α-heliks. Atomene i ryggraden er tegnet inn med tynne streker. Den generelle formen er indikert med en tykk grønn strek.
En **α-heliks** er en vanlig sekundærstruktur i proteiner. En heliks dannes når ryggraden i en kjede av aminosyrer krøller seg sammen slik at hydrogenbindinger kan dannes mellom bestemte atomer langs ryggraden. Hydrogenbindingene stabiliserer strukturen, som ser ut som en mekanisk fjær (se bilde). Ulike varianter av α-heliksen finnes, men i den vanligste formen går det 3,6 aminosyrer per runde av heliksen. Eksempler på andre typer helikser er 3-10-helikser og pi-helikser. De aller fleste proteiner har α-helikser, noen proteiner er faktisk bygget opp bare med slike sekundærstrukturer (for eksempel hemoglobin).

Strukturelle egenskaper
-----------------------

Alfaheliks hvor ryggraden er vist med tykke linjer, sidekjeder med tynne linjer og hydrogenbindinger mellom ryggraden i grønne stiplede linjer.
Hydrogenbindingene som stabiliserer α-heliksen dannes mellom karboksylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i aminosyren som ligger fire lenger bort i kjeden, altså aminosyre nummer fem. Aminosyre nummer to danner en tilsvarende hydrogenbinding med aminogruppen i aminosyre nummer seks. Strukturen som dannes er en spiral med mange 'ringer'. Alle aminosyrene som ikke ligger i den første eller siste ringen danner til sammen to hydrogenbindinger siden hver aminosyre har en karboksylgruppe og en aminogruppe. Hydrogenbindingene dannes langs sidene av heliksen og er årsaken til at α-heliksen er meget stabil. Alle sidegruppene til aminosyrene vil stikke ut fra aksen av α-heliksen, omtrent som trappetrinn i en spiraltrapp. Der trappetrinnene er festet i midten vil tilsvare ryggraden, og støttene som går opp til gelenderet er hydrogenbindingene som følger aksen i heliksen (tenk på at støttene går helt til neste etasje i trappen). En runde i en α-heliks tilsvarer en etasje i trappen. Sidekjedene stikker utover fordi det ikke er plass på innsiden av heliksen eller innimellom ryggraden som er bundet med hydrogenbindinger.

Alle hydrogenbindingene går i samme retning og fører til at heliksen har en delvis ladning i hver ende. Aminoenden (lengst ute i kjeden) er delvis positiv, mens karboksylenden (hvor den første aminosyren er) er delvis negativ. Denne egenskapen brukes i proteiner for å fremme funksjonen, for eksempel kan karboksylenden av en heliks hjelpe til med å binde et positivt ladet molekyl som proteinet trenger.

Den vanligste heliksen er venstrevridd, altså at spiralen snurrer mot venstre. Det finnes andre typer helikser også, høyrevridde helikser og helikser der antallet aminosyrer per runde varierer. De fleste helikser er ganske rette, men prolin vil provosere frem en «knekk» i heliksen. Denne aminosyren finnes ofte i begynnelsen eller slutten av en heliks også, siden den tvinger ryggraden i proteinet til bestemte vinkler. 

Noen aminosyrer har en tendens til å danne α-helikser, dette kan brukes for å predikere sekundærstruktur basert på proteinsekvenser. I mange tilfeller er den tredimensjonale strukturen til proteinkjeden ukjent, og ulike proteinstrukturprediksjon-metoder bruker rekkefølgen og sammensetningen av aminosyrer til å foreslå en tredimensjonal struktur.

Se også
-------

* β-flak

Referanser
----------

1. ↑  Creighton, Thomas E. (1993). *Proteins: Structures and Molecular Porperties*. New York: W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-7030-X.

|  |  |
| --- | --- |
| Oppslagsverk/autoritetsdata | Store norske leksikon **·** Store medisinske leksikon
 |