Η πολύπλοκη δομή της RuBisCO
Η **ριβουλόζη-1,5-διφωσφορική καρβοξυλάση/οξυγενάση**, κοινώς γνωστή με τις συντομογραφίες **RuBisCo** **RuBPCase** ή **RuBPco**,, στην ελληνική βιβλιογραφία και ως ***ρουμπίσκο***, είναι ένα κεφαλαιώδους σημασίας ένζυμο (EC 4.1.1.39) που εμπλέκεται στο πρώτο σημαντικό στάδιο της στερέωσης του άνθρακα κατά τη βιοχημική διεργασία με την οποία το διοξείδιο του άνθρακα της ατμόσφαιρας μετατρέπεται από τα ανώτερα φυτά και άλλους φωτοσυνθετικούς οργανισμούς σε μόρια πλούσια σε ενέργεια, όπως γλυκόζη. 

Σε χημικούς όρους, το ένζυμο αυτό καταλύει την καρβοξυλίωση της 1,5-διφωσφορικής ριβουλόζης (επίσης γνωστή ως RuBP). Είναι ίσως το πιο άφθονο ένζυμο στον πλανήτη Γη.

Η RuBisCO είναι σημαντική βιολογικά επειδή καταλύει την πρωτογενή χημική αντίδραση μέσω της οποίας ο ανόργανος άνθρακας εισέρχεται στη βιόσφαιρα. Ενώ πολλά αυτοτροφικά βακτήρια και αρχαία σταθεροποιούν τον άνθρακα μέσω της αναγωγικής οδού ακετυλο-CoA, του κύκλου 3-υδροξυπροπιονικού ή του αντίστροφου κύκλου Krebs, αυτές οι οδοί συνεισφέρουν σχετικά λίγο στην παγκόσμια δέσμευση άνθρακα σε σύγκριση με αυτόν που καταλύεται από την RuBisCO. Η φωσφοενολοπυρουβική καρβοξυλάση, σε αντίθεση με την RuBisCO, σταθεροποιεί μόνο προσωρινά τον άνθρακα. 

Αντικατοπτρίζοντας τη σημασία της, η RuBisCO είναι η πιο άφθονη πρωτεΐνη στα φύλλα, αντιπροσωπεύοντας το 50% της διαλυτής πρωτεΐνης των φύλλων στα φυτά C (20-30% του συνολικού αζώτου των φύλλων) και το 30% της διαλυτής πρωτεΐνης των φύλλων στα φυτά C (5-9 % του συνολικού αζώτου των φύλλων). Δεδομένου του σημαντικού της ρόλου στη βιόσφαιρα, η γενετική μηχανική της πρωτείνης RuBisCO στις καλλιέργειες παρουσιάζει συνεχές ενδιαφέρον.

Παραπομπές
----------

1. ↑  «Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle». *Photosynthesis Research* **140** (2): 235–252. May 2019. doi:10.1007/s11120-018-0600-2. PMID 30374727.
2. ↑  Nivison, Helen; Stocking, C. (1983). «Ribulose Bisphosphate Carboxylase Synthesis in Barley Leaves». *Plant Physiology* **73** (4): 906–911. doi:10.1104/pp.73.4.906. PMID 16663341. PMC 1066578. .
3. ↑  Mächler, Felix; Nösberger, Josef (1988). «Bicarbonate Inhibits Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase». *Plant Physiology* **88** (2): 462–465. doi:10.1104/pp.88.2.462. PMID 16666327. PMC 1055600. .
4. ↑   *ΡΟΥΜΠΙΣΚΟ*
5. ↑  Πρατικάκης, Βαγγέλης (18 Σεπτεμβρίου 2014). «Αύξηση της αγροτικής παραγωγής με επιτάχυνση της φωτοσύνθεσης;». *ΤΟ ΒΗΜΑ*. Ανακτήθηκε στις 18 Μαρτίου 2023.
6. ↑  «10.The Chloroplast Genome». *The Cell: A Molecular Approach* (2nd έκδοση). Washington, D.C: ASM Press. 2000. ISBN 978-0-87893-106-4. , one of the subunits of ribulose bisphosphate carboxylase (rubisco) is encoded by chloroplast DNA. Rubisco is the critical enzyme that catalyzes the addition of CO2 to ribulose-1,5-bisphosphate during the Calvin cycle. It is also thought to be the single most abundant protein on Earth, so it is noteworthy that one of its subunits is encoded by the chloroplast genome.
7. ↑  «Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants». *Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America* **101** (16): 6315–6320. April 2004. doi:10.1073/pnas.0400981101. PMID 15067115. Bibcode: 2004PNAS..101.6315D. *«(Rubisco) is the most prevalent enzyme on this planet, accounting for 30–50% of total soluble protein in the chloroplast;»*.
8. ↑  «Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated». *Journal of Experimental Botany* **59** (7): 1615–1624. 2008. doi:10.1093/jxb/erm242. PMID 17975207. .
9. ↑  «Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated». *Journal of Experimental Botany* **59** (7): 1615–1624. 2008. doi:10.1093/jxb/erm242. PMID 17975207. . Feller U, Anders I, Mae T (2008). "Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated". *Journal of Experimental Botany*. **59** (7): 1615–1624. doi:10.1093/jxb/erm242. PMID 17975207.

Περαιτέρω ανάγνωση
------------------

* «Mutagenesis at two distinct phosphate-binding sites unravels their differential roles in regulation of Rubisco activation and catalysis». *Journal of Bacteriology* **187** (12): 4222–4228. June 2005. doi:10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005. PMID 15937184. PMC 1151729. .
* «Crystal structure of carboxylase reaction-oriented ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from a thermophilic red alga, Galdieria partita». *The Journal of Biological Chemistry* **274** (22): 15655–15661. May 1999. doi:10.1074/jbc.274.22.15655. PMID 10336462.