**Dehydroalanín** (**DHA**) je dehydroaminokyselina. Neexistuje vo voľnej podobe, ale nachádza sa prirodzene ako súčasť niektorých peptidov mikrobiálneho pôvodu. Je to nezvyčajná nenasýtená aminokyselina.

Štruktúra a reaktivita
----------------------

Podobne ako iné primárne énamíny, dehydroalanín je nestabilný. Dehydroalanín hydrolyzuje na pyruvát.

*N*-Acylované deriváty dehydroalanínu, ako napríklad peptidy a podobné zlúčeniny, sú stabilné. Metyl-2-acetamidoakrylát je *N*-acetylovaný derivát metylesteru dehydroalanínu. Ako súčasť peptidov vzniká post-translačnými modifikáciami zo serínu alebo cysteínu, ktoré sa enzymaticky dehydratujú. Ako vedľajší produkt vzniká voda (zo serínu) alebo sulfán (z cysteínu). 

Väčšina aminokyselín nereaguje s nukleofilmi, ale medzi výnimky patrí práve dehydroalanín a niektoré dehydroaminokyseliny. Tieto látky sú elektorfilné kvôli α,β-nenasýtenej karbonylovej skupine a môžu napríklad alkylovať ostatné aminokyseliny. Táto aktivita je synteticky užitočná pri syntéze lantionínu.

Výskyt
------

Dehydroalanín bol prvýkrát identifikovaný ako súčasť nizínu, čo je cyklický peptid s antimikrobiálnou aktivitou. Dehydroalanín sa nachádza i v lantibiotikách a mikrocystínoch.

Antimikrobiálny bakteriocín nizín obsahuje tri dehydroaminokyseliny, z čoho dve sú dehydroalanín.
DHA vzniká zo serínu alebo z cysteínu jednoduchou reakciou katalyzovanou zásadou bez potreby enzýmov. Táto reakcia môže prebehnúť pri varení alebo zásaditých prípravach jedál. DHA potom môže alkylovať ostatné aminokyseliny, napríklad lyzín, z ktorého vyzniká lyzínoalanín. Tým dochádza k spájaniu rôznych častí reťazcov a racemizácii pôvodného alanínu. Výsledné bielkoviny tak majú nižšiu výživovú hodnotu pre niektoré živočíchy, ale vyššiu pre iné. Niektoré lyzínoalaníny môžu u potkanov spôsobiť zväčšenie obličiek.

Mnohé peptidy obsahujúce dehydroalanín sú toxické.

Dlho sa predpokladalo, že dehydroalanín je dôležité elektrofilné katalytické reziduum v histidín amoniak lyáze a fenylalanín amoniak lyáze, ale neskôr sa ukázalo, že katalytickým reziduom je iný nenasýtený derivát alanínu – 3,5-dihydro-5-metylidén-4*H*-imidazol-4-ón – ktorý je ešte elektrofilnejší.

Referencie
----------

1. ↑   From microbiology to cancer biology: the Rid protein family prevents cellular damage caused by endogenously generated reactive nitrogen species.. *Molecular Microbiology*, April 2015, s. 211–9. DOI: 10.1111/mmi.12945. PMID 25620221.
2. 1 2 3 4  SIODŁAK, Dawid. α,β-Dehydroamino Acids in Naturally Occurring Peptides. *Amino Acids*, 2015, s. 1–17. DOI: 10.1007/s00726-014-1846-4. PMID 25323736.
3. ↑  PARRISH, Angela R.; WANG, Lei. *5.18 - Genetic Incorporation of Unnatural Amino Acids into Proteins*. Oxford : Elsevier, 2010-01-01. DOI: 10.1016/B978-008045382-8.00694-8. Dostupné online. ISBN 978-0-08-045382-8. DOI:10.1016/b978-008045382-8.00694-8 S. 605. (po anglicky)
4. ↑  FRIEDMAN, Mendel. *Impact of Processing on Food Safety*. [s.l.] : Springer, 1999. ISBN 978-1-4615-4853-9. DOI:10.1007/978-1-4615-4853-9\_10 Lysinoalanine in food and in antimicrobial proteins, s. 145–159.
5. ↑  RÉTEY, János. Discovery and role of methylidene imidazolone, a highly electrophilic prosthetic group. *Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics*, 2003, s. 179–184. DOI: 10.1016/S1570-9639(03)00091-8. PMID 12686130.
6. ↑   Crystal structure of phenylalanine ammonia lyase: multiple helix dipoles implicated in catalysis. *Biochemistry*, September 2004, s. 11403–16. DOI: 10.1021/bi049053+. PMID 15350127.

Zdroj
-----

*Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Dehydroalanine na anglickej Wikipédii.*