O **dominio de proteína quinase** é un dominio proteico conservado que contén as funcións cataliticas das proteína quinases. As proteína quinases son un grupo de encimas que pasan grupos fosfatos a outras proteínas, proceso chamado fosforilación. A fosforilación funciona como un interruptor de acendido e apagado de moitos procesos celulares, como o metabolismo, transcrición, progresión do ciclo celular, rearranxo do citoesqueleto e movemento celular, apoptose e diferenciación celular. Tamén funcionan durante o desenvolvemento embrionario, nas respostas fisiolóxicas e nos sistemas nervioso e inmunitario. A fosforilación anormal causa moitas doenzas humanas, como o cancro, e as drogas que afectan a fosforilación poden usarse para tratar esas doenzas.

As proteína quinases posúen unha subunidade catalítica que transfire o fosfato gamma desde un nucleósido trifosfato (xeralmente o ATP) a un ou máis residuos de aminoácidos nunha cadea lateral substrato da proteína, o que ten como resultado un cambio conformacional que afecta o funcionamento da proteína. Estes encimas poden ser de dous grandes tipos, caracterizados pola especificidade de substrato: específicas de serina/treonina e específicas de tirosina.

Función
-------

A función das proteína quinases foi evolutivamente conservada desde organismos como *Escherichia coli* ata *Homo sapiens*. As proteína quinases interveñen en moitos procesos celulares, como a división, proliferación, apoptose e diferenciación. A fosforilación xeralmente ten como resultado un cambio funcional da proteína diana ao cambiar a actividade encimática, localización celular ou asociación con outras proteínas.

Estrutura
---------

As subuniddes catalíticas das proteína quinases están moi conservadas e varias das súas estruturas foron resoltas, o que levou a facer grandes cribas para desenvolver inhibidores específicos das quinases para o tratamento de diversas doenzas.

As proteína quinases eucariotas son encimas que pertence a unha familia moi extensa de proteínas que comparten un mesmo tipo de núcleo catalítico e que inclúen tanto serina/treonina proteína quinases coma tirosina proteína quinases. Nese dominio catalítico hai varias rexións conservadas, como no extremo N-terminal, onde hai un tramo rico en residuos de glicina situados a carón dun residuo de lisina, que intervén na unión ao ATP. Na parte central do dominio catalítico hai un residuo conservado de ácido aspártico, que é importante para a actividade catalítica do encima.

Exemplos
--------

A seguinte é unha lista de proteínas humanas que conteñen o dominio de proteína quinase:

AAK1; ABL1; ABL2; ACVR1; ACVR1B; ACVR1C; ACVR2A; ACVR2B; ACVRL1; ADCK1; ADCK2; ADCK3; ADCK4; ADCK5; ADRBK1;
ADRBK2; AKT1; AKT2; AKT3; ALPK1; ALPK2; ALPK3; STRADB; CDK15; AMHR2; ANKK1;
ARAF; ATM; ATR; AURKA; AURKB; AURKC; AXL; BCKDK; BLK; BMP2K; BMPR1A; BMPR1B; BMPR2; BMX;
BRAF; BRSK1; BRSK2; BTK; BUB1; C21orf7; CALM1; CALM2; CALM3; CAMK1; CAMK1D; CAMK1G;
CAMK2A; CAMK2B; CAMK2D; CAMK2G; CAMK4; CAMKK1; CAMKK2; CAMKV;
CASK; CDK20; CDK1; CDK11B; CDK11A; CDK13; CDK19; CDC42BPA;
CDC42BPB; CDC42BPG; CDC7; CDK10; CDK2; CDK3; CDK4; CDK5;
CDK6; CDK7; CDK8; CDK9; CDK12; CDK14; CDK16; CDK17; CDK18; CDKL1; CDKL2; CDKL3; CDKL4; CDKL5;
CHEK1; CHEK2; CHUK; CIT; CKB; CKM; CLK1; CLK2; CLK3;
CLK4; CSF1R; CSK; CSNK1A1; CSNK1A1L; CSNK1D; CSNK1E; CSNK1G1; CSNK1G2;
CSNK1G3; CSNK2A1; CSNK2A2; DAPK1; DAPK2; DAPK3; DCLK1;
DCLK2; DCLK3; DDR1; DDR2; DMPK; DYRK1A; DYRK1B; DYRK2; DYRK3; DYRK4;
EGFR; EIF2AK1; EIF2AK2; EIF2AK3; EIF2AK4; ELK1; EPHA1; EPHA2; EPHA3; EPHA4; EPHA5; EPHA6; EPHA7; EPHA8; EPHB1; EPHB2; EPHB3; EPHB4; ERBB2; ERBB3; ERBB4; ERN1; ERN2; FER; FES; FGFR1; FGFR2; FGFR3; FGFR4; FGR; FLT1; FLT3; FLT4; FYN; GAK; GRK1; GRK4;
GRK5; GRK6; GRK7; GSK3A; GSK3B; GUCY2C; GUCY2D; GUCY2E; GUCY2F;
HCK; HIPK1; HIPK2; HIPK3; HIPK4; HUNK; ICK; IGF1R; IGF2R; IKBKB; IKBKE;
ILK; INSR; IRAK1; IRAK2; IRAK3; IRAK4; ITK; JAK1; JAK2; JAK3; KALRN; KDR; SIK3; KSR2; LATS1;
LATS2; LIMK1; LCK; LIMK2; LRRK1; LRRK2; LYN; MAK;
MAP2K1; MAP2K2; MAP2K3; MAP2K4; MAP2K5; MAP2K6; MAP2K7; MAP3K1;
MAP3K10; MAP3K11; MAP3K12; MAP3K13; MAP3K14; MAP3K15; MAP3K2; MAP3K3;
MAP3K4; MAP3K5; MAP3K6; MAP3K7; MAP3K8; MAP3K9; MAP4K1; MAP4K2;
MAP4K3; MAP4K4; MAP4K5; MAPK1; MAPK10; MAPK12; MAPK13; MAPK14;
MAPK15; MAPK3; MAPK4; MAPK6; MAPK7; MAPK8; MAPK9; MAPKAPK2;
MAPKAPK3; MAPKAPK5; MARK1; MARK2; MARK3; MARK4; MAST1; MAST2;
MAST3; MAST4; MASTL; MELK; MERTK; MET; MINK1;
MKNK1; MKNK2; MLKL; MOS; MST1R; MST4; MTOR; MYLK;
MYLK2; MYLK3; MYLK4; NEK1; NEK10; NEK11; NEK2;
NEK3; NEK4; NEK5; LOC100506859; NEK6; NEK7; NEK8; NEK9; MGC42105;
NLK; NRK; NTRK1; NTRK2; NTRK3; NUAK1; NUAK2; OBSCN; OXSR1;
PAK1; PAK2; PAK3; PAK4; PAK6; PAK7; PASK; PBK;
PDGFRA; PDGFRB; PDIK1L; PDPK1; PHKA1; PHKB; PHKG1;
PHKG2; PIK3R4; PIM1; PIM2; PIM3; PINK1; PKMYT1; PKN1;
PKN2; PKN3; PLK1; PLK2; PLK3; PLK4; PNCK; PRKAA1;
PRKAA2; PRKACA; PRKACB; PRKACG; PRKCA; PRKCB; PRKCD; PRKCE;
PRKCG; PRKCH; PRKCI; PRKCQ; PRKCZ; PRKD1; PRKD2;
PRKD3; PRKG1; PRKG2; PRKX; LOC389906; PRKY; PRPF4B; PSKH1; PSKH2; PTK2; PTK2B; RAF1; RAGE; RET; RIP3; RIPK1; RIPK2; RIPK3; RIPK4;
ROCK1; ROCK2; ROR1; ROR2; ROS1; RPS6KA1; RPS6KA2; RPS6KA3;
RPS6KA4; RPS6KA5; RPS6KA6; RPS6KB1; RPS6KB2; RPS6KC1; RPS6KL1; RYK; SCYL1;
SCYL2; SCYL3; SGK1; LOC100130827; SGK196;
SGK2; SGK3; SGK494; SIK1; SIK2; SLK;
SNRK; SPEG; SRC; SRPK1; SRPK2; SRPK3; STK10; STK11; STK16;
STK17A; STK17B; STK19; STK24; STK25; STK3; STK31; STK32A; STK32B;
STK32C; STK33; STK35; STK36; STK38; STK38L; STK39; STK4;
STK40; SYK; TAOK1; TAOK2; TAOK3; TBCK; TBK1; TEC;
TESK1; TESK2; TGFBR1; TGFBR2; TIE1; TIE2; TLK1; TLK2; TNIK; TNK1; TNK2; 
TSSK1B; TSSK2; TSSK3; TSSK4; TTBK1; TTBK2; TTK; TWF2; 
TXK; TYK2; TYRO3; UHMK1; ULK1; ULK2;
ULK3; ULK4; VEGFR; VRK1; VRK2; VRK3; WEE1; WEE2; WNK1; WNK2;
WNK3; WNK4; YES1; ZAK; ZAP70;

Notas
-----

1. ↑  Knighton DR, Bell SM, Zheng J, et al. (May 1993). "2.0 A refined crystal structure of the catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase complexed with a peptide inhibitor and detergent". *Acta Crystallogr. D* **49** (Pt 3): 357–61. PMID 15299526. doi:10.1107/S0907444993000502.
2. ↑  Dicionario de Bioloxía. Xunta de Galicia 2010. ISBN 978-84-453-4973-1. Páxina 142. proteína quinase
3. 1 2  Hanks SK, Quinn AM (1991). "Protein kinase catalytic domain sequence database: Identification of conserved features of primary structure and classification of family members". *Meth. Enzymol*. Methods in Enzymology **200**: 38–62. ISBN 978-0-12-182101-2. PMID 1956325. doi:10.1016/0076-6879(91)00126-H.
4. 1 2  Hanks SK, Hunter T (May 1995). "Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification". *FASEB J.* **9** (8): 576–96. PMID 7768349.
5. ↑  Scheeff ED, Bourne PE (October 2005). "Structural evolution of the protein kinase-like superfamily". *PLoS Comput. Biol.* **1** (5): e49. PMC 1261164. PMID 16244704. doi:10.1371/journal.pcbi.0010049.
6. ↑  G. Manning, D. B. Whyte, R. Martinez, T. Hunter, S. Sudarsanam, The Protein Kinase Complement of the Human Genome, *Science* 6 December 2002, 298:1912-1934 doi 10.1126/science.1075762
7. ↑  Hunter T, Hanks SK, Quinn AM (1988). "The protein kinase family: conserved features and deduced phylogeny of the catalytic domains". *Science* **241** (4861): 42–51. PMID 3291115. doi:10.1126/science.3291115.
8. ↑  Manning G, Plowman GD, Hunter T, Sudarsanam S (October 2002). "Evolution of protein kinase signaling from yeast to man". *Trends Biochem. Sci.* **27** (10): 514–20. PMID 12368087. doi:10.1016/S0968-0004(02)02179-5.
9. ↑  Stout TJ, Foster PG, Matthews DJ (2004). "High-throughput structural biology in drug discovery: protein kinases". *Curr. Pharm. Des.* **10** (10): 1069–82. PMID 15078142. doi:10.2174/1381612043452695. Arquivado dende o orixinal o 09 de decembro de 2012. Consultado o 14 de febreiro de 2019.
10. ↑  Li, B.; Liu, Y.; Gray, T. Uno and N. (2004-07-31). "Creating Chemical Diversity to Target Protein Kinases". *Combinatorial Chemistry & High Throughput Screening* (en inglés). doi:10.2174/1386207043328580. Consultado o 2020-02-07.
11. ↑  Hanks SK (2003). "Genomic analysis of the eukaryotic protein kinase superfamily: a perspective". *Genome Biol.* **4** (5): 111. PMC 156577. PMID 12734000. doi:10.1186/gb-2003-4-5-111. Arquivado dende o orixinal o 24 de xaneiro de 2013. Consultado o 06 de setembro de 2017.
12. ↑  Hunter T (1991). "Protein kinase classification". *Meth. Enzymol*. Methods in Enzymology **200**: 3–37. ISBN 978-0-12-182101-2. PMID 1835513. doi:10.1016/0076-6879(91)00125-G.
13. ↑  Knighton DR, Zheng JH, Ten Eyck LF, Ashford VA, Xuong NH, Taylor SS, Sowadski JM (July 1991). "Crystal structure of the catalytic subunit of cyclic adenosine monophosphate-dependent protein kinase". *Science* **253** (5018): 407–14. PMID 1862342. doi:10.1126/science.1862342.
14. ↑  Manning G, Whyte DB, Martinez R, Hunter T, Sudarsanam S (December 2002). "The protein kinase complement of the human genome". *Science* **298** (5600): 1912–34. PMID 12471243. doi:10.1126/science.1075762.

Véxase tamén
------------

### Ligazóns externas

* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo LIG\_AGCK\_PIF\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo LIG\_AGCK\_PIF\_2
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo LIG\_AGCK\_PIF\_3
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo LIG\_MAPK\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo LIG\_MAPK\_2
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_CDK\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_CK1\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_CK2\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_GSK3\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_LATS\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_PK\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_PKA\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_PKA\_2
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_PKB\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_ProDKin\_1
* Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo MOD\_TYR\_DYR

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q24768234
* MAG: 32619005

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* InterPro: IPR000719
* Pfam: PF00069

 |