Leghemoglobina de soia.
A **leghemoglobina** (ou **legoglobina**) é unha proteína transportadora de oxíxeno, que leva un grupo hemo (hemoproteína) e atópase nos nódulos radiculares que realizan a fixación do nitróxeno das plantas leguminosas. A proteína tamén pode unirse ao nitróxeno. Prodúcena as leguminosas en resposta á colonización das raíces por bacterias fixadoras de nitróxeno, chamadas rizobios, como parte dunha interacción simbiótica entre a planta e a bacteria. As raíces non colonizadas por rizobios non sintetizan leghemoglobina. A leghemoglobina ten grandes semellanzas químicas e estruturais coa hemoglobina, e, igual que esta, ten cor vermella. A molécula completa (proteína + cofactor hemo) crese xeralmente que é o produto da colaboración da planta e a bacteria, xa que a apoproteína (parte proteica) é producida pola planta e o grupo hemo (un anel de porfirina con ferro) é producido pola bacteria. Porén, non está de todo claro, xa que algunhas evidencias suxiren que o grupo hemo é tamén producido pola planta.

En plantas infectadas con *Rhizobium*, (como a alfalfa ou a soia), a presenza de oxíxeno nos nódulos das raíces reduce a actividade do encima nitroxenase, que realiza a fixación do nitróxeno atmosférico, e que é moi sensible ao oxíxeno. A idea tradicional é que a leghemoglobina tampona as concentracións de oxíxeno libre no citoplasma das células da planta infectadas para asegurar que sexa baixa e favorecer o funcionamento dos nódulos radiculares. A leghemoglobina ten unha alta afinidade polo oxíxeno (cunha KM de 0,01 µM), unhas dez veces maior que a da cadea β da hemoglobina humana. Isto fai que as concentracións de oxíxeno sexan baixas dabondo como para que a nitroxenase poida funcionar, pero á vez altas dabondo como para que se dispoña de oxíxeno para a respiración.

Outras plantas como *Casuarina sp* que é unha planta actinorrizal (establece simbiose coa actinobacteria *Frankia*), producen nos seus nódulos radiculares simbióticos unha hemoglobina en vez de leghemoglobina.

Notas
-----

1. ↑  Gordon J. Ewing , Lavinel G. Ionescu. Interaction of leghemoglobin with nitrogen and with xenon. J. Phys. Chem. 1972, 76 (4), pp 591–596. DOI: 10.1021/j100648a024
2. ↑  O'Brian, M. R. Kirshbom, P. M. & Maier, R. J. (1987). "Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules". *Proc. Nat. Acad. Sci. USA* **84** (23): 8390–8393. PMC 299548. PMID 3479799. doi:10.1073/pnas.84.23.8390.
3. ↑  Santana, M. A. Pihakaski-Maunsbach, K. Sandal, N. Marcker, K. A. & Smith, A. G. (1998). "Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules". *Plant Physiol.* **116** (4): 1259–1269. PMC 35032. PMID 9536042. doi:10.1104/pp.116.4.1259.
4. ↑  Jacobsen-Lyon, K; Jensen, EO; Jørgensen, JE; Marcker, KA; Peacock, WJ; Dennis, ES (1995). "Symbiotic and nonsymbiotic hemoglobin genes of Casuarina glauca". *The Plant cell* **7** (2): 213–23. PMC 160777. PMID 7756831.

* Taiz, L.; Zeiger, E. (2006). *Plant Physiology Online* (3rd ed.). Sunderland, MA: Sinauwr Associates, Inc. p. 269. ISBN 0-87893-856-7. Arquivado dende o orixinal o 09 de maio de 2008. Consultado o 2014-03-28.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Hemoglobina
* Mioglobina

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q423908
* MAG: 87225578

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* InterPro: IPR001032
* MeSH: D007874

 |