Ikatan peptida
Dalam kimia organik, **ikatan peptida** ialah sejenis amida ikatan kimia kovalen yang menghubungkan dua asid alfa-amino berturut-turut daripada posisi C1 (karbon nombor satu) asid alfa-amino dan N2 (nombor nitrogen dua) yang lain, bersama dengan kompaun peptida atau rantai protein.

Ia juga boleh dipanggil **ikatan eupeptida**  untuk membezakannya daripada ikatan isopeptida, iaitu satu lagi jenis ikatan amida yang terbentuk diantara dua asid amino.

Sintesis
--------

 Pembentukan ikatan peptida melalui tindak balas dehidrasi
Apabila dua asid amino membentuk *dipeptida* melalui *ikatan peptida*,  ia adalah sejenis tindak balas pemeluwapan. Dalam jenis pemeluwapan ini, dua asid amino menghampiri satu sama lain, dengan gugusan asid karboksilik rantai bukan sisi (C1) mendekati gugusan amino rantai bukan sisi (N2) yang lain. Salah satu kompaun akan kehilangan hidrogen dan oksigen daripada kumpulan karboksilnya (COOH) dan satu lagi kompaun akan kehilangan hidrogen daripada kumpulan aminonya (NH2). Tindak balas ini menghasilkan molekul air (H2O) dan dua asid amino yang dicantumkan oleh ikatan peptida (−CO−NH−). Kedua-dua asid amino yang bergabung dipanggil dipeptida.

Ikatan amida disintesis apabila kumpulan karboksil satu molekul asid amino bertindak balas dengan kumpulan amino molekul asid amino yang lain, menyebabkan pembebasan molekul air (H2O), oleh itu prosesnya ialah tindak balas sintesis dehidrasi .

 Pemeluwapan dehidrasi dua asid amino untuk membentuk ikatan peptida (merah) dengan pengusiran air (biru)
Pembentukan ikatan peptida menggunakan tenaga, terutamanya dalam organisma, diperoleh daripada ATP.  Peptida dan protein ialah rantai asid amino yang disatukan oleh ikatan peptida (dan kadangkala oleh beberapa ikatan isopeptida). Organisma menggunakan enzim untuk menghasilkan peptida bukan ribosom,  dan ribosom untuk menghasilkan protein melalui tindak balas yang berbeza secara terperinci daripada sintesis dehidrasi di atas.

Sesetengah peptida, seperti alpha-amanitin, dipanggil peptida ribosom kerana ia dibuat oleh ribosom,  tetapi kebanyakannya adalah peptida bukan ribosom kerana ia disintesis oleh enzim khusus dan bukannya ribosom. Sebagai contoh, glutathione tripeptida disintesis dalam dua langkah daripada asid amino bebas, oleh dua enzim: ligase glutamat-sistein (membentuk ikatan isopeptida, yang bukan ikatan peptida) dan glutathione synthetase (yang membentuk ikatan peptida).

Kemerosotan
-----------

Ikatan peptida boleh dipecahkan melalui proses hidrolisis (penambahan air). Hidrolisis ikatan peptida dalam air membebaskan 8–16 kJ / mol (2–4 kcal / mol ) tenaga Gibbs.  Proses ini sangat perlahan, dengan separuh hayat pada 25 °C antara 350 dan 600 tahun bagi setiap ikatan. 

Dalam organisma hidup, proses ini biasanya dimangkinkan oleh enzim yang dikenali sebagai peptidases atau protease, walaupun terdapat laporan mengenai hidrolisis ikatan peptida yang disebabkan oleh ketegangan konformasi apabila peptida/protein melipat ke dalam struktur asli. Oleh itu, proses bukan enzimatik ini tidak dipercepatkan oleh penstabilan keadaan peralihan (transition state stabilization), tetapi oleh ketidakstabilan keadaan asas (ground state destabilization).

Spektrum
--------

Panjang gelombang penyerapan untuk ikatan peptida ialah pada nilai 190–230 nm,  yang menjadikannya sangat terdedah kepada sinaran UV .

Isomer cis/trans kumpulan peptida
---------------------------------

Penyahtempatan yang ketara bagi pasangan elektron tunggal pada atom nitrogen memberikan kumpulan itu watak ikatan dua kali separa. Ikatan ganda dua separa menjadikan kumpulan amida satah, berlaku sama ada dalam isomer cis atau trans. Dalam keadaan terungkap protein, kumpulan peptida bebas untuk mengisomerikan dan menerima pakai kedua-dua isomer; walau bagaimanapun, dalam keadaan terlipat, hanya satu jenis isomer sahaja yang diterima pakai pada setiap kedudukan (dengan pengecualian yang jarang berlaku). Bentuk trans lebih disukai dalam kebanyakan ikatan peptida (kira-kira nisbah 1000:1 dalam populasi trans:cis). Walau bagaimanapun, kumpulan peptida X-Pro cenderung mempunyai nisbah kira-kira 30:1, mungkin kerana simetri antara atom C α dan C δ dalam prolin menjadikan isomer cis dan trans hampir sama dalam tenaga. (lihat rajah)

Diagram of the isomerization of an X-Pro peptide bond. The diagram shows the cis isomer on the left, the transition states in the center, and the trans isomer on the right, with bidirectional arrows between each pair of states. Isomerisasi ikatan peptida X-Pro. Isomer Cis dan trans berada di hujung kiri dan kanan, masing-masing, dipisahkan oleh keadaan peralihan.
Sudut dihedral yang dikaitkan dengan kumpulan peptida (ditakrifkan oleh empat atom Cα–C'–N–Cα) yang dilambangkan dengan {\displaystyle \omega } ; {\displaystyle \omega =0^{\circ }} untuk isomer cis (konformasi synperiplanar), dan {\displaystyle \omega =180^{\circ }} untuk isomer trans (konformasi antiperiplanar). Kumpulan amida boleh mengisomerikan tentang ikatan C'–N antara bentuk cis dan trans, walaupun perlahan-lahan ({\displaystyle \tau \sim 20} saat pada suhu bilik). Peralihan menyatakan {\displaystyle \omega =\pm 90^{\circ }} memerlukan ikatan berganda separa dipecahkan, supaya tenaga pengaktifan adalah kira-kira 80 kJ/mol (20 kcal/mol). Walau bagaimanapun, tenaga pengaktifan boleh diturunkan (dan pengisomeran dimangkinkan) dengan perubahan yang memihak kepada bentuk ikatan tunggal, seperti meletakkan kumpulan peptida dalam persekitaran hidrofobik atau menderma ikatan hidrogen kepada atom nitrogen kumpulan peptida X-Pro. Kedua-dua mekanisme ini untuk menurunkan tenaga pengaktifan telah diperhatikan dalam *isomerase peptidyl prolyl* (PPIases), yang merupakan enzim semulajadi yang memangkinkan pengisomeran cis-trans bagi ikatan peptida X-Pro.

Lipatan protein yang konformasi biasanya lebih cepat terlipat (biasanya 10–100 ms) daripada pengisomeran cis-trans (10–100 s). Isomer bukan asli bagi sesetengah kumpulan peptida boleh mengganggu lipatan konformasi dengan ketara, sama ada dengan memperlahankannya atau menghalangnya daripada berlaku sehingga isomer asli dicapai. Walau bagaimanapun, tidak semua kumpulan peptida mempunyai kesan yang sama pada lipatan; isomer bukan asli kumpulan peptida lain mungkin tidak akan menjejaskan lipatan sama sekali.

Tindak balas kimia
------------------

Oleh kerana penstabilan resonansnya, ikatan peptida secara relatifnya tidak reaktif di bawah keadaan fisiologi, malah kurang daripada sebatian serupa seperti ester. Namun begitu, ikatan peptida boleh mengalami tindak balas kimia, biasanya melalui serangan atom elektronegatif pada karbon karbonil, memecahkan ikatan berganda karbonil dan membentuk perantaraan tetrahedral. Ini adalah laluan yang diikuti dalam proteolisis dan, lebih amnya, dalam tindak balas pertukaran asil N–O seperti yang berlaku pada intein. Apabila kumpulan berfungsi yang menyerang ikatan peptida ialah tiol, hidroksil atau amina, molekul yang terhasil boleh dipanggil siklol atau, lebih khusus lagi, tiasikkol, oksasikkol atau azasikol, masing-masing.

Lihat juga
----------

* Peta Proteolisis

Rujukan
-------

1. 1 2 3  "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983". *European Journal of Biochemistry*. **138** (1): 9–37. 1984. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956. PMID 6692818.
2. ↑  Muller, P. (1994-01-01). "Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)". *Pure and Applied Chemistry*. **66** (5): 1077–1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075.
3. ↑  Watson, James; Hopkins, Nancy; Roberts, Jeffrey; Agetsinger Steitz, Joan; Weiner, Alan (1987) [1965]. *Molecualar Biology of the Gene* (hardcover) (ed. Fourth). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. m/s. 168. ISBN 978-0805396140.
4. ↑  Miller B. R. Gulick A. M. (2016). "Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases". *Nonribosomal Peptide and Polyketide Biosynthesis*. Methods in Molecular Biology. **1401**. m/s. 3–29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4\_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698.CS1 maint: uses authors parameter (link)
5. ↑  Griffiths A. J. Miller J. H. Suzuki D. T. Lewontin R. C. Gelbart W. M. (2000). *Protein synthesis*. *An Introduction to Genetic Analysis* (ed. 7th). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0716735205.CS1 maint: uses authors parameter (link)
6. ↑  Walton J. D. Hallen-Adams H. E. Luo H. (2010). "Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms". *Biopolymers*. **94** (5): 659–664. doi:10.1002/bip.21416. PMC 4001729. PMID 20564017.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
7. ↑  Wu G. Fang Y. Z. Yang S. Lupton J. R. Turner N. D. (March 2004). "Glutathione metabolism and its implications for health". *The Journal of Nutrition*. **134** (3): 489–492. doi:10.1093/jn/134.3.489. PMID 14988435.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
8. ↑  Meister A. (November 1988). "Glutathione metabolism and its selective modification". *The Journal of Biological Chemistry*. **263** (33): 17205–17208. doi:10.1016/S0021-9258(19)77815-6. PMID 3053703.
9. ↑  Martin R. B. (December 1998). "Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation". *Biopolymers*. **45** (5): 351–353. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(19980415)45:5<351::AID-BIP3>3.0.CO;2-K.
10. ↑  Radzicka, Anna; Wolfenden, Richard (1996-01-01). "Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases". *Journal of the American Chemical Society*. **118** (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c. ISSN 0002-7863.
11. ↑  Sandberg A. Johansson D. G. Macao B. Härd T. (April 2008). "SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects". *Journal of Molecular Biology*. **377** (4): 1117–1129. doi:10.1016/j.jmb.2008.01.051. PMID 18308334.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
12. ↑  Goldfarb A. R. Saidel L. J. Mosovich E. (November 1951). "The ultraviolet absorption spectra of proteins". *The Journal of Biological Chemistry*. **193** (1): 397–404. doi:10.1016/S0021-9258(19)52465-6. PMID 14907727.CS1 maint: multiple names: authors list (link)

| * l
* b
* s
Ikatan kimia |
| --- |
| Intramolekul("kuat") | 

|  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| Ikatan kovalen | 

|  |  |
| --- | --- |
| Dengan simetri | Sigma (σ) • Pi (π) • Delta (δ) • Phi (φ) |
| Dengan kegandaan | 1: tunggal • 2: ganda dua • 3: ganda tiga • 4: ganda empat • 5: ganda lima • 6: ganda enam |
| Berpusat 3 dan 4 | 3c-2e (Kompleks dihidrogen) • 3c-4e • 4c-2e |
| Lain-lain | Ikatan agostik • Ikatan bengkok • Ikatan dwikutub • Ikatan balik piKehaptisan • Anti-ikatan |
| Ikatan resonans | Konjugasi • Hiperkonjugasi • Kearomatikan |

 |
| Ikatan logam | Kearomatikan logam |
| Ikatan ionik |   |

 |
| Intermolekul("lemah") | 

|  |  |
| --- | --- |
| Daya van der Waals | Daya penyebaran London |
| Ikatan hidrogen | Ikatan hidrogen rintangan rendah • Ikatan hidrogen dibantu resonans • Ikatan hidrogen simetri • Ikatan dihidrogen |
| Ikatan bukan kovalen lain | Ikatan mekanikal • Ikatan halogen • Keaurofilikan • Interkalasi • Susunan • Ikatan kation-pi • Ikatan anion-pi • Ikatan garam |

 |
| *Nota: Ikatan kuat yang terlemah tidak semestinya lebih kuat daripada ikatan lemah yang terkuat.* |

Templat:Protein primary structure

|  |  |
| --- | --- |
| Kawalan kewibawaan: Perpustakaan negara Sunting ini di Wikidata | 
* Jerman
* Republik Czech

 |