Hemo C

O hemo C é un complexo de coordinación de tipo hemo formado por un átomo de ferro e un anel de porfirina, que se asocia a proteínas. Historia
A estrutura correcta do hemo C publicouna a mediados do século XX o bioquímico sueco K. -G. Paul. O seu traballo confirmou a estrutura que fora inferida previamente polo bioquímico sueco Hugo Theorell. A estrutura do hemo C foi confirmada en 1975 baseándose en experimentos de NMR e IR coa forma reducida, con Fe(II), do hemo. A estrutura do hemo C que incluía a configuración estereoquímica absoluta dos enlaces tioéter presentouse primeiro para a proteína de vertebrados e agora estendeuse a moitas outras proteínas que conteñen o hemo C. Propiedades
O hemo C difire do hemo B en que as dúas cadeas laterais vinilo que ten o hemo B son substituídas por enlaces covalentes tioéter coa apoproteína. Nótese que os dous grupos tiol son cedidos tipicamente por residuos de cisteína da proteína, e así o peso molecular adicional neto do hemo C cando está incorporado na holoproteína, coa perda de dous átomos de hidróxeno para formar o enlace, é de 616, 5 Da. Estes enlaces non permiten que o hemo C se disocie doadamente da súa holoproteína, o citocromo c, a diferenza do hemo B, que se disocia máis facilmente da súa holoproteína (complexo hemo-proteína), mesmo en condicións suaves. Isto permite que o citocromo c teña variadas estruturas e funcións, e que exista unha gran cantidade de citocromos de tipo c, que funcionan principalmente como transportadores de electróns.
O número de unidades de hemo C unidas á holoproteína é moi variable. Nas células de vertebrados a regra é un hemo por proteína, pero para as bacterias este número é con frecuencia de 2, 4, 5, 6 ou mesmo 16 grupos hemo C por holoproteína. Considérase xeralmente que o número e disposición axeitadas dos grupos hemo C están relacionadas e mesmo son imprescindibles para o correcto funcionamento da holoproteína. Por exemplo, as proteínas que conteñen varios grupos hemo C están implicadas en reaccións de transferencia de electróns múltiples. Especialmente importante é a redución de 6 electróns que se require para reducir o nitróxeno atmosférico a dúas moléculas orgánicas de amoníaco. É común no hemo C que a proporción de aminoácidos sexa máis alta nas hemoproteínas bacterianas, polo que o interior dalgunhas proteínas citocromo c parece ateigado de grupos hemo C en comparación co que ocorre noutras hemoproteínas. Algunhas hemoproteínas, a miúdo de organismos unicelulares, poden conter cinco hemos C. O complexo bc1 é outro importante encima que contén hemos de tipo C.
Os enlaces tioéter parece que permiten unha gran liberdade de funcionamento ás holoproteínas. En xeral, os citocromos de tipo c poden ser "axustados finamente" nun rango máis amplo de potenciais de oxidorredución ca os citocromos b. Isto pode ser unha importante razón que explica por que o citocromo c é case universal en todos os seres vivos. O hemo C xoga tamén un importante papel na apoptose, na que só unhas poucas moléculas de citocromo c citoplásmico que conteñan hemo C poden orixinar a morte celular programada.
Ademais destes enlaces covalentes ecuatoriais, o ferro hémico está tamén xeralmente coordinado coas cadeas laterais de dous aminoácidos, facendo que o ferro estea hexacoordinado. Por exemplo, oc citocromos c de mamíferos e atúns conteñen un só hemo C, que está coordinado axialmente con cadeas laterais de histidina e metionina. Quizais debido aos dous enlaces covalentes que unen o hemo á proteína, o ferro do hemo C está ás veces ligado axialmente ao grupo amino da lisina ou mesmo á auga.