Malli *Escherichia coli*-bakteerin malaattisyntaasi G:n rakenteesta
**Malaattisyntaasi** on transferaaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi katalysoi omenahapon muodostumista glyoksyylihaposta ja asetyylikoentsyymi-A:sta. Malaattisyntaasi on osa niin kutsuttua glyoksylaattikiertoa ja sitä esiintyy muun muassa bakteereissa, kasveissa ja sienissä mutta ei eläimissä. Malaattisyntaasin EC-numero on EC 2.3.3.9.

Rakenne ja toiminta
-------------------

Malaattisyntaasista esiintyy kaksi rakenteellisesti toisistaan eroavaa isoentsyymiä, jotka ovat malaattisyntaasi A ja malaattisyntaasi G. Näistä malaattisyntaasi A:ta esiintyy bakteerien lisäksi myös eräissä aitotumaisissa eliöissä kuten kasveissa ja sienissä ja malaattisyntaasi G:tä esiintyy ainoastaan bakteereissa. *Escherichia coli*-bakteerin on todettu olevan ainoa organismi, joka tuottaa molempia malaattisyntaasin isoentsyymejä. Rakenteeltaan malaattisyntaasi on useammasta alayksiköstä koostuva entsyymi, kun malaattisyntaasi G esiintyy monomeerina. Malaattisyntaasi A:n tuotantoa ohjaa etikkahapon ja rasvahappojen määrä ja malaattisyntaasi G:n tuotantoa ohjaa glykolihapon määrä soluissa. Malaattisyntaasia esiintyy soluissa sekä sytoplasmassa että solukalvoissa. Solukalvoissa se voi toimia mikrobien virulenssia lisäävänä tekijänä avustaen sitoutumisessa isäntäeliön proteiineihin.

Toimiakseen malaattisyntaasi tarvitsee koentsyymeikseen magnesiumioneja. Magnesiumionit sitoutuvat glyoksyylihappoon, kahteen vesimolekyyliin sekä entsyymin asparagiinihappo- ja glutamiinihappomolekyyleihin. Malaattisyntaasin katalysoiman reaktion mekanismi on Claisen-kondensaation mekanismia muistuttava. Ensimmäisessä vaiheessa entsyymin aktiivisen kohdan asparagiinihapon anioni eli aspartaatti-ioni vastaanottaa protonin asetyylikoentsyymi-A:lta, jolloin siitä muodostuu enolaatti-ioni. Tämä nukleofiilinen enolaatti reagoi glyoksyylihapon elektrofiilisen aldehydiryhmän kanssa additioreaktiolla. Muodostuva malinyylikoentsyymi-A hydrolysoidaan seuraavassa vaiheessa omenahapoksi ja koentsyymi-A:ksi ja tätä katalysoivat aminohapot ovat asparagiinihappo- ja arginiini.

Lähteet
-------

1. 1 2  EC 2.3.3.9 - malate synthase Brenda. Viitattu 8.4.2017. (englanniksi)
2. 1 2  Jeremy R. Lohman, Andrew C. Olson & S. James Remington: Atomic resolution structures of Escherichia coli and Bacillus anthracis malate synthase A: Comparison with isoform G and implications for structure-based drug discovery.  *Protein Science*, 2008, 17. vsk, nro 11, s. 1935–1945. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 8.4.2017.  (englanniksi)
3. ↑  Georges N. Cohen: *Microbial Biochemistry*, s. 111. Springer, 2014. ISBN 978-94-017-8907-3. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 8.4.2017). (englanniksi)
4. ↑  Brian Henderson: *Moonlighting Proteins*, s. 31. John Wiley & Sons, 2017. ISBN 9781118951125. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 8.4.2017). (englanniksi)
5. ↑  Christine E. Quartararo & John S. Blanchard: Kinetic and Chemical Mechanism of Malate Synthase from Mycobacterium tuberculosis.  *Biochemistry*, 2011, 50. vsk, nro 32, s. 6879–6887. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 8.4.2017.  (englanniksi)
6. ↑  T. D. H. Bugg: *Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry*, s. 165. John Wiley & Sons, 2009. ISBN 978-1-4051-4800-9. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 8.4.2017). (englanniksi)