**Hem A** je druh hemu, čo je koordinačný komplex pozostávajúci z makrocyklického ligandu, patriaceho medzi porfyrín, ktorý cheluje atóm železa. Hem A je biomolekula, ktorá je prirodzene produkovaná mnohými organizmami. V roztoku má dichroicku zeleno-červenú farbu. Štruktúrne je podobný hemu B, ktorý je súčasťou hemoglobínu, červeného farbiva v krvi.

Vzťah k ostatným hemom
----------------------

Hem A sa líši od hemu B v tom, že metylová skupina na uhlíku 8 v kruhu je oxidovaná na formylovú skupinu a na vinylovú skupinu na uhlíku 2 je naviazaná hydroxyfarnezylová skupina, ktorá patrí medzi izoprenoidy. Hem A sa podobá na hem O, keďže obe majú farnezylovú skupinu na uhlíku 2, ale hem O nemá formylovú skupinu na uhlíku 8, namiesto ktorej má metylovú skupinu. Správna štruktúra hemu A, určená pomocou meraní NMR a IR spektroskopií, zistená pre redukované podobnu komplexu (s FeII), bola prvýkrát publikovaná v roku 1975. Štrutkúra bola potom potvrdená syntézou dimetylesteru hemu A bez atómu železa.

História
--------

Hem A ako prvý izoloval nemecký biochemik Otto Warburg v roku 1951. Warburg takisto ukázal, že je to aktívna zložka integrálneho membránového metaloproteínu cytochróm c oxidázy.

Stereochémia
------------

Poslednou otázkou v štruktúre hemu A bolo presné geometrické usporiadanie na prvom uhlíku na pozícii 3 v kruhu I, teda uhlíku viazanom na hydroxylovú skupinu. V roku 2005 bolo ukázané, že konfigurácia tohto chirálneho uhlíku je *S*.

Podobne ako hem B, aj hem A je často naviazaný na apoproteín pomocou koordinačnej väzby medzi atómom železa a bočnými reťazcami zachovaných aminokyselín. V enzýme respiračného reťazca, cytochróm c oxidáze (CCO), je piatym ligandom hemu A, ktorý tvorí reakčné miesto pre kyslík, histidylová skupina. Tento ligand (histidín) sa takisto bežne nachádza aj v iných hemoproteínoch, ako sú hemoglobín a myoglobín.

Hem A je v cytochróm c oxidáze viazaný dvoma histidínovými reziduami (ružová farba).

Ako kofaktor
------------

Príkladom metaloproteínu, ktorý viaže hem A, je cytochróm c oxidáza (CCO). Táto zložitá bielkovina obsahuje hem A na dvoch rôznych miestach, každý s inou finkciou. Jednotlivé miesta sú označované ako cytochróm a a cytochróm a3. Atóm železa v heme A v cytochróme a je hexakoordinovaný, teda viazaný na 6 ďalších atómov. V molekule cytochrómu a3 ja niekedy viazaný na 5 iných atómov (pentakoordinácia), čo necháva voľné šieste väzbové miesto, kam sa môže viazať molekula kyslíku (O2). Okrem toho tento enzým viaže tri ióny mede, horčík, zinok a niekoľko iónov sodíka a draslíka. Predpokladá sa, že tieto dve hemové skupiny si vymieňajú elektróny medzi sebou, iónmi mede a proteínom cytochrómom c poblíž.

Predpokladá sa, že formylová skupina a izoprenoidový bočný reťazec majú v CCO dôležitú úlohu v zachovávaní energie pri redukcii kyslíka. CCO je podľa všetkého zodpovedaná za zachovávanie energie redukcie dikyslíku tým, že pumpuje protóny do intermembránového priestoru mitochondrie. Tento predpoklad bol publikovaný skupinou S. Yoshikawovej.

Referencie
----------

1. ↑   Heme A of Cytochrome c Oxidase. *Journal of Biological Chemistry*, 1975, s. 7602–7622. DOI: 10.1016/S0021-9258(19)40860-0. PMID 170266.
2. ↑   Isolation, crystallisation, and synthesis of the dimethyl ester of porphyrin a, the iron-free prosthetic group of cytochrome c oxidase. *Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 1*, 1985, s. 135. DOI: 10.1039/P19850000135.
3. ↑   Cytohämin aus Herzmuskel. *Zeitschrift für Physiologische Chemie*, 1951, s. 1–4. DOI: 10.1515/bchm2.1951.288.1.1. PMID 14860765.
4. ↑  Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T.; AOYAMA; YAO. Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution. *Acta Crystallographica D*, 2005, s. 1373–1377. DOI: 10.1107/S0907444905023358. PMID 16204889.
5. ↑  Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S.; SHIMOKATA; KATAYAMA. The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process. *PNAS*, 2003, s. 15304–15309. DOI: 10.1073/pnas.2635097100. PMID 14673090.
6. 1 2   Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase. *Science*, 1998, s. 1723–1729. Dostupné online. DOI: 10.1126/science.280.5370.1723. PMID 9624044.
7. ↑  Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H.; KATAYAMA; MURAYAMA. The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase. *PNAS*, 2007, s. 4200–4205. DOI: 10.1073/pnas.0611627104. PMID 17360500.

Pozri aj
--------

* Hem (chémia)
* Hemoproteín

Zdroj
-----

*Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Heme A na anglickej Wikipédii.*

| * z
* d
* u
Enzýmové kofaktory |
| --- |
| Aktívne formy | 

|  |  |
| --- | --- |
| vitamíny | 
* TDP / TPP (B1)
* FMN, FAD (B2)
* NAD+ / NADH, NADP+ / NADPH (B3)
* Koenzým A (B5)
* PLP / P5P (B6)
* Biotín (B7)
* THFA / H4FA, DHFA / H2FA, MTHF (B9)
* AdoCbl, MeCbl (B12)
* Kyselina askorbová (C)
* Fylochinón (K1), Menachinón (K2)
* Koenzým F420

 |
| nevitamínové | 
* ATP
* CTP
* SAM
* APS / PAPS
* GSH
* Koenzým B
* Kofaktor F430
* Koenzým M
* Koenzým Q
* Hem (A, B, C, O)
* Kyselina lipoová / Lipoamid
* Metánofurán
* Molybdopterín
* Mykofaktocín
* PQQ
* THB / BH4
* THMPT / H4MPT

 |
| kovové ióny | 
* Ca2+
* Cu2+
* Fe2+, Fe3+
* Mg2+
* Mn2+
* Mo
* Ni2+
* Zn2+

 |

 |
| Základné formy | 
* *vitamíny*: *pozri vitamíny*

 |