Melanotsüüte stimuleeriva hormooni α ehk α-MSH struktuur (Ac-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-NH2). α-MSH seostub melanokortiini retseptorite MC1R, MC3R, MC4R ja MC5R külge ning hormooni füsioloogilised efektid on määratud retseptori asukohaga organismis. Näiteks MC1R paikneb melanotsüütides ning vastutab naha pigmentatsiooni eest, samas MC4R paikneb ajus ning kontrollib seksuaalkäitumist, stressi ja söömisharjumusi.
**Peptiidhormoon** on hormonaalse toimega peptiid, mis tekib valgulise preprohormooni proteolüütilise lagundamise tulemusena. Kuna peptiidid ei läbi suure molekulmassi ja hüdrofiilsuse tõttu enamasti rakkude plasmamembraani, paiknevad peptiidhormoonide retseptorid rakumembraani pinnal.

Analoogselt kõigi hormoonidega, sekreteerivad peptiidhormoone rakuvälisesse keskkonda sisenõrenäärmed ning hormoonide toime avaldub hormooni seostumise järel selektiivse retseptoriga. Nagu ka valguliste hormoonide puhul, tingib peptiidhormooni seostumine retseptoriga teatud sekundaarsete virgatsainete vabanemist või sünteesi raku sees. Sekundaarsed virgatsained käivitavad omakorda rakusiseseid signaaliradu, nt geeniekspressiooni.

Peptiidhormoonid ja valgulised hormoonid liigitatakse eri kategooriatesse molekulmassi alusel, kuid puudub range määratlus, millest alates tuleb hormoon nimetada valguliseks. Kokkuleppeliseks piiriks on kujunenud 100 aminohappejääki.

Peptiidhormoonide sekka kuuluvad näiteks adrenokortikotroopne hormoon (ACTH), angiotensiin, melanotsüüte stimuleerivad hormoonid (MSH), gastriin, insuliin, kaltsitoniin, neuropeptiid Y ja oksütotsiin. Samast preprohormoonist tekib mõnikord mitmeid erinevaid peptiidhormoone: näiteks nn pre-pro-opiomelanokortiinist saab erinevate aminohappejääkide juures „lõikamise" kaudu tuletada nii ACTH kui α-, β- või γ-MSH.

Peptiidhormoonidel on organismis mitmeid rolle, sh energiahomöostaasi, kehatemperatuuri, ööpäevarütmi jm protsesside reguleerimine.

Viited
------

1. ↑  Michael, Darren J.; Cai, Haijiang; Xiong, Wenyong; Ouyang, Justin; Chow, Robert H. (2006). "Mechanisms of peptide hormone secretion". *Trends in endocrinology and metabolism: TEM*. **17** (10): 408–415. DOI:10.1016/j.tem.2006.10.011. ISSN 1043-2760. PMID 17084640.
2. 1 2  Abid, Md Shadman Ridwan; Mousavi, Somayeh; Checco, James W. (19. veebruar 2021). "Identifying Receptors for Neuropeptides and Peptide Hormones: Challenges and Recent Progress". *ACS Chemical Biology* (inglise). **16** (2): 251–263. DOI:10.1021/acschembio.0c00950. ISSN 1554-8929. PMC 8479824. PMID 33539706.`{{ajakirjaviide}}`: CS1 hooldus: vorming PMC (link)
3. ↑  Hanley, Rochelle M.; Steiner, Alton L. (15. august 1989). "The Second-Messenger System for Peptide Hormones". *Hospital Practice* (inglise). **24** (8): 59–70. DOI:10.1080/21548331.1989.11703762. ISSN 2154-8331.
4. ↑  "The difference between peptides and proteins". *www.cellgs.com*. Vaadatud 27. juulil 2023.
5. ↑  Mirabeau, Olivier; Perlas, Emerald; Severini, Cinzia; Audero, Enrica; Gascuel, Olivier; Possenti, Roberta; Birney, Ewan; Rosenthal, Nadia; Gross, Cornelius (1. märts 2007). "Identification of novel peptide hormones in the human proteome by hidden Markov model screening". *Genome Research* (inglise). **17** (3): 320–327. DOI:10.1101/gr.5755407. ISSN 1088-9051. PMID 17284679.
6. ↑  Malandrino, Noemi; Smith, Robert J. (2018), Belfiore, Antonino; LeRoith, Derek (toim-d), "Synthesis, Secretion, and Transport of Peptide Hormones", *Principles of Endocrinology and Hormone Action*, Endocrinology (inglise), Cham: Springer International Publishing, lk-d 29–42, DOI:10.1007/978-3-319-44675-2\_3, ISBN 978-3-319-44675-2, vaadatud 27. juulil 2023

Vaata ka
--------

* membraaniseoseline retseptorvalk