Страничен поглед на 310-завојница изграден од аланински остатоци. Двете водородни врски се означени со розова боја; растојанието кислород-водород е 1.83 Å (183 pм). N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот е на врвот на сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку *надолу*, односно, кон N-терминалот.
**310-завојницата** е вид на вторична структура која се среќава кај белковините и полипептидите. Од сите вторични структури кај белковините, 310-завојницата е четвртиот најчест тип, после α-завојницата, β-плочата и бета свијокот. 310-завојниците сочинуваат приближно 10-15% од сите завојници во вторичните структури на белковините и најчесто се набљудуваат како екстензија на α-завојниците на нивните N- или C-терминали. Поради тенденцијата на α-завојниците постојано да се расклопуваат и повторно склопуваат, се претпоставува дека 310-завојницата служи како некој облик на интермедиерна конформација, која дава увид во иницијацијата на склопувањето на α-завојницата.

Поглед од горе на истата завојница прикажана од десно. Трите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агли од 120°, што одговара на свртување од 3 аминокиселински остатоци.

Историја
--------

Макс Перуц, раководител на лабораторијата за молекуларна биологија на Кембричкиот универзитет, го напишал првиот научен труд во кој се опишуваат одликите на 310-завојницата. Во 1950 година, заедно со Вилијам Лоренс Брег и Џон Кендру, Перуц објавил истражување за конфигурациите на полипептидните синџири, врз основа на репликите од податоците од некристална дифракција, како и од кристалните структури на молекули како колагенот. Нивните предлози го вклучувале она што денес е познато како 310-завојница, но не ги вклучувале двата структурни мотиви за кои денес се знае дека се најчестите во белковинската структура. Следната година, Лајнус Полинг ги предвидел тие два мотива, алфа-завојница и бета-плоча, во неговиот научен труд кој денес се споредува по значење со трудот на Френсис Крик и Џејмс Д. Вотсон за структурата на ДНК молекулата. Полинг бил многу критичен на завојницините структури предложени од Брег, Кендру и Перуц, декларирајќи ги сите нив како невозможни. Перуц го опишал во својата книга *Посакувам да ве налутев порано* (анг. *I wish I'd made you angry sooner*) искуството на читањето на студијата на Полинг едно саботно утро:

> Бев вџашен од трудот на Полинг и Кори. За разлика од завојниците на Кендру и моите завојници, нивните беа без натегнатост; сите амидни групи беа рамни и секоја карбонилна група формираше совршена водородна врска со иминогрупа четири остатоци понатаму по должината на синџирот. Структурата изгледаше многу точна. Како можев да ја пропуштам?
> 
> — Max Perutz, 1998, pp.173-175.
> 

Подоцна тој ден, Перуц добил идеја за експеримент со кој би го потврдил моделот на Полинг и тој веднаш отишол во лабораторија за да го спроведе. По неколку часа, тој веќе имал докази со кои можел да ја потврди структурата на алфа-завојницата. По некое време, потврдата на Перуц за структурата на алфа-завојницата била објавена во научното списание *Nature*. Принципите применети во трудот од 1950 година за теоретски полипептидни структури, вклучувале:

* Полипептидни синџири кои се поврзани со водородни врски меѓу водородни и кислородни атоми од блиските амидни (пептидни) врски. Ваквите водородни врзувања формираат завојни структури кои не можат да се одмотаат, или на друг начин нарушат, без раскинување на водородните врски.
* Оние структури во кои сите достапни NH и CO групи се водородно поврзани, по природа, се повеќе веројатни, бидејќи нивната слободна енергија е пониска во однос на другите можни структури.

Во 1958 година, Кендру конечно го потврдил постоењето на 310-завојницата во структурата на миоглобинот, а во 1960 година, Перуц го потврдил неговото постоење во структурата на хемоглобинот.

Денес е познато дека 310-завојницата е третата најчеста вторична структура која се јавува кај глобуларните белковини, по α-завојницата и β-плочата. 310-завојниците се исклучително кратки, и во околу 96% од случаите содржат четири или помалку аминокиселински остатоци, јавувајќи се на места каде α-завојниците ја менуваат својата насока. Подолги 310-завојници, долги седум до единаесет остатоци, се забележани кај напонскиот сензор на напонскорегулираните калиумови канали.

Структура
---------

Аминокиселините во 310-завојницата се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 120° во завојницата (т.е. завојницата има три остатоци по едно свртување), и транслација од 2.0 Å (0.20 nм) по должина на завојната оска, и има 10 атоми во прстенот формиран со градењето на водородната врска. Амино (N-H) групата на еден аминокиселински остаток формира водородна врска со карбонилната (C=O) група на аминокиселински остаток кој се наоѓа три остатока подолу (порано); оваа *i* + 3 → *i* водородна врска го **дефинира** 310-завојницата. Слични структури се α-завојницата (*i* + 4 → *i* водородно врзување) и π-завојницата (*i* + 5 → *i* водородно врзување).

Остатоците кај долгите 310-завојници заземаат (*φ*, *ψ*) диедарски агли од приближно (-49 °, -26 °). Бидејќи мноштвото на 310-завојници во белковините се кратки, тие отстапуваат од овие вредности. Општо земено, остатоците на долгите 310-завојници заземаат диедарски агли така што *ψ* диедарскиот агол на еден остаток и *φ* диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -75 °. За споредба, збирот на диедарските агли кај α-завојницата е околу -105 °, додека кај π-завојница е околу -125 °.

Општата формула за аголот на ротација *Ω* по остаток на кој било полипептидна завојница со *транс* изомери е даден со равенката:

{\displaystyle 3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)}
и бидејќи *Ω* = 120° за идеален 310-завојница, следува дека *φ* и *ψ* го имаат следниот однос:

{\displaystyle \cos \left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)={\frac {\sqrt {10}}{4}},}
во согласност со набљудуваната вредност на *φ* + *ψ* од приближно −75°.

Диедарските агли на 310-завојницата, во однос на оние кај α-завојницата, може да се припишат на кратките должини на овие завојници, од 3 до 5 остатоци, во споредба со 10 до 12 остатоци кај α-завојницата. 310 завојниците често се јавуваат во транзициони места на полипептидниот синџир, што доведува до типично кратки должини, што резултира со отстапувања во торзиониот агол на полипептидниот синџир, а со тоа и нерегуларности. Нивните водородни врски се искривени во споредба со оние на α-завојниците, што придонесува за нивната нестабилност, иако честата појава на 310 завојниците во природните белковини ја демонстрира нивната важност во транзиционите структури.

Стабилност
----------

Преку истражувањата на Мери Карпен, Питер Де Хасет и Кенет Нит, откриени се факторите за делумната стабилност на 310-завојницата. Завојниците најмногу се стабилизираат со аспартатниот остаток на неполарниот N-терминал кој стапува во интеракција со амидната група на завојната N-капа. Оваа електростатичка интеракција ги стабилизира пептидните диполи во паралелна ориентација. Слично како кај α-завојниците, високите нивоа на аспарагинска киселина се важни за опстанокот на 310-завојницата. Високата честота на аспарагинска киселина во 310-завојницата и α-завојницата е показател за неговата иницијација на завојница, но во исто време сугерира дека ја фаворизира стабилизацијата на 310-завојницата со инхибиција на ширењето на α-завојницата.

Поврзано
--------

* Алфа-завојница
* Пи-завојница
* Вторична структура на белковините
* Бета-плоча
* Бета свиок

Наводи
------

1. 1 2 3 4  Eisenberg, David (30 септември 2003). „The discovery of the α-helix and β-sheet, the principal structural features of proteins". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America*. **100** (20): 11207–11210. doi:10.1073/pnas.2034522100. ISSN 0027-8424. PMID 12966187.
2. 1 2  Bragg, William Lawrence; Kendrew, John Cowdery; Perutz, Max Ferdinand (10 октомври 1950). „Polypeptide chain configurations in crystalline proteins". *Proc. R. Soc. Lond. A* (англиски). **203** (1074): 321–357. doi:10.1098/rspa.1950.0142. ISSN 0080-4630.
3. 1 2  Pauling, Linus; Corey, Robert B.; Branson, H. R. (април 1951). „The Structure of Proteins". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America*. **37** (4): 205–211. ISSN 0027-8424. PMC 1063337. PMID 14816373.
4. ↑  Pauling, Linus; Corey, Robert B. (мај 1951). „The Pleated Sheet, A New Layer Configuration of Polypeptide Chains". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America*. **37** (5): 251–256. ISSN 0027-8424. PMC 1063350. PMID 14834147.
5. ↑  Watson, J. D.; Crick, F. H. (25 април 1953). „Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid". *Nature*. **171** (4356): 737–738. ISSN 0028-0836. PMID 13054692.
6. ↑  Perutz, Max F. (19 декември 2002). *I Wish I'd Made You Angry Earlier: Essays on Science, Scientists, and Humanity* (англиски) (Expanded. изд.). Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN 9780879696740.CS1-одржување: датум и година (link)
7. ↑  PERUTZ, M. F. (јуни 1951). „New X-Ray Evidence on the Configuration of Polypeptide Chains: Polypeptide Chains in Poly-γ-benzyl-L-glutamate, Keratin and Hæmoglobin". *Nature* (англиски). **167** (4261): 1053–1054. doi:10.1038/1671053a0. ISSN 0028-0836.
8. 1 2  Kendrew, J. C.; Bodo, G.; Dintzis, H. M.; Parrish, R. G.; Wyckoff, H.; Phillips, D. C. (8 март 1958). „A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". *Nature*. **181** (4610): 662–666. ISSN 0028-0836. PMID 13517261.
9. ↑  Perutz, M. F.; Rossmann, M. G.; Cullis, A. F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A. C. (13 февруари 1960). „Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis". *Nature*. **185** (4711): 416–422. ISSN 0028-0836. PMID 18990801.
10. ↑  Perutz, M. F. (ноември 1964). „THE HEMOGLOBIN MOLECULE". *Scientific American*. **211**: 64–76. ISSN 0036-8733. PMID 14224496.
11. ↑  Muirhead, H.; Cox, J. M.; Mazzarella, L.; Perutz, M. F. (28 август 1967). „Structure and function of haemoglobin март A three-dimensional fourier synthesis of human deoxyhaemoglobin at 5.5 Angstrom resolution". *Journal of Molecular Biology*. **28** (1): 117–156. ISSN 0022-2836. PMID 6051747.
12. ↑  Bolton, W.; Cox, J. M.; Perutz, M. F. (14 април 1968). „Structure and function of haemoglobin. IV. A three-dimensional Fourier synthesis of horse deoxyhaemoglobin at 5.5 A resolution". *Journal of Molecular Biology*. **33** (1): 283–297. ISSN 0022-2836. PMID 5646648.
13. ↑  Perutz, M. F.; Miurhead, H.; Cox, J. M.; Goaman, L. C.; Mathews, F. S.; McGandy, E. L.; Webb, L. E. (6 јули 1968). „Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: (1) x-ray analysis". *Nature*. **219** (5149): 29–32. ISSN 0028-0836. PMID 5659617.
14. ↑  Perutz, M. F.; Muirhead, H.; Cox, J. M.; Goaman, L. C. (13 јули 1968). „Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: the atomic model". *Nature*. **219** (5150): 131–139. ISSN 0028-0836. PMID 5659637.
15. ↑  Toniolo, C.; Benedetti, E. (септември 1991). „The polypeptide 310-helix". *Trends in Biochemical Sciences*. **16** (9): 350–353. ISSN 0968-0004. PMID 1949158.
16. 1 2  Langel, Ulo; Cravatt, Benjamin F.; Graslund, Astrid; Heijne, N. G. H. von; Zorko, Matjaz; Land, Tiit; Niessen, Sherry (18 ноември 2009). *Introduction to Peptides and Proteins* (англиски). CRC Press. ISBN 9781439882047.
17. ↑  Vieira-Pires, Ricardo Simão; Morais-Cabral, João Henrique (ноември 2010). „3(10) helices in channels and other membrane proteins". *The Journal of General Physiology*. **136** (6): 585–592. doi:10.1085/jgp.201010508. ISSN 1540-7748. PMC 2995148. PMID 21115694.
18. ↑  Armen, Roger; Alonso, Darwin O. V.; Daggett, Valerie (јуни 2003). „The role of alpha-, 3(10)-, and pi-helix in helix-->coil transitions". *Protein Science: A Publication of the Protein Society*. **12** (6): 1145–1157. doi:10.1110/ps.0240103. ISSN 0961-8368. PMC 2323891. PMID 12761385.
19. ↑  Rohl, C. A.; Doig, A. J. (август 1996). „Models for the 3(10)-helix/coil, pi-helix/coil, and alpha-helix/3(10)-helix/coil transitions in isolated peptides". *Protein Science: A Publication of the Protein Society*. **5** (8): 1687–1696. doi:10.1002/pro.5560050822. ISSN 0961-8368. PMC 2143481. PMID 8844857.
20. 1 2  Karpen, M. E.; de Haseth, P. L.; Neet, K. E. (октомври 1992). „Differences in the amino acid distributions of 3(10)-helices and alpha-helices". *Protein Science: A Publication of the Protein Society*. **1** (10): 1333–1342. doi:10.1002/pro.5560011013. ISSN 0961-8368. PMC 2142095. PMID 1303752.

Други текстови
--------------

* A 310 Helix Is a Type of Protein Secondary." *Biochemistries*. N.p. 20 Oct. 2013. Web. 06 Dec. 2015. < октомври helix>.