Cynrychioliad o adeiledd 3D y myoglobin protein yn dangos α-helics (porffor). Y protein hwn oedd y cyntaf i gael ei adeiledd wedi'i ddatrys trwy grisialu pelydr-X. Tuag at y canol, dde ymhlith y coiliau, mae grŵp prosthetig o'r enw 'grŵp heme' (mewn llwyd) gyda moleciwl ocsigen wedi'i rwymo (coch).
Cyfansoddyn organig (biomoleciwlau mawr a macromoleciwlau) ydy **protein** (ac a elwir hefyd yn **polypeptidau**) ac sy'n cynnwys un neu fwy o gadwynau hir o weddillion asid amino, wedi'u gosod mewn cadwyn wedi'i blygu. Polymer ydy'r asidau amino a gysylltir â'i gilydd gan ddolen peptid: rhwng y carbocsil a'r grwp amino. Gelwir y gyfres o asidau amino mewn protein yn gyfres DNA y genyn a gellir ei adnabod yn unigol drwy ei cod genetig. Mae proteinau'n cyflawni sawl swyddogaeth wahanol o fewn organebau, gan gynnwys cataleiddio adweithiau metabolaidd, dyblygu DNA, ymateb i ysgogiadau, darparu strwythur i gelloedd ac organebau, a chludo moleciwlau o un lle i'r llall. Mae proteinau'n wahanol i'w gilydd yn bennaf yn eu dilyniant o asidau amino, sy'n cael ei bennu gan ddilyniant niwcleotid eu genynnau, ac sydd fel arfer yn arwain at blygu protein i strwythur 3D penodol sy'n pennu ei weithgaredd.

Yn gyffredinol, mae'r cod genetig hwn yn ymwneud ag 20 asid amino; fodd bynnag, mewn rhai organebau, gall y cod genetig gynnwys selenocystin (Saesneg: *selenocysteine*).

Gelwir cadwyn linol o weddillion asid amino yn bolypeptid. Mae protein yn cynnwys o leiaf un polypeptid hir. Anaml y caiff polypeptidau byr, sy'n cynnwys llai na 20-30 o weddillion (*residues*), eu hystyried yn broteinau ac fe'u gelwir yn gyffredin yn 'beptidau'. Mae'r gweddillion asid amino unigol yn cael eu bondio gyda'i gilydd gan fondiau peptid a gweddillion asid amino cyfagos. Diffinir y dilyniant o weddillion asid amino mewn protein gan ddilyniant un genyn, sy'n cael ei amgodio yn y cod genetig. Yn gyffredinol, mae'r cod genetig yn nodi 20 asid amino safonol; ond mewn rhai organebau gall y cod genetig gynnwys selenocystein ac — mewn rhai archaea — pyrrolysine. Yn fuan ar ôl synthesis, neu hyd yn oed yn ystod synthesis, mae'r gweddillion mewn protein yn aml yn cael eu haddasu'n gemegol trwy addasiad ôl-trawsfudol (*post-translational modification*) sy'n newid priodweddau ffisegol a chemegol, plygu, sefydlogrwydd, gweithgaredd, ac yn y pen draw, swyddogaeth y proteinau. Mae gan rai proteinau grwpiau nad ydynt yn beptidau ynghlwm wrthynt, y gellir eu galw'n grwpiau prosthetig neu'n gydffactorau. Gall proteinau hefyd weithio gyda'i gilydd i gyflawni swyddogaeth benodol, ac maent yn aml yn cysylltu i ffurfio cymhlygion protein sefydlog.

Unwaith y byddant wedi'u ffurfio, dim ond am gyfnod penodol y mae proteinau'n bodoli cyn iddynt ddiraddio a'u hailgylchu gan beiriannau'r gell trwy'r broses o drosiant protein. Mae hyd oes protein yn cael ei fesur yn nhermau ei hanner oes a gall hyn amrywio'n fawr. Gallant fodoli am funudau neu flynyddoedd gyda hyd oes cyfartalog o 1-2 ddiwrnod mewn celloedd mamalaidd. Mae proteinau annormal neu wedi'u cam-blygu yn cael eu diraddio'n gyflymach naill ai oherwydd eu bod wedi'u targedu i'w dinistrio neu oherwydd eu bod yn ansefydlog.

Fel macromoleciwlau biolegol eraill megis polysacaridau ac asidau niwclëig, mae proteinau yn rhannau hanfodol o organebau ac yn cymryd rhan ym mron pob proses o fewn celloedd. Mae llawer o broteinau yn ensymau sy'n cataleiddio adweithiau biocemegol ac yn hanfodol i fetaboledd. Mae gan broteinau hefyd swyddogaethau adeileddol neu fecanyddol, fel actin a myosin yn y cyhyrau a'r proteinau yn y cytosgerbwd, sy'n ffurfio system o sgaffaldiau sy'n cynnal siâp celloedd. Mae proteinau eraill yn bwysig mewn signalau celloedd, ymatebion imiwn, adlyniad celloedd, a chylchred y gell. Mewn anifeiliaid, mae angen proteinau yn y diet i ddarparu'r asidau amino hanfodol na ellir eu syntheseiddio. Mae treuliad yn torri'r proteinau i lawr ar gyfer defnydd metabolaidd.

Gellir puro proteinau o gydrannau cellog eraill gan ddefnyddio amrywiaeth o dechnegau megis uwch-allgyrchiant, dyddodiad (cemegol), electrofforesis, a chromatograffeg; mae dyfodiad peirianneg enetig wedi galluogi nifer o ddulliau puro. Ymhlith y dulliau a ddefnyddir yn gyffredin i astudio strwythur a swyddogaeth protein mae imiwn-histocemeg, mwtagenesis wedi'i gyfeirio at safle arbennig, crisialeg pelydr-X, cyseiniant magnetig niwclear a sbectrometreg màs.

Hanes a geirdarddiad
--------------------

Cydnabuwyd proteinau fel dosbarth penodol o foleciwlau biolegol yn y ddeunawfed ganrif gan Antoine Fourcroy ac eraill, a nodweddir gan allu'r moleciwlau i geulo neu flocwleiddio o dan driniaethau â gwres neu asid. Ymhlith yr enghreifftiau a nodwyd ar y pryd roedd albwmin o wynwy, albwmin serwm gwaed, ffibrin, a glwten gwenith.

Disgrifiwyd proteinau am y tro cyntaf gan y cemegydd Iseldiraidd Gerardus Johannes Mulder a'i enwi gan y cemegydd o Sweden Jöns Jacob Berzelius yn 1838. Cynhaliodd Mulder ddadansoddiad elfennol o broteinau cyffredin a chanfod bod gan bron bob protein yr un fformiwla empirig, C400H620N100O120P1S1. Daeth i'r casgliad (anghywir) y gallent fod yn cynnwys un math o foleciwl mawr iawn. Cynigiwyd y term "protein" i ddisgrifio'r moleciwlau hyn gan Berzelius, cydymaith Mulder; mae protein yn deillio o'r gair Groeg πρώτειος (proteios), sy'n golygu "cynradd", "ar y blaen", neu "sefyll o flaen", + *-in*. Aeth Mulder ymlaen i nodi cynhyrchion diraddiad protein fel y leucin asid amino a daeth o hyd i'w bwysau moleciwlaidd (bron yn gywir) o 131 Da. Cyn "protein", defnyddiwyd enwau eraill, fel "albwminau" neu "deunyddiau albwmaidd" ( *Eiweisskörper*, yn Almaeneg).

Roedd gwyddonwyr maeth cynnar fel yr Almaenwr Carl von Voit yn credu mai protein oedd y maetholyn pwysicaf ar gyfer cynnal strwythur y corff, oherwydd credwyd yn gyffredinol bod "cnawd yn gwneud cnawd." Ymestynnodd Karl Heinrich Ritthausen ffurfiau protein hysbys gan adnabod asid glwtamig. Yng Ngorsaf Arbrofi Amaethyddol Connecticut, lluniwyd adolygiad manwl o broteinau llysiau gan Thomas Burr Osborne. Gan weithio gyda Lafayette Mendel a chymhwyso cyfraith y lleiafswm Liebig wrth fwydo llygod mawr labordy, daethan i adnabod yr asidau amino maeth hanfodol. Parhawyd a'r gwaith hwn gan William Cumming Rose. Daeth y ddealltwriaeth o broteinau fel polypeptidau trwy waith Franz Hofmeister a Hermann Emil Fischer yn 1902. Ni chafodd rôl ganolog proteinau fel ensymau mewn organebau byw ei werthfawrogi'n llawn tan 1926, pan ddangosodd James B. Sumner fod yr ensym urease yn brotein mewn gwirionedd. 

Roedd yr anhawster i buro proteinau mewn symiau mawr yn eu gwneud yn anodd iawn i fiocemegwyr protein cynnar eu hastudio. Felly, canolbwyntiodd astudiaethau cynnar ar broteinau y gellid eu puro mewn symiau mawr, ee y rhai hynny o waed, gwynwy, tocsinau amrywiol, ac ensymau treulio / metabolaidd a gafwyd o ladd-dai. Yn y 1950au, purodd yr Armor Hot Dog Co. 1 kg o riboniwcleas-A pancreatig buchol pur a'i ddarparu'n rhwydd i wyddonwyr; fel hyn, daeth ribonuclease A yn darged mawr ar gyfer astudiaeth biocemegol am y degawdau dilynol. 

I Linus Pauling mae'r clod o ragfynegi'n llwyddiannus y strwythurau eilaidd protein rheolaidd yn seiliedig ar fondio hydrogen, syniad a gyflwynwyd gyntaf gan William Astbury yn 1933. Cyfrannodd gwaith diweddarach Walter Kauzmann ar ddadnatureiddio, yn rhannol ar astudiaethau blaenorol gan Kaj Linderstrøm-Lang, ddealltwriaeth o blygu protein a strwythur wedi'i gyfryngu gan ryngweithiadau hydroffobig.

Y protein cyntaf i gael ei ddilyniannu oedd inswlin, a hynny gan Frederick Sanger, ym 1949. Disgrifiodd Sanger dilyniant asid amino inswlin yn gywir, gan ddangos yn derfynol bod proteinau yn cynnwys polymerau llinol o asidau amino yn hytrach na chadwyni canghennog, colloidau neu seicolau (*cyclols*). Enillodd y Wobr Nobel am y gamp hon yn 1958. 

 John Kendrew gyda model myoglobin ar y gweill
Gyda datblygiad crisialeg pelydr-X, daeth yn bosibl dilyniannu strwythurau protein. Y strwythurau protein cyntaf i gael eu datrys oedd haemoglobin a hynny gan Max Perutz a myoglobin gan John Kendrew, ym 1958. Roedd y defnydd o gyfrifiaduron a chynyddu pŵer cyfrifiadurol hefyd yn cefnogi dilyniannu proteinau cymhleth. Ym 1999, llwyddodd Roger Kornberg i ddilyniannu strwythur hynod gymhleth RNA polymeras gan ddefnyddio pelydrau-X dwysedd uchel o syncrotronau.

Ers hynny, datblygwyd microsgopeg cryo-electron (cryo-EM) o gynulliadau macromoleciwlaidd mawr. Mae Cryo-EM yn defnyddio samplau protein sydd wedi'u rhewi yn hytrach na chrisialau, a thrawstiau o electronau'n hytrach na phelydr-x. Mae'n achosi llai o ddifrod i'r sampl, gan ganiatáu i wyddonwyr gael mwy o wybodaeth a dadansoddi strwythurau mwy. Mae rhagfynegiad strwythur protein cyfrifiadol o barthau protein bach hefyd wedi helpu ymchwilwyr i fynd at ddatrysiad lefel atomig o strwythurau protein. Yn 2023 roedd gan y Banc Data Protein dros 126,060 o strwythurau cydraniad atomig o broteinau.

Nifer y proteinau sydd wedi'u hamgodio mewn genomau
---------------------------------------------------

Mae nifer y proteinau sydd wedi'u hamgodio mewn genom yn cyfateb yn fras i nifer y genynnau (er y gall fod nifer sylweddol o enynnau sy'n amgodio RNA protein, ee RNAs ribosomaidd). Mae firysau fel arfer yn amgodio rhwng llond dwrn hyd at ychydig gannoedd o broteinau; archaea a bacteria ychydig gannoedd i ychydig filoedd, tra bod ewcaryotau fel arfer yn amgodio ychydig filoedd hyd at ddegau o filoedd o broteinau.

Biocemeg
--------

 Adeiledd cemegol y bond peptid (gwaelod) ac adeiledd tri dimensiwn bond peptid rhwng alanin ac asid amino cyfagos (brig/mewnosodiad). Mae'r bond ei hun wedi'i wneud o'r elfennau CHON .
 Adeileddau cyseiniant y bond peptid sy'n cysylltu asidau amino unigol i ffurfio polymer protein
Mae'r rhan fwyaf o broteinau'n cynnwys polymerau llinol wedi'u hadeiladu o gyfresi o hyd at 20 o wahanol asidau amino <small id="mwAQk">L</small> -α-. Mae gan bob asid amino proteinogenig nodweddion strwythurol cyffredin, gan gynnwys α-carbon y mae grŵp amino, grŵp carboxyl, a chadwyn ochr amrywiol wedi'u bondio iddo. Dim ond prolin sy'n wahanol i'r strwythur sylfaenol hwn gan ei fod yn cynnwys cylch anarferol i'r grŵp amin pen N, sy'n gorfodi'r CO-NH amid *moiety* i gydffurfio mewn modd sefydlog. 

Mae gan gadwyni ochr yr asidau amino safonol, a nodir yn y rhestr o asidau amino safonol, amrywiaeth fawr o strwythurau a phriodweddau cemegol; effaith gyfunol yr holl gadwynau ochr asid amino mewn protein sy'n pennu ei strwythur tri dimensiwn a'i adweithedd cemegol yn y pen draw. Mae'r asidau amino mewn cadwyn polypeptid yn cael eu cysylltu gan fondiau peptid. Ar ôl ei gysylltu yn y gadwyn brotein, gelwir asid amino unigol yn 'weddillion' *(residue),* a gelwir y gyfres gysylltiedig o atomau carbon, nitrogen ac ocsigen yn 'brif gadwyn' neu'n 'asgwrn cefn y protein*'.* 

Mae gan y bond peptid ddau ffurf cyseiniant sy'n cyfrannu rhywfaint o gymeriad bond dwbl ac yn atal cylchdroi o amgylch ei echelin, fel bod y carbonau alffa yn fras yn goplanar. Mae'r ddwy ongl deuhedrol arall yn y bond peptid yn pennu'r siâp lleol a dybir gan asgwrn cefn y protein.*Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. 2006. ISBN 978-0-07-146197-9.Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). *Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.</ref> Gelwir y diwedd gyda grŵp amino rhydd yn "derfynfa N" neu'n "derfynell amino", tra bod diwedd y protein â grŵp carboxyl rhydd yn cael ei adnabod fel "terminws C" neu'r "terminws carboxy" (mae dilyniant y protein wedi'i ysgrifennu o N- terfynfa i C-terminus, o'r chwith i'r dde).

Mae'r geiriau *protein*, *polypeptid,* a *pheptid* ychydig yn amwys a gallant orgyffwrdd o ran ystyr. Defnyddir *protein* yn gyffredinol i gyfeirio at y moleciwl biolegol cyflawn mewn cydffurfiad sefydlog, tra bod *peptid* yn cael ei gadw'n gyffredinol ar gyfer yr oligomer asid amino byr yn aml heb strwythur 3D sefydlog. Ond nid yw'r ffin rhwng y ddau wedi'i diffinio'n dda ac fel arfer mae'n gorwedd ger 20-30 o weddillion. Gall *polypeptid* gyfeirio at unrhyw gadwyn llinol sengl o asidau amino, fel arfer, waeth beth fo'i hyd, ond yn aml mae'n awgrymu absenoldeb cydffurfiad diffiniedig.

### Rhyngweithiadau

Gall proteinau ryngweithio â llawer o fathau o foleciwlau, gan gynnwys â phroteinau eraill, â lipidau, â charbohydradau, a gyda DNA.*Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. 2006. ISBN 978-0-07-146197-9.Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). *Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.</ref>

### Digonedd mewn celloedd

Amcangyfrifwyd bod bacteria maint cyfartalog yn cynnwys tua 2 filiwn o broteinau fesul cell (ee *E. coli* a *Staphylococcus aureus*). Mae bacteria llai, fel *Mycoplasma* neu *spirochetes* yn cynnwys llai o foleciwlau, tua 50,000 i 1 miliwn. Mewn cyferbyniad, mae celloedd ewcaryotig yn fwy ac felly'n cynnwys llawer mwy o brotein. Er enghraifft, amcangyfrifwyd bod celloedd burum yn cynnwys tua 50 miliwn o broteinau a chelloedd dynol tua 1 i 3 biliwn. Mae crynodiad o gopïau protein unigol yn amrywio o ychydig foleciwlau fesul cell hyd at 20 miliwn. Nid yw pob protein codio genynnau yn cael ei fynegi yn y rhan fwyaf o gelloedd ac mae eu nifer yn dibynnu ar, er enghraifft, y math o gell ac ysgogiadau allanol. Er enghraifft, o'r tua 20,000 o broteinau sydd wedi'u hamgodio gan y genom dynol, dim ond 6,000 sy'n cael eu canfod mewn celloedd lymffoblastoid.

Synthesis
---------

### Biosynthesis

 Mae ribosom yn cynhyrchu protein gan ddefnyddio mRNA fel templed
Mae proteinau'n cael eu cydosod o asidau amino gan ddefnyddio gwybodaeth sydd wedi'i hamgodio mewn genynnau. Mae gan bob protein ei ddilyniant asid amino unigryw ei hun sy'n cael ei bennu gan ddilyniant niwcleotid y genyn sy'n amgodio'r protein hwn. Set o setiau tri-niwcleotid o'r enw codonau yw'r cod genetig ac mae pob cyfuniad tri-niwcleotid yn dynodi asid amino, er enghraifft AUG (adenin - uracil - guanin) yw'r cod ar gyfer methionin. Oherwydd bod DNA yn cynnwys pedwar niwcleotid, cyfanswm nifer y codonau posibl yw 64; felly, mae rhywfaint o'r cod genetig yn dameidiau sbar, gyda rhai asidau amino wedi'u pennu gan fwy nag un codon.*Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. 1996. ISBN 978-0-8053-3931-4.</ref>  Mae genynnau sydd wedi'u hamgodio mewn DNA yn cael eu trawsgrifio'n gyntaf i RNA cyn-negesydd (mRNA) gan broteinau fel RNA polymeras. Yna mae'r rhan fwyaf o organebau'n prosesu'r rhag-mRNA (a elwir hefyd yn *drawsgrifiad cynradd*) gan ddefnyddio gwahanol fathau o addasiadau ôl-drawsysgrifol i ffurfio'r mRNA aeddfed, a ddefnyddir wedyn fel templed ar gyfer synthesis protein gan y ribosom. 

Mewn procaryotes gall yr mRNA gael ei ddefnyddio cyn gynted ag y caiff ei gynhyrchu, neu gael ei rwymo gan ribosom ar ôl symud i ffwrdd o'r niwcleoid. Mewn cyferbyniad, mae ewcaryotau'n gwneud mRNA yn niwclews y gell ac yna'n ei drawsleoli ar draws y bilen niwclear i'r cytoplasm, lle mae synthesis protein yn digwydd wedyn. Mae cyfradd synthesis protein yn uwch mewn procaryotau nag ewcaryotau a gall gyrraedd hyd at 20 asid amino yr eiliad.

### Synthesis cemegol

Gall proteinau byr hefyd gael eu syntheseiddio'n gemegol gan deulu o ddulliau a elwir yn synthesis peptidau, sy'n dibynnu ar dechnegau synthesis organig fel ligiadio cemegol i gynhyrchu peptidau â chynnyrch uchel. Mae synthesis cemegol yn caniatáu (ar gyfer cyflwyno asidau amino annaturiol) i gadwyni polypeptid, megis atodi stilwyr fflwroleuol, i gadwyni ochr asid amino. Mae'r dulliau hyn yn ddefnyddiol mewn biocemeg labordy a bioleg celloedd, er nad ydynt yn gyffredinol ar gyfer cymwysiadau masnachol. Mae synthesis cemegol yn aneffeithlon ar gyfer polypeptidau sy'n hirach na thua 300 asid amino, ac efallai na fydd y proteinau wedi'u syntheseiddio'n cymryd yn ganiataol eu strwythur trydyddol brodorol yn hawdd. Mae'r rhan fwyaf o ddulliau synthesis cemegol yn mynd o derfynfa C i derfynfa N, gyferbyn â'r adwaith biolegol.

Strwythur
---------

 Strwythur grisial y chaperonin, cymhleth protein enfawr. Amlygir un is-uned protein. Mae Chaperonins yn cynorthwyo plygu protein.
Mae'r mwyafrif o broteinau 'n plygu'n strwythurau 3D unigryw. Gelwir y siâp y mae protein yn plygu iddo'n naturiol yn gydffurfiad brodorol.*Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. 2006. ISBN 978-0-07-146197-9.Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). *Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.</ref> Er y gall llawer o broteinau blygu heb gymorth, yn syml trwy briodweddau cemegol eu asidau amino, mae eraill angen cymorth hebryngwyr moleciwlaidd i blygu. Mae biocemegwyr yn aml yn cyfeirio at bedair agwedd benodol ar adeiledd protein:

* *Adeiledd cynradd*: y dilyniant asid amino. Polyamid yw protein.
* *Adeiledd eilaidd*: ailadrodd adeileddau lleol yn rheolaidd wedi'u sefydlogi gan fondiau hydrogen. Yr enghreifftiau mwyaf cyffredin yw'r α-helix, y daflen β a'r troadau. Oherwydd bod strwythurau eilaidd yn lleol, gall llawer o ranbarthau o wahanol strwythur eilaidd fod yn bresennol yn yr un moleciwl protein.
* *Strwythur trydyddol* : siâp cyffredinol un moleciwl protein; perthynas ofodol y strwythurau eilaidd â'i gilydd. Mae'r strwythur trydyddol yn cael ei sefydlogi yn gyffredinol gan ryngweithiadau an-lleol, yn fwyaf cyffredin ffurfio craidd hydroffobig, ond hefyd drwy bontydd halen, bondiau hydrogen, bondiau disulffid, a hyd yn oed addasiadau ôl-trawsfudol. Mae'r term "strwythur trydyddol" yn aml yn gyfystyr â'r term *plygiad*. Y strwythur trydyddol yw'r hyn sy'n rheoli swyddogaeth sylfaenol y protein.
* *Strwythur cwaternaidd* : yr adeiledd a ffurfiwyd gan sawl moleciwl protein (cadwyni polypeptid), a elwir fel arfer *yn is-unedau protein* yn y cyd-destun hwn, sy'n gweithredu fel un cymhlyg o brotein .
* *Strwythur pumol.* Mae strwythur pumol (*quinary*) yn dibynnu ar ryngweithiadau macromoleciwlaidd dros dro, ond hanfodol, sy'n digwydd y tu mewn i gelloedd byw.

Nid yw proteinau yn foleciwlau hollol anhyblyg. Gall proteinau symud rhwng sawl strwythur cysylltiedig wrth iddynt gyflawni eu swyddogaethau. Yng nghyd-destun yr ad-drefniadau swyddogaethol hyn, cyfeirir at y strwythurau trydyddol neu gwaternaidd hyn fel "cydffurfiadau" fel arfer, a gelwir trawsnewidiadau rhyngddynt yn *newidiadau cydffurfiad.* Mae newidiadau o'r fath yn aml yn cael eu hysgogi gan rwymo moleciwl swbstrad i safle gweithredol ensym, neu ranbarth ffisegol y protein sy'n cymryd rhan mewn catalysis cemegol. Mewn hydoddiant mae proteinau hefyd yn hamrywio mewn adeiledd oherwydd dirgryniad thermol a'r gwrthdrawiad â moleciwlau eraill.*Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. 1996. ISBN 978-0-8053-3931-4.Van Holde KE, Mathews CK (1996). *Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.</ref> 

 Arwyneb moleciwlaidd sawl protein yn dangos eu meintiau cymharol. O'r chwith i'r dde: imiwnoglobwlin G (IgG, gwrthgorff ), hemoglobin, inswlin (hormon), adenylat kinase (ensym), a glutamin synthetase (ensym).
Gellir rhannu proteinau yn anffurfiol yn dri phrif ddosbarth, sy'n cyd-fynd â strwythurau trydyddol nodweddiadol: proteinau crwn, proteinau ffibrog, a phroteinau pilenog. Mae bron pob protein crwn yn hydawdd ac mae llawer yn ensymau. Mae proteinau ffibrog yn aml yn adeileddol, fel colagen, prif gydran meinwe gyswllt, neu keratin, cydran protein gwallt ac ewinedd. Mae proteinau pilen yn aml yn gweithredu fel derbynyddion neu'n darparu sianeli i foleciwlau pegynol neu foleciwlau gyda gwefr, sy'n pasio drwy'r gellbilen.*Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. 1996. ISBN 978-0-8053-3931-4.Van Holde KE, Mathews CK (1996). *Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.</ref>

Swyddogaeth o fewn celloedd
---------------------------

  

Proteinau yw prif actorion yn y gell, a dywedir eu bod yn cyflawni'r dyletswyddau a nodir gan y wybodaeth sydd wedi'i hamgodio mewn genynnau. Ac eithrio rhai mathau o RNA, mae'r rhan fwyaf o foleciwlau biolegol eraill yn elfennau cymharol anadweithiol y mae proteinau'n gweithredu arnynt. Mae proteinau'n cyfrif am hanner pwysau sych cell *Escherichia coli*, tra bod macromoleciwlau eraill fel DNA ac RNA yn cyfrif am ddim ond 3% ac 20%, yn y drefn honno. Gelwir y set o broteinau a fynegir mewn math arbennig o gell neu gell fel ei proteom.

 Dangosir yr ensym hexokinase fel model moleciwlaidd confensiynol pêl-a-ffon. I raddfa yn y gornel dde uchaf mae dau o'i swbstradau, ATP a glwcos.
Prif nodwedd proteinau yw eu gallu i rwymo moleciwlau eraill yn benodol ac yn dynn. Gelwir y rhan o'r protein sy'n gyfrifol am rwymo moleciwl arall yn 'fan rhwymo' ac yn aml mae'n bant neu'n boced ar yr wyneb moleciwlaidd. Mae'r gallu rhwymo hwn yn cael ei gyfryngu gan strwythur trydyddol y protein, sy'n diffinio pant y man rhwymo, a chan briodweddau cemegol cadwyni ochr yr asidau amino cyfagos. Gall rhwymiad protein fod yn hynod o dynn a phenodol; er enghraifft, mae'r protein atalydd riboniwcleas yn clymu i angiogenin dynol gyda chysonyn daduniad is-femtomolar (<10 −15 M) ond nid yw'n rhwymo o gwbl i'w onconase homolog, amffibaidd (> 1 M). Gall mân newidiadau cemegol megis ychwanegu un grŵp methyl at bartner rhwymo weithiau fod yn ddigon i ddileu'r rhwym. 

Gall proteinau ymrwymo i broteinau eraill yn ogystal ag i swbstradau moleciwlaidd bach. Pan fydd proteinau'n rhwymo'n benodol i gopïau eraill o'r un moleciwl, gallant oligomeriddio i ffurfio ffibrilau; mae'r broses hon yn digwydd yn aml mewn proteinau strwythurol sy'n cynnwys monomerau globular sy'n hunan-gysylltu i ffurfio ffibrau anhyblyg. Mae rhyngweithiadau protein-protein hefyd yn rheoleiddio gweithgaredd ensymatig, yn rheoli dilyniant trwy'r gylchred gell, ac yn caniatáu cydosod cymhlygion protein mawr sy'n cyflawni llawer o adweithiau sydd â chysylltiad agos â swyddogaeth fiolegol gyffredin. Gall proteinau hefyd glymu i gellbilenni, neu hyd yn oed gael eu hintegreiddio i mewn iddynt. Mae gallu gan y partneriaid rhwymol i gymell newidiadau cydffurfiadol mewn proteinau sy'n caniatáu adeiladu rhwydweithiau signalau hynod gymhleth.*Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. 1996. ISBN 978-0-8053-3931-4.Van Holde KE, Mathews CK (1996). *Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.</ref>

Gan fod rhyngweithiadau rhwng proteinau yn wrthdroadwy, ac yn dibynnu'n helaeth ar argaeledd gwahanol grwpiau o broteinau partner i ffurfio agregau sy'n gallu cyflawni setiau arwahanol o swyddogaethau, mae astudio'r rhyngweithiadau rhwng proteinau penodol yn allweddol i ddeall agweddau pwysig ar swyddogaeth cellog ac yn y pen draw y nodweddion sy'n gwahaniaethu mathau penodol o gelloedd.

Darllen pellach
---------------

 

* Branden C, Tooze J (1999). *Introduction to Protein Structure*. New York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1.
* Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW (2006). *Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9.
* Van Holde KE, Mathews CK (1996). *Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.

Dolenni allanol
---------------

### Cronfeydd data a phrosiectau

* Cronfa ddata Protein NCBI Entrez
* Cronfa ddata Strwythur Protein NCBI
* Cronfa Ddata Cyfeirnod Protein Dynol
* Proteinpedia Dynol
* Plygu@Home (Prifysgol Stanford) Archived </link>
* Banc Data Protein yn Ewrop (gweler hefyd PDBeQuips, erthyglau byr a thiwtorialau ar strwythurau PDB diddorol)
* Cydweithredol Ymchwil ar gyfer Biowybodeg Strwythurol (gweler hefyd Moleciwl y Mis Archifwyd 2020-07-24 yn y Peiriant Wayback. Archived </link> , yn cyflwyno cyfrifon byr ar broteinau dethol o'r PDB)
* Proteopedia - Bywyd mewn 3D : model 3D y gellir ei gylchdroi, y gellir ei chwyddo gydag anodiadau wiki ar gyfer pob strwythur moleciwlaidd protein hysbys.
* UniProt yr Adnodd Protein Cyffredinol

### Gwefannau addysgol

* "Cyflwyniad i Broteinau" gan HOPES (Prosiect Allgymorth Clefyd Huntington ar gyfer Addysg yn Stanford)
* Proteinau: Biogenesis i Ddiraddio – Llyfrgell Rithwir Biocemeg a Bioleg Celloedd

Gweler hefyd
------------

* John S Davies (cemegydd) (m. 22 Ionawr 2016): arbenigwr mewn peptidau cylch.
* Diffyg maeth

Cyfeiriadau
-----------

1. ↑  Ridley, M. (2006). *Genome*. Efrog Newydd, NY: Harper Perennial. ISBN 0-06-019497-9
2. ↑  (Saesneg)
3. ↑  "Sur la composition de quelques substances animales". *Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande*: 104. 1838. .
4. ↑  Harold, Hartley (1951). "Origin of the Word 'Protein.'". *Nature* **168** (4267): 244. Bibcode 1951Natur.168..244H. doi:10.1038/168244a0. PMID 14875059.
5. ↑  *New Oxford Dictionary of English*
6. ↑  Reynolds and Tanford (2003).
7. ↑  "Hofmeister, Franz". encyclopedia.com. Archifwyd o'r gwreiddiol ar 5 April 2017. Cyrchwyd 4 April 2017.
8. ↑  "Protein, section: Classification of protein". britannica.com. Archifwyd o'r gwreiddiol ar 4 April 2017. Cyrchwyd 4 April 2017.
9. 1 2 3  Stoddart, Charlotte (1 March 2022). "Structural biology: How proteins got their close-up". *Knowable Magazine*. doi:10.1146/knowable-022822-1.. Adalwyd 25 March 2022.
10. 1 2 3 4 5 6  *Harper's Illustrated Biochemistry*. New York: Lange Medical Books/McGraw-Hill. 2006. ISBN 978-0-07-146197-9.
11. ↑  "Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities". *Accounts of Chemical Research* **50** (8): 1875–1882. August 2017. doi:10.1021/acs.accounts.7b00195. PMC 5584629. PMID 28723063. .
12. ↑  *Introduction to Protein Structure*. New York: Garland Pub. 1999. ISBN 978-0-8153-2305-1.
13. 1 2 3 4 5  *Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. 1996. ISBN 978-0-8053-3931-4.Van Holde KE, Mathews CK (1996). *Biochemistry*. Menlo Park, California: Benjamin/Cummings Pub. Co. Inc. ISBN 978-0-8053-3931-4.
14. ↑  "What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values". *BioEssays* **35** (12): 1050–55. December 2013. doi:10.1002/bies.201300066. PMC 3910158. PMID 24114984. .
15. ↑  "The quantitative proteome of a human cell line". *Molecular Systems Biology* **7**: 549. November 2011. doi:10.1038/msb.2011.82. PMC 3261713. PMID 22068332. .
16. ↑  "Variation and genetic control of protein abundance in humans". *Nature* **499** (7456): 79–82. July 2013. Bibcode 2013Natur.499...79W. doi:10.1038/nature12223. PMC 3789121. PMID 23676674. .
17. ↑  Voet D, Voet JG. (2004). *Biochemistry* Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.