La (tridimensia) terciara strukturo de mioglobino
Ekzistas kvar tipoj de R-grupaj interagoj kiuj partoprenas en la terciara
strukturo: disulfidaj ligoj, sal-ligoj, hidrogen-ligoj, kaj hidrofobaj
altiroj. La disulfida ligo estas kovalenta ligo inter la sulfuratomoj
de du cisteinaj restaĵoj. La kovalenta naturo de la disulfida ligo
malhelpas al ĝi rompiĝi per ŝanĝiĝoj de pH, solvenzo, aŭ koncentrecoj
de saloj. Tamen, redukto povas rompi ĝin.

La sal-ligo estas la rezulto de elektrostatika altiro inter la joniĝintaj
karboksilo de asparta aŭ glutama acido, kaj la grupo -NH3+ de arginino,
lizino, aŭ histidino. La procenta kiomo de tiuj ĉi grupoj dependas de la
pH; la sal-ligo estas, tial, tre sentema al pH-ŝanĝiĝoj.

Hidrogenaj ligoj povas estiĝi inter diverseco de flankaj ĉenoj, precipe
tiuj kiuj posedas la jenajn funkciajn grupojn:

```
                              O        O
                              |        |
              -OH    -NH2    -C-OH    -C-NH-
```

Eb lasinterago, inter la -OH de serino kaj la oksigeno de asparta acido.
Hidrogen-ligoj estas relative malfortaj, kaj facile rompeblaj per ŝanĝiĝoj de pH kaj temperaturo.

Hidrofobaj altiroj rezultas kiam du nepolusaj grupoj kuŝas apude. Estante
nesolveblaj, ili reciproke forpuŝas la akvan solvenzon, estigante forton,
kiu pelas ilin kunen. Tiaj interagoj oftas inter tiaj R-grupoj, kiel la
nepolusaj fenilaj ringoj de fenilalanino.

La terciaraj strukturoj kiuj rezultas pro interagoj de R-grupoj povas esti
imagitaj kiel diversaj aranĝoj de la alfa-helico en specifaj, tridimensiaj
formoj. Kelkfoje, la alfa-helico estas faldita (aŭ kunpuŝita)
en globecan aŭ pilkan formon. Tiaj proteinoj kutime havas notindajn
akvosolveblojn ĉar multaj el la nepolusaj R-grupoj (kiuj malhelpas
akvosolveblon) enŝoviĝas en la pilko-similan aranĝon. Insulino,
hemoglobino, kaj ova albumino estas globecaj proteinoj.

La terciara strukturo de aliaj proteinoj implicas ŝnur-similajn faskojn de
alfa-helicaj strukturoj. La ĉefa proteino de konektiva histo, kolageno,
estas de tia speco. Ĝi estas la proteino kiu donas forton al osto, dentoj,
kartilago, tendenoj, kaj haŭto.

Strukture, kolageno konsistas el triopa helico - tri proteinaj ĉenoj, ĉiu
volvita ĉirkaŭ komuna akso. Hidrogenligoj kuntenas la ĉenojn. Ankaŭ ekzistas trans-ligiĝo per kovalentaj ligoj inter la ĉenoj. Ĉe la kolageno en viando, la grado de transligiĝo estas funkcio de la aĝo de la besto. Ju pli maljuna la besto, des pli granda
la transligiĝo kaj la fortikeco de la viando. La procedo de tanado, kiu ŝanĝas haŭton en ledon, plialtigas la gradon de la transligiĝo.

```
 ...                       ...
 |                         |
 Cys-CH2-SH                Cys-CH2-S
 |                         |       |
 ppt.              →     ppt.    |                           disulfido-ligo
 ĉeno                      ĉeno    |
 |                         |       |
 Cys-CH2-SH                Cys-CH2-S
 |                         |
 ...                       ...
```

```
         O                               O
         |                               |   _
 asp-CH2-C-OH     NH2-CH2-lys    asp-CH2-C--O  +NH3--CH2-lys   jona paro (sala ligo)
```

  

```
 ser-CH2-OH       O=C-CH2-asp    ser-CH2-OH:::::O=C-CH2-asp    hidrogen-ligo
                    |                             |
                    OH                            OH
 

```