Un **prión** é unha proteína infecciosa, autorreplicante, responsábel de diferentes enfermidades no gando e no home.

Etimoloxía
----------

O termo **prión** vén da expresión inglesa *pr-[oteinaceus] -i-[nfectious particle] -on* (partícula infecciosa de natureza proteica), á que se engade o elemento -*on*, **-ón**, sufixo usado na linguaxe científica para formar nomes de partículas.

Historia
--------

As primeiras referencias ás enfermidades esponxiformes transmisíbeis remóntanse ao século XVIII, cando varios gandeiros europeos describiron unha enfermidade neurodexenerativa letal que afectaba ás ovellas e ás cabras, mal ao que se denominou *tremesía*. O cerebro destes animais presentaba un aspecto de esponxa, de onde provén o termo "esponxiforme". A principios do século XX describíronse os primeiros casos de encefalopatía esponxiforme no ser humano, e a doenza bautizouse co nome de enfermidade de Creutzfeldt-Jakob. Posteriormente demostrouse que estas enfermidades eran transmisíbeis. o axente patóxeno, o prión, foi descuberto en 1982 por Stanley B. Prusiner, que demostrou que se trataba de partículas puramente proteicas sen ácido nucleico. En 1997 foille outorgado o Premio Nobel de Fisioloxía ou Medicina.

Prusiner someteu aos prións a distintos tratamentos para alterar as proteínas ou os ácidos nucleicos, intentando alterar a súa capacidade infecciosa. Observou que perdían infectividade cando se trataban con fenol (axente desnaturalizante das proteínas pero non dos ácidos nucleicos), aínda que eran resistentes a algúns dos procesos de degradación proteica (como os enzimas proteases). Porén, se os sometía á acción de enzimas que atacaban especificamente aos ácidos nucleicos (nucleases para ADN e ARN), a radiación UV ou á modificación con hidroxilamina, as partículas non perdían a súa infectividade. Estes estudos indicaron que os prións eran partículas patóxenas de natureza proteica e sen ácido nucleico. Prusiner conseguiu, máis adiante, infectar co prión da tremesía (PrPSc), que causa o prurito lumbar en ovellas, a ratos, conseguindo deste xeito un modo para reproducir, obter e estudar os prións posteriormente e máis a fondo.

Características
---------------

Estas partículas están formadas en gran parte por glicoproteínas (proteínas asociadas a un glícido ou azucre) de masa molecular moi pequena, e non conteñen material xenético (ADN ou ARN) pero, pese a iso, son capaces de replicárense inducindo a transformación das proteínas normais do organismo infectado por elas en copias de si mesmas. 

Son, pois, formas acelulares aínda máis pequenas e simples que os virus e que outras formas non celulares descubertas recentemente, como os viroides, que constitúen un grupo totalmente novo de axentes infecciosos, descoñecéndose aínda o mecanismo mediante o que conseguen que as proteínas do organismo hospedeiro se transformen en novos prións.

Principais doenzas provocadas polos prións
------------------------------------------

Os prións son os responsábeis de doenzas tales como a enfermidade de Creutzfeldt-Jakob, o mal das ovellas tolas ou a encefalopatía esponxiforme bovina (coñecida popularmente como o *mal das vacas tolas*), entre outras, todas elas caracterizadas por unha progresiva destrución neuronal e dexeneración progresiva do sistema nervioso central, proceso que frecuentemente remata coa vacuolización do córtex cerebral, que adopta o aspecto dunha masa esponxosa, e que conduce á alteracións nerviosas e, en pouco tempo, á morte.

Non está totalmente demostrado que estas enfermidades sexan transmisíbeis ao home por comer tecido nervioso de animais enfermos.

Notas
-----

1. ↑  Coordinadores: Jaime Gómez Márquez, Ana Mª Viñas Díaz e Manuel González González. Redactores: David Villar Docampo e Luís Vale Ferreira. Revisores lingüísticos: Víctor Fresco e Mª Liliana Martínez Calvo. (2010). *Dicionario de bioloxía galego-castelán-inglés.* (PDF). Xunta de Galicia. p. 140. ISBN 978-84-453-4973-1.
2. 1 2  **prión**, no *Gran dicionario Xerais da lingua*. Tomo II. Vigo: Edicións Xerais de Galicia, 2009. ISBN 978-84-9914-072-8-
3. ↑  prion no *Merriam-Webster Unabriged Dictionary*.
4. ↑  The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1997.
5. ↑  Sakudo, A.; Ano, Y.; Onodera, T.; Nitta, K.; Shintani, H.; Ikuta, K.; Tanaka, Y. (2011). "Fundamentals of prions and their inactivation (Review)". *International Journal of Molecular Medicine* (en inglés) **27** (4): 483–489. ISSN 1107-3756. doi:10.3892/ijmm.2011.605.
6. ↑  Rubio González, Tamara; Verdecia Jarque, Manuel (2009). "Enfermidades priónicas". *MEDISAN* (en español) **13** (1). Arquivado dende o orixinal o 11 de marzo de 2018. Consultado o 26 de marzo de 2018.

Véxase tamén
------------

|  |  |
| --- | --- |
|  | Wikimedia Commons ten máis contidos multimedia na categoría:  ***Prión Modificar a ligazón no Wikidata*** |

|  |  |
| --- | --- |
|  | Wikispecies posúe unha páxina sobre:  ***Prión*** |

### Bibliografía

* Lasmézas, Corinne-Ida (2005): *Qu'est-ce qu'un prion?*. París: Éditions le Pommier. Collection: Les Petites Pommes du Savoir. ISBN 978-2-7465-0223-9.
* Prusiner, Stanley B. (2015): *La Mémoire et la Folie. La découverte des prions. Un nouveau paradigme biologique*. París: Éditions Odile Jacob. Collection: OJ.Sciences. ISBN 978-2-7381-3156-0.

### Ligazóns externas

* "*Destructores de cerebros*", artigo sobre as enfermidades producidas por prións. *(en castelán)*.
* VV. AA. (2014): Tema 2. Enfermedades causadas por priones: encefalopatías espongiformes transmisibles. Microbiología clínica. Facultad de Ciencias. Grado de Bioquímica. Departamento de Biología Molecular. Universidade Autónoma de Madrid *(en castelán)*.
* Silvia Pastor Torregrosa (1999): Priones, solución a un enigma médico *(en castelán)*.

  


|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q47051
* BNCF: 37420
* BNF: 12340093m
* BRE: 3167798
* EBID: ID
* GND: 4353535-5
* JSTOR: prions
* LCCN: sh86005911
* MAG: 2910184650
* NDL: 00577666
* NKC: ph183312

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* MeSH: D011328
* MeSH: D12.776.785

 |