**Struktur primer protein** ialah tatasusunan linear asid amino dalam peptida atau protein. Mengikut konvensyen, struktur utama protein disebut bermula dari hujung terminal amino (N) hingga hujung terminal karboksil (C). Biosintesis protein paling kerap dilakukan oleh ribosom dalam sel. Peptida juga boleh disintesis di makmal. Struktur primer protein boleh dijujukan secara langsung, atau disimpulkan daripada jujukan DNA.

Pembentukan
-----------

### Biologi

Asid amino dipolimerkan melalui ikatan peptida untuk membentuk rantai utama yang panjang, dengan rantai sisi asid amino yang berbeza menonjol di sepanjangnya. Dalam sistem biologi, protein dihasilkan dalam translasi oleh ribosom sel. Sesetengah organisma juga boleh membentuk peptida pendek melalui sintesis peptida bukan ribosom, yang selalunya menggunakan asid amino selain daripada 20 asid amino lazim, dan mungkin digelung, diubah suai dan disambung silang.

### Kimia

Peptida boleh disintesis secara kimia melalui pelbagai kaedah makmal. Kaedah kimia biasanya mensintesis peptida dalam susunan bertentangan (bermula pada terminal C) kepada sintesis protein biologi (bermula pada terminal N).

Notasi
------

Urutan protein biasanya dicatatkan sebagai rentetan huruf, menyenaraikan asid amino bermula dari hujung terminal amino hingga ke hujung terminal karboksil. Sama ada kod tiga huruf atau kod huruf tunggal boleh digunakan untuk mewakili 20 asid amino semula jadi, serta campuran atau asid amino kabur (serupa dengan notasi asid nukleik).

Peptida boleh dijujukan secara terus, atau disimpulkan daripada jujukan DNA. Pangkalan data jujukan besar yang menyusun jujukan protein yang diketahui kini wujud.

Pengubahsuaian
--------------

Secara umum, polipeptida ialah polimer tidak bercabang, jadi struktur utamanya selalunya boleh ditentukan oleh urutan asid amino di sepanjang rantai utama. Walau bagaimanapun, protein boleh menjadi bersilang, paling biasa melalui ikatan disulfida, dan struktur utama juga memerlukan penetapan atom penghubung silang, contohnya, pengkhususan terhadap sisteina yang terlibat dalam ikatan disulfida protein. Pautan silang lain termasuk desmosina.

### Pengisomeran

Pusat kiral rantai polipeptida boleh mengalami peraseman. Walaupun ia tidak mengubah jujukan, ia menjejaskan sifat kimia jujukan. Khususnya, L-asid amino yang biasanya terdapat dalam protein boleh terisomer secara spontan di atom {\displaystyle \mathrm {C^{\alpha }} } untuk membentuk D-asid amino yang tidak boleh dibelah oleh kebanyakan protease. Selain itu, prolina boleh membentuk transisomer yang stabil di ikatan peptida.

### Pengubahsuaian pascatranslasi

Akhirnya, protein boleh menjalani pelbagai pengubahsuaian pascatranslasi, yang diringkaskan secara ringkas di sini.

Kumpulan amino terminal-N polipeptida boleh diubah suai secara kovalen, contohnya,

 **Rajah 1** asetilasi terminal N.
* **pengasetilan** {\displaystyle \mathrm {-C(=O)-CH\_{3}} }

Caj positif pada kumpulan amino terminal N boleh dihapuskan dengan menukarnya kepada kumpulan asetil (penyekatan terminal N).
* **pemformilan** {\displaystyle \mathrm {-C(=O)H} }

Metionina terminal N yang biasanya ditemui selepas translasi mempunyai terminal N yang disekat dengan kumpulan formil. Kumpulan formil ini (dan kadangkala sisa metionina itu sendiri, jika diikuti oleh Gly atau Ser) dikeluarkan oleh enzim deformilase.
* **piroglutamat**

 **Rajah 2** Pembentukan piroglutamat daripada glutamina terminal N.
Glutamina terminal N boleh menyerang dirinya sendiri, membentuk kumpulan piroglutamat bergelung.
Kumpulan karboksilat terminal C polipeptida juga boleh diubah suai, contohnya:

 **Rajah 3** Pengamidaan terminal C.
* **pengaminaan** (lihat rajah)

Terminal C juga boleh disekat (dengan itu, meneutralkan cas negatifnya) dengan pengaaminaan.
* **pemfosforilaan**

Selain daripada pembelahan, pemfosforilan mungkin merupakan pengubahsuaian kimia protein yang paling penting. Kumpulan fosfat boleh dilekatkan pada kumpulan hidroksil rantai sampingan sisa serina, treonina dan tirosina, menambah cas negatif di tapak tersebut dan menghasilkan asid amino bukan semula jadi. Tindak balas sedemikian dimangkinkan oleh **kinase** dan tindak balas sebaliknya dimangkinkan oleh fosfatase. Tirosina terfosforilasi sering digunakan sebagai "pemegang" yang mana protein boleh mengikat antara satu sama lain, manakala fosforilasi Ser/Thr sering menyebabkan perubahan konformasi, mungkin kerana cas negatif yang diperkenalkan. Kesan fosforilasi Ser/Thr kadangkala boleh disimulasikan dengan mutasi sisa Ser/Thr menjadi glutamat.
### Belahan dan ligasi

Sebagai tambahan kepada yang disenaraikan di atas, pengubahsuaian struktur primer yang paling penting ialah pembelahan peptida (oleh hidrolisis kimia atau protease). Protein sering disintesis dalam bentuk pendahulu yang tidak aktif; biasanya, segmen terminal N atau C menyekat tapak aktif protein, menghalang fungsinya. Protein diaktifkan dengan memotong peptida perencat.

Kaitan dengan struktur sekunder dan tertier
-------------------------------------------

Struktur primer polimer biologi sebahagian besarnya menentukan bentuk tiga dimensi (struktur tertier). Urutan protein boleh digunakan untuk meramalkan ciri tempatan, seperti segmen struktur sekunder, atau kawasan transmembran. Walau bagaimanapun, kerumitan lipatan protein pada masa ini melarang ramalan struktur tertier protein berdasarkan jujukannya semata-mata. Pemahaman struktur jujukan homolog yang serupa (contohnya dalam kalangan ahli keluarga protein yang sama) membolehkan ramalan yang sangat tepat bagi struktur tertiari melalui pemodelan homologi. Jika jujukan protein panjang penuh tersedia, adalah mungkin untuk menganggarkan sifat biofizikal amnya, seperti titik isoelektriknya.

Keluarga jujukan selalunya ditentukan oleh pengelompokan jujukan, dan projek genomik struktur bertujuan untuk menghasilkan satu set struktur perwakilan untuk menampung ruang jujukan jujukan tidak berlebihan yang mungkin.

Nota dan rujukan
----------------

1. 1 2  SANGER F (1952). "The arrangement of amino acids in proteins". Dalam M.L. Anson; Kenneth Bailey; John T. Edsall (penyunting). *Advances in Protein Chemistry*. **7**. m/s. 1–67. doi:10.1016/S0065-3233(08)60017-0. ISBN 9780120342075. PMID 14933251.
2. ↑  Aasland, Rein; Abrams, Charles; Ampe, Christophe; Ball, Linda J.; Bedford, Mark T.; Cesareni, Gianni; Gimona, Mario; Hurley, James H.; Jarchau, Thomas (2002-02-20). "Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains". *FEBS Letters*. **513** (1): 141–144. doi:10.1016/S0014-5793(01)03295-1. ISSN 1873-3468.
3. ↑  "A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences\*". *European Journal of Biochemistry*. **5** (2): 151–153. 1968-07-01. doi:10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x. ISSN 1432-1033. PMID 11911894.

| * l
* b
* s
Struktur primer protein dan pengubahsuaian pascaterjemahan |
| --- |
| Am | 
* Ikatan peptida
* Biosintesis protein
* Proteolisis
* Peraseman
* Anjakan asil N-O

 |
| Terminal N | 
* Pengasetilan
* Pengkarbamilan
* Pemformilan
* Pengglikaan
* Pemetilan
* Pemiristoilan (Gly)

 |
| Terminal C | 
* Pengamidaan
* Glikosil fosfatidilinositol (GPI)
* O-pemetilan
* Penyahtirosinaan

 |
| AA tunggal | 

|  |  |
| --- | --- |
| Serina/Treonina | 
* Pemfosforilan
* Penyahfosforilan
* Pengglikosilan
* *O*-GlcNAc
* ADP-peribosilan

 |
| Tirosina | 
* Pemfosforilan
* Penyahfosforilan
* ADP-peribosilan
* Pensulfatan
* Penyambungan gelang porfirin
* Pengadenililan
* Penyambungan flavin
* Pembentukan topakuinon (TPQ)
* Penyahtirosinaan

 |
| Sisteina | 
* Pempalmitoilan
* Pemprenilan

 |
| Aspartat | 
* Pembentukan suksinimida
* ADP-peribosilan

 |
| Glutamat | 
* Pengkarboksilan
* ADP-peribosilan
* Pemetilan
* Pempoliglutamilan
* Pempoliglisilan

 |
| Asparagina | 
* Penyahamidaan
* Pengglikosilan

 |
| Glutamina | 
* Transglutaminasi

 |
| Lisina | 
* Pemetilan
* Pengasetilan
* Pengasilan
* Pengadenililan
* Penghidroksilan
* Pengubikuitinan
* Pensumoilan
* ADP-peribosilan
* Penyahaminaan
* Penyahaminaan oksidaan kepada aldehid
* *O*-pengglikosilan
* Pembentukan imina
* Pengglikaan
* Pengkarbamilan
* Pensuksinilan
* Pelaktilan
* Pempropionilan
* Pembutirilan

 |
| Arginina | 
* Pensitrulinan
* Pemetilan
* ADP-peribosilan

 |
| Prolina | 
* Penghidroksilan

 |
| Histidina | 
* Pembentukan diftamida
* Pengadenililan

 |
| Triptofan | 
* C-pemanosilan

 |

 |
| Sambungan antara dua AA | 

|  |  |
| --- | --- |
| Sisteina–Sisteina | 
* Ikatan disulfida
* ADP-peribosilan

 |
| Metionina–Hidroksilisina | 
* Ikatan sulfilimina

 |
| Lisina–Tirosina | 
* Pembentukan Lisina tirosilkuinon (LTQ)

 |
| Triptofan–Triptofan | 
* Pembentukan triptofan triptofilkuinon (TTQ)

 |

 |
| Sambungan antara tiga AA | 

|  |  |
| --- | --- |
| Serina–Tirosina–Glisina | 
* Pembentukan p-hidroksibenzilidena-imidazolinon (HBI) (kromofor)

 |
| Histidina–Tirosina–Glisina | 
* Pembentukan 4-(p-hidroksibenzilidena)-5-imidazolinon (HBI) forman (kromofor)

 |
| Alanina–Serina–Glisina | 
* Pembentukan metilidena-imidazolon (MIO)

 |

 |
| Sambungan antara empat AA | 

|  |  |
| --- | --- |
| Alisina–Alisina–Alisina–Lisina | 
* Desmosina

 |

 |

| * l
* b
* s
Struktur biomolekul |
| --- |
| Struktur protein | 
* Primer
* Sekunder
* Tertier
* Kuaterner
* Penentuan
* Ramalan
* Reka bentuk
* Termodinamik

 |
| Struktur asid nukleik | 
* Primer
* Sekunder
* Tertier
* Kuaterner
* Penentuan
* Ramalan
* Reka bentuk
* Termodinamik

 |
| Lihat juga | 
* Protein
* Domain protein
* Kejuruteraan protein
* Proteasom
* Asid nukleik
* DNA
* RNA
* Motif struktur
* Heliks ganda dua asid nukleik

 |