**Norleucín** (skratka **Nle**) je aminokyselina s lineárnym uhlíkovým reťazcom. Je to izomér aminokyselín leucínu a izoleucínu, ale na rozdiel od nich norleucín nie je proteinogénna aminokyselina. Podobne ako leucín a izoleucín je norleucín chirálny. Norleucín možno oddeliť od jeho izomérov pomocou chirálnej vysokoúčinnej kvapalinovej chromatografie (HPLC). Je to biela kryštalická látka rozpustná vo vode.

Výskyt
------

Spolu s norvalínom sa norleucín nachádza v malých množstvách v niektorých kmeňoch baktérií, kde sa môže pohybovať až v milimolárnej koncentrácii. Jeho biosyntéza bola preskúmaná a vzniká pôsobením 2-izopropylmalátsyntázy na α-ketobutyrát. Zabudovanie norleucínu do peptidov poukazuje na nedokonalú selektivitu súvisiacej aminoacyl-tRNA syntetázy. V Millerovom-Ureyovom experimente, ktorý skúmal vznik aminokyselín v prebiotických podmienkach, vznikal norleucín a významne i norvalín.

Použitie
--------

Norleucín je takmer izosterický s metionínom, i keď neobsahuje atóm síry. Z tohto dôvodu bol norleucín použitý na skúmanie úlohy metionínu v amyloide β, ktorý sa vyskytuje u ľudí s Alzheimerovou chorobou. Štúdia preukázala, že nahradením metionínu na pozícii 35 za norleucín sa úplne stratili neurotoxické účinky amyloidu β.

Náhradou metionínu za norleucín bola v jednej štúdii takisto preukázaná antioxidačná úloha metionínu.

Jedna štúdia skúmala stabilizáciu alfa helixu aminokyselinami s rôznymi alkylovými bočnými reťazcami. Podľa výsledkov štúdie preferuje norleucín i norvalín helikálnu sekundárnu štruktúru podobne ako alanín, čo naznačuje, že dĺžka reťazca nie je rozhodujúcim faktorom pri stabilizácii alfa helixu. Naproti tomu vetvené aminokyseliny (izoleucín, valín, *terc*-leucín a do istej miery i leucín) mali nižšiu preferenciu pre helikálnu konformáciu.

Referencie
----------

1. ↑  Dawson, R.M.C. et al. *Data for Biochemical Research*, Oxford, Clarendon Press, 1959.
2. ↑  MORAVČÍK, Jakub; HROBOŇOVÁ, Katarína. *SEPARÁCIA ENANTIOMÉROV NEDERIVATIZOVANÝCH AMINOKYSELÍN METÓDOU HPLC* [online]. www.chemicke-listy.cz, 2013, [cit. 2022-11-30]. S. s253–s256. Dostupné online.
3. ↑  Alvarez-Carreno, Claudia; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio "Norvaline and Norleucine May Have Been More Abundant Protein Components during Early Stages of Cell Evolution" Origins of Life and Evolution of Biospheres 2014, volume 43, 363-375. DOI:10.1007/s11084-013-9344-3
4. ↑  Moroder, Luis "Isosteric replacement of sulfur with other chalcogens in peptides and proteins" Journal of Peptide Science 2005, volume 11, 187-214. DOI:10.1002/psc.654
5. ↑   Substitution of methionine 35 inhibits apoptotic effects of Abeta(31-35) and Abeta(25-35) fragments of amyloid-beta protein in PC12 cells. *Med. Sci. Monit.*, Nov 2005, s. BR381-5. PMID 16258386.
6. ↑  ALEDO, Juan C.. Methionine in proteins: The Cinderella of the proteinogenic amino acids. *Protein Science*, 2019-10, roč. 28, čís. 10, s. 1785–1796. Dostupné online [cit. 2022-10-21]. ISSN 0961-8368. DOI: 10.1002/pro.3698. (po anglicky)
7. ↑  LYU, P C; SHERMAN, J C; CHEN, A. Alpha-helix stabilization by natural and unnatural amino acids with alkyl side chains.. *Proceedings of the National Academy of Sciences*, 1991-06-15, roč. 88, čís. 12, s. 5317–5320. Dostupné online [cit. 2022-11-30]. ISSN 0027-8424. DOI: 10.1073/pnas.88.12.5317. (po anglicky)

Pozri aj
--------

* Leucín
* Izoleucín
* Norvalín

Zdroj
-----

*Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Norleucine na anglickej Wikipédii.*