Lactase

Ang Lactase ay isang ensima na nalilikha sa sistemang dihestibo ng mga sanggol at ilang mga matatandang taong Europeo. Ang lactase ay mahalaga para sa buong dihestiyon ng buong gatas. Ang lactase ay sumisira sa lactose na isang komplikadong asukal na nagbibigay sa gatas ng katamisan nito. Ang mga matandang taong walang lactase ay nakakaranas ng mga sintomas ng lactose intolerance kapag uminom o kumain ng mga produktong gatas.  Ang Lactase ay maaaring mabili bilang isang food supplement at dinadagdag sa gatas upang lumikha ng "malaya sa lactose" na mga produktong gatas. Ang lactase na kilala rin bilang  lactase-phlorizin hydrolase, o LPH na isang bahagi ng pamilyang β-galactosidase ng mga ensima ay isang glycoside hydrolase na nasasangkot sa hydrolysis ng disaccharide lactose tungo sa mga bahaging monomer na galactose at glucose . Ang lactase ay pangunahing umiiral sa kahabaan ng membrano ng selula na hangganang brush  ng diperensiyadong mga linyang enterocyte ng villi ng maliit na bituka. Sa mga tao, ang lactase ay kinokodigo ng gene na LCT.

Mekanismo
Ang optimun na temperatura para sa lactase ay mga 77 °F (25 °C) para sa gawain nito at may optimum na pH na 6.

Sa metabolismo, ang kawing na  β-glycosidic sa D-lactose ay naha-hydrolize tungo sa anyong D-galactose at D-glucose na masisipsip sa pamamagitan ng mga pader na pambituka at tungo sa bloodstream. Ang kabuuang reaksiyon na nagkakatalisa sa lactase ay  C12H22O11 + H2O → C6H12O6 + C6H12O6 + init. Ang lactase ay nagkakatalisa rin ng kombersiyon ng phlorizin tungo sa phloretin at glucose. Ang katalitikong mekanismo ng D-lactose hydrolysis ay nagpapanatili ng substratong anomerikong konpigurasyon sa mga produkto.   Bagaman ang mga detalye ng mekanismo ay hindi pa matiyak, ang stereokimikal na retensiyon ay matatamo sa pamamagitan ng reaksiyong double displacement. Ang mga pag-aaral ng lactase ng E. coli ay nagmumungkahing ang hydrolysis ay sinisimulan ng isang glutamate nucleophile sa mga ensima attack mula sa gilid na axial ng karbon na galactosyl tungo sa kawing na β-glycosidic. Ang pag-aalis ng D-glucose na nag-iiwan sa pangkat ay maaaring mapadali ng nakasalalay sa Mg na katalisis ng asido.   Ang ensima ay napapalaya mula sa α-galactosyl moiety sa pag-atakeng equatorial na nucleophilic ng tubig na lumilikha ng D-galactose.

Ang mga pag-aaral ng pagbabago ng substrato ay nagpapakitang ang mga moiety na 3’-OH at 2’-OH sa singsing na galactopyranose ay mahalaga para sa pagkilalang enzymatiko at hydrolysis.  Ang pangkat na 3’-hydroxy ay nasasangkot sa simulang  pagkakawing sa substrato samantalang ang pangkat na 2’ ay hindi kailangan para sa pagkilala ngunit kailangan sa mga kalaunang hakbang. Ito ay pinapakita ng katotohanang ang isang 2-deoxy analog ay isang epektibong kompetetibong tagapagpigil (Ki = 10mM). Ang pag-aalis ng spesipikong mga pangkat na hydroxyl sa glucopyranose moiety ay hindi buong nag-aalis ng pagkakatalisa.

Mga sanggunian