Hemoglobin (deoxy) tetramer, Human.
**Hemoglobin** (kependekan: Hb) merupakan molekul protein di dalam sel darah merah yang bergabung dengan oksigen dan karbon dioksida untuk diangkut melalui sistem peredaran darah ke tisu-tisu dalam badan. ion besi dalam bentuk Fe+2 dalam hemoglobin memberikan warna merah pada darah. Dalam keadaan normal 100 ml darah mengandungi 15 gram hemoglobin yang mampu mengangkut 0.03 gram oksigen.

Terdapat beberapa cara bagi mengukur kandungan hemoglobin dalam darah, kebanyakannya dilakukan secara automatik oleh mesin yang direka khusus untuk membuat beberapa ujian terhadap darah. Di dalam mesin ini, sel darah merah diceraikan untuk mengasingkan hemoglobin dalam bentuk larutan. Hemoglobin yang terbebas ini dicampur dengan bahan kimia yang mengandungi cyanide yang mengikat kuat dengan molekul hemoglobin untuk membentuk cyanmethemoglobin. Dengan menyinarkan cahaya melalui larutan cyanmethemoglobin dan mengukur jumlah cahaya yang diserap (khususnya bagi gelombang antara 540 nanometer), jumlah hemoglobin dapat ditentukan.

Aras hemoglobin biasanya ditentukan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram (gm) bagi setiap dekaliter (100 mililiter). Aras hemoglobin normal bergantung kepada usia, awal remaja, dan jantina seseorang itu. Aras normal adalah :-

1. Baru lahir : 17-22 gm/dl
2. Usia seminggu : 15-20 gm/dl
3. Usia sebulan : 11-15gm/dl
4. Kanak-kanak: 11-13 gm/dl
5. Lelaki dewasa: 14-18 gm/dl
6. Wanita dewasa: 12-16 gm/dl
7. Lelaki separuh usia: 12.4-14.9 gm/dl
8. Wanita separuh usia: 11.7-13.8 gm/dl

Paras hemoglobin yang rendah merupakan satu keadaan yang dikenali sebagai anemik. Terdapat beberapa sebab berlakunya anemia. Sebab utama biasanya kehilangan darah (kecederaan teruk, pembedahan, pendarahan kanser kolon), kekurangan vitamin (besi, vitamin B12, folate), masalah sum-sum tulang (penggantian sum-sum tulang oleh barah, pemendaman oleh rawatan dadah chemotherapy, kegagalan buah pinggang (ginjal)), dan hemoglobin tidak normal (anemia sel sabit).

Paras hemoglobin yang tinggi pula terdapat dikalangan mereka yang tinggal di kawasan tanah tinggi dan perokok. Pendehidratan menghasilkan kadar hemoglobin tinggi palsu yang hilang apabila kandungan air bertambah. Sebab lain adalah penyakit paru-paru, sesetengah ketumbuhan, masalah sum-sum yang dikenali sebagai *polycythemia rubra vera*, dan penyalahgunaan hormon erythropoietin (Epogen) oleh ahli sukan bagi tujuan meningkatkan prestasi dalam acara sukan masing-masing.

Struktur
--------

Struktur molekul *heme*
Molekul hemoglobin manusia terbina daripada empat subunit protein berbentuk globul (iaitu hampir berbentuk sfera). Oleh sebab satu subunit dapat membawa satu molekul oksigen, maka secara efektifnya setiap molekul hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen. Setiap subunit pula terdiri daripada satu rantai polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul lain, dipanggil ***heme***.

Struktur ***heme*** adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri daripada satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang dinamai porphyrin, dan satu atom besi (Fe) yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin tadi. Di sinilah oksigen akan diikat semasa darah melalui peparu. 

Terdapat dua keadaan pengoksidaan atom Fe iaitu +2 dan +3 (ion Fe2+ dan Fe3+ masing-masing). Hemoglobin dalam keadan normal membawa ion Fe2+, tetapi adakalanya ion ini dioksidakan kepada Fe3+. Hemoglobin yang membawa ion Fe3+ dipanggil methemoglobin. Methemoglobin tidak mampu mengikat oksigen, jadi ion Fe3+ ini perlu diturunkan kepada Fe2+. Proses ini memerlukan NADH, iaitu sebuah koenzim pembawa hidrogen, dan dimangkin oleh enzim *NADH cytochrome b5 reductase*

Terdapat beberapa jenis hemoglobin. Dalam darah manusia dewasa, hemoglobin yang paling banyak ialah hemoglobin A (HbA), yang terdiri daripada dua subunit α dan dua subunit β. Konfigurasi ini dinamai α2β2. Setiap subunit terdiri daripada 141 dan 146 molekul asid amino masing-masing.

Oksihemoglobin terbentuk apabila molekul oksigen diikat kepada hemoglobin. Proses ini berlaku di kapilari darah di dalam peparu. Oksihemogloin berwarna merah terang. Setelah oksigen digunakan oleh tubuh, hemoglobin dipanggil deoksihemoglobin. Ia berwarna merah gelap.

| * l
* b
* s
Protein pembawa hem (hemoprotein) |
| --- |
| Globin | 

|  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |  |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| Hemoglobin | 

|  |  |  |  |  |  |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| Subunit | 

|  |  |
| --- | --- |
| *Lokus alfa 16:* | 
* *α*
	+ HBA1
	+ HBA2
	+ pseudo
* *ζ*
	+ HBZ
* *θ*
	+ HBQ1
* *μ*
	+ HBM

 |
| *Lokus beta 11:* | 
* *β*
	+ HBB
* *δ*
	+ HBD
* *γ*
	+ HBG1
	+ HBG2
* *ε*
	+ HBE1

 |

 |
| Tetramer | 

|  |  |  |  |  |  |  |  |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| *tahapperkembangan:* | 

|  |  |
| --- | --- |
| Embrio | 
* HbE Gower 1 (ζ2ε2)
* HbE Gower 2 (α2ε2)
* HbE Portland I (ζ2γ2)
* HbE Portland II (ζ2β2)

 |
| Janin | 
* HbF/Janin (α2γ2)
* HbA (α2β2)

 |
| Dewasa | 
* HbA (α2β2)
* HbA2 (α2δ2)
* HbF/Janin (α2γ2)

 |

 |
| *berpatologi:* | 
* HbH (β4)
* Barts (γ4)
* HbS (α2βS2)
* HbC (α2βC2)
* HbE (α2βE2)
* HbO (α2βO2)

 |

 |
| Sebatian | 
* Karboksihemoglobin
* Karbaminohemoglobin
* Oksihemoglobin/Deoksihemoglobin
* Sulfhemoglobin

 |
| Lain-lain(manusia) | 
* Hemoglobin berglikosil
* Metemoglobin

 |
| Bukan manusia | 
* Klorokruorin
* Eritrokruorin

 |

 |
| Lain-lain | 

|  |  |
| --- | --- |
| *manusia:* | 
* Mioglobin
	+ Metmioglobin
* Neuroglobin
* Sitoglobin

 |
| *tumbuhan:* | 
* Leghemoglobin

 |

 |

 |
| Lain-lain | 
* Sitokrom
	+ Sitokrom b
	+ Sitokrom P450
* Metemalbumin

 |
| *lihat juga gangguan protein globin dan globulin* |