β-tråder (markert i gult) utgjør hoveddelen av dette proteinet.
Et **β-flak** er en sekundærstruktur i proteiner som består av flere
*β-tråder*. En β-tråd er en del av en proteinkjede hvor ryggraden er
nesten helt utstrekt, og flaket dannes når flere β-tråder danner
hydrogenbindinger. Dersom trådene går i samme retning, kalles
de parallelle, og hvis trådene går i motsatt retning kalles de antiparallelle.
Et β-flak kan inneholde begge typer eller bare ha en type kobling mellom
trådene.

β-flaket er en noe mindre vanlig sekundærstruktur enn
α-heliksen. Bildet til høyre viser et eksempel på en
*β-tønne*, hvor β-flaket danner en sirkulær, stabil 
struktur som utgjør hoveddelen av proteinet. Dette proteinet hjelper til med å transportere vitamin A i kroppen. Den vanligste formen av β-flak er ikke sirkulær, selv om flaket er fleksibelt og kan bøye seg i ulike
retninger. Antall tråder i ett flak og hvor mange flak som finnes i proteinet
varierer mye mellom ulike proteiner. Proteinene i edderkoppsilke består stort sett av β-strukturer.

Strukturelle egenskaper
-----------------------

Deler av en proteinkjede som danner et lite 
anti-parallelt β-flak. Retningen av ryggraden ses som piler. Hydrogenbindingene kan ses som stiplede blå linjer.
Som for α-heliksen er hovedkreftene som holder β-flaket sammen 
hydrogenbindinger mellom aminogruppene og karboksylgruppene på ryggraden av
proteinkjeden. En enkel β-tråd er ikke stabil siden det ikke finnes 
hydrogenbindinger eller andre krefter som stabiliserer den utstrekte tråden. 
Først når to eller flere tråder samles og danner et hydrogenbindingsnettverk 
blir strukturen stabil. Alle bindingene dannes mellom tråder som ligger ved 
siden av hverandre. Tråder som ligger i midten av flaket danner 
hydrogenbindinger med begge sine nabo-tråder.

I antiparallelle β-flak går de ulike β-trådene i motsatt retning. 
Hydrogenbindingene som dannes mellom trådene står omtrent vinkerett på trådens 
retning. Dette gir både stabilitet og fleksibilitet i 
flaket. Når β-trådene er parallelle er hydrogenbindingene antagelig noe
svakere, siden vinkelen på hydrogenbindingen ikke er like optimal som mellom
antiparallelle tråder. Alle hydrogenbindingene går i samme retning. 

  

Sidekjedene fra aminosyrene vil enten stikke opp fra eller ned fra planet som
dannes av flaket. Annenhver sidekjede stikker opp, og den andre er rettet
nedover. Sidekjedene langs samme tråd har derfor lite eller ingen interaksjoner
med hverandre, siden avstanden mellom dem er stor. Sidekjeder i ulike tråder kan
lettere ha interaksjoner, siden de ligger ganske nær hverandre. Tyrosin, fenylalanin, tryptofan, treonin, valin og isoleucin finnes ofte i midten av et β-flak, mens prolin gjerne finnes i trådene på i enden av flaket.

β-flak varierer langt mer i form enn α-heliksen. Både antall tråder og retningen på trådene varierer, men i tillegg kan hele flaket vri seg i ulik grad. I noen proteiner, som eksempelet overfor, er flaket vridd slik at det blir en tønne, mens i andre proteiner kan det være nesten flatt. Flere β-flak kan også finnes i samme protein, for eksempel ved at to flak ligger oppå hverandre.

Se også
-------

* α-heliks

Referanser
----------

1. ↑  Creighton, Thomas E. (1993). *Proteins: Structures and Molecular Porperties*. New York: W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-7030-X.
2. ↑  FarzadFard, Fahim (2008). «β-Sheet capping: Signals that initiate and terminate β-sheet formation». *Journal of Structural Biology*. 161 (1): 101-110. PMID 18006332. doi:10.1016/j.jsb.2007.09.024.

|  |  |
| --- | --- |
| Oppslagsverk/autoritetsdata | Nationalencyklopedin
 |