Diagrama esquemático da espectrina e outras moléculas citoesqueléticas.
Localización da espectrina alfa-II en cor verde baixo a membrana plasmática de neuronas de rata en cultivo de tecidos vista con microscopio confocal e inmunofluorescencia. Os núcleos das células están en azul polo uso da tinguidura do ADN DAPI.
A **espectrina** é uma proteína citoesquelética que cobre o lado intracelular da membrana plasmática dos eritrocitos e outras células como as neuronas. A espectrina forma agrupacións pentagonais e hexagonais, formando un armazón e exercendo un importante papel no mantemento da integridade da membrana plasmática e da estrutura citoesquelética. Estas agrupacións hexagonais están formadas por tetrámeros de subunidades de espectrina asociados con curtos filamentos de actina a ambos os extremos do tetrámero. Estes curtos filamentos de actina funcionan como complexos de unión que permiten a formación da rede hexagonal. A proteína recibe o nome de espectrina porque foi primeiramente illada como un compoñente proteico principal dos glóbulos vermellos ou eritrocitos humanos que foran tratados con deterxentes suaves; os deterxentes lisaban as células e a hemoglobina e outros compoñentes citoplasmáticos eran retirados por lavado. No microscopio óptico a forma básica do glóbulo vermello podía aínda percibirse como o citoesqueleto submembranoso perservado que contiña espectrina co mesmo perfil da célula. A isto chamóuselle "fantasma" (ou espectro) do glóbulo vermello, e a principal proteína deste fantasma denominouse espectrina. 

En certos tipos de lesións cerebrais como a lesión axonal difusa, a espectrina é cortada irreversiblemente polo encima proteolítico calpaína, destruíndo así o citoesqueleto. O corte da espectrina causa que a membrana forme os chamados *blebs* e finalmente sexa degradada, normalmente causando a morte da célula. As subunidades de espectrina poden tamén ser cortadas polos encimas da familia da caspase, e a calpaína e a caspase producen diferentes produtos da degradación da espectrina que poden detectrse por western blot con anticorpos apropiados. O corte feito pola calpaína pode indicar a activación da necrose, mentres que o corte que fai a caspase pode indicar apoptose.

En eritrocitos
--------------

A conveniencia de usar eritrocitos comparados con outro tipo de células fixo que se converresen no modelo estándar para a investigción do citoesqueleto de espectrina. A espectrina dimérica fórmase pola asociación lateral dos monómeros αI e βI para formar un dímero. Os dímeros despois asócianse nunha formación cabeza-cabeza para producir o tetrámero. A asociación cola-cola destes tetrámeros con curtos filamentos de actina produce os complexos hexagonais observados. 

En humanos, a asociación coa cara intracelular da membrana plasmática é por interacción indirecta establecida por medio de interaccións esta vez directas coa proteína 4.1 e a anquirina, co transportador de ións transmembrana banda 3. A proteína 4.2 une a rexión da cola da espectrina á proteína transmembrana glicoforina A. En animais, a espectrina forma a rede estrutural que lle dá a súa forma aos eritrocitos.

O modelo dos eritrocito demostra a importancia do citoesqueleto de espectrina porque as mutacións na espectrina adoitan causar defectos nos eritrocitos, incluído a eliptocitose hereditaria e raramente a esferocitose hereditaria.

En invertebrados
----------------

Hai tres espectrinas en invertebrados, α, β e βH. As mutacións na espectrina βH en *Caenorhabditis elegans* causan defectos na morfoxénese orixinando como resultado un animal significativamente máis curto, pero polo demais normal, que se move e reproduce. Estes animais, chamados "sma" (de fenotipo *small*, pequeno), levan mutacións no xene sma-1 gene de *C. elegans*.  Unha mutación no xene *unc-70* da espectrina β de *C. elegans* causa un fenotipo descoordinado no cal estes vermes están paralizados e son moito máis curtos que os de tipo silvestre. Ademais dos efectos morfolóxicos, a mutación no xene *unc-70* tamén produce neuronas e músculos defectuosos. A cantidade de neuronas é a normal, pero o brote neuronal é defectuoso, e nos músculos as miofibrilas están desorganizadas. 

De xeito similar, a espectrina exerce unha función nas neuronas de *Drosophila*. Os knockouts de espectrinas α ou β en *D. melanogaster* orixinan neuronas que son morfoloxicamente normais pero que teñen unha neurotransmisión reducida na unión neuromuscular.

En vertebrados
--------------

### Xenes de espectrina en vertebrados

A familia xénica da espectrina experimentou unha expansión no decurso da evolución. En vez do único xene α e os dous β que hai en invertebrados, en vertebrados hai dúas espectrinas α (αI e αII) e cinco espectrinas β (de βI a V), nomeadas pola orde en que se descubriron.

En humanos os xenes son: 

* Alfa: SPTA1, SPTAN1
* Beta: SPTB, SPTBN1, SPTBN2, SPTBN4, SPTBN5

A produción de espectrina é promovida polo factor de transcrición GATA1.

### Papel no tecido muscular

Hai algunhas probas do papel das espectrinas nos tecidos musculares. En células do miocardio, a distribución da espectrina αII coincide cos discos Z do sarcómero e estabiliza os compoñentes da membrana plasmática en relación coas miofibrilas. Ademais, os ratos con knockout para a anquirina (ankB) presentan unha alteración da homeostase do calcio no miocardio. Os ratos afectados teñen bandas Z e morfoloxía dos sarcómeros distorsionadas. Neste modelo experimental os receptores de rianodina e IP3 teñen unha distribución anormal en miocitos cultivados. A sinalización por calcio das células cultivadas está alterada. 
En humanos, unha mutación no xene AnkB ten como resultado a síndrome de QT longa e morte súbita, o que reforza a evidencia de que a espectrina citoesquelética exerce un papel en tecidos excitables.

Notas
-----

1. ↑  Huh, Gi-Yeong; Glantz, Susan B.; Je, Soojung; Morrow, Jon S.; Kim, Jung H. (decembro de 2001). "Calpain proteolysis of alpha-II-spectrin in the normal adult human brain". *Neurosci. Lett.* **316** (1): 41–4. PMID 11720774. doi:10.1016/S0304-3940(01)02371-0.
2. ↑  Büki, A.; Okonkwo, D. O.; Wang, K. K.; Povlishock, J. T. (April 2000). "Cytochrome c release and caspase activation in traumatic axonal injury". *J. Neurosci.* **20** (8): 2825–34. PMC 6772193. PMID 10751434. doi:10.1523/JNEUROSCI.20-08-02825.2000.
3. ↑  Castillo, MR; Babson, JR. (1998). "Ca2+-dependent mechanisms of cell injury in cultured cortical neurons". *Neuroscience* **86** (4): 1133–1144. PMID 9697120. doi:10.1016/S0306-4522(98)00070-0.
4. ↑  Li, Jia; Li, Xue-Yuan; Feng, Dong-Fu; Pan, Dong-Chao (decembro de 2010). "Biomarkers associated with diffuse traumatic axonal injury: exploring pathogenesis, early diagnosis, and prognosis.". *J. Trauma* **69** (6): 1610–1618. PMID 21150538. doi:10.1097/TA.0b013e3181f5a9ed.
5. ↑  Pathologic Basis of Disease, 8ª edición Robbins and Cotran (2010) páxina 642
6. ↑  Delaunay, J (1995). "Genetic disorders of the red cell membranes". *FEBS Letters* **369** (1): 34–37. PMID 7641880. doi:10.1016/0014-5793(95)00460-Q.
7. ↑  McKeown, C; Praitis VM; Austin JA (1998). "sma-1 encodes a betaH-spectrin homolog required for Caenorhabditis elegans morphogenesis.". *Development* **125** (11): 2087–98. PMID 9570773.
8. ↑  Hammarlund, M; Davis WS; Jorgensen EM (2000). "Mutations in β-Spectrin Disrupt Axon Outgrowth and Sarcomere Structure". *Journal of Cell Biology* **149** (4): 931–942. PMC 2174563. PMID 10811832. doi:10.1083/jcb.149.4.931.
9. ↑  Featherstone, DE; Davis WS; Dubreuil RR; Broadie K (2001). "Drosophila alpha- and beta-spectrin mutations disrupt presynaptic neurotransmitter release". *Journal of Neuroscience* **21** (12): 4215–4224. PMC 6762771. PMID 11404407. doi:10.1523/JNEUROSCI.21-12-04215.2001. Consultado o 2007-02-11.
10. ↑  Bennett, PM; Baines AJ; Lecomte MC; Maggs AM; Pinder JC (2004). "Not just a plasma membrane protein: in cardiac muscle cells alpha-II spectrin also shows a close association with myofibrils". *Journal of Muscle Research and Cell Motility* **25** (2): 119–126. PMID 15360127. doi:10.1023/B:JURE.0000035892.77399.51.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Repetición de espectrina
* Glicoforina C, axuda a ancorar o citoesqueleto de espectrina-actina á membrana celular en eritrocitos

### Ligazóns externas

* *Proteopedia 2fot* - complexo entre a calmodulina e a espectrina alfa-II

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q420870
* GEC: 0250936
* MAG: 50244902

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* MeSH: D013049
* MeSH: D12.776.220.980
* UMLS: C0037799

 |