เอนไซม์

เอนไซม์ (อังกฤษ: enzyme) เป็นโปรตีน 99 เปอร์เซนต์ เป็น ส่วนใหญ่ ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี เป็นคำในภาษากรีก ένζυμο หรือ "énsymo" ซึ่งมาจาก "én" ("ที่" หรือ "ใน") และ "simo" (" หรือ ") 
เอนไซม์มีความสำคัญและจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต เพราะว่าปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในเซลล์จะเกิดช้ามาก หรือถ้าไม่มีเอนไซม์อาจทำให้ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยากลายเป็นสารเคมีชนิดอื่น ซึ่งถ้าขาดเอนไซม์ระบบการทำงานของเซลล์จะผิดปกติ (malfunction) เช่น
ดังนั้นการขาดเอนไซม์ที่สำคัญอาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้ การผ่าเหล่าอาจจะเกิดขึ้นในโครงสร้างบางส่วนของเอนไซม์ หรืออาจเป็นบางส่วนของโปรตีน เช่น
ตัวอย่างเช่น ฟีนิลคีโตนูเรีย (phenylketonuria) เกิดจากการงานบกพร่องของ เอนไซม์ฟีนิลอะลานีน ไฮดรอกซิเลส (phenylalanine hydroxylase) ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของฟีนิลอะลานีนเป็นผลให้เกิดการสะสมฟีนิลอะลานีนมากและจะแสดงออกมาใน ความผิดปรกติทางจิต (mental retardation)
ให้เกิดปฏิกิริยาเคมี นอกจากนี้ยังเร่งให้เกิดเร็วขึ้นซึ่งสามารถทำให้เร็วได้ถึงหนึ่งในหลายล้านส่วน
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure).
ในเอนไซม์ก็เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น การทำงานของมันจะถูกกำหนดโดยโครงสร้าง ดังนี้:
ในโปรตีนแต่ละ มอนอเมอร์ จะมีลักษณะเป็นโซ่ยาวของ อะมิโน แอซิด ซึ่งจะพับและทบกันไปมาเป็นโครงสร้าง 3 มิติในแต่ละ มอนอเมอร์ จะเชื่อมต่อและเกาะกันด้วยแรง นอน-โควาเลนต์ (non-covalent interactions) และเกิดเป็น มัลติเมอริก โปรตีน (multimeric protein)
เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีโมเลกุลขนาดใหญ่กว่า ซับสเตรต (substrates) ที่มันจะทำหน้าที่เร่ง และส่วนที่เล็กมากของเอนไซม์เท่านั้น คือขนาดประมาณ 10 อะมิโน แอซิด ที่เข้าจับกับซับสเตรต ตำแหน่งที่เชื่อมต่อกับซับสเตรตแล้วเกิดปฏิกิริยานี้เรียกว่าบริเวณกัมมันต์ (active site) ของเอนไซม์ บางเอนไซม์มีแอคทีฟ ไซต์มากกว่าหนึ่ง และบางเอนไซม์มีแอคตีฟ ไซต์สำหรับ โคแฟกเตอร์ (cofactor) ด้วย บางเอนไซม์มีตำแหน่งเชื่อมต่อที่ใช้ควบคุมการเพิ่มหรือลดฤทธิ์
ของเอนไซม์ด้วย
ความเฉพาะเจาะจง (Specificity).
เอนไซม์จะมีความเฉพาะกับปฏิกิริยาที่มันจะเร่งและซับสเตรต ที่มันจะเกาะ
รูปร่างและมุมองศาของของการเข้าหากันของ เอนไซม์ และซับสเตรตมีบทบาทสำคัญต่อความเฉพาะเจาะจง
ข้อสมมติฐาน "ล๊อคก์ & คีย์" ("Lock and key" hypothesis).
เอนไซม์ เป็นสิ่งเฉพาะเจาะจงมาก ข้อสมมติฐานนี้ถูกเสนอโดย อีมิล ฟิสเชอร์ (Emil Fischer) ในปี 1894 โดยระบุว่า เอนไซม์ มีรูปร่างเฉพาะที่จะเกาะกับ ซับเตรตนั้น ๆ เท่านั้น ซึ่งมีลักษณะเหมือนลูกกุญแจกับแม่กุญแจ และข้อสมมติฐาน"ล๊อคก์ & คีย์'
ยังบอกอีกว่าการเกาะของ เอนไซม์ และ ซับสเตรต จะเกิดเป็นสารประกอบอายุสั้น ซึ่งเรียกว่า ชอร์ต-ไลฟ์ เอนไซม์ ซับเตรต คอมเพล็ก (short-lived enzyme-substrate complex)
ข้อสมมติฐานเหนี่ยวนำให้เหมาะสม (Induced fit hypothesis).
ในปี 1958 แดเนียล คอชแลนด์ (Daniel Koshland) ได้เสนอปรับปรุง ข้อสมมติฐาน"ล๊อคก์ & คีย์"เอนไซม์มีโครงสร้างที่ยืดหยุ่น แอกตีฟ ไซต์ ของเอนไซม์ จะถูกปรับแต่งให้ซับสเตรตเหมาะที่จะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ โซ่ข้างของกรดอะมิโน ซึ่งทำเป็นแอคทีฟ ไซต์ที่อัดแบบเป็นรูปร่างที่เหมาะกับเอนไซม์ที่จะทำหน้าที่ในการเร่งปฏิกิริยา ในบางกรณีโมเลกุลของ ซับสเตรตจะเปลี่ยนแปลงรูปร่างเล็กน้อยเพื่อที่จะเข้าไปในแอคทีฟ ไซต์ให้ได้ เปรียบดังเช่นว่ามือเปลี่ยนแปลงรูปร่างของถุงมือขณะที่ถุงมือถูกสวมใส่
การดัดแปลง.
เอนไซม์หลายตัวไม่ใช่มีเฉพาะโปรตีนแต่ยังมีส่วนที่ดัดแปลงอีก การดัดแปลงเหล่านี้เรียกว่า
"โพสต์ทรานสเลชันนัล" ("posttranslational") นั้นคือหลังจากการสังเคราะห์โซ่เพปไทด์จะมีการสังเคราะห์ส่วนเพิ่มเติมเข้าไปในโซ่เพปไทด์ เช่นส่วนของ
ชนิดอื่นของการดัดแปลงแบบ "โพสต์ทรานสเลชันนัล" คือ การแยกออก และ การเข้าต่อกับโซ่เพปไทด์ เช่นไคโมทริปซิน (chymotrypsin) โปรตีเอส (protease) ที่ใช้ในการย่อยอาหารโปรตีนจะถูกสร้างในรูป อินแอกตีฟ ชื่อ ไคโมทริปซิโนเจน (chymotrypsinogen) ที่ ตับอ่อน ก่อน และถูกส่งไปที่ กระเพาะอาหาร (stomach) เพื่อแอกติเวตให้ทำงานได้ต่อไป ที่เป็นเช่นนี้ก็เพื่อป้องกันไม่ให้เอนไซม์ถูกระบบย่อยอาหารของตับอ่อนหรือเนื้อเยื้ออื่นทำลาย รูปแบบการทำตัวตั้งต้น ที่ไม่ออกฤทธิ์เรียกว่า ไซโมเจน (zymogen)
เอนไซม์ โคแฟคเตอร์.
เอนไซม์บางตัวไม่มีความจำเป็นต้องมีส่วนเพิ่มเติมสำหรับการออกฤทธิ์ให้เต็มที่ แต่อย่างไรก็ดีมีหลายที่ไม่มีฤทธิ์ทางเคมีและต้องการมีส่วนเพิ่มเติมเพื่อให้สามารถออกฤทธิ์ได้ เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ คือส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของเอนไซม์แต่มีความสำคัญต่อการการออกฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาของมัน โคแฟคเตอร์ มี 3 ประเภท ดังนี้
แอกติเวเตอร์ (Activators).
เอนไซม์ต้องการไอออนอินทรีย์ เป็น โคแฟคเตอร์ อินทรีย์ไอออนเหล่านี้เรียก แอกติเวเตอร์ โดยหลักใหญ่แล้วพวกมันจะมีโลหะที่เป็น โมโนวาเวเลนต์ หรือ ไดวาเลนต์ แคตไอออน ที่จะเกาะเอนไซม์อย่างหลวม ๆ หรืออย่างแน่นหนาตัวอย่างเช่น การแข็งตัวของเลือด แคลเซียม ไอออน ที่เรียกว่า แฟคเตอร์ IV ถูกต้องการสำหรับการแอกติเวต ทรอมโบไคเนส (thrombokinase) แล้วจะเปลี่ยนไปเป็น โปรทอมบิน (prothrombin) และไปเป็น ทรอมบิน (thrombin)
โปรสทีติกกรุป (Prosthetic groups).
โคแฟคเตอร์ที่เป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์อย่างแน่นหนาเรียกว่า โปรสทีติกกรุปมันเชื่อมต่อส่วนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทั้งหมด FAD โคเอนไซม์ที่มีโลหะหนัก มีหน้าที่คล้ายกับ NAD และ NADP ที่จับ ไฮโดรเจน อยู่ ฮีม (Heme) เป็นโปรสทีติกกรุปที่ทำหน้าที่จับอิเล็กตรอนในระบบ ไซโตโคม (cytochrome)
โคเอนไซม์ (Coenzymes).
โคแฟคเตอร์ของเอนไซม์บางตัวเป็น โมเลกุลของสารประกอบอินทรีย์ ที่ไม่ใช่โปรตีน เรียกว่า โคเอนไซม์ ซึ่งไม่ได้เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์เหมือน โปรสทีติกกรุป การเป็นอนุพันธ์ของ ไวตามิน พวกมันจะทำหน้าที่เป็น แคร์ริเออร์เพื่อการเคลื่อนย้าย อะตอม ฟังก์ชันนัลกรุป จากเอนไซม์ไปยัง ซับเตรต ตัวอย่างธรรมดาคือ NAD (เป็นสารที่ได้มาจาก นิโคตินิก แอซิดซึ่งเป็นสมาชิกของ ไวตามิน บี คอมเพลกซ์) และ NADP ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวขนย้าย ไฮโดรเจน และ โคเอนไซม์เอ ที่ขนย้าย อะซิทิลกรุป
ส่วนโปรตีนของเอนไซม์ที่ไม่ออกฤทธิ์นี้เรียกว่า อะโปเอนไซม์ อะโปเอนไซม์จะทำงานอย่างมีประสิทธิภาพเฉพาะในที่มีโคแฟคเตอร์ที่ไม่ใช่โปรตีนเท่านั้น อะโปเอนไซม์พร้อมด้วยโคแฟคเตอร์ของมันประกอบด้วยโฮโลเอนไซม์ (holoenzyme) นั้นคือ แอคตีฟเอนไซม์ โคเอ
อุณหพลศาสตร์ของเอนไซม์.
ปฏิกิริยาทั้งหมดที่ถูกเร่งโดยเอนไซม์จะต้องเป็นไปได้เอง ("spontaneous") ซึ่งจะมี พลังงานอิสระกิบบ์ส (Gibbs free energy) สุทธิเป็นลบ กับเอนไซม์มันก็มันก็เกิดปฏิกิริยาไปในทิศทางเดียวกับอันที่ไม่มีเอนไซม์ และก็เร็วกว่าด้วย อย่างไรก็ดีปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเองโดยไม่ต้องมีตัวเร่ง อาจจะทำให้ได้ผลิตภัณฑ์ที่แตกต่างกันมากกว่าปฏิกิริยาที่มีตัวเร่ง อย่างไรก็ดีเอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ 2 หรือมากกว่าในเวลาเดียวกัน เพื่อว่าปฏิกิริยาที่ชอบอุณหพลศาสตร์จะได้สามารถใช้ขับเคลื่อน ("drive") ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบอุณหพลศาสตร์ได้ ตัวอย่างเช่น การย่อยสะลายสารประกอบพลังงานสูง อะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต บ่อยครั้งใช้ขับเคลื่อนปฏิกิริยาที่ไม่ชอบใช้พลังงาน
หลายปฏิกิริยาที่เร่งโดยเอนไซม์ย้อนกลับ
 <math>\mathrm{Substrate\ A + Substrate\ B \leftrightarrow Product\ C + Product\ D}</math>
เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยาไปข้างหน้าและกลับหลังอย่างเท่า ๆ กัน มันจะไม่ทำให้เกิด ความสมดุล (equilibrium) ด้วยตัวของมันเอง เพียงแต่อัตราเร็วเท่านั้นที่มันมีผล ยกตัวอย่างเช่น คาร์บอนิก แอนไฮเดรส (carbonic anhydrase) จะเร่งปฏิกิริยาตามสมการข้างล่างนี้ ตามเงื่อนไขของเวลา
 <math>\mathrm{CO_2 + H_2O
H_2CO_3}</math> (ใน เนื้อเยื้อ - CO2 ความเข้มข้นสูง)
 <math>\mathrm{H_2CO_3
CO_2 + H_2O}</math> (ใน ปอด - CO2 ความเข้มข้นต่ำ)
ปัจจัยที่เกี่ยวข้องกับการทำงานของเอนไซม์.
ปฏิกิริยาของเอนไซม์จะดำเนินไปได้อย่างไรนั้นขึ้นอยู่กับปัจจัยที่สำคัญ ดังนี้
นอกจากปัจจัยทั้งสี่ที่กล่าวมาแล้วยังมีสารบางชนิดที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ เช่นสารที่ทำให้การทำงานของเอนไซม์ลดลง เรียกว่า ตัวยับยั้ง (inhibitor) ส่วนสาร ที่เร่งการทำงานของเอนไซม์ได้ดีขึ้น เรียกว่า ตัวเร่งเร้า (activator) ตัวยับยั้งบางตัวจะรวมกับเอนไซม์ที่แหล่งกัมมันต์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถรวมกับ ซับสเตรตได้ ตัวยับยั้งแบบนี้เรียกว่าคอมเพทิทีฟอินฮิบิเตอร์ (competitive inhibitor) ซึ่งจะมีรูปร่างโมเลกุลคล้ายกับซับสเตรต
แนวทางการแก้ไขอาการข้างต้น.
เอนไซม์ส่วนใหญ่พบมากในพืชตะกูลถั่ว เช่น ถั่วงอก, ถั่วลิสง, ถั่วแขก, ถั่วเขียว, ถั่วแดง, ถั่วเหลือง ช่วยยับยั้งอาการ mutation, overproduction, undrproduction, deletion, ที่เกิดจากปฏิกิริยาเคมีในการรับประทานอาหารในแต่ละวัน เอนไซม์จะเสื่อมคุณภาพเมื่อโดนความร้อนสูงมากพอ