Fórmula da serina ionizada.
A **serina** (abreviadamente **Ser** ou **S**) é un aminoácido coa fórmula HO2CCH(NH2)CH2OH. É un dos aminoácidos que forman parte das proteínas (proteinoxénico). Como na súa cadea lateral contén un grupo hidroxilo (-OH) clasifícase como aminoácido polar neutro.

Ocorrencia e biosíntese
-----------------------

(*S*)-Serina (á esquerda) e (*R*)-serina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro
A L-serina aparece nas proteínas naturais (aminoácido proteinoxénico). Os seus codóns son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU e AGC. Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo ten vías para sintetizalo a partir doutros metabolitos, como a glicina. A serina foi primeiramente obtida a partir da proteína da seda, rica neste compoñente, en 1865, e, precisamente, o seu nome deriva do latín *sericum* (seda).

A biosíntese da serina empeza coa oxidación do 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato e NADH. A aminación redutiva desta cetona seguida da hidrólise orixina serina. A serina hidroximetiltransferase cataliza a conversión reversible simultánea de L-serina a glicina (escisión retro-aldol) e 5,6,7,8-tetrahidrofolato a 5,10-metilenetetrahidrofolato (hidrólise).

Tamén se pode orixinar serina de forma natural cando a luz ultravioleta ilumina xeo que conteña auga, metanol, cianuro de hidróxeno, e amoníaco, o que suxire que se pode orixinar facilmente en rexións frías do espazo exterior.

Produción
---------

Industrialmente, a L-serina prodúcese por fermentación, cunha produción estimada de 100-1000 toneladas anuais. No laboratorio, pode prepararse serina racémica a partir de metil acrilato en varios pasos, como se ve na figura:

Degradación
-----------

Na súa degradación oxidativa a serina orixina piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Funcións biolóxicas
-------------------

### Metabólicas

A serina é importante no metabolismo porque participa na biosíntese de purinas e pirimidinas. Nas bacterias é o precursor de varios aminoácidos como a glicina e cisteína, e triptófano. Tamén é o precursor doutros numerosos metabolitos, como esfingolípidos e folato, que é o principal doante de grupos dun carbono nas biosínteses.

Síntese da cisteína a partir de serina. A cistationina beta sintase cataliza a reacción de arriba, que dá lugar a cistationina, e a cistationina gamma-liase a de abaixo.
### Papel estrutural

A serina xoga un importante papel na función catalítica de moitos encimas. Forma parte do sitio activo da quimotripsina, tripsina, e moitos outros encimas. O denominado gas nervioso e moitas substancias usadas como insecticidas actúan combinándose cun residuo de serina no sitio activo da acetilcolina esterase, inhibindo o encima completamente.

Como compoñente das proteínas, a súa cadea lateral pode sufrir *O*-glicosilación.

É un dos tres residuos aminoácidos que son comunmente fosforilados polas quinases durante a transdución de sinais nos eucariotas. A serina fosforilada denomínase xeralmente fosfoserina.

As serina proteases son un tipo común de protease.

### Sinalización

A D-serina, sintetizada no cerebro pola serina racemase a partir da L-serina (o seu enantiómero), funciona tanto como neurotransmisor coma gliotransmisor ao activar os receptores NMDA, capacitándoos para abrirse cando se unen ao glutamato. A D-serina é un potente agonista do sitio da glicina do receptor do glutamato de tipo NMDA. Para que se abra o receptor, deben unirse a el o glutamato e ou ben a glicina ou ben a D-serina. De feito, a D-serina é un agonista máis potente ca a propia glicina para unirse ao sitio da glicina do receptor NMDA. Ata tempos relativamente recentes pensábase que a D-serina só existía en bacterias; e foi o segundo D-aminoácido que se descubriu que existía de forma natural nos humanos, nos que está presente no cerebro funcionando como unha molécula sinalizadora (coñecíase xa a existencia nos humanos do D-aspartato). Se os D-aminoácidos tivesen sido descubertos antes nos seres humanos, o chamado sitio da glicina do receptor NMDA probablemente se chamaría hoxe sitio da D-serina.

Notas
-----

1. ↑  Weast, Robert C. ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. p. C-512. ISBN 0-8493-0462-8.
2. ↑  Dawson, R.M.C. et al. *Data for Biochemical Research*, Oxford, Clarendon Press, 1959.
3. ↑  "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 .
4. ↑  Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6 .
5. ↑  Elsila Jamie E. , Dworkin Jason P.; et al. (2007). *Mechanisms of Amino Acid Formation in Interstellar Ice Analogs*. *Astrophys. J.* **660**. pp. 911–18. doi:10.1086/513141.
6. ↑  Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker (2005), "Amino Acids", Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley-VCH, doi:10.1002/14356007.a02\_057.pub2
7. ↑  Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940), "dl-Serine", Org. Synth. 20: 81, dl-Serine ; Coll. Vol. 3: 774 .
8. ↑  Jean-Pierre M. Angèle T. P. Herman Wolosker , Roscoe O. Jr.; et al. (2000). *d-Serine is an endogenous ligand for the glycine site of the* N*-methyl-d-aspartate receptor* **97**. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. pp. 4926–31. PMC 18334. PMID 10781100. doi:10.1073/pnas.97.9.4926. .

| * v
* c
* e
Os 20 aminoácidos máis comúns |
| --- |
| Aminoácidos esenciais para os humanos | Fenilalanina ·  Isoleucina ·  Leucina ·  Lisina ·  Metionina ·  Treonina ·  Triptofano ·  Valina  ·  Histidina |
| Outros | Ácido aspártico ·  Ácido glutámico ·  Alanina ·  Arxinina ·  Asparaxina ·  Cisteína ·  Glutamina ·  Glicina ·  Prolina ·  Serina ·  Tirosina |
| **Principais familias bioquímicas**Alcaloides ·  Aminoácidos ·  Carbohidratos ·  Carotenoides ·  Cofactores enzimáticos ·  Esteroides ·  Flavonoides ·  Glicósidos ·  Lípidos ·  Péptidos ·  Policétidos ·  Tatrapirrois ·  Terpenos |

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q183290
* EBID: ID
* GEC: 0142057
* MAG: 2776414213

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* CAS: 56-45-1
* ChEBI: 17115
* ChEMBL: CHEMBL11298
* ChemSpider: 5736
* DrugBank: 00133
* DTXSID: DTXSID60883230
* ECHA: 100.000.250
* HMDB: HMDB0000187
* IEDB: 150900
* IUPHAR: 726
* KEGG: D00016
* KNApSAcK: C00001393
* MeSH: D012694
* MeSH: D12.125.154.800
* NCIt: C29613
* NDF-RT: N0000146986
* PubChem: 5951
* RxNorm: 9671
* UMLS: C0036720
* UNII: 452VLY9402

 |