**Пептидогликан**, исто така познат како **муреин** или мукополисахарид, е хетерополимер кој се состои од шеќери и аминокиселини кои формираат мрежест слој врз клеточната мембрана кај повеќето бактерии, градејќи го бактерискиот клеточен ѕид. Шеќерната компонента се состои од наизменично β-(1,4) поврзани N-ацетил-гликозамин и N-ацетил-мураминска киселина. За N-ацетил-мураминската киселина се поврзува пептиден ланец од три до пет аминокиселини. Пептидниот ланец од една верига може накрсно да се поврзе со пептидниот ланец од друга верига, градејќи така тридимензионална мрежеста структура. Пептидогликанот има структурна улога во бактерискиот клеточен ѕид, кој и дава на клетката сила со која таа се спротивставува на големиот осмотски притисок на цитоплазмата. Честа заблуда е дека пептидогликанот и ја дава на клетката нејзината форма; иако тој помага во одржувањето на структурната сила на клетката, MreB белковината е тој кој игра најважна улога во формата на бактериската клетка. Пептидогликанот исто така е вклучен во простата делба за време на размножување на бактериските клетки.

Слојот од пептидогликан е значително подебел кај Грам-позитивните бактерии (20 до 80 нанометри), во однос на Грам-негативните бактерии (7 до 8 нанометри). Пептидогликанот формира околу 90% од сувата маса на Грам-позитивните бактерии, а само околу 10% од таа на Грам-негативните бактерии. Затоа, присуството на голема количина пептидогликан е основната детерминанта во карактеризацијата на бактериите како Грам-позитивни. Кај Грам-позитивните бактерии, тој е важен за прицврстување на бактеријата и за серотипизација. И кај Грам-позитивните и кај Грам-негативните бактерии, низ пептидогликанскиот слој можат да поминат честички со големина од околу 2 нанометри.

Структура
---------

Врзување меѓу N-ацетил-гликозамин и N-ацетил-мураминска киселина во пептидогликан.
Пептидогликанскиот слој во бактерискиот клеточен ѕид е кристална структура формирана од линеарни низи на две наизменично поврзани амино-шеќери, имено N-ацетил-гликозамин и N-ацетил-мураминска киселина. Овие амино-шеќери наизменично се поврзани со β-(1,4)-гликозидни врски. За секоја N-ацетил-мураминска киселина поврзани се кратки пептиди од 4-5 аминокиселински остатоци. Овие аминокиселини можат да бидат L-аланин, D-глутаминска киселина, *meso*-диаминопимелинска киселина и D-аланин кај *Escherichia coli* (Грам-негативна бактерија) или L-аланин, D-глутамин, L-лизин, и D-аланин со глицински меѓумост помеѓу тетрапептидите кај *Staphylococcus aureus* (Грам-позитивна бактерија). Пептидогликанот е еден од најважните извори на D-аминокиселини во природата.

Накрсното поврзување меѓу аминокиселините од различните линеарни шеќерни ланци го изведува ензимот DD-транспептидаза. Специфичната аминокиселинска секвенца и севкупната молекуларна структура на пептидогликанот варира од еден до друг бактериски вид.

* Структурата на пептидогликан.Структурата на пептидогликан.
* Клеточен ѕид кај Грам-позитивни бактерии.Клеточен ѕид кај Грам-позитивни бактерии.
* Пеницилин-врзувачки белковини формираат накрсни врски меѓу пептидите во новоформиран бактериски клеточен ѕид.Пеницилин-врзувачки белковини формираат накрсни врски меѓу пептидите во новоформиран бактериски клеточен ѕид.

Биосинтеза
----------

Мономерите се синтетизираат во цитозолот, а потоа се прикачуваат за мембрански носач наречен бактопренол. Бактопренолот ги транспортира мономерите низ клеточната мембрана каде што тие се вметнуваат во постоечкиот пептидогликан.

Во првиот чекор на биосинтезата, аминокиселината глутамин донира една аминогрупа на фруктоза 6-фосфат со што се формира гликозамин-6-фосфат. Во вториот чекор, една ацетилна група се трансферира од ацетил коензим-А на гликозамин-6-фосфат создавајќи N-ацетил-гликозамин-6-фосфат. Во третиот чекор, N-ацетил-гликозамин-6-фосфатот се изомеризира во N-ацетил-гликозамин-1-фосфат.

Во четвртиот чекор, N-ацетил-гликозамин-1-фосфат реагира со UTP при што се добива UDP-N-ацетил-гликозамин.

Во петтиот чекор, некои UDP-N-ацетил-гликозамин единици се претвораат во UDP-N-ацетил-мураминска киселина со додавање на лактат на гликозаминот. Исто така, во оваа реакција, C3 хидроксилната група отстранува фосфат од алфа јаглеродот на фосфоенолпируват. Ова создава таканеречен енолен дериват кој потоа се редуцира во лактат од страна на NADPH во шестиот чекор.

Во тек на седмиот чекор, UDP-N-ацетил-мураминска киселина се претвора во UDP-N-ацетил-мураминска киселина пентапептид со додавање на пет аминокиселини, обично вклучувајќи го дипептидот D-аланил-D-аланин. Во секоја од овие реакции неопходен е ATP како извор на енергија. Сите овие чекори се дел од првата фаза на биосинтезата.

Втората фаза се одвива во клеточната мембрана. Овде липиден носач наречен бактопренол ги транспортира мономерните претходници низ клеточната мембрана. Бактопренолот реагира со UDP-N-ацетил-мураминска киселина пентапептид, создавајќи PP-N-ацетил-мураминска киселина пентапептид. UDP-N-ацетил-гликозамин потоа се транспортира до N-ацетил-мураминска киселина, создавајќи липид-PP-N-ацетил-мураминска киселина-пентапептид-N-ацетил-гликозамин, дисахарид кој е претходник на пептидогликанот. Како оваа молекула се транспортира преку мембраната сè уште не е доволно проучено. Сепак, откако ја поминува мембраната се додава на растечкиот гликански полимер. Следната реакција е позната како трансгликолизација. Во оваа реакција, хидроксилната група на N-ацетил-гликозамин се поврзува со N-ацетил-мураминската киселина во гликанот при што се ослободува липид-PP од гликанската верига. Ензимот одговорен за оваа реакција е трансгликолаза.

Инхибиција
----------

Некои антибактериски лекови како што е пеницилинот интерферираат со биосинтезата на пептидогликанот на тој начин што се врзуваат за бактериските ензими познати како пеницилин-врзувачки белковини или DD-транспептидази. Пеницилин-врзувачките белковини ги формираат врските помеѓу олигопептидите во пептидогликанот. За една бактериска клетка да се репродуцира преку проста делба, повеќе од милион пептидогликански подединици мора да се додадат на постоечките подединици. Мутации во гените кои кодираат за транспептидази што доведува до намалена интеракција со молекулата на антибиотикот е причина за стекнување на резистентност на бактеријата кон антибиотикот.

Лизозимот, ензим кој се наоѓа во солзите и е дел од вродениот имун систем кај човекот, ги раскинува β-(1,4)-гликозидните врски на пептидогликанот. На оваа реакција се должи неговото антибактериско дејство.

Сличност со псевдопептидогликанот
---------------------------------

Некои археи поседуваат слој од псевдопептидогликан (познат и како псевдомуреин), во кој шеќерните остатоци се β-(1,3) поврзани N-ацетил-гликозамин и *N*-ацетил-талозаминуронска киселина. Ова ги прави клеточните ѕидови на археите неосетливи кон лизозимот.

Наводи
------

1. ↑  Animation of Synthesis of Peptidoglycan Layer
2. ↑  Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, Maéda Y, Robinson RC (2010). „Filament structure, organization, and dynamics in MreB sheets". *The Journal of Biological Chemistry*. **285** (21): 15858–65. doi:10.1074/jbc.M109.095901. PMC 2871453. PMID 20223832.CS1-одржување: повеќе имиња: список на автори (link)
3. ↑  van den Ent F, Amos LA, Löwe J (2001). „Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton". *Nature*. **413** (6851): 39–44. doi:10.1038/35092500. PMID 11544518.
4. ↑  van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J (2010). „Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ". *EMBO J*. **29** (6): 1081–90. doi:10.1038/emboj.2010.9. PMC 2845281. PMID 20168300.
5. ↑  C.Michael Hogan. 2010. *Bacteria*. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC
6. ↑  Salton MR, Kim KS (1996). Baron S, и др. (уред.). *Structure.* In: *Baron's Medical Microbiology* (4. изд.). Univ of Texas Medical Branch. ISBN 0-9631172-1-1.
7. ↑  Demchick PH, Koch AL (1 February 1996). „The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis". *Journal of Bacteriology*. **178** (3): 768–73. PMC 177723. PMID 8550511.
8. ↑  Ryan KJ, Ray CG, уред. (2004). *Sherris Medical Microbiology* (4. изд.). McGraw Hill. ISBN 0-8385-8529-9.
9. ↑  „II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA". Архивирано од изворникот на 2010-07-26. Посетено на 1 May 2011.
10. ↑  White, D. (2007). *The physiology and biochemistry of prokaryotes* (3. изд.). NY: Oxford University Press Inc.
11. ↑  Bauman R (2007). 2nd (уред.). *Microbiology with Diseases by Taxonomy*. Benjamin Cummings. ISBN 0-8053-7679-8.
12. ↑  Spratt BG (April 1994). „Resistance to antibiotics mediated by target alterations". *Science*. New York. **264** (5157): 388–93. doi:10.1126/science.8153626. PMID 8153626.
13. ↑  Madigan, M. T. J. M. Martinko, P. V. Dunlap, and D. P. Clark. Brock biology of microorganisms. 12th ed. San Francisco, CA: Pearson/Benjamin Cummings, 2009.