pythainlp/thai_wikipedia_clean_20230101 huggingface dataset:
Adham Khan
อะโครโพลิสแห่งเอเธนส์
อะโครโพลิสแห่งเอเธนส์ เป็นป้อมปราการโบราณที่ตั้งอยู่บนโขดหินที่โผล่ขึ้นมาเหนือเมืองเอเธนส์ และมีซากอาคารเก่าแก่หลายแห่งที่มีความสำคัญทางสถาปัตยกรรมและประวัติศาสตร์อันยิ่งใหญ่ อาคารที่มีชื่อเสียงที่สุดคือวิหารพาร์เธนอน คำว่า "อะโครโพลิส" มาจากคำภาษากรีก ("akron", "จุดสูงสุด, ปลายสุด") และ ("polis", "เมือง") แม้ว่าคำว่าอะโครโพลิสจะเป็นคำทั่วไปและยังมีอะโครโพลิสอื่น ๆ อีกมากมายในกรีซ แต่อะโครโพลิสแห่งเอเธนส์มีความสำคัญมากจนทำให้มันเป็นที่รู้จักกันทั่วไปในชื่อ "อะโครโพลิส" โดยไม่ต้องระบุที่ตั้ง ในสมัยโบราณสถาน ที่นี่เป็นที่รู้จักกันในชื่อ Cecropia ตามชื่อของเกโกรปส์ มนุษย์งูซึ่งเป็นกษัตริย์แห่งเอเธนส์พระองค์แรกตามตำนาน
ในขณะที่มีหลักฐานว่าเนินเขานี้มีผู้อาศัยอยู่ย้อนหลังไปถึงสหัสวรรษที่สี่ก่อนคริสต์ศักราช แต่ก็เป็นเพริคลีส (ประมาณ 495–429 ปีก่อนคริสต์ศักราช) ในศตวรรษที่ 5 ก่อนคริสต์ศักราชทีประสานงานการก่อสร้างสถานที่ที่สำคัญที่สุดที่หลงเหลืออยู่ในปัจจุบันซึ่งรวมถึงวิหารพาร์เธนอน, พรอพิลีอา, อิเร็กเทียม และวิหารอะทีนาไนกี วิหารพาร์เธนอนและอาคารอื่น ๆ ได้รับความเสียหายอย่างหนักในช่วงที่ถูกชาวเวนิสปิดล้อมระหว่างสงครามมอรีอาในปี พ.ศ. 2032 เมื่อดินปืนที่เก็บไว้ในวิหารพาร์เธนอนถูกกระสุนปืนใหญ่ยิงและระเบิด
แบบอักษรโนโต
โนโต  เป็นสกุลฟอนต์ที่ประกอบด้วยฟอนต์มากกว่า 100 ฟอนต์ซึ่งออกแบบมาเพื่อให้ครอบคลุมอักษรทั้งหมดที่เข้ารหัสในมาตรฐานยูนิโคด ข้อมูลเมื่อเดือนตุลาคม ค.ศ. 2016 แบบอักษรโนโตครอบคลุม 93 ชุดอักษรทั้งหมดที่กำหนดไว้ในยูนิโคดเวอร์ชัน 6.0 (เปิดตัวในปี ค.ศ. 2010) แม้ว่าจะมีจำนวนน้อยกว่า 30,000 ตัวจากเกือบ 75,000 ตัวในชุดอักษรรวมซีเจเคในเวอร์ชัน 6.0 ก็ตาม แบบอักษรโนโตทั้งหมดครอบคลุมอักขระเกือบ 64,000 ตัวซึ่งน้อยกว่าครึ่งหนึ่งของอักขระ 137,439 ตัวที่กำหนดไว้ในยูนิโคด 11.0 (เผยแพร่ในเดือนมิถุนายน ค.ศ. 2018)
ตระกูลโนโตได้รับการออกแบบโดยมีเป้าหมายเพื่อให้ได้ภาพที่กลมกลืนกัน (เช่นความสูงและความหนาของเส้นโครงร่างที่เข้ากันได้) ในหลายภาษา/อักษร แบบอักษรนี้ได้รับอนุญาตจากกูเกิลภายใต้สัญญาอนุญาตของสถาบันภาษาศาสตร์สากลซัมเมอร์ ว่าด้วยแบบอักษรเสรี&lt;ref name="cgc/noto2"&gt;&lt;/ref&gt; จนถึงเดือนกันยายน ค.ศ. 2015 แบบอักษรอยู่ภายใต้ สัญญาอนุญาตอะแพชี 2.0
เมื่อคอมพิวเตอร์แสดงผลข้อความบางครั้งจะมีอักขระในข้อความที่ไม่สามารถแสดงได้ เนื่องจากไม่มีแบบอักษรที่รองรับในคอมพิวเตอร์ เมื่อสิ่งนี้เกิดขึ้นกล่องเล็ก ๆ จะแสดงขึ้นเพื่อแทนอักขระ ในภาษาปาก กล่องเล็ก ๆ เหล่านี้บางครั้งเรียกว่า "เต้าหู้ (tofu)" Noto จึงมาจาก no tofu มีจุดมุ่งหมายที่จะลบเต้าหู้ออกจากเว็บ ดูเพิ่มที่ ภาษาต่างดาว ซึ่งเป็นผลมาจากปัญหาการเข้ารหัส
ติรุวัฬฬุวรร
ติรุวัฬฬุวรร (; Thiruvalluvar) หรือที่นิยมเรียกว่า วัฬฬุวรร (; Valluvar) เป็นกวีและนักปราชญ์ชาวทมิฬที่ได้รับการเชิดชูอย่างมาก เป็นที่รู้จักในฐานะผู้นิพนธ์ "ติรุกกุรัฬ" (Tirukkuṟaḷ) หนังสือรวมงานเขียนด้วยประโยคคู่ (couplets) เกี่ยวกับจริยศาสตร์, การเมือง, เศรษฐกิจ และความรักเป็นที่ยอมรับกันว่างานเขียนชุดนี้โดดเด่นและเป็นที่ชื่นชอบมากในบรรดาวรรณกรรมทมิฬ
กมิล ซเวเลบิล นักวิชาการด้านวรรณกรรมทมิฬระบุว่าแทบจะไม่มีข้อมูลดั้งเดิมชิ้นใดเลยที่หลงเหลืออันเกี่ยวกับวัฬฬุวรร ชีวิตและปูมหลังของเขานั้นได้มาจากการตีความจากงานเขียนของเขาโดยนักอัตชีวประวัติมากมาย นิกาย ความเชื่อ ไปจนถึงศาสนาต่างๆ ของอินเดียและพื้นเมือง รวมถึงบรรดามิชชันนารีคริสต์ล้วนเคยอ้างว่างานเขียนของวัฬฬุวรรได้รับแนวคิดบันดาลใจมาจากความเชื่อของตนอย่างเปิดเผยหรืออย่างอ้อม ๆ แทบไม่เป็นที่ทราบเลยว่าวัฬฬุวรรมีพื้นหลังทางครอบครัว อาชีพการงาน และนับถือในลัทธิใด เชื่อกันว่าเขาเคยอาศัยอยู่ในไมลาปอร์ (ปัจจุบันเป็นย่านหนึ่งในเจนไน) ในช่วงใดช่วงหนึ่งของชีวิต เชื่อกันว่างานเขียนเขาเริ่มเขียนขึ้นในช่วง 400 ปีก่อนคริสตกาลจนถึงต้นศตวรรษที่ 5 เมื่อประเมินจากบันทึกท้องถิ่นและการวิเคราะห์ภาษาศาสตร์ในวานเขียนของเขา กมิล ซเวเลบิล อ้างจากติรุกกุรัฬว่าวัฬฬุวรรน่าจะมีชีวิตอยู่ในช่วงศตวรรษที่ 5
วัฬฬุวรรได้มีอิทธิพลต่อนักวิชาการในวงกว้างเป็นเวลายาวนาน ทั้งในแนวคิดในแง่มุมของจริยศาสตร์สังคม การเมือง เศรษฐศาสตร์ ศาสนา ประชญา และจิตวิญญาณ และได้รับการยกย่องเป็นฤๅษีที่ยิ่งใหญ่ และงานเขียนของท่านได้รับการยกย่องในฐานะวรรณกรรมทมิฬที่เป็นคลาสสิก
Valluvar
ภาพยนตร์เรือดำน้ำ
ภาพยนตร์เรือดำน้ำ เป็นภาพยนตร์สงครามแนวย่อยที่เนื้อเรื่องส่วนใหญ่เวียนวนเกี่ยวกับเรือดำน้ำใต้พื้นผิวมหาสมุทร โดยทั่วไปแล้ว ภาพยนตร์แนวย่อยนี้จะเน้นไปที่เรือดำน้ำขนาดเล็ก แต่ลูกเรือมีความมุ่งมั่นตั้งใจที่ต่อสู้กับเรือดำน้ำของศัตรูหรือเรือนักล่าเรือดำน้ำ หรือกับปัญหาอื่น ๆ ตั้งแต่ข้อพิพาทระหว่างลูกเรือ, ภัยคุกคามจากการก่อการร้าย, การถล่มของเครื่องจักรที่คุกคามชีวิต หรือความยากลำบากในชีวิตประจำวันของการใช้ชีวิตบนเรือดำน้ำ
บทละครแนวนี้แสดงถึงความตึงเครียดทางจิตใจของลูกเรือของเรือดำน้ำและศัตรูที่มองไม่เห็น ซึ่งบ่งบอกได้จากภาพเสียงที่อาจมีการระเบิด, การปิงของโซนาร์, เสียงดังเอี๊ยดอ๊าดของตัวเรือดำน้ำภายใต้แรงดันสุดขีด, สัญญาณเตือนสั่งให้เรือดำน้ำดำน้ำ และสัญญาณเสียงขู่ของใบพัดเรือพิฆาตหรือตอร์ปิโดที่กำลังใกล้เข้ามา
มีการสร้างภาพยนตร์ประมาณ 150 เรื่องในแนวเรือดำน้ำระหว่างปี ค.ศ. 1910 ถึง 2010 ซึ่งแสดงให้เห็นถึงเรือดำน้ำในเรื่องราวที่ค่อนข้างสมจริงเกี่ยวกับสงครามโลกครั้งที่หนึ่ง, สงครามโลกครั้งที่สอง หรือสงครามเย็น หรือสถานการณ์สมมติและมีความเป็นแฟนตาซีทั้งหมด
ภาพยนตร์เรือดำน้ำมีอรรถศาสตร์และวากยสัมพันธ์เฉพาะของตนเอง, การสร้างแนวภาพยนตร์ที่เกี่ยวข้องกับการสงครามเรือดำน้ำโดยเฉพาะ องค์ประกอบที่โดดเด่นในแนวนี้คือซาวด์แทร็ก ที่พยายามดึงอารมณ์และความขัดแย้งใต้ท้องทะเลกลับบ้าน ตัวอย่างเช่น ใน"ดาส โบท" ปี ค.ศ. 1981 การออกแบบเสียงทำงานร่วมกับรูปแบบภาพยนตร์ที่มีความยาวหลายชั่วโมงเพื่อแสดงให้เห็นถึงการแสวงหาที่ยาวนานกับลูกระเบิดน้ำลึก และตามที่นักวิจารณ์ ลินดา มาเรีย โคลเดา เขียน
Submarine films
ทาร์ซาน (ภาพยนตร์แอนิเมชั่นดิสนีย์ 1999)
เซอร์ปิน
เซอร์ปิน  เป็นมหาวงศ์ของกลุ่มโปรตีนที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกัน ถูกค้นพบเป็นครั้งแรกจากการที่กลุ่มโปรตีนดังกล่าวสามารถออกฤทธิ์เป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอส โดยกลุ่มโปรตีนเซอร์ปินนี้พบได้ในสิ่งมีชีวิตในทุกอาณาจักร ทั้งนี้ ชื่อ "เซอร์ปิน" นั้นถูกตั้งมาจากการที่เซอร์ปินชนิดแรกที่ถูกค้นพบออกฤทธิ์ต้านซีรีนโปรตีเอสที่มีโครงสร้างคล้ายไคโมทริปซิน (serine protease inhibitors) โปรตีนในมหาวงศ์นี้มีกลไกการออกฤทธิ์ที่โดดเด่นซึ่งไม่ค่อยพบเห็นได้ทั่วไปนัก กล่าวคือ เมื่อเซอร์ปินเข้าจับกับเอนไซม์เป้าหมาย การทำงานของเอนไซม์นั้นจะถูกยับยั้งแบบไม่สามารถผันกลับได้ (irreversibly inhibition) โดยทำให้เกิดการเปลี่ยนโครงรูปขนาดใหญ่บนตำแหน่งกัมมันต์ของเอนไซม์ที่ถูกจับ ซึ่งแตกต่างจากกลไกการยับยั้งแข่งขันทั่ว ๆ ไปของสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสที่มักเข้าจับและขัดขวางการเข้าถึงตำแหน่งกัมมันต์บนเอนไซม์
การยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสของเซอร์ปินนั้นส่งผลต่อกระบวนการทางชีวภาพของสิ่งมีชีวิตหลายประการ ซึ่งรวมไปถึงการจับลิ่มของเลือดและการอักเสบ จึงทำให้โปรตีนเหล่านี้ได้รับความสนใจเป็นอย่างมากในการศึกษาวิจัยทางการแพทย์ นอกจากนี้ ด้วยการออกฤทธิ์ด้วยการเปลี่ยนโครงรูปที่เป็นเอกลักษณ์ ยังทำให้กลุ่มโปรตีนนี้เป็นที่สนใจในกลุ่มการวิจัยด้านชีววิทยาเชิงโครงสร้างและการม้วนพับโปรตีนอีกด้วย อย่างไรก็ตาม ถึงแม้การออกฤทธิ์เพื่อให้เกิดการเปลี่ยนโครงรูปของเซอร์ปีนจะมีข้อดีหลายประการ แต่ก็มีข้อด้อยเช่นเดียวกัน โดยเซอร์ปีนอาจมีความเสี่ยงต่อการกลายพันธุ์เพิ่มขึ้น ซึ่งจะส่งผลให้เกิดโรคจากความผิดปกติของเซอร์ปิน (serpinopathies) อันเป็นผลต่อเนื่องมาจากการม้วนพับโปรตีนที่ผิดปกติ และการสร้างพอลิเมอร์สายยาวที่ไม่สามารถทำงานได้ การเกิดพอลิเมอไรเซชันของเซอร์ปิน นอกจากจะทำให้สารยับยั้งที่ออกฤทธิ์ (active inhibitor) มีปริมาณลดน้อยลงแล้ว ยังทำให้เกิดการตายของเซลล์และอวัยวะล้มเหลวจากการสะสมของพอลิเมอร์เหล่านั้นด้วย
ถึงแม้เซอร์ปินส่วนใหญ่จะควบคุมกระบวนการการย่อยสลายโปรตีน (proteolytic cascades) ยังมีโปรตีนบางชนิดที่มีโครงสร้างคล้ายเซอร์ปินที่ไม่ได้ออกฤทธิ์เป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอส แต่ทำหน้าที่อื่นที่แตกต่างออกไป ตัอย่างเช่น เป็นโปรตีนเก็บสะสม (storage protein) เช่นที่พบในไข่ขาว เรียกว่าโอแวลบูมิน (ovalbumin), เป็นโปรตีนขนส่ง (carriage proteins) สำหรับการขนส่งฮอร์โมนบางชนิดไปยังตำแหน่งออกฤทธิ์ (thyroxine-binding globulin, cortisol-binding globulin หรือ transcortin เป็นอาทิ) และทำหน้าที่เป็นแชพเพอโรน (เช่น HSP47) โดยมีการใช้คำว่า "เซอร์ปิน" เพื่ออธิบายถึงกลุ่มโปรตีนข้างต้นอยู่เช่นกัน แม้จะไม่ได้ทำหน้าที่ในการยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสก็ตาม
การค้นพบกระบวนการยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสถูกรายงานเป็นครั้งแรกในคริสตวรรษที่ 18 แต่นับจากนั้นก็ไม่พบรายงานการศึกษาวิจัยที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการดังกล่าวอีกเลย จนกระทั่งใน ปี ค.ศ. 1955 ได้มีการคัดแยกสารเซอร์ปิน 2 ชนิดได้สำเร็จ ได้แก่ แอนติทรอมบิน และแอลฟา-1 แอนตีทริปซิน ทั้งนี้ การศึกษาวิจัยเกี่ยวกับเซอร์ปินในช่วงต้นจะมุ่งเน้นไปที่บทบาทของเซอร์ปินกับการเกิดโรคในมนุษย์ โดยเฉพาะภาวะพร่องแอลฟา-1 แอนตีทริปซิน (alpha1-antitrypsin (AAT) deficiency) ที่เป็นสาเหตุทำให้เกิดถุงลมโป่งพอง (emphysema) ถือเป็นหนึ่งในโรคทางพันธุกรรมที่พบได้บ่อยที่สุดในกลุ่มความผิดปกติที่เกี่ยวเนื่องกับเซอร์ปิน และภาวะพร่องแอนตีทรอมบิน (antithrombin deficiency) ที่ทำให้เกิดลิ่มเลือดอุดตัน ก็ได้รับความสนใจในการศึกษาเช่นเดียวกัน
ต่อมาในทตศวรรษที่ 1980 จากการศึกษาวิจัยทำให้ทราบได้แน่ชัดว่ากระบวนการยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสที่พบดังข้างต้นนั้น ส่วนหนึ่งเป็นผลมาจากโปรตีนที่เกี่ยวเนื่องกันในมหาวงศ์หนึ่ง ซึ่งมีทั้งชนิดที่ออกฤทธิ์เป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอส (เช่น แอลฟา-1 แอนตีทริปซิน) และชนิดที่ไม่มีฤทธิ์ยับยั้งเอนไซม์ (เช่น โอแวลบูมิน) จึงได้มีการตั้งชื่อกลุ่มโปรตีนนี้ว่า "เซอร์ปิน" โดยมีที่มาจากกลไกการออกฤทธิ์ที่พบได้บ่อยที่สุดของโปรตีนในมหาวงศ์นี้ (serine protease inhibitors). ในช่วงเวลาใกล้เคียงกัน ได้มีการวิเคราะห์โครงสร้างของเซอร์ปินชนิดแรกได้สำเร็จ (ครั้งแรกในรูปแบบอิสระ และครั้งที่ 2 ในรูปแบบที่เกิดการเปลี่ยนโครงรูปกับเอนไซม์) โดยโครงสร้างดังกล่าวแสดงให้เห็นว่า กลไกการออกฤทธิ์ยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ของเซอร์ปินั้นมีส่วนเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนโครงรูปที่ผิดปกติของตำแหน่งกัมมันต์ การค้นพบนี้ส่งผลให้เกิดความสนใจในการศึกษาวิจัยเกี่ยวกับโครงสร้างของเซอร์ปินเพิ่มมากขึ้นในภายหลัง
ในปัจจุบัน มีการค้นพบเซอร์ปินแล้วมากกว่า 1,000 ชนิด ประกอบไปด้วย พบในมนุษย์ 36 ชนิด และที่เหลือพบในสิ่งมีชีวิตอื่นในอาณาจักรต่าง ๆ ทั้งสัตว์ พืช เห็ดรา แบคทีเรีย อาร์เคีย และไวรัสบางชนิด ในคริสต์ทศวรรษ 2000 มีการนำระบบการตั้งชื่อมาใช้เพื่อจัดหมวดหมู่โปรตีนชนิดต่าง ๆ ในมหาวงศ์เซอร์ปิน โดยอิงตามความสัมพันธ์ด้านวิวัฒนาการของเซอร์ปินแต่ละชนิด จึงถือได้ว่าเซอร์ปินเป็นกลุ่มโปรตีนที่ใหญ่และมีความหลากหลายที่สุดในบรรดาสารยับยั้งโปรตีเอส
เซอร์ปินเป็นมหาวงศ์ของโปรตีนที่พบได้ทั่วไปและจัดเป็นกลุ่มโปรตีนยับยั้งโปรตีเอสที่ใหญ่ที่สุด แรกเริ่มเชื่อกันว่าสามารถพบเซอร์ปินได้ในสิ่งมีชีวิตประเภทยูแคริโอตเท่านั้น แต่หลังจากนั้นมาก็เริ่มมีการค้นพบเซอร์ปินในสิ่งมีชีวิตอื่นที่ไม่ใช่ยูแคริโอต อาทิ แบคทีเรีย อาร์เคีย และไวรัสบางชนิด แต่ก็ยังไม่สามารถทราบได้แน่ชัดว่า ยีนที่ทำหน้าที่สร้างเซอร์ปินที่พบในโพรแคริโอตนั้น เป็นยีนที่ได้รับการถ่ายทอดโดยรุ่นสู่รุ่นจากเซลล์โพรแคริโอตโบราณ หรือเป็นยีนที่ได้รับผ่านการถ่ายทอดยีนในแนวราบจากยูแคริโอต ทั้งนี้เซอร์ปินภายในเซลล์ส่วนใหญ่ (intracellular serpins) มีที่มาจากวงศ์วานวิวัฒนาการเคลดเดียวกัน ไม่ว่าจะเป็นชนิดที่พบในสัตว์หรือพืชก็ตาม จึงบ่งชี้ได้ว่า ทั้งเซอร์ปินภายในเซลล์และเซอร์ปีนภายนอกเซลล์ (extracellular serpins) นั้น อาจมีความหลากหลายมาก่อนที่จะเกิดการแยกเคลดวงศ์วานวิวัฒนาการของพืชและสัตว์ ยกเว้น ฮีตช็อกโปรตีน 47 ภายในเซลล์ (intercallular heat shock protein; HSP47) ซึ่งเป็นเซอร์ปินประเภทแชพเพอโรนที่มีความสำคัญต่อการม้วนพับตัวของคอลลาเจนและการเกิดห่วงโซ่ปฏิกิริยาระหว่างซิสเทอร์นี (cisternae) ของกอลไจแอปพาราตัสกับร่างแหเอนโดพลาซึม
การยับยั้งโปรตีเอสของโปรตีนเซอร์ปินนั้นถือได้ว่าเป็นกลไกที่มีมาตั้งแต่แรกเริ่ม ส่วนเซอร์ปินที่ไม่มีผลยับยั้งโปรตีเอสนั้นเป็นผลมาจากการวิวัฒนาการของโครงสร้างเพื่อพัฒนาหน้าที่ใหม่ (neofunctionalization) นอกจากนี้ เซอร์ปินที่ทำหน้าที่เป็นโปรตีนขนส่งบางชนิด อาจเกิดการเปลี่ยนโครงรูปจากไอโซเมอร์ชนิด S เป็นชนิด R เพื่อให้มีความจำเพาะในการเข้าจับกับตำแหน่งเป้าหมายมากยิ่งขึ้น
โดยส่วนมากแล้ว โปรตีนในมหาวงศ์เซอร์ปินจะออกฤทธิ์ต้านซีรีนโปรตีเอสที่มีตำแหน่งออกฤทธิ์ภายนอกเซลล์และมีโครงสร้างคล้ายไคโมทริปซิน (chymotrypsin-like serine proteases) โดยโปรตีเอสเหล่านี้จะเข้าจับกับตำแหน่งเป้าหมายโดยใช้บซีรีนบริเวณ catalytic triad ของตำแหน่งกัมมันต์เข้าทำปฏิกิริยา ตัวอย่างโปรตีเอสเหล่านี้ได้แก่ ทรอมบิน ทริปซิน และ นิวโทรฟิลอีลาสเทส โดยเซอร์ปินจะออกฤทธิ์เป็นตัวยับยั้งสังหารแบบไม่สามารถผันกลับได้ (irreversible, suicide inhibitors) ต่อโปรตีเอสเหล่านั้น โดยการดักจับตัวกลางของกลไกการเร่งปฏิกิริยาของโปรตีเอส
อย่างไรก็ตาม ยังมีเซอร์ปินบางชนิดที่มีคุณสมบัติยับยั้งการทำงานของโปรตีเอสกลุ่มอื่น ๆ ส่วนใหญ่มักเป็นเอนไซม์ในกลุ่มซิสตีอีนโปรตีเอส จึงเรียกเซอร์ปินกลุ่มนี้ว่าเป็น "สารยับยั้งข้ามกลุ่ม" (cross-class inhibitors) โดยเอนไซม์ซิสตีอีนโปรตีเอสนั้นมีซิสตีอีนเป็นองค์ประกอบสำคัญในนิวคลีโอไฟล์ซึ่งต่างจากซีรีนโปรตีเอสที่มีนิวคลีโอไฟล์เป็นซีรีนเป็นตำแหน่งกัมมันต์ ถึงกระนั้น คุณสมบัติทางเคมีของเอนไซม์ทั้งสองก็ไม่ได้มีความแตกต่างกัน และกระบวนการการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์โปรตีเอสทั้งสองกลุ่มโดยไซรีนนั้นก็ล้วนเกิดผ่านกลไกเดียวกัน ตัวอย่าง เซอร์ปินที่จัดเป็นสารยับยั้งข้ามกลุ่ม เช่น เซอร์ปิน บี4 ซึ่งเป็นแอนติเจนต่อมะเร็งผิวหนังสะแควมัสเซลล์คาร์ซิโนมา (squamous cell carcinoma antigen 1; SCCA-1) และ เซอร์ปินชนิด myeloid and erythroid nuclear termination stage-specific protein (MENT) ในสัตว์ปีก โดยเซอร์ปินทั้ง 2 ชนิดที่กล่าวถึงดังข้างต้นจะออกฤทธิ์ยับยั้งการทำงานของซิสตีอีนโปรตีเอสที่มีโครงสร้างคล้ายพาเพอิน (papain-like cysteine protease)
ฤทธิ์ทางชีววิทยา.
ฤทธิ์ต้านโปรตีเอส.
เซอร์ปินที่พบในมนุษย์ประมาณ 2 ใน 3 นั้นมีเป้าหมายการออกฤทธิ์บริเวณภายนอกเซลล์ ซึ่งมักจะเข้ายับยั้งการทำงานของโปรตีเอสในกระแสเลือดเพื่อควบคุมสมดุลการทำงานของเอนไซม์เหล่านั้น ตัวอย่างเช่น แอนติทรอมบินที่ออกต้านการทำงานของทรอมบินในกระบวนการการจับลิ่มของเลือด; แอนติทริปซิน, แอนตีไคโมทริปซิน และตัวยับยั้ง C1 ที่ออกฤทธิ์ในกระบวนการอักเสบและการตอบสนองของภูมิคุ้มกัน รวมไปถึง PAI-1 ในกระบวนการการซ่อมแซมเนื้อเยื่อที่เสียหาย นอกเหนือจากการยับยั้งวงจรการถ่ายโอนสัญญาณของโปรตีเอสแล้ว เซอร์ปินยังส่งผลต่อการพัฒนาของเนื่อเยื่อหรืออวัยวะเป้าหมายได้ด้วย ตารางแสดงเซอร์ปินที่พบในมนุษย์ (ด้านล่าง) แสดงให้เห็นถึงหน้าที่ของเซอร์ปินชนิดต่าง ๆ รวมไปถึงความผิดปกติที่เกิดขึ้นจากการขาดเซอร์ปินชนิดนั้น ๆ
ส่วนบทบาทของเซอร์ปินแต่ละชนิดที่ออกฤทธิ์ยับยั้งโปรตีเอสภายในเซลล์นั้นยังไม่สามารถระบุแยกได้แน่ชัด เนื่องจากมีการทำงานที่ซ้อนทับกันของเซอร์ปินหลายชนิดในกลไกหนึ่ง ๆ นอกจากนี้ เซอร์ปินหลายชนิดที่พบในมนุษย์นั้นยังไม่สามารถหาเซอร์ปินเทียบเคียงที่มีบทบาทหน้าที่สมมูลย์กันในสัตว์ทดลองได้ อย่างไรก็ตาม คาดว่าหน้าที่สำคัญของเซอร์ปินที่ออกฤทธิ์ภายในเซลล์นั้น อาจช่วยป้องกันการเกิดกิจกรรมที่ไม่เหมาะสมของโปรตีเอสภายในเซลล์ ตัวอย่างเช่น เซอร์ปินภายในเซลล์ของมนุษย์ที่เป็นที่คุ้นเคยกันมากที่สุดอย่าง เซอร์ปิน บี9 โดยเซอร์ปินชนิดนี้จะออกฤทธิ์ต้านการทำงานของแกรนูลที่บรรจุแกรนไซม์ บี ซึ่งเป็นโปรตีเอสที่เป็นพิษต่อเซลล์ ทำให้ช่วยป้องกันการปล่อยแกรนไซม์บีโดยไม่ได้ตั้งใจและลดการกระตุ้นการเกิดอะพอพโทซิสของเซลล์ก่อนเวลาอันควรหรือโดยไม่พึงประสงค์
นอกจากนี้ยังพบว่า ไวรัสบางชนิดมีการใช้เซอร์ปินเพื่อขัดขวางการทำงานของโปรตีเอสในโฮสต์ เช่น ไวรัสฝีดาษวัว (cowpox) ซึ่งจะสร้าง CrmA (cytokine response modifier A) ขึ้นมาเมื่อเข้าสู่เซลล์โฮสต์ ทั้งนี้เพื่อป้องกันไม่ให้เกิดการอักเสบและอะพอพโทซิสของเซลล์ที่ติดเชื้อ โดย CrmA จะทำให้เซลล์เป้าหมายมีการติดเชื้อเพิ่มมากขึ้นได้จากการกดกระบวนการอักเสบของเซลล์โฮสต์ด้วยการยับยั้งการทำงานของซิสตีอีนโปรตีเอสที่ชื่อแคสเปส 1 ส่งผลให้ไม่เกิดการเปลี่ยนโปรอินเตอร์ลิวคิน 1 และโปรอินเตอร์ลิวคิน 18 เป็นอินเตอร์ลิวคิน 1 (Interleukin 1; IL-1) และ อินเตอร์ลิวคิน 18 (Interleukin 18; IL-18) ตามลำดับ ซึ่งทั้งสารทั้ง 2 ชนิดนี้จัดเป็นไซโตไคน์ที่จำเป็นต่อการเกิดไพรอพโทซิสของเซลล์ ส่วนในยูแคริโอตนั้น พบว่าเซอร์ปินของพืชสามารถยับยั้งได้ทั้งกลุ่มเอนไซม์เมตาแคสเปส และซิสตีอีนโปรตีเอสที่มีโครงสร้างคล้ายพาเพอิน
บทบาทอื่น.
เซอร์ปีนภายนอกเซลล์ที่ไม่มีผลยับยั้งโปรตีเอสนั้นจะทำหน้าที่อื่นที่หลากหลายแตกต่างอันออกไป อาทิ ไทโรซีน-บายดิ้ง กลอบูลิน และทรานส์คอร์ติน ซึ่งทำหน้าที่ขนส่งฮอร์โมนไทรอกซีน และคอร์ติซอล ตามลำดับ; โอแวลบูมิน ซึ่งเป็นโปรตีนที่พบมากที่สุดในไข่ขาว ก็จัดเป็นเซอร์ปีนอีกชนิดหนึ่ง ถึงแม้จะไม่ทราบบทบาทหน้าที่ที่แน่ชัดเท่าใดนัก แต่คาดว่าโอแวลบูมินนี้อาจทำหน้าที่เป็นโปรตีนเก็บสะสมสำหรับการพัฒนาการก่อนการเกิดของตัวอ่อน (Prenatal development) รวมไปถึงฮีตช็อกโปรตีน 47 ซึ่งจัดเป็นเซอร์ปินประเภทแชพเพอโรนที่มีความสำคัญต่อการม้วนพับตัวของคอลลาเจน และช่วยให้เกลียวสามสายของคอลลาเจนมีความเสถียรระหว่างกระบวนการสังเคราะห์คอลลาเจนในร่างแหเอนโดพลาซึม
อย่างไรก็ตาม ยังมีเซอร์ปินบางชนิดที่นอกจากจะออกฤทธิ์ต้านโปรตีเอสแล้ว ยังมีหน้าที่อื่นที่ไม่เป็นผลเกี่ยวเนื่องมาจากการยับยั้งโปรตีเอส ตัวอย่างเช่น MENT ซึ่งเป็นเซอร์ปินที่พบในนก นอกจากจะออกฤทธิ์ต้านซิสตีอีนโปรตีเอสภายในเซลล์แล้ว ยังเป็นสารที่มีส่วนช่วยในการดัดแปรโครมาติน (chromatin remodeling) ภายในเซลล์เม็ดเลือดแดงของนกอีกด้วย
เซอร์ปินทุกชนิดจะมีโครงสร้างพื้นฐานที่เหมือนกัน ถึงแม้จะมีหน้าที่ที่หลากหลายแตกต่างกันก็ตาม โครงสร้างดังกล่าวจะประกอบไปด้วยแผ่นบีตา 3 แผ่น (ชื่อว่าแผ่น A, B และ C) และเกลียวแอลฟาจำนวน 8–9 เกลียว (ชื่อว่าเกลียว hA–hI) โดยส่วนที่มีความสำคัญอย่างมีนัยยะต่อการทำงานของเซอร์ปินได้แก่ แผ่น A-sheet และวงศูนย์ปฏิกิริยา (reactive centre loop; RCL) ซึ่งแผ่น A-sheet นี้จะประกอบไปด้วยสายบีตาจำนวน 2 สายเรียงตัวในแนวขนานกัน พื้นที่ที่อยู่ระหว่างสายบีตาทั้ง 2 สายนี้ เรียกว่า 'ซัตเตอร์' (shutter) และส่วนที่ด้านบนขึ้นไปเรียกว่า 'บรีช' (breach) โดยโครงสร้างที่เป็นวงศูนย์ปฏิกิริยาจะเป็นส่วนที่เริ่มเข้าจับกับโปรตีเอสเป้าหมายเพื่อยับยั้งการทำงานของโปรตีเอสนั้น ๆ จากโครงสร้างของเซอร์ปินที่ได้จากการจำลองพบว่าวงศูนย์ปฏิกิริยาของเซอร์ปีนจะอยู่ทั้งในระยะเครียดเต็มที่ (fully stressed) หรือในระยะคลายบางส่วน (partially relaxed) ซึ่งบางส่วนของวงจะม้วนพับเข้าไปในเกลียว A-sheet คาดการณ์กันว่าสมดุลไดนามิก (dynamic equilibrium) ของเซอร์ปินนั้นจะอยู่ระหว่าง 2 ระยะนี้ นอกจากนี้วงศูนย์ปฏิกิริยาดังกล่าวยังสามารถเกิดปฏิกิริยาแบบชั่วคราวกับโครงสร้างส่วนที่เหลือของเซอร์ปินได้ เนื่องจากโครงสร้างส่วนนี้มีความยืดหยุ่นสูงและสัมผัสอยู่กับสารละลายอยู่ตลอดเวลา
การกระจาย.
มนุษย์.
จีโนมของมนุษย์ที่สามารถถอดรหัสเพื่อสร้างเซอร์ปินได้นั้นมีทั้งหมด 16 เคลด กำหนดให้มีชื่อตั้งแต่ serpinA ถึง serpinP โดยทั้งหมดนี้สามารถถอดรหัสเพื่อสร้างเซอร์ปินชนิดยับยั้งและชนิดไม่ยับยั้งได้ 29 และ 7 ชนิด ตามลำดับ ระบบการตั้งชื่อเซอร์พินของมนุษย์นั้นขึ้นอยู่กับการวิเคราะห์ทางวิวัฒนาการของเซอร์ปิน ซึ่งตั้งแต่ปี ค.ศ. 2001 เป็นต้นมา มีการค้นพบเซอร์ปินในมนุษย์แล้วประมาณ 500 ชนิด โดยการกำหนดชื่อจะใช้รหัส serpinXY โดยที่ X คือ เคลดของโปรตีนและ Y จำนวนของโปรตีนภายในเคลดนั้น ซึ่งบทบาทหน้าที่ของเซอร์ปินแต่ละชนิดที่ค้นพบในมนุษย์ได้วิเคราะห์ได้จากการศึกษาทางชีวเคมี, ความผิดปกติทางพันธุกรรมของมนุษย์ และจากการศึกษาในหนูน็อกเอาต์ (knockout mouse)
เซอร์ปินพิเศษของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม.
เซอร์ปินหลายชนิดที่พบในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมพบว่าไม่สามารถเทียบเคียงหาเซอร์ปีนที่มีหน้าที่และฤทธิ์ทางชีววิทยาที่ทัดเทียมกันได้ ตัวอย่างเช่นเซอร์ปินที่พบในสัตว์ฟันแทะหลายชนิด (โดยเฉพาะอย่างยิ่งเซอร์ปินชนิดออกฤทธิ์ภายในเซลล์ของสัตว์ในวงศ์ย่อยหนู) รวมไปถึงยูเทอรีนเซอร์ปินซึ่งจัดหนึ่งในสมาชิกของเคลด A (SERPINA) โดยเซอร์ปินชนิดนี้จะถูกถอดรหัสยีน SERPINA14 และถูกสร้างขึ้นโดยเซลล์เยื่อบุโพรงมดลูกของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอันดับสัตว์กีบคู่ภายใต้อิทธิพลของโพรเจสเทอโรนและเอสโตรเจน ซึ่งเซอร์ปินเหล่านี้อาจไม่ได้มีหน้าที่ในการต้านโปรตีเอส และอาจจะมีบทบาทในช่วงการตั้งครรภ์ ทั้งนี้เพื่อยับยั้งการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันมารดาไม่ให้ต่อต้านเนื้อเยื่อต่าง ๆ ที่ถูกสร้างขึ้นระหว่างการตั้งครรภ์ (conceptus) หรืออาจมีส่วนในการช่วยขนส่งสารต่าง ๆ ทางรก
ในจีโนมของแมลงวันทองมียีนมากถึง 29 โลคัสที่ทำหน้าที่ในการสร้างเซอร์ปิน ผลการวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนพบว่า เซอร์ปิน 14 ชนิดถูกควบคุมโดยเคลด Q และ 3 ชนิดโดยเคลด K ส่วนเซอร์ปินที่เหลืออีก 12 ชนิด จัดเป็นเซอร์ปินกำพร้าที่ไม่จำเพาะต่อเคลดใด ๆ ระบบการจำแนกประเภทเคลดที่ใช้กับมนุษย์นั้นไม่สามารถใช้กับกรณีนี้ได้ดีเท่าใดนัก จึงได้นำเอาระบบการตั้งชื่อมาประยุกต์ใช้แทน โดยอิงตามตำแหน่งของยีนบนโครโมโซมที่ควบคุมการสร้างเซอร์ปินนั้น ๆ แทน ซึ่งพบว่าเซอร์ปิน 13 ชนิดที่แยกได้นั้นถูกควบคุมโดยยีนที่อยู่คนละตำแหน่งกัน (รวมถึง Serpin-27A ที่แสดงรายละเอียดด้านล่าง) และที่เหลืออีก 16 ชนิดถูกควบคุมโดยกลุ่มยีน 5 ยีนที่ตำแหน่ง 28D (2 เซอร์ปิน), 42D (5 เซอร์ปิน), 43A (4 เซอร์ปิน), 77B (3 เซอร์ปิน) และ 88E (2 เซอร์ปิน)
การศึกษาเกี่ยวกับเซอร์ปินของแมลงวันทองพบว่า Serpin-27A นั้นออกฤทธิ์ต้านอีสเตอร์โปรตีเอส (โปรตีเอสลำดับสุดท้ายในวัฎจักร Nudel, Gastrulation Defective, Snake and Easter) ที่ควบคุมการสร้างเนื้อเยื่อในอวัยวะส่วนแกนหลังและหน้าท้อง อีกทั้งยังมีส่วนช่วยในการทำงาน Spätzle (ลิแกนด์ประเภทไคโตไซน์ชนิดหนึ่ง) เพื่อกระตุ้นตัวรับ Toll-like receptor ในระบบภูมิคุ้มกันเพื่อให้ทนต่อแบคทีเรีย รา และไวรัส นอกจากนี้ การส่งสัญญาณ toll ที่เป็นผลจากการกระตุ้นตัวรับ Toll-like receptor ยังมีบทบาทสำคัญในการพัฒนาระบบภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดของแมลงต่าง ๆ อีกด้วย
ในกระดิ่งเงินกระดิ่งทองมีโปรตีน SPN93 ซึ่งประกอบไปด้วยเซอร์ปิน 2 หน่วยย่อย ทำหน้าที่ควบคุมวัฎจักรการสลายโปรตีนผ่านการถ่ายทอดสัญญาณทอล (Toll signaling cascade)
หนอนตัวกลม.
จีโนมของ "C. elegans" ซึ่งเป็นสัตว์จำพวกหนอนตัวกลม สามารถถอดรหัสสร้างเซอร์ปินได้ 9  ชนิด โดยเซอร์ปินทั้งหมดนี้ไม่มีเพปไทด์ส่งสัญญาณและดูคล้ายจะเป็นเซอร์ปินประเภทภายในเซลล์ อย่างไรก็ตาม มีเพียงเซอร์ปินเพียง 5 ชนิดเท่านั้นที่ดูเหมือนว่าจะสามารถออกฤทธิ์ยับยั้งการทำงานโปรตีเอสได้ หนึ่งในนั้นก็คือ SRP-6 ที่ทำหน้าที่ป้องกันและต้านทานการแตกของไลโซโซมที่สัมพันธ์กับคาลเพนและมีภาวะเครียดเป็นปัจจัยเหนี่ยวนำ (stress-induced calpain-associated lysosomal disruption) นอกจากนี้ SRP-6 ยังช่วยยับยั้งการทำงานของซิสตีอีนโปรตีเอสที่ถูกปล่อยออกมาหลังการแตกของไลโซโซม ด้วยเหตุนี้จึงทำให้ "C. elegans" ที่ขาด SRP-6 นั้น มีความไวต่อภาวะเครียดมากกว่าปกติ และพบว่าหนอนที่ถูกหยุดการทำงานของยีนที่ควบคุมการสร้าง SRP-6 (knockout worms) จะตายเกือบทันทีเมื่อถูกนำไปวางในน้ำ (ผลจาก hypo-osmotic stress lethal phenotype; Osl) ส่วนสาเหตุอื่น ๆ ที่ทำให้การแสดงออกของ SRP-6 ลดน้อยลงจนนำไปสู่การตายของเซลล์ เนื้อเยื่อหรือทั้งระบบ ได้แก่ ภาวะฉุกเฉินจากความร้อน ความเครียดออกซิเดชัน ภาวะพร่องออกซิเจน และ MET-4 จึงสรุปได้ว่า SRP-6 และไลโซโซมมีบทบาทสำคัญเป็นอย่างมากในการตอบสนองภาวะเครียดและการควบคุมตายของเซลล์ในหนอนตัวกลม
เซอร์ปินที่ถูกค้นพบเป็นกลุ่มแรก ๆ นั้นเป็นเซอร์ปินที่พบในพืช โดยเซอร์ปิน Z ที่มีอยู่มากในเมล็ดข้าวบาร์เลย์และเป็นหนึ่งในส่วนประกอบโปรตีนที่สำคัญที่พบในเบียร์ รวมไปถึงจีโนมของพืชต้นแบบอย่างเธลเครสที่มียีนที่คล้ายเซอร์ปินอยู่ 18 ยีน ถึงแม้ว่าจะมีเพียง 8 ยีนเท่านั้นที่มีลำดับนิวคลีโอไทด์ของเซอร์ปินยาวเต็มที่
การทดสอบในหลอดทดลอง ("in vitro") พบว่า เซอร์ปินจากพืชบางชนิดออกฤทธิ์ยับยั้งซีรีนโปรตีเอสที่มีโครงสร้างคล้ายไคโมทริปซิน (chymotrypsin-like serine proteases) ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมได้เป็นอย่างดี ตัวอย่างการศึกษาที่อธิบายปรากฏการณ์ดังกล่าวได้ดีที่สุดนั้นเป็นการศึกษาการทำงานของเซอร์ปิน Zx (BSZx) ในข้าวบาร์เลย์ซึ่งพบว่ามีความสามารถในการต้านทริปซินและไคโมทริปซิน รวมไปถึงแฟกเตอร์ต่าง ๆ ที่เกี่ยวข้องกับการจับลิ่มของเลือดในมนุษย์หลายชนิด อย่างไรก็ดี เอนไซม์ที่มีคุณสมบัติใกล้เคียงซีรีนโปรตีเอสที่มีโครงสร้างคล้ายไคโมทริปซินนั้นไม่ปรากฏว่ามีอยู่ในพืช นอกจากนี้ยังพบว่าวงศูนย์ปฏิกิริยาของเซอร์ปินหลายชนิดที่พบในข้าวสาลีและข้าวไรย์มีการเรียงลำดับ PolyQ ต่อเนื่องซ้ำ ๆ คล้ายกับที่พบในโพรลามีนซึ่งเป็นโปรตีนเก็บสะสมภายในเอนโดสเปิร์มของเมล็ดพืช จึงอาจพอสรุปได้ว่า เซอร์ปินที่พบในพืชเหล่านี้อาจทำหน้าที่ในการยับยั้งโปรตีเอสจากแมลงหรือจุลชีพที่มีคุณสมบัติในการย่อยโปรตีนเก็บสะสมเมล็ด โดยมีการศึกษาหนึ่งที่ให้ข้อสรุปสนับสนุนสมมติฐานข้างต้น กล่าวคือ ถึงแม้จะพบความสัมพันธ์แบบแปรผกผันระหว่างการแสดงออกของ CmPS-1 ซึ่งเป็นเซอร์ปินที่พบในสารละลายสารอาหาร (phloem sap) ของต้นฟักทองและแตงกวา กับการอยู่รอดและการขยายพันธุ์ของเพลี้ยอ่อน แต่การศึกษาในหลอดทดลองกลับพบว่า การให้สารละลาย CmPS-1 ความบริสุทธิ์สูงที่สกัดจากสารละลายสารอาหารข้างต้น กลับไม่มีผลต่อการรอดชีวิตของกลุ่มตัวอย่าง
นอกจากนี้ ยังมีการค้นพบหน้าที่อื่นหรือโปรตีเอสเป้าหมายอื่นของเซอร์ปินพืชอีกหลายชนิด อาทิ เซอร์ปิน AtSerpin1 (At1g47710; ) ที่พบในพืชสกุลอะราบิดอบซิส ที่ทำหน้าที่เป็นสารตัวกลางในการควบคุมการเกิดไม่ให้เกิดการทำงานของโปรแกรมการตายของเซลล์ที่มากเกินไป โดยมีเป้าหมายการออกฤทธิ์ที่ซิสเตอีนโปรตีเอสชื่อว่า 'Responsive to Desiccation-21' (RD21) และการศึกษาในหลอดทดลองยังพบว่า AtSerpin1 สามารถยับยั้งเอนไซม์โปรตีเอสที่คล้ายเมตาแคสเปสได้อีกด้วย ทั้งนี้ ยังมีเซอร์ปินอีก 2 ชนิดที่พบในพืชดังกล่าว ได้แก่ AtSRP2 (At2g14540) และ AtSRP3 (At1g64030) ซึ่งจะทำงานตอบสนองต่อการได้รับความเสียหายของดีเอ็นเอ
เห็ดรา.
ณ ปัจจุบัน มีการค้นพบเซอร์ปินในสิ่งมีชีวิตจำพวกเห็ดราเพียง 1 ชนิด คือ เซลปิน (celpin) จากรา "Piromyces" spp. สายพันธุ์ E2 ซึ่งเป็นราที่ไม่ต้องการออกซิเจน (anaerobic fungi) ในจีนัส "Piromyces" อาศัยอยู่ในทางเดินอาหารของสัตว์เคี้ยวเอื้อง โดยราชนิดนี้มีส่วนช่วยสำคัญในการย่อยสลายชิ้นส่วนของพืชที่สัตว์เหล่านี้กินเข้าไป ทั้งนี้ ปลายซี (C-terminus) ของเซลปินประกอบไปด้วยกรดอะมิโน 380 หน่วย ซึ่งเป็นส่วนที่แสดงคุณสมบัติเป็นเซอร์ปิน ส่วนปลายเอ็น (N-terminus) จะประกอบไปด้วยดอคเกอรินจำนวน 2 โมเลกุล ซึ่งเป็นสารที่มีส่วนช่วยในการสร้างเซลลูโลโซมของรา เพื่อใช้เป็นแหล่งสะสมเอนไซม์ที่จำเป็นในการย่อยชิ้นส่วนพืช จึงมีความเป็นไปได้ว่า เซลปินที่พบในราสายพันธุ์นี้อาจมีหน้าที่ป้องกันไม่ให้เซลลูโลโซมถูกทำลายด้วยโปรตีเอสจากพืช นอกจากนี้ยังมีรายงานการค้นพบเซอร์ปินของแบคทีเรียที่ทำหน้าที่คล้ายคลึงกันกับเซลปินอีกด้วย
ปาลัก ปานีร์
ปานีร์ติกกา
ไม้บรรทัดคำนวณ
รายชื่อตอนในเดอะการ์ฟิลด์โชว์
นี่คือรายชื่อตอนทั้งหมดของเดอะการ์ฟิลด์โชว์ มีทั้งหมด 5 ฤดูกาล 172 ตอน
ดิอัลบั้ม (อัลบั้มแบล็กพิงก์)
ดิอัลบั้ม (อังกฤษ: The Album) เป็นสตูดิโออัลบั้มเกาหลีชุดแรกของเกิร์ลกรุปเกาหลีใต้ แบล็กพิงก์ ออกจำหน่ายเมื่อวันที่ 2 ตุลาคม ค.ศ. 2020 โดยค่ายวายจีและอินเตอร์สโคป ถือเป็นอัลบั้มแรกที่ถูกปล่อยนับตั้งแต่ "คิลดิสเลิฟ" ในปี ค.ศ. 2019 ก่อนอัลบั้มวางจำหน่าย มีซิงเกิลออกล่วงหน้าสองเพลงคือ "ฮาวยูไลก์แดต" ออกจำหน่ายวันที่ 26 มิถุนายน ค.ศ. 2020 และ "ไอศกรีม" ร่วมกับ เซลีนา โกเมซ นักร้องอเมริกัน ออกจำหน่ายวันที่ 28 สิงหาคม ค.ศ. 2020 อัลบั้มนี้เป็นผลงานการโปรดิวซ์ของเท็ดดี, ทอมมี บราวน์, อาร์.ที, มิสเตอร์แฟรงก์ และ 24 รวมถึงจีซูและเจนนี สมาชิกวงแบล็กพิงก์ที่มีส่วนร่วมในการเขียนเพลง "เลิฟซิกเกิลส์" ซึ่งทำการประพันธ์และบันทึกเสียงในระหว่างการแพร่ระบาดของโควิด-19
เพลงชาติอาเซอร์ไบจาน