Katalase

Katalase merupakan enzim biasa yang terdapat pada hampir keseluruhan organisma hidup yang terdedah pada oksigen, di mana ia  menjadi mangkin pada penguraian hidrogen peroksida kepada air dan oksigen. Katalase memiliki salah satu jumlah pusing ganti bagi semua enzim; satu molekul katalase mampu menukar 40 juta molekul hidrogen peroksida pada air dan oksigen setiap saat.

Katalase merupakan protin tetramer bagi empat rantaian polipeptida, setiap satu panjang melebihi 500 asid amino. It contains four porphyrin heme (iron) groups that allow the enzyme to react with the hydrogen peroxide. The optimum pH for human catalase is approximately 7, and has a fairly broad maximum (the rate of reaction does not change appreciably at pHs between 6.8 and 7.5).  The pH optimum for other catalases varies between 4 and 11 depending  on the species.  The optimum temperature also varies by species.

Sejarah 

Katalase pertama kali disedari sebagai bahan pada tahun 1818 apabila Louis Jacques Thénard, yang menjumpai H2O2 (hidrogen peroksida), mencadangkan penguraiannya disebabkan oleh sejenis bahan. Pada tahun 1900, Oscar Loew merupakan orang yang pertama memberikannya nama katalase, dan mendapati kehadirannya pada kebanyakan tumbuhan dan haiwan.  In 1937 catalase from beef liver was crystallised by James B. Sumner and the molecular weight was worked out in 1938.

Pada tahun 1969, jujukan katalase asid amino bovin (lembu) diungkaikan.  Then in 1981, the 3D structure of the protein was revealed.

Tindakan 

Tindak balas katalase pada penguraian hidrogen peroksida adalah:

 2 H2O2 → 2 H2O + O2

Kewujudan katalse pada contoh mikrobial atau tisu boleh diuji dengan menambah isipadu larutan enzim dan melihat tindak-balas. Pembentukan buih (oksigen) menunjukkan keputusan positif. Ini boleh berlaku kerana katalase memiliki aktiviti khusus amat tinggi, yang menghasilkan tindak-balas boleh dikesan.

Mekanisma molekul 

Sungguhpun mekanisma lengkap katalase masih belum jelas sepenuhnya, tindak balas kimia dipercayai berlaku pada dua tahap:

 H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)

 H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2

 Di sini Fe()-E mewakili teras besi bagi kumpulan heme terikat pada enzim. Fe(IV)-E(.+) merupakan bentuk mesomerik bagi Fe(V)-E, bererti besi tidak teriksida sepenuhnya kepada +V tetapi menerima sebahagian "elektron sokongan" dari ligand heme. Heme ini perlu dikeluarkan kemudian sebagai kation radikal ("radical cation") (.+).

Apabila hidrogen peroksida memasuki tapak aktif, ia bertindak balas dengan Asn147 ("asparagine" asid amino pada kedudukan 147) dan  His74, menyebabkan proton (ion hidrogen) berpindah antara ataom oksigen. Koordinat atom oksigen bebas, membebaskan molekul air yang baru terbentuk dan Fe(IV)=O. Fe(IV)=O bertindak balas dengan molekul hidrogen oksida kedua bagi membentuk Fe(III)-E dan menghasilkan air dan oksigen. Kereaktifan teras besi boleh dipertingkat dengan kehadiran ligand fenol bagi Tyr357 pada ligand besi kelima, yang mampu membantu bagi pengoksidaan Fe(III) kepada Fe(IV). Keberkesanan tindak balas juga boleh dipertingkat dengan tindak balas His74 dan Asn147 dengan perantaraan tindak-balas. In general, the rate of the reaction can be determined by the Michaelis-Menten equation.

Katalase juga mampu mengoksida pelbagai toksin berlainan, seperti formaldehid, asid formik, fenol, dan alkohol. Untuk melakukannya, ia menggunakan hidrogen peroksida menurut tindak balas berikut:

 H2O2 + H2R → 2H2O + R

Juga, mekanisma sebenar tindak-balas ini tidak diketahui.

Peranan dalam gangguan 

The gangguan peroxisomal akatalasia adalah disebabkan kekurangan pada fungsi katalase. Polimorfisme genetik pada katalase dan perubahan ungkapannya dan aktivitinya dikaitkan dengan kerosakan DNA oksidaan dan selanjutnya risiko individual kepada kecenderungan barah.

Interaksi
Katalase telah terbukti sebagai bertindak balas secara protin dengan ABL2 and Abl gene.

Rujukan

Pautan luar 
 
 
 

 
 

EC 1.11.1
Antioksida
Hemoprotin
Enzim
Katalase