**Laktat degidrogenaza fermenti** (**LDH** yoki **LD**) deyarli barcha tirik hujayralarda mavjud boʻlib asosiy fermentlardan biri hisoblanadi. LDH laktatning piruvatga va teskari aylanishini katalizlaydi, chunki u NAD+ ni NADH va teskari aylantiradi. Degidrogenaza fermenti — bu gidridni bir molekuladan ikkinchisiga oʻtkazadigan ferment.

Reaksiyasi
----------

 Laktat degidrogenaza tomonidan katalizlangan reaksiya
Laktat degidrogenaza piruvat va laktatning NADH va NADning bir vaqtda oʻzaro konversiyasini katalizlaydi. Kislorod yetishmaganda glikolizning yakuniy mahsuloti boʻlgan piruvatni laktatga aylantiradi va jigarda Kori siklida teskari reaksiyani amalga oshiradi. Laktatning yuqori konsentratsiyasida ferment teskari aloqani taʼminlaydi va piruvatning laktatga aylanish tezligi pasayadi. Shuningdek, u 2-gidroksibutiratning degidrogenatsiyasini katalizlaydi, ammo bu laktatga qaraganda ancha sust jarayondir.

 Laktat degidrogenaza tomonidan katalizlangan reaksiya mexanizmi
Odamlarda LDH proton qabul qiluvchi sifatida Gistidin (193) oqsilidan foydalanadi va u koenzim (Arg 99 va Asn 138) va substrat (Arg106; Arg169; Thr 248) bogʻlovchi qoldiqlari bilan uygʻun ishlaydi. Uning (193) faol shakli nafaqat insonlarda balki LDH ning konvergent evolyutsiyasini koʻrsatadigan turli hayvonlarda ham aniqlangan. LD va LDH ning ikki xil boʻlinmasi (LDHA, LDH ning M subbirligi sifatida ham tanilgan va LDHB, LDH ning H subbirligi sifatida ham tanilgan) ham bir xil faol joyni egallaydi va reaksiyada ishtirok etadigan bir xil aminokislotalarni saqlaydi. LDH ning uchinchi darajali tuzilishini tashkil etuvchi ikkita subbirlik oʻrtasidagi sezilarli farq shundaki, bunda alaninni (M zanjirida) glutamin (H zanjirida) bilan almashtirish amalga oshiriladi. Ushbu kichik va sezilarli oʻzgarish H subbirligining NADni tezroq bogʻlashi uchun va M subbirligining katalitik faolligi tezlashishi uchun atsetilpiridin adenin dinukleotid ishtirokida kamaymasligini, H subbirligining faolligi esa besh baravar kamayishining sababi deb hisoblanadi.

Izofermentlar
-------------

* LDH-1 (4H) — yurak va qizil qon tanachalarida, shuningdek miyada
* LDH-2 (3H1M) — retikuloendotelial tizimda
* LDH-3 (2H2M) — oʻpkada
* LDH-4 (1H3M) — buyraklar, yoʻldosh va oshqozon osti bezida
* LDH-5 (4M) — jigar va yoʻl-yoʻl mushaklarida, miyada ham mavjud.

### Mutatsiyalari

 Rasmda odatda skelet mushaklarida joylashgan LDH-5 fermentining mutant versiyasi
Koʻpincha kamdan kam hollarda laktat degidrogenaza ishlab chiqarishni boshqaradigan genlardagi mutatsiya laktat degidrogenaza yetishmovchiligi deb ataladigan patalogik holatga olib keladi. Mutatsiyani qaysi genga olib borishiga qarab, ikkita turdan birida yuzaga keladi: laktat degidrogenaza-A etishmovchiligi (shuningdek, glikogenni saqlash kasalligi deb ham ataladi) yoki laktat degidrogenaza-B tishmovchiligi. Bu ikkala shart ham tananing shakarni, birinchi navbatda, maʼlum mushak hujayralarida qanday parchalanishiga taʼsir qiladi. Laktat degidrogenaza-A etishmovchiligi LDHA genining mutatsiyasidan kelib chiqadi, laktat degidrogenaza-B etishmovchiligi esa LDHB genining mutatsiyasidan kelib chiqadi.

Qon testi
---------

Laktat degidrogenaza uchun qon testlari uchun mos yozuvlar diapazonlari| Pastki chegara | Yuqori chegara | Birlik | Izohlar |
| --- | --- | --- | --- |
| 50 | 150 | U/L |  |
| 0,4 | 1.7 | mkmol/l |  |
| 1.8 | 3.4 | µ kat /L | 70 yosh |
|

Qon testlarida laktat degidrogenazaning yuqori darajasi odatda toʻqimalarning shikastlanishini koʻrsatadi, bu toʻqimalarning keng tarqalishini aks ettiruvchi bir nechta potensial sabablarga ega:

* Gemolitik anemiya
* B12 vitamini tanqisligi tufayli kelib chiqadigan kamqonli
* Yuqumli mononuklyoz, meningit, ensefalit, OIV / OITS kabi infektsiyalar. Sepsisda sezilarli darajada oshadi.
* Infarkt, masalan, ichak infarkti, miokard infarkti va oʻpka infarkti
* Oʻtkir buyrak yetishmovchiligi
* Oʻtkir jigar kasalligi
* Rabdomiyoliz
* Pankreatit oshqozon osti bezi yalligʻlanishi
* Suyak sinishi
* Saraton, ayniqsa moyak saratoni va limfoma. Kimyoterapiyadan keyin yuqori LDH uning muvaffaqiyatli boʻlmaganligini koʻrsatishi mumkin.
* Qattiq zarba
* Gipoksiya kislorod yetishmasligi.

Manbalar
--------

1. ↑  "Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases: human, mouse, opossum and platypus LDHs". *Computational Biology and Chemistry* **33** (5): 379–85. October 2009. doi:10.1016/j.compbiolchem.2009.07.006. PMID 19679512. PMC 2777655. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2777655.
2. ↑  "A Specific, Highly Active Malate Dehydrogenase by Redesign of a Lactate Dehydrogenase Framework". *Science* **242** (4885): 1541–44. December 1988. doi:10.1126/science.3201242. PMID 3201242.
3. ↑  "Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America* **74** (7): 2677–81. July 1977. doi:10.1073/pnas.74.7.2677. PMID 197516. PMC 431242. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=431242.
4. 1 2  "An RNA-sequencing transcriptome and splicing database of glia, neurons, and vascular cells of the cerebral cortex". *The Journal of Neuroscience* **34** (36): 11929–47. September 2014. doi:10.1523/JNEUROSCI.1860-14.2014. PMID 25186741. PMC 4152602. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=4152602.
5. ↑  *Klinische Chemie voor Analisten deel 2*, 1996 — 138–139 bet. ISBN 978-90-313-2003-5.
6. ↑  „Lactate dehydrogenase deficiency". *Genetics Home Reference* (29-fevral 2016-yil). Qaraldi: 2-mart 2016-yil.
7. 1 2  *Langenscheidt Fachwörterbuch Medizin kompakt Englisch englisch-deutsch, deutsch-englisch*, 2nd, Berlin: Elsevier, Urban&FischerVerlag, 2004. ISBN 978-3-437-15120-0.
8. 1 2 3  „Laborationslista". *Uppsala University Hospital* (22-aprel 2008-yil).
9. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11  „Lactate Dehydrogenase (LD)". *Lab Tests Online*. Qaraldi: 22-iyun 2018-yil.
10. ↑  "Rhabdomyolysis. The role of diagnostic and prognostic factors". *Muscles, Ligaments and Tendons Journal* **3** (4): 303–312. October 2013. doi:10.32098/mltj.04.2013.11. PMID 24596694. PMC 3940504. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=3940504.