Мономерен, левогира β-завојница на противзамрзнувачката белковина од *Choristoneura fumiferana* (PDB код 1M8N).
Димерен, десногира β-завојница на противзамрзнувачката белковина од *Tenebrio molitor* (PDB код 1EZG). Лице-в-лице асоцијација на β-завојниците.
**Бета-завојница** (или **бета-призма**) е белковинска (белковинска) структура која се формира со асоцијација на паралелни бета нишки во облик на завојница (односно призма), со две или три страни (лица). Бета-завојницата е тип на соленоиден белковински домен. Структурата е стабилизирана со водородните врски кои се јавуваат помеѓу нишките, со белковина-белковина интеракции, а понекогаш со врзување на метални јони. Потврдено е постоењето и на левогири и на десногири бета завојници. Двоверижните бета завојници, исто така, често можат да се сретнат во структурата на белковините, а се познати под синонимот склоп на „швајцарски ролат" (анг. Jelly roll fold или Swiss roll fold).

Првата бета-завојница била забележана во ензимот пектатна лиаза, кој содржи завојница со седум свртувања, а достигнува должина од 34 Å (3.4 nm). Белковината на опашката на бактериофагот P22 има 13 свртувања, а неговиот интегриран хомотример е долг 200 Å (20 nm). Неговата внатрешност е густо спакувана, без централна пора, а содржи и хидрофобни аминокиселински остатоци и наелектризирани остатоци кои се неутрализираат со градење на солени мостови.

И пектатната лиаза и белковината на опашката на бактериофагот P22 содржат десногири завојници; нивните левогири верзии се забележани кај некои ензими, како што се UDP-N-ацетилглукозамин ацилтрансфераза и архејската карбонатна дехидратаза. Други белковини кои содржат бета завојници ги вклучуваат противзамрзнувачките белковини на бумбарот *Tenebrio molitor* (десногир) и на молецот *Choristoneura fumiferana* (левогир), каде правилно распоредените треонини на β-завојниците се врзуваат за површината на кристалите од мраз и го инхибираат нивниот раст.

Бета завојниците можат ефикасно да се асоцираат меѓусебе, или лице-в-лице (доближувајќи ги лицата на нивните триаголни призми) или крај-со-крај (со формирање на водородни врски). Оттука, β-завојниците можат да се користат како „приврзоци" за да индуцираат асоцијација со други белковини, слични како сегментите на извиена завојница.

Членовите на фамилијата на пентапептидно повторување поседуваат квадрилатерална бета-завојна структура.

Наводи
------

1. ↑  „CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture".
2. ↑  „CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture".
3. ↑  „A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila". *EMBO J*. **15** (10): 2323–30. May 1996. PMC 450161. PMID 8665839.
4. ↑  „Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein". *Nature*. **406** (6793): 322–4. July 2000. doi:10.1038/35018604. PMID 10917536.
5. ↑  „Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model". *Structure*. **10** (5): 619–27. May 2002. doi:10.1016/s0969-2126(02)00745-1. PMID 12015145.
6. ↑  „Pentapeptide repeat proteins". *Biochemistry*. **45** (1): 1–10. January 2006. doi:10.1021/bi052130w. PMC 2566302. PMID 16388575.

Надворешни врски
----------------

* SCOP фамилија на десногири β-завојници Архивирано на 4 февруари 2012 г. (англиски)
* SCOP фамилија на левогири β-завојници Архивирано на 4 февруари 2012 г. (англиски)
* Белковинско семејство CATH β-завојница (англиски)