**Membranome** é unha base de datos que proporciona información estrutural sobre máis de 6000 proteínas transmembrana dun só paso (bitópicas) do *Homo sapiens*, *Arabidopsis thaliana*, *Dictyostelium discoideum*, *Saccharomyces cerevisiae*, *Escherichia coli* e *Methanocaldococcus jannaschii*. As proteínas de membrana bitópicas constan dunha soa hélice alfa transmembrana que conecta dominios hidrófilos da proteína situados en lados opostos dunha membrana biolóxica. Estas proteínas están frecuentemente implicadas en transdución de sinais e comunicación entre as células en organismos multicelulares.

Esta base de datos proporciona información sobre proteínas incluídas en modelos tridimensionais xerados computacionalmente das súas hélices alfa transmembrana dispostas espacialmente na membrana, a súa topoloxía, localizacións intracelulares, secuencia de aminoácidos, arquitectura de dominios, anotación funcional e estruturas experimentais dispoñibles en Protein Data Bank. Tamén proporciona unha clasificación de proteínas bitópicas en 15 clases funcionais, máis de 700 superfamilias estruturais e 1400 familias, xunto con estruturas 3D de complexos de proteinas bitópicas, que tamén se clasifican en diferentes familias. 
A segunda versión de Membranome proporciona modelos 3D de máis de 2000 homodímeros paralelos formados por hélices α TM de proteínas bitópicas de diferentes organismos que foron xeradas usando o programa TMDOCK. Os modelos dos homodímeros foron verificados por comparación con datos experimentais dispoñibes para case 600 proteínas. A base de datos inclúe ficheiros coordinados descargables de hélices transmembrana e os seus homodímeros cos límites da membrana calculados.

A páxina web da base de datos proporciona acceso a servidores relacionados, FMAP e TMDOCK, que foron desenvolvidos para modelar hélices alfa individuais e os seus complexos dímeros nas membranas. A base de datos e servidores foron utilizados en estudos experimentais e bioinformáticos de proteínas de membrana bitópicas

Notas
-----

1. 1 2  Lomize, Andrei L; Lomize, Mikhail A; Krolicki, SR; Pogozheva, Irina D. (2017). "Membranome: a database for proteome-wide analysis of single-pass membrane proteins.". *Nucleic Acids Res.* **45** (D1): D250–D255. PMC 5210604. PMID 27510400. doi:10.1093/nar/gkw712.
2. ↑  *Membranome 2.0: database for proteome-wide profiling of bitopic proteins and their dimers*, by: Lomize, Andrei L. Hage, Jacob M. Pogozheva, Irina D. *Bioinformatics*, volume: 34, issue: 6 pages: 1061-1062.
3. ↑  *TMDOCK: An Energy -Based Method for Modeling alpha-Helical Dimers in Membranes*, by Lomize, Andrei L. and Pogozheva, Irina D. J. Mol. Biol. Volume: 429 Issue: 3, pages: 390-398
4. ↑  Dimer verification page of Membranome
5. ↑  *Thermodynamic model of secondary structure for alpha-helical peptides and proteins*, by Lomize, AL and Mosberg, HI, Biopolymers, vol 42, issue: 2, pages: 239-269
6. ↑  Evolution and adaptation of single-pass transmembrane proteins’’, by: Pogozheva, Irina D. and Lomize, Andrei L. Biochimica et. Biophysica Acta Biomembranes, Volume: 1860 Issue: 2 Pages: 364-377
7. ↑  *Membrane proteins structures: A review on computational modeling tools*, by Almeida, Jose G.; Preto, Antonio J. Koukos, Panagiotis I. Bonvin, Alexandre M. J. J. Moreira, Irina S. Biochimica et. Biophysica Acta, vol. 1859, issue: 10, pages: 2021-2039
8. ↑  *NMR relaxation parameters of methyl groups as a tool to map the interfaces of helix-helix interactions in membrane proteins*, by Lesovoy, D. M. Mineev, K. S. Bragin, P. E. Bocharova, O. V. Bocharov, E. V. Arseniev, A. S. J. Biomol. NMR, vol. 69, issue: 3, pages 165-179
9. ↑  *Spatial structure of TLR4 transmembrane domain in bicelles provides the insight into the receptor activation mechanism*, by Mineev, Konstantin S. Goncharuk, Sergey A. Goncharuk, Marina V. Volynsky, Pavel E. Novikova, Ekaterina V. Arseinev, Alexander S. Scientific Reports, vol. 7, article number: 6864

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Membranoma