Kawasan sfera keras asal, jejari dikurangkan dan kawasan rehat tau φ,ψ dari Ramachandran, dengan label dan paksi yang dikemas kini.
 Sudut dihedral tulang belakang φ dan ψ (dan ω). Ketiga-tiga sudut berada pada 180° dalam gambaran.
Dalam biokimia, **plot Ramachandran** (juga dikenali sebagai **plot Rama**, **rajah Ramachandran** atau **plot [φ,ψ]**), pada asalnya dibangunkan pada tahun 1963 oleh G. N. Ramachandran, C. Ramakrishnan, dan V. Sasisekharan, ialah satu cara untuk menggambarkan kawasan yang dibenarkan secara bertenaga bagi sudut dihedral tulang belakang ψ terhadap φ sisa asid amino dalam struktur protein. Rajah di sebelah kiri menggambarkan takrifan sudut dihedral φ dan ψ tulang belakang (dipanggil φ dan φ' oleh Ramachandran). Sudut ω pada ikatan peptida biasanya 180°, kerana perilaku ikatan ganda dua separa mengekalkan sifat planar peptida. Rajah di bahagian atas sebelah kanan menunjukkan kawasan konformasi tulang belakang φ,ψ yang dibenarkan daripada pengiraan sfera keras Ramachandran *et al.* pada 1963 dan 1968: jejari penuh dalam garis besar pepejal, jejari dikurangkan dalam putus-putus dan sudut tau (N-Cα-C) rehat dalam garis putus-putus. Oleh kerana nilai sudut dihedral adalah bulat dan 0° adalah sama dengan 360°, tepi plot Ramachandran "membalut" dari kanan ke kiri dan bawah ke atas. Sebagai contoh, jalur kecil nilai yang dibenarkan di sepanjang tepi kiri bawah plot ialah kesinambungan kawasan rantaian lanjutan yang besar di sebelah kiri atas.

 Plot Ramachandran yang dijana daripada PCNA manusia, protein pengapit DNA trimerik yang mengandungi kedua-dua helaian β dan heliks α (PDB ID 1AXC). Kawasan merah, coklat dan kuning mewakili kawasan bercenderung, dibenarkan dan "dibenarkan secara am" berdasarkan takrifan ProCheck.

Kegunaan
--------

Plot Ramachandran boleh digunakan dalam dua cara yang agak berbeza. Salah satunya adalah untuk menunjukkan secara teori nilai, atau konformasi, sudut ψ dan φ yang mungkin bagi sisa asid amino dalam protein (seperti di sebelah kanan atas). Cara kedua adalah untuk menunjukkan taburan empirikal titik data yang diperhatikan dalam struktur tunggal (seperti di sebelah kanan, di sini) dalam penggunaan bagi pengesahan struktur, atau dalam pangkalan data banyak struktur (seperti dalam 3 plot bawahan di sebelah kiri). Mana-mana kes biasanya ditunjukkan terhadap garis besar bagi wilayah yang bercenderung secara teori.

Kecenderungan asid amino
------------------------

Seseorang mungkin menjangkakan bahawa rantai sisi yang lebih besar akan mengakibatkan lebih banyak sekatan, dan akibatnya kawasan yang lebih kecil yang dibenarkan dalam plot Ramachandran, tetapi kesan rantai sisi adalah kecil. Dalam dunia nyata, kesan utama yang dilihat ialah kehadiran atau ketiadaan kumpulan metilena pada Cβ. Glisina hanya mempunyai atom hidrogen sebagia rantai sisinya, dengan jejari van der Waals yang jauh lebih kecil daripada kumpulan CH3, CH2 atau CH yang memulakan rantai sisi semua asid amino lain. Oleh itu, ia paling kurang mengehad, dan ini adalah jelas dalam plot Ramachandran bagi glisina (lihat plot Gly dalam galeri) yang mana kawasan yang dibenarkan adalah jauh lebih besar. Sebaliknya, plot Ramachandran bagi prolina, dengan rantai sisi gelung 5 anggota yang menghubungkan Cα ke tulang belakang N, menunjukkan bilangan gabungan mungkin yang terhad bagi ψ dan φ (lihat plot Pro dalam galeri). Sisa sebelum prolina ("praprolina") juga mempunyai kombinasi terhad berbanding kes kebiasaan.

Galeri
------

* Plot Ramachandran bagi kes umum; data daripada Lovell, 2003.Plot Ramachandran bagi kes umum; data daripada Lovell, 2003.
* Plot Ramachandran bagi glisina.Plot Ramachandran bagi glisina.
* Plot Ramachandran bagi prolina.Plot Ramachandran bagi prolina.
* Plot Ramachandran bagi asid amino praprolina.Plot Ramachandran bagi asid amino praprolina.

Rujukan
-------

1. ↑  Ramachandran, G.N.; Ramakrishnan, C.; Sasisekharan, V. (1963). "Stereochemistry of polypeptide chain configurations". *Journal of Molecular Biology*. **7**: 95–9. doi:10.1016/S0022-2836(63)80023-6. PMID 13990617.
2. ↑  Richardson, J.S. (1981). "The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure". *Anatomy and Taxonomy of Protein Structures*. Advances in Protein Chemistry. **34**. m/s. 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.
3. ↑  Pauling, L.; Corey, H.R.; Branson, H. R. (1951). "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America*. **37** (4): 205–211. Bibcode:1951PNAS...37..205P. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373.
4. ↑  Ramachandran, G.N.; Sasiskharan, V. (1968). *Conformation of polypeptides and proteins*. Advances in Protein Chemistry. **23**. m/s. 283–437. doi:10.1016/S0065-3233(08)60402-7. ISBN 9780120342235. PMID 4882249.
5. 1 2  Chakrabarti, Pinak; Pal, Debnath (2001). "The interrelationships of side-chain and main-chain conformations in proteins". *Progress in Biophysics and Molecular Biology*. **76** (1–2): 1–102. doi:10.1016/S0079-6107(01)00005-0. PMID 11389934.