Estrutura da plastocianina (de PDB 3BQV ).
A **plastocianina** é unha importante proteína que contén cobre implicada na transferencia de electróns na fase luminosa da fotosíntese. A proteína é monomérica, contén 99 aminoácidos na maioría das plantas vasculares e ten un peso molecular de arredor 10.500 Da. Forma parte da familia da plastocianina de proteínas unidas ao cobre.

Función
-------

Na fotosíntese a plastocianina funciona como un axente intermedio que transfire electróns entre o citocromo f (pertencente ao complexo citocromo *b*6*f* do fotosistema II) e o P700+ do fotosistema I. O complexo do citocromo *b*6*f* e o P700+ son ambos os dous proteínas unidas á membrana que teñen algúns residuos expostos na cara luminal da membrana dos tilacoides dos cloroplastos. O citocromo f actúa como doante de electróns e o P700+ como aceptor desde a plastocianina reducida.

Estrutura
---------

Sitio do cobre na plastocianina no que se indican os catro aminoácidos que se unen ao metal.
A plastocianina foi a primeira proteína do cobre azul que foi caracterizada por cristalografía de raios X. A estrutura terciaria é un barril beta común nas proteínas que se unen a outras proteínas.

Aínda que a superficie molecular das plastocianinas é diferente en plantas, algas, e cianobacterias, a estrutura do sitio de unión do cobre conservouse constante en xeral. O sitio de unión ao cobre descríbese como unha "pirámide trigonal distorsionada". O plano trigonal da base da pirámide está composto por dous átomos de nitróxeno (N1 e N2) pertencentes a distintas histidinas e un xofre (S1) pertencente a unha cisteína. O xofre (S2) dunha metionina axial forma o ápice da pirámide (vértice superior). A "distorsión" ocorre nas lonxitudes dos enlaces entre os ligandos cobre e xofre. O contacto Cu-S1 é máis curto (207 picómetros) ca o Cu-S2 (282 pm).
O enlace máis alongado Cu-S2 desestabiliza a forma do CuII e incrementa o potencial redox da proteína. A cor azul (cun pico de absorción de 597 nm) débese ao enlace Cu-S1 no cal ocorre a transferencia de carga de Spπ a Cudx2-y2.

Na forma reducida da plastocianina, a His-87 protónase cun pKa de 4,4. A protonación impide que actúe como ligando e a xeometría do sitio do cobre faise planar trigonal.

A superficie molecular da proteína preto do sitio de unión do cobre varía lixeiramente, pero todas as plastocianinas teñen unha superficie hidrofóbica que rodea a histidina exposta do sitio de unión do cobre. Nas plastocianinas de plantas, hai residuos ácidos localizados a cada lado da moi conservada tirosina-83. As plastocianinas de algas, xunto coas das plantas vasculares da familia Apiaceae, conteñen residuos ácidos similares pero teñen diferente forma á típica das plantas, xa que carecen dos residuos 57 e 58. Nas cianobacterias, a distribución dos residuos cargados da superficie é diferente do presente en eucariotas e as variacións entre as diferentes especies de bacterias é grande. Moitas plastocianinas de cianobacterias teñen 107 aminoácidos. Aínda que as zonas ácidas non están conservadas nas bacterias, as zonas hidrofóbicas están sempre presentes. Estas zonas ácidas e hidrofóbicas crese que son sitios de recoñecemento/unión para as outras proteínas implicadas na transferencia de electróns.

A plastocianina é soluble en auga. Está codificada no núcleo celular pero cumpre as súas funcións no lume tilacoidal do cloroplasto, polo que debe atravesar tres membranas para chegar ao seu destino.

Reaccións
---------

A plastocianina (Cu2+Pc) é reducida polo citocromo f segundo a seguinte reacción:

Cu2+Pc + e- → Cu+Pc
Despois da disociación, o Cu+Pc difunde a través da luz tilacoidal ata que se produce o recoñecemento/unión co P700+. O P700+ oxida o Cu+Pc segundo a seguinte reacción:

Cu+Pc → Cu2+Pc + e-
O potencial redox é de arredor de 370 mV  e o pH isoeléctrico é de arredor de 4.

Notas
-----

1. ↑  Hans Freeman, J. M. Guss (2001). "Plastocyanin". En Wolfram, Bode ; Messerschmidt, Albrecht; Mirek, Cygler. *Handbook of metalloproteins* **2**. Chichester: John Wiley & Sons. pp. 1153–69. ISBN 0-471-62743-7.
2. ↑  Gewirth AA, Solomon EI (June 1988). "Electronic structure of plastocyanin: excited state spectral features". *J Am Chem Soc* **110**: 3811–9. doi:10.1021/ja00220a015.
3. ↑  Zeiger, E. Taiz, L. *Plant Physiology* 4ta edición
4. ↑  Anderson GP, Sanderson DG, Lee CH, Durell S, Anderson LB, Gross EL (1987). "The effect of ethylenediamine chemical modification of plastocyanin on the rate of cytochrome f oxidation and P-700+ reduction". *Biochim. Biophys. Acta* **894** (3): 386–98. PMID 3689779. doi:10.1016/0005-2728(87)90117-4.
5. ↑  Ratajczak R, Mitchell R, Haehnel W (1988). "Properties of the oxidizing site of Photosystem I". *Biochim. Biophys. Acta* **933**: 306–318. doi:10.1016/0005-2728(88)90038-2.

Véxase tamén
------------

### Bibliografía

* Berg, Jeremy Mark; Lippard, Stephen J. (1994). "Blue Copper Proteins". *Principles of bioinorganic chemistry*. Sausalito, Calif: University Science Books. pp. 237–242. ISBN 0-935702-72-5.
* Sato K, Kohzuma T, Dennison C (2003). "Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins". *J. Am. Chem. Soc.* **125** (8): 2101–12. PMID 12590538. doi:10.1021/ja021005u.

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q24722801
* EBID: ID
* MAG: 96806796

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* InterPro: IPR002387
* MeSH: D010970
* MeSH: D12.776.556.760

 |