Toto je článok o glukoneogenéze. O glykogenolýze pozri *glykogenolýza.*
Zjednodušená glukoneogenéza (tak, ako prebieha v ľuďoch). Acetyl-koenzým A získaný z mastných kyselín (bodkovaná šípka) môže byť v menšej miere konvertovaný na pyruvát počas hladovania.
**Glukoneogenéza (GNG)** je metabolická dráha, ktorá vedie k vytvoreniu glukózy z niektorých nesacharidových uhlíkových substrátov. Tento proces prebieha vo všetkých živých organizmoch - v rastlinách, živočíchoch, hubách, baktériach i iných mikroorganizmoch. U stavovcov prebieha glukoneogenéza hlavne v pečeni a v menšej miere v kôre obličiek. Je to jeden z dvoch hlavných procesov - druhým je rozklad glykogénu (glykogenolýza) - ktorými ľudia a mnohé zvieratá udržiavajú stabilnú hladinu glukózy v krvi, aby predišli jej zníženiu (hypoglykémii). U prežúvavcov, u ktorých sú sacharidy z potravy zvyčajne metabolizované mikroorganizmami v bachore, prebieha glukoneogenéza stále bez ohľadu na postenie, nízky príjem sacharidov, pohyb a podobne. U mnohých iných zvierat prebiaha často práve počas pôstu, hladovania, nízkeho príjmu sacharidov alebo intenzívneho pohybu či cvičenia.

U ľudí môže substrát pre glukoneogenézu pochádzať z akýchkoľvek nesacharidových zdrojov, ktoré je možné premeniť na pyruvát alebo na niektorý z medziproduktov glykolýzy (pozri nižšie). Pri rozklade proteínov je možné využiť glukogénne aminokyseliny (ale nie ketogénne aminokyseliny). Pri rozklade lipidov (napríklad triacylglycerolov) je možné využiť glycerol a mastné kyseliny s nepárnym počtom uhlíkov (ale nie mastné kyseliny s párnym počtom uhlíkov, pozri nižšie). Pri iných metabolizmoch je možné využiť napríklad laktát z Coriho cyklu. Pri dlhšom postení je možné využiť i acetón vznikajúci z ketolátok, čím je možné docieliť premenu látok z mastných kyselín na glukózu. Aj keď glukoneogenéza zvyčajne prebieha v pečeni, relatívny príspevok obličiek ku glukoneogenéze sa zvyšuje pri diabete alebo dlhšom hladovaní.

Glukoneogenéza je silne endergonická, ale spojením s hydrolýzou ATP alebo GTP sa z nej prakticky stane exergonický proces. Napríklad dráha vedúca od pyruvátu ku glukóza-6-fosfátu vyžaduje 4 molekuly ATP a 2 molekuly GTP, aby prebehla spontánne. Tieto ATP sú získavané z metabolizmu mastných kyselín pomocou beta oxidácie.

Prekurzory
----------

U ľudí sú hlavnými prekurzormi glukoneogenézy laktát, glycerol (ktorý je súčasťou triacylglycerolov), alanín a glutamín. Celkovo zahŕňajú až 90 % zdrojov glukoneogenézy. Ostatné glukogénne aminokyseliny a všetky intermediáty citrátového cyklu (pomocou premeny na oxalacetát) je možné takisto využiť ako substráty pre glukoneogenézu. Všeobecne však konzumácia glukoneogénnych substrátov v potrave nevedie k zvýšenej glukoneogenéze.

Kaatabolizmus proteinogénnych aminokyselín. Aminokyseliny sú klasifikované podľa ich schopnosti vstúpiť do glukoneogenézy: 

\* Glukogénne aminokyseliny (červené) túto schopnosť majú.
\* Ketogénne aminokyseliny (zelené) túto možnosť nemajú. Namiesto toho vstupujú do ketogenézy alebo syntézy lipidov.
\* Niektoré aminokyseliny môžu byť metabolizované oboma spôsobmi (fialové).

U prežúvavcov je hlavným substrátom pre glukoneogenézu propionát. U ostatných organizmov vzniká propionát v beta oxidácii mastných kyselín s nepárnym počtom uhlíkov a u vetvených aminokyselín a je len subtrátom len v relatívne malom množstve.

Laktát je transportovaný naspäť do pečene v Coriho cykle, kde je premenený na pyruvát pomocou laktátdehydrogenázy. Pyruvát, prvý substrát predurčený na glukoneogenézu, potom môže byť využitý na syntézu glukózy. Transaminácia alebo deaminácia aminokyselín umožňuje vstup ich uhlíkovej kostry do cyklu priamo (ako pyruvát alebo oxalacetát) alebo nepriamo (cez citrátový cyklus). Príspevok laktátu z Coriho cyklu na celkovú produkciu glukózy sa zvyšuje s dĺžkou hladovania. Konkrétne, po 12, 20 a 40 hodinách hladovania u ľudských dobrovoľníkov bol príspevok laktátu z Coriho cyklu ku glukoneogenéze 41 %, 71 % a 92 %.

V biochémii bola dlho nezodpovedná otázka, či môžu byť na glukózy u zvierat konvertované aj mastné kyseliny s párnym počtom uhlíkom. Mastné kyseliny s nepárnym počtom uhlíkov je možno oxidovať na acetylkoenzým A a propionylkoenzým A, pričom propionylkoenzým A potom môže fungovať ako prekurzor sukcinylkoenzýmu A, ktorý sa následne môže premeniť na pyruvát a vstúpiť do glukoneogenézy. Naproti tomu mastné kyseliny s párnym počtom uhlíkov sú oxidované len na acetylkoenzým A. Ten môže vstúpiť do glukoneogenézy len pomocou glyoxylátového cyklu, pri ktorom sa z neho tvoria štvoruhlíkové dikarboxylové kyseliny ako prekurzory. Glyoxylátový cyklus zahŕňa dva enzýmy, malátsyntázu a izocitrátlyázu, ktoré sú prítomné v hubách, rastlinách a baktériách. Napriek niekoľkým správam o detekcii enzýmovej aktivity týchto enzýmov u zvierat boli však gény kódujúce oba tieto enzýmy nájdené len u hlístovcov, u ktorých existujú ako jeden bifunkčný enzým. Gény kódujúce len malátsyntázu (ale nie izocitrátlyázu) boli identifikované i u iných živočíchov, napríklad článkonožcov, ostnatokožcov a dokonac i u niektorých stavovcov. Cicavce, u ktorých bola objavená malátsyntáza, zahŕňajú kloakovce (vtákopysk) a vačkovce (vačica), ale nie u placentovcov.

Existencia glyoxylátového cyklu u ľudí nebola potvrdená a je teda všeobecne predpokladné, že u ľudí nemôžu byť mastné kyseliny premenené na glukózu priamo. Bolo ukázané, že uhlík-14 sa objaví v glukóze, ak je dodaný v podobe mastných kyselín, ale toto sa dá predpokladať na základe zabudovávania značených atómov odvodených z acetylkoenzýmu A do intermediátov citrátového cyklu, ktoré sú zameniteľné s tými odvodenými z iných fyziologických zdrojov, ako sú glukogénne aminokyseliny. Bez prítomnosti ostatných glukogénnych zdrojov nemôže dvojuhlíkový acetylkoenzým A odvodený z oxidácie mastných kyselín viesť k celkovému zisku glukózy cez citrátový cyklus, pretože v citrátovom cykle sú dva atómy uhlíku uvoľnené v podobe oxidu uhličitého. Počas ketózy sa však acetylkoenzým A z mastných kyselín využíva na tvorbu ketolátok, vrátane acetónu, a až ~60 % acetónu môže byť oxidovaných v pečeni na pyruvátové prekurzory acetol (hydroxyacetón) a metylglyoxal. Ketolátky vytvorené z mastných kyselín by teda mohli tvoriť až 11 % glukoneogenézy počas hladovania. Katabolizmus mastných kyselín produkuje aj energiu v podove ATP, ktorá je nutná pre glukoneogenézu.

Umiestnenie
-----------

U cicavcov sa predpokladalo, že glukoneogenéza prebieha len v pečeni, obličkách, črevách a svaloch,[chýba zdroj] ale nové poznatky poukazujú na to, že glukoneogenéza prebieha i v astrocytoch v mozgu. Tieto orgány využívajú mierne odlišné prekurzory glukoneogenézy. Pečen využíva predovšetkým lakát, glycerol a glukogénne aminokyseliny (hlavne alanín), zatiaľ čo obličky využívajú laktát, glutamín a glycerol. Lakát z Coriho cyklu je kvantitatívne najväčším zdrojom substrátu pre glukoneogenézu, a to hlavne v obličkách. Pečeň využíva glykogenolýzu i glukoneogenézu na tvorbu glukózy, zatiaľ čo obličky využívajú len glukoneogenézu. Po jedle sa pečeň sústredí skôr na syntézu glykogénu a u obličiek sa zvýši glukoneogenéza. Črevá využívajú hlavne glutamín a glycerol.

Propionát je hlavným zdrojom glukoneogenézy v pečeni prežúvavcov a ich pečeň môže zároveň využívať glukogénne aminokyseliny (napríklad alanín) vo väčšom množstve, keď sa zvýši dopyt po glukóze. Kapacita buniek pečene využiť laktát na glukoneogenézu sa znižuje počas životného vývoja prežúvavcov u teliat a jahniat. V tkanive ovčích obličiek bol pozorovaný vysoký obrat glukoneogenézy z propionátu.

Vo všetkých druhoch je tvorba oxalacetátu z pyruvátu a intermediátov citrátového cyklu obmedzená len na mitochondrie. a enzýmy konvertujúce fosfoenolpyruvát (PEP) na glukóza-6-fosfát sú prítomné v cytozole. Umiestnenie enzýmu, ktorý spája tieto dve často glukoneogenézy premenou oxalacetátu na PEP - PEP karboxykináza (PEPCK) - sa medzidruhovo mení: enzým sa môže nachádzať výlučne v mitochondiách, výlučne v cytozole, alebo byť rozložený rovnomerne v oboch, ako je to u ľudí. Transport PEP cez mitochondriálnu membránu sa dosahuje pomocou určených transportných proteínov, ale žiadne také enzýmy neexistujú pre oxalacetát. To znamená, že u druhov, ktoré nemajú PEPCK prítomnú v mitochondriách, je nutné premeniť oxalacetát na malát alebo aspartát, presunúť ho mimo mitochondrie a potom premeniť znovu naspäť na oxalacetát, aby mohla glukoneogenéza pokračovať.

Metabolická dráha
-----------------

Glukoneogenézová dráha s kľúčovými molekulami a enzýmami. Mnoho krokov je opačných oproti glykolýze.
Glukoneogenéza je dráha pozostávajúca zo série 11 reakcií katalyzovaných enzýmami. Dráha začína v pečeni alebo obličke, presnejšie v mitochondrii alebo cytoplazme týchto buniek, čo záleží na použitom substráte. Mnoho reakcií je spätnými reakciami glykolýzy.

* Glukoneogenéza začina v mitochondrii vytvorením oxalacetátu pomocou karboxylácie pyruvátu. Táto reakcia vyžaduje jednu molekulu ATP a je katalyzovaná pyruvátkarboxylázou. Enzým je stimulovaný vysokou koncentráciou acetylkoenzýmu A (produkovaného v beta oxidácii v pečeni) a inhibovaný vysokou koncentráciou ADP a glukózy.
* Oxalacetát je redukovaný na malát za účasti NADH, čo je nutné na jeho presun mimo mitochondrie.
* Malát je oxidovaný naspäť na oxalacetát pomocou NAD+ v cytozole, kde prebieha zvyšok glukoneogenézy.
* Oxalacetát je dekarboxylovaný a potom fosforylovaný, čím vzniká fosfoenolpyruvát. Reakcie katalyzuje enzým PEPCK. Počas reakcie sa hydrolyzuje molekula GTP na GDP.
* Ďalšie kroky sú spätné reakcie z glykolýzy, až po tvorbu fruktóza-1,6-bisfosfátu. Fruktóza-1,6-bisfosfát je premieňaný na fruktóza-6-fosfát enzýmom fruktóza-1,6-bisfosfatázou, ktorá využíva jednu molekulu vody a uvoľňuje jednu molekulu fosfátu (v glykolýze konvertuje premenu F6P na F1,6P enzým fosfofruktokináza za súčasnej hydrolýzy ATP na ADP). Toto je rýchlosť určujúci krok (rate-limiting step) glukoneogenézy.
* Glukóza-6-fosfát je tvorený z fruktóza-6-fosfátu pomocou fosfoglukoizomerázy (spätná reakcia druhého kroku glykolýzy). Glukóza-6-fosfát (G6P) môže byť využitá v iných metabolických dráhach alebo defosforylovaný na voľnú glukózu. Zatiaľ čo voľná glukóza môže difundovať do/z bunky, fosforylovaná forma (G6P) je však zadržaná v bunke (bunková membrána pre ňu nie je voľne priepustná). Pomocou tohto mechanizmu je bunkami udržiavaná vnútorná hladina glukózy.
* Konečný krok glukoneogenézy, tvorba glukózy, prebieha v luméne endoplazmatického retikula, kde je glukóza-6-fosfát hydrolyzovaný glukóza-6-fosfatázou, čo produkuje glukózu a anorganický fosfát. Rovnako, ako dva kroky dozadu (premena F6P na G6P), ani tento krok nie je jednoduchou spätnou reakciou z glykolýzy, pri ktorom hexokináza katalyzuje konverziu glukózy a ATP na glukóza-6-fosfát a ADP. Glukóza je nakoniec presunutá do cytoplazmy pomocou glukózových transportérov, ktoré sa nachádzajú na membráne endoplazmatického retikula.

| Metabolizmus bežných monosacharidov, zahŕňajúci glykolýzu, glukoneogenézu, glykogenézu a glykogenolýzu (v angličtine) |
| --- |
|  |

Regulácia
---------

Zatiaľ čo väčšina krokov glukoneogenézy sú spätné reakcie glykolýzy, tri regulované a silne endergonické kroky sú nahradené reakciami, ktoré sú kineticky výhodnejšie. Enzýmy hexokináza/glukokináza, fosfofruktokináza a pyruvátkináza, vystupujúce v glykolýze, sú nahradené enzýmami glukóza-6-fosfátázou, fruktóza-1,6-bisfosfatázou a PEP karboxykinázou/pyruvátkarboxylázou. Tieto enzýmy sú typicky regulované podobnými molekulami, ale s opačnými výsledkami. Ako príklad, acetylkoenzým A a citrát aktivujú enzýmy glukoneogenézy (konkrétne, pyruvátkarboxylázu a fruktóza-1,6-bisfosfatázu) a zároveň inhibujú glykolytický enzým pyruvátkinázu. Tento systém vzájomneho riadenia glykolýzy a glukoneogenézy inhibujúcich sa navzájom zabraňuje zbytočným cyklom syntézy a rozkladu glukózy. Pyruvátkinázu je možné obísť celkom 86 inými dráhami nesúvisiacimi s glukoneogenézou za účelom syntézy pyruvátu a následne laktátu - niektoré z nich využívajú uhlíkové atómy pochádzajúce z glukózy.

Väčšina enzámov zodpovedných za glukoneogenézu sa nachádza v cytozole. Výnimkou je pyruvátkarboxyláza, prítomná v mitochondrii, a u zvierat PEP karboxykináza (PEPCK). PEPCK existuje ako izoenzým prítomný v mitochondrii aj cytozole. Rýchlosť flukoneogenézy je udávaná pôsobením kľúčového enzýmu, fruktóza-1,6-bisfosfatázy, ktorá je zároveň regulovaná pomocou prenosu signálu vďaka cAMP a jej fosforylácii.

Globálna regulácia glukoneogenézy je sprostredkovaná glukagónom (ktorý sa vylučuje pri nízkej hladine glukózy v krvi). Ten spôsobuje fosforyláciu enzýmov a regulačných proteínov proteínkinázou A (kináza regulovaná cyklickým AMP), čo vedie k inhibícii glykolýzy a stimulácii glukoneogenézy. Inzulín pôsobí proti glukagónu inhibíciou glukoneogenézy. Diabetes druhého typu je spôsobený nadbytkom glukagónu a odolnosťou tela voči inzulínu. Inzulín nie je schopný inhibovať génovú expresiu enzýmov, ako napríklad PEPCK, čo vedie k zvýšenej hladine glukózy v krvi (hyperglykémii). Antidiabetikum metformín znižuje hladinu glukózy primárne pomocou inhibície glukoneogenézy, čím prekonáva neschopnosť inzulínu inhibovať glukoneogenézu kvôli vzniknutej rezistencii na inzulín.

Štúdie preukázali, že absencia heptálnej produkcie glukózy nemá významný efekt na riadenie koncentrácie glukózy v plazme počas hladovania. Kompenzačná indukcia glukoneogenézy prebieha v obličkách a črevách a je poháňaná glukagónom, glukokortikoidmi a acidózou.

Inzulínová rezistencia
----------------------

FOX proteín FoxO6 v pečeni bežne podporuje glukoneogenézu počas hladovania, ale inzulín blokuje FoxO6 po jedle. V prípade inzulínovej rezistencie inzulín neblokuje FoxO6, čo má za následok glukoneogenézu i po jedlo, zapríčiňujúc hyperglykémiu (vysokú hladinu cukru v krvi).

Inzulínová rezistencia je bežný prejav metabolického syndrómu a diabetu druhého typu. Z tohto dôvodu je glukoneogenéza cieľom terapie diabetu druhého typu, napríklad antidiabetikom metformínom, ktorý inhibuje glukoneogenickú tvorbu glukózy a stimuluje príjem glukózy bunkami.

Referencie
----------

1. ↑  NELSON, David L; COX, Michael M. *Lehninger Principles of Biochemistry*. USA : Worth Publishers, 2000. Dostupné online. ISBN 978-1-57259-153-0. S. 724.
2. ↑  SILVA, Pedro. *The Chemical Logic Behind Gluconeogenesis* [online].. Dostupné online. Archivované 2009-08-26 z originálu.
3. 1 2   *Dukes' Physiology of Domestic Animals*. 12th. vyd. [s.l.] : Cornell Univ. Press, 2004. Carbohydrate metabolism. s. 501–15.
4. 1 2   In silico evidence for gluconeogenesis from fatty acids in humans. *PLOS Computational Biology*, July 2011, s. e1002116. DOI: 10.1371/journal.pcbi.1002116. PMID 21814506.
5. ↑   Molecular signaling mechanisms of renal gluconeogenesis in nondiabetic and diabetic conditions. *Journal of Cellular Physiology*, June 2019, s. 8134–8151. DOI: 10.1002/jcp.27598. PMID 30370538.
6. ↑  RODWELL, Victor. *Harper's illustrated Biochemistry, 30th edition*. USA : McGraw Hill, 2015. ISBN 978-0-07-182537-5. S. 193.
7. 1 2 3 4   Renal gluconeogenesis: its importance in human glucose homeostasis. *Diabetes Care*, February 2001, s. 382–91. Dostupné online. DOI: 10.2337/diacare.24.2.382. PMID 11213896.
8. 1 2 3  GARRETT, Reginald H.; GRISHAM, Charles M.. *Principles of Biochemistry with a Human Focus*. USA : Brooks/Cole, Thomson Learning, 2002. ISBN 978-0-03-097369-7. S. 578, 585.
9. 1 2   Regulation of hepatic glucose production and the role of gluconeogenesis in humans: is the rate of gluconeogenesis constant?. *Diabetes/Metabolism Research and Reviews*, September 2008, s. 438–58. Dostupné online. DOI: 10.1002/dmrr.863. PMID 18561209.
10. ↑  FERRIER, Denise R; CHAMPE, Pamela C; HARVEY, Richard A. *Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews)*. Hagerstwon, MD : Lippincott Williams & Wilkins, 1 August 2004. ISBN 978-0-7817-2265-0. 20. Amino Acid Degradation and Synthesis.
11. ↑   *Nutritional ecology of the ruminant*. 2nd. vyd. [s.l.] : Cornell Univ. Press. 1994. S. 476.
12. ↑   *Harper's Illustrated Biochemistry*. 31st. vyd. [s.l.] : McGraw-Hill Publishing Company, 2018.
13. ↑   *Medical Biochemistry*. 4th. vyd. [s.l.] : Elsevier, 2014.
14. 1 2   Gluconeogenesis and the Cori cycle in 12-, 20-, and 40-h-fasted humans. *The American Journal of Physiology*, September 1998, s. E537-42. Dostupné online. DOI: 10.1152/ajpendo.1998.275.3.E537. PMID 9725823.
15. 1 2   Can sugars be produced from fatty acids? A test case for pathway analysis tools. *Bioinformatics*, January 2009, s. 152–8. DOI: 10.1093/bioinformatics/btn621. PMID 19117076.
16. ↑   Bifunctional glyoxylate cycle protein of Caenorhabditis elegans: a developmentally regulated protein of intestine and muscle. *Developmental Biology*, June 1995, s. 399–414. DOI: 10.1006/dbio.1995.1156. PMID 7781887.
17. 1 2   Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation. *Biology Direct*, October 2006, s. 31. DOI: 10.1186/1745-6150-1-31. PMID 17059607.
18. ↑   Conversion of fatty acids to carbohydrate; application of isotopes to this problem and role of the Krebs cycle as a synthetic pathway. *Physiological Reviews*, April 1957, s. 252–72. DOI: 10.1152/physrev.1957.37.2.252. PMID 13441426.
19. ↑   Plasma acetone metabolism in the fasting human. *The Journal of Clinical Investigation*, April 1979, s. 619–26. DOI: 10.1172/JCI109344. PMID 438326.
20. 1 2  WIDMAIER, Eric. *Vander's Human Physiology*. [s.l.] : McGraw Hill, 2006. Dostupné online. ISBN 978-0-07-282741-5. S. 96.
21. 1 2   A novel role for glucose 6-phosphatase in the small intestine in the control of glucose homeostasis. *The Journal of Biological Chemistry*, October 2004, s. 44231–4. DOI: 10.1074/jbc.R400011200. PMID 15302872.
22. ↑   Cerebral Gluconeogenesis and Diseases. *Frontiers in Pharmacology*, 2017, s. 521. DOI: 10.3389/fphar.2016.00521. PMID 28101056.
23. ↑   Role of the kidney in normal glucose homeostasis and in the hyperglycaemia of diabetes mellitus: therapeutic implications. *Diabetic Medicine*, February 2010, s. 136–42. DOI: 10.1111/j.1464-5491.2009.02894.x. PMID 20546255.
24. ↑   Substrate utilization for hepatic gluconeogenesis is altered by increased glucose demand in ruminants. *Journal of Animal Science*, July 1999, s. 1940–51. DOI: 10.2527/1999.7771940x. PMID 10438042.
25. ↑   Insulin and glucagon regulation of gluconeogenesis in preruminating and ruminating bovine. *Journal of Animal Science*, February 1995, s. 546–51. DOI: 10.2527/1995.732546x. PMID 7601789.
26. ↑   Insulin and glucagon regulation of gluconeogenesis in preruminating and ruminating bovine. *Journal of Animal Science*, February 1995, s. 546–51. DOI: 10.2527/1995.732546x. PMID 7601789.
27. 1 2 3 4  VOET, Donald; VOET, Judith; PRATT, Charlotte. *Fundamentals of Biochemistry*. [s.l.] : John Wiley & Sons Inc, 2008. Dostupné online. ISBN 978-0-470-12930-2. S. 556.
28. ↑  Christos Chinopoulos (2020), From Glucose to Lactate and Transiting Intermediates Through Mitochondria, Bypassing Pyruvate Kinase: Considerations for Cells Exhibiting Dimeric PKM2 or Otherwise Inhibited Kinase Activity,
29. ↑   Factors that control the tissue-specific transcription of the gene for phosphoenolpyruvate carboxykinase-C. *Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology*, 2005, s. 129–54. DOI: 10.1080/10409230590935479. PMID 15917397.
30. ↑   Metformin and insulin suppress hepatic gluconeogenesis through phosphorylation of CREB binding protein. *Cell*, May 2009, s. 635–46. DOI: 10.1016/j.cell.2009.03.016. PMID 19450513.
31. ↑   Insulin regulation of gluconeogenesis. *Annals of the New York Academy of Sciences*, January 2018, s. 21–35. DOI: 10.1111/nyas.13435. PMID 28868790.
32. ↑   Expression profile analysis of long non-coding RNAs involved in the metformin-inhibited gluconeogenesis of primary mouse hepatocytes. *International Journal of Molecular Medicine*, January 2018, s. 302–310. Dostupné online. DOI: 10.3892/ijmm.2017.3243. PMID 29115403.
33. ↑   Control of blood glucose in the absence of hepatic glucose production during prolonged fasting in mice: induction of renal and intestinal gluconeogenesis by glucagon. *Diabetes*, December 2011, s. 3121–31. DOI: 10.2337/db11-0571. PMID 22013018.
34. 1 2   FoxO integration of insulin signaling with glucose and lipid metabolism. *The Journal of Endocrinology*, May 2017, s. R67–R79. DOI: 10.1530/JOE-17-0002. PMID 28213398.
35. ↑   Mechanism by which metformin reduces glucose production in type 2 diabetes. *Diabetes*, December 2000, s. 2063–9. DOI: 10.2337/diabetes.49.12.2063. PMID 11118008.   *Free full text* [online].. Dostupné online.  (82 KiB)

Pozri aj
--------

* Bioenergetika
* Glykolýza

Zdroj
-----


|  |  |
| --- | --- |
| Portal | Chemický portálBiologický portál |

*Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Gluconeogenesis na anglickej Wikipédii.*

| * z
* d
* u
Glykolýza a glukoneogenéza |
| --- |
| Glykolýza | 

|  |  |
| --- | --- |
| Intermediáty | 
* Glukóza
* Glukóza-6-fosfát
* Fruktóza-6-fosfát
* Fruktóza-1,6-bisfosfát
* Dihydroxyacetónfosfát
* Glyceraldehyd-3-fosfát
* 1,3-Bisfosfoglycerát
* 3-Fosfoglycerát
* 2-Fosfoglycerát
* Fosfoenolpyruvát
* Pyruvát

 |
| Enzýmy | 
* Hexokináza
* Hexózafosfátizomeráza
* Fosfofruktokináza
* Aldoláza
* Triózafosfátizomeráza
* Glyceraldehyd-3-fosfátdehydrogenáza
* 3-Fosfoglycerátkináza
* Fosfoglyceromutáza
* Enoláza
* Pyruvátkináza

 |

 |
| Glukoneogenéza | 

|  |  |
| --- | --- |
| Intermediáty | 
* Pyruvát
* Oxalacetát
* Malát
* Fosfoenolpyruvát
* 2-Fosfoglycerát
* 3-Fosfoglycerát
* 1,3-Bisfosfoglycerát
* Glyceraldehyd-3-fosfát
* Dihydroxyacetónfosfát
* Fruktóza-1,6-bisfosfát
* Fruktóza-6-fosfát
* Glukóza-6-fosfát
* Glukóza

 |
| Enzýmy | 
* Pyruvátkarboxyláza
* PEP karboxyláza
* Enoláza
* Fosfoglyceromutáza
* 3-Fosfoglycerátkináza
* Glyceraldehyd-3-fosfátdehydrogenáza
* Triózafosfátizomeráza
* Aldoláza
* Fruktóza-1,6-bisfosfatáza
* Hexózafosfátizomeráza
* Glukóza-6-fosfatáza

 |

 |
| Spojenie s ostatnými metabolickými dráhami | 
* Citrátový cyklus
	+ Acetylkoenzým A
	+ Pyruvátdekarboxyláza
* Kvasenie

 |