shintaro-ozaki/entity-explanation huggingface dataset:
Title: 神经营养因子-3 (Neurotrophin-3)
Section: 功能

尽管绝大多数的哺乳动物神经元都是在胎儿期形成的，但大脑的一部分仍然保留了从神经干细胞分化出新神经元的能力，这个过程被称之为神经发生。神经营养因子是帮助刺激并调控这一过程的化学分子。每个NT-3蛋白所能刺激的神经细胞数是不同的，考虑到它可以激活两种受体酪氨酸激酶作用的神经营养分子受体（TrkC和TrkB），详情见下面。先天NT-3缺陷型的小鼠会丧失本体感受和部分对机械性刺激感受作用的感觉神经元。
Title: 神经营养因子-3 (Neurotrophin-3)
Section: 作用机制

NT-3可以作用在下面三种细胞膜上的受体TrkC被称为“药理性”受体，因为它与NT-3最为亲和NT-3也可以结合并通过与TrkC相关的受体TrkBNT-3也可以结合Trk受体旁边的II型细胞因子受体低亲和神经生长因子受体（LNGFR）
Title: 神经营养因子-3 (Neurotrophin-3)
Section: 作用机制
Subsection: 高亲和受体

TrkC是一种受体酪氨酸激酶，即它介导由于细胞上酪氨酸上添加小分子所产生的细胞信号传导反应。正如之前提到的，有其他的Trk相关的受体如TrkA和TrkB。也有其他类似NT-3的神经营养分子如神经生长因子（NGF）、脑源性神经营养因子（BDNF）和神经营养分子4（NT-4）。其中TrkB受体会可以接收BDNF、NT-4和NT-3的信号，TrkA受体则被NGF所结合并激活，而TrkC则只被NT-3激活。
Title: 神经营养因子-3 (Neurotrophin-3)
Section: 作用机制
Subsection: 低亲和受体

其他的NT-3受体，如LNGFR的作用相较而言较为模糊，一些研究者发现LNGFR与神经营养受体结合后可起到“水槽“的作用。NT-3的晶体结构显示出NT-3会形成一个同源性二聚体，两个糖基化的p75 LNGFR分子对称地与二聚体结合。这个对称性的结合沿着NT-3的表面，最终在中心形成2：2的配体-受体簇。同时表达LNGFR和Trk受体的细胞因此可能拥有更高的亲和力，因为在局部会有更高的神经营养分子浓度。另外，研究表明，LNGFR可能也参与了细胞自噬，所以那些仅表达了LNGFR蛋白而不表达Trk受体的细胞在存在神经营养因子的条件下死亡。
Title: 刺鼠肽基因 (Agouti-signaling protein)
Section: abstract

刺鼠肽基因（英語：ASIP gene），也称Agouti基因、刺鼠基因等，是一种决定哺乳动物毛色分布的基因，通过刺鼠信号蛋白（agouti-signaling protein，ASIP）等产物调控了哺乳动物体内天然色素、黑色素等的分布。由于家养哺乳动物在生物医学研究中的便利性，这一基因的主要机制在这些模式生物中多有研究。
Title: 刺鼠肽基因 (Agouti-signaling protein)
Section: 动物毛色

在犬类中，刺鼠肽基因（Agouti基因）亦和许多毛色和毛色模式相关。在猫中，刺鼠肽基因的显性形式会产生虎斑猫，而隐性形式则可能产生并非虎斑的猫。在马中，Extension和Agouti两个基因位点共同决定了黑色素细胞的形成。前者與真黑素的合成有關，可使馬的鬓毛、尾巴、小腿、耳尖等部位產生黑色的重點色，後者則抑制了前者的活性，从而使其棕黑素构成的红色显露在表面，产生棗色的马。这两个基因座在影响毛色的同时，还会影响马的行为。Agouti黄色基因（英語：agouti yellow） 杂合小鼠有着黄色毛发，更易患肥胖症；而由于Agouti黄色基因是一种隐形致死等位基因，纯合子会在胚胎发育阶段死亡。有着非Agouti等位基因的小鼠有着刺鼠黄色以外的毛色，例如黑色。
Title: 刺鼠肽基因 (Agouti-signaling protein)
Section: 参见

刺鼠（英語：Agouti），刺豚鼠属下的物种与黑色素、毛发相关的刺鼠信号蛋白（英語：Agouti signaling peptide，缩写ASIP）与饥饿、肥胖相关的刺鼠肽基因相关蛋白（英語：Agouti-related peptide，缩写AgRP）
Title: 酰胺基磷酸核糖基转移酶 (Amidophosphoribosyltransferase)
Section: abstract

酰胺基磷酸核糖基转移酶（英语：amidophosphoribosyltransferase，简写：ATase），也称为谷氨酰胺磷酸核糖基焦磷酸酰胺基转移酶 (英语：glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase，简写：GPAT)，是一种利用来自谷氨酰胺侧链的胺基团催化5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）转化为5-磷酸核糖-1-胺（PRA）的酶。这是从头合成嘌呤的关键步骤。在人类中，它由 PPAT（磷酸核糖焦磷酸氨基转移酶）基因编码。ATase是嘌呤/嘧啶磷酸核糖基转移酶（PRTase）家族的成员。
Title: 酰胺基磷酸核糖基转移酶 (Amidophosphoribosyltransferase)
Section: 结构核功能

该酶由两个结构域组成：通过水解从谷氨酰胺产生氨的谷氨酰胺酶结构域和将氨与核糖-5-磷酸结合的磷酸核糖基转移酶结构域。酶的两个活性位点之间的协调使其具有特殊的复杂性。谷氨酰胺酶结构域与其他N端亲核体 (Ntn) 水解酶如氨甲酰磷酸合成酶 (CPSase) 同源。所有Ntn酰胺基转移酶序列中的九个不变残基在关键的催化、底物结合或结构发挥作用。末端半胱氨酸残基在反应的第一部分充当亲核试剂，类似于催化三联体的半胱氨酸。游离的N末端充当碱基以激活亲核试剂并使水解反应中的离去基团（在这种情况下为氨）质子化。催化位点的另一个关键方面是催化反应中间体的氧阴离子空穴，如下面的机制所示。PRTase结构域与参与嘌呤核苷酸合成和补救途径的许多其他PRTase同源。所有PRTase都涉及通过各种亲核体置换PRPP中的焦磷酸盐。 ATase是唯一具有氨作为亲核体的PRTase。PRPP中的焦磷酸盐是一个极好的离去基团，因此几乎不需要化学助剂来促进催化。相反，酶的主要功能似乎是将反应物适当地聚集在一起并防止错误的反应，例如水解。除了具有各自的催化能力外，这两个结构域还相互协调，以确保由谷氨酰胺产生的所有氨都转移到PRPP，并且除氨外没有其他亲核体攻击PRPP。这主要通过阻止氨的形成直到PRPP结合并将氨引导至PRTase活性位点来实现。PRPP对酶的初始​​激活是​​由“谷氨酰胺环”中的构象变化引起的，该环重新定位以能够接受谷氨酰胺。这导致谷氨酰胺结合的Km值高出200倍。一旦谷氨酰胺与活性位点结合，进一步的构象变化会将位点带入酶，使其无法进入。这些构象变化还导致20Å长的氨通道的形成，这是这种酶最显着的特征之一。该通道没有任何氢键位点，以确保氨从一个活性位点轻松扩散到另一个活性位点。该通道确保从谷氨酰胺释放的氨到达PRTase催化位点，并且它与CPSase中的通道不同，它是疏水的而不是极性的，是暂时的而不是永久的。
Title: 酰胺基磷酸核糖基转移酶 (Amidophosphoribosyltransferase)
Section: 反应机制

ATase催化的总反应如下：PRPP + 谷氨酰胺 → PRA + 谷氨酸 + PPi在酶内，反应被分解成两个半反应，发生在不同的活性位点：谷氨酰胺 → NH3 + 谷氨酸PRPP + NH3 → PRA + PPi该机制的第一部分发生在谷氨酰胺酶结构域的活性位点，并通过水解从谷氨酰胺中释放出一个氨基团。第一个反应释放的氨然后通过20Å通道转移到磷酸核糖基转移酶结构域的活性位点，然后与PRPP结合形成PRA。
Title: 酰胺基磷酸核糖基转移酶 (Amidophosphoribosyltransferase)
Section: 调节

在反馈抑制的一个例子中，ATase主要受到嘌呤合成途径的终产物AMP、GMP、ADP和GDP的抑制。来自同型四聚体的每个酶亚基具有这些抑制剂的两个结合位点。别构（A）位点与PRPP的核糖-5-磷酸位点重叠，而催化（C）位点与PRPP的焦磷酸位点重叠。特定核苷酸对与两个位点的配对导致协同抑制比加性抑制更强。抑制通过酶的结构变化发生，其中柔性谷氨酰胺环被锁定在开放位置，从而阻止PRPP的结合。由于PRA的化学不稳定性，其在pH7.5和37°C下的半衰期为38秒，研究人员提出该化合物是在体内从酰胺基磷酸核糖基转移酶引导至GAR合成酶。
Title: A20 (TNFAIP3)
Section: abstract

A20可以指：興南站 (桃園市)（A20站），桃園捷運底下桃園捷運機場線的捷運車站。A系坦克的A20，一款蘇聯坦克。丘吉爾戰車，英國總參編號為A20的坦克。A-20轟炸機，一款二戰的美國攻擊機。押上站，東京地鐵半藏門線和都營淺草線的終站。城巴A20線，是香港一條來往紅磡站及機場（地面運輸中心）的機場巴士路線。多个国家的A20公路A20总线A20细胞，一种细胞系。A20 (基因)，一个人类基因，又名TNFAIP3。三星Galaxy A20
Title: ERCC2 (ERCC2)
Section: abstract

ERCC2 或 XPD是一种涉及转录偶联核苷酸切除修复的蛋白质。
Title: ABCA4 (ABCA4)
Section: abstract

三磷酸腺苷结合盒亚家族A成员4（英语：ATP-binding cassette, sub-family A, member 4），也称为ABCA4或ABCR，是一种在人类中由ABCA4基因编码的蛋白质。ABCA4是ATP结合盒转运蛋白（ABC）基因亚家族A的成员，仅存在于多细胞真核生物中。该基因于1997年首次被克隆并鉴定为导致斯特格氏病的基因，斯特格氏病是一种导致黄斑变性的常染色体隐性遗传病。ABCA4基因转录具有两个跨膜结构域（TMD）、两个糖基化细胞外结构域（ECD）和两个核苷酸结合结构域（NBD）的大型视网膜特异性蛋白。ABCA4蛋白几乎只在视网膜中表达，定位于视杆细胞的外段圆盘边缘。
Title: ABCA4 (ABCA4)
Section: 结构

以前称为光感受器边缘蛋白RmP或ABCA4，最近提出的ABCA4结构由两个跨膜结构域（TMD）、两个大的糖基化胞外结构域（ECD）和两个内部核苷酸结合结构域（NBD）组成。一个TMD跨越膜，六个蛋白质单元连接在一起形成一个结构域。因TMD作为通道或配体结合控制器的特异性和多样性，所以其通常在基因组中不保守。然而，NBD在不同基因组中高度保守，这一观察结果与其结合和水解三磷酸腺苷一致。NBD与三磷酸腺苷分子结合，利用高能无机磷酸盐来改变ABC转运蛋白的构象。转录的ABCA4形成异二聚体：通道的两个二聚体隔室彼此不同。当TMD位于膜中时，它们形成桶状结构，可渗透视黄醇配体并控制通道进入其结合位点。一旦三磷酸腺苷在通道的NBD处水解，NBD就会聚集在一起以倾斜和修饰TMD以调节配体与通道的结合。最近提出的类视黄醇转移模型是由于外部和内部TMD配体结合位点的交替暴露而发生的，所有这些都由三磷酸腺苷的结合控制，是基于最近对细菌ABC转运蛋白的结构分析。
Title: ABCA4 (ABCA4)
Section: 功能

ABCA4局限于杆和锥的外段盘边缘。ABCA4的表达比视紫红质少得多，大约为1:120。哺乳动物ABCA4与其他ABC的比较、ABCA4的细胞定位以及ABCA4基因敲除小鼠的分析表明ABCA4可能作为一种内向的类视黄醇翻转酶发挥作用。翻转酶是一种跨膜蛋白，可“翻转”其构象以跨膜运输物质。在ABCA4的情况下，翻转酶促进N-视黄基-磷脂酰乙醇胺（NR-PE）的转移，NR-PE是全反式视黄醛（ATR）与磷脂酰乙醇胺（PE）的共价加合物，作为带电物质被困在圆盘内，进入细胞质表面。一旦运输，ATR被还原为维生素A，然后转移到视网膜色素上皮，再循环成11-顺式视黄醛。这种ABCA4的交替访问-释放模型有四个步骤：(1)三磷酸腺苷与NBD的结合，将两个NBD结合在一起，并暴露位于TMD的外前庭高亲和力结合位点，(2)NR-PE/ATR在细胞外的结合通道一侧，(3)三磷酸腺苷水解促进门打开和NR-PE/ATR跨膜移动到TMD细胞内部分的低亲和力结合位点，以及(4)二磷酸腺苷和无机磷酸盐（Pi）释放结合的配体。然后通道准备好再次传输另一个NR-PE/ATR分子。ABCA4-/-基因敲除小鼠已延迟暗适应，但相对于对照组而言，最终杆状细胞阈值正常。这表明从细胞外膜去除ATR/NR-PE的大量跨膜扩散途径。用强光漂白视网膜后，ATR/NR-PE在外节显着积累。这种积累导致形成有毒的阳离子双吡啶盐、N-亚视黄基-N-视黄基乙醇胺（A2E），从而导致人类干性和湿性年龄相关性黄斑变性。从这个实验中，可以得出结论ABCA4在清除ATR/NR-PE的积累方面具有重要作用，以防止在漂白剂恢复过程中在细胞外感光器表面形成A2E。
Title: ABCA4 (ABCA4)
Section: 临床意义

已知ABCA4基因的突变会导致常染色体隐性遗传病斯特格氏黄斑营养不良（STGD），这是一种遗传性青少年黄斑变性病，会导致感光细胞逐渐丧失。STGD的特征是视力和色觉降低、中央（黄斑）视力丧失、暗适应延迟以及自体荧光RPE脂褐素积累。去除NR-PE/ATR似乎对正常的漂白剂恢复和减轻导致光感受器退化的持久性视蛋白信号具有重要意义。ABCA4还减轻了ATR积累的长期影响，导致不可逆的ATR与第二个ATR分子和NR-PE结合形成二氢-N-亚视黄基-N-视黄基-磷脂酰-乙醇胺（A2PE-H2）。A2PE-H2捕获ATR并在外部片段中积累，以进一步氧化成N-亚视黄基-N-视黄基-磷脂酰-乙醇胺（A2PE）。在RPE细胞昼夜盘脱落和吞噬外节后，A2PE在RPE吞噬溶酶体内水解形成A2E。A2E的积累会导致原发性RPE水平的毒性和黄斑变性中的继发性光感受器破坏。可能与ABCA4突变相关的其他疾病包括视锥细胞营养不良、视网膜色素变性和年龄相关性黄斑变性。GENEVA Cleft Consortium研究首先确定ABCA4与唇裂和/或腭裂有关，并通过多个标记提供了全基因组显着性水平的连锁和关联证据。尽管该基因中的S​NP与唇裂/腭裂有关，但没有功能或表达数据支持它作为致病基因，相反，它可能位于与ABCA4相邻的区域。全基因组关联、罕见编码序列变异、颅面特异性表达以及与 IRF6 的相互作用的组合支持相邻的ARHGAP29基因可能是在非综合征性唇裂和/或腭裂中发挥作用的致病基因。
Title: ABCA4 (ABCA4)
Section: 参见

ATP结合盒转运蛋白
Title: 內在因子 (Intrinsic factor)
Section: abstract

內在因子（英語：intrinsic factor, IF）——又稱胃內在因子（gastric intrinsic factor, GIF）——是由胃的壁細胞分泌的一種醣蛋白，能與維生素B12結合成一種錯合物，這種錯合物對蛋白質水解酶有很強的抵抗力，可防止維生素B12被分解破壞。當錯合物移動至迴腸時，可和迴腸黏膜上的特殊受體結合，進而促進迴腸上皮吸收維生素B12。上述過程是人體吸收維生素B12的唯一途徑，因此體內如果產生抗內在因子的抗體或內在因子分泌不足，將會出現維生素B12吸收不良，進而影響紅血球的生成，造成惡性貧血。
Title: 11β-羟基类固醇脱氢酶1型 (11β-Hydroxysteroid dehydrogenase type 1)
Section: abstract

11β-羟基类固醇脱氢酶1型（HSD11B1），也称为可的松还原酶，是一种NADPH依赖性酶，在包括肝脏、脂肪组织和中枢神经系统在内的关键代谢组织中高度表达。在这些组织中，HSD11B1将可的松还原为激活糖皮质激素受体的活性激素皮质醇。属于短链脱氢酶家族。
Title: 11β-羟基类固醇脱氢酶1型 (11β-Hydroxysteroid dehydrogenase type 1)
Section: 功能

这个基因编码的蛋白质是一种微粒体酶，催化应激激素皮质醇转化为非活性代谢物可的松。此外，编码的蛋白质可以催化相反的反应，即可的松转化为皮质醇。过多的皮质醇会导致中枢性肥胖，这种基因的一个特殊变异与儿童肥胖和胰岛素抵抗有关。在这个基因中发现了两个编码相同蛋白质的转录变体。
Title: 11β-羟基类固醇脱氢酶1型 (11β-Hydroxysteroid dehydrogenase type 1)
Section: 临床意义

11β-HSD1被通常用于治疗消化性溃疡的药物卡宾诺酮抑制。此外，从甘草（glycyrrhiza glabra）根中提取的18α-甘草酸被发现是一种抑制剂。水杨酸盐下调肥胖小鼠脂肪组织中11β-HSD1的表达，从而解释了阿司匹林改善2型糖尿病血糖控制的原因。绿茶中的表没食子儿茶素没食子酸酯也能有效地抑制这种酶；绿茶是多种酚类物质的复杂混合物，其含量随着生产和加工的不同而变化，其中一些酚类物质是已知的改变遗传表达的HDAC抑制剂。绿茶中的EGCG通常很难被血液吸收。需要更多的研究才能得出明确的结论。
Title: 11β-羟基类固醇脱氢酶1型 (11β-Hydroxysteroid dehydrogenase type 1)
Section: 参见

可的松还原酶缺乏症11β-羟基类固醇脱氢酶2型
Title: 延胡索醯乙醯乙酸水解酶 (Fumarylacetoacetate hydrolase)
Section: abstract

延胡索醯乙醯乙酸水解酶（英語：Fumarylacetoacetase，Fumarylacetoacetate hydrolase，簡稱FAH）為人類體內的一種酵素，由FAH基因轉譯。這個酵素在酪胺酸代謝途徑中扮演重要角色，因此FAH缺乏者可能會導致酪胺酸血症。FAH可以將延胡索醯乙醯乙酸水解為延胡索酸和乙醯乙酸。
Title: 延胡索醯乙醯乙酸水解酶 (Fumarylacetoacetate hydrolase)
Section: 病理學

FAH基因病變可能導致第一型酪胺酸血症。
Title: 神经元特异性烯醇化酶 (Enolase 2)
Section: abstract

神经元特异性烯醇化酶（英語：neuron specific enolase，缩写NSE），也称为烯醇化酶2（enolase 2，ENO2）、γ-烯醇化酶（Gamma-enolase）是人类基因组中编码的三种烯醇化酶（也称做“磷酸烯醇式丙酮酸水合酶”， phosphopyruvate hydratase）之一，是小细胞肺癌和嗜铬细胞瘤的肿瘤标志物。
Title: CD14 (CD14)
Section: abstract

CD14（cluster of differentiation 14，分化簇14）是一种细胞表面蛋白质，主要在先天免疫系統的巨噬细胞上表达，是最早发现的模式识别受体，能参与识别脂多糖（LPS，一种病原相关分子模式）。
Title: 甲状腺激素α受体 (Thyroid hormone receptor alpha)
Section: abstract

甲状腺激素α受体（THR-α，TR-α），也称：核受体家族1, A组, 成员1 (NR1A1)，是一类核受体蛋白，在人类中由THR-α基因编码。
Title: 甲状腺激素α受体 (Thyroid hormone receptor alpha)
Section: 功能

该基因编码的蛋白质为三碘甲腺原氨酸的核激素受体。它是甲状腺激素多种受体之一，已被证明可以调节甲状腺激素的生物活性, 小鼠敲除实验表明不同的受体虽然具有一定程度的冗余，但可能介导甲状腺激素的不同功能。
Title: 甲状腺激素α受体 (Thyroid hormone receptor alpha)
Section: 病理学作用

THRA基因突变可能导致甲状腺功能减退症, 一种先天性甲状腺机能低下症亚型。
Title: 甲状腺激素α受体 (Thyroid hormone receptor alpha)
Section: 基因相互作用

甲状腺激素受体 α 已被证明与以下存在基因相互作用：
Title: 甲状腺激素α受体 (Thyroid hormone receptor alpha)
Section: 扩展阅读

甲状腺激素α受体引用了美国国家医学图书馆提供的資料，这些資料属于公共领域。
Title: 布盧姆綜合症蛋白 (Bloom syndrome protein)
Section: abstract

布盧姆綜合症蛋白（Bloom syndrome protein），係一種由BLM基因編碼的人類蛋白質，在布盧姆綜合症患者體內不表達。布盧姆綜合症基因編碼的產物和RecQ家族的DExH盒包含DNA解旋酶有關聯，同時有DNA刺激ATP酶和ATP依賴性DNA解旋酶活性。布盧姆綜合症患者的DNA突變導致布盧姆綜合症蛋白的解旋酶模體損壞或發生改變，可能使得酶失去3'→5'解旋酶活性。正常的布盧姆綜合症蛋白還可能參與對不恰當的同源重組的抑制。
Title: 布盧姆綜合症蛋白 (Bloom syndrome protein)
Section: 減數分裂

減數分裂的重組通常始於DNA雙鏈的斷裂（DNA double-strand break (DSB)）。在重組中，DNA斷裂區的5'端鏈的前段部分會通過一個名爲切除（resection）的過程被切去。在鏈插入的過程中，自由的3'端DNA會插入同源染色體未斷裂的相應區域。在鏈插入後，會通過不同的途徑發生交叉互換發生（crossover，縮寫爲C0）或交叉互換不發生（non-crossover，縮寫爲NCO）的重組（具體可參見條目基因重組）。芽殖酵母釀酒酵母（S.cerevisiae）編碼一種與布盧姆綜合症蛋白同源的蛋白，名爲Sgs1（小生長抑制物1，Small growth suppressor 1）。Sgs1係一種在同源重組過程中的DNA修復中發揮作用的解旋酶。Sgs1解旋酶可能是釀酒酵母減數分裂過程中的大部分重組事件的調控物質。在正常的減數分裂過程中，Sgs1負責介導交叉互換不發生或發生霍利迪交叉的分子的重組，後一種情況的分子發生的是交叉互換發生的重組。在植物擬南芥（A.thaliana）體內，布盧姆綜合症蛋白的同源解旋酶是減數分裂中交叉互換發生的重組進行的主要抑制物。這類解旋酶替換了插入鏈，使得它能與其它的黏性3'端發生退火，通過上述的SDSA過程使得交叉互換不發生的重組發生。根據估計，只有4%的DNA雙鏈斷裂（DSB）以交叉互換發生的重組爲結果。Sequela-Arnaud等人認爲交叉互換發生的重組受限是因爲交叉互換發生的重組（CO）長期成本——交叉互換發生的重組會打亂自然選擇選出的有利的基因。
Title: 布盧姆綜合症蛋白 (Bloom syndrome protein)
Section: 交互作用

布盧姆綜合症蛋白可與以下蛋白質發生交互作用：
Title: VDAC1 (VDAC1)
Section: abstract

电压依赖性阴离子选择性通道1（VDAC1）是一种β桶蛋白，在人类中是由5号染色体上的VDAC1基因所製造。此蛋白質會在线粒体外膜（OMM）和细胞膜中形成离子通道：在OMM上，ATP通過該離子通道而能自线粒体扩散至细胞质；在细胞膜中，VDAC1則参与体积的调节。在所有真核细胞中，线粒体皆負責ATP的合成，並同時合成其他细胞存活所需的代谢物，VDAC1也因而參與线粒体和细胞间的通信，進而調節细胞代谢和死亡之间的平衡。除代谢物的渗透外，VDAC1还可作为己糖激酶等蛋白质的支架，參與代謝過程的調節。该蛋白质是电压依赖性阴离子通道，与其他VDAC同种型（VDAC2和VDAC3）具有高度结构同源性，其参与细胞代谢、线粒体凋亡和精子发生的调节。该通道的过度表达和错误调节可导致细胞凋亡，导致体内多种疾病。特别是，由于VDAC1是主要的阴离子离子转运通道，其功能障碍与癌症，帕金森病（PD）和阿尔茨海默病有关。
Title: VDAC1 (VDAC1)
Section: 结构

三种VDAC同种型（VDAC1，VDAC2和VDAC3）具有高度保守的DNA序列以及形成宽β-桶结构的3D结构，其中α螺旋N-末端区段驻留以部分闭合通道。VDAC1的结构由3个独立的实验室通过X射线晶体学，核磁共振（NMR）光谱学或两者的组合来解决。这些结构研究中的两个用于确定人VDAC1（hVDAC1）结构，而X射线晶体学用于解决鼠VDAC1（mVDAC1）结构，其仅与hVDAC1相差仅两个残基。这些确定的结构与先前的圆二色研究一致，该研究预测了α螺旋和β链结构域的存在。mVDAC1的结构分析显示由19个两亲性β-链组成的桶状通道，其N-末端和C-末端均朝向线粒体的膜间隙。β-链通过环转连接并以反平行模式排列，除了平行的β-链1和19。通道的高度为40Ẳ，在开口处跨越27Ẳ-20Ẳ的距离，并在打开状态下在N端α-螺旋段处逐渐减小至20Ẳ×14Ẳ。闭合状态构象尚未被确定。另外，N-末端具有α螺旋区段，其通过与β-折叠8-18链上的残基的疏水相互作用而保持在通道的内壁。该N-末端可以用作离子移动或蛋白质附着的支架。一个这样的例子被看作是HK1结合的位点。要指出的重要残基是位于氨基酸链上第73个残基的谷氨酸（E73）。该残基存在于VDAC1和VDAC2中，但不存在于VDAC3中。该带电残基的侧链指向磷脂双层，这通常会引起排斥力。然而，E73与VDAC1功能和相互作用有关。
Title: VDAC1 (VDAC1)
Section: 功能

VDAC1属于线粒体孔蛋白家族，并且预测与其他VDAC同种型具有相似的生物学功能。在三种同种型中，VDAC1是主要的钙离子转运通道，并且转录最多。VDAC1通过在线粒体外膜（OMM）上运输ATP和其他小代谢物参与细胞代谢，从而允许调节TCA循环，并通过延伸，调节活性氧（ROS）的产生。在酵母细胞中，ROS响应于氧化应激而累积，这导致线粒体功能受损和“小”表型。然而，小型酵母细胞表现出比野生型细胞更长的寿命，并且表明VDAC1在例如衰老类似情况下的保护功能。
Title: VDAC1 (VDAC1)
Section: 临床意义

电压依赖性阴离子通道在离子和代谢物转运中都起作用，尽管它们的生理作用是不同的。由于它们的作用，通道的功能障碍可导致各种疾病。 VDAC1通过与抗凋亡蛋白家族，Bcl-2蛋白，特别是Bcl-xl和Mcl-1的相互作用而与癌症有关，这些蛋白在癌症过程中过表达。这两种Bcl-2蛋白与VDAC1相互作用以调节穿过OMM的钙离子转运，并最终调节ROS的产生。虽然高水平的ROS诱导细胞死亡，但非致死水平会干扰信号转导通路，从而促进癌细胞的细胞增殖，迁移和侵袭。此外，VDAC1过表达与增加的凋亡反应和抗癌药物和治疗功效相关，进一步支持VDAC1作为癌症治疗的治疗靶标。VDAC1在钙离子转运中的功能也与神经退行性疾病有关。在PD中，VDAC1增加线粒体内的钙离子水平，导致线粒体通透性增加，线粒体膜电位破坏，ROS产生增加，细胞死亡和神经元变性。已显示VDAC1与淀粉样蛋白β（Aβ）相互作用，导致通道的电导增加并最终导致细胞凋亡。
Title: HBA1 (Hemoglobin subunit alpha)
Section: abstract

血红蛋白A1（英語：Hemoglobin, alpha 1，缩写HBA1）是人类由 HBA1基因编码的血红蛋白蛋白。
Title: HBA1 (Hemoglobin subunit alpha)
Section: 基因

其基因位于16号染色体上的人α珠蛋白基因簇，长度约30kb，并且包括7个基因座：5'-ζ-伪ζ-mu-拟α-1-α-2-α-1-θ-3'。 α-2（HBA2）和α-1（HBA1;该基因）编码序列是相同的。这些基因与5'非翻译区和内含子略有不同，但它们在3'非翻译区有显着差异。
Title: HBA1 (Hemoglobin subunit alpha)
Section: 蛋白

两条α链加两条β链组成HbA，在正常的成年生活中它占总血红蛋白的约97％; α链与δ链结合构成HbA-2，其中HbF（胎儿血红蛋白）构成成人血红蛋白的剩余3％。
Title: HBA1 (Hemoglobin subunit alpha)
Section: 临床意义

α地中海贫血症是由每个α基因的缺失以及HBA2和HBA1的缺失引起的;一些非缺失性α地中海贫血症也有报道。
Title: HBA1 (Hemoglobin subunit alpha)
Section: 相互作用

已证实血红蛋白α1与HBB相互作用。
Title: 肌联蛋白 (Titin)
Section: abstract

肌联蛋白（英語：titin，源自古希臘神話中的泰坦，形容其結構的巨大程度。又稱 connectin），又稱肌巨蛋白，是人体中是由肌联蛋白基因（TTN）编码的蛋白质。肌联蛋白是已知最巨大的蛋白质，为肌肉收缩的弹性元件。它由244个结构域以及之间的肽序列连接组成。这些结构域在蛋白拉伸时去折叠，而在张力去除后重新折叠。肌联蛋白是已知最大的蛋白质，同时肌联蛋白基因也拥有已知的单基因中最多的外显子（363个）。肌联蛋白对横纹肌的收缩很重要，它横跨肌节从Z线到M线的区域，同粗肌丝的装配和位置固定有关。在这个基因的突变能引起肌肉疾病，例如肢带型肌营养不良。
Title: 肌联蛋白 (Titin)
Section: 另見

名稱獨特的化學物質列表
Title: Cav1.1 (Cav1.1)
Section: abstract

Cav1.1又稱為L型鈣通道α1亞基（calcium channel, voltage-dependent, L type, alpha 1S subunit，CACNA1S），為一種由CACNA1S基因轉譯而成的蛋白質。有時又稱CACNL1A3或二氫吡啶受體（dihydropyridine receptor，DHPR）。
Title: Cav1.1 (Cav1.1)
Section: 功能

該蛋白為骨骼肌中L型電性鈣通道的五個次單元中的其中之一。該基因突變可能與低鉀血周期性麻痺、甲狀腺毒性週期性麻痺症，和惡性高熱相關。Cav1.1為骨骼肌横小管上的電壓依賴性鈣通道。在骨骼肌中會與肌漿網上的蘭諾定受體1（RyR1）相接。當神經衝動發生時，終板電位會沿骨骼肌的細胞膜傳入橫小管中，並刺激Cav1.1。先前科學家以為當肌肉去極化時會引發鈣通道開啟，鈣離子流入後活化RyR1，使更多鈣離子從肌漿網釋入細胞質，引發興奮收縮聯合作用，進而使肌肉收縮。最近研究發現在骨骼肌中（並非心肌），鈣離子流入Cav1.1並非必須。Cav1.1活化後構型會改變，並與RyR1相接進行別構調節。
Title: Cav1.1 (Cav1.1)
Section: 臨床意義

在許多低鉀血周期性麻痺（HOKPP）患者身上，Cav1.1的 domains 2 和 domains 4 有突變發生，造成其感測去極化的能力下降，活化蘭諾定受體的能力下降。因此肌肉無法順利收縮，導致患者癱瘓。此類患者會於低血鉀時發生癱瘓，因胞外血鉀降低會使肌肉更快回到静息电位，且會使電位更難達到閾值，使動作電位更難產生，肌肉因此無力。在Cav1.1缺損的患者身上，即使動作電位產生，肌漿網仍難以釋放鈣離子，使肌肉收縮無法完成，因此此類患者必須調整血鉀濃度。相反地，若鈉離子通道突變後功能增強，使肌肉長期維持去極化，則會導致高鉀血周期性麻痺。歐洲惡性高熱小組（European Malignant Hyperthermia Group）將此 CACNA1S 基因的兩種突變列為惡性高熱的診斷之一。
Title: Cav1.1 (Cav1.1)
Section: 阻斷劑

Cav1.1可由二羥基吡啶阻斷。
Title: TRPA1 (TRPA1)
Section: abstract

瞬态电压感受器阳离子通道，子类A，成员1（简称TRPA1）是一种由人类基因TRPA1所编码的一种蛋白（其它生物由Trpa1基因所编码）。
Title: TRPA1 (TRPA1)
Section: 功能

TRPA1含有14个重复的N-端锚，属于瞬态电压感受器通道中的一种，它被认为起到机械压力感觉器官的作用。尽管目前对于该蛋白的具体功能尚不明确，然而有研究指出该蛋白涉及了信号转换的一个步骤，以及涉及了对细胞生长的控制。最近的研究指出，TRPA1可以被多种活性化合物所激活，如丙烯基异硫氰酸酯、肉桂醛、法尼基硫代水杨酸、尼古丁及其结构类似物、福尔马林、过氧化氢、4-羟基壬烯醛以及丙烯醛。这一蛋白被认为是人体的一个化学感受器。通过研究发现，去除了Trpa1基因的实验鼠，对于能造成痛觉的福尔马林完全没有感觉。针对TRPA1的拮抗剂，对于缓解包括所有弗氏佐劑及福尔马林造成的炎症所引起的疼痛都是有效的。虽然目前仍无法确切证明机体内的TRPA1对于有害的冷冻感觉起到了传导作用，然而近期的研究已明确表明至少在试管内TRPA1通道会因为冷冻而激活。
Title: TRPA1 (TRPA1)
Section: 临床意义

科学家们于2008年发现，咖啡因会抑制人类TRPA1通道的活性，然而实验鼠感觉神经上的TRPA1通道却会引起对含咖啡因饮料的抗拒，这暗示着该通道能传导对咖啡因的知觉。除此之外，某些烟民在使用尼古丁替代疗法来戒烟时，会出现皮肤刺激感甚至过敏，也和TRPA1通道不无关系。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: abstract

组织蛋白酶L1（英语：Cathepsin L1）是人类体内由CTSL1基因编码的蛋白质。该蛋白质是木瓜样蛋白酶，是一种溶酶体半胱氨酸蛋白酶，在细胞内蛋白质分解代谢中起着主要的作用。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: 作用

组织蛋白酶L1是肽酶C1（组织蛋白酶）MEROPS家族的成员。组织蛋白酶L1在包括正常溶酶体介导的蛋白质周转、抗原、前蛋白加工以及细胞凋亡在内的多种过程中发挥重要的作用。其底物包括胶原蛋白、弹性蛋白和SERPINA1，这是中性粒细胞弹性蛋白酶活性的主要控制元素。组织蛋白酶L1与多种病理过程有关，包括肌病、冠状动脉疾病中的肌原纤维坏死以及肾小管对蛋白尿的反应。它是由二硫键连接的重链和轻链组成的二聚体，均由单一蛋白质前体产生。已发现该基因至少有两种编码相同蛋白质的转录变体。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: 作用
Subsection: 病毒进入

病毒进入细胞需要2型新冠病毒S2刺突蛋白的裂解。此过程可以通过位于细胞膜上的蛋白酶——跨膜丝氨酸蛋白酶2或内溶酶体中的组织蛋白酶（主要是组织蛋白酶L1）来完成。羟氯喹可以抑制内溶酶体中组织蛋白酶L1的作用，但由于与跨膜丝氨酸蛋白酶2裂解相比，组织蛋白酶L1的裂解较小，因此羟氯喹对2型新冠病毒感染的抑制作用很小。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: 作用
Subsection: 炎症

虽然组织蛋白酶L1通常被表征为溶酶体蛋白酶，但它可以被分泌，导致病理性炎症。组织蛋白酶L1和其他木瓜样蛋白酶在引起病理性炎症时往往由巨噬细胞和其他侵入组织的免疫细胞分泌而出。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: 交互作用

组织蛋白酶L1已被证明与胱抑素A有相互作用。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: 分布

组织蛋白酶L1已在许多生物体中发现，包括鱼类、鸟类、哺乳动物和海绵。
Title: 组织蛋白酶L1 (Cathepsin L1)
Section: 参见

组织蛋白酶V（或称为组织蛋白酶L2或组织蛋白酶U）组织蛋白酶
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: abstract

干扰素基因刺激蛋白( STING )，也称为跨膜蛋白 173 ( TMEM173 ) 和MPYS / MITA / ERIS ，是人类中由 STING1基因编码的蛋白质。STING 在先天免疫中发挥着重要作用。当细胞被病毒、分枝杆菌和细胞内寄生虫等细胞内病原体感染时，STING 会诱导I型干扰素产生。 I 型干扰素由 STING 介导，通过与分泌干扰素的同一细胞（自分泌信号）和附近的细胞（旁分泌信號）結合，保護受感染的細胞和附近的細胞免受局部感染。 ）因此，它在控制诺如病毒感染等方面发挥着重要作用。STING 既可作為直接胞質 DNA 傳感器(CDS)，又可通過不同的分子機製作為I 型乾擾素信號轉導中的衔接蛋白。它已被证明可以通过TBK1激活下游转录因子STAT6和IRF3 ，这些因子负责抗病毒反应和针对细胞内病原体的先天免疫反应。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 结构

人類 STING 的氨基酸 1-379 包括 4 個跨膜区(TM) 和一个C 端结构域。 C 末端结构域（CTD：氨基酸 138-379）包含二聚結構域（DD）和羧基末端尾部（CTT：氨基酸 340-379）。STING 在细胞中形成对称二聚体。 STING 二聚体类似于蝴蝶，两个原聚体之间有一个深裂缝。每个 STING 原聚体的疏水残基在界面处彼此之间形成疏水相互作用。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 表达

STING在外周淋巴组织的造血细胞中表达，包括T淋巴细胞、 NK细胞、骨髓细胞和单核细胞。研究还表明，STING 在肺、卵巢、心脏、平滑肌、视网膜、骨髓和阴道中高表达。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 定位

STING 的亞細胞定位已被闡明為內質網蛋白。此外，STING 很可能與线粒体相关内质网膜 (MAM)（线粒体和内质网之间的界面）紧密相连。在细胞内感染期间，STING 能够从内质网重新定位到可能參與外囊介導的運輸的核周囊泡。在双链 DNA 刺激后，STING 还被证明与自噬蛋白、微管相关蛋白 1 轻链 3 (LC3)和自噬相关蛋白 9A共定位，表明它存在于自噬体中。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 功能

STING 介導I 型乾擾素的產生，以響應細胞內 DNA 和多種細胞內病原體，包括病毒、细胞内细菌和细胞内寄生虫。感染后，受感染细胞的 STING 可以感知细胞内病原体核酸的存在，然後誘導干擾素 β和 10 多種形式的干擾素α產生。受感染細胞產生的I型乾擾素可以發現並結合附近細胞的干擾素α/β受體，從而保護細胞免受局部感染。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 功能
Subsection: 抗病毒免疫力

STING 可引發強大的I 型乾擾素免疫力，抵抗病毒感染。病毒進入後，病毒核酸存在于受感染细胞的细胞质中。多种DNA传感器，如DAI 、 RNA聚合酶III 、 IFI16 、 DDX41和cGAS ，可以检测外源核酸。识别病毒 DNA 后，DNA 传感器通过激活 STING 介导的干扰素反应来启动下游信号通路。腺病毒、单纯疱疹病毒、HSV-1 和 HSV-2 以及负链 RNA 病毒、水泡性口炎病毒(VSV) 已被證明能夠激活 STING 依賴性先天免疫反应。由于缺乏成功的 I 型干扰素反应，小鼠 STING 缺陷导致对 HSV-1 感染的致命易感性。Serine-358 的点突变抑制了蝙蝠中 STING-IFN 的激活，并被认为赋予蝙蝠作为储存宿主的能力。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 功能
Subsection: 对抗细胞内细菌

细胞内细菌（李斯特菌）已被证明可以通过 STING 刺激宿主免疫反应。 STING 可能在MCP-1和CCL7趋化因子的产生中发挥重要作用。在李斯特菌感染期間，STING 缺陷單核細胞在向肝臟遷移方面存在本質缺陷。通過這種方式，STING 通過調節单核细胞迁移来保护宿主免受感染。 STING 的激活可能是由细胞内细菌分泌的环二-AMP介导的。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 功能
Subsection: 其他

STING 可能是针对传染性生物体的保护性免疫的重要分子。例如，不能表达STING的动物更容易受到VSV 、 HSV-1和李斯特菌的感染，这表明其与人类传染病的潜在相关性。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 功能
Subsection: 在宿主免疫中的作用

儘管I 型乾擾素對於抵抗病毒絕對至關重要，但越來越多的文獻表明I 型乾擾素在 STING 介導的宿主免疫中的負面作用。恶性恶性疟原虫和伯氏瘧原蟲基因組中富含 AT 的莖環 DNA 基序以及結核分枝桿菌的細胞外 DNA 已被證明可以通過 STING 激活I 型乾擾素。 ESX1分泌系统介导的吞噬体膜的穿孔允许细胞外分枝杆菌DNA进入宿主细胞质DNA传感器，从而诱导巨噬细胞产生I型干扰素。高I 型干扰素特征导致结核分枝杆菌发病机制和长期感染。 STING-TBK1-IRF 介導的I 型乾擾素反應對於感染伯氏瘧原蟲的實驗動物中實驗性腦型瘧疾的發病機制至關重要。缺乏I 型乾擾素反應的實驗小鼠對實驗性腦型瘧疾有抵抗力。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: STING信号机制

STING 通过充当直接 DNA 传感器和信号转接蛋白來介導I 型乾擾素免疫反應。激活後，STING 會刺激TBK1活性，使IRF3或STAT6磷酸化。磷酸化的IRF3和STAT6二聚化，然後進入細胞核刺激參與宿主免疫反應的基因表達，如IFNB 、 CCL2 、 CCL20等。cGAS 与双链 DNA 结合，激活其酶活性后将 ATP 及 GTP 转化成第二信使 cGAMP，与内质网表面 STING 结合。STING 在结合后变化构 象并转移至高尔基体结合 TANK 结合激酶 1（TANK binding kinase 1，TBK1）后 磷酸化干扰素调节因子（interferon regulatory factor，IRF）3，使其进入细胞核诱导干扰素表达。另外 STING 也可激活 IKK，磷酸化 IκB 家族促进 NF-κB 表达。一些报告表明 STING 与选择性自噬的激活有关。结核杆菌已被证明能产生激活 STING 的胞质 DNA 配体，导致细菌泛素化并随后招募自噬相關蛋白，所有這些都是“選擇性”自噬靶向和針對結核桿菌的先天防御所必需的。總之，STING 協調對感染的多種免疫反應，包括誘導干擾素和 STAT6 依賴性反應和選擇性自噬反應。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: STING信号机制
Subsection: 作为细胞质 DNA 传感器

在細胞內病原體感染期間，在哺乳動物細胞的胞漿中檢測到由不同細菌種類產生的環狀二核苷酸-第二信使信號分子；這會導致TBK1 - IRF3的激活以及下游I 型乾擾素的產生。 STING 已被證明可以直接與環二 GMP結合，這種識別會導致細胞因子的產生，例如I 型乾擾素，這對於成功消除病原體至關重要。胞质 cGAS 不具备核苷酸序列特异性，因此 STING 通路也 受自身 DNA 激活，细胞核泄漏或线粒体损伤时所释放的 DNA 可能过度激活 STING 通路，引起炎症反应甚至自身免疫疾病。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: STING信号机制
Subsection: 作为信号适配器

DDX41是解旋酶 DEXDc 家族的成員，在骨髓樹突細胞中識別細胞內 DNA 並通過與 STING 直接關聯介導先天免疫反應。其他 DNA 传感器 - DAI 、 RNA 聚合酶 III 、 IFI16也已被证明可以通过直接或间接相互作用激活 STING。環 GMP-AMP 合酶(cGAS) 屬於核苷酸轉移酶家族，能夠識別胞質 DNA 內容物，並通過產生第二信使環鳥苷單磷酸 - 腺苷單磷酸（環 GMP-AMP 或 cGAMP）來誘導 STING 依賴性干擾素反應。環 GMP-AMP結合的 STING 被激活後，它會增強TBK1磷酸化IRF3和STAT6的活性，从而产生下游I 型干扰素反应。有人提出，细胞内钙在 STING 通路的反应中发挥重要作用。
Title: 干扰素基因刺激蛋白 (Stimulator of interferon genes)
Section: 相关

STING agonist——位於5號人類染色體的基因
Title: TAS2R14 (TAS2R14)
Section: abstract

味觉感受器，类型2，成员14，TAS2R14 是一个人类基因组中TAS2R14基因编码的蛋白质，是苦味味觉感受器的一员。
Title: TAS2R14 (TAS2R14)
Section: 功能

该基因所属的味觉感受器家族是G蛋白偶联受体超家族中的一员，其蛋白主要表达在舌头和腭的上皮味觉受体细胞中。它们是组织在基因组中的基因集群，在小鼠和人类中表达在苦味位点。在功能表达研究中，TAS2R14与(-)-α-侧柏酮（苦艾酒和印防己毒素中的原发性神经毒性剂）相关。该基因所在的味觉感受器基因簇位于12号染色体短臂13带。TAS2R14和其它几种苦味感受器也在人类呼吸道平滑肌细胞上表达。它们在这些细胞中的活化会导致细胞内钙离子增加，从而触发钾离子通道打开，使细胞膜超极化，平滑肌放松。因此，这些受体的活化会导致支气管扩张。
Title: TAS2R14 (TAS2R14)
Section: 另见

味觉感受器
Title: 载脂蛋白L1 (Apolipoprotein L1)
Section: abstract

载脂蛋白L1（Apolipoprotein L1，常简写为ApoL1）是一系列被称为“载脂蛋白”的蛋白质中的一种。在人体中，它由位于22号染色体长臂的APOL1基因编码。截至到2020年2月9日，已经发现了三种APOL1基因的剪切变异体（splicing variant），分别对应了载脂蛋白L1的三种同源异构体（isoform）。
Title: 载脂蛋白L1 (Apolipoprotein L1)
Section: 结构

载脂蛋白L1的1型同源异构体由398个氨基酸构成；2型同源异构体由414个氨基酸构成；3型同源异构体由380个氨基酸构成。三个异构体的序列大同小异，二级结构也大体相同。均主要包含以下结构域（从N端到C端，以下以1型同源异构体为例）：1-27号氨基酸残基：信号肽（signal peptide）60-237号残基：孔形成域（pore forming domain, PFD），其中包含一个9个氨基酸长度的BH3结构域（158-166号残基）238-304号残基：膜地址域（membrane addressing domain, MAD）339-398号残基：SRA相互作用域（SRA-interacting domain）
Title: DMPK基因 (Myotonin-protein kinase)
Section: abstract

肌强直蛋白-蛋白激酶(MT-PK)又叫肌紧张营养不良蛋白激酶(MDPK)或营养不良肌紧张蛋白激酶(DMPK)，在人体是一种由DMPK基因编码的酶。dmpk基因的产物是一种与MRCK p21-激活的激酶和Rho激酶家族同源的丝氨酸、苏氨酸蛋白激酶。用检测DMPK特异亚型的抗体获得的数据表明DMPK大多数丰富的亚型是几乎仅仅在平滑肌、骨骼肌和心肌表达的80-kDa蛋白。
Title: 檸檬酸合成酶 (Citrate synthase)
Section: abstract

檸檬酸合成酶（英語：Citrate synthase，EC 2.3.3.1）几乎存在于所有活细胞中并且是催化三羧酸循环第一步的一个限速酶。此酶存在于真核细胞的线粒体中，但它是由細胞核DNA而非线粒体DNA編碼而成；細胞質核醣體合成後，運輸到線粒體基質中。乙酰辅酶A + 草酰乙酸 + H2O → 柠檬酸 + 辅酶A
Title: 檸檬酸合成酶 (Citrate synthase)
Section: 机制

首先，檸檬酸合成酶的组氨酸残基作为亲核试剂使乙酰辅酶A中甲基去质子化而形成碳负离子，后者亲核攻击草酰乙酸的羰基碳，从而羟醛缩合生成柠檬酰辅酶A，将高能硫酯键水解后即得到柠檬酸。
Title: 胱天蛋白酶6 (Caspase 6)
Section: abstract

胱天蛋白酶6（英语：Caspase 6）是人类中由CASP6基因编码的一种酶。许多可获得完整基因组数据的哺乳动物中都已鉴定出CASP6直向同源物。鸟类、蜥蜴、滑体动物和真骨类中也存在独特的直系同源物。胱天蛋白酶6在亨廷顿舞蹈症和阿尔茨海默病的细胞凋亡、早期免疫反应和神经变性中具有重要功能。
Title: 胱天蛋白酶6 (Caspase 6)
Section: 作用

该基因编码的蛋白质是胱天蛋白酶家族的成员。胱天蛋白酶的连续激活在细胞凋亡的执行阶段发挥着核心作用。胱天蛋白酶以无活性的酶原形式存在，在保守的天冬氨酸残基处经历蛋白水解加工，产生一大一小两个亚基，然后二聚化形成活性酶。该蛋白由胱天蛋白酶7、8和10加工，被认为是胱天蛋白酶激活级联中的下游酶。胱天蛋白酶6也可以在没有胱天蛋白酶家族其他成员的情况下进行自我加工。该基因的选择性剪接产生了编码不同亚型的两个转录变体。胱天蛋白酶6通过去抑制在早期免疫反应中发挥作用。它降低免疫抑制剂细胞因子白细胞介素10的表达，并裂解巨噬细胞上表达的IRAK-M来抑制巨噬细胞。对于神经变性，胱天蛋白酶6可以裂解亨廷顿舞蹈症中的亨廷顿蛋白（HTT）和阿尔茨海默病中的前类淀粉蛋白质（APP）。这两种情况都会导致片段的蛋白质聚集。
Title: 胱天蛋白酶6 (Caspase 6)
Section: 相互作用

胱天蛋白酶6已被证明与胱天蛋白酶8发生相互作用。
Title: 胱天蛋白酶6 (Caspase 6)
Section: 参见

蛋白酶解图谱胱天蛋白酶
Title: CD33 (CD33)
Section: abstract

CD33或称为Siglec-3（唾液酸结合Ig-样凝集素3，SIGLEC3，SIGLEC-3，gp67，p67）是一个粒细胞系的细胞表面表达的跨膜受体。它通常被认为是髓源性细胞所特有的，但它也可以在一些淋巴细胞上表达。它能与唾液酸结合，因此属于凝集素中的SIGLEC家族。
Title: 磷酸甘油酸脱氢酶 (Phosphoglycerate dehydrogenase)
Section: abstract

磷酸甘油酸脱氢酶（英語：phosphoglycerate dehydrogenase，EC 1.1.1.95 （页面存档备份，存于互联网档案馆）），是一种以NAD+或NADP+为受体、作用于供体CH-OH基团上的氧化还原酶。这种酶能催化以下两种酶促反应：3-磷酸化-D-甘油酸 + NAD+                     ⇌              {\displaystyle \rightleftharpoons }   3-磷酸羟基丙酮酸 + NADH + H+2-羟基戊二酸 + NAD+                     ⇌              {\displaystyle \rightleftharpoons }   α-酮戊二酸 + NADH + H+在大肠杆菌（Escherichia coli）中，磷酸甘油酸脱氢酶参与催化丝氨酸生物合成的磷酸丝氨酸途径中的第一步，上述可逆反应主要逆向进行。磷酸甘油酸脱氢酶可被丝氨酸或甘氨酸抑制。这种酶很不寻常，因为它还能像D-2-羟基戊二酸脱氢酶和L-2-羟基戊二酸脱氢酶一样还原α-酮戊二酸，其中，D型底物更适合磷酸甘油酸脱氢酶。
Title: 嘌呤核苷磷酸化酶 (Purine nucleoside phosphorylase)
Section: abstract

嘌呤核苷磷酸化酶英語：Purine nucleoside phosphorylase，简写为PNPase)是参与嘌呤代谢的一种酶。嘌呤核苷磷酸化酶可以代谢腺苷到腺嘌呤，肌苷到次黄嘌呤，鸟苷到鸟嘌呤，并在这些反应中产生核糖-1-磷酸。需要注意的是，PNPase这一简称还被用于另一个不相关的酶，多核苷酸磷酸化酶（Polynucleotide Phosphorylase）。
Title: 嘌呤核苷磷酸化酶 (Purine nucleoside phosphorylase)
Section: 相关疾病

嘌呤核苷磷酸化酶缺陷型病患会有免疫缺陷，而只有免疫系统中的T细胞和B细胞不受此缺陷影响。
Title: 嘌呤核苷磷酸化酶 (Purine nucleoside phosphorylase)
Section: 参见

磷酸化酶
Title: CD43 (CD43)
Section: abstract

CD43（白细胞分化抗原43）又名白细胞唾液酸糖蛋白（Leukosialin）或唾液酸蛋白（sialophorin），是一种跨膜表面蛋白，在人体中由SPN（唾液蛋白）基因编码。
Title: CD43 (CD43)
Section: 功能

唾液蛋白（leukosialin）是人类T淋巴细胞，单核细胞，粒细胞和一些B淋巴细胞表面的主要唾液酸糖蛋白，它们似乎对免疫功能很重要，可能是参与T细胞活化的生理性配体 - 受体复合物的一部分。
Title: CD43 (CD43)
Section: 临床意义

CD43分子中的缺陷与Wiskott-Aldrich综合征的发病有关。也在大约25％的肠道MALT瘤中出现，通过免疫组织化学技术，可以在健康淋巴结和扁桃体的皮质T细胞中证实CD43的存在。CD43在一系列淋巴和骨髓肿瘤中也是阳性的。虽然它于超过90％的T细胞淋巴瘤中存在，但它在诊断这些病症方面通常不如CD3抗原有效。然而，它可以作为一系列抗原的一部分用于诊断B细胞淋巴母细胞淋巴瘤，因为在这种情况下的恶性细胞通常CD43是阳性的，并且可能难以用其他抗体染色。因为它会污染粒细胞及其前体细胞，它也是骨髓瘤的有效标记物。
Title: CD43 (CD43)
Section: 相互作用

CD43已被证实与埃兹蛋白Ezrin和膜突蛋白Moesin具有相互作用。
Title: CA-125 (Mucin-16)
Section: abstract

CA-125（癌抗原-125 或 糖链抗原-125，英文：cancer antigen 125 或 carbohydrate antigen 125），也称黏蛋白-16，是被MUC16基因所编码的蛋白质，是从上皮性卵巢癌抗原检测出可被单克隆抗体OC125结合的一种糖蛋白。CA-125对卵巢癌的早期检测的潜在作用是有争议的，尚未广泛用于在无症状妇女筛选。使用CA-125这一生物标志物的主要问题是它缺乏敏感性，特别是在检测卵巢癌时其缺乏特异性，尤其是在绝经前妇女的早期阶段。这些限制意味着，CA-125测试卵巢癌往往给人误报，让病人焦虑, 从而做进一步不必要的筛选（有时包括手术）。此外，这些限制意味着，许多早期卵巢癌的妇女将收到来自CA-125检测假阴性，并没有得到自己的病情进一步治疗。
Title: CA-125 (Mucin-16)
Section: 參看

CA 15.3
Title: 芳基硫酸酯酶A (Arylsulfatase A)
Section: abstract

芳基硫酸酯酶A(Arylsulfatase A、ARSA、酰基硫酸酯酶A、腦苷硫酸酯酶/cerebroside-sulfatase、芳香基硫酸酯酶A)屬於酶之一種，它可以分解腦硫脂(sulfatide)，即分解"腦苷3硫酸"(cerebroside 3-sulfate)為脑苷脂及硫酸鹽。在人類中，芳基硫酸酯酶A由ARSA基因編碼。
Title: 芳基硫酸酯酶A (Arylsulfatase A)
Section: 病理機制

ARSA缺乏症與異染性腦白質退化症(MLD)有關，屬常染色体隱性遺傳疾病。
Title: 芳基硫酸酯酶A (Arylsulfatase A)
Section: 生物化學
Subsection: 酶調節

芳基硫酸酯酶A被磷酸鹽所抑制，從而與活性位點"3-甲酰甘氨酸"(3-formylglycine/3-oxoalanine)形成一個共價鍵。
Title: 皮卡丘素 (Pikachurin)
Section: abstract

皮卡丘素（英語：pikachurin）是人体中由EGFLAM基因编码的蛋白质，也被称为EGF样结构域，纤连蛋白III型结构域和层粘连蛋白G样结构域包含蛋白（EGF-like, fibronectin type-III and laminin G-like domain-containing protein，EGFLAM）。