**Enzým** (z gr. εν- en- „v" a ζύμη zýme „kvas") je proteín, ktorý katalyzuje chemickú reakciu.

Enzýmy zohrávajú kľúčovú rolu v metabolizme všetkých živých organizmov. Takmer všetky biochemické reakcie, od trávenia (napr. pepsín) až po kopírovanie genetickej informácie (DNA polymeráza), sú katalyzované enzýmami.

Náuka o enzýmoch sa nazýva enzymológia.

Názvoslovie
-----------

Názvoslovie enzýmov sa prispôsobuje návrhu Medzinárodnej únie pre biochémiu a molekulárnu biológiu, ktorá v roku 1955 vytvorila Medzinárodnú komisiu pre enzýmy (*International Commission on Enzymes* alebo skrátene *Enzyme Commission*, *EC*) s cieľom systematicky klasifikovať a pomenovať enzýmy a koenzýmy, ich jednotku aktivity a štandardné stanovovacie postupy a symboly na popis enzýmovej kinetiky.

Na návrh komisie vznikli dva typy názvoslovia – systémové a triviálne – ktoré sa zakladajú na type reakcie, ktorú enzým katalyzuje. Systémový názov dostávajú tie enzýmy, u ktorých je dostatočne známy mechanizmus reakcie. Každý enzým má pridelený presný názov a tzv. EC-kód na základe desatinného triedenia. V názve enzýmu je uvedený substrát, výraz charakterizujúci typ reakcie a prípona *-áza*. Vo vydaní z roku 1992 obsahuje zoznam 3 196 enzýmov.

### Desatinné triedenie

| Klasifikácia enzýmov |
| --- |
| Základná trieda | Názov | Katalyzovaná reakcia |
| EC 1 | oxidoreduktázy | oxidačno-redukčné reakcie |
| EC 2 | transferázy | prenos skupín atómov medzi molekulami |
| EC 3 | hydrolázy | hydrolytické štiepenie chemickej väzby |
| EC 4 | lyázy | nehydrolytické štiepenie chemickej väzby |
| EC 5 | izomerázy | zmeny substrátu v rámci molekuly |
| EC 6 | ligázy | vznik chemickej väzby za súčasného štiepenia makroergickej väzby |
| EC 7 | translokázy | presun iónov alebo molekúl cez membránu |

Zloženie enzýmov
----------------

Enzýmy slúžia na katalýzu chemických reakcii v organizmoch. Molekuly niektorých z nich sú tvorené len jednoduchým proteínom; iné enzýmy obsahujú v molekulách neproteinovú zložku – kofaktor. Kofaktory môžu byť buď ióny niektorých kovov (Mg, K, Fe, Zn, Cu), alebo zložitejšie organické molekuly, ktoré nazývame koenzýmy.
Kofaktory sú väčšinou stabilné pri zahriatí, zatiaľ čo väčšina proteínov denaturuje. Vo väčšine prípadov je možné oddeliť koenzýmy od bielkoviny veľmi jednoducho. V niektorých enzýmoch sú koenzýmy viazené pevne kovalentnou väzbou. Také koenzýmy sa nazývajú **prostetické skupiny.**

Koenzýmy sa účastnia chemickej premeny katalyzovanej enzýmom. Väčšina koenzýmov štruktúrne súvisí s vitamínmi (prevažne B). Kompletne fungujúci enzým sa nazýva holoenzým. Holoenzým sa skladá z apoenzýmu (proteín) a koenzýmu.

Mechanizmus enzýmovej reakcie
-----------------------------

Má sa za to, že enzýmová reakcia prebieha v niekoľkých reverzibilných stupňoch

* Vznik komplexu enzým–substrát

E + S ↔ ES
* Aktivácia komplexu enzým–substrát

ES ↔ ES\*
* Premena substrátu na produkt

ES\* ↔ EP
* Disociácia enzýmu a produktu

EP ↔ E + P
Po zjednodušení dostaneme kinetickú rovnicu, v ktorej vystupujú rýchlostné konštantny jednotlivých reakcií ({\displaystyle k\_{1},k\_{2},k\_{3},k\_{4}}):

{\displaystyle E+S\quad {\begin{matrix}{}\_{k\_{1}}\\\longrightarrow \\\longleftarrow \\{}^{k\_{2}}\end{matrix}}\quad ES\quad {\begin{matrix}{}\_{k\_{3}}\\\longrightarrow \\\longleftarrow \\{}^{k\_{4}}\end{matrix}}\quad E+P}
Na začiatku reakcie predpokladáme, že koncentrácia produktu {\displaystyle [P]} je veľmi nízka a rýchlosť reakcie bude determinovaná koncentráciou komplexu enzým–substrát {\displaystyle [ES]} a maximálna bude vtedy, ak sa všetok enzým bude viazať vo forme komplexu ES.

### Michaelis–Mentenovej rovnica

*Bližšie informácie v hlavnom článku: Michaelis-Mentenovej rovnica*
Závislosť rýchlosti enzýmovej reakice (*V*) od koncentrácie substrátu (*[S]*).
Merania rýchlosti enzýmovej reakcie ukázali, že zvyšovanie koncentrácie substrátu zvyšuje rýchlosť len do určitej miery a ďalej nie je možné ju zvýšiť pridávaním substrátu. Nemecký biochemik Leonor Michaelis a kanadská lekárka Maud Mentenová odvodili vzťah medzi rýchlosťou enzýmovej reakcie a koncentráciou substrátu, ktorý je po nich pomenovaný *Michaelis–Mentenovej rovnica*:

{\displaystyle v={\frac {V\_{max}[S]}{K\_{M}+[S]}}}
* v – rýchlosť enzýmovej reakcie
* Vmax – maximálna rýchlosť enzýmovej reakcie
* [S] – koncentrácia substrátu
* *K*M – Michaelisova konštanta

V prípade enzýmov, ktoré vyžadujú viac substrátov, je možné jeden substrát držať v nadbytku a pokladať jeho koncentráciu za konštantnú. Takto je možné sledovať Michaelisovskú kinetiku daného enzýmu pre jeden konkrétny substrát.

### Reakcie s viacerými substrátmi

Niektoré enzýmových reakcie vyžadujú viac než jeden subtrát. Typicky sú vyžadované dva substráty (napríklad tvorba kreatínfosfátu z kreatínu a ATP), ale môže ich byť i väčší počet (α-ketoglutarátdehydrogenázový komplex vyžaduje α-ketoglutarát, NAD+ a koenzým A, okrem ktorých sa v komplexe nachádza ešte i tiamíndifosfát, kyselina lipoová a FAD). U takýchto enzýmov potom nastáva otázka, v akom poradí sa jednotlivé substráty viažu na enzým a prípadne či na tomto poradí záleží. 

Enzýmové reakcie vyžadujúce dva substráty sa dajú rozdeliť na dve kategórie:

* **Sekvenčné** - najprv sa musia naviazať všetky substráty a až potom môže prebehnúť enzýmová reakcia
	+ *Náhodný mechanizmus* - nezáleží na poradí, v ktorom sa substráty viažu (napríklad kreatínkináza)
	+ *Usporiadaný mechanizmus* - poradie, v ktorom sa substráty viažu, je pevne dané (napríklad laktátdehydrogenáza)
* **Nesekvenčné** (ping-pongový mechanizmus) - po naviazaní substrátu prebehne čiastočná enzýmová reakcia a uvoľní sa prvý produkt, na enzým sa potom viaže druhý substrát, ktorý sa uvoľní po druhej čiastočnej reakcii (napríklad aspartátaminotransferáza)

Referencie
----------

1. ↑   *ENZYMY – enzymová katalýza. - ppt stáhnout* [online]. slideplayer.cz, [cit. 2021-11-30]. Dostupné online.
2. ↑   *The "Ping-Pong" Mechanism* [online]. Chemistry LibreTexts, 2013-10-02, [cit. 2021-11-30]. Dostupné online. (po anglicky)

Literatúra
----------

* VACÍK, J. - BARTHOVÁ, J. - PACÁK, J.: Přehled středoškolské chemie. Praha : SPN-pedagogické nakladatelství, 1999. 365 s. ISBN 80-7235-108-7

Iné projekty
------------

CommonsWikislovník
* Spolupracuj na Commons Commons ponúka multimediálne súbory na tému **Enzým**
* Spolupracuj na Wikislovníku Wikislovník ponúka heslo ****Enzým****

Externé odkazy
--------------


|  |  |
| --- | --- |
| Portal | Chemický portálBiologický portál |

* Názvoslovie enzýmov (en)
* BRENDA (en)

| * z
* d
* u
Enzýmy |
| --- |
| Aktivita | 
* Aktívne miesto
* Väzbové miesto
* Katalytická triáda
* Oxyaniónová diera
* Enzýmová promiskuita
* Katalyticky dokonalé enzýmy
* Koenzým
* Kofaktor
* Enzýmová katalýza

 |
| Regulácia | 
* Alosterická regulácia
* Kooperativita
* Enzýmový inhibítor
* Enzýmový aktivátor

 |
| Klasifikácia | 
* Číslo EC
* Enzýmová superrodina
* Enzýmová rodina
* Zoznam enzýmov

 |
| Kinetika | 
* Enzýmová kinetika
* Eadieov–Hofsteeov diagram
* Hanesov–Woolfov diagram
* Lineweaverov–Burkov diagram
* Michaelisova–Mentenovej kinetika

 |
| Druhy | 
* **EC1 Oxidoreduktáza**
* **EC2 Transferáza**
* **EC3 Hydroláza**
* **EC4 Lyáza**
* **EC5 Izomeráza**
* **EC6 Ligáza**
* **EC7 Translokáza**

 |