Aspartáttransamináza z *E. coli* s kofaktorom pyridoxal-5'-fosfátom.
Prenos aminoskupiny medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Aminoskupina (NH2-) a ketoskupina (=O) sa navzájom vymenia.
**Transamináza** alebo **aminotransferáza** je enzým, ktorý katalyzuje transaminačnú reakciu medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Tieto enzýmy sú dôležité v syntéze aminokyselín, ktoré tvoria bielkoviny. Patria medzi transferázy.

Funkcia a mechanizmus
---------------------

Aminokyseliny obsahujú aminoskupinu (NH2-) a ketokyseliny obsahujú ketoskupinu (=O). Pri transaminácii sa NH2 skupina z jednej molekuly vymení s =O skupinou inej molekuly. Z aminokyseliny sa stáva ketokyselina a z ketokyseliny sa stáva aminokyselina.

Transaminázz sú zvyčajne proteínové enzýmy. Niektoré transaminačné aktivity ribozómu sú však katalyzované ribozýmami (RNA enzýmami). Príkladmi sú VS ribozým a vlásenkový ribozým.[chýba zdroj]

Transaminázy využávajú pyridoxalfosfát ako koenzým, ktorý sa mení na pyridoxamín v prvej polreakcii, pri ktorej sa aminokyselina mení na ketokyselinu. Pyridoxamín, ktorý je viazaný na enzým, potom reaguje s pyruvátom, oxalacetátom alebo α-ketoglutarátom, čím vzniká alanín, aspartát alebo glutamát. Mnoho transaminačných reakcií prebieha v tkanivách a sú katalyzované transaminázami špecifickými pre konkrétny pár aminokyselina/ketokyselina. Tieto reakcie sú reverzibilné a ich smer je daný podľa toho, ktorý substrát je v nadbytku. Táto reverzibilita sa dá využiť v aplikáciách syntetickej chémie na zisk cenných chirálnych amínov. Špecifické enzýmy sú pomenované podľa páru reaktantov, napríklad enzým katalyzujúci reakciu medzi glutamátom a pyruvátom, z ktorých vznikajú α-ketoglutarát a alanín, sa nazýva alaníntransamináza a pôvodne sa nazýval glutamát-pyruváttransamináza (skrátene GPT).

Transaminačná aktivita tkanív sa dá zistiť inkubáciou homogenátu s rôznymi pármi aminokyselina-ketokyselina. Transaminácia sa potvrdí, ak vznikne nový aminokyselina a ketokyselina, čo sa overuje papierovou chromatografiou. Reverzibilita sa preukáže použitím komplementárneho páru aminokyseliny a ketokyseliny ako počiatočných reaktantov. Po vyňatí chromatogramu zo solventu sa používa ninhydrín, čím sa zvýraznia škvrny.[chýba zdroj]

Metablizmus aminokyselín u zvierat
----------------------------------

Pri nízkej hladine cukru musia živočíchy metabolizovať bielkoviny na aminokyseliny na úkor svalového tkaniva. Transaminázy v pečeni preferujú oxalacetát a α-ketoglutarát, čo je dôležité, pretože to umožňuje presun dusíka z metabolizmu aminokyselín na aspartát a glutamát, odkiaľ sa dusík premieňa na močovinu a vylučuje sa. Podobným spôsobom sa v svaloch transaminuje pyruvát na alanín, ktorý sa prenáša krvných riečišťom do pečene (celková reakcia sa občas nazýva glukóza-alanínový cyklus). V pečeni ostatné transaminázy regenerujú pyruvát, ktorý pôsobí ako cenný prekurzor pre glukoneogenézu. Tento alanínový cyklus je analogický Coriho cyklu, ktorý umožňuje anaerobický metabolizmus v svaloch.

### Diganostický význam

Transaminázy sú dôležité v produkcii rôznych aminokyselín a meranie koncentrácie rôznych transamináz v krvi je dôležité pre diagnostiku a sledovanie mnohých chorôb.[chýba zdroj] Napríklad prítomnosť zvýšenej hladiny transamináz môže byť indikátorom pre poškodenie pečene alebo srdca. Dva dôležité transaminačné enzýmy sú aspartáttransamináza (AST) a alaníntransamináza (ALT). Tieto transaminázy boli objavené v roku 1954 a ich klinický význam bol popísaný v roku 1955.

Referencie
----------

1. 1 2 3 4  VOET, Donald. *Biochemistry*. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, 2011. (4th edition.) Dostupné online. ISBN 978-0-470-57095-1. S. 1020-1047.
2. 1 2   Transaminase activity in human blood. *The Journal of Clinical Investigation*, January 1955, s. 126–31. DOI: 10.1172/jci103055. PMID 13221663.
3. ↑   A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum. *The Journal of Clinical Investigation*, January 1955, s. 131–3. DOI: 10.1172/JCI103055. PMID 13221664.
4. ↑   Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction. *Science*, September 1954, s. 497–9. DOI: 10.1126/science.120.3117.497. PMID 13195683.
5. ↑   *Biblioteca Nazionale di Napoli. News: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti* [online].. Dostupné online.
6. ↑   *E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi* [online].. Dostupné online.
7. ↑   *Campania su Coltorti* [online].. Dostupné online.
8. ↑  MONRIFNET. *Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi* [online].. Dostupné online. (po taliansky)

Literatúra
----------

* GHANY, Marc; HOOFNAGLE, Jay H.. *Harrison's Principles of Internal Medicine*. 16th. vyd. New York : McGraw-Hill, 2005. Approach to the Patient With Liver Disease, s. 1814–5.
* NELSON, David L.; COX, Michael M.. *Lehninger Principles of Biochemistry*. 3rd. vyd. New York : Worth Publishers, 2000. S. 628–31, 634, 828–30.

Zdroj
-----


|  |  |
| --- | --- |
| Portal | Chemický portálBiologický portál |

*Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Transaminase na anglickej Wikipédii.*

| * z
* d
* u
Enzýmy |
| --- |
| Aktivita | 
* Aktívne miesto
* Väzbové miesto
* Katalytická triáda
* Oxyaniónová diera
* Enzýmová promiskuita
* Katalyticky dokonalé enzýmy
* Koenzým
* Kofaktor
* Enzýmová katalýza

 |
| Regulácia | 
* Alosterická regulácia
* Kooperativita
* Enzýmový inhibítor
* Enzýmový aktivátor

 |
| Klasifikácia | 
* Číslo EC
* Enzýmová superrodina
* Enzýmová rodina
* Zoznam enzýmov

 |
| Kinetika | 
* Enzýmová kinetika
* Eadieov–Hofsteeov diagram
* Hanesov–Woolfov diagram
* Lineweaverov–Burkov diagram
* Michaelisova–Mentenovej kinetika

 |
| Druhy | 
* **EC1 Oxidoreduktáza**
* **EC2 Transferáza**
* **EC3 Hydroláza**
* **EC4 Lyáza**
* **EC5 Izomeráza**
* **EC6 Ligáza**
* **EC7 Translokáza**

 |