Porina específica para a sacarosa de *Salmonella typhimurium*, unha bacteria gramnegativa. PDB-1A0S. 
Un monómero da mesma proteína anterior en vista lateral, que ilustra a estrutura en barril beta antiparalela.
As **porinas** son proteínas con estrutura de barril beta que abranguen todo o grosor dunha membrana da célula e actúan como un poro a través do cal pode producirse a difusión pasiva de certas moléculas. A diferenza doutras proteínas de transporte de membrana, as porinas son grandes dabondo como para permitir a difusión pasiva a través delas, é dicir, actúan como canles que son específicas para diferentes tipos de moléculas. Están presentes na membrana externa das bacterias gramnegativas e tamén nalgunhas grampositivas do grupo Mycolata (actinomicetos que conteñen ácido micólico), as mitocondrias, e os cloroplastos.

A descuberta das porinas foi atribuída a Hiroshi Nikaido, ao que se lle deu o sobrenome de "o porinólogo".

Estrutura
---------

As porinas están compostas por cadeas β, que están, en xeral, unidas por xiros beta no lado citoplásmico e por longos bucles de aminoácidos no outro. As cadeas β dispóñense de modo antiparalelo e forman un tubo cilíndrico, chamado barril β. A composición de aminoácidos das cadeas β das porinas é peculiar porque os residuos de aminoácidos polares e non polares son alternantes. Isto significa que os residuos non polares quedan mirando cara á fóra e interaccionan coa membrana lipídica non polar, mentres que os residuos polares están orientados cara á dentro mirando ao interior do barril beta para interaccionaren coa canle acuosa.

A canle da porina está parcialmente bloqueado por un bucle (o ollo do poro), que se proxecta dentro da cavidade. En xeral, encóntrase entre as cadeas 5 e 6 de cada barril, e define o tamaño dos solutos que poden atravesar a canle. Está revestido case exclusivamente con aminoácidos cargados dispostos a cada lado da canle, creando un campo eléctrico transversal a través do poro. O ollo do poro ten un excedente local de cargas negativas por ter catro residuos de ácido glutámico e sete de ácido aspártico (xunto cun residuo de histidina, dous de lisinas e tres de arxininas, que non o compensan), e está parcialmente compensado coa unión de dous ións calcio, e pénsase que esta disposición asimétrica da molécula ten unha influencia na selección das moléculas que poden pasar a través da canle.

Funcións celulares
------------------

Nas bacterias gramnegativas, a membrana interna é a principal barreira de permeabilidade, mentres que a membrana externa contén porinas, que a fan moi permeable a moléculas de aproximadamente 1500 daltons.
As moléculas de tamaño medio ou cargadas que se deben transportar a través da membrana, móvense a través das porinas.

As porinas controlan tipicamente a difusión de pequenos metabolitos como azucres, ións, e aminoácidos.

As porinas son quimicamente selectivas, xa que transportan só un grupo de compostos (por exemplo, carbohidratos), ou mesmo poden ser específicas para un só composto. Os antibióticos beta-lactámicos e a fluoroquinolona deben pasar a través das porinas para chegaren aos seus obxectivos nas bacterias gramnegativas. As bacterias poden desenvolver resistencia a estes antibióticos por medio de mutacións no xene que codifica as porinas.

Outras "porinas"
----------------

Hai outras proteínas que forman poros ou canles nas membranas que conteñen o nome *porina*, pero que son completamente distintas. As nucleoporinas son proteínas que facilitan o transporte a través dos poros nucleares da envoltura nuclear eucariota, polo que son distintas das porinas de tipo bacteriano e clasifícanse á parte.
As acuaporinas son outro tipo de proteínas que forman canles acuosas nas membranas das células, tamén totalmente diferentes ás bacterianas, cunha estrutura formada por hélices alfa.

Notas
-----

1. ↑  B. K. Jap and P. J. Walian. Structure and functional mechanism of porins. APS. Phisiological Reviews.
2. ↑  MeshName - Porins
3. ↑  Klebba PE (2005). "The porinologist". *J. Bacteriol.* **187** (24): 8232–6. PMC 1317029. PMID 16321927. doi:10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005.
4. ↑  Schirmer T (1998). "General and specific porins from bacterial outer membranes". *J. Struct. Biol.* **121** (2): 101–9. PMID 9615433. doi:10.1006/jsbi.1997.3946.
5. ↑  Branden and Tooze, Introduction to Protein Structure, second edition
6. ↑  EMBL-EBI. Carbohydrate-selective porin OprB (IPR007049)
7. ↑  Transporter classification database
8. ↑  Pagès, Jean-Marie; James, Chloë E.; Winterhalter, Mathias (2008-12). "The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria". *Nature Reviews Microbiology* (en inglés) **6** (12): 893–903. ISSN 1740-1526. doi:10.1038/nrmicro1994.
9. ↑  Jean-Marie Pagès, Chloë E. James & Mathias Winterhalter. The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria. Nature Reviews Microbiology 6, 893-903 (decembro de 2008). doi:10.1038/nrmicro1994.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Canle iónica regulada por voltaxe
* Acuaporina
* Bacteria gramnegativa

Ligazóns externas
-----------------

* Visión xeral da Universidade de Hamburgo
* UMichOPM|families|superfamily|181  - Porina OmpG
* UMichOPM|families|superfamily|31  - Porinas triméricas
* UMichOPM|families|superfamily|32  - Porinas de azucres

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q67101192
* JSTOR: porins
* MAG: 2777317804

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* MeSH: D018272
* MeSH: D12.776.157.530.400.500

 |