O **colapso hidrofóbico** é un fenómeno hipotético que ocorre durante o proceso de pregamento de proteínas globulares, que foi proposto baseándose na observación de que o estado nativo das proteínas con frecuencia presenta no seu interior unha zona central hidrofóbica de aminoácidos de cadeas laterais non polares (intercalados con cadeas laterais cargadas que están neutralizadas por pontes salinas), mentres que a maioría dos residuos cargados ou polares quedan na superficie da proteína exposta ao solvente. A estabilización enerxética adquirida pola proteína por este secuestro na parte interior das cadeas laterais hidrofóbicas para que non estean en contacto coa auga que rodea a proteína, crese que estabiliza os intermediarios de pregamento. A hipótese xeralmente sostén que o colapso hidrofóbico é un evento relativamente temperán na ruta de pregamento, que ten lugar antes da formación de moitas das estruturas secundarias e contactos nativos presentes na estrutura terciaria completamente pregada. O intermediario colapsado tamén se denomina glóbulo fundido e corresponde a un estado parcialmente pregado cunha enerxía menor que a do estado estado desnaturalizado pero maior que a do estado nativo, é dicir, dentro do pozo de enerxía do funil de pregamento (*folding funnel*) pero aínda non cerca do mínimo de enerxía.

O colapso hidrofóbico parcial é un modelo aceptado experimentalmente para a cinética de pregamento de moitas proteínas globulares, como a mioglobina, alfa-lactalbumina, barstar, e a nuclease de *Staphylococcus*. Con todo, como as probas experimentais dos eventos iniciais do pregamento son difíciles de obter, o colapso hidrofóbico estúdase con frecuencia *in silico* (por computador) por medio de simulacións polo método Monte Carlo e de dinámicas moleculares do proceso de pregamento. As proteínas globulares que se cre que se pregan por colapso hidrofóbico son especialmente axeitadas para o estudo experimental e computacional complementario utilizando a análise do valor fi.

Notas
-----

1. ↑  Gilmanshin R, Dyer RB, Callender RH (1997). "Structural heterogeneity of the various forms of apomyoglobin: implications for protein folding". *Protein Science* **6** (10): 2134–42. PMC 2143565. PMID 9336836. doi:10.1002/pro.5560061008.
2. ↑  Arai M, Kuwajima K (1996). "Rapid formation of a molten globule intermediate in refolding of alpha-lactalbumin". *Fold Des* **1** (4): 275–87. PMID 9079390. doi:10.1016/S1359-0278(96)00041-7.
3. ↑  Agashe VR, Shastry MC, Udgaonkar JB; Shastry; Udgaonkar (1995). "Initial hydrophobic collapse in the folding of barstar". *Nature* **377** (6551): 754–7. Bibcode:1995Natur.377..754A. PMID 7477269. doi:10.1038/377754a0.
4. ↑  Vidugiris GJ, Markley JL, Royer CA (1995). "Evidence for a molten globule-like transition state in protein folding from determination of activation volumes". *Biochemistry* **34** (15): 4909–12. PMID 7711012. doi:10.1021/bi00015a001.
5. ↑  Marianayagam NJ, Jackson SE (2004). "The folding pathway of ubiquitin from all-atom molecular dynamics simulations". *Biophys Chem* **111** (2): 159–71. PMID 15381313. doi:10.1016/j.bpc.2004.05.009.
6. ↑  Brylinski M, Konieczny L, Roterman I (2006). "Hydrophobic collapse in (*in silico*) protein folding". *Comput Biol Chem* **30** (4): 255–67. PMID 16798094. doi:10.1016/j.compbiolchem.2006.04.007.
7. ↑  Paci E, Friel CT, Lindorff-Larsen K, Radford SE, Karplus M, Vendruscolo M (2004). "Comparison of the transition state ensembles for folding of Im7 and Im9 determined using all-atom molecular dynamics simulations with phi value restraints". *Proteins* **54** (3): 513–25. PMID 14747999. doi:10.1002/prot.10595.

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q596671
* MAG: 36492318

 |