Micrografía que mostra a fibrina (material amorfo rosa escuro) nunha vea bloqueada rodeado de glóbulos vermellos extravasados (na dereita da imaxe). Tamén se ven unha arteria (na esquerda da imaxe) e o amnio (extremo esquerdo da imaxe). A imaxe é dunha placenta nun caso de vasculopatía trombótica fetal con tinguidura de hematoxilina-eosina.
Transformación do fibrinóxeno en fibrina coa axuda da trombina e o factor XIII de coagulación.
Enlaces cruzados coa trombina e estabilización polo factor XIII activado.
Estrutura cristalina obtida por difracción de raios X a unha resolución de 2,30 Å do fragmento dobre D da fibrina humana con dous ligandos unidos. A estrutura consta principalmente de hélices alfa mostradas en vermello e follas beta mostradas en amarelo. As dúas estruturas azuis son os ligandos unidos. Os ligandos son Ca2+, alfa-D-manosa e D-glicosamina.
A **fibrina** (tamén chamada **factor Ia** de coagulación) é unha proteína fibrosa non globular que intervén na fase final da coagulación do sangue. A fibrina orixínase a partir da proteína sanguínea fibrinóxeno pola acción proteolítica da trombina, a cal causa que se polimerice. A fibrina polimerizada, xunto con plaquetas, forma os coágulos hemostáticos que se forman no sitio da lesión.

Cando o recubrimento interno dun vaso sanguíneo rompe, as plaqueta son atraídas ao lugar, formando un coágulo de plaquetas. Estas plaquetas teñen receptores da trombina sobre a superficie que se unen a moléculas da protease trombina do soro sanguíneo, as cales, á súa vez, converten o fibrinóxeno soluble do soro en fibrina no mesmo lugar da ferida. A fibrina forma longos filamentos proteicos ríxidos e insolubles, que se unen ás plaquetas. O factor XIII completa os enlaces cruzados da fibrina para que se endureza máis e contraia. A fibrina con enlaces cruzados forma un enguedello ou rede sobre o coágulo de plaquetas que completa o coágulo.

Papel en enfermidades
---------------------

Unha excesiva xeración de fibrina debida á activación da fervenza da coagulación causa trombose, é dicir, o bloqueo dos vasos sanguíneos por unha aglutinación de glóbulos vermellos, plaquetas, fibrina polimerizada e outros compoñentes. A xeración ineficaz ou lise prematura da fibrina incrementa a probabilidade de hemorraxias.

As disfuncións ou enfermidades hepáticas poden levar a unha diminución da produción do precursor inactivo da fibrina, o fibrinóxeno ou á produción anormal de moléculas de fibrinóxeno con actividade reducida (disfibrinoxenemia). As anormalidades hereditarias do fibrinóxeno (que afectan ao seu xene do cromosoma 4) poden ser tanto cuantitativas coma cualitativas e entre elas están a afibrinoxenemia, hipofibrinoxenemia, disfibrinoxenemia e hipodisfibrinoxenemia.

A redución da cantidade de fibrina, a súa ausencia ou disfuncionalidade é probable que orixine nos pacientes unha hemofilia.

Fisioloxía
----------

A fibrina de diferentes fontes animais é xeralmente glicosilada cun tipo complexo de glicanos unidos a asparaxina biantenarios. Hai moitas variacións no grao de fucosilación da parte central e no tipo de ácido siálico e enlace da galactosa.

Notas
-----

1. ↑  Kehrel BE (2003). "[Blood platelets: biochemistry and physiology]". *Hamostaseologie* (en German) **23** (4): 149–58. PMID 14603379. doi:10.1055/s-0037-1619592.
2. ↑  Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (July 2007). "Mass + retention time = structure: a strategy for the analysis of N-glycans by carbon LC-ESI-MS and its application to fibrin N-glycans". *Anal. Chem.* **79** (13): 5051–7. PMID 17539604. doi:10.1021/ac070363i.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Fibrinóxeno
* Pegamento de fibrina
* Armazón de fibrina
* Fibrinólise

### Ligazóns externas

* TGW1916.net, Sangue desfibrinado obtido das ovellas (vídeo)
* Fibrin: Molecule of the MonthArquivado 10 de outubro de 2015 en Wayback Machine. de David Goodsell, RCSB Protein Data Bank

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q27205
* BNCF: 12896
* BNF: 12316376p
* EBID: ID
* GEC: 0108872
* GND: 4121264-2
* LCCN: sh85048029
* MAG: 54173615
* NDL: 00570673

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* CAS: 9001-31-4
* ECHA: 100.029.621
* MeSH: D005337
* MeSH: D12.776.124.270

 |