O **hemo C** é un complexo de coordinación de tipo hemo formado por un átomo de ferro e un anel de porfirina, que se asocia a proteínas.

Historia
--------

A estrutura correcta do hemo C publicouna a mediados do século XX o bioquímico sueco K.-G. Paul. O seu traballo confirmou a estrutura que fora inferida previamente polo bioquímico sueco Hugo Theorell. A estrutura do hemo C foi confirmada en 1975 baseándose en experimentos de NMR e IR coa forma reducida, con Fe(II), do hemo. A estrutura do hemo C que incluía a configuración estereoquímica absoluta dos enlaces tioéter presentouse primeiro para a proteína de vertebrados  e agora estendeuse a moitas outras proteínas que conteñen o hemo C.

Propiedades
-----------

O hemo C difire do hemo B en que as dúas cadeas laterais vinilo que ten o hemo B son substituídas por enlaces covalentes tioéter coa apoproteína. Nótese que os dous grupos tiol son cedidos tipicamente por residuos de cisteína da proteína, e así o peso molecular adicional neto do hemo C cando está incorporado na holoproteína, coa perda de dous átomos de hidróxeno para formar o enlace, é de 616,5 Da. Estes enlaces non permiten que o hemo C se disocie doadamente da súa holoproteína, o citocromo c, a diferenza do hemo B, que se disocia máis facilmente da súa holoproteína (complexo hemo-proteína), mesmo en condicións suaves. Isto permite que o citocromo c teña variadas estruturas e funcións, e que exista unha gran cantidade de citocromos de tipo c, que funcionan principalmente como transportadores de electróns.

O número de unidades de hemo C unidas á holoproteína é moi variable. Nas células de vertebrados a regra é un hemo por proteína, pero para as bacterias este número é con frecuencia de 2, 4, 5, 6 ou mesmo 16 grupos hemo C por holoproteína. Considérase xeralmente que o número e disposición axeitadas dos grupos hemo C están relacionadas e mesmo son imprescindibles para o correcto funcionamento da holoproteína. Por exemplo, as proteínas que conteñen varios grupos hemo C están implicadas en reaccións de transferencia de electróns múltiples. Especialmente importante é a redución de 6 electróns que se require para reducir o nitróxeno atmosférico a dúas moléculas orgánicas de amoníaco. É común no hemo C que a proporción de aminoácidos sexa máis alta nas hemoproteínas bacterianas, polo que o interior dalgunhas proteínas citocromo c parece ateigado de grupos hemo C en comparación co que ocorre noutras hemoproteínas. Algunhas hemoproteínas, a miúdo de organismos unicelulares, poden conter cinco hemos C. O complexo bc1 é outro importante encima que contén hemos de tipo C.

Os enlaces tioéter parece que permiten unha gran liberdade de funcionamento ás holoproteínas. En xeral, os citocromos de tipo c poden ser "axustados finamente" nun rango máis amplo de potenciais de oxidorredución ca os citocromos b. Isto pode ser unha importante razón que explica por que o citocromo c é case universal en todos os seres vivos. O hemo C xoga tamén un importante papel na apoptose, na que só unhas poucas moléculas de citocromo c citoplásmico que conteñan hemo C poden orixinar a morte celular programada.

Ademais destes enlaces covalentes ecuatoriais, o ferro hémico está tamén xeralmente coordinado coas cadeas laterais de dous aminoácidos, facendo que o ferro estea hexacoordinado. Por exemplo, oc citocromos c de mamíferos e atúns conteñen un só hemo C, que está coordinado axialmente con cadeas laterais de histidina e metionina. Quizais debido aos dous enlaces covalentes que unen o hemo á proteína, o ferro do hemo C está ás veces ligado axialmente ao grupo amino da lisina ou mesmo á auga.

Notas
-----

1. ↑  Paul, K.G.; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof (1950). "The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c". *Acta Chemica Scandinavica* **4**: 239–244. doi:10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
2. ↑  Caughey, W.S.; et al. (1975). "Heme A of Cytochrome c Oxidase". *Journal of Biological Chemistry* **250**: 7602–7622.
3. ↑  Takano T. Trus B.L. Mandel N. Mandel G. Kallai O.B. Swanson R. Dickerson R.E. (1977). "Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.". *Journal of Biological Chemistry* **252**: 776–785. PMID 188826.
4. ↑  Aquí o termo holoproteína está usado co significado de proteína completa con parte proteica (apoproteína) e parte non proteica (o hemo), que é o seu significado na literatura científica en inglés e máis internacional.
5. ↑  Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
6. ↑  Bowman, S.E.J. Bren, K.L. (2008). "The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment". *Nat. Prod. Rep.* **25** (6): 1118–1130. PMC 2654777. PMID 19030605. doi:10.1039/b717196j.
7. ↑  Yeh, S.R. Han, S. and Rousseau, D.L. (1998). "Cytochrome c folding and unfolding". *Accounts of Chemical Research* **31** (11): 727–735. doi:10.1021/ar970084p.

Véxase tamén
------------

### Outros artigos

* Hemo, Hemo A, Hemo B, Hemo O
* Protoporfirina IX
* Hemoproteína

| * v
* c
* e
Tipos de tetrapirrois |
| --- |
| Bilanos(Linear) | 

|  |
| --- |
| 
* Bilirrubina
* Biliverdina
* Estercobilinóxeno
* Estercobilina
* Urobilinóxeno
* Urobilina

 |
| Fitobilinas | 

|  |
| --- |
| 
* Fitocromobilina

 |
| Ficobilinas | 
* Ficoeritrobilina
* Ficocianobilina
* Ficourobilina
* Ficoviolobilina

 |

 |

 |
| Macrociclo | 

|  |  |
| --- | --- |
| Corrinoides | 
* Adenosilcobalamina
* Cianocobalamina
* Metilcobalamina

 |
| Porfirinas | 

|  |  |
| --- | --- |
| Protoporfirinas | 
* Hemo (*b*, *c*, *a*, *o*)
* Protoporfirina de magnesio
* Protoporfirina IX
* Pterobilina
* Protoporfirina de cinc

 |
| Fitoporfirinas | 
* Clorofila *c*
* Protoclorofílida

 |

 |
| Porfirinasreducidas | 

|  |  |
| --- | --- |
| Porfirinóxenos | 
* Uroporfirinóxeno (I, III)
* Coproporfirinóxeno (I, III)
* Protoporfirinóxeno IX

 |
| Clorinas | 
* Clorofílida (*a*, *b*)
* Clorofila (*a*, *b*)
* Feofitina (*a*, *b*)
* Bacterioclorofila *c*

 |
| Bacterioclorinas | 
* Bacterioclorofila *a*

 |
| Isobacterioclorinas | 
* Sirohemo
* Sirohidroclorina

 |
| Corfinas | 
* Cofactor F430

 |

 |

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Control de autoridades | 
* Wd: Q620080
* MAG: 2778224249

 |

|  |  |
| --- | --- |
| Identificadores | 
* CAS: 26598-29-8
* ChEBI: 60562
* ChemSpider: 392105
* DrugBank: 03317
* KEGG: C15817
* PubChem: 51351657

 |