A **tensina** é unha proteína multidominio de 220 kDa localizada en rexións especializadas da membrana plasmática chamadas adhesións focais mediadas por integrinas (que se forman arredor dun núcleo central transmembrana do heterodímero αβ integrina). A secuenciación e comparación do xenoma revelou a existencia de catro xenes de tensina nos humanos. Estes xenes parecen estar relacionados con antigos csos de duplicación xénica.

A tensina únese a filamentos de actina e contén un dominio de unión á fosfotirosina (PTB) no seu C-terminal, que interaccona coa cola citoplasmática de β integrinas. Estas interaccións permiten que a tensina ligue filamentos de actina con receptores integrinas. Varios factores inducen a fosforilación das tirosinas da tensina. Deste xeito, a tensina funciona como unha plataforma para a ensamblaxe e desensamblaxe de complexos de sinalización en adhesións focais ao recrutar moléculas de sinalización con tirosina fosforilada, e tamén ao proporcionar sitios de interacción para outras proteínas. Ao contrario, Haynie, sinala nun traballo de revisión sobre a estrutura da tensina que as evidencias experimentais sobre a asociación específica da tensina con filamentos de actina non é concluínte no mellor dos casos. Traballos recentes demostraron tamén que TNS3 e TNS4 mostran un recrutamento dependente de forza de redes de queratina en células epiteliais, salientando o seu novo papel na mecanotransdución.  Porén, do que non hai dúbidas é de que as tensinas 1, 2 e 3 conteñen todas elas un dominio de proteína tirosina fosfatase (PTP) situado preto do 
extremno N-terminal. O dominio PTP é improbable que estea activo na tensina 1, debido á mutación da cisteína nucleófila esencial no motivo sinatura, que cambia a asparaxina. Non obstante, a fosfatidilinositol-3,4,5-trisfosfato 3-fosfatase, que é o ben estudado supresor de tumores máis coñecido como PTEN, toma o seu nome da homoloxía co PTPs e a tensina 1. Comparacións de estrutura máis detalladas revelaron que as tensinas 1-3, a PTEN, a auxilina e outras proteína de animais, plantas e fungos conteñen un superdominio PTP-C2. Os dominios PTP e C2 integrados formando o superdominio PTP-C2 orixináronse hai uns mil millóns de anos e levan funcionando como unha soa unidade herdable desde entón.

A primeira secuencia de ADNc de tensina illouse dos polos. A análise de ratos knockout demostrou os papeis esenciais que ten a tensina na función renal, rexeneración muscular e migración celular. Hai tamñen evidencias que indican que a tensina é un importante compoñente que liga a matriz extracelular, o citoesqueleto de actina e a transdución de sinais. Por tanto, a tensina e as súas moléculas de sinalización de augas abaixo poden ser dianas para intervencións terapéuticas en doenzas renais, curación de feridas e cancro.

Notas
-----

1. ↑  Le Clainche, C; Carlier, MF (2008). "Regulation of actin assembly associated with protrusion and adhesion in cell migration.". *Physiological Reviews* **88** (2): 489–513. PMID 18391171. doi:10.1152/physrev.00021.2007.
2. 1 2  Haynie, Donald T. (2014). "Molecular physiology of the tensin brotherhood of integrin adaptor proteins". *Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics* **82** (7): 1113–1127. PMID 24634006. doi:10.1002/prot.24560.
3. ↑  Lo, Su Hao (2004). "Tensin". *The International Journal of Biochemistry & Cell Biology* **36** (1): 31–34. PMID 14592531. doi:10.1016/S1357-2725(03)00171-7.
4. ↑  Cheah, JS; Jacobs, KA; Heinrich, V; Lo, SH; Yamada, S (2019). "Force-induced recruitment of cten along keratin network in epithelial cells.". *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America* **116** (40): 19799–19801. PMC 6778260. PMID 31527270. doi:10.1073/pnas.1911865116.
5. 1 2  Haynie, Donald T.; Ponting, Christopher P. (1996). "The N-terminal domains of tensin and auxilin are phosphatase homologues". *Protein Science* **5** (12): 2643–2646. PMC 2143309. PMID 8976573. doi:10.1002/pro.5560051227.
6. ↑  Li J, Yen C, Liaw D, Podsypanina K, Bose S, Wang SI, Puc J, Miliaresis C, Rodgers L, McCombie R, Bigner SH, Giovanella BC, Ittmann M, Tycko B, Hibshoosh H, Wigler MH, Parsons R (marzo de 1997). "PTEN, a putative protein tyrosine phosphatase gene mutated in human brain, breast, and prostate cancer". *Science* **275** (5308): 1943–7. PMID 9072974. doi:10.1126/science.275.5308.1943.
7. ↑  Haynie, Donald T.; Xue, Bin (2015). "Superdomains in the protein structure hierarchy: the case of PTP-C2". *Protein Science* **24** (5): 874–882. PMC 4420535. PMID 25694109. doi:10.1002/pro.2664.
8. ↑  Davis, S; Lu, ML; Lo, SH; Lin, S; Butler, JA; Druker, BJ; Roberts, TM; An, Q; Chen, LB (1991). "Presence of an SH2 domain in the actin-binding protein tensin.". *Science* **252** (5006): 712–5. Bibcode:1991Sci...252..712D. PMID 1708917. doi:10.1126/science.1708917.

Véxase tamén
------------

### Ligazóns externas

* MBInfo - A tensina na adhesión celular
* Traballo de revisión sobre a tensina
* 2014 Tensina