게 하는 궁극적인 지침을 수행하므로 생물학에서 매우 중요하다. 생물학적 DNA와 RNA 분자의 염기서열을 결정하기 위한 실험 방법의 개발에 많은 노력이 투입되었으며, 오늘날 전세계적으로 게놈 센터와 연구실에서 매일 수 억개의 뉴클레오타이드가 염기서열 분석되고 있다. 미국 국립 생물공학정보센터(NCBI, https://www.ncbi.nlm.nih.gov)는 GenBank의 핵산 염기서열 데이터베이스를 유지 관리하는 것 외에도 NCBI 웹사이트를 통해 제공되는 GenBank의 데이터와 기타 생물학적 데이터에 대한 분석 및 검색 리소스를 제공한다.
디옥시리보핵산.
디옥시리보핵산(DNA)은 알려져 있는 모든 생물체의 발생과 기능에 사용되는 유전적 정보들을 가지고 있는 핵산이다. 이러한 유전 정보를 가지고 있는 DNA 상의 특정 부분을 유전자라고 한다. 마찬가지로 다른 DNA 염기서열은 구조적인 목적을 가지고 있거나, 유전 정보의 사용을 조절하는데 관여한다. RNA, 단백질과 함께 DNA는 알려져 있는 모든 생물체에 필수적인 세 가지 주요 고분자 중 하나이다. DNA는 뉴클레오타이드를 단위체로 하는 중합체로, 두 가닥의 폴리뉴클레오타이드가 이중 나선 구조를 형성하고 있으며, 뉴클레오타이드의 5탄당과 인산이 포스포다이에스터 결합으로 연결되어 당-인산 골격을 형성한다. DNA 이중 나선을 이루고 있는 두 가닥은 양 말단의 방향이 서로 반대인 역평행 구조이다. 각 5탄당에 연결되어 있는 것은 핵염기라고 불리는 4가지 종류의 분자들 중 하나이다. 이러한 핵염기들의 서열이 정보를 가지고 있다. 이러한 정보는 유전 암호를 사용하여 읽혀지는데, 유전 암호는 단백질 내의 아미노산의 서열을 지정한다. DNA에 저장되어 있는 유전 정보가 RNA로 옮겨지는 과정을 전사라고 한다. 세포 내에서 DNA는 염색체라고 불리는 긴 구조로 조직되어 있다. 세포 분열에서 이들 염색체들은 DNA 복제 과정을 통해 복제된 다음 각 세포로 나뉜다. 진핵생물(동물, 식물, 균류, 원생생물)은 DNA의 대부분을 세포핵 안에 저장하고 있으며, 일부 DNA는 미토콘드리아 또는 엽록체와 같은 세포소기관에 저장하고 있다. 이와는 대조적으로 원핵생물(세균, 고균)은 세포질에만 DNA를 저장하고 있다. 염색질은 DNA와 히스톤 단백질로 구성되어 있고, 세포 분열시 응축되어 염색체가 된다. 이러한 밀집된 구조는 DNA와 다른 단백질 사이의 상호작용과 관련이 있으며, DNA의 어떤 부분이 전사되는지를 조절하는데 도움을 준다.
리보핵산.
리보핵산(RNA)은 유전자의 유전 정보를 단백질의 아미노산 서열로 전환시키는데 기능을 한다. RNA의 세 가지 일반적인 종류로는 전령 RNA(mRNA), 리보솜 RNA(rRNA), 운반 RNA(tRNA)가 있다. 전령 RNA는 DNA와 리보솜 간의 유전 정보의 전달에 관여하며, 단백질 합성을 지시한다. 리보솜 RNA는 리보솜의 주요 성분으로 펩타이드 결합의 형성을 촉매한다. 운반 RNA는 단백질 합성에 사용되는 아미노산의 운반체 분자로 역할을 한다. 또한, 현재 많은 다른 종류의 RNA들이 알려져 있다.
인공 핵산.
인공 핵산 유사체는 화학자들에 의해 설계되고 합성되었으며, 펩타이드 핵산, 모르폴리노, 잠금 핵산, 글리콜 핵산, 트레오스 핵산 등이 있다. 이들 핵산 유사체들 각각은 분자의 골격 변화에 의해 자연적으로 생성되는 DNA 또는 RNA와 구별된다.
효소(酵素, )는 기질과 결합해서 효소-기질 복합체를 형성하여 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매이다. 그리고 경우에 따라 속도를 조절하는 생체 보호기능을 수행하기도 한다. 효소는 기질을 생성물로 알려진 다른 분자로 전환시킨다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 일어나야 하기 때문에 효소 촉매작용을 필요로 한다. 대사 경로는 효소에 의존하여 개별 단계들을 촉매한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 하며, 최근에 유사효소(pseudoenzyme) 분석의 새로운 분야가 성장하여 진화 과정에서 일부 효소가 생물학적 촉매 능력을 상실했다는 것을 알게 되었으며, 이는 종종 유사효소의 아미노산 서열과 특이한 유사촉매(pseudocatalytic) 특성에 기인한다.
효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형들을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소들은 단백질이지만, 일부 효소들은 촉매 기능을 가지고 있는 RNA 분자이다. 촉매 기능을 가지고 있는 RNA를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다.
다른 촉매들과 마찬가지로, 효소는 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 반응 속도를 증가시킨다. 어떤 효소들은 기질을 생성물로 전환시키는 것을 수백만 배 더 빨리 일어나게 할 수 있다. 극단적인 예로는 오로티딘 일인산 탈카복실화효소가 있는데, 이 효소는 수백만 년이 걸릴 수 있는 반응을 밀리세컨드 단위로 일어나게 한다. 화학적으로 효소는 다른 촉매들과 같아서 화학 반응에서 소모되지 않으며 반응의 평형을 변화시키지도 않는다. 효소는 훨씬 더 특이적이라는 점에서 대부분의 다른 촉매들과 다르다. 효소의 활성은 다른 분자에 의해 영향을 받을 수 있다. 저해제는 효소의 활성을 감소시키는 분자인 반면, 활성화제는 효소의 활성을 증가시키는 분자이다. 많은 약과 독은 효소 저해제이다. 효소의 활성은 최적 온도와 pH 범위 밖에서 현저하게 감소하며, 많은 효소들은 과도한 열에 노출되면 영구적으로 변성되어 구조와 촉매 특성을 상실하게 된다.
예를 들어 어떤 효소들은 항생제의 합성에 상업적으로 사용된다. 일부 가정용 제품들은 화학 반응의 속도를 높이기 위해 효소를 사용한다. 생물학적 세탁 세제에 들어 있는 효소는 옷에 묻은 단백질, 녹말, 지방의 얼룩을 분해하고, 고기 연화제에 들어 있는 효소는 단백질들을 더 작은 분자들로 분해하여 고기를 씹기 쉽게 만든다.
어원과 역사.
프랑스의 화학자 앙셀름 파얜은 1833년에 다이아스테이스라고 불리는 효소를 최초로 발견하였다. 수십년 후에 루이 파스퇴르는 효모에 의한 알코올 발효를 연구할 때 발효가 발효소(ferment)라고 불리는 효모 세포 내에 포함된 생명력에 의해 촉매된다고 결론 짓고, 이러한 일이 살아 있는 생명체 내에서만 가능하다고 생각했다. 파스퇴르는 "알코올 발효는 세포의 죽음이나 부패가 아닌 효모 세포의 생명 및 구성과 상호연관된 작용이다"라고 기록했다.
1877년에 독일의 생리학자 빌헬름 퀴네는 이러한 과정을 설명하기 위해 그리스어 "ἔνζυμον" (독일어로 "leavened"라는 의미로 영어로 "in yeast"라는 뜻)에서 유래한 "효소(enzyme)"라는 용어를 만들었다. 한자 번역어인 효소(酵素)는 "효모(酵母, yeast)에 들어있는 어떤 요소(要素)"라는 뜻이다. 효소라는 단어는 나중에 펩신과 같은 살아있지 않는 것들을 지칭하는데 사용되었으며, 발효소(ferment)는 생명체에 의해 생성된 화학적 활성을 지칭하는데 사용되었다.
1897년에 에두아르트 부흐너는 효모 추출물의 연구에 대한 그의 첫 번째 논문을 제출했다. 베를린 훔볼트 대학교에서 행해진 일련의 실험에서 부흐너는 혼합물에 살아있는 효모 세포가 없을 때에도 "효모 추출물에 의해" 당이 발효된다는 것을 발견했다. 부흐너는 설탕(수크로스)을 발효시키는 효소를 "치메이스(zymase)"라고 이름지었다. 부흐너는 "그의 생화학적 연구와 무세포 발효의 발견"에 대한 공로로 1907년에 노벨 화학상을 수상했다. 부흐너의 예를 따라 효소는 일반적으로 그 효소가 수행하는 반응에 따라 명명된다. 보통 접미사 "-ase"는 기질의 이름 뒤에 붙이거나(예: 락테이스는 락토스(젖당) 분해효소이다), 반응의 유형(예: DNA 중합효소는 DNA 중합체를 형성한다)에 따른다.
효소의 생화학적 정체는 1900년대 초에 이르기까지 여전히 알려지지 않았다. 많은 과학자들은 효소의 활성이 단백질과 관련되어 있다고 지적했지만 몇몇 과학자들은(노벨 화학상 수상자인 리하르트 빌슈테터 같은) 단백질이 효소의 운반체일 뿐이며, 단백질 자체는 촉매 작용을 할 수 없다고 주장했다. 그러나 1926년에 제임스 B. 섬너는 유레이스(요소가수분해효소)가 순수 단백질이며 결정화할 수 있음을 밝혀냈고, 1937년에 카탈레이스도 마찬가지임을 보여주었다. 순수 단백질이 효소일 수 있다는 결론은 소화 효소인 펩신, 트립신, 키모트립신을 연구한 존 하워드 노스럽, 웬들 메러디스 스탠리에 의해 결정적으로 증명되었다. 제임스 B. 섬너, 존 하워드 노스럽, 웬들 메러디스 스탠리는 1946년에 노벨 화학상을 공동 수상했다.
효소가 결정화될 수 있다는 발견으로 과학자들은 마침내 X선 결정학으로 효소의 구조를 밝혀낼 수 있게 되었다. 이러한 시도는 눈물, 침, 달걀 흰자에서 발견되며 일부 세균의 외막을 분해하는 효소인 라이소자임에 대해 처음으로 수행되었으며, 라이소자임의 구조는 데이비드 칠턴 필립스가 이끈 연구진에 의해 밝혀졌고, 1965년에 발표되었다. 이렇게 밝혀진 라이소자임의 고해상도 구조는 구조생물학의 시작과 효소가 원자 수준에서 어떻게 작동하는지 이해하려는 노력의 성과를 보여준다.
효소의 이름은 보통 효소의 기질이나 효소가 촉매하는 화학 반응에서 유래된 단어 끝에 접미사 "-에이스(-ase)"를 붙여서 짓는다. 락테이스(lactase), 알코올 탈수소효소(alcohol dehydrogenase), DNA 중합효소(DNA polymerase) 등이 그 예이다. 동일한 화학 반응을 촉해하는 서로 다른 효소들을 동질효소라고 한다.
국제 생화학·분자생물학 연합(IUBMB)은 효소에 대한 명명법인 EC 번호를 고안했다. 각각의 효소는 "효소 위원회(Enzyme Commission)"를 의미하는 "EC"가 앞에 붙는 일련의 4개의 숫자로 기술된다. 4개의 숫자 중 첫 번째 숫자는 효소의 반응 메커니즘에 따라 크게 분류되는 부류를 의미한다.
이러한 분류들은 기질, 생성물 및 반응 메커니즘과 같은 다른 특징들에 의해 보다 세분화된다. 효소는 4개의 숫자로 지정된다. 예를 들어, 헥소키네이스(EC 2.7.1.1)에서 첫 번째 숫자 2는 최상위 분류인 전이효소를, 두 번째 숫자 7은 인산기 전이효소를, 세 번째 숫자 1은 하이드록시기를 수용체로 가지는 인산기 전이효소를, 네 번째 숫자 1은 인산기의 수용체인 D-글루코스를 나타낸다.
효소는 일반적으로 단독으로 또는 더 큰 복합체로 작용하는 구상 단백질이다. 아미노산의 서열은 효소의 촉매 활성을 결정하는 구조를 지정한다. 구조가 기능을 결정하지만, 새로운 효소 활성은 아직 구조만으로는 예측할 수 없다. 효소 구조는 가열하거나 화학적 변성 물질에 노출될 때 접힘이 풀리며(변성), 이러한 구조의 파괴는 전형적으로 효소 활성의 소실을 야기한다. 효소의 변성은 일반적으로 효소의 최적 온도보다 높은 온도와 관련이 있다. 그 결과, 온천과 같은 화산 환경에 사는 세균으로부터 얻은 효소는 고온에서 기능을 할 수 있는 능력 때문에 매우 중요하며, 효소 촉매 반응을 매우 빠른 속도로 일어날 수 있게 한다.
효소는 보통 기질보다 훨씬 더 크다. 효소의 크기는 단지 62개의 아미노산 잔기를 가지고 있는 단량체인 4-옥살로크로톤산 호변이성질화효소로부터 2,500개가 넘는 아미노산 잔기를 가지고 있는 동물의 지방산 생성효소까지 다양하다. 효소 구조의 작은 부분(약 2~4개의 아미노산)만이 촉매 작용에 직접적으로 관여하는데, 이 부위를 촉매 부위라고 한다. 이러한 촉매 부위는 잔기들이 기질을 배향시키는 하나 이상의 결합 부위 옆에 위치한다. 촉매 부위와 결합 부위는 함께 효소의 활성 부위를 구성한다. 효소 구조의 나머지 대부분은 활성 부위의 정확한 방향 및 역학 관계를 유지하는 역할을 한다.
일부 효소에서는 촉매 작용에 아미노산이 직접적으로 관여하지 않는 대신에 보조 인자와 결합하고 그 방향을 정하는 역할을 한다. 효소 구조는 또한 작은 분자의 결합이 효소의 활성을 증가 또는 감소시키는 입체구조적 변화를 일으키는 다른 자리 입체성 조절 부위를 포함할 수 있다.
리보자임이라고 불리는 소수의 RNA 기반 생물학적 촉매가 존재하며, 리보자임은 단독으로 또는 단백질과 복합체를 형성하여 작용할 수 있다. 리보자임들 중 가장 일반적인 것은 촉매 기능을 가진 RNA와 단백질의 복합체인 리보솜이다.
반응 메커니즘.
기질의 결합.
효소는 화학 반응을 촉매하기 전에 기질과 결합해야 한다. 효소는 보통 어떤 기질과 결합하고, 기질의 화학 반응을 촉매하는데 있어서 특이성이 있다. 특이성이란 기질 및 기질과 경쟁하는 분자들을 식별할 수 있는 효소의 능력을 말한다. 특이성은 상보적인 구조, 전하 및 친수성/소수성을 갖는 포켓에 기질이 결합함으로써 충족된다. 따라서 효소는 화학선택성, 위치선택성, 입체특이성이 매우 비슷한 기질 분자들을 구별할 수 있다.
가장 높은 특이성과 정확성을 보여주는 일부 효소들은 게놈의 복제 및 발현에 관여한다. 이들 효소들 중 일부는 "교정" 기작을 가지고 있다. 여기서 DNA 중합효소와 같은 효소는 첫 번째 단계에서 반응을 촉매한 다음, 두 번째 단계에서 생성물이 올바른지를 확인한다. 이러한 두 단계 반응은 높은 정확도를 가지고 있는 포유류의 DNA 중합효소에서 평균적으로 1억 회의 반응당 오류 횟수가 1회 미만의 오류률을 나타내도록 한다. 이와 유사한 교정 기작은 RNA 중합효소, 아미노아실 tRNA 합성효소, 리보솜에서도 발견된다.
반대로, 일부 효소들은 광범위한 기질 특이성을 가지며, 다양한 생리학적 관련 기질들에 작용하는 효소 다중기능성(enzyme promiscuity)을 나타낸다. 많은 효소들은 우연하게 일어나는 작은 부차적인 활성(예: 분자진화의 중립설)을 가지고 있는데, 이것은 새로운 기능의 진화적 선택에 대한 출발점이 될 수 있다.
자물쇠와 열쇠 모델.
관찰된 효소의 특이성을 설명하기 위해 에밀 피셔는 1894년에 효소와 기질이 서로 정확하게 들어맞는 상호보완적이고 기하학적으로 특이적인 형태를 가지고 있다고 제안했다. 이러한 모델을 보통 자물쇠와 열쇠 모델이라고 한다. 자물쇠와 열쇠 모델은 효소의 특이성을 설명하지만, 효소가 반응을 촉매하면서 달성되는 전이 상태의 안정성은 설명하지 못한다.
유도 적합 모델.
1958년에 다니엘 코쉬랜드(Daniel Koshland)는 자물쇠와 열쇠 모델에 대한 수정을 제안했다. 효소는 다소 유연한 구조이기 때문에 활성 부위는 기질이 효소와 상호작용을 함에 따라 계속해서 구조를 바꿀 수 있다. 결과적으로 기질은 효소의 고정된 활성 부위에 단순히 결합하는 것이 아니다. 활성 부위를 구성하는 아미노산 곁사슬들은 효소가 촉매 작용을 수행할 수 있는 정확한 위치로 자리잡게 된다. 글리코시데이스와 같은 일부 경우에 기질 분자도 활성 부위로 들어가면서 모양이 약간 변화하기도 한다. 활성 부위는 기질이 완전하게 결합할 때까지 계속해서 변화하며 완전히 결합되면 최종적인 형태와 전하 분포가 결정된다. 유도 적합은 입체구조적 교정 기작을 통해 분자 간의 경쟁 및 혼선이 존재하는 경우에 분자 인식의 충실도를 향상시킬 수 있다.
촉매작용.
효소는 이러한 여러 가지 메커니즘을 동시에 사용할 수 있다. 예를 들어, 트립신과 같은 프로테이스는 촉매 삼잔기를 사용하여 공유결합성 촉매작용을 수행하고, 산소 음이온 구멍을 사용하여 전이 상태에서 전하의 축적을 안정화시키며, 기질인 물을 사용하여 가수분해를 수행한다.
동역학.
효소는 경직되고, 정적인 구조가 아니다. 대신에 효소는 내부에 복잡한 역동적인 움직임을 가지고 있다. 즉, 개별 아미노산 잔기, 단백질 루프를 형성하는 잔기들의 그룹, 2차 구조의 단위, 심지어 전체 단백질 도메인과 같은 효소 구조의 일부분의 움직임을 의미한다. 이러한 움직임들은 평형 상태에서 상호 변환하는 약간 다른 구조의 입체 구조적 변화를 유발한다. 이와 같은 입체구조적 변화 내의 다른 상태들은 효소 기능의 다른 측면들과 연관될 수 있다. 예를 들어, 다이하이드로폴산 환원효소의 상이한 입체 구조는 촉매 주기에서 기질의 결합, 촉매 작용 보조 인자의 방출, 생성물의 방출과 관련된다.
다른 자리 입체성 조절.
다른 자리 입체성 조절 부위는 활성 부위와 구별되는 효소의 주머니로 세포 환경의 분자들과 결합한다. 이러한 분자들은 활성 부위로 전달되는 효소의 변형이나 동역학에서 입체 구조의 변화를 일으켜 효소의 반응 속도에 영향을 미친다. 이와 같은 방식으로 다른 자리 입체성 조절 상호작용은 효소를 저해하거나 활성화시킬 수 있다. 효소의 대사 경로에서 대사 산물의 이전 단계 또는 이후 단계와의 다른 자리 입체성 조절 상호작용은 피드백 조절을 유발하고, 나머지 대사 경로를 통한 흐름에 따라 효소의 활성을 변화시킨다.
보조 인자.