**Alfa-aktiniinit** eli α-aktiniinit ovat aktiinisäikeitä yhdessä pitäviä proteiineja. Kaksi α-aktiniinia muodostaa dimeerin, joka sitoo aktiinia molemmista päistään. α-aktiniinit ovat välttämättömiä muun muassa lihaksien  ja solun tukirangan toiminnalle.

Rakenne
-------

Yksittäinen α-aktiniin on sauvamainen proteiini, jolla on keskellä neljä spektriinin kaltaista toistojaksoa (R1-R4), jotka nimen mukaisesti ovat tyypillisiä laajan spektriiniproteiiniperheen jäsenille. Typpipäässä (N-terminaali) α-aktiniinilla on kaksi kalponiinin kaltaista proteiinidomeenia, jotka yhdessä muodostavat aktiinia sitovan kohdan. Hiilipäässä (C-terminaali) on kaksi paria EF-käsi-domeeneja, jotka sitovat titiiniä. α-aktiniini esiintyy pareittain eli homodimeerinä, jossa kaksi α-aktiniinia on sitoutunut toisiinsa vastakkaissuuntaisesti. Tällaisen homodimeerin molemmissa päissä ovat siis sekä kalponiinidomeenit että EF-käsi-domeenit. Domeenit koostuvat α-helikseistä ja lenkeistä.

|
|  |
**α-aktiniinin rakenteelliset domeenit**| Lyhenne | Domeeni | engl. nimitys |
| --- | --- | --- |
| CH1-2 | kalponiinin kaltaiset domeenit | calponin homology domains |
| R1-R4 | spektriinitoistot | spectrin repeats |
| EF1-4 | EF-kädet | EF-hands |
| ABD\* | aktiinia sitova domeeni | actin binding domein |
|

\*Muodostuu CH1:stä ja CH2:sta.

Toiminta
--------

Sarkomeerin rakenne:  
S = Sarkomeeri, lihaksen toiminnallinen yksikkö  
I = I-nauha, osa, jossa on vain aktiinia  
Z = Z-levy, sarkomeerin rajapinta, jossa **α-aktiniini-2:sta** esiintyy 
α-aktiniini pitää aktiinisäikeet järjestyksessä ja linkittää ne toisiinsa. α-aktiniinidimeerin kumpaankin päähän kiinnittyy yksi aktiinisäie. α-aktiniini (tyyppi 2) esiintyy lihaksessa Z-levyssä, eli kahden sarkomeerin rajakohdassa. Z-levyssä on runsaasti aktiinia, jota α-aktiniini sitoo. α-aktiniiniin sitoutuu myös muita lihaksen rakenteen kannalta tärkeitä proteiineja (katso taulukko alla). Aktiinin sitomista säätelee paitsi muiden proteiinien sitoutuminen myös α-aktiniinin fosforylaatio.

α-aktiniinia esiintyy myös solun tukirangassa sitomassa aktiinia. Solun tukiranka mahdollistaa yksittäisen solun liikkeet ja muodonmuutokset. Aktiinia on lisäksi esimerkiksi vyöliitoksissa, joissa α-aktiniini sitoo aktiinisäikeitä yhteen.

|
|  |
**α-aktiniinin kanssa vuorovaikuttavia proteiineja sitoutumiskohtineen**| Proteiini | Sitoutumiskohta | Proteiini | Sitoutumiskohta |  |
| Aktiinifilamentit | ABD | Myopalladiini | EF |
| Titiini | EF3-4 ja R2-R3 | Palladiini | - |  |
| Myotiliini | R3-R4 (EF) | α-kateniini | R2-R3 väli |  |
|

Luokittelu
----------

Solujen välinen vyöliitos, jossa tukena aktiinia. α-aktiniini liittää aktiinisäikeet toisiinsa.
α-aktiniineja on neljää eri tyyppiä, jotka yhdessä muodostavat α-aktiniini-nimisen proteiiniperheen. α-aktiniinityypit ovat α-aktiniini-1, -2, -3 ja -4. α-aktiniini-perhe on osa laajempaa proteiiniperhettä nimeltään spektriinin kaltaiset proteiinit. 

**α-aktiniini-1 ja -4**. Nämä α-aktiniinit esiintyvät muissa kuin lihassoluissa. Ne osallistuvat  solun tukirangan säätelyyn ja sitä kautta myös solun liikkumiseen sitomalla aktiinia. Syövissä saattaa esiintyä kyseisten aktiniinien häiriintynyttä toimintaa. Esimerkiksi α-aktiniini-4:n toimintahäiriötä on esiintynyt munuaissyövissä ja muissa munuaissairauksissa. 

**α-aktiniini-2 ja -3**. Nämä α-aktiniinit esiintyvät lihaksissa. Sydänlihaksessa esiintyy ainoastaan α-aktiniini-2:sta. Nämä proteiinit muistuttavat suuresti toisiaan. Noin 18% väestöstä puuttuu kokonaan α-aktiniini-3, ja heidän lihaksissaan toimii siis vain α-aktiniini-2.

Lähteet
-------

* Au Y: The muscle ultrastructure: a structural perspective of the sarcomere.  *Cellular and Molecular Life Sciences*, 2004, nro 61, s. 3016–3033.

### Viitteet

1. ↑  Klaavuniemi T: *PDZ-LIM domain proteins and α-actinin at the muscle Z-disc*. Oulu University Press, 2006. ISBN 951-42-8263-9.