Tο τετραπτεπτίδο βαλυλ-γλυκυλ-σερυλ-αλανίνη (VGSA). Με πράσινο χρώμα φαίνεται η βαλίνη στο αμινοτελικό άκρο, ενώ με μπλε η αλανίνη στο καρβοξυτελικό άκρο. Στο Ν-άκρο φαίνεται η ελεύθερη α-αμινομάδα (-ΝΗ2), ενώ στο καρβοξυτελικό άκρο η ελευθέρη καρβοξυλομάδα (-COOH).
Ως **αμινοτελικό** ή **αμινοξικό άκρο** (γράφεται και **Ν-άκρο** ή **ΝΗ2-άκρο**) χαρακτηρίζεται το ένα από τα δύο άκρα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας και συγκεκριμένα αυτό που διαθέτει μια ελεύθερη α-αμινομάδα (-ΝΗ2). Το άλλο άκρο του πολυπεπτιδίου, στο οποίο υπάρχει μια ελεύθερη καρβοξυλομάδα, ονομάζεται *καρβοξυτελικό άκρο*. Κατά σύμβαση, όταν γράφουμε την αμινοξική αλληλουχία ενός πεπτιδίου, ή μιας πρωτεΐνης, ξεκινάμε πάντα με το αμινοτελικό άκρο (στα αριστερά) και τελειώνουμε με το καρβοξυτελικό (στα δεξιά). Για παράδειγμα, το τετραπτεπτίδο βαλυλ-γλυκυλ-σερυλ-αλανίνη, θα γραφτεί Val-Gly-Ser-Ala (ή συνηθέστερα VGSA) που σημαίνει ότι η βαλίνη βρίσκεται στο Ν-άκρο, ενώ η αλανίνη στο καρβοξυτελικό άκρο. Έτσι, το τετραπεπτίδιο VGSA είναι τελείως διαφορετικό από το ASGV.

Η φορμυλομεθειονίνη είναι η φορμυλιωμένη μορφή της μεθειονίνης. Η φορμυλίωση γίνεται στην α-αμινομάδα.
Kατά την πρωτεϊνοσύνθεση, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες επιμηκύνονται πάντα με κατεύθυνση από το αμινοτελικό προς το καρβοξυτελικό άκρο. Επομένως, το αμινοτελικό άκρο είναι αυτό που συντίθενται πρώτο. Στους ευκαρυώτες, το ειδικό tRNA έναρξης φέρει, στις πλείστες των περιπτώσεων, το αμινοξύ μεθειονίνη. Πλέον, όμως, έχει διαπιστωθεί ότι στη περίπτωση παραγωγής κρυπτικών πεπτιδιών, η οποία γίνεται από τα κύτταρα για σκοπούς αντιγονοπαρουσίασης στα Τ κυτταροτοξικά λεμφοκύτταρα, μπορεί το αρχικό αμινοξύ να είναι η λευκίνη. Πάντως, στη συμβατική σύνθεση των πρωτεϊνών, κατά την οποία η μεθειονίνη είναι το πρώτο αμινοξύ της νεοσυντιθέμενης αλυσίδας, η τελική πρωτεΐνη δεν φέρει απαραίτητα μεθειονίνη στο Ν-άκρο. Αυτό συμβαίνει γιατί μετά τη σύνθεση τους, οι πρωτεΐνες υπόκεινται σε μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις, κατά τις οποίες μπορεί να αποκοπεί το αρχικό Ν-άκρο.

Στα αρχαία, όπως και στους ευκαρυώτες, το ειδικό tRNA έναρξης φέρει το αμινοξύ μεθειονίνη, ενώ στα βακτήρια φέρει το τροποποιημένο αμινοξύ φορμυλομεθειονίνη (fMet). Επομένως, στις βακτηριακές πρωτεΐνες, των οποίων το Ν-άκρο δεν έχει υποστεί πρωτεόλυση, η ελεύθερη α-αμινομάδα είναι φορμυλιωμένη.

Παραπομπές
----------

1. ↑  Alberts 2002, σελ. G:3.
2. ↑  Alberts 2002, σελ. G:6.
3. ↑  Stryer 1997, σελ. 22.
4. ↑  Alberts 2002, σελ. 342.
5. ↑  Stryer 1997, σελ. 110.
6. ↑  Schwab, Susan R; Jessica A Shugart, Tiffany Horng, Subramaniam Malarkannan, Nilabh Shastri (2004-11). «Unanticipated Antigens: Translation Initiation at CUG with Leucine». *PLoS Biology* **2** (11). doi:10.1371/journal.pbio.0020366. ISSN 1544-9173. PMID 15510226. PMC PMC524250.. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09.
7. ↑  Starck, Shelley R.; Vivian Jiang, Mariana Pavon-Eternod, Sharanya Prasad, Brian McCarthy, Tao Pan, Nilabh Shastri (2012-06-29). «Leucine-tRNA Initiates at CUG Start Codons for Protein Synthesis and Presentation by MHC Class I». *Science* **336** (6089): 1719–1723. doi:10.1126/science.1220270. ISSN 1095-9203 0036-8075, 1095-9203. PMID 22745432.. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09.
8. ↑  Stryer 1997, σσ. 253-256.
9. ↑  Sherman, Fred; John W. Stewart, Susumu Tsunasawa (1985). «Methionine or not methionine at the beginning of a protein». *BioEssays* **3** (1): 27–31. doi:10.1002/bies.950030108. ISSN 1521-1878.. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09.
10. ↑  Benelli, Dario; Paola Londei (2009). «Begin at the beginning: evolution of translational initiation». *Research in Microbiology*. Special issue on the origin of life and microbiology **160** (7): 493–501. doi:10.1016/j.resmic.2009.06.003. ISSN 0923-2508.. Ανακτήθηκε στις 2014-05-09.

### Συγγράμματα

* Styer, Lubert (1997). *ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ* (3η έκδοση). Ηράκλειο: Πανεπιστημιακές Εκδόσεις Κρήτης. ISBN 960-7309-62-6.
* Alberts, Bruce (2002). *Molecular Biology of the Cell* (4η έκδοση). Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9.  Unknown parameter `|coauthors=` ignored (`|author=` suggested) (βοήθεια)