แอนติทรอมบิน

แอนติทรอมบิน (; AT) เป็นโมเลกุลของโปรตีนขนาดเล็กที่มีหน้าที่ต้านการทำงานของเอนไซม์ในกระบวนการการจับลิ่มของเลือดหลายชนิด โดยแอนติทรอมบินนี้จัดเป็นไกลโคโปตีนชนิดหนึ่งที่ถูกสร้างขึ้นที่ตับ ประกอบไปด้วยกรดอะมิโน 432 มอนอเมอร์ มีพันธะไดซัลไฟด์ในโมเลกุล 3 ตำแหน่ง และมีตำแหน่งที่สามารถเกิดปฏิกิริยาไกลโคซิเลชั่นได้ 4 ตำแหน่ง โดยแอลฟา-แอนติทรมอบิน (α-Antithrombin) ถือเป็นไอโซฟอร์มของแอนติทรอมบินที่พบได้มากที่สุดในกระแสเลือด ซึ่งตำแหน่งสำหรับการเกิดปฏิกิริยาไกลโคซิเลชั่นทั้ง 4 ตำแหน่งจะมีหมู่โอลิโกแซ็กคาไรด์เกาะอยู่ ส่วนบีตา-แอนติทรมอบิน (β-antithrombin) ที่พบได้น้อยกว่า จะมีตำแหน่งไกลโคซิเลชั่น 1 ตำแหน่งที่ไม่ถูกเกาะติดโดยโอลิโกแซ็กคาไรด์ ทั้งนี้ การทำงานของแอนติทรอมบินสามารถถูกกระตุ้นให้มีประสิทธิภาพเพิ่มมากขึ้นหลายเท่าตัวได้โดยยาต้านการแข็งตัวของเลือด อาทิ เฮพาริน ซึ่งจะช่วยให้แอนติทรอมบินสามารถเข้าจับกับแฟคเตอร์ IIa (ทรอมบิน) และแฟคเตอร์ Xa ได้มากขึ้น

การตั้งชื่อ

โครงสร้าง

หน้าที่

ผลของเฮพารินต่อแอนติทรอมบิน

ผลของไกลโคซิเลชั่นต่อการออกฤทธิ์

โรคที่เกี่ยวเนื่อง

การใช้ประโยชน์ทางการแพทย์

Cleaved และ latent form

การต้านการกำเนิดหลอดเลือด

อ้างอิง

แหล่งข้อมูลอื่น 
 
 The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: I04.018
 
 

การแข็งตัวของเลือด
เซอร์ปิน
ยีนบนโครโมโซมคู่ที่ 1