Non confundir con EGF.
**EF-G** ou **factor de elongación G** (historicamente coñecido tamén como **translocase**) é un factor de elongación procariótico e unha GTPase responsable de catalizar o movemento coordinado do ARNt e ARNm a través do ribosoma durante a tradución de proteínas procariótica.

Función
-------

O EF-G cataliza a translocación do ARNt e ARNm no ribosoma ao final de cada rolda de elongación do polipétido que se está a sintetizar. Igual que fai o complexo EF-Tu+ARNt+GTP, o EF-G únese ao ribosoma no seu estado unido a GTP. Cando se une ao sitio A do ribosoma, o EF-G causa que o ARNt que previamente ocupaba ese sitio pase a ocupar unha posición intermedia A/P (unida ao sitio A da subunidade ribosómica menor e ao sitio P da subumidade maior), e o ARNt situado no sitio P é movido ao estado híbrido P/E. A hidrólise do EF-G do GTP causa un cambio conformacional que forza que o ARNt A/P ocupe totalmente o sitio P, e que o ARNt P/E ocupe completamente o sitio E (e saia do complexo do ribosoma), e que o ARNm avance tres nucleótidos en relación ao ribosoma debido á súa asociación con estas moléculas de ARNt. Despois, a molécula de EF-G unida a GDP disóciase do complexo, deixando outro sitio A libre no que pode empezar un novo ciclo de elongación.

Ademais do seu papel na translocación, o EF-G, funcionado conxuntamente co Factor de Reciclaxe do Ribosoma (RRF, *Ribosome Recycling Factor*), promove a reciclaxe do ribosoma dun modo dependente de GTP.

Importancia clínica
-------------------

Normalmente o EF-G é inhibido polo ácido fusídico, pero desenvolveuse resistencia nalgunhas bacterias.

Evolución
---------

O EF-G ten unha historia evolutiva complexa, e ten numerosas versións parálogas presenten en bacterias, o que suxire a subfuncionalización de diferentes variantes do EF-G.

Notas
-----

1. 1 2 3  Shoji, S; Walker, SE; Fredrick, K (2009). "Ribosomal translocation: one step closer to the molecular mechanism". *ACS Chem Biol* **4**: 93–107. PMID 19173642. doi:10.1021/cb8002946.
2. ↑  da Cunha, CE; Belardinelli, R; Peske, F; Holtkamp, W; Wintermeyer, W; Rodnina, MV (2013). "Dual use of GTP hydrolysis by elongation factor G on the ribosome". *Translation* **1**: e24315. doi:10.4161/trla.24315.
3. ↑  Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M. (2005). "Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G". *Molecular Cell* **18** (6): 675–686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016.
4. ↑  Macvanin M, Hughes D (June 2005). "Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics". *FEMS microbiology letters* **247** (2): 215–20. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007.
5. ↑  Macvanin, Mirjana; Johanson, Urban; Ehrenberg, Mans; Hughes, Diarmaid (2000-07). "Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp". *Molecular Microbiology* (en inglés) **37** (1): 98–107. ISSN 0950-382X. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x. Arquivado dende o orixinal o 28 de maio de 2020. Consultado o 07 de maio de 2020.
6. ↑  G C Atkinson, S L Baldauf (2011). "Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms". *Molecular Biology and Evolution* **28** (3): 1281–92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316.

### Ligazóns externas

* Peptide Elongation Factor G *Medical Subject Headings* (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q24778470
* MAG: 2777037876

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* InterPro: IPR004540
* MeSH: D020652

 |