Nisi huic ballatrici satis collagenorum potiorum esset, tanta arte ballare nequiret.
**Collagenum** est proteina praecipuum textus conexivi animalium, quo massa corporis mammalium maxime abundat (26% totius massae proteinorum; in homine c. 6% ponderis corporis). Collagenum ubique invenitur, sicut in musculis, cartilagine, vasis sanguineis, cornea oculi, disco intervertebrali, intestinis. Collageni species duodetriginta sunt, quae ordine aminoacidorum paululum inter se differunt et in textibus unius cuiusque speciei propriis inveniuntur. Plurimum collageni speciei I in osse sed etiam in tendinibus, ligamentis, dermide, cuti est. Collageni speciei II plurimum in cartilagine, speciei III autem in textu adiposo reperitur. Fibrae collageni tensioni mire restere possunt.

Figura triplicis helicis tropocollageni.

De fibris
---------

Fibrae collageni nascuntur ex procollageno, quod ex cellulis textus conexivi, praesertim fibroblastis, exsistit. Quae enim cellulae procollagenum in spatium externum excernunt una cum enzymis, quae ibi procollagenum in tropocollagenum findunt. 
Fibrae autem tropocollageni aliae iuxta alias positae natura inclinant mutuo complexu implicari ita ut covalentia inter fibras vincula efficiantur.

De moleculari structura
-----------------------

Hydroxyprolinum frequenter in collageno inventum.
Structura primaria collageni , hoc est sequentia aminoacidorum, sui generis estː nam tertium quemque locum glycinum occupat, inter quos plerumque prolinum et hydroxyprolinum (hoc est prolinum cui per acidum ascorbum appendix -OH adnexa est) inseruntur sed etiam lysinum. Ita catena e triplicibus constat (plerumque Glycinum-Prolinum-Hydroxyprolinum) et helicem angustam laevorsum sese volventem format in qua pars lateralis glycini semper mediam helicem spectat, dum partes laterales ceterorum aminoacidorum extrorsus spectant (structura secundaria). Tres helices huiusmodi in reticulo endoplasmatico cohaerent ut tropocollageni moleculam efficiant, quae helix triplex dici potest dextrorsum sese volvens (structura quaternaria). Helices per pontes covalentes cohaerent postquam nonnulla aminoacida mutationes enzymis moderatas acceperint (ut oxidationem lysinorum in hydroxylysina).

De pathologia
-------------

Collagenum sive per mutationem geneticam sive ob enzymaticam penuriam deficiens multorum morborum causa invenitur e quibus notissimi sunt osteogenesis imperfecta cum ossa fragilia et depravata sunt, et scorbutus qui e vitamini C penuria oriri solet. Ehlers-Danlos syndroma quoque et arthrosis quoddam genus ad collagenum vitiosum referuntur.

Notae
-----

1. ↑  Charlotte Pratt et Kathleen Cornely, *Essential Biochemistry*, Wiley, 2018ː V.3. In versione Francogallica, De Boeck, 2019 pp.136-140.

Bibliographia
-------------

Hydroxylysinum, molecula quae pontes inter helices efficit.
* Brodsky B.;Ramshaw J. A. (1997) The Collagen Triple-Helix Structure. *Matrix Biololy* 15: 545-554.
* Exposito, Jean-Yves ; Cluzel, Caroline ; Garrone, Robert ; Lethias, Claire (2002) Evolution of collagens, *The Anatomical Record* 268 (3): 302–16.
* Saad, Mohamed (1994) *Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling.* Dissertatio doctoralis, Université Joseph Fourier Grenoble 1.

Nexus externi
-------------

* Mechanica triplicis helicis (Francogallice)
* Biochemia collageni (Francogallice)
* Tropocollagenum apud Aquaportail
* Biochemia structuralis