shintaro-ozaki/entity-explanation huggingface dataset:
Title: RPTOR (RPTOR)
Section: 臨床的意義
Subsection: 創薬標的として

mTORは2種類の異なる複合体として存在する。mTORがRICTORと結合している際には、その複合体はmTORC2と呼ばれ、ラパマイシンに対する感受性を持たない。しかし、RPTORとの結合によってmTORC1が形成された際にはラパマイシンに対する感受性を持つ。ラパマイシンはヒトで免疫抑制効果を示すマクロライドであり、細胞内の受容体であるFKBP12に結合してmTORを阻害する。多くのがんでは、AKTシグナルの過剰な活性化によってmTORシグナルが増大しているため、ラパマイシンはPTENが不活性化されているがんに対しては抗がん作用を示すと考えられている。CCI-779、RAD001、AP23573などラパマイシンアナログを用いた臨床試験が多数進行中である。初期の報告では、腎細胞がん、乳がん、非小細胞性肺がんに対する有望性が示されている。
Title: VCAM1 (VCAM-1)
Section: abstract

VCAM1または血管細胞接着分子1（けっかんさいぼうせっちゃくぶんし1、英: vascular cell adhesion molecule 1）は、ヒトではVCAM1遺伝子によってコードされるタンパク質である。CD106（cluster of differentiation 106）としても知られる。VCAM1は細胞接着分子として機能する。
Title: VCAM1 (VCAM-1)
Section: 構造

VCAM1には6つまたは7つの免疫グロブリンドメインが存在し、大小の血管において血管内皮細胞がサイトカインによって刺激された後にのみ発現する。ヒトでは選択的スプライシングを受け、2つの異なるアイソフォームをコードするRNA転写産物が生じることが知られている。VCAM1は細胞表面のシアロ糖タンパク質であり、免疫グロブリンスーパーファミリーに属するI型膜貫通タンパク質である。
Title: VCAM1 (VCAM-1)
Section: 機能

VCAM1はリンパ球、単球、好酸球、好塩基球の血管内皮への接着を媒介する。白血球-内皮細胞間のシグナル伝達にも機能し、アテローム性動脈硬化や関節リウマチの発症にも関与している可能性がある。サイトカインによる内皮細胞でのVCAM1のアップレギュレーションは、遺伝子の転写の増加（TNF-α、IL-1などへの応答）とmRNAの安定化（IL-4などへの応答）によって行われる。VCAM1遺伝子のプロモーター領域には機能的なNF-κB結合部位がタンデムに存在している。VCAM1の発現は24時間以上維持される。VCAM1タンパク質は、インテグリンβ1サブファミリーのVLA-4（インテグリンα4β1）に対する内皮細胞のリガンドである。VCAM1の発現は平滑筋細胞など他の細胞種でも観察される。エズリンやモエシンと相互作用することも示されている。VCAM1は間葉系幹細胞の一部の細胞表面にも存在している。
Title: VCAM1 (VCAM-1)
Section: 薬理学

ある種の悪性黒色腫の細胞は血管内皮に接着するためにVCAM1を利用する。VCAM1はアテローム性動脈硬化部位への単球のリクルートに関与している可能性があり、また炎症を起こした脳でも高度に発現している。これらの理由により、VCAM1は薬剤標的としての可能性がある。
Title: CDKN1C (Cyclin-dependent kinase inhibitor 1C)
Section: abstract

CDKN1C（cyclin-dependent kinase inhibitor 1C）またはp57KIP2は、ヒトではCDKN1Cインプリンティング遺伝子によってコードされるタンパク質である。
Title: CDKN1C (Cyclin-dependent kinase inhibitor 1C)
Section: 機能

CDKN1C遺伝子はヒトの11番染色体（11p15）に位置し、cip/kip遺伝子ファミリーに属する。CDKN1CはいくつかのG1期サイクリン/CDK複合体に強固に結合する阻害因子、そして細胞増殖の負の調節因子である。CDKN1Cの変異は散発性がんやベックウィズ・ヴィーデマン症候群への関与が示唆されており、CDKN1Cががん抑制因子であることが示唆される。
Title: CDKN1C (Cyclin-dependent kinase inhibitor 1C)
Section: 臨床的意義

CDKN1C遺伝子の変異は細胞周期の制御の喪失をもたらし、無制御な細胞増殖を引き起こす可能性がある。p57KIP2はベックウィズ・ヴィーデマン症候群と関係しており、この疾患は小児期の腫瘍形成リスクの増加によって特徴づけられる。この遺伝子の機能喪失変異はIMAGe症候群（Intrauterine growth restriction, Metaphyseal dysplasia, Adrenal hypoplasia congenita, and Genital anomalies）とも関係していることが示されている。CDKN1C遺伝子は父親由来のアレルがインプリンティング（サイレンシング）されている遺伝子であり、父親由来のDNAのみから構成される全胞状奇胎の細胞ではp57KIP2の発現がみられない。そのため、p57KIP2の免疫組織染色を胞状奇胎の診断に利用することができる。
Title: CDKN1C (Cyclin-dependent kinase inhibitor 1C)
Section: 相互作用

CDKN1Cは次に挙げる因子と相互作用することが示されている。LIMK1MYBL2MyoDPCNA
Title: SMN2 (SMN2)
Section: abstract

SMN2（survival of motor neuron 2、運動神経細胞生存遺伝子2）は全長および切断型SMNタンパク質をエンコードする遺伝子である。
Title: SMN2 (SMN2)
Section: SMN2

SMN2は染色体5q13に存在する500kbの逆位重複領域に存在する遺伝子である。この重複領域は最低でも4つの遺伝子と繰り返し要素を含み、再構成と欠失を生じやすい。この領域の繰り返し構造と複雑さは、ゲノム領域の構成を決定することを困難にしている。テロメア側のコピーであるSMN1とセントロメア側のコピーであるSMN2遺伝子はほぼ同一であり、同じタンパク質をエンコードする。2つの遺伝子の重要な違いは、エクソン7に位置する単一のヌクレオチドであり、これはエクソンスプライシングエンハンサーと考えられている。このヌクレオチドの違いにより、SMN2遺伝子の80-90%の転写産物が切断型で生物学的な機能を持たない不安定型 (Δ7SMN) となり、たった10-20%の転写産物が全長タンパク質 (fl-SMN) となる。SMN1とSMN2の両方の遺伝子の9つのエクソンは、歴史的にエクソン1、2a、2b、3-8と命名されている。遺伝子変換現象が2つの遺伝子に関連しており、それぞれの遺伝子のコピー数のばらつきをもたらしていると考えられている。
Title: SMN2 (SMN2)
Section: 臨床的意義

SMN1の変異は脊髄性筋萎縮症を引き起こすが、SMN2の変異ではこの病気は起きない。SMN2のコピー数が多いほどこの病気の症状は軽減される傾向にある。
Title: ヘファエスチン (Hephaestin)
Section: abstract

ヘファエスチンもしくはヘファスチン（英: hephaestin、HEPH）は、ヒトではHEPH遺伝子にコードされるタンパク質である。
Title: ヘファエスチン (Hephaestin)
Section: 機能

ヘファエスチンは鉄、そしておそらく銅の代謝と恒常性に関与している。ヘファエスチンは銅依存性膜貫通型フェロキシダーゼであり、腸細胞から血液循環への鉄輸送を担う。ヘファエスチンは腸絨毛の細胞では側底膜に局在しているが、腸陰窩の細胞ではほとんど検出されない。ヘファエスチンは鉄(II)イオン（Fe2+）を鉄(III)イオン（Fe3+）に変換し、側底膜に位置する鉄トランスポーターであるフェロポーチンとおそらく協働して鉄排出を媒介している。ヘファエスチンは結腸、脾臓、腎臓、乳房、胎盤、骨梁の細胞でも検出されるが、これらの組織における役割は確立されていない。ヘファエスチンは、銅の解毒と貯蔵に関与する血清デヒドロゲナーゼタンパク質であるセルロプラスミンとの相同性がみられる。ヘファエスチンは1158アミノ酸からなる前駆体から形成される1135アミノ酸のタンパク質で、130.4 kDaである。単量体当たり、6個の銅イオンを結合することが予測されている。
Title: ヘファエスチン (Hephaestin)
Section: 発見

ヘファエスチンは1999年にカリフォルニア大学バークレー校のChristopher D. Vulpeらによって初めて同定された。この新たに見つかったタンパク質は、ギリシア神話の鍛冶の神であるヘーパイストス（Hephaestus）から命名された。ヘファエスチンに関する知見の多くは、マウスの鉄代謝の遺伝的変異に関する研究から得られたものである。ヘファエスチンはsla（sex-linked anemia）マウスの研究から同定された。このマウスは粘膜からの鉄分の取り込みは正常であるものの、腸細胞から血液循環への輸送に欠陥がみられる。slaマウスではHeph遺伝子の部分的欠失により、194アミノ酸分切り詰められたタンパク質の発現が引き起こされる。この切り詰められたヘファエスチンタンパク質は、検出と定量が可能な最低限度のフェロキシダーゼ活性を維持していることが研究から示唆されている。このことから、sla表現型でみられる鉄排出の低下には代替的因子が寄与している可能性が生じている。タンパク質の切り詰めに加え、鉄欠乏sla表現型はヘファエスチンの細胞内局在の変化によって説明される可能性もある。野生型のヘファエスチンは核周囲と側底膜に局在している。対照的に、sla型ヘファエスチン核周囲にのみ局在し、側底膜にはほとんど検出されない。ヘファエスチンの機能が側底膜を介した鉄の排出であることを考えると、この局在の変化はslaマウスでみられる腸での鉄の蓄積と全身的な鉄欠乏の説明となる可能性がある。推定膜貫通ドメインを欠いたヒトヘファエスチンは、2005年にブリティッシュコロンビア大学のTanya Griffithsらによって初めて組換え発現が行われた。この組換えヒトヘファエスチン（rhHp）は銅を結合していることが誘導結合プラズマ質量分析を用いて明らかにされ、セルロプラスミンなど他の青色マルチ銅オキシダーゼと同じく約610 nmに最大吸光を示した。硫酸アンモニウム鉄(II)を基質として用いた活性測定によって、rhHpのFe(II)に対するフェロキシダーゼ活性のKMは2.1 μMであることが示された。
Title: ヘファエスチン (Hephaestin)
Section: 構造

ヘファエスチンは、哺乳類のセルロプラスミン、酵母のFet3やFet5、細菌のアスコルビン酸オキシダーゼなどともに、銅オキシダーゼファミリーを構成する。ヘファエスチンと血清タンパク質セルロプラスミンのアミノ酸配列は50%同一であるが、ヘファエスチンのC末端には膜貫通ドメインと短い細胞質テールをコードする86アミノ酸からなる配列が含まれている。セルロプラスミンの構造や反応速度論は広く研究が行われているが、ヘファエスチンに関する研究はまだ同じレベルには達していない。セルロプラスミンに関する結晶学的データを用いてヘファエスチン構造の比較モデルが作製されており、こうした研究からヘファエスチンの酵素機能に重要な構造的特徴の多くがセルロプラスミンとの間で保存されていることが示唆されている。特に、ジスルフィド結合の形成に関与するシステイン残基、銅の結合に関与するヒスチジン残基、基質である鉄の結合に関与する残基は共通である。
Title: ヘファエスチン (Hephaestin)
Section: 調節

ヘファエスチンの発現調節や、鉄の代謝や恒常性といったより大局的観点におけるヘファエスチンの役割に関しては、活発な研究が続いている領域である。一部の研究では、鉄分の摂取や貯蔵が十分な場合にはDMT1、フェロポーチン（IREG1）、ヘファエスチンのダウンレギュレーションが引き起こされ、腸細胞から血液循環への鉄の吸収が最小化される、という腸における鉄輸送の局所的・全身的制御機構が示唆されている。逆に、鉄分の摂取や貯蔵が少ない場合にはこれらがアップレギュレーションされ、腸細胞における鉄分の摂取と血液循環への輸送能力が高まる。
Title: ヘファエスチン (Hephaestin)
Section: 生物学や疾患との関係

ヘファエスチンとヒトの疾患との関係はまだ示されていない。一方マウスモデルでは、ヘファエスチンの腸特異的ノックアウトと全身でのノックアウトはどちらも同様に十二指腸の腸細胞で重度な鉄蓄積を引き起こす一方、小球性・低色素性貧血が生じることから全身的には鉄欠乏が引き起こされていることが示されている。両系統で表現型が共通していることは、全身的な鉄恒常性の維持に腸のヘファエスチンが重要な役割を果たしていることを示唆している。しかしながら、どちらの系統も生存可能であるため、ヘファエスチンは生存に必要不可欠ではなく、生存を維持する他の補償機構が存在している可能性が高い。腸から血液循環の鉄輸送に加えて、フェロキシダーゼは網膜細胞からの鉄排出の促進にも重要な役割を果たしているようである。ヘファエスチンやセルロプラスミンそれぞれ単独の欠損では網膜への鉄蓄積は生じないようであるが、両者を共に欠損した場合には加齢に伴う網膜色素上皮の肥厚や網膜への鉄の蓄積といった、黄斑変性と一致する特徴が引き起こされることがマウスモデルでの研究から示唆されている。ヘファエスチンはマウスやヒトの網膜色素上皮細胞、ラットのミュラー細胞株であるrMC-1細胞でも検出されており、ミュラー細胞では内境界膜に隣接した終足（endfoot）で最も高い発現がみられる。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: abstract

Hsp47（熱ショックタンパク質 (Heat shock protein) 47）は、コラーゲンに関し、人間のタンパク質シャペロンの１つとして機能するセルピンである。SERPINH1 としても知られる。熱ショックタンパク質としては、1986年に初めて報告された。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 概要

Hsp47 は、コラーゲン分子と結合して、コラーゲン分子の凝集を防ぎ、そのフォールディングをサポートする分子シャペロンである。熱ショックにより小胞体において発現量が上昇する。Hsp47 は小胞体においてコラーゲン分子と結合し、シス・ゴルジ網において解離して、小胞体に戻ってくる。Hsp47 の欠損又は変異により、コラーゲンの生成の不全が生じ、胎生致死や骨形成不全症となる。一方、Hsp47 の機能が正常であっても、多くの病気において、コラーゲンの異常生成との関係がみられる。また、がん治療の標的の1つであるIRE1α との相互作用が指摘されるなど、コラーゲン分子の産生とは関係がない機能の存在が発見されており、新たな広がりをみせている。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 機能

Hsp47 はセリンプロテアーゼ阻害剤のスーパーファミリーの一員である。熱ショックにより小胞体において発現が誘発される。そのような細胞が I 型コラーゲンおよび III 型コラーゲンを合成し、分泌する。このタンパク質は本来小胞体内腔に局在し、コラーゲンの三重らせん構造に結合する。それゆえ、コラーゲン分子の成熟に関与する分子シャペロンであると考えられている。Hsp47 は、結果正しくフォールディングされなかった（ミスフォールディングされた）プロコラーゲンの凝集を防ぐ機能を有する。Hsp47 が欠損すると、コラーゲン繊維や基底膜の形成不全を引き起こし、マウスは生まれる前に死亡する。Hsp47 は I 型コラーゲンのフォールディングに欠かせない要素である。Hsp47 は分子シャペロンとしてはコラーゲンにのみ結合する、すなわち基質特異性を有すると考えられている。欠損しないまでもある種の変異が発生した Hsp47 は骨形成不全症を引き起こすことが知られている。Hsp47 に対する自己抗体が関節リウマチの患者に見受けられる。他にも、Hsp47 がゴルジ体ストレスによる細胞死を抑制する機能を有する可能性が報告されている。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 相互作用

Hsp47 は I 型ないし V 型のコラーゲンと相互作用することが示されている。Hsp47 は、その N 末端から見て、プロコラーゲンの少なくともトレオニン（プロリンなども可）残基-グリシン残基-X残基（ここは何でもよい）-アルギニン残基の並びを認識して結合すると考えられている。計算シミュレーションでは、さらにその 1 つ前（すなわち、アルギニン残基から見て 4 つ前）はフェニルアラニン残基またはプロリン残基が好ましいとされる。このうち、アルギニン残基が一番、次にトレオニン残基が重要であるとされる。一方、Hsp47 側は、222 番（以下、いずれもイヌにおける配列順による）のアルギニン残基、303 番のアラニン残基、305 番のセリン残基、381 番の ロイシン残基、383 番のチロシン残基、385 番のアスパラギン酸残基が結合に関与する。この中では、プロコラーゲン側のアルギニン残基と塩橋を形成するアスパラギン酸残基及びトレオニン残基等と塩橋を形成するアルギニン残基が特に重要であるということができる。また、後述するように、Hsp47 が pH の低下によりプロコラーゲンから離れるという事実から、273 番と 274 番の両ヒスチジン残基が pH の低下によるプロコラーゲンからの離脱の点で重要な役割を果たすと考えられる。さらに、209 番のヒスチジン残基が未成熟なプロコラーゲンの放出を防ぐことが指摘されている。Hsp47 は、プロリル4-ヒドロキシラーゼと競合するために、プロリン残基の水酸化を遅らせることができる。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 発現

Hsp47 は、熱ショックにより発現量が上昇する。小胞体ストレス由来では、熱ショック以外では発現しない。熱ショックにより、熱ショック因子1 が Hsp47 を生成するための mRNA の転写を活性化する。また、ゴルジ体ストレスによっても発現量が上昇する。遺伝子的には、例えば、ヒトにおいては 418 個の、セキショクヤケイにおいては 405 個のアミノ酸残基から構成される。N 末端のシグナル配列の切断後は、ヒトにおいては 400 個の、ニワトリにおいては 390 個のアミノ酸残基から構成される。Hsp47 は、シグナル配列を持つ前駆体（分子量 42,000）として翻訳され、シグナル配列が切断されて分子量 41,000 の分子になり、その後、グリコシル化、アセチル化などを受けて、成熟した分子になると考えられる。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 小胞体からの移動と帰還

Hsp47は、プロコラーゲンに結合したまま小胞体を出て、シス・ゴルジ網に移動する。シス・ゴルジ網内部は酸性であり、pH の低下により、Hsp47 はプロコラーゲンから離れる。Hsp47 には KDEL 配列 に似た RDEL 配列が組み込まれている関係上、プロコラーゲンからの分離後シス・ゴルジ網から小胞体へと戻される。これまでの記載から分かるように、本来、Hsp47 は小胞体とゴルジ体に局在するはずであることが予想されるが、膜ラフト、細胞外マトリックス、細胞表面、血清、血小板表面にも所在することが報告されている。もっとも、いかなる機構によっているのかまでは分かっていない。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 病気との関係

上述した骨形成不全症以外の病気との関連性も指摘されている。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 病気との関係
Subsection: 線維症との関係

線維症は、コラーゲンが異常に生成され、それが臓器に蓄積されることで引き起こされる。Hsp47 は、このコラーゲンの生成にも関与することが示唆される。例えば、肝硬変においては、活性化した肝星細胞がコラーゲンを大量に分泌し、肝線維化が進行すると考えられているが、Hsp47 はこの場合にも発現量が増加する。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 病気との関係
Subsection: がん（悪性腫瘍）との関係

他の熱ショックタンパク質のいくつかと同様、Hsp47 もがん細胞の増殖や浸潤・転移を促進する。
Title: Hsp47 (Heat shock protein 47)
Section: 冬眠や寝たきりの関係

冬眠中の熊や寝たきりの人間では、Hsp47が減少していることが確認されている。血小板表面にHsp47が多いと血流が狭くなった場所で好中球を引き寄せ血小板凝集、血栓を作りやすい。寝たきりになると、それらを起こさない状態になると考えられている。
Title: メタドヘリン (MTDH)
Section: abstract

メタドヘリン（英: metadherin、MTDH）、 LYRIC（lysine-rich CEACAM1 co-isolated）、またはAEG-1（astrocyte elevated gene 1）は、ヒトではMTDH遺伝子にコードされるタンパク質である。
Title: メタドヘリン (MTDH)
Section: 機能

MTDH（AEG-1）は、HIF-1αを介した血管新生に関与している。MTDHはSND1とも相互作用してRNA誘導サイレンシング複合体（RISC）とも関係し、RISCやmiRNAの機能に非常に重要な役割を果たしている。MTDHは細胞核でスプライソソームタンパク質とも相互作用し、選択的スプライシング過程を調節していることが示されている。MTDHはLSF（Late SV40 factor）/TFCP2と呼ばれるがん遺伝子を誘導する。LSF/TFCP2はチミジル酸シンターゼの誘導とDNA生合成に関与している。LSF/TFCP2はMMP9の転写をアップレギュレーションすることで、血管新生を亢進する。
Title: メタドヘリン (MTDH)
Section: 臨床的意義

MTDHは、メラノーマ、悪性神経膠腫、乳がん、肝細胞がんにおいてがん遺伝子として作用する。MTDHはこれらのがんで高度に発現しており、その発生とプログレッションを補助している。MTDHはがん遺伝子であるc-Mycによって誘導され、がん細胞の足場非依存性増殖（転移）に重要な役割を果たしている。MTDHの過剰発現は乳がんの40%以上でみられ、臨床的予後不良と関係している。MTDHは播種性転移の促進と化学療法抵抗性の向上という二重の役割を担っている。そのため、MTDHは化学療法の効果を高め、転移を抑えるための治療標的としての可能性がある。miRNAによるMTDHの人為的ノックダウンは、乳がんにおいてがん抑制機能を有する可能性がある。MTDHは前立腺がんでも過剰発現していることが示されている。そこでは細胞質へより多く局在する変化が生じており、予後不良の指標となる。前立腺がん細胞の細胞核では、MTDHはCD44などの遺伝子の選択的スプライシングに影響を与えていることが示されており、前立腺がんのプログレッションと関係している可能性もある。MTDHによって誘導されるLSF/TFCP2は、化学療法抵抗性、上皮間葉転換、アレルギー応答、炎症、アルツハイマー病など、多面的役割を果たす。MTDHはマウスの肝臓で脂肪肝を誘発する。
Title: メタドヘリン (MTDH)
Section: 相互作用

MTDHは次に挙げる因子と相互作用することが示されている。ヌクレオリンRELA
Title: AMPデアミナーゼ (AMP deaminase)
Section: abstract

AMPデアミナーゼ(AMP deaminase, AMPD)はプリン代謝に関わる酵素で、AMPをIMPに変換するアミノ加水分解酵素である。アデニル酸脱アミノ酵素(adenylate deaminase)とも呼ぶ。AMP + H2O                     ⇌              {\displaystyle \rightleftharpoons }   IMP + NH3
Title: 炭水化物応答配列結合タンパク質 (Carbohydrate-responsive element-binding protein)
Section: abstract

炭水化物応答領域結合タンパク質（たんすいかぶつはんのうせいりょういきけつごうタンパクしつ、Carbohydrate-responsive element-binding protein、略称: ChREBP）は、ヒトにおいてMLXIPL遺伝子にコードされているタンパク質である。MLX-interacting protein-like (MLXIPL) としても知られている。名称はこのタンパク質がDNAの炭水化物応答領域配列と相互作用することに由来する。
Title: 炭水化物応答配列結合タンパク質 (Carbohydrate-responsive element-binding protein)
Section: 機能

この遺伝子は、Myc / Max / Madスーパーファミリーの塩基性ヘリックス-ループ-ヘリックスロイシンジッパー転写因子をコードしている。このタンパク質はヘテロ二量体複合体を形成し、グルコース依存的にトリグリセリド合成遺伝子のプロモーターに存在する炭水化物応答配列 (ChoRE) モチーフに結合して活性化させる。
Title: 炭水化物応答配列結合タンパク質 (Carbohydrate-responsive element-binding protein)
Section: 臨床的重要性

この遺伝子は7番染色体7q11.23の遺伝子欠失が原因の多系統発達障害であるウィリアムズ症候群において欠失している。
Title: 炭水化物応答配列結合タンパク質 (Carbohydrate-responsive element-binding protein)
Section: 相互作用

MLXIPLはMLXと相互作用することが明らかとされている
Title: 炭水化物応答配列結合タンパク質 (Carbohydrate-responsive element-binding protein)
Section: 解糖系における役割

ChREBPは、核へ移行しPP2Aによってp-Serおよびp-Thrが脱リン酸化された後にDNAに結合する。PP2A自身はキシルロース-5-リン酸によって活性化される。Xu5Pはグルコース-6-リン酸の濃度が高い（細胞が十分なグルコースを持っている）場合にペントースリン酸経路で作られる。肝臓では、ChREBPはL型ピルビン酸キナーゼ (L-PK) や、アセチルCoAカルボキシラーゼ、脂肪酸合成酵素を含む解糖系や脂質生合成のいくつかの調節遺伝子の活性化を媒介する。
Title: IPS-1 (Mitochondrial antiviral-signaling protein)
Section: abstract

IPS-1(アイピーエスワン）とはミトコンドリア外膜上の膜蛋白質であり、細胞質内でウイルス由来のRNAを認識するRIG-IやMDA5分子からシグナルを受け取り、抗ウイルス作用を示すI型インターフェロンの産生を促す、ヒトの自然免疫系で働く分子。別称として、MAVS（マブス）, Cardif（カーディフ）,Visa（ビザ）がある。
Title: IPS-1 (Mitochondrial antiviral-signaling protein)
Section: 蛋白質の機能

N末端にCARD様のドメイン、中央にプロリンリッチ領域、C末端に膜貫通領域をもち、ミトコンドリア外膜上に存在する分子。RIG-IやMDA5分子のCARD様ドメインと結合することで活性化する。活性化するとTRAF2,3,6分子を介して下流へとシグナルを伝える。I型インターフェロン産生にかかわるIRF-3の活性化にはTRAF3分子を、他のさまざまなサイトカイン産生にかかわるNF-κBの活性化にはTRAF2とTRAF6分子を必要とする。
Title: IPS-1 (Mitochondrial antiviral-signaling protein)
Section: ウイルスとの関連

自然免疫系で働くRLR分子のシグナルを統合することから広範なRNAウイルスの感染に対して働く非常に重要な分子。マウスにも存在し、IPS-1のノックアウトマウスは、多くのRNAウイルス感染に対して感受性を示す。また、C型肝炎ウイルスのNS3/4A蛋白質によって切断されることでその機能を失うことが報告されている。
Title: IPS-1 (Mitochondrial antiviral-signaling protein)
Section: マウスのIPS-1

IPS-1遺伝子をノックアウトしたマウスは大阪大学の審良静男教授のグループによって作成され報告された。IPS-1ノックアウトマウスは広範囲なRNAウイルスに対し感受性を示すようになり、ウイルス感染時のサイトカイン産生が減少することが報告された。
Title: 長鎖-3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ (HADHA)
Section: abstract

長鎖-3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ（long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。(S)-3-ヒドロキシアシル-CoA + NAD+                     ⇌              {\displaystyle \rightleftharpoons }   3-オキソアシル-CoA + NADH + H+すなわち、この酵素の基質は(S)-3-ヒドロキシアシル-CoAとNAD+、生成物は3-オキソアシル-CoAとNADHとH+である。組織名はlong-chain-(S)-3-hydroxyacyl-CoA:NAD+ oxidoreductaseで、別名にβ-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, long-chain 3-hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, LCHADがある。
Title: リボソームタンパク質SA (Ribosomal protein SA)
Section: abstract

40Sリボソームタンパク質SA（40SリボソームタンパクしつSA、40S ribosomal protein SA）は、ヒトにおいてRPSA遺伝子にコードされるタンパク質である。細胞外マトリックス糖タンパク質ファミリーであるラミニン類は、基底膜の主要な非コラーゲン性成分である。ラミニン類は、細胞の接着や分化、遊走、シグナル伝達、神経突起伸長、転移を含む多種多様な生物学的過程に関係している。ラミニンの効果の多くは、細胞表面受容体との相互作用によって媒介される。これらの受容体にはインテグリンファミリーや非インテグリン性ラミニン結合タンパク質がある。RPSA遺伝子は高親和性、非インテグリンファミリー、ラミニン受容体1 (laminin receptor 1) をコードしている。この受容体は67 kDラミニン受容体 (67LR)、37 kDラミニン受容体前駆体 (37LRP)、p40リボソーム関連タンパク質とさまざまに呼ばれてきている。ラミニン受容体1のアミノ酸配列は進化を通して高度に保存されており、重要な生物学的機能を有することが示唆されている。ラミニン受容体転写産物の量が正常細胞よりも大腸がん組織や肺がん細胞株において高いことが報告されている。また、がん細胞におけるこのポリペプチドの上方制御とそれらの侵襲性、転移性表現型との間に相関がある。この遺伝子には複数のコピーが存在するが、それらの多くはレトロポジショナル事象から生じたと考えられている偽遺伝子である。この遺伝子には2種類の選択的スプライシングによる転写変異体が見出されている。
Title: リボソームタンパク質SA (Ribosomal protein SA)
Section: 相互作用

リボソームタンパク質SAはRPS21と相互作用することが明らかにされている。
Title: ペプチドトランスポーター1 (Peptide transporter 1)
Section: abstract

ペプチドトランスポーター1 （英: Peptide transporter 1、PepT1、PEPT1）は、溶質キャリアファミリー15メンバー1（solute carrier family 15 member 1、SLC15A1）としても知られ、ヒトではSLC15A1 遺伝子によってコードされるタンパク質。PepT 1は、 オリゴペプチドの輸送担体で、腎でオリゴペプチドの再吸収、腸でプロトン依存的に機能するため、共輸送体のように作用する 。
Title: ペプチドトランスポーター1 (Peptide transporter 1)
Section: 機能

SLC15A1は小腸上皮の刷子縁膜（brush border membrane)に局在し、内腔（lumen）から腸細胞（enterocyte)へのジペプチドおよびトリペプチドの取り込みを媒介する。 このタンパク質は、食物中のタンパク質の摂取と消化に重要な役割を果たしている。 このタンパク質はまた、多数のペプチド模倣薬の吸収を促進する。
Title: CDT1 (DNA replication factor CDT1)
Section: abstract

CDT1（chromatin licensing and DNA replication factor 1）は、ヒトではCDT1遺伝子によってコードされているタンパク質である。
Title: CDT1 (DNA replication factor CDT1)
Section: 複製前複合体における役割

CDT1は、細胞周期のG1期に行われる複製前複合体（pre-RC）の組み立てにおける、重要なライセンス因子である。pre-RCの組み立て過程では、複製起点認識複合体（ORC1からORC6）がDNAの複製起点を認識して結合する。その後、CDT1はCDC6とともに形成中のpre-RCへリクルートされ、そしてMCM複合体（MCM2からMCM7）がリクルートされる。CDT1の活性は細胞周期中で緊密に調節されている。S期の間はジェミニンによって阻害され、またSCFSKP2によってユビキチン化されプロテアソーム分解が行われる。この調節は再ライセンス化の防止に重要であり、DNAが各細胞周期に1度だけ複製されるよう保証している。
Title: CDT1 (DNA replication factor CDT1)
Section: オルソログ

CDT1は酵母からヒトまで保存された複製タンパク質ファミリーに属する。他の生物種におけるオルソログの例を次に挙げる。分裂酵母Schizosaccharomyces pombe – CDT1 (CDC10-dependent transcript 1)キイロショウジョウバエDrosophila melanogaster – 'double parked' or DupアフリカツメガエルXenopus laevis – XCDT1
Title: CDT1 (DNA replication factor CDT1)
Section: 相互作用

CDT1はSKP2と相互作用することが示されている。CDT1は複製起点のライセンス化の際に複製起点認識複合体によってリクルートされる。酵母ではCDT1のヌル変異は致死であり、胞子ではDNA複製を行うことなく有糸分裂が生じる。ヒトでは、CDT1の過剰発現によってDNA再複製が引き起こされ、Chk1経路が活性化されることで有糸分裂の開始が阻害される。
Title: エンドセリン (Endothelin 1)
Section: abstract

エンドセリン (endothelin) は、血管内皮細胞由来のペプチドで、強力な血管収縮作用を有するオータコイドの一種である。
Title: エンドセリン (Endothelin 1)
Section: 発見

エンドセリンは1988年、当時筑波大学基礎医学系薬理学教室の大学院生であった柳沢正史（テキサス大学サウスウェスタン医学センター教授）、眞崎知生教授（当時）らのグループによって発見された。グループリーダーは後藤勝年。ブタ大動脈の血管内皮細胞培養上清から、強力な血管収縮作用を有する生理活性物質として、単離、精製、および遺伝子の同定がなされた。この物質をラットに静注すると、1時間以上も持続する強力な昇圧反応が観察された。その様子は「ラットは血の涙を流した」として知られている。
Title: エンドセリン (Endothelin 1)
Section: 構造と作用

エンドセリンは21個のアミノ酸で構成され、分子内に2個のジスルフィド結合を有する。203個のアミノ酸より成る前駆体がプロセッシングされることにより生成する。多くの哺乳類には、異なる遺伝子によってコードされる ET-1, ET-2, ET-3 という3種のペプチド異性体が存在する。エンドセリンは一過性の血管拡張作用と、それに引き続く持続的な血管収縮作用を有する。ただしET-3の血管拡張作用は他の2種に比べ非常に弱い。エンドセリンの受容体はETAとETBの2種類が存在する。ETAはET-1とET-2に高い親和性が高く、ET-3に対しては低い親和性をしめす。ETBは３種のアイソペプチドに同等の親和性をしめす。血管系においてはETAは血管収縮作用、ETBは血管内皮細胞におけるNOの放出を介した血管拡張作用に関与しているとされているが、一部の血管ではETB受容体も血管収縮に関与している。エンドセリンは肺高血圧、心不全、腎不全といった病態との関連が指摘されている。エンドセリン受容拮抗薬（ETA受容体とETB受容体の両方を阻害する）である "bosentan" は肺動脈性肺高血圧症の治療薬として使用されている。また、神経堤由来組織の胚発生において重要な役割を演じていることが示唆されている。ETB受容体の異常は一部のヒルシュスプルング病（ワールデンブルグ症候群）の原因である。
Title: TGR5 (G protein-coupled bile acid receptor)
Section: abstract

TGR5とは、ヒトの消化管内に発現している胆汁酸受容体である。Gタンパク質共役受容体に分類される受容体であり、そのリガンドは胆汁酸であるため、GPBAR1（英語：G protein-coupled bile acid receptor 1）とも呼ばれる。さらに、Gタンパク質共役受容体の19番目の受容体という意味で、GPCR19（英語：G-protein coupled receptor 19）とも呼ばれる。また、細胞膜の表面に存在する胆汁酸受容体という意味で、M-BAR（英語：membrane-type receptor for bile acids）という言い方も存在する。本稿では、これ以降、この受容体をTGR5という表記に統一する。
Title: TGR5 (G protein-coupled bile acid receptor)
Section: 遺伝子

TGR5はタンパク質であり、そのアミノ酸配列はDNAに暗号化して記録されている。なお、ヒトの第2染色体に、TGR5の遺伝子が存在する。これに対して、マウスの場合は第1染色体に遺伝子が存在する。
Title: TGR5 (G protein-coupled bile acid receptor)
Section: 機能

TGR5は数多く存在するGタンパク質共役受容体の中の1つであり、ヒトの腸管に存在するL細胞に発現している。TGR5は、細胞表面で胆汁酸を検知すると、細胞内のcAMPの濃度を上昇させる。すなわちTGR5は、作動するとアデニル酸サイクラーゼを活性化させるGs受容体の1つである。TGR5が作動すると、付近にいるマクロファージの機能を抑制する方向に作用すると同時に、生体のエネルギー消費を調整する。TGR5が作動した際に生体内で行われる事の1つとして、甲状腺ホルモンのチロキシン（T4）からヨウ素を1つ取り外して、より生理活性作用の強いトリヨードチロニン（T3）への変換が挙げられる。この変換によって、生体の甲状腺ホルモン受容体への作用が強まり、生体の基礎代謝量が増加する。なお、細胞内のMAPキナーゼを介した情報伝達経路によって、TGR5の活性化は沈静化される。
Title: CENP-H (CENPH)
Section: abstract

CENP-H（centromere protein H）は、ヒトではCENPH遺伝子にコードされるタンパク質である。
Title: CENP-H (CENPH)
Section: 機能

セントロメアとキネトコアタンパク質は、セントロメア構造、キネトコア形成、姉妹染色分体の分離に重要な役割を果たしている。CENPH遺伝子にコードされるCENP-Hタンパク質は、キネトコアのinner kinetochore plateの構成要素となるタンパク質CENP-A、CENP-Cと細胞周期を通じて共局在している。CENP-HはCENP-Cのセントロメアへの局在に必要であるが、CENP-Aの局在には必要ではない。しかしながら、CENP-HはCENP-AとCENP-H-I複合体との相互作用によって、新たに合成されたCENP-Aのセントロメアへの組み込みに関与している可能性がある。CENP-Hはセントロメアヘテロクロマチン外のCENP-Bが局在している領域、そしてCENP-Eが前中期に局在しているkinetochore coronaの内側に存在している。CENP-Hのマルチマーはinner kinetochore plateに恒常的に局在しており、活発なセントロメア-キネトコア複合体の組織化と機能に重要な役割を果たしている。CENP-Hにはコイルドコイル構造と核局在シグナルが含まれている。CENP-Hはヒトの特定種のがんと関係している可能性が示されている。CENP-Hは分裂酵母Schizosaccharomyces pombeのキネトコアタンパク質Fta3と配列類似性を示す。このタンパク質はSim4複合体のサブユニットであり、この複合体はDad1との相互作用を介してDASH複合体をキネトコアへロードするために必要である。Fta2、Fta3、Fta4は分裂酵母のセントロメアのcnt、imrと呼ばれる領域に結合する。
Title: CENP-H (CENPH)
Section: その他のタンパク質との相互作用

CENP-HはKIAA0090と相互作用することが示されている。この相互作用の重要性は不明である。
Title: Spo11 (Spo11)
Section: abstract

Spo11 (スポイレブン）は単細胞真核生物からヒトまで保存された減数分裂期組換えの開始反応であるDNA二重鎖切断の形成に必須なタンパク質。
Title: Spo11 (Spo11)
Section: 蛋白質の機能

II型トポイソメラーゼと相同性を示し、その反応様式は反応中間体として蛋白質とDNAとの共有結合を作る点に特徴がある。Spo11は減数分裂期にDNA複製終了後、組換えのホットスポットと呼ばれる染色体上の領域に高頻度で結合し、DNAとSpo11蛋白質とが共有結合した組換え中間体を形成する。Spo11蛋白質が反応を開始するには他にRec102, Rec104, Mei4, Mer2, Mre11, Rad50, Xrs2,Ski8等の蛋白質が必須であり、Hop1やRed1などの分子の非存在下では反応性が大きく低下する。Spo11とDNAとが共有結合した中間体を形成したのち、Mre11を含む蛋白質複合体によってDNA鎖の切断反応が始まり、Spo11もDNAとともに除かれ反応が進んで行く。
Title: Spo11 (Spo11)
Section: 進化

Spo11は出芽酵母からヒトまで高度に保存された分子であり、マウスを用いた研究からも哺乳類に於いても出芽酵母同様にSpo11分子が減数分裂期組換え開始反応を触媒すると考えられている。
Title: AKAP13 (AKAP13)
Section: abstract

Aキナーゼアンカータンパク質13（エーキナーゼアンカータンパクしつ13、英: A-kinase anchor protein 13）は、ヒトAKAP13遺伝子にコードされているタンパク質である。Aキナーゼアンカータンパク質 (AKAP) 類は、構造的に多様性を持ったタンパク質の一群である。プロテインキナーゼA (PKA) の調整サブユニットに結合する共通機能を有しており、ホロ酵素を細胞内の別々の場所に縛り付ける。この遺伝子はAKAPファミリーのメンバーをコードしている。この遺伝子の選択的スプライシングの結果、dblがん遺伝子相同 (dbl oncogene homology, DH) ドメインおよびプレクストリン相同ドメイン（PHドメイン）を含む異なるアイソフォームをコードしている少なくとも3つの転写バリアントが生じる。DHドメインは低分子量GTP結合タンパク質であるRho/Racファミリーのグアニンヌクレオチド交換活性化に関与しており、不活性型GTPaseをシグナルを伝達することができる活性型に変換する。PHドメインは多面的な機能を有している。したがって、これらのアイソフォームは、Rhoシグナル経路をまとめる足場タンパク質として機能し、さらにプロテインキナーゼAアンカータンパク質としても機能する。
Title: AKAP13 (AKAP13)
Section: 相互作用

AKAP13は、エストロゲン受容体α、CTNNAL1、PRKAR2Aと相互作用することが示されている。
Title: SCNN1D (SCNN1D)
Section: abstract

SCNN1Dは、脊椎動物の上皮性ナトリウムチャネル（ENaC）のδサブユニットをコードする遺伝子である。ENaCは3つの相同なサブユニット（αβγまたはδβγ）からなるヘテロ三量体として組み立てられる。ENaCの他のサブユニットは、SCNN1A、SCNN1B、SCNN1Gによってコードされる。ENaCは上皮細胞で発現しており、神経細胞で活動電位の形成に関与する電位依存性ナトリウムチャネルとは異なる。電位依存性ナトリウムチャネルをコードする遺伝子の略称はSCNの3文字で始まる。これらのナトリウムチャネルとは対照的に、ENaCは恒常的に活性化されており、電位に依存しない。遺伝子名の2番目のNは電位非依存性（NON-voltage-gated）のチャネルであることを表している。ほとんどの脊椎動物において、ナトリウムイオンは細胞外液の浸透圧を決定する主要な因子である。ENaCは、タイト上皮（tight epithelia）と呼ばれる透過性の低い上皮細胞の細胞膜を挟んだナトリウムイオンの輸送を可能にする。上皮細胞との間でのナトリウムイオンの流れは細胞外液の浸透圧に影響を与える。このように、ENaCは体液の調節と電解質の恒常性に中心的な役割を果たし、結果的に血圧に影響を与える。ENaCはアミロライドによって強く阻害されるため、アミロライド感受性ナトリウムチャネル（amiloride-sensitive sodium channel）とも呼ばれる。
Title: SCNN1D (SCNN1D)
Section: 歴史

ENaCのδサブユニットをコードするcDNAは、Waldmannらによってヒトの腎臓のmRNAからクローニングされ配列決定された。
Title: SCNN1D (SCNN1D)
Section: 遺伝子構造

SCNN1D遺伝子の配列はヒトゲノム計画で初めて明らかにされた。SCNN1Dは1番染色体短腕に位置し（Ensemblデーターベースコード: ENSG00000162572）、1,280,436番ヌクレオチドからForward方向に開始される。長さは約11,583 bpである。選択的スプライシングと複数の翻訳開始部位が存在する。ヒトの脳のmRNA試料から、選択的スプライシング産物の検出、クローニングと同定が行われている。SCNN1D遺伝子は大部分の脊椎動物に存在する。しかし、マウスとラットのゲノムでは失われている。
Title: SCNN1D (SCNN1D)
Section: 組織特異的発現

δサブユニットの組織特異的発現は、SCNN1A、SCNN1B、SCNN1Gにコードされる他の3つのサブユニットとは大きく異なる。α、β、γサブユニットが主に腎臓の尿細管上皮、気道、女性器、結腸、唾液腺、汗腺などで発現しているのに対し、δサブユニットは主に脳、膵臓、卵巣で発現している。
Title: SCNN1D (SCNN1D)
Section: タンパク質構造

ENaCの4種類のサブユニットの一次構造は高度に類似している。これら4種類のタンパク質は共通の祖先に由来するタンパク質ファミリーを構成する。サブユニット間のグローバルアラインメント（タンパク質全長でのアラインメント）では、ヒトのδサブユニットはαサブユニットと34%が同一であり、β、γサブユニットとは23%が同一である。ENaCの4種類のサブユニットにはすべて、膜貫通セグメントを形成する2つの疎水的配列が存在し、それぞれTM1、TM2と呼ばれている。膜結合状態ではTMセグメントは脂質二重層に埋め込まれてN末端とC末端は細胞内に位置し、2つのTMの間の領域が細胞外領域となる。この細胞外領域には各サブユニットの約70%の残基が含まれる。このように、膜結合状態では各サブユニットの大部分は細胞外に位置している。ENaCと相同なタンパク質ASIC1の構造が解かれている。ニワトリのASIC1は3つの同一なサブユニットから組み立てれらるホモ三量体構造である。ASIC1三量体は「ボールを持った手」のような構造をしており、ASIC1の各ドメインはpalm、knuckle、finger、thumb、β-ballと命名されている。ENaCのサブユニットの配列とASIC1の配列とのアラインメントからは、TM1とTM2、palmドメインは保存されており、knuckle、finger、thumbドメインにはENaCでは挿入配列が存在することが明らかにされている。部位特異的変異導入によるENaCの研究からは、ASIC1の構造モデルの基本的特徴の多くはENaCにも同様に適用されるという証拠が得られている。しかしながら、ENaCは必ずαβγまたはβγδからなるヘテロ三量体を形成する。近年ENaCの構造も解明され、ASIC1三量体と類似した構造をしていることが明らかにされた。
Title: SCNN1D (SCNN1D)
Section: 関連する疾患

これまでに、δサブユニットと特定の疾患との関係は示されていない。
Title: アメロブラスチン (Ameloblastin)
Section: abstract

アメロブラスチン は歯のエナメル質に存在する遺伝子特異的なタンパク質である。エナメル質のうち、タンパク質は5%未満であるが、そのうち5～10%がアメロブラスチンである。エナメル芽細胞によって歯の発生時期に形成される。その機能はまだ完全には理解されていないが、歯の発生において、エナメル質の結晶の成長や石灰化の促進をコントロールしているのではないかと考えられている。他のエナメルタンパクとしては、アメロゲニン、エナメリン、tuftelins等が有る。
Title: ノイラミニダーゼ1 (Sialidase-1)
Section: abstract

NEU1としても知られるシアリダーゼ1（リソソームシアリダーゼ）ノイラミニダーゼ1 (ノイラミニダーゼワン、Neuraminidase 1、EC3.2.1.18）は、シアル酸残基と他の分子とのグリコシド結合を加水分解するエキソグリコシダーゼである。哺乳類細胞のリソソーム内にカテプシンAと複合体を形成して存在する。哺乳類のリソソームノイラミニダーゼ酵素であり、ヒトではNEU1遺伝子によってコードされている  。
Title: ノイラミニダーゼ1 (Sialidase-1)
Section: 概要

動物細胞のリソソーム内にて、糖タンパク質や糖脂質から末端シアル酸残基を加水分解により除去するエキソグリコシダーゼである。ヒトノイラミニダーゼ1は他のノイラミニダーゼ(NEU2、NEU3、NEU4)とは異なり、単独では活性がない。ヒトノイラミニダーゼ1は、他のノイラミニダーゼアイソザイムとは異なり、アスパラギン結合型糖鎖をもつ。哺乳類の培養細胞にCMVプロモーターなどの強力なプロモーターで過剰発現させると細胞内で結晶化する。
Title: ノイラミニダーゼ1 (Sialidase-1)
Section: 関連する疾患

NEU1の先天性欠損症として、シアリドーシスが知られている。I型が軽症型、II型が重症型である。肝脾腫、骨変形、発達遅延、中枢神経傷害などが見られ、重症例では成人を迎える前に死亡することがある。後述の、NEU1の活性化タンパク質カテプシンAの先天性欠損症も知られており、こちらはガラクトシアリドーシスと呼ばれる。シアリドーシスとほぼ同じ症状を示す。I型が最重症型であり、II型、III型は比較的軽症である。日本人はII型が多く、特にCTSAのエキソン7スキップ型変異が多く知られている。両疾患とも現在では抗てんかん薬の投与など対症療法しかなく、根本的治療法はない。基礎研究段階ではあるが、ガラクトシアリドーシス疾患モデルマウスにおいて、チャイニーズハムスター卵巣細胞で作製したカテプシンAの脳室内への酵素補充療法が部分的に有効性を示している。
Title: ノイラミニダーゼ1 (Sialidase-1)
Section: 相互作用

カテプシンAと相互作用する。ノイラミニダーゼ1は単独では活性がなく、カテプシンAと会合することで活性化される。また、粗面小胞体内腔で生合成されるが、単独ではリソソームへあまり輸送されず、カテプシンAとの会合により輸送が促進される。
Title: サイクリンT2 (Cyclin T2)
Section: abstract

サイクリンT2（英: cyclin T2）は、ヒトではCCNT2遺伝子にコードされるタンパク質である。
Title: サイクリンT2 (Cyclin T2)
Section: 機能

CCNT2遺伝子にコードされるサイクリンT2タンパク質は、高度に保存されたサイクリンファミリーに属する。このファミリーのメンバーは、細胞周期を通じてそのタンパク質存在量に顕著な周期性がみられることで特徴づけられる。サイクリンはサイクリン依存性キナーゼ（CDK）の調節因子として機能する。サイクリンはそれぞれ異なる発現と分解のパターンを示し、有糸分裂の各イベントの時間的調整に寄与している。サイクリンT2とそのキナーゼパートナーであるCDK9は、転写伸長因子P-TEFbのサブユニットであることが知られている。このサイクリンT2を含むP-TEFb複合体はHIV-1のTatタンパク質と相互作用し、その負の調節因子として機能することが報告されている。
Title: サイクリンT2 (Cyclin T2)
Section: 相互作用

サイクリンT2は、CDK9やRbタンパク質と相互作用することが示されている。
Title: リボヌクレアーゼ4 (Ribonuclease 4)
Section: abstract

リボヌクレアーゼ4(Ribonuclease 4)は、ヒトではRNASE4遺伝子がコードする酵素である。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、膵リボヌクレアーゼファミリーに属する。伝令RNAの切断において重要な役割を果たし、ウリジンの3'側に高い特異性を持つ。異なったスプライシングにより、同じタンパク質をコードする2つの転写変異体が存在する。この遺伝子とアンギオゲニンをコードする遺伝子は、プロモーターと5'エクソンを共有している。それぞれの遺伝子は、完全なコーディング領域を含む固有の下流エクソンにスプライシングする。