A β-alanina é un exemplo de β-aminoácido. O grupo amino non está unido ao carbono α senón ao β, o cal neste caso é un grupo metileno.
Carbonos α, β e γ despois dun grupo carboxilo (neste caso do ácido butírico).
Os **beta-péptidos** (**β-péptidos**) son péptidos derivados de **β-aminoácidos**, nos cales o grupo amino está unido ao carbono β (é dicir, o carbono que está a dous átomos de carbono de distancia do grupo carboxilato). O β-aminoácido parental é a β-alanina (H2NCH2CH2CO2H), unha substancia natural, pero a maioría dos exemplos presentan substituíntes en lugar dun ou máis enlaces C-H. Os β-péptidos xeralmente non aparecen na natureza. Están explorándose antibióticos baseados en β-péptidos como un xeito de evadir a resistencia a antibióticos. Os estudos iniciais neste campo publicáronos en 1996 os grupos de Dieter Seebach e de Samuel Gellman.

Estrutura
---------

Como os β-aminoácidos teñen dous carbonos dispoñibles para a substitución, teñen catro sitios para que se una o grupo do residuo orgánico (incluída a quiralidade; a diferenza dos dous que teñen os α-aminoácidos). En consecuencia, existen dous grandes tipos de β-aminoácidos que difiren no carbono ao cal está unido o residuo: os que teñen o residuo orgánico (R) despois do grupo amino denomínanse β3 e os que o teñen despois do grupo carbonilo denomínanse β2. Un β-péptido pode constar de aminoácidos dun só destes tipos (β2-péptidos e β3-péptidos), ou ter unha combinación de ambos os dous. Ademais, un β-aminoácido pode formar un anel usando ambos os sitios e tamén ser incorporado a un péptido.

Síntese
-------

Os β-aminoácidos poden prepararse por moitas rutas, incluíndo algunhas baseados na síntese de Arndt-Eistert.

Estrutura secundaria
--------------------

Como os seus esqueletos moleculares son máis longos que os dos péptidos normais, os β-péptidos forman estruturas secundarias dispares. Os substituíntes alquilo tanto nas posicións α coma nas β nun β-aminoácido favorecen a conformación gauche no enlace entre o carbono α e o β. Isto tamén afecta a estabilidade termodinámica da estrutura.

Informouse de moitos tipos de estruturas helicoidais consistentes en β-péptidos. Estes tipos de conformación distínguense polo número de átomos do anel de enlaces de hidróxeno que se forma en solución; informouse de hélices de 8 átomos no anel, hélices de 10 átomos, de 12, de 14, e de 10/12. En xeral, os β-péptidos forman unha hélice máis estable que os α-péptidos.

Potencial clínico
-----------------

Os β-péptidos son estables contra a degradación proteolítica in vitro e in vivo, o cal é unha potencial vantaxe sobre os péptidos naturais. Os β-péptidos foron usados para imitar antibióticos baseados en péptidos naturais como as magaininas, que son moi potentes pero difíciles de usar como medicamentos porque son degradados por encimas proteolíticos.

Exemplos de β-aminoácidos
-------------------------

Existen β-aminoácidos cunha ampla variedade de substituíntes. Noméanse por analoxía cos α-aminoácidos biolóxicos. Os seguintes atópanse na natureza: β-alanina, β-leucina, β-lisina, β-arxinina, β-glutamato, β-glutamina, β-fenilalanina e β-tirosina.:23 Deles, a β-alanina atópase en mamíferos e é incorporada ao ácido pantoténico (vitamina B5), un nutriente esencial.:2 Dous α-aminoácidos son tamén estruturalmente β-aminoácidos: ácido aspártico e asparaxina.:218 As microcistinas son unha clase de compostos que conteñen un residuo β-isoaspartil (é dicir, un ácido aspártico enlazado polo seu beta-carboxilo).:23

Notas
-----

1. 1 2  Seebach D, Overhand M, Kühnle FNM, Martinoni B, Oberer L, Hommel U, Widmer H (xuño de 1996). "β-Peptides: Synthesis by Arndt-Eistert homologation with concomitant peptide coupling. Structure determination by NMR and CD spectroscopy and by X-ray crystallography. Helical secondary structure of a -hexapeptide in solution and its stability towards pepsin". *Helvetica Chimica Acta* **79** (4): 913–941. doi:10.1002/hlca.19960790402.
2. ↑  Appella DH, Christianson LA, Karle IL, Powell DR, Gellman SH (1996). "β-Peptide Foldamers: Robust Helix Formation in a New Family of -Amino Acid Oligomers". *J. Am. Chem. Soc.* **118** (51): 13071–2. doi:10.1021/ja963290l.
3. 1 2  Seebach D, Matthews JL (1997). "β-Peptides: a surprise at every turn" (PDF). *Chem. Commun.* (21): 2015–22. doi:10.1039/a704933a.
4. ↑  Basler B, Schuster O, Bach T (novembro de 2005). "Conformationally constrained β-amino acid derivatives by intramolecular [2 + 2]-photocycloaddition of a tetronic acid amide and subsequent lactone ring opening". *J. Org. Chem.* **70** (24): 9798–808. PMID 16292808. doi:10.1021/jo0515226.
5. ↑  Murray JK, Farooqi B, Sadowsky JD, et al. (setembro de 2005). "Efficient synthesis of a β-peptide combinatorial library with microwave irradiation". *J. Am. Chem. Soc.* **127** (38): 13271–80. PMID 16173757. doi:10.1021/ja052733v.
6. ↑  Vasantha, Basavalingappa; George, Gijo; Raghothama, Srinivasarao; Balaram, Padmanabhan (xaneiro de 2017). "Homooligomeric β3 (R)-valine peptides: Transformation between C14 and C12 helical structures induced by a guest Aib residue". *Biopolymers* **108** (1): e22935. ISSN 1097-0282. PMID 27539268. doi:10.1002/bip.22935. Arquivado dende o orixinal o 2022-02-13. Consultado o 2022-05-07.
7. ↑  Gademann K, Hintermann T, Schreiber JV (outubro de 1999). "Beta-peptides: twisting and turning". *Curr. Med. Chem.* **6** (10): 905–25. PMID 10519905. doi:10.2174/092986730610220401154606.
8. ↑  Beke T, Somlai C, Perczel A (xaneiro de 2006). "Toward a rational design of β-peptide structures". *J Comput Chem* **27** (1): 20–38. PMID 16247761. doi:10.1002/jcc.20299.
9. ↑  Porter EA, Weisblum B, Gellman SH (2002). "Mimicry of host-defense peptides by unnatural oligomers: antimicrobial β-peptides". *J. Am. Chem. Soc.* **124** (25): 7324–30. PMID 12071741. doi:10.1021/ja0260871.
10. 1 2 3 4  Juaristi, E.; Soloshonok, Vadim A. (6 de maio de 2005). *Enantioselective Synthesis of Beta-Amino Acids*. Hoboken, New Jersey (NJ): Wiley Inc. ISBN 9780471698470. OCLC 559972352. Arquivado dende o orixinal o 7 de maio de 2022. Consultado o 7 de maio de 2022.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Peptidomimético

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q4897225
* MAG: 2781413869

 |