Un **dipéptido** é un composto orgánico orixinado pola unión de dous aminoácidos. Os aminoácidos que o forman poden ser o mesmo ou distintos. Cando son diferentes, son posibles dous isómeros do dipéptido, dependendo da secuencia. Varios dipéptidos son fisioloxicamente importantes e algúns son importantes para o sistema nervioso e comercialmente. Un dipéptido ben coñecido é o aspartamo, un edulcorante artificial.

A glicilglicina é o dipéptido máis simple.
Os dipéptidos son sólidos brancos. Moitos son moito máis hidrosolubles que os seus aminoácidos parantais. Por exemplo, o dipéptido Ala-Gln ten unha solubilidade de 586 g/L, o que é máis de dez veces a solubilidade da Gln (35 g/L). Os dipéptidos mostran diferentes estabilidades, por exemplo ante a hidrólise. A Gln non resiste procedementos de esterilización, mentres que o dipéptido mencionado si. Como os dipéptidos tenden a hidrolizarse, a súa alta solubilidade aprovéitase en infusións, é dicir, para proporcionar nutición.

Exemplos
--------

O aspartamo prodúcese comercialmente como un edulcorante artificial.
### Valor comercial

Uns seis dipéptidos son de interese comercial.

* Aspartamo (*N*-L-α-aspartil-L-fenilalanina 1-metil éster) é un edulcorante artificial.
* Carnosina (*beta*-alanil-L-histidina) e anserina (*beta*-alanil-*N*-metil histidina) están altamente concentrados nos tecidos muscular e cerebral. Utilízanse en medicinas deportivas.
* Acetilcarnosina, prevención das cataratas.
* Ala-Gln e Gly-Tyr, infusións.
* Val-Tyr, antihipertensivo.

### Outros dipéptidos

* Homoanserina (*N*-(4-aminobutiril)-L-histidina), é outro dipéptido identificado no cerebro e músculo de mamíferos.
* Kyotorfina (L-tirosil-L-arxinina), é un dipéptido neuroactivo que xoga un papel na regulación do cerebro.
* Balenina (ou ofidina) (*beta*-alanil-*N* *tau*-metil histidina), foi identificado nos músculos de varias especies de mamíferos (incluídos os humanos) e no polo.
* Glorina (*N*-propionil-γ-L-glutamil-L-ornitina-δ-lac etil éster), é un dipéptido quimiotáctic do mofo mucoso *Polysphondylium violaceum*.
* Barettina (ciclo-[(6-bromo-8-en-triptofan)-arxinina]), é un dipéptido cíclico da esponxa mariña *Geodia barretti*.
* Pseudoprolina.
* Dialanina, é usada comunmente como modelo en dinámica molecular.

Produción
---------

### Dipéptidos sintéticos

Os dipéptidos prodúcense por acoplamento de aminoácidos. O grupo amino dun aminoácido convértese en non nucleofilico (P en eq) e o grupo ácido carboxílico (carboxilo) do segundo aminoácido é desactivado ao seu metil éster. Os dous aminoácidos modificados combínanse despois en presenza dun axente acoplante, que facilita a formación do enlace amida:

RCH(NHP)CO2H + R'CH(NH2)CO2CH3 → RCH(NHP)C(O)NH(CHR')CO2CH3 + H2O
Despois desta reacción de acoplamento, o grupo P protector amino e o éster son convertidos nos grupos amino e carboxilo libres dos extremos do dipéptido, respectivamente.

Para moitos aminoácidos, os grupos funcionais fillos son protexidos. A condensación do amino e do carboxilo para formar o enlace peptídico xeralmente emprega axentes de acoplamento para activar o grupo carboxilo.

A síntese do péptido azlactona de Bergmann é unha síntese orgánica clásica para a preparación de dipéptidos.

### Biosíntese

Os dipéptidos prodúcense a partir de polipéptidos pola acción da hidrolase dipeptidil peptidase. As proteínas da dieta son dixeridas a dipéptidos e aminoácidos, e os dipéptidos son absorbidos máis rapidamente que os propios aminoácidos porque se captan por medio dun mecanismo diferente. Os dipéptidos activan as células G do estómago para que segreguen a hormona gastrina.

Dicetopiperazinas (dipéptidos cíclicos)
---------------------------------------

O Retosiban é un dipéptido cíclico que está a ser investigado como posible fármaco oral.
As dicetopiperazinas son unha clase especial de dipéptidos, que son cíclicos. Fórmanse como produtos colaterais na sísntese de péptidos. Moitos foron producidos a partir de aminoácidos non canónicos.

Notas
-----

1. 1 2 3 4  Yagasaki, Makoto; Hashimoto, Shin-ichi (2008). "Synthesis and application of dipeptides; current status and perspectives". *From Applied Microbiology and Biotechnology* **81** (1): 13–22. PMID 18795289. doi:10.1007/s00253-008-1590-3.
2. 1 2  Furst, Peter; Pogan, Karin; Stehle, Peter (1997). "Glutamine dipeptides in clinical nutrition". *Nutrition* **13** (7–8): 731–7. PMID 9263278. doi:10.1016/S0899-9007(97)83035-3.
3. ↑  Subirós-Funosas, Ayman El-Faham, Fernando Albericio (2013). "Low-epimerization Peptide Bond Formation with Oxyma Pure: Preparation of Z-L-Phg-Val-OMe". *Org. Synth.* **90**: 306. doi:10.15227/orgsyn.090.0306.
4. ↑  Jean-Simon Suppo, Renata Marcia de Figueiredo, Jean-Marc Campagne (2015). "Dipeptide Syntheses via Activated α-Aminoesters". *Org. Synth.* **92**: 296–308. doi:10.15227/orgsyn.092.0296.
5. ↑  Steane, Richard. "Hydrolysis of a dipeptide". *BioTopics*. Consultado o 28 July 2014.
6. ↑  Borthwick AD, Liddle J (January 2013). "Retosiban and Epelsiban: Potent and Selective Orally available Oxytocin Antagonists". En Domling A. *Methods and Principles in Medicinal Chemistry: Protein-Protein Interactions in Drug Discovery*. Weinheim: Wiley-VCH. pp. 225–256. ISBN 978-3-527-33107-9.
7. ↑  Borthwick, A. D. (2012). "2,5-Diketopiperazines: Synthesis, Reactions, Medicinal Chemistry, and Bioactive Natural Products". *Chem. Rev.* **112** (7): 3641–716. PMID 22575049. doi:10.1021/cr200398y.

Véxase tamén
------------

### Ligazóns externas

* An introduction to dipeptides en PeptideGuide.

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q418602
* BNCF: 67152
* BNF: 16723328j
* GEC: 0099190
* MAG: 2779138802

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* ChEBI: 46761
* KEGG: C00107
* MeSH: D004151

 |