|  |
| --- |
|  |
|
| Proteína Z |
| **Identificadores** |
| Símbolo | PROZ |
| Entrez | 8858 |
| HUGO | 9460 |
| OMIM | 176895 |
| PDB | 1LP1 |
| RefSeq | NM\_003891 |
| UniProt | P22891 |
| **Outros datos** |
| Locus | Cr. 13 *q34* |

A **proteína Z** (**PZ** ou **PROZ**) é unha proteína que nos humanos está codificada no xene *PROZ*.

A proteína Z é unha glicoproteína membro das proteínas da fervenza da coagulación do sangue. É unha proteína de dominio Gla e dependente da vitamina K. Funcionalmente é desactivada pola terapia con warfarina.

Fisioloxía
----------

Aínda que non é activa encimaticamente, está estruturalmente relacionada con varias serina proteases da fervenza de coagulación, como os factores VII, IX, X e a proteína C. Os residuos de carboxiglutamato (que requiren vitamina K) serven para unir a proteína Z a superficies con fosfolípidos.

O papel principal da proteína Z parece ser a degradación do factor Xa. Isto faino directamente o inhibidor da protease relacionado coa proteína Z (ZPI), pero a velocidade da reacción multiplícase por 1000 en presenza de proteína Z. Curiosamente, o ZPI tamén degrada o factor XI, pero para esta reacción non cómpre a presenza de proteína Z.

Nalgúns estudos, os estados de deficiencia foron asociados cunha propensión á trombose. Porén, outros lígano á tendencia á hemorraxia; non hai unha explicación clara disto, xa que actúa fisioloxicamente como un inhibidor, e a deficiencia conduciría loxicamente a unha predisposición á trombose.

Xenética
--------

Ten unha lonxitude de 396 aminoácidos e un peso molecular de 62 kDa. O xene *PROZ* que a codifica está situado no cromosoma 13 (13q34).

Ten catro dominios: unha rexión rica en Gla, dous dominios de tipo EGF e un dominio de tipo tripsina. Carece do residuo de serina que que a faría cataliticamente activa como serina protease, polo cal non ten actividade encimática.

Historia
--------

A proteína Z foi illada primeiramente do sangue de vaca por Prowse e Esnouf en 1977, e Broze e Miletich determinárona no plasma humano en 1984.

Estrutura
---------

A análise estrutural da proteína Z permitirá un mellor entendemento da súa función. O gráfico de Ramachandran da proteína Z indica que forma hélices alfa. A estrutura final, toda de dominios alfa, foi determinada por difracción de raios X. Consta dunha cadea A e outra B, que son ambos motivos hélice-bucle-hélice.

Notas
-----

1. ↑  Ichinose A, Takeya H, Espling E, Iwanaga S, Kisiel W, Davie EW (November 1990). "Amino acid sequence of human protein Z, a vitamin K-dependent plasma glycoprotein". *Biochem. Biophys. Res. Commun.* **172** (3): 1139–44. PMID 2244898. doi:10.1016/0006-291X(90)91566-B.
2. ↑  Sejima H, Hayashi T, Deyashiki Y, Nishioka J, Suzuki K (September 1990). "Primary structure of vitamin K-dependent human protein Z". *Biochem. Biophys. Res. Commun.* **171** (2): 661–8. PMID 2403355. doi:10.1016/0006-291X(90)91197-Z.
3. ↑  Prowse CV, Esnouf MP (1977). "The isolation of a new warfarin-sensitive protein from bovine plasma". *Biochem. Soc. Trans.* **5** (1): 255–6. PMID 892175.
4. ↑  Broze GJ, Miletich JP (April 1984). "Human Protein Z". *J. Clin. Invest.* **73** (4): 933–8. PMC 425104. PMID 6707212. doi:10.1172/JCI111317.
5. ↑  Högbom M, Eklund M, Nygren PA, Nordlund P (March 2003). "Structural basis for recognition by an in vitro evolved affibody". *Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.* **100** (6): 3191–6. PMC 404300. PMID 12604795. doi:10.1073/pnas.0436100100.

Véxase tamén
------------

### Ligazóns externas

* Human Protein Reference Database

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q21123783
* MAG: 2779350334

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* RefSeq: NP\_001243063
* UniProt: P22891

 |