Fórmula da alanina ionizada.
A **alanina** (**Ala** ou **A**) é un dos aminoácidos constituíntes das proteínas dos seres vivos. Aminoácido non esencial, o máis pequeno despois da glicina. Trátase dun α-aminoácido coa fórmula CH3CH(NH2)COOH. O isómero L é o que aparece nas proteínas. Os seus codóns son GCU, GCC, GCA, e GCG. Como ten unha cadea lateral formada por un grupo -CH3 clasifícase como aminoácido neutro non polar. É moi abundante, xa que a L-alanina só é superada pola leucina en frecuencia de aparición (nun experimento no que se analizou unha mostra de 1.150 proteínas, a alanina supuxo o 7,8 % da súa estrutura primaria). A D-alanina aparece nas paredes bacterianas e en certos péptidos antibióticos.

Estrutura
---------

O carbono α da alanina está unido a un grupo metilo (-CH3), que constitúe a súa cadea lateral, unha das máis simples entre os aminoácidos, e pola que se pode clasificar a este aminoácido como alifático. O grupo metilo da alanina non é reactivo, polo que case nunca está implicada directamente nas funcións das proteínas, pero o seu pequeno tamaño faina adecuada para formar parte de certas zonas da proteína onde se require un determinado pregamento ou estrutura, que sería dificultada por aminoácidos máis voluminosos.

Fontes
------

### Os alimentos

A alanina é un aminoácido non esencial, o que significa que pode producirse no noso corpo a partir doutras substancias e non é imprescindible tomala na dieta. Pero a alanina atópase en moitos alimentos, e está especialmente concentrada na carne. Boas fontes de alanina son: carnes, produtos lácteos, ovos, peixe e outros alimentos mariños, xelatina, lactoalbumina, feixóns, noces, cereais, soia, lévedo de panadaría, arroz, fibra vexetal, e legumes.

### Biosíntese

A alanina pode sintetizarse no corpo a partir de piruvato e aminoácidos de cadea lateral ramificada como valina, leucina, e isoleucina.

A forma máis común de producir alanina é por aminación redutiva do piruvato. Como as reaccións de transaminación son doadamente reversibles e o piruvato é moi abundante, a alanina pode formarse doadamente e grazas a iso pode ter conexións con varias vías metabólicas como a glicólise, gliconeoxénese, e o ciclo do ácido cítrico. Xunto co lactato pode xerar glicosa a partir das proteínas por medio do ciclo da alanina, polo que é un aminoácido glicoxénico.

### Síntese química

A alanina racémica pode prepararse por condensation do acetaldehido con cloruro amónico en presenza de cianuro sódico por medio da reacción de Strecker, ou pola amoniólise do ácido 2-bromopropanoico:

Degradación
-----------

Na degradación oxidativa da alanina orixínase piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido gliconeoxénico.

Funcións fisiolóxicas
---------------------

### Ciclo da alanina-glicosa

A alanina xoga un papel chave no ciclo da alanina-glicosa (ou da glicosa-alanina) que ten lugar entre os tecidos e o fígado. No músculo e outros tecidos que degradan aminoácidos para obter enerxía, os grupos amino tómanse por transaminación de moléculas de glutamato. O glutamato pode entón transferir o seu grupo amino pola acción do encima alanina aminotransferase ao piruvato, que se produce na glicólise muscular, formando alanina e α-cetoglutarato. A alanina formada pasa ao sangue e é transportada ao fígado. No fígado ten lugar unha reacción inversa á da alanina aminotransferase, polo que se acaba rexenerando o piruvato. O piruvato así rexenerado forma glicosa por gliconeoxénese, que volve ao músculo a través do sistema circulatorio. O glutamato no fígado entra na mitocondria e degrádase a ión amonio pola acción da glutamato deshidroxenase, que á súa vez participa no ciclo da urea para formar urea.

O ciclo da alanina-glicosa permite que o piruvato e o glutamato sexan retirados do músculo e cheguen ao fígado. A glicosa rexenérase a partir de piruvato e entón volve ao músculo; así o fígado debe fornecer a enerxía necesaria para a gliconeoxénese en vez de que teña que facelo o músculo. Todo o ATP dispoñible no músculo pode ser dedicado á contracción muscular.

O ciclo de Cori é bastante similar ao da alanina-glicosa, pero o de Cori non usa alanina e orixínase cando o músculo tivo que funcionar en condicións anaerobias, e o da glicosa-alanina utilízase para eliminar no ciclo da urea o amonio orixínados no músculo ou cando se degradan proteínas para obter glicosa sanguínea en situacións de emerxencia metabólica (esgotouse a glicosa e o glicóxeno dispoñibles).

Distribución da glicosa, alanina e ácido láctico.
### Relación coa hipertensión

(*S*)-alanina (á esquerda) e (*R*)-alanina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.
Un estudo internacional feito polo Imperial College London atopou unha correlación entre altos niveis de alanina e presión sanguínea, consumo de enerxía, niveis de colesterol, e índice de masa corporal altos.

### Relación coa diabetes

As alteracións no ciclo da alanina que incrementan os niveis séricos de alanina aminotransferase (ALT) están relacionados co desenvolvemento da diabetes. Cun nivel elevado de ALT o risco de desenvolver diabetes acrecéntase.

Propiedades químicas
--------------------

### Estabilidade dos radicais libres

A desaminación da alanina produce o radical libre alquilo estable CH3C•HCOO–. A desaminación pode ser inducida na alanina en estado sólido ou acuoso por radiación.

Esta propiedade da alanina úsase en medicións dosimétricas en radioterapia. Cando se irradia alanina normal, a radiación causa que certas moléculas de alanina se convertan en radicais libres, e, como eses radicais son estables, o contido en radicais libres pode ser medido despois para saber a canta radiación foi exposta a alanina. Deste modo, nos tratamentos de radioterapia complicados pódese saber se se está dando a dose de radiación pretendida.

Notas
-----

1. ↑  Dawson, R.M.C. et al. *Data for Biochemical Research*, Oxford, Clarendon Press, 1959.
2. ↑  Doolittle R. F. (1989). FasmanG. D. ed. *Redundancies in protein sequences (Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation)*. New York: Plenum. pp. 599–623. ISBN 0-306-43131-9. .
3. ↑  Kendall, E. C.; McKenzie, B. F. (1929). "*dl*-Alanine". *Org. Synth.* **9**: 4. cv1p0021. .
4. 1 2  Lehninger. *Biochemistry 4th*. pp. 684–85. .
5. ↑  Roger Highfield (2008-04-21). *'Metabolic fingerprint' linked to high blood pressure*. *Daily Telegraph*. Arquivado dende o orixinal o 30 de xuño de 2008. Consultado o 12 de xuño de 2021. url =  Arquivado 30 de xuño de 2008 en Wayback Machine. .
6. ↑  "Elevated Alanine Aminotransferase Predicts New-Onset Type 2 Diabetes Independently of Classical Risk Factors, Metabolic Syndrome, and C-Reactive Protein in the West of Scotland Coronary Prevention Study".
7. ↑  Z. P. Zagórski, K. Sehested (1998). *Transients and stable radical from the deamination of α-alanine*. *J. Radioanal. Nucl. Chem.* **232**. pp. 139–41. doi:10.1007/BF02383729. .

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Ácido carbámico
* Glicina
* Lantionina

| * v
* c
* e
Os 20 aminoácidos máis comúns |
| --- |
| Aminoácidos esenciais para os humanos | Fenilalanina ·  Isoleucina ·  Leucina ·  Lisina ·  Metionina ·  Treonina ·  Triptofano ·  Valina  ·  Histidina |
| Outros | Ácido aspártico ·  Ácido glutámico ·  Alanina ·  Arxinina ·  Asparaxina ·  Cisteína ·  Glutamina ·  Glicina ·  Prolina ·  Serina ·  Tirosina |
| **Principais familias bioquímicas**Alcaloides ·  Aminoácidos ·  Carbohidratos ·  Carotenoides ·  Cofactores enzimáticos ·  Esteroides ·  Flavonoides ·  Glicósidos ·  Lípidos ·  Péptidos ·  Policétidos ·  Tatrapirrois ·  Terpenos |

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q218642
* BRE: 1809259
* EBID: ID
* GEC: 0076258
* GND: 4313291-1
* LCCN: sh85003136
* MAG: 2779856020

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* CAS: 56-41-7
* ChEBI: 16977
* ChEMBL: CHEMBL279597
* ChemSpider: 5735
* DrugBank: 00160
* DTXSID: DTXSID20873899
* ECHA: 100.000.249
* HMDB: HMDB0000161
* IUPHAR: 720
* KEGG: D00012
* KNApSAcK: C00001332
* MeSH: D000409
* NCIt: C29605
* NDF-RT: N0000146978
* PubChem: 5950
* RxNorm: 426
* UNII: OF5P57N2ZX

 |