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Title: FOXM1 (FOXM1)
Section: 臨床益處

研究人员已经表明了FOXM1基因过度表达会诱发干细胞异常增殖，故引发了癌症病变。因此，目前专家认为FOXM1作为癌症生物标志物具有潜力在多种癌症的临床诊断上带来革命性的变化。 目前罹患口腔癌症的患者日益增加。全球口腔癌患者每年超过50万人。根据世界卫生组织的预测在2030年预计将会有100万人罹患口腔癌。吸烟、咀嚼烟草或槟榔、喝酒过量都是口腔癌的致病因素。很多癌症在晚期才会出现症状，晚期治疗后的复发率非常高。如果在早期诊断，90%的癌症都可以治愈。迫切需要的是一种灵敏的诊断方法以提高初期诊断癌症的能力，让口腔癌病人能得以争取最早的发现、方能提高存活率和治愈率。命名为定量恶性肿瘤指数诊断系统（qMIDS） 目前已发展为一种实用的，敏感的和定量分子的诊断测试. 这是基于FOXM1在患者口腔，皮肤或外阴病变的初期癌症之检测和预测患癌症的风险上的测试。该测试声称可以检测初期口腔或头部和颈部癌症上的准确率,约高达91-94％。再加上适当的治疗（手术）为初期口腔癌的检测奠定了极高的治愈率。此测试可避免后期检测所降低的存活率（晚期发现肿瘤导致小于20％存活率）。这个测试是目前正在积极进行中的临床试验。许多正在开发的抗肿瘤化合物都以FOXM1为靶点，唯迄今仍未进入临床试验的阶段。且原型药物目前也正在积极研究中。
Title: TRPM8 (TRPM8)
Section: abstract

瞬态感受器阳离子电压通道，子分类 M，成员 8（TRPM8），是一种存在于人类身上的蛋白质，由TRPM8基因所编码，它又被称为冷及薄荷醇感受器1（CMR1）。
Title: TRPM8 (TRPM8)
Section: 功能

TRPM8是一种离子通道，在活化时它允许钠离子、钾离子、铯离子和钙离子进入细胞内，这导致细胞的去极化以及产生一个动作电位，并最终将导致生物感受到冷的感觉。在感觉神经元上会表达这种TRPM8蛋白，该蛋白会被温度降低，或者诸如薄荷醇、依色林(冰素)等冷感剂激活。对于TRPM8来说，WS-12和CPS-369是最具选择性的激动剂。此外，在前列腺、肺、膀胱等处的细胞上也表达TRPM8蛋白，但其功能和作用并不是十分了解。
Title: TRPM8 (TRPM8)
Section: 临床意义

传统意义上，冷敷是一种常见的对外伤引起的疼痛的缓解方法，然而长期以来人們對这种鎮痛作用的机理并没有清晰的认识，直到TRPM8蛋白被发现。有研究发现TRPM8会被如薄荷醇的冷感剂所激活，也可以在周围环境温度低于大约26°C时被激活，这表明它是导致传入神经中的初级感觉神经元能感受到冷刺激的原因 。另有独立的研究发现，缺乏TRPM8基因的老鼠对于感知冷有严重的障碍。这些动物也很明显地缺乏许多与冷感出发的相关能力，包括对低温、化学冷感、损伤导致冷敏感以及冷敷镇痛等能力。它们对于深入观察和冷刺激及疼痛刺激有关的化学分子信号路径，提供了非常大的帮助。许多大学和医药公司的研究小组正在积极地寻找与TRPM8有选择性的配体，以用于生产新一代的末梢神经疾病镇痛药。有趣的是，低浓度的TRPM8激动剂如薄荷醇及冰素等，在特定情况下可以起到镇痛作用。然而在健康志愿者身上的实验表明，在高浓度剂量的情况下会导致冷致痛感及机械痛感。对剔除TRPM8的实验鼠的研究，不仅仅表明TRPM8对于冷感是至关重要的，还发现TRPM8在老鼠神经痛感模型中，对于冷致痛感及机械痛感同样是重要的。此外，近期的研究表明，TRPM8的拮抗剂能在神经及内脏疼痛模型中，有效地反转已经建立起来的痛感。膀胱疼痛综合征和TRPM8基因在膀胱组织上的过度表达是有关联的。此外，许多前列腺癌细胞株也有TRPM8基因过度表达的情况。对此，树突时代（Dendreon）和基因工程科技股份有限公司正在致力研究一种TRPM8激动剂致前列腺癌细胞凋亡的方法。
Title: TRPM8 (TRPM8)
Section: 参见

TRPM
Title: 甘露聚糖结合凝集素 (Mannan-binding lectin)
Section: abstract

甘露聚糖结合凝集素（英語：Mannose-binding lectin，縮寫MBL，也被称为甘露糖结合蛋白或甘露聚糖结合蛋白，英語：mannan-binding protein，縮寫MBP）是一種在先天免疫系統中起作用的凝集素。
Title: 甘露聚糖结合凝集素 (Mannan-binding lectin)
Section: 外部連接

醫學主題詞表（MeSH）：Mannan-Binding+Lectin
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: abstract

组织蛋白酶S（英文：Cathepsin S）是人类体内由CTSS基因编码的蛋白质。该基因存在利用多腺苷酸化信号的转录变体。组织蛋白酶S是木瓜样蛋白酶肽酶C1家族的成员。它是一种溶酶体半胱氨酸蛋白酶，可参与将抗原蛋白降解为肽以呈递给MHC II类分子。组织蛋白酶S可以在肺泡巨噬细胞的广泛的pH值范围内作为弹性蛋白酶发挥作用。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 作用

虽然人们早已知道组织蛋白酶S在抗原呈递中的作用，但现在更加深入地了解到组织蛋白酶S在瘙痒和疼痛或伤害感受中起地作用。 伤害性活性是由组织蛋白酶S通过激活G蛋白偶联受体家族的蛋白酶激活受体2和4作为信号分子而产生的。组织蛋白酶S由抗原呈递细胞表达，包括巨噬细胞、B细胞、树突状细胞和小胶质细胞。组织蛋白酶S也由一些上皮细胞表达。在用γ-干扰素刺激后，它在人角质形成细胞中的表达有着显着的增加，并且由于促炎性细胞因子的刺激，它在银屑病角质形成细胞中的表达也会升高。相反，皮质胸腺上皮细胞不表达组织蛋白酶S。虽然许多溶酶体蛋白酶最适合的pH值是酸性的，但组织蛋白酶S是一个例外。组织蛋白酶S在中性pH值下保持催化活性，而pH值5.0到7.5之间是组织蛋白酶S的最佳pH值范围。由于稳定性问题，许多溶酶体蛋白酶被困在溶酶体内。相反，组织蛋白酶S可以保持稳定并在溶酶体外具有生理作用。包括巨噬细胞和小胶质细胞在内的免疫细胞会分泌组织蛋白酶S以响应炎症介质，包括脂多糖、促炎性细胞因子和中性粒细胞。在体外，组织蛋白酶S在3M尿素存在下可以保留一些酶活性。组织蛋白酶S作为酶原产生并通过加工被激活。组织蛋白酶S的活性受到其内源性抑制剂——胱抑素C的严格调节，胱抑素C在抗原呈递中也有作用。与胱抑素C相比，胱抑素A和胱抑素B的活性较低。组织蛋白酶S的活性切割位点 -(-Val-Val-Arg-)- 应该有至少两个氨基酸从每一侧包围它。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 在抗原呈现中的作用

组织蛋白酶S在抗原呈现中起关键作用。MHC II类分子与小肽片段相互作用，以在抗原呈现免疫细胞表面呈递。组织蛋白酶S参与阻止抗原加载到复合物中的恒定链（li chain）的降解。这种降解发生在溶酶体中。按时间顺序，组织蛋白酶S的作用遵循着天冬氨酸蛋白酶进行的两次切割。组织蛋白酶S切割Ii的残余片段（IiP1）并留下一小部分碎片，称为CLIP。它与复合物有直接的联系。Ii的蛋白水解很重要，因为它有助于CLIP从MHC II上解离，以便复合物得以加载选定的抗原。加载抗原后，MHC II分子移动到细胞表面。因此，我们可以推测组织蛋白酶S的过度表达可能会导致Ii的过早降解、MHC II的临时加载和自身的免疫攻击。相反，组织蛋白酶S的抑制将导致Ii的降解、将抗原加载到MHC II中的延迟以及在细胞表面上MHC II中未切割li的片段的不适当存在，并且它会削弱免疫反应。例如，这种MHC II不会非常有效地诱导T细胞的增殖。在巨噬细胞中，组织蛋白酶S可以被组织蛋白酶F取代。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 在细胞外基质降解中的作用

分泌出来的组织蛋白酶S会切割一些细胞外基质（ECM）蛋白。组织蛋白酶S被认为是已知最有效的弹性蛋白酶。组织蛋白酶S底物列表包括层粘连蛋白、纤连蛋白、弹性蛋白、骨钙蛋白和一些胶原蛋白。它还切割基底膜的硫酸软骨素、硫酸乙酰肝素和蛋白聚糖。组织蛋白酶S由于其弹性溶解和胶原溶解活性而在血管通透性和血管新生中发挥积极作用。例如，组织蛋白酶S对层粘连蛋白5的切割会导致促血管生成肽。组织蛋白酶S的表达可由肿瘤细胞分泌的促炎因子触发。在癌变中，组织蛋白酶S会促进肿瘤生长。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 在细胞因子调节中的作用

组织蛋白酶S的表达和活性也在银屑病患者的皮肤中被上调。它是否在引起银屑病具有明确的作用尚不清楚，但在同一项研究中，它被证明可以特别切割和激活银屑病相关的促炎细胞因子IL-36γ
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 伤害感受

组织蛋白酶S在伤害感受中起作用，包括瘙痒和胃肠道疼痛。组织蛋白酶S导致瘙痒和疼痛的机制与蛋白酶激活受体2和4的能力一致。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 组织蛋白酶S抑制剂

组织蛋白酶S的合成抑制剂参与了许多针对包括类风湿性关节炎在内的免疫疾病的临床前研究。目前，他们中至少有一个参与了银屑病的临床试验。LHVS（吗啉脲-亮氨酸-高苯丙氨酸-乙烯基砜-苯基）是研究最广泛的组织蛋白酶S的合成抑制剂。LHVS的半抑制浓度约为5nM。 LHVS对组织蛋白酶S的抑制作用已被证明。它在创伤性脑损伤后具有神经保护作用。商业抑制剂清单还包括紫斑肽（乙酰-Leu-Val-CHO）和其他抑制剂。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 临床意义

组织蛋白酶S已被证明是IV型星形细胞瘤（胶质母细胞瘤）患者的重要预后因素，其抑制作用显示患者平均存活时间延长了5个月。这是因为半胱氨酸酶不能再与其他蛋白酶一起作用来分解脑细胞外基质。这样肿瘤的扩散就停止了。科学家们宣布，这种酶可能可以预测死亡，因为它已被证明与心脏病和癌症有关。
Title: 组织蛋白酶S (Cathepsin S)
Section: 参见

组织蛋白酶
Title: STAT4 (STAT4)
Section: abstract

STAT4是转录因子中信号转导及转录激活蛋白（STAT蛋白）家族的一员。在幼稚CD4+ T cells发育为Th1细胞的过程和细胞响应IL-12产生IFN-γ的过程中是必需的。
Title: STAT4 (STAT4)
Section: 结构

人类和鼠类的STAT4基因都位于STAT1基因的附近，这一点暗示了这两个基因由基因重複而来，STAT蛋白都有几个特定的结构域，包括N-端互作结构域，中间的DNA结合结构域，一个SH2结构域以及C-端的转录激活结构域。
Title: STAT4 (STAT4)
Section: 表达

STAT4 的分布仅限于骨髓细胞、胸腺和睾丸。 在未激活的人类T细胞中，它的表达水平非常低，但它的产生过程会受植物血凝素(PHA)的刺激而增加。
Title: STAT4 (STAT4)
Section: 激活 STAT4 的细胞因子
Subsection: IL-12

白细胞介素IL-12由B细胞和抗原呈递细胞以异源二聚体形式产生。IL-12 与由两个不同亚基（IL12Rβ1 和 IL12Rβ2）组成的 IL-12R 结合，两链激活蛋白激酶JAK-STAT（连接蛋白-信号转导子和转录激活子）信号转导通路，随后是 STAT4 酪氨酸693的磷酸化。然后该途径诱导IFNγ产生和Th1分化。STAT4通过靶向 Runx1 和 Runx3 的启动子区域，对于促进自然杀伤 (NK) 细胞的抗病毒反应至关重要。
Title: STAT4 (STAT4)
Section: 激活 STAT4 的细胞因子
Subsection: IFNα 和 INFβ

分别由白细胞、成纤维细胞分泌的I型干扰素IFNα和IFNβ 共同调节抗病毒免疫、细胞增殖和抗肿瘤作用。在病毒感染信号通路中，IFNα 或 IFNβ 中的任一个与由 IFNAR1 和 IFNAR2 组成的 IFN 受体 (IFNAR) 结合，紧接着是 STAT1、STAT4 和 IFN 靶基因的磷酸化。在NK细胞病毒感染的初始阶段，STAT1 激活被 STAT4 激活取代。
Title: STAT4 (STAT4)
Section: 激活 STAT4 的细胞因子
Subsection: IL-23

当暴露于革兰氏阳性/阴性细菌或病毒分子后，单核细胞、活化的树突细胞 (DC) 和巨噬细胞会刺激 IL-23 的积累。受体IL-23包含IL12β 1和IL23R亚基，其在IL-23结合促进磷酸化STAT4。在慢性炎症中，IL-23/STAT4 信号通路参与诱导 Th17 促炎性 T 辅助细胞的分化和扩增。此外，已知其他细胞因子如 IL2、IL 27、IL35、IL18 和 IL21 亦可激活 STAT4。
Title: STAT4 (STAT4)
Section: 靶标基因

STAT4可结合人类基因组中的数百个位点，其中包括许多细胞因子（IFN-γ、TNF）、受体(IL18R1, IL12rβ2, IL18RAP)和信号因子（MYD88）的启动子区域。
Title: 胰高血糖素 (Glucagon)
Section: abstract

升糖素（拉丁語：Glucagon）又稱升糖素，是一种由胰脏胰岛α-细胞分泌的激素，由29个氨基酸组成直链多肽，分子量为3485道爾頓。它提高血液中葡萄糖和脂肪酸的濃度，被認為是身體的主要分解代謝激素。 它也被用作治療多種健康狀況的藥物。 它的作用與降低細胞外葡萄糖水平的胰島素相反。胰高血糖素的一级结构是：NH2-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH當血液中的葡萄糖含量過低時，胰腺會釋放胰高血糖素。胰高血糖素促使肝臟參與糖原分解：將儲存的糖原轉化為葡萄糖，然後釋放到血液中。另一方面，高血糖水平會刺激胰島素的釋放。 胰島素允許依賴胰島素的組織吸收和使用葡萄糖。因此，胰高血糖素和胰島素是保持血糖水平穩定的反饋系統的一部分。 胰高血糖素會增加能量消耗，並在受壓情況下升高。
Title: 胰高血糖素 (Glucagon)
Section: 代謝
Subsection: 生產

該激素由胰島（位於胰腺內分泌部分）的 α 細胞合成和分泌。在囓齒類動物中，α 細胞位於胰島的外緣。 相比之下，在人類胰島結構中，不同細胞的分離程度要低得多，α 細胞分佈在整個胰島中，靠近 β 細胞。 胃中的α細胞會產生胰高血糖素。最近的研究表明，胰高血糖素也可能在胰腺外產生，腸道是最有可能產生胰外胰高血糖素的部位。
Title: 胰高血糖素 (Glucagon)
Section: 代謝
Subsection: 調節

胰淀素（amylin）是一種與胰島素從胰腺 β 細胞中共同分泌的肽類激素，它可以抑制/調節胰高血糖素的生產。 隨著血漿葡萄糖水平下降，胰淀素的分泌會減少。這減輕了胰淀素對 α 細胞的抑制，使 α 細胞得以分泌更多胰高血糖素。以下物質或身體狀況會促進胰高血糖素的分泌：低血糖腎上腺素（通過 β2、α2、 和 α1 腎上腺素受體）精氨酸丙氨酸（通常來自肌肉來源的丙酮酸/谷氨酸轉氨作用（見丙氨酸轉氨酶反應））。乙酰膽鹼膽囊收縮素腸抑胃肽（Gastric inhibitory polypeptide）以下物質或身體狀況會抑制胰高血糖素的分泌：生長抑素胰淀素胰島素（通過 γ-氨基丁酸）PPARγ/維甲酸 X 受體異源二聚體血液中的游離脂肪酸和酮酸含量有所上升 尿素產量上升胰高血糖素樣肽-1
Title: 胰高血糖素 (Glucagon)
Section: 生理作用

胰高血糖素促进分解代谢，生物作用包括：促进肝的糖原分解和糖异生，使血糖增加促进脂肪分解、過多胺基酸和加强脂肪酸氧化導致酮体生成增多——稱為糖異生可轉換額外之胺基酸成簡單碳水化合物，並將不同形式的食物轉換成能量運用。胰高血糖素通常通過促進糖異生和糖原分解來提高血液中葡萄糖的濃度。 胰高血糖素還會減少脂肪組織和肝臟中的脂肪酸合成，並促進這些組織中的脂解作用，這會導致它們將脂肪酸釋放到循環中，在那裡它們可以在需要時分解代謝以在骨骼肌等組織中產生能量。葡萄糖以多醣糖原的形式儲存在肝臟中，糖原是一種葡聚醣（由葡萄糖分子組成的聚合物）。 肝細胞具有胰高血糖素受體。 當胰高血糖素與胰高血糖素受體結合時，肝細胞將糖原轉化為單個葡萄糖分子並將其釋放到血液中，這一過程稱為糖原分解。 當糖原儲備耗盡時，胰高血糖素會促使肝臟和腎臟通過糖異生作用合成額外的葡萄糖。 胰高血糖素關閉肝臟中的糖酵解，使糖酵解中間體轉為用於糖異生。胰高血糖素還通過脂肪分解調節葡萄糖產生的速率。 胰高血糖素在胰島素抑制條件下（如1型糖尿病）誘導人體脂肪分解。胰高血糖素的產生似乎會受中樞神經系統調節，但相關的途徑尚未確定。 有研究指出，在無脊椎動物中，去除眼柄會影響胰高血糖素的產生。 切除淡水龍蝦的眼柄會產生胰高血糖素誘導的高血糖狀況。
Title: 胰高血糖素 (Glucagon)
Section: 歷史

在 1920 年代初期，數個研究指出，將胰腺提取物注射到糖尿病動物體內後，血糖會先短暫升高，隨後才會因胰島素的作用而降低。 1922 年，C. Kimball 和 John R. Murlin 確定了胰腺提取物中導致血糖升高的一種成分，將其命名為“胰高血糖素”（Glucagon），是“葡萄糖激動劑”（Glucose agonist）的合成詞。 在 1950 年代，禮來 (Eli Lilly) 的科學家分離出純胰高血糖素，將其結晶，並確定了其氨基酸序列。 這促使美國醫生 Roger Unger 的小組在 1959 年發展出首個用於檢測胰高血糖素的放射免疫分析法。直到 1970 年代，一種特定的放射免疫測定法被開發出來，人們才更全面地了解它在生理學和疾病中的作用。
Title: TLR9 (Toll-like receptor 9)
Section: abstract

Toll样受体9（英語：Toll-like receptor 9）是由人类基因 TLR9 编码的蛋白质，也被称为CD289（分化簇289，cluster of differentiation 289），是Toll样受体（TLR）家族的成员。
Title: TLR9 (Toll-like receptor 9)
Section: 功能

TLR家族的受体在病原识别与先天免疫的激活中起着基础作用。TLRs are named for the high degree of conservation in structure and function seen between mammalian TLRs and the Drosophila transmembrane protein Toll. TLRs是呈現在細胞表面和胞內間室的跨膜蛋白，用以識別病原體呈現的病原相关分子模式（Pathogen-associated molecular patterns，PAMPs），然後啟動製造先天和获得性免疫所需的细胞因子的信號。 The various TLRs exhibit different patterns of expression. 这一基因通常表达于富含免疫细胞的组织，比如脾、淋巴结、骨髓等。研究指出，在小鼠和人中的TLR9受体可响应细菌DNA中的未甲基化的CpG寡脱氧核苷酸序列来激活先天免疫应答。TLR9可以识别DNA分子中的未甲基化的CpG序列，CpG位点在脊椎动物非常稀少（~1%），但在细菌或病毒基因组中很丰富。TLR9在免疫系统的多种细胞中有表达，如B淋巴细胞、单核细胞、自然杀伤细胞（NK）和浆细胞样树突状细胞。TLR9表达于细胞内，是核内体的组分之一，其功能为当细菌或病毒感染时结合其DNA上的富CpG基序来改变免疫系统的状态。TLR9的信号会导致细胞启动炎症反应，并分泌相关细胞因子，如I型干扰素和IL-12等。
Title: TLR9 (Toll-like receptor 9)
Section: 临床意义

There are new immunomodulatory treatments undergoing testing which involve the administration of artificial DNA oligonucleotides containing the CpG motif. CpG DNA has applications in treating allergies such as asthma, immunostimulation against cancer,  immunostimulation against pathogens, and as adjuvants in vaccines.
Title: TLR9 (Toll-like receptor 9)
Section: 蛋白质相互作用

TLR9 可以与RNF216交互作用发生。它可以被CpG寡脱氧核苷酸激活，如阿托莫德。
Title: 促甲状腺激素受体 (Thyrotropin receptor)
Section: abstract

促甲状腺激素受体（英語：thyrotropin receptor，TSH receptor，TSHR）又称甲促素受体，是一种接受促甲状腺激素（甲促素，thyrotropin）信号，刺激细胞生成甲状腺激素（T4）和三碘甲状腺激素（T3）的跨膜受体。TSHR是整合膜蛋白中G蛋白偶联受体超家族的一员，与Gs蛋白偶合。该受体主要出现在甲状腺上皮细胞的表面。
Title: 促甲状腺激素受体 (Thyrotropin receptor)
Section: 功能

在结合血循的TSH后，G蛋白信号级联反应会激活腺苷酸环化酶（adenylyl cyclase）进而使胞内环腺苷酸（cAMP）浓度升高。环腺苷酸可活化甲状腺细胞各功能层面，包括：碘泵运，甲状腺球蛋白的合成、碘化、胞吞和蛋白酶解，甲狀腺过氧化物酶活性，以及甲狀腺激素释放。
Title: 促甲状腺激素受体 (Thyrotropin receptor)
Section: 另见

弥漫性毒性甲状腺肿
Title: 硫嘌呤甲基转移酶 (Thiopurine methyltransferase)
Section: abstract

硫嘌呤甲基转移酶（英語：Thiopurine methyltransferase或Thiopurine S-methyltransferase，EC 2.1.1.67），又称巯基嘌呤甲基转移酶或巯嘌呤甲基转移酶，简称TPMT，是一种催化硫嘌呤类化合物甲基化的酶。硫嘌呤类药物常用于癌症化学疗法及免疫抑制疗法，因而TPMT的活性会影响使用这类药物时不同患者对药物的敏感性和毒性反应。TPMT在18q染色体上有一个伪基因。
Title: 硫嘌呤甲基转移酶 (Thiopurine methyltransferase)
Section: 药理学

TPMT是硫嘌呤类药物（如硫唑嘌呤、巯嘌呤和硫鸟嘌呤）的代谢中最主要的酶之一，起到的作用是在这类化合物的硫原子上增加一个甲基；这个过程中提供甲基的是S-腺苷甲硫氨酸，后者同时被转化成S-腺苷-L-高半胱氨酸。 TPMT基因的缺陷会让人体无法将这类药物灭活，未代谢的药物因此在体内大量累积，从而引起严重甚至致命的骨髓抑制，表现为贫血、血小板减少症（导致出血）和白细胞减少症（导致感染）等。
Title: 硫嘌呤甲基转移酶 (Thiopurine methyltransferase)
Section: 临床意义

研究显示，临床上大约5%的硫嘌呤类药物疗法由于毒性原因而终止。 一般来说，在使用硫嘌呤类药物前及治疗过程中会多次测量病人的TPMT酶活性，以防止TPMT不活跃者（占总人口约10%）及TPMT无活性者（占总人口约0.3%）在使用这类药物后产生的严重骨髓毒性。 近年来也开始采用基因测试，相对于前者优点在于测试不需要反复进行。不同人种的TPMT基因突变分布情况有着极大的不同。
Title: ZEB1 (ZEB1)
Section: abstract

锌指结构E-box-结合同源框1（Zinc finger E-box-binding homeobox 1）是一个由人类基因ZEB1编码的蛋白质。ZEB1（以前称为TCF8）编码一种带有锌指结构域和同源框结构域的转录因子，结合位点为白细胞介素-2基因转录起始位点上游100个bp处，通过负调控来抑制白介2的表达。。ZEB1和其哺乳动物中的旁系同源蛋白ZEB2都属于同源框转录因子家族中的锌指结构家族中的Zeb家族。ZEB1蛋白质有7个锌指结构和1个同源框结构，见右侧图。
Title: ZEB1 (ZEB1)
Section: 临床意义

基因突变对基因与 后多形角膜营养最近的一项研究建议其作出贡献的作用，在 肺癌 的侵袭和转移的发展。
Title: CD2 (CD2)
Section: abstract

CD2（分化簇2，英語：cluster of differentiation 2）是一个细胞黏附分子，是T细胞和自然杀伤细胞（NK细胞）共有的细胞表面标志物，也称为“T细胞表面抗原T11”（T-cell surface antigen T11）、LFA-2、LFA-3受体、“红细胞受体”（erythrocyte receptor）等。
Title: CXCR5 (CXCR5)
Section: abstract

C-X-C趋化因子受体5（英語：C-X-C chemokine receptor type 5，CXC-R5）也被称为CD185（分化簇185）或伯基特淋巴瘤受体1（英語：Burkitt lymphoma receptor 1，BLR1）是一种G蛋白偶联的七跨膜受体，属于CXC趋化因子受体家族，其配体为趋化因子CXCL13（也被称为BLC）。在人类中，CXC-R5蛋白质由 CXCR5 基因编码。
Title: CXCR5 (CXCR5)
Section: 组织分布与功能

BLR1 / CXCR5 基因特异性表达于伯基特淋巴瘤以及其它淋巴组织，比如淋巴结和脾脏中的淋巴滤泡。该基因对B细胞的迁移起到重要作用。
Title: CXCR5 (CXCR5)
Section: 临床意义

T细胞会表达CD4+CXCR5+以对抗结核杆菌（Mtb）感染。
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: abstract

组织蛋白酶B（英文：Cathepsin B）属于溶酶体半胱氨酸蛋白酶家族，也叫半胱氨酸组织蛋白酶，在细胞内蛋白水解中起重要作用。在人体内的组织蛋白酶B被编码为CTSB基因。组织蛋白酶B的水平在某些癌症、癌前病变和各种其他病理状况中会上调。
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: 结构
Subsection: 基因

CTSB基因位于染色体8p22，由13个外显子组成。CTSB基因位于8p22染色体，由13个外显子组成。CTSB基因的启动子含有一个富含GC的区域，包含许多SP1位点，类似于管家基因。已发现该基因至少有五个编码相同蛋白质的转录变体。
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: 结构
Subsection: 蛋白质

组织蛋白酶B在粗面内质网上合成为339个氨基酸的前酶原，具有17个氨基酸的信号肽。然后将43/46 kDa的组织蛋白酶原B转运到高尔基体，在那里将形成组织蛋白酶B。成熟的组织蛋白酶B由25-26 kDa的重链和5 kDa的轻链组成，它们通过二硫键的二聚体连接。
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: 功能

组织蛋白酶B可增强其他蛋白酶的活性，包括基质金属蛋白酶、尿激酶（丝氨酸蛋白酶尿激酶纤溶酶原激活剂）和组织蛋白酶D。因此，它在细胞外基质成分的蛋白水解、细胞间通讯中断和减少蛋白酶抑制剂的表达方面具有重要作用。它还参与自噬和分解代谢，有造成肿瘤的恶性发展，并可能参与特异性免疫抵抗。此外，它被确定为具有较小的连接酶活性，能够通过酰胺键连接肽片段。
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: 临床意义

组织蛋白酶B可以作为多种癌症的潜在有效生物标志物。. 组织蛋白酶B的过度表达与侵袭性和转移性癌症有关。组织蛋白酶B在新陈代谢过程中在肌肉组织中产生。它能够穿过血脑屏障并且与神经发生有关，特别是在小鼠齿状回中。多种疾病导致组织蛋白酶B水平升高，从而导致许多病理过程，包括细胞死亡、炎症和有毒肽的产生。专注于神经系统疾病，在癫痫啮齿动物模型中的组织蛋白酶 B 基因敲除研究表明，组织蛋白酶B会导致大量因诱发癫痫而发生的凋亡细胞死亡。对诱发癫痫发作的老鼠进行组织蛋白酶B抑制剂治疗，可改善神经系统评分、学习能力，并大大减少神经元细胞死亡和促凋亡细胞死亡肽。同样，在创伤性脑损伤老鼠模型中组织蛋白酶B基因敲除和组织蛋白酶B抑制剂治疗研究表明，组织蛋白酶B是导致神经肌肉功能障碍、记忆丧失、神经元细胞死亡以及增加促坏死与促凋亡细胞死亡肽的关键。在缺血性非人类灵长类动物和啮齿动物模型中，组织蛋白酶B抑制剂治疗可防止脑神经元显着丧失，尤其是在海马体中的神经元。在肺炎链球菌脑膜炎啮齿动物模型中，组织蛋白酶B抑制剂治疗极大地改善了感染的临床过程，并减少了脑部炎症和炎症性白细胞介素-1β （IL1-β）和肿瘤坏死因子-α（TNF-α）。在表达人类前类淀粉蛋白质（APP）的转基因阿尔茨海默症动物模型中，该模型含有在大多数阿尔茨海默症患者或豚鼠中发现的野生型β-分泌酶位点序列，这是人类野生型APP加工的自然模型, 遗传上删除组织蛋白酶B基因或化学上抑制组织蛋白酶B大脑活动导致此类小鼠的记忆缺陷得到显着改善并降低神经毒性全长β淀粉样蛋白(1-40/42)和特别有害的焦谷氨酸β淀粉样蛋白的水平(3-40/42)，这被认为是导致疾病的原因。在一个非转基的因衰老加速的小鼠品系中，它也具有含有野生型β-分泌酶位点序列的APP，用银杏叶提取出的白果内酯，也可以通过组织蛋白酶B抑制剂降低了β淀粉样蛋白。此外，siRNA 沉默或化学抑制具有人类野生型 β-分泌酶活性的原代啮齿动物海马细胞或牛嗜铬细胞中的组织蛋白酶B，可通过调节分泌途径减少β淀粉样蛋白的分泌。CTSB基因的突变与热带胰腺炎（一种慢性胰腺炎）有关。
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: 相互作用

组织蛋白酶B可以与以下物质产生相互作用：组织蛋白酶D胱抑素A胱抑素BS100A10组织蛋白酶B可以被以下物质抑制：硝唑啉CA-074
Title: 组织蛋白酶B (Cathepsin B)
Section: 参见

组织蛋白酶
Title: 抗菌肽 (Cathelicidin antimicrobial peptide)
Section: abstract

抗菌肽（Cathelicidin），係一系列可在巨噬細胞和中性粒細胞的溶酶體中找到的具有抗菌作用的多肽。這種多肽在哺乳動物對侵襲性細菌感染的先天免疫中扮演着重要的角色。抗菌肽家族被歸爲抗微生物肽（antimicrobial peptides ，縮寫爲AMPs）的一種。防禦素則是抗微生物肽家族的另一成員。儘管抗菌肽家族與防禦素具有相同的結構特徵，但它們卻具有高度異質性。抗菌肽家族的成員可通過一個高度穩定的區域（即凱薩林域（cathelin domain））和另一個高度可變的域來表徵。哺乳動物的各個種的抗菌肽之間是互相孤立的。最初，科學家在中性粒細胞中發現了抗菌肽，不過，隨後，科學家發現，在經過細菌或病毒或骨化三醇（維生素D的活性形式）的刺激後，上皮細胞和巨噬細胞中亦會產生抗菌肽。
Title: 抗菌肽 (Cathelicidin antimicrobial peptide)
Section: 特徵

抗菌肽的長度範圍很大，其長度可從12個氨基酸殘基到80個氨基酸殘基。它們的結構也千變萬化。大部分的抗菌肽均爲摺疊成兩親性的α螺旋的長爲23-37個氨基酸的線狀肽。不過也有小部分的抗菌肽長度在12-18個氨基酸之間。這類肽有一到兩個起穩定結構作用的二硫鍵，且擁有β髮夾結構。科學家也有發現長度較長的抗菌肽（長度在39-80個氨基酸殘基之間）。這些長度較長的抗菌肽呈現出重複的脯氨酸基序，形成了延長的聚脯氨酸型結構。抗菌肽與半胱氨酸蛋白酶抑製劑家族有着一級同源性，儘管那些被認爲很重要的氨基酸殘基在這一蛋白酶抑制家族中往往難以找到。
Title: 抗菌肽 (Cathelicidin antimicrobial peptide)
Section: 種類

抗菌肽家族的成員在人類、猴子、小鼠、大鼠、豚鼠、熊貓、豬、牛、青蛙、綿羊、山羊、雞，還有馬體內都有分佈。如今已被確認的抗菌肽有：
Title: 抗菌肽 (Cathelicidin antimicrobial peptide)
Section: 臨床意義

患酒渣鼻的患者體內的抗菌肽水平和角質層胰蛋白酶酵素（SCTEs）水平會升高。在激肽釋放酶7（KLK7）和激肽釋放酶5（KLK5）的共同作用下，抗菌肽能被切割成抗微生物肽LL-37。LL-37過量被認爲是引發酒渣鼻（無論是其哪一亞種）的罪魁禍首之一。抗生素已被用於酒渣鼻的治療，然而，抗生素之所以起作用，或許僅僅是因爲它部分抑制了角質層胰蛋白酶酵素。維生素D能提高的人體內抗菌肽hCAP18的水平，而hCAP18據信能有效降低接受透析的患者因感染而造成的死亡風險。拥有高水平hCAP18蛋白的患者经过一年透析之后能存活并免受致命感染的概率是一般患者的3.7倍。。維生素D能夠增強抗菌肽相關基因的表達，而抗菌肽又對細菌，真菌和病毒具有廣譜抗微生物活性。抗菌肽能在巨噬細胞內的吞噬體與溶酶體融合後快速摧毀原來吞噬體裏的微生物的脂蛋白膜。
Title: 抗菌肽 (Cathelicidin antimicrobial peptide)
Section: 資料庫

針對抗菌胜肽，提供相關資訊的研究型資料庫，如: DRAMP [3] （页面存档备份，存于互联网档案馆）, dbAMP [4] 。 dbAMP 為一個綜合型抗菌胜肽資料庫，其中所包含的資訊有抗菌胜肽蛋白質序列、名稱、物種來源、抗菌物種分類、抗菌胜肽的物理性質、是否經實驗研究證明以及蛋白質結構分析與圖形化等資訊，此些資料庫同時也提供抗菌胜肽等預測工具，供使用者瀏覽、分析及研究應用。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: abstract

CCAAT/增强子结合蛋白α，简称C/EBP-α或CEBPA是一种由人类CEBPA基因编码的蛋白质。CEBPA是参与某些血细胞分化的转录因子。有关基因增强子中的CCAAT结构基序和CCAAT/增强子结合蛋白的详细信息，请参见特定页面。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 功能

这种无内含子基因编码的蛋白质是一种bZIP转录因子，它可以作为同源二聚体与某些启动子和基因增强子结合。它还可以与相关蛋白C/EBP-β和C/EBP-γ以及不同的转录因子如c-Jun形成异二聚体。编码的蛋白质是脂肪细胞生成和这些细胞中脂质积累以及肝脏中葡萄糖和脂质代谢的关键调节因子。该蛋白质已被证明与启动子结合并调节编码瘦蛋白的基因的表达，瘦蛋白是一种在体重稳态中起重要作用的蛋白质。此外，编码的蛋白质可以与CDK2和CDK4相互作用，从而抑制这些激酶并导致培养的细胞停止分裂。此外，CEBPA对骨髓谱系定型至关重要，因此对于正常成熟粒细胞的形成和异常急性骨髓性白血病的发展都是必需的。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 常见突变

CEBPA突变可分为两大类。一类突变通过改变其COOH末端碱性亮氨酸拉链结构域来阻止CEBPA的DNA结合。另一类突变破坏了CEBPA的NH2末端的翻译。 CEBPA突变导致CEBPA活性降低，有助于骨髓前体的转化。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 相互作用

CEBPA已被证明与周期蛋白依赖性激酶2相互作用和周期蛋白依赖性激酶4。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 临床意义

CEBPA的突变已被证明与成人和儿童急性骨髓性白血病患者的良好结果有关。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 临床意义
Subsection: 在急性骨髓性白血病中的意义

急性骨髓性白血病的特征在于造血祖细胞的遗传异常。这包括原始细胞的过度增殖，以及阻止粒细胞的造血。已经表明，抑制CEBPA表达和阻断CEBPA会阻止骨髓祖细胞的分化。出于这个原因，CEBPA在粒细胞分化过程中的作用和CEBPA作为肿瘤抑制基因的作用在急性髓细胞白血病的预后中至关重要。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 临床意义
Subsection: CEBPA突变的预后意义

CEBPA在未成熟粒细胞的分化中非常重要。CEBPA基因的突变已被证明在急性骨髓性白血病患者的白血病发生和预后中起关键作用。在最近的研究中，在7%到15%的急性骨髓性白血病患者中发现了CEBPA突变。在这些急性骨髓性白血病患者中看到的三种不同类型的突变包括种系N末端突变、N末端框移突变和C末端突变。这些突变最常见于急性骨髓性白血病M1或M2。许多报道将CEBPA突变与急性骨髓细胞白血病的良好结果联系起来。这是因为这些突变可能会导致这些患者的分化停滞。有CEBPA突变的患者比没有突变的患者有更长的缓解持续时间和生存时间。因此，CEBPA突变的存在与疾病进展的更有利过程直接相关。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 临床意义
Subsection: 在实体瘤中的意义

最近显示，CEBPA远端启动子区域的表观遗传修饰导致胰腺癌细胞、肺癌和头颈部鳞状细胞癌中CEBPA表达下调。
Title: CEBPA (CEBPA)
Section: 临床意义
Subsection: CEBPA的甲基化作为急性骨髓性白血病患者的预后生物标记

最近的一项研究发现，较高水平的CEBPA甲基化与治疗反应成正比。完全反应率与CEBPA甲基化水平成比例增加。出于这个原因，有人提出CEBPA的甲基化可能是急性髓细胞白血病预后中非常有用的生物标记。
Title: 组织蛋白酶C (Cathepsin C)
Section: abstract

组织蛋白酶C（EC 3.4.14.1）也称为二肽基肽酶I（DPP-I，酶学委员会接受的名字），是一种溶酶体外切半胱氨酸蛋白酶，属于肽酶C1蛋白质家族，是半胱氨酸组织蛋白酶的一个亚组。在人类中，它由CTSC基因编码。
Title: 组织蛋白酶C (Cathepsin C)
Section: 功能

组织蛋白酶C似乎是激活免疫/炎症细胞中许多丝氨酸蛋白酶的中心协调因子。组织蛋白酶C催化从蛋白质和肽底物的N端切除二肽，除非N端的胺基被阻断切割位点位于脯氨酸残基的任一侧N端残基是赖氨酸或精氨酸肽或蛋白质的结构阻止从N端进一步消化。
Title: 组织蛋白酶C (Cathepsin C)
Section: 结构

编码大鼠、人、鼠类、牛、狗和两种血吸虫组织蛋白酶C的cDNA已被克隆和测序，表明该酶是高度保守的。人和大鼠组织蛋白酶C的cDNA编码前体（前组织蛋白酶C），包括24个残基的信号肽、205个（大鼠组织蛋白酶C）或206个（人组织蛋白酶C）残基的前区和233个残基的催化结构域，其中含有催化残基，与木瓜蛋白酶和许多其他组织蛋白酶的成熟氨基酸序列有30至40%的相同性，包括组织蛋白酶B、H、K、L和S。通过多肽链的至少四次切割，将已翻译的前组织蛋白酶原C加工成成熟形式。信号肽在酶原（组织蛋白酶原C）的易位或分泌过程中被去除，并且保留在成熟酶中的大的N端前区片段（也称为排斥域）与催化分离通过切除前区的一个较小的C端部分，称为激活肽。通过催化结构域的切割产生约164个残基的重链和约69个残基的轻链。与木瓜蛋白酶家族的其他成员不同，成熟的组织蛋白酶C由四个亚基组成，每个亚基由N端前区片段、重链和轻链组成。前区片段和重链都被糖基化。
Title: 组织蛋白酶C (Cathepsin C)
Section: 临床意义

编码蛋白质的缺陷已被证明是导致掌跖角化-牙周破坏综合征的原因，这是一种以掌跖角化和牙周炎为特征的常染色体隐性遗传病。组织蛋白酶C是激活炎症细胞中颗粒丝氨酸肽酶的关键酶，例如中性粒细胞中的弹性蛋白酶和组织蛋白酶G，以及肥大细胞中的糜酶和类胰蛋白酶。在许多炎性疾病中，例如类风湿性关节炎、慢性阻塞性肺病、炎症性肠病、哮喘、败血症和囊性纤维化，发病机制的很大一部分是由这些炎性蛋白酶中的一些活性增加引起的。一旦被组织蛋白酶C激活，蛋白酶就能够降解各种细胞外基质成分，从而导致组织损伤和慢性炎症。
Title: SIN3A (SIN3A)
Section: abstract

成对两亲性螺旋蛋白SIN3A（英語：Paired amphipathic helix protein Sin3a）是一个由人类基因SIN3A编码的蛋白质。
Title: SIN3A (SIN3A)
Section: 功能

SIN3A是一种转录调控蛋白，包含有成对两亲性螺旋结构域（paired amphipathic helix，PAH），对蛋白质互作非常重要。
Title: SIN3A (SIN3A)
Section: 互作

SIN3A与下列蛋白有相互作用：
Title: SIN3A (SIN3A)
Section: 另见

Transcription coregulator
Title: 尿酸氧化酶 (Urate oxidase)
Section: abstract

尿酸氧化酶（英語：Urate oxidase，简称UO，曾称为尿酸酶，EC 1.7.3.3）是一种催化尿酸氧化为5-羟基异尿酸的酶：尿酸 + O2 + H2O → 5-羟基异尿酸 + H2O2 → 尿囊素 + CO2
Title: 次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核苷轉移酶 (Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase)
Section: abstract

次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核苷轉移酶（Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase，簡稱HGPRT）為人體內一個轉譯自HPRT1基因的酵素HGPRT為一種轉移酶，可以催化將次黃嘌呤轉換為肌苷酸（IMP），也可將鳥嘌呤的反應轉為單磷酸鳥苷。這兩個反應都是將PRPP的5-磷酸核苷轉移至嘌呤上。HGPRT在核苷酸再利用合成途徑中扮演重要角色。
Title: 次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核苷轉移酶 (Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase)
Section: 功能

HGPRT催化下列反應：HGPRTase functions primarily to salvage purines from degraded DNA to reintroduce into purine synthetic pathways. In this role, it catalyzes the reaction between guanine and phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP) to form GMP, or between hypoxanthine and phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP) to form inosine monophosphate.
Title: 次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核苷轉移酶 (Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase)
Section: Substrates and inhibitors

Comparative homology modelling of this enzyme in L. donovani suggest that among all of the computationally screened compounds, pentamidine, 1,3-dinitroadamantane, acyclovir and analogs of acyclovir had higher binding affinities than the real substrate (guanosine monophosphate).
Title: 次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核苷轉移酶 (Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase)
Section: 疾病中的角色

此基因的突變往往導致高尿酸血症：一些男性帶有部分程度的HGPRT缺陷（約低於正常活動量20%）並因此導致血液中高濃度的尿酸。隨之而來的是痛風以及腎結石。這症狀稱為凱利-塞米勒症候群。萊希-尼亨症候群起源由HPRT1突變導致的HGPRT缺陷。某些基因突變可能導致痛風。發病的風險與hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase的缺陷程度成正比。HPRT expression on the mRNA and protein level is induced by hypoxia inducible factor 1 (HIF1A).  HIF-1 is a transcription factor that directs an array of cellular responses that are used for adaptation during oxygen deprivation.  This finding implies that HPRT is a critical pathway that helps preserve the cell's purine nucleotide resources under hypoxic conditions as found in pathology such as myocardial ischemia.The in silico and in-vitro correlation of these compounds were test in Leishmania HGPRT and validates the result.
Title: 次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核苷轉移酶 (Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase)
Section: Hybridomas

Hybridomas are immortal (immune to cellular senescence), HGPRT+ cells that result from fusion of mortal, HGPRT+ plasma cells and immortal, HGPRT− myeloma cells. They are created to produce monoclonal antibodies in biotechnology. HAT medium inhibits de novo synthesis of nucleic acids, killing myeloma cells that cannot switch over to the salvage pathway, due to lack of HRPT1. The plasma cells in the culture eventually die from senesence, leaving pure hybridoma cells.
Title: 促血小板生成素 (Thrombopoietin)
Section: abstract

促血小板生成素（英語：Thrombopoietin，縮寫爲「THPO」），亦作「巨核細胞生長衍生因子」（MGDF），是一種人體內由促血小板生成素（THPO）基因編碼的類激素。其化學本質爲糖蛋白，主要由腎臟和肝臟分泌，能刺激可以產生大量血小板的巨核細胞的形成和分化，進而促進血小板的生成。這種蛋白質是MLP/C_MPL的配體。MLP/C_MPL是一種骨髓增生性白血病病毒癌基因的表達產物。
Title: 促血小板生成素 (Thrombopoietin)
Section: 編碼基因

編碼促血小板生成素的基因位於人3號染色體的長臂上（q26.3-27）。某些白血病患者和某些遺傳性血小板增多症患者的該區段基因處存在異常。该基因的前155個鹼基對與紅血球生成素同源。
Title: 促血小板生成素 (Thrombopoietin)
Section: 功能和調節方式

肝臟中的實質細胞和肝竇內皮細胞、腎臟中的近曲小管細胞能合成促血小板生成素。另外，橫紋肌細胞和骨髓基質細胞也能合成少量的促血小板生成素。在肝臟中，白細胞介素6（IL-6）能夠促進促血小板生成素的分泌。促血小板生成素能夠促進巨核細胞的成熟和血小板的形成，不過通過去除促血小板生成素受體的研究卻表明這種激素亦有促進造血的功能。促血小板生成素分泌過程中存在的負反饋調節與內分泌學中大部分的反饋調節機制都不一樣：負反饋效應是直接作用於激素本身的——MPL受體（CD 110）能將促血小板生成素綁定到血小板上等待分解，從而抑制其與巨核細胞的結合。上述的調節機制使得人體內的促血小板生成素含量能夠達到相對穩定的狀態。
Title: 促血小板生成素 (Thrombopoietin)
Section: 臨床應用

儘管科學家進行了大量的實驗，但促血小板生成素到目前爲止在臨床上還沒有發現療效。理論上講，促血小板可能可以應用於血小板的捐獻、骨髓抑制性化療後血小板數目的恢復等方面。有關修改重組促血小板生成素的實驗使健康的志願者體內產生針對內源型血小板生成素的抗体，进而患上血小板減少症，之後實驗就停止了。隨後，科學家轉爲採用羅米斯亭和艾曲波帕這兩種與促血小板生成素結構不同，但作用機理相同的藥物。目前，科學家正在研究一種四價肽類的化合物和一些小分子的藥劑，以及一些c-Mpl的非肽類配體類藥劑，來充當促血小板生成素的代用品。
Title: 促血小板生成素 (Thrombopoietin)
Section: 發現

1994年，5個獨立的研究小組成功克隆出了促血小板生成素。在促血小板生成素被研究清楚之前長達30年的時間裏，它的功能都被認爲是與細胞表面受體c-Mpl相連，在舊的出版物中，促血小板生成素甚至被稱爲「c-Mpl 配體」（c-Mpl ligand）。促血小板生成素是I類造血細胞因子之一。
Title: 促卵泡激素受体 (Follicle-stimulating hormone receptor)
Section: abstract

促卵泡激素受体（英語：follicle-stimulating hormone receptor，FSH receptor，FSHR）是一种在卵巢、子宫和睾丸中发现的G蛋白偶联受体（GPCR），其激活是在繁殖期间的荷尔蒙运作所需的。
Title: 促卵泡激素受体 (Follicle-stimulating hormone receptor)
Section: FSHR基因

FSHR 基因位于人的2號染色體上p21区，长约2080个核苷酸。
Title: 促卵泡激素受体 (Follicle-stimulating hormone receptor)
Section: 历史

馬丁·羅德貝爾与艾爾佛列·古曼·吉爾曼因发现G蛋白系统而获得1994年的诺贝尔生理学或医学奖。
Title: 促卵泡激素受体 (Follicle-stimulating hormone receptor)
Section: 另见

黄体生成素/绒毛膜促性腺激素受体
Title: ABCC11 (ABCC11)
Section: abstract

ABCC11（ATP结合盒转运体C亚家族11号成员）又叫MRP8（多药物抗性-相关8号蛋白），是从细胞内部运出一些分子的载体蛋白。在人类是由ABCC11基因编码的蛋白。这个基因决定人类耳垢的类型（干或湿）和腋下體味（过度顶浆分泌造成的汗味）。
Title: CXCL10 (CXCL10)
Section: abstract

CXCL10（英語：C-X-C motif chemokine 10）是一小分子的细胞因子属于CXC趋化因子家族，又被称作“干扰素伽玛诱导的10千道尔顿蛋白”（10 kDa interferon-gamma-induced protein，IP-10） 。干扰素伽玛可以在多种细胞（如巨噬细胞 ，单核细胞 ，内皮细胞和成纤维细胞）中诱导CXCL10的表达。CXCL10的功能包括对T细胞和单核细胞的细胞趋化作用，促进T细胞黏附于内皮细胞，抗肿瘤，及血管新生。人类的CXCL10基因与CXCL9，CXCL11的基因相邻聚集在第四染色体上。CXCL10, CXCL9和CXCL11结合趋化因子受体CXCR3而起其细胞趋化作用 。
Title: CXCL10 (CXCL10)
Section: 参见

趋化因子CXCR3CXCL9CXCL11
Title: CXCL1 (CXCL1)
Section: abstract

CXCL1（英語：Chemokine (C-X-C motif) ligand 1）是一小分子的细胞因子属于CXC趋化因子家族。又被称作生长调节致癌基因α (Growth-regulated oncogene alpha, GROα)。 趋化因子CXCL1是由巨噬细胞，中性粒细胞和上皮细胞表达的。趋化因子CXCL1对中性粒细胞有细胞趋化作用。CXCL1结合到趋化因子受体CXCR2上而起细胞趋化作用。人类的CXCL1与许多CXC类的趋化因子基因相邻聚集在第四染色体上 。CXCL1的主要作用包括新血管形成、炎症反应、伤口愈合和肿瘤形成。
Title: CXCL1 (CXCL1)
Section: 参见

CXCR2趋化因子
Title: 巢蛋白 (Nestin (protein))
Section: abstract

巢蛋白（Nestin）是一种组成VI型中间纤维的蛋白质，最初作为一种神经上皮干细胞的标记蛋白得到发现，其英语名称“Nestin”即为“neuroepithelial stem cell protein”（意为神经上皮干细胞蛋白）缩写。人类巢蛋白由NES基因编码。在胚胎发育过程中，巢蛋白主要在原条、原结等区域表达，与神经系统发育密切相关。除了在神经上皮干细胞中表达外，巢蛋白在毛囊干细胞、皮肤的血管网络中也有表达。
Title: 巢蛋白 (Nestin (protein))
Section: 参见

中间纤维
Title: 尿調理素 (Uromodulin)
Section: abstract

尿調理素（uromodulin），又稱Tamm–Horsfall蛋白（Tamm–Horsfall glycoprotein，THP），為一種醣蛋白。該蛋白由 UMOD 基因轉譯而成。尿調理素為人類正常尿液中最主要的蛋白質。
Title: 尿調理素 (Uromodulin)
Section: 基因

人類的 UMOD 基因位於第16對染色體，該基因可能存在許多不同種變異，但目前已報導的全蛋白序列僅有兩種。大多數人屬於這兩種蛋白。
Title: 尿調理素 (Uromodulin)
Section: 蛋白質

尿調理素屬於多醣磷脂肌醇錨定物醣蛋白，在哺乳動物中主要由腎臟的亨耳氏套粗上升支產生。尿調理素的單體約為85 kDa，在尿液中則常聚合成數百萬 Da 的大分子。該蛋白在低pH值時會形成膠狀型態，為正常人類尿液中最主要的蛋白質。尿調理素為尿液管型的主要成分。
Title: 尿調理素 (Uromodulin)
Section: 功能

尿調理素被轉譯完成後，會藉由外結構域中的醣磷脂肌醇鍵與膜相接，剩下的部分會暴露於亨耳氏套的管腔中。當醣磷脂肌醇鍵被打斷後，尿調理素便會進入尿液中。尿調理素可能可以抑制尿鈣造成結石，或是防止細菌造成的泌尿道感染。目前有關尿調理素的功能尚不清楚。有研究發現，尿調理素可能扮演運輸的角色。另外一份研究則顯示該蛋白可能具有抗菌的功能：大腸桿菌的MS 性菌毛或菌毛對於甘露糖相當敏感，而尿調理素側鏈中的甘露糖結構則可以抓住大腸桿菌的菌毛。該蛋白也可能在急性腎損傷時具有抑制發炎的功能。
Title: 尿調理素 (Uromodulin)
Section: 臨床意義

尿調理素、尿橋蛋白，以及腎鈣蛋白為目前已知三種可能影響腎鈣結石的醣蛋白。尿調理素雖然為腎結石的成分之一，但其對於腎結石的角色目前仍未有定論。但目前已知尿調理素過低是預測腎結石的良好指標。
Title: 神经营养因子-3 (Neurotrophin-3)
Section: abstract

神经营养因子-3（英文: Neurotrophin-3，NT-3）是一种由人类NTF3基因编码的蛋白质。该蛋白属于神经生长因子（NGF）家族，对于中枢神经系统和周围神经系统的特定神经元有调控活性；除此以外它可以支持已存活的神经细胞的生存和分化，并促进新产生的神经元的生长和分化。NT-3是第三种被人们所知的神经营养因子，前两种为神经生长因子（NGF）和脑源性神经营养因子（BDNF）。