Приказ од горе на TIM (триозафосфат изомераза) цилиндар (PDB код 8TIM). Обојувањето почнува од сино (N-терминал), а завршува со црвено (C-терминал).
**TIM цилиндар** (англ. TIM barrel) — сочуван белковински (белковински) склоп кој се состои од осум α-завојници и осум паралелни β-нишки, кои наизменично се менуваат долж полипептидниот ’рбет. Структурата е именувана по ензимот триозафосфат изомераза. TIM цилиндрите се едни од најчестите белковински склопови. Една од најинтригантните одлики на членовите на оваа класа на белковини е тоа што иако сите го имаат истиот третичен склоп, помеѓу нив постои многу мала сличност во аминокиселинската низа. Најмалку 15 различни ензимски фамилии имаат структура на TIM цилиндар на активното место, кое секогаш се наоѓа на C-терминалниот крај на осумте паралелни бета-нишки.

Структура и состав
------------------

TIM цилиндрите спаѓаат во α/β белковински склопови, бидејќи тие имаат наизменичен распоред на α-завојници и β-нишки во еден домен. Во TIM цилиндарот, завојниците и нишките (обично по 8 од двете) формираат извиен и затворен соленоид, кој тополошки е познат како тороид. Паралелните β-нишки го чинат внатрешниот ѕид на цилиндарот (затоа тој претставува β-цилиндар), додека α-завојниците го чинат надворешниот ѕид на цилиндарот. Секоја β-нишка се поврзува со соседната β-нишка во цилиндарот преку долга десногира петелка, која вклучува еден од завојниците, така што N-до-C обојувањето во дијаграмот на лента, гледан одозгора, има редослед на боите на виножитото низ целиот цилиндар. Затоа, за TIM цилиндарот, исто така, може да се каже дека е изграден од 8 преклопувачки, десногири β-α-β супервторични структури.

Страничен поглед на истата структура од горната слика (PDB код 8TIM).
Иако дијаграмот на лента прикажува празнина во централното јадро на белковината, треба да се нагласи дека страничните ланци на аминокиселинските остатоци не се прикажани во оваа репрезентација. Јадрото на белковината е всушност густо спакувано, претежно со големи, хидрофобни аминокиселински остатоци, иако се присутни и неколку глицини. Интеракциите на пакување во јадрото, помеѓу бета нишките и алфа-завојниците, се главно од хидрофобна природа, а разгранетите алифатични остатоци валин, леуцин и изолеуцин сочинуваат околу 40% од вкупните остатоци во β-нишките.

Региони на петелки
------------------

Од околу 200 аминокиселински остатоци потребни за целосно формирање на TIM цилиндарот, околу 160 се сметаат за структурно еквивалентни кај различните белковини кои го поседуваат овој склоп. Останатите остатоци се наоѓаат во регионите на петелки кои ги поврзуваат завојниците и нишките; петелките на C-терминалниот крај на нишките го содржат активното место. Ова е една од причините зошто TIM цилиндарот е толку честа структура: остатоците кои се потребни за одржување на структурата и остатоците кои влијаат на ензимската катализа се наоѓаат во различни групи. Поврзувачките (линкер) петелки можат да бидат толку долги што можат да содржат сосема други белковински домени. Неодамна, било покажано дека каталитичките петелки можат да бидат разменети помеѓу различни ензими кои содржат TIM цилиндар во својата структура.

Поврзано
--------

* Склопување на белковините
* Триозафосфат изомераза

Наводи
------

1. 1 2  Lesk, Arthur M. (2016-01-14). *Introduction to Protein Science: Architecture, Function, and Genomics* (англиски) (3 UK. изд.). Oxford: Oxford University Press, USA. стр. 303–307. ISBN 9780198716846.CS1-одржување: датум и година (link)
2. ↑  „Protein Design through Systematic Catalytic Loop Exchange in the (β/α)8 Fold". *Journal of Molecular Biology* (англиски). **387** (4): 949–964. 2009-04-10. doi:10.1016/j.jmb.2009.02.022. ISSN 0022-2836.
3. ↑  „Exploring the Structure–Function Loop Adaptability of a (β/α)8-Barrel Enzyme through Loop Swapping and Hinge Variability". *Journal of Molecular Biology* (англиски). **411** (1): 143–157. 2011-08-05. doi:10.1016/j.jmb.2011.05.027. ISSN 0022-2836.

Надворешни врски
----------------

* SCOP список на белковини кои имаат TIM цилиндар Архивирано на 8 јули 2007 г. (англиски)
* Архивирано на 15 јуни 2013 г.