প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন

প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন হচ্ছে পেপটাইড অথবা প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের রৈখিক বিন্যাসক্রম । নিয়মানুসারে, প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন অ্যামিনো -টার্মিনাল (এন) থেকে শুরু করে কার্বক্সিল -টার্মিনাল (সি) এর শেষ পর্যন্ত বিবৃত করা হয়। প্রোটিন জৈবসংশ্লেষণ সাধারণত কোষে রাইবোসোম দ্বারা সঞ্চালিত হয়। পরীক্ষাগারে পেপটাইডগুলোও সংশ্লেষিত হতে পারে। প্রোটিন প্রাথমিক কাঠামো সরাসরি অনুক্রম বা ডিএনএ অনুক্রম থেকে অনুমিত।
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলো পেপটাইড বন্ধনের মাধ্যমে পলিমারাইজড হয়ে একটি দীর্ঘ প্রধান শিকল তৈরি করে, বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব শিকল গুলো এই প্রধান শিকলটি বরাবর ছড়িয়ে পড়ে। জৈবিক ব্যবস্থায়, কোষের রাইবোসোম দ্বারা ট্রান্সলেশনের সময় প্রোটিন উত্পাদিত হয়। কিছু জীব নন-রাইবোসোমাল পেপটাইড সংশ্লেষণের মাধ্যমে ছোট পেপটাইডও তৈরি করতে পারে, যা প্রায়শই এনকোডেড ২২ ব্যতীত অন্য অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করে এবং চক্রাকার, পরিবর্তিত এবং ক্রস-লিঙ্কযুক্ত হতে পারে।
বিভিন্ন পরীক্ষাগার পদ্ধতির মাধ্যমে পেপটাইডগুলো রাসায়নিকভাবে সংশ্লেষিত হতে পারে। রাসায়নিক পদ্ধতিগুলো সাধারণত পেপটাইডগুলোকে বিপরীত ক্রমে (সি-টার্মিনাস থেকে শুরু করে) জৈবিক প্রোটিন সংশ্লেষণের (এন-টার্মিনাস থেকে শুরু করে) সংশ্লেষণ করে।
প্রোটিন ক্রমটি অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোকে অ্যামিনো -টার্মিনাল থেকে শুরু করে কার্বক্সিল -টার্মিনাল প্রান্ত পর্যন্ত তালিকাভুক্ত করে সাধারণত অক্ষরের একটি স্ট্রিং হিসাবে চিহ্নিত করা হয়। হয় একটি তিন অক্ষরের কোড নাহলে এক অক্ষরের কোড ২২টি প্রাকৃতিকভাবে এনকোড করা অ্যামিনো অ্যাসিডের পাশাপাশি মিশ্রণ বা অস্পষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড ( নিউক্লিক অ্যাসিড সংকেতলিপির অনুরূপ) উপস্থাপন করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। 
পেপটাইড সরাসরি অনুক্রম করা যেতে পারে, বা ডিএনএ ক্রম থেকে সম্পন্ন করা যেতে পারে। পরিচিত প্রোটিন সিকোয়েন্সগুলোকে সমন্বিত করে এমন বৃহৎ সিকোয়েন্স ডাটাবেস এখন বিদ্যমান।
সাধারণত, পলিপেপটাইডগুলো শাখাবিহীন পলিমার, তাই তাদের প্রাথমিক গঠন প্রায়শই তাদের প্রধান শিকল বরাবর অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম দ্বারা নির্দিষ্ট করা যেতে পারে। যাইহোক, প্রোটিনগুলো ক্রস-লিঙ্কযুক্ত হতে পারে, সাধারণত ডাইসালফাইড বন্ড দ্বারা, এবং প্রাথমিক কাঠামোতে ক্রস-লিঙ্কিং পরমাণুগুলোকেও নির্দিষ্ট করার প্রয়োজনীয়তা রয়েছে। যেমন, প্রোটিনের ডাইসালফাইড বন্ধনের সাথে জড়িত সিস্টিনগুলোকে নির্দিষ্ট করা। অন্যান্য ক্রসলিংকগুলোর মধ্যে রয়েছে ডেসমোসিন।
একটি পলিপেপটাইড চেইনের কাইরাল কেন্দ্রগুলো রেসিমাইজেশনের মধ্য দিয়ে যেতে পারে। যদিও এটি বিন্যাস পরিবর্তন করে না, তবে এটি অনুক্রমের রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যগুলোকে প্রভাবিত করে। বিশেষ করে, সাধারণত প্রোটিনে পাওয়া -অ্যামিনো অ্যাসিড স্বতঃস্ফূর্তভাবে আইসোমারাইজ করতে পারে formula_1 পরমাণু -অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন করে, যা বেশিরভাগ প্রোটিজ দ্বারা বিভক্ত করা যায় না। প্রোলিন পেপটাইড বন্ডে স্থিতিশীল ট্রান্স-আইসোমার গঠন করতে পারে।
উপরন্তু, প্রোটিন ট্রান্সলেশন-পরবর্তী বিভিন্ন পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যেতে পারে, যা এখানে সংক্ষিপ্তভাবে তুলে ধরা হয়েছে।
একটি পলিপেপটাইডের এন-টার্মিনাল অ্যামিনো গ্রুপ সহযোগে পরিবর্তিত হতে পারে, যেমন,
পলিপেপটাইডের সি-টার্মিনাল কার্বক্সিলেট গ্রুপও পরিবর্তন করা যেতে পারে, যেমন,
পরিশেষে, পেপটাইড পার্শ্ব শিকলগুলো সহযোগেও পরিবর্তিত হতে পারে, যেমন,
ফসফোরাইলেশন সম্ভবত বিভাজন বিহীন প্রোটিনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ রাসায়নিক পরিবর্তন। ফসফেট গ্রুপ সিরিন, থ্রিওনিন এবং টাইরোসিনের পার্শ্ব শৃঙ্খল হাইড্রক্সিল গ্রুপের সাথে যুক্ত হতে পারে, যা সেই স্থানে একটি ঋণাত্মক আধান যোগ করে এবং একটি অস্বাভাবিক অ্যামিনো অ্যাসিড তৈরি করে। এই ধরনের প্রতিক্রিয়া কাইনেজ এনজাইম দ্বারা অনুঘটিত হয়, এবং বিপরীত প্রতিক্রিয়াটি ফসফেটেজ এনজাইম দ্বারা সম্পন্ন হয়। ফসফোরাইলকৃত টাইরোসিন প্রায়শই প্রোটিনগুলোর মধ্যে বন্ধন তৈরির "হ্যান্ডেল" হিসেবে ব্যবহৃত হয়, অন্যদিকে সিরিন/থ্রিওনিনের ফসফোরাইলেশন সাধারণত কাঠামোগত পরিবর্তন সৃষ্টি করে, সম্ভবত যুক্ত হওয়া ঋণাত্মক আধানের কারণে এরূপ হয়। কখনও কখনও সির/থ্রিওনিনের ফসফোরাইলেশনের প্রভাব অনুকরণ করা যায় যদি সংশ্লিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোর পরিবর্তে গ্লুটামেট যুক্ত করা হয়।
এটি খুবই প্রচলিত একটি সাধারণ নাম এবং বৈচিত্র্যময় রাসায়নিক পরিবর্তনের একটি গোষ্ঠীকে বোঝায়। সুগার মোইটি (চিনি অংশ) সিরিন/থ্রিওনিনের পার্শ্ব শৃঙ্খল হাইড্রক্সিল গ্রুপের সাথে বা অ্যাসপারাজিনের পার্শ্ব শৃঙ্খল অ্যামাইড গ্রুপের সাথে যুক্ত হতে পারে। এই সংযোজন বিভিন্ন কাজে আসতে পারে, যেমন দ্রাব্যতা বৃদ্ধি করা থেকে শুরু করে জটিল সনাক্তকরণ প্রক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করা পর্যন্ত। সমস্ত গ্লাইকোসাইলেশন নির্দিষ্ট ইনহিবিটর, যেমন টিউনিকামাইসিন, দ্বারা বাধাগ্রস্ত করা যেতে পারে।
প্রোলিন অবশিষ্টাংশ দুটি ভিন্ন পরমাণুতে এবং লাইসিন একটি পরমাণুতে হাইড্রক্সিলযুক্ত হতে পারে। হাইড্রক্সিপ্রোলিন কোলাজেনের একটি গুরুত্বপূর্ণ উপাদান, যা এর অনুপস্থিতিতে অস্থিতিশীল হয়ে যায়। হাইড্রক্সিলেশন বিক্রিয়াটি একটি এনজাইম দ্বারা অনুঘটিত হয়, যাতে অ্যাসকরবিক অ্যাসিড (ভিটামিন সি) প্রয়োজন হয়। এই ভিটামিনের ঘাটতি হলে স্কার্ভি সহ বিভিন্ন সংযোগকারী টিসুর রোগ দেখা দিতে পারে।
উপরে তালিকাভুক্ত বেশিরভাগ পলিপেপটাইড পরিবর্তন "ট্রান্সলেশন-পরবর্তীতে" ঘটে, অর্থাৎ, রাইবোসোমে প্রোটিন সংশ্লেষিত হওয়ার পরে, সাধারণত এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলামে ঘটে, যা ইউক্যারিওটিক কোষের একটি উপকোষীয় অঙ্গাণু ।
অন্যান্য অনেক রাসায়নিক বিক্রিয়াকে (যেমন, সায়ানাইলেশন) রসায়নবিদরা প্রোটিনে প্রয়োগ করেছেন, যদিও সেগুলো জৈবিক ব্যবস্থায় পাওয়া যায় না।
উপর্যুক্ত পরিবর্তনগুলোর পাশাপাশি প্রাথমিক গঠনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ পরিবর্তন হলো পেপটাইড বিভাজন (রাসায়নিক হাইড্রোলাইসিস বা প্রোটিয়েজের মাধ্যমে)। প্রোটিন প্রায়ই একটি নিষ্ক্রিয় পূর্বসূরী রূপে সংশ্লেষিত হয়; সাধারণত, একটি এন-টার্মিনাল বা সি-টার্মিনাল অংশ প্রোটিনের সক্রিয় স্থলকে অবরুদ্ধ করে, ফলে এর কার্যকারিতা বাধাগ্রস্ত হয়। ইনহিবিটরি পেপটাইডটি বিভাজনের মাধ্যমে সরিয়ে প্রোটিনকে সক্রিয় করা হয়।
কিছু প্রোটিন নিজেই নিজেকে বিভাজিত করার ক্ষমতা রাখে। সাধারণত, সেরিন (কদাচিৎ থ্রিওনিন) এর হাইড্রক্সিল গ্রুপ বা সিস্টিন এর থাইওল গ্রুপ পূর্ববর্তী পেপটাইড বন্ধনের কার্বোনিল কার্বনে আক্রমণ করে, যার ফলে একটি টেট্রাহেড্রাল মধ্যবর্তী যৌগ (Ser/Thr-এর ক্ষেত্রে হাইড্রক্সিওক্সাজোলিডিন বা Cys-এর ক্ষেত্রে হাইড্রক্সিথায়াজোলিডিন) গঠিত হয়।
এই মধ্যবর্তী যৌগটি সাধারণত অ্যামাইড রূপে ফিরে যেতে চায় এবং আক্রমণকারী গ্রুপটি বহিষ্কৃত হয়, কারণ অ্যামাইড রূপটি মুক্ত শক্তির দিক থেকে অধিকতর স্থিতিশীল (সম্ভবত পেপটাইড গ্রুপের শক্তিশালী অনুরণন স্থিতিশীলতার কারণে)। তবে অতিরিক্ত আণবিক মিথস্ক্রিয়া অ্যামাইড রূপকে কম স্থিতিশীল করে তুলতে পারে, ফলে অ্যামিনো গ্রুপ বহিষ্কৃত হয় এবং পেপটাইড বন্ধনের পরিবর্তে একটি এস্টার (Ser/Thr) বা থায়োএস্টার (Cys) বন্ধন গঠিত হয়।এই রাসায়নিক বিক্রিয়াকে বলা হয় এন ও এসাইল শিফট ।
এস্টার/থায়োএস্টার বন্ধন বিভিন্ন উপায়ে সমাধান করা যেতে পারে:
অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের সংকোচন একটি তুলনামূলকভাবে চ্যালেঞ্জিং কাজ। প্রধানত ডেটার বৈশিষ্ট্যগুলোর কারণে বিদ্যমান বিশেষায়িত অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স কম্প্রেসারগুলো ডিএনএ সিকোয়েন্স কম্প্রেসারের তুলনায় কম। উদাহরণস্বরূপ, বিপরীত তথ্যের ক্ষতির (অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে ডিএনএ সিকোয়েন্স পর্যন্ত) মডেলিং ইনভার্সশন কঠিন। বর্তমান ক্ষতিবিহীন ডেটা কম্প্রেসার যা উচ্চতর কম্প্রেশন প্রদান করে তা হল এসি২ (AC2)। এসি২ (AC2) নিউরাল নেটওয়ার্ক ব্যবহার করে বিভিন্ন প্রসঙ্গ মডেল মিশ্রিত করে এবং গাণিতিক এনকোডিং ব্যবহার করে ডেটা এনকোড করে।
প্রোটিন গঠনের লিনিয়ার শৃঙ্খল তত্ত্ব ১৯০২ সালে প্রথম প্রস্তাবিত হয়, সেখানে দুই বিজ্ঞানী একই সম্মেলনে এটি উত্থাপন করেন। এটি ছিল জার্মান বিজ্ঞানী ও চিকিৎসকদের সমিতির ৭৪তম সভা, যা কার্লসবাডে অনুষ্ঠিত হয়। সকালে, ফ্রাঞ্জ হফমিস্টার প্রথম এই ধারণাটি উপস্থাপন করেন, যা তিনি বিউরেট বিক্রিয়ার ওপর ভিত্তি করে করেছিলেন। কয়েক ঘণ্টা পর, এমিল ফিশার একই বিষয়ে সম্মেলনে তার বক্তব্য দেন। তিনি পেপটাইড বন্ধন মডেলকে সমর্থনকারী প্রচুর পরিমাণ রাসায়নিক প্রমাণ উপস্থাপন করেন, যা পরবর্তীতে প্রোটিন গঠনের মূল ভিত্তি হয়ে ওঠে। সম্পূর্ণতার জন্য, প্রোটিনে অ্যামাইড সংযোগ রয়েছে এমন প্রস্তাবটি ১৮৮২ সালের প্রথম দিকে ফরাসী রসায়নবিদ ই. গ্রিমক্স দিয়েছিলেন। 
তথ্যগুলোর পাশাপাশি পরবর্তী প্রমাণেও দেখা গেছে যে প্রোটিওলাইটিকভাবে বিভাজিত প্রোটিন কেবল অলিগোপেপটাইড উৎপন্ন করে, তবুও প্রোটিন যে অ্যামিনো অ্যাসিডের সরল, অশাখাযুক্ত পলিমার, সেই ধারণাটি তখনই স্বীকৃত হয়নি। কিছু বিজ্ঞানী, যেমন উইলিয়াম অ্যাস্টবুরি, সন্দেহ প্রকাশ করেন যে সমযোজী বন্ধন এত দীর্ঘ অণুগুলোকে সংযুক্ত রাখার জন্য যথেষ্ট শক্তিশালী কি না; তারা আশঙ্কা করেছিলেন যে তাপীয় আন্দোলন এই দীর্ঘ অণুগুলোকে বিচ্ছিন্ন করে ফেলবে। হারম্যান স্টাউডিঙ্গার ১৯২০-এর দশকে একই ধরনের বিদ্বেষের সম্মুখীন হয়েছিলেন যখন তিনি যুক্তি দিয়েছিলেন যে রাবার ম্যাক্রোমোলিকিউলস দ্বারা গঠিত। 
এভাবেই একাধিক বিকল্প অনুমান উঠে আসে। কলয়েডাল প্রোটিন অনুমানটি বলেছিল যে, প্রোটিনগুলো ছোট অণুদের কলয়েডাল সমবায় ছিল। এই অনুমানটি ১৯২০-এর দশকে থিওডর সেভেডবার্গের আলট্রাসেন্ট্রিফিউজেশন পরিমাপ দ্বারা প্রমাণিত হয়েছিল, যা দেখিয়েছিল যে, প্রোটিনগুলোর একটি ভালভাবে সংজ্ঞায়িত, পুনরুত্পাদনযোগ্য আণবিক ওজন রয়েছে এবং আর্নে টিসেলিয়াসের ইলেক্ট্রোফোরেটিক পরিমাপ দ্বারা যা সূচিত করেছিল যে প্রোটিনগুলো একক আণবিক ছিল। দ্বিতীয় অনুমান, ডোরোথি উইরিঞ্চ দ্বারা প্রস্তাবিত সাইকলোল অনুমানটি বলেছিল যে লিনিয়ার পলিপেপটাইড একটি রাসায়নিক সাইকলোল রিএরেঞ্জমেন্ট C=O + HN → C(OH)-N এর মাধ্যমে তার ব্যাকবোন অ্যামাইড গ্রুপগুলোকে ক্রসলিঙ্ক করে, একটি দ্বিমাত্রিক তন্তু গঠন করে। প্রোটিনগুলোর অন্যান্য প্রাথমিক কাঠামো বিভিন্ন গবেষকরা প্রস্তাব করেছিলেন, যেমন এমিল আবদেরহালদেনের ডাইকেটোপাইপারাজিন মডেল এবং ১৯৪২ সালে ট্রোএনসেগার্ডের পিরোল/পাইপেরিডিন মডেল। যদিও কখনো বিশেষ গুরুত্ব দেওয়া হয়নি, এই বিকল্প মডেলগুলো অবশেষে প্রমাণিত হয়েছিল যখন ফ্রেডেরিক স্যাঙ্গার ইনসুলিনের সিকোয়েন্সিং সফলভাবে করেন এবং ম্যাক্স পেরুটজ এবং জন কেনড্রু মাইওগ্লোবিন এবং হেমোগ্লোবিনের স্ফটিকবিজ্ঞান নির্ধারণ করেন।
যেকোনো লিনিয়ার-চেইন হেটারোপলিমারকে "প্রাথমিক কাঠামো" বলা যেতে পারে প্রোটিন-এর জন্য এই শব্দটির ব্যবহার অনুসারে; তবে এই ব্যবহার প্রোটিনের জন্য ব্যবহৃত খুব সাধারণ ব্যবহারের তুলনায় কম। RNA, যার ব্যাপক সেকেন্ডারি কাঠামো রয়েছে, বেসগুলোর লিনিয়ার চেইন সাধারণত "সিকোয়েন্স" হিসেবে পরিচিত, যেমনটি DNA-তে (যেটি সাধারণত একটি লিনিয়ার ডাবল হেলিক্স গঠন করে, যেখানে খুব কম সেকেন্ডারি কাঠামো থাকে)। অন্যান্য জীববৈজ্ঞানিক পলিমার যেমন পলিস্যাক্যারাইডগুলোতেও প্রাথমিক কাঠামো থাকতে পারে, যদিও এর ব্যবহার আদর্শ নয়।
একটি জীববৈজ্ঞানিক পলিমারের প্রাথমিক কাঠামো অনেকাংশে তার ত্রি-মাত্রিক আকার (তৃতীয় কাঠামো) নির্ধারণ করে। প্রোটিন সিকোয়েন্স ব্যবহার করে স্থানীয় বৈশিষ্ট্যগুলো পূর্বানুমান করা যেতে পারে, যেমন সেকেন্ডারি কাঠামোর সেগমেন্ট বা ট্রান্স-মেমব্রেন অঞ্চলগুলো। তবে, প্রোটিন ভাঁজের জটিলতা বর্তমানে প্রোটিন এর সিকোয়েন্স থেকে শুধুমাত্র তার তৃতীয় কাঠামো পূর্বানুমান করতে বাধা সৃষ্টি করে। একটি সাদৃশ্য হোমোলজাস সিকোয়েন্সের কাঠামো জানলে (যেমন একই প্রোটিন পরিবার এর সদস্য) হোমোলজি মডেলিং দ্বারা তৃতীয় কাঠামো এর অত্যন্ত সঠিক পূর্বানুমান করা সম্ভব। যদি সম্পূর্ণ দৈর্ঘ্যের প্রোটিন সিকোয়েন্স উপলব্ধ থাকে, তবে এর সাধারণ বায়োফিজিক্যাল বৈশিষ্ট্যগুলো, যেমন এর আইসোইলেকট্রিক পয়েন্ট অনুমান করা সম্ভব।
সিকোয়েন্স পরিবারগুলো প্রায়ই সিকোয়েন্স ক্লাস্টারিং দ্বারা নির্ধারিত হয়, এবং স্ট্রাকচারাল জেনোমিকস প্রকল্পগুলো একটি প্রতিনিধি কাঠামোর সেট তৈরিতে লক্ষ্য রাখে যাতে সম্ভাব্য অ-প্রতিলিপিযোগ্য সিকোয়েন্স এর সিকোয়েন্স স্পেস কভার করা যায়।