O "ciclo de vida" dun **ARNm** eucariota. O ARN transcríbese no núcleo celular; procésase, é transportado ao citoplasma e traducido no ribosoma. Ao final da súa vida, é degradado.
O **ARN mensaxeiro** ou **ARNm** (**mRNA** en inglés) é unha molécula de ARN que codifica a información sobre a secuencia de aminoácidos dunha proteína necesaria para a síntese da mesma nos ribosomas. O ARNm transcríbese dun molde de ADN (un xene), e leva información codificada ao lugar de síntese das proteínas, o ribosoma. Alí, o ácido nucleico tradúcese orixinando un polímero de aminoácidos, é dicir, un polipéptido ou unha proteína. Tanto no ARNm coma no ADN a información xenética está codificada na secuencia de nucleótidos, os cales se dispoñen en codóns que constan de tres bases. Cada codón codifica un determinado aminoácido, agás os codóns de parada ou *stop*, que indican a finalización da síntese proteica. Este proceso require o concurso doutros dous tipos de ARN: ARN transferente (ARNt), que media no recoñecemento do codón e trae ao ribosoma o correspondente aminoácido, e o ARN ribosómico (ARNr), que é o principal compoñente do ribosoma.

Síntese, procesamento, e función
--------------------------------

A breve existencia dunha molécula de ARNm empeza coa súa transcrición e remata coa súa degradación. Durante a súa "vida" a molécula de ARNm pode tamén ser procesado, modificado, e transportado antes da súa tradución. Os ARNm eucariotas requiren con frecuencia un amplo procesamento e transporte, entanto que os procariotas non.

### Transcrición

*Artigo principal**:* Transcrición (xenética).
Durante a transcrición a ARN polimerase fai unha copia en ARNm dun xene do ADN. Este proceso é similar en eucariotas e procariotas. Porén, unha diferenza notable é que a ARN polimerase procariota se asocia cos encimas que procesan o ARNm durante a transcrición para que o procesamento poida facerse inmediatamente despois do comezo da transcrición. O produto de curta vida aínda non procesado ou só parcialmente procesado chámase *pre-ARNm*; o cal unha vez que completa o seu procesamento denomínase *ARNm maduro*.

### Procesamento do pre-ARNm eucariota

*Artigo principal**:* Modificación postranscricional.
O procesamento do ARNm difire moito entre os eucariotas, bacterias e arqueas. O ARNm non eucariota xa está basicamente maduro despois da transcrición e non require procesamento, excepto en raros casos. O pre-ARNm eucariota si require un amplo procesamento.

#### Adición da carapucha 5'

A carapucha 5' (tamén chamada 5' *cap*, carapucha do ARN, carapucha 7-metilguanosina ou carapucha G ARN m7) é un nucleótido de guanina modificado que se engade no extremo 5' do ARNm eucariota pouco despois de que comezase a transcrición. A carapucha 5' consiste nun residuo de 7-metilguanosina terminal que está enlazado por medio dun enlace 5'-5'-trifosfato ao primeiro nucleótido que foi transcrito. A súa presenza é fundamental para o recoñecemento do ARNm polo ribosoma e para a protección contra ARNases.

A adición da carapucha está axustada coa transcrición, e sucede co-transcricionalmente, de modo que unha inflúe na outra. Pouco despois do comezo da transcrición, o extremo 5' do ARNm que está sendo sintetizado únese a un complexo sintetizador da carapucha asociado coa ARN polimerase. Este complexo encimático cataliza as reaccións químicas que se requiren para colocar a carapucha (ou *mRNA capping*). A síntese ten lugar nunha reacción bioquímica de varios pasos.

#### Empalme do ARN (*splicing*)

*Artigo principal**:* Splicing.
O splicing ou empalme do ARNm é o proceso por medio do cal se modifica un pre-ARNm para eliminarlle certos tramos de secuencias non codificantes que contén chamadas intróns; os tramos que permanecerán só inclúen secuencias codificantes de proteínas e chámanse exóns. Ás veces as mensaxes dos pre-ARNm poden ser cortadas de diferentes xeitos, o que permite que un só xene codifique múltiples proteínas. Este proceso chámase splicing alternativo. O splicing realízao normalmente un complexo ARN-proteína chamado espliceosoma, pero algunhas moléculas de ARN poden tamén catalizar o seu propio splicing (son ribozimas).

#### Modificación

Nalgúns casos, un ARNm ten que ser modificado ou editado, cambiando a súa composición en cnucleótidos. Un exemplo en humanos é o ARNm da apolipoproteína B, que é modificado nalgúns tecidos, mais non noutros. A modificación crea un codón de terminación situado antes do normal, o cal na tradución producirá unha proteína máis curta.

#### Poliadenilación

*Artigo principal**:* Poliadenilación.
A poliadenilación consiste na uníón ao ARNm por enlace covalente dun residuo de poliadenilo (cadea formada por moitos AMP ou cola poli(A)). Nos organismos eucariotas a maioría das moléculas de ARN mensaxeiro son poliadeniladas no extremo 3'. A cola poli(A) xunto cunha proteína unida a ela colaboran na protección do ARNm da degradación por exonucleases. A poliadenilación é tamén importante para a terminación da transcrición, exportación do ARNm do núcleo, e na súa tradución. O ARNm tamén pode ser poliadenilado en organismos procariotas, nos que as colas poli-A actúan facilitando, en lugar de impedindo, a degradación por exonucleases.

A poliadenilación ten lugar durante e inmediatamente despois da transcrición do ADN a ARN. Unha vez que a transcrición rematou, a cadea de ARNm é cortada por unha endonuclease que forma parte dun complexo endonuclease asociado coa ARN polimerase. Despois desta escisión ou clivaxe, engádense arredor de 250 residuos de adenosina ao extremo 3' no sitio escisión. Esta reacción está catalizada por unha poliadenilato polimerase. Igual que no splicing alternativo, pode haber máis dunha variante de poliadenilación do ARNm.

### Transporte

Outra diferenza entre eucariotas e procariotas é o transporte do ARNm. Como a transcrición e a tradución eucariotas están compartimentalmente separadas, os ARNm eucariotas deben ser exportados do núcleo celular ao citoplasma. Os ARNm maduros son recoñecidos polas modificacións introducidas durante o seu procesamento e entón son exportadas polos poros nucleares. Nas neuronas o ARNm debe transportarse desde o corpo ou soma celular ás dendritas onde se está producindo unha tradución local en resposta a estímulos externos. Moitos ARNm están marcados cos denominados "códigos cremalleira" que etiquetan a molécula para ser enviada a partes específicas da célula.

### Tradución

*Artigo principal**:* Tradución (proteínas).
Como o ARNm procariota non necesita ser procesado ou transportado, a tradución polo ribosoma pode empezar inmediatamente despois de que acaba a transcrición. Por tanto, pode dicirse que a tradución procariota está *combinada* coa transcrición e sucede *co-transcricionalmente*.

O ARNm eucariota que foi procesado e transportado polo citoplasma, é dicir, o ARNm maduro, pode entón ser traducido polo ribosoma. A tradución pode acontecer tanto nos ribosomas libres que flotan no citosol coma nos ribosomas do retículo endoplasmático rugoso (os ribosomas citosólicos son dirixidos ao retículo endoplasmático cando empezan a sintetizar unha proteína que ten unha secuencia sinal que é recoñecida por unha partícula de recoñecemento do sinal). Por tanto, a diferenza dos procariotas, a tradución eucariota non está directamente combinada coa transcrición.

Estrutura
---------

Estrutura dun ARNm eucariota maduro. Un ARNm completamente procesado consta das seguintes partes: carapucha 5', zona 5' UTR, rexión codificante, zona 3' UTR, e cola poli(A).
### Carapucha 5'

*Artigo principal**:* Carapucha 5'.
A carapucha 5' (ou *5' cap*) é un nucleótido cunha guanina modificada que se engade no extremo 5' do pre-ARNm por medio dun enlace 5'-5'-trifosfato. Esta modificación é esencial para o recoñecemento e a unión axeitada do ARNm ao ribosoma, e tamén como protección contra as exonucleases 5'. Pode ser tamén importante para outros procesos esenciais como o splicing e o transporte.

### Rexións codificantes

As rexións codificantes están compostas de codóns, que levan a información sobre a secuencias de aminoácidos da proteína, e que son descodificados e traducidos a proteínas nos ribosomas. Nos eucariotas son traducidos normalmente formando unha soa proteína e nos procariotas formando normalmente varias. As rexións codificantes empezan co codón de iniciación e terminan cun codón de terminación ou *stop*. Xeralmente, o codón de iniciación é o triplete AUG e os codóns de terminación son UAA, UAG, ou UGA. As rexións codificantes adoitan estar estabilizadas por emparellamentos de bases internos, que impiden a súa degradación. Ademais de seren zonas codificantes de proteínas, algunhas porcións das rexións codificantes poden servir como secuencias regulatorias no pre-ARNm, tales como os amplificadores de splicing exónico ou os silenciadores do splicing exónico.

### Rexións non traducidas

*Artigos principais**:* 5' UTR e 3' UTR.
As rexións non traducidas ou UTR (*Untranslated Regions*) son seccións do ARNm situadas despois do codón de inicio e antes do codón de terminación, que, a pesar de que foron transcritas, non son traducidas. Denomínanse rexión non traducida 5' (ou 5' UTR) e rexión non traducida 3' (ou 3' UTR), respectivamente. Estas rexións son transcritas xunto coa rexión codificante, e están presentes no ARNm maduro. A estas rexións non traducidas atribúenselles varias funcións na expresión xénica, entre as que están dar estabilidade ao ARNm, marcar o destino (localización) a onde debe transportarse o ARNm, e a eficiencia transcricional. A capacidade das rexións UTR de realizar estas funcións depende da secuencia do UTR e pode variar dun ARNm a outro.

A estabilidade do ARNm pode ser controlada polo 5' UTR e/ou o 3' UTR debido a que estes fan variar a afinidade do ARNm polos encimas degradadores do ARNm chamados ribonucleases e polas proteínas auxiliares que promoven ou inhiben a degradación do ARN.

A eficiencia traducional pode ser controlada tamén polos UTR, incluíndo ás veces a inhibición total da tradución. Certas proteínas que se unen tanto ao 3' UTR coma ao 5' UTR poden afectar á tradución ao exerceren influencia na capacidade do ribosoma de unirse ao ARNm. Os microARN que se unen ao 3' UTR tamén poden afectar á eficiencia traducional ou á estabilidade do ARNm.

A localización (destino) citoplásmica do ARNm pénsase que é tamén unha función do 3' UTR. Igual que as proteínas que se necesitan nunha determinada zona da célula son marcadas cunha secuencia de aminoácidos para seren transportadas a esa zona; o 3' UTR podería conter tamén secuencias que permitan aos transcritos de ARNm quedar marcados para dirixirse a unha zona da célula para a súa tradución.

Algúns dos elementos contidos nas rexións non traducidas orixinan unha estrutura secundaria característica unha vez transcritos. Estes elementos estruturais do ARNm están implicados na regulación do ARNm. Algúns, como o elemento SECIS, son dianas para a unión de proteínas. Outra clase de elementos do ARNm son os chamados *riboswitches* ou ribointerruptores, enlázanse directamente a pequenas moléculas, cambiando o seu pregamento para modificar os niveis de transcrición e tradución. Nestes casos o ARNm regúlase a si mesmo.

### Cola poli(A)

*Artigo principal**:* Poliadenilación.
A cola poli(A) 3' é unha longa secuencia de nucleótidos de adenina (xeralmente varios centos) engadida ao extremo 3' do pre-ARNm. Esta cola facilita a exportación do ARNm do núcleo e a tradución, e protexe o ARNm da degradación.

### Circularización do ARNm

Nos eucariotas pénsase que as moléculas de ARNm forman estruturas circulares debido a que se establece unha interacción entre o complexo de unión á carapucha e a proteína de unión á poli(A). Crese que a circularización mellora a eficacia da tradución.

ARNm monocistrónico e policistrónico
------------------------------------

 
Unha molécula de ARNm dise que é monocistrónica cando contén a información xenética para traducir unha soa proteína. Este é o caso máis común nos ARNm dos eucariotas. Por utra parte, os chamados ARNm policistrónicos levan a información de varios xenes, e cando son traducidos orixinan varias proteínas. Estas proteínas xeralmente teñen funcións relacionadas e están agrupadas e son reguladas xuntas por un operón. A maioría dos ARNm atopados en bacterias e arqueas son policistrónicos. Os termos dicistrónico ou bicistrónico úsanse para describir o ARNm que codifica dúas proteínas.

Degradación
-----------

Os diferentes ARNm da célula teñen distinta duración (estabilidade). Nas células bacterianas un ARNm pode durar desde uns segundos a máis dunha hora; en células de mamíferos a duración dos ARNm varía de varios minutos a días. Canta maior é a estabilidade dun ARNm, maior cantidade de proteína pode producirse a partir dese ARNm. O tempo limitado de duración dun ARNm permite que a célula altere a síntese de proteínas rapidamente en resposta á súas cambiantes necesidades. Hai moitos mecanismos que levan á destrución do ARNm, algúns dos cales se describen máis adiante.

### Degradación do ARNm procariota

Nos procariotas a duración do ARNm é xeralmente moito menor ca en eucariotas. Os procariotas degradan os ARNm usando unha combinación de ribonucleases, como endonucleases, exonucleases 3', e exonucleases 5'. Nalgúns casos, a degradación de ARNm específicos pode ser estimulada por moléculas de ARN pequenos (ou sRNA, *small RNA*) de dez a centos de nucleótidos de longo, que actúan por emparellamento de bases con secuencias complementarias e facilitando o corte por ribonucleases. Demostrouse recentemente que nas bacterias tamén teñen unha especie de carapucha 5' que consiste nun trifosfato no extremo 5'. A eliminación de dous deses fosfatos deixa un extremo 5' monofosfato, o que causa que o ARNm sexa destruído pola endonuclease RNase E.

### Recambio dos ARNm eucariotas

Nas células eucariotas hai un equilibrio entre os procesos de tradución e de degradación do ARNm. Os ARN mensaxeiros que son activamente traducidos están unidos aos ribosomas, aos factores de iniciación eucariotas eIF-4E e eIF-4G, e á proteína de unión á poli(A). Os factores eIF-4E e eIF-4G bloquean o encima DCP2 que elimina a carapucha 5', e a proteína de unión ao poli(A) bloquea a acción do complexo exosoma, protexendo os extremos do ARNm. O balance entre tradución e degradación está correlacionado co tamaño e abundancia das estruturas citoplásmicas coñecidas como corpos P Exonucleases especializadas acurtan o tamaño da cola poli(A) do ARNm e son dirixidas a ARNm específicos por unha combinación de secuencias regulatorias de ditos ARN e de proteínas de unión ao ARN. Pénsase que a eliminación da cola poli(A) distorsiona a estrutura circular do ARNm e desestabiliza o complexo de unión á carapucha. O ARNm é entón degradado tanto polo complexo exosoma coma polo complexo que elimina a carapucha 5'. Deste modo, os ARNm traducionalmente inactivos poden destruírse rapidamente, á vez que os ARNm activos permanecen intactos. O mecanismo polo cal se detén a tradución e o ARNm é entregado aos complexos que realizan a degradación non se comprende aínda en detalle.

### Degradación de elementos ricos en AU

A presenza de elementos ricos en AU (adenina-uracilo) nalgúns ARNm de mamíferos tende a desestabilizar ditos ARN pola acción de certas proteínas celulares que se unen a esas secuencias e estimulan a eliminación da cola poli(A). Crese que a perda da cola poli(A) promove a degradación do ARNm porque fai máis doado o ataque do complexo exosoma e do complexo de degradación da carapucha. A rápida degradación do ARNm por medio dos elementos ricos en AU é un mecanismo fundamental para previr a sobreprodución de potentes citoquinas como o factor de necrose tumoral (TNF) e o factor estimulante das colonias de granulocitos-macrófagos (GM-CSF). Os elementos ricos en AU tamén regulan a biosíntese de factores de transcrición protooncoxénicos como c-Jun e c-Fos.

### Degradación mediada por codóns sen sentido

Os ARNm eucariotas están tamén baixo a vixilancia dun mecanismo chamado degradación mediada por codóns sen sentido, que comproba se os ARNm teñen codóns de terminación prematura (codóns sen sentido) na súa secuencia. Estes poden orixinarse por un splicing incompleto, recombinación V(D)J nos xenes do sistema inmunitario, mutacións no ADN, erros de transcrición, erros de lectura do ribosoma que causan un corremento da pauta de lectura, e outras causas. A detección dun codón de terminación prematuro desencadea a degradación do ARNm pola degradación da carapucha 5' e da cola poli(A), ou polo corte por endonucleases.

### O ARN interferente pequeno (siRNA)

*Artigos principais**:* siRNA, ARN interferente e interferencia de ARN.
Nos animais os ARN interferentes pequenos (ou siRNA, *Small interfering RNA*) procesados pola endorribonuclease Dicer son incorporados a un complexo coñecido como complexo silenciador inducido por ARN (RISC). O RISC usa como patrón o siRNA para recoñecer unha secuencia complementaria a el no ARNm, e contén unha endonuclease que corta o ARNm nesa secuencia. Os fragmentos de ARNm resultantes son entón destruídos por exonucleases. O siRNA úsase moito nos laboratorios para bloquear o funcionamento de xenes en cultivos celulares. Pénsase que son parte do sistema inmunitario innato e funcionan como unha defensa contra virus de ARN de dobre cadea.

### MicroARN

*Artigo principal**:* microARN.
Os microARN son pequenos ARN que tipicamente son parcialmente complementarios de certas secuencias dos ARN mensaxeiros animais. A unión dun microARN a un ARN mensaxeiro pode reprimir a tradución dese ARN e acelerar a eliminación da cola poli(A), acelerando dese modo a degradación do ARNm. O mecanismo de acción dos microARN está sendo moi investigado actualmente.

### Outros mecanismos de degradación

Hai outros modos por medio dos que se poden degradar os ARNm, incluíndo a degradación de ARN sen codón de finalización, o silenciado por pequenos ARN que interaccionan con piwi (proteínas regulatorias piwi), e seguramente por outros medios.

Notas
-----

1. ↑  Job C. Eberwine J. (1912). *Localization and translation of mRNA in dendrites and axons* (w). *Nat Rev Neurosci* **2001**. pp. 889–98. PMID 11733796. doi:10.1038/35104069.
2. ↑  Ainger Kevin, Avossa Daniela, Diana Amy S. Barry Christopher, Barbarese Elisa, Carson John H. (1997). *Transport and Localization Elements in Myelin Basic Protein mRNA*. *The Journal of Cell Biology* **138**. pp. 1077–1087. PMC 2136761. PMID 9281585. doi:10.1083/jcb.138.5.1077.
3. ↑  Shabalina SA, Ogurtsov AY, Spiridonov NA (2006). *A periodic pattern of mRNA secondary structure created by the genetic code*. *Nucleic Acids Res.* **34**. pp. 2428–37. PMC 1458515. PMID 16682450. doi:10.1093/nar/gkl287.
4. ↑  Katz L, Burge CB (2003). *Widespread selection for local RNA secondary structure in coding regions of bacterial genes*. *Genome Res.* **13**. pp. 2042–51. PMC 403678. PMID 12952875. doi:10.1101/gr.1257503.
5. ↑  Wells S.E. Hillner P.E. Vale R.D. Sachs A.B. (1998). *Circularization of mRNA by Eukaryotic Translation Initiation Factors* (w). *Molecular Cell* **2**. pp. 135–140. PMID 9702200. doi:10.1016/S1097-2765(00)80122-7.
6. 1 2  
Kozak, M. (1983). *Comparison of initiation of protein synthesis in procaryotes, eucaryotes, and organelles*. *Microbiological Reviews* **47**. pp. 1–45. PMC 281560. PMID 6343825.
7. ↑  Niehrs C, Pollet N (1999). *Synexpression groups in eukaryotes*. *Nature* **402**. pp. 483–7. PMID 10591207. doi:10.1038/990025.
8. ↑  Deana Atilio, Celesnik Helena, Belasco Joel G. (2008). *The bacterial enzyme RppH triggers messenger RNA degradation by 5' pyrophosphate removal*. *Nature* **451**. p. 355. PMID 18202662. doi:10.1038/nature06475.
9. ↑  Parker R. Sheth U. (2007). *P Bodies and the Control of mRNA Translation and Degradation* (w). *Molecular Cell* **25**. pp. 635–646. PMID 17349952. doi:10.1016/j.molcel.2007.02.011.
10. ↑  Chen C.Y. Gherzi R. Ong S.E. Chan E.L. Raijmakers R. Pruijn G.J.M. Stoecklin G. Moroni C. Mann M. (2001). *AU Binding Proteins Recruit the Exosome to Degrade ARE-Containing mRNAs*. *Cell* **107**. pp. 451–464. PMID 11719186. doi:10.1016/S0092-8674(01)00578-5. Arquivado dende o orixinal o 17 de setembro de 2011. Consultado o 12 de xuño de 2011.  Arquivado 17 de setembro de 2011 en Wayback Machine.
11. ↑  Fenger-Grøn M, Fillman C, Norrild B, Lykke-Andersen J (2005). *Multiple processing body factors and the ARE binding protein TTP activate mRNA decapping* (PDF). *Mol. Cell* **20**. pp. 905–15. PMID 16364915. doi:10.1016/j.molcel.2005.10.031. Arquivado dende o orixinal (PDF) o 06 de xuño de 2011. Consultado o 12 de xuño de 2011.  Arquivado 06 de xuño de 2011 en Wayback Machine.
12. ↑  Shaw G, Kamen R (1986). *A conserved AU sequence from the 3' untranslated region of GM-CSF mRNA mediates selective mRNA degradation*. *Cell* **46**. pp. 659–67. PMID 3488815. doi:10.1016/0092-8674(86)90341-7.
13. ↑  Chen C.Y.A. Shyu A.B. (1995). *AU-rich elements: characterization and importance in mRNA degradation*. *Trends in Biochemical Sciences* **20**. pp. 465–470. PMID 8578590. doi:10.1016/S0968-0004(00)89102-1.
14. ↑  Isken O. Maquat L.E. (2007). *Quality control of eukaryotic mRNA: safeguarding cells from abnormal mRNA function*. *Genes & Development* **21**. p. 1833. PMID 17671086. doi:10.1101/gad.1566807.
15. ↑  Obbard D.J. Gordon K.H.J. Buck, Jiggins F.M. (2009). *Review. The evolution of RNAi as a defence against viruses and transposable elements*. *Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences* **364**. p. 99. PMC 2592633. PMID 18926973. doi:10.1098/rstb.2008.0168.  10.1098/rstb.2008.0168
16. ↑  Brennecke J, Stark A, Russell RB, Cohen SM (2005). *Principles of microRNA-target recognition*. *PLoS Biol.* **3**. pp. e85. PMC 1043860. PMID 15723116. doi:10.1371/journal.pbio.0030085.
17. ↑  Eulalio A. Huntzinger E. Nishihara T. Rehwinkel J. Fauser M. Izaurralde E. (2009). *Deadenylation is a widespread effect of miRNA regulation*. *RNA* **15**. p. 21. PMC 2612776. PMID 19029310. doi:10.1261/rna.1399509.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Elemento rico en AU

### Ligazóns externas

* A vida dun ARNmArquivado 27 de setembro de 2007 en Wayback Machine. Animación Flash (en inglés).

| * v
* c
* e
Tipos de ácidos nucleicos |
| --- |
| Bases nitroxenadas | Púricas (Purina): Adenina ·  Guanina ·  Hipoxantina ·  Xantina ·  Pirimidínicas (Pirimidina): Citosina ·  Timina ·  Uracilo |
| Nucleósidos | Adenosina ·  Uridina ·  Guanosina ·  Citidina ·  Desoxiadenosina ·  Timidina ·  Desoxiguanosina ·  Desoxicitidina  ·  Inosina |
| Nucleótidos (nucleósidos monofosfato) | AMP ·  UMP ·  GMP ·  CMP ·  Derivados cíclicos: AMPc ·  GMPc |
| Nucleósidos difosfato | ADP ·  UDP ·  GDP ·  CDP ·  Derivados cíclicos: ADPRc |
| Nucleósidos trifosfato | ATP ·  UTP ·  GTP ·  CTP |
| Desoxinucleótidos e desoxirribonucleósidos difosfato e trifosfato | Monofosfatos: dAMP ·  dTMP (ou TMP) ·  dGMP ·  dCMP ·  dUMP  ·  Difosfatos: dADP ·  dTDP ·  dGDP ·  dCDP ·  dUDP  ·  Trifosfatos: dATP ·  dTTP ·  dGTP ·  dCTP |
| Ácidos ribonucleicos | ARNm  ·  ARNt  ·  ARNr (5S, 16S, 23S, 18S, 5,8S, 28S)  ·  snRNA  ·  snoRNA  ·  ARNin (microARN  ·  siRNA  ·  piRNA)  ·  ARNnc  ·  ARNtm |
| Ácidos desoxirribonucleicos | ADNmt ·  ADNcp ·  ADNc |
| Análogos de ácidos nucleicos | AGN ·  APN ·  ATN ·  Morfolino ·  interferencia de ARN |
| Secuencias | Plásmido ·  Cósmido ·  CAB (ou BAC) ·  CAH (ou HAC) ·  CAL (ou YAC) ·  PAC ·  Cromosoma ·  Oligonucleótido |
| **Principais familias bioquímicas**Alcaloides ·  Aminoácidos ·  Carbohidratos ·  Carotenoides ·  Cofactores enzimáticos ·  Esteroides ·  Flavonoides ·  Glicósidos ·  Lípidos ·  Péptidos ·  Policétidos ·  Tatrapirrois ·  Terpenos |

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q188928
* BRE: 2194507
* EBID: ID
* JSTOR: messenger-rna
* NKC: ph1150647

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* ChEBI: 33699
* MeSH: D012333
* MeSH: D13.444.735.544

 |