En bioloxía molecular e bioquímica, **procesividade** é a capacidade dun encima de catalizar "reaccións consecutivas sen liberarse do seu substrato". Aplícase, por exemplo, a encimas que actúan sucesivamente sobre polímeros, como as polimerases, ou a proteínas motoras que se moven sobre elementos do citoesqueleto sen disociarse deles, como as proteínas da familia da miosina, dineína e cinesina.

No caso das ADN polimerases, procesividade é o número medio de nucleótidos engadidos polo encima, por cada evento de asociación coa febra do ADN molde. As ADN polimerases asociadas coa replicación do ADN tenden a ser moi procesivas, mentres que as que están asociadas coa reparación do ADN adoitan ter unha baixa procesividade. Como a unión da polimerase ao molde é o paso limitante na síntese de ADN, a velocidade global da replicación do ADN durante a fase S do ciclo celular depende da procesividaded da ADN polimerase que realiza a replicación. A proteína abrazadeira do ADN é un compoñente integral da maquinaria de replicación do ADN e serve para incrementar a procesividade das súas polimerases asociadas. Algunhas polimerases engaden uns 50.000 nucleótidos a unha febra de ADN en crecemento antes de disociarse da febra molde, acadando unha velocidade de replicación de ata 1.000 nucleótidos por segundo.

Interaccións de unión ao ADN
----------------------------

As polimerases interaccionan co esqueleto azucre-fosfato da molécula substato e o suco menor do ADN, polo que as súas interaccións non dependen da secuencia de nucleótidos específica. A unión está en gran medida mediada por interaccións electrostáticas entre o ADN e os dominios "polgar" e "palma" da molécula de ADN polimerase (que metaforicamente ten forma de man). Cando a polimerase avanza ao longo da secuencia de ADN despois de engadir nucleótidos, as interaccións co suco menor disócianse, pero as interaccións co esqueleto de fosfato permanecen máis estables, o que permite unha rápida reasociación co suco menor no seguinte nucleótido.

As interaccións co ADN son tamén facilitadas polas proteínas abrazadeira do ADN (*DNA clamp*), que son proteínas multiméricas que rodean totalmente o ADN, co cal se asocian nas forquitas dereplicación. O seu poro central é longo dabondo como para admitir a entrada a través del das febras do ADN e dalgunhas moléculas de auga, o que permite que a abrazadeira escorregue ao longo do ADN sen disociarse del e sen perder as interaccións proteína-proteína que mantiñan a forma toroidal. Cando a ADN polimerase está asociada á abrazadeira do ADN mostra unha procesividade moitísimo maior; pero sen a abrazadeira a maioría das polimerases teñen unha procesividade de só uns 100 nucleótidos. As interaccións entre a polimerase e a abrazadeira son máis persistentes que entre a polimerase e o ADN. Así, cando apolimerae se disocia do ADN, aínda está unida á abrazadeira e pode rapidamente reasociarse co ADN. Un exemplo de abrazadeira do ADN é o PCNA (antíxeno nuclear de célula proliferante, *proliferating cell nuclear antigen*) que se encontra en eucariotas como o lévedo *Saccharomyces cervesiae*.

Procesividade das polimerases
-----------------------------

Moitas ADN polimerases teñen papeis especializados nos procesos de replicación do ADN. Na bacteria *Escherichia coli*, que replica todo o seu xenoma utilizando unha única forquita de replicación, a polimerase ADN Pol III é o principal encima responsable da replicación do ADN e forma un complexo de replicación cunha procesividade extremadamente alta. Outra polimerase relacionada é a ADN Pol I, que ten unha actividade de exonuclease e serve para degradar os cebadores de ARN utilizados para iniciar a síntese de ADN. A Pol I sintetiza despois os curtos fragmentos de ADN que substitúen os cebadores. Así a Pol I é moito menos procesiva que a Pol III porque a súa función princiapal na replicación do ADN é crear moitas rexións curtas de ADN en vez dunhas poucas rexións moi longas.

Nos eucariotas, que teñen unha diversidade de ADN polimerases moito maior, o encima iniciador de baixa procesividade denomínase Pol α, e os encimas para a extensión de alta procesividade son a Pol δ e a Pol ε. Tanto os procariotas coma os eucariotas deben "trocar" as polimerases unidas para facer a transición entre a iniciación e a elongación. Este proceso denomínase cambio de polimerase.

Notas
-----

1. ↑  Stryer, L.; Berg, J. M.; Tymoczko, J. L. (2002), Biochemistry (5th ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 0716746840. Section-sign27.4.4 27.4.4
2. ↑  Zvi Kelman, Jerard Hurwitz, Mike O'Donnell. Processivity of DNA polymerases: two mechanisms, one goal. Structure. Volume 6, Issue 2, 15 February 1998, Pages 121–125. Cell press. doi:10.1016/S0969-2126(98)00014-8
3. ↑  William O. Hancock and Jonathon Howard. Processivity of the Motor Protein Kinesin Requires Two Heads. J Cell Biol. 1998 Mar 23; 140(6): 1395–1405. PMCID: PMC2132675.
4. ↑  Hideo Higuchi, Sharyn A Endow. Directionality and processivity of molecular motors. Current Opinion in Cell Biology 2002, 14:50–57. pdf Arquivado 04 de marzo de 2016 en Wayback Machine.
5. ↑  Vladislav Belyy, Ahmet Yildiz. Processive cytoskeletal motors studied with single-molecule fluorescence techniques. (Review). FEBS letters. Elsevier. pdf Arquivado 05 de marzo de 2016 en Wayback Machine.
6. ↑  Wyman, Claire; Botchan, Michael (April 1995). "DNA Replication: A familiar ring to DNA polymerase processivity". *Current Biology* **5** (4): 334–337. PMID 7627541. doi:10.1016/S0960-9822(95)00065-0. Consultado o 23 November 2014.
7. ↑  Morales, Juan C; Kool, Eric T (1999). "Minor Groove Interactions between Polymerase and DNA: More Essential to Replication than Watson-Crick Hydrogen Bonds?". *J Am Chem Soc* **121** (10): 2323–2324. PMID 20852718. doi:10.1021/ja983502. Consultado o 23 November 2014.
8. ↑  Tsurimoto, Toshiki; Stillman, Bruce (1991). "Replication Factors Required for SV40 DNA Replication in Vitro". *J Biol Chem* **266** (3): 1961–1968. PMID 1671046. Consultado o 23 November 2014.
9. ↑  Maga, Giovanni; Stucki, Manuel; Spadari, Silvio; Hübscher, Ulrich (January 2000). "DNA polymerase switching: I. Replication factor C displaces DNA polymerase α prior to PCNA loading". *Journal of Molecular Biology* **295** (4): 791–801. PMID 10656791. doi:10.1006/jmbi.1999.3394. Consultado o 23 November 2014.

Véxase tamén
------------

### Bibliografía

* Watson JD, Baker TA, Bell SP, Gann A, Levine M, Losick R. (2004). *Molecular Biology of the Gene* 5th ed. Benjamin Cummings: Cold Spring Harbor Laboratory Press.

### Ligazóns externas

* "Polymerases: Properties" (en inglés). Arquivado dende o orixinal o 11 de febreiro de 2008. Consultado o 22 de xuño de 2018.
* Bedford, E; Tabor, S; Richardson, C. C. (1997). "The thioredoxin binding domain of bacteriophage T7 DNA polymerase confers processivity on Escherichia coli DNA polymerase I". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America* **94** (2): 479–484. PMC 19538. PMID 9012809. doi:10.1073/pnas.94.2.479.
* Tabor, S; Richardson, C. C. (1987). "DNA sequence analysis with a modified bacteriophage T7 DNA polymerase". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America* **84** (14): 4767–4771. PMC 305186. PMID 3474623. doi:10.1073/pnas.84.14.4767.

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q2031164
* MAG: 131140672

 |