**Լայնովեր-Բերգի դիագրամ** (կամ **կրկնակի հակադարձ դիագրամ**), կենսաքիմիայում ֆերմենտատիվ ռեակցիաների կինետիկայի նկարագրական դիագրամներից մեկը։ Այն առաջարկել են Հանս Լայնովերը և Դին Բերգը 1934 թվականին։

Կինետիկական բնութագիր
---------------------

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հանդիսանում է լավ գրաֆիկական եղանակ Միխաելիս-Մենթենի հավասարման հաստատունների որոշման համար։

{\displaystyle V={\frac {V\_{\max }[S]}{K\_{m}+[S]}}}
{\displaystyle {1 \over V}={{K\_{m}+[S]} \over V\_{\max }[S]}={K\_{m} \over V\_{\max }}{1 \over [S]}+{1 \over V\_{\max }}}
որտեղ *V* - ռեակցիայի արագությունն է, *K**m*՝ Միխաելիսի հաստատունը, *V*max՝ ռեակցիայի առավելագույն արագությունը, իսկ [*S*]՝ սուբստրատի կոնցենտրացիան։

Կիրառություն
------------

Լայնովեր-Բերգի դիագրամները տարբեր տեսակի ֆերմենտների արգելակիչների համար
Լայնովեր-Բերգի դիագրամը շատ հաճախ կիրառվում է ֆերմենտատիվ ռեակցիաների կինետիկայում հաստատունների որոշման համար։ Այդ հաստատուններից են՝ *K**m* և *V*max։ Այս դիագրամի y առանցքը հատողի x=0 կետում թվային արժեքը հավասար է *V*max հակադարձ արժեքին, իսկ x առանցքը հատողի արժեքը y=0 կետում հավասար է −1/*K**m*։ Այն նաև օգտակար տեղեկություններ է հաղորդում ֆերմենտի արգելակման մասին։

Կրկնակի հակադարձ դիագրամը աղավաղում է տվյալների սխալանքը և այդ պատճառով այն արդյունավետ չէ ֆերմենտի կինետիկական բնութագրերի որոշման համար։

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հնարավորություն է տալիս պարզելու ֆերմենտի արգելակման ձևը (մրցակցային, ոչ մրցակցային և հակամրցակցային)։ Մրցակցային արգելակիչները ունեն նույն y առանցքի հատման կետը, ինչ ունի ոչ արգելակող ֆերմենտը, քանի որ *V*max չի փոխվում, սակայն այդ ուղիղների կազմած անկյունները տարբերվում են։ Ոչ մրցակցային արգելակիչները ունեն նույն x առանցքի հատման կետը, ինչ ունի ոչ արգելակող ֆերմենտը, քանի որ *K**m* չի փոխվում, սակայն այդ ուղիղները ունեն y առանցքի հետ հատման տարբեր կետեր։ Հակամրցակցային արգելակիչները ունեն y և x առանցքների տարբեր հատման կետեր։

Խնդիրներ
--------

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հակված է սխալի, քանի որ y առանցքը ռեակցիայի արագության հակադարձ մեծությունն է, և որևէ փոքր սխալի մեծացումը բերում է ավելի մեծ սխալի։

Տես նաև
-------

* Միխաելիս-Մենթենի հավասարում
* Էդի-Հոֆսթիի դիագրամ
* Հան-Վուլֆի դիագրամ

Ծանոթագրություններ
------------------

1. ↑  Lineweaver, H and Burk, D. (1934). "The Determination of Enzyme Dissociation Constants". *Journal of the American Chemical Society*. **56** (3): 658–666. doi:10.1021/ja01318a036.`{{cite journal}}`: CS1 սպաս․ բազմաթիվ անուններ: authors list (link)
2. ↑  
Hayakawa, K.; Guo, L.; Terentyeva, E.A.; Li, X.K.; Kimura, H.; Hirano, M.; Yoshikawa, K.; Nagamine, T.; և այլք: (2006). "Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota)". *J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci*. **844** (2): 240–50. doi:10.1016/j.jchromb.2006.07.006. PMID 16876490.
3. ↑  Greco, W. R. and Hakala, M. T. (1979). "Evaluation of methods for estimating the dissociation constant of tight binding enzyme inhibitors," (PDF). *J. Biol. Chem*. **254** (23): 12104–12109. PMID 500698. Արխիվացված է the original (PDF) 2009 թ․ մարտի 20-ին. Retrieved 2015 թ․ փետրվարի 1. `{{cite journal}}`: Unknown parameter `|dead-url=` ignored (`|url-status=` suggested) (help)CS1 սպաս․ բազմաթիվ անուններ: authors list (link) CS1 սպաս․ հավելյալ կետադրություն (link)
4. ↑  Dowd, John E.; Riggs, Douglas S. (1965). "A Comparison of Estimates of Michaelis–Menten Kinetic Constants from Various Linear Transformations". *J. Biol. Chem*. **240** (2): 863–869.

Արտաքին հղումներ
----------------

* NIH Archived 2011-08-09 at the Wayback Machine.