Partícula de recoñecemento do sinal

A partícula de recoñecemento do sinal (abreviada como SRP polas súas siglas en inglés) é unha ribonucleoproteína (complexo de proteína e ARN) citosólica abundante, conservada universalmente, que recoñece e se une a proteínas específicas que son dirixidas ao retículo endoplasmático nos eucariotas e á membrana plasmática nos procariotas. Historia
A función das SRP descubriuse ao estudar as cadeas lixeiras de inmunoglobulina procesadas e non procesadas, que son proteínas recentemente sintetizadas eucarióticas, que levan secuencias sinal hidrofóbicas N-terminais, ás que se une as SRP en canto ditas proteínas empezan a emerxer do ribosoma. Mecanismo
Nos eucariotas, a SRP únese á secuencia sinal dun péptido recentemente sintetizado en canto este emerxe do ribosoma e sen que rematase aínda a síntese da proteína. Esta unión fai que se faga máis lenta a síntese da proteína, o que se coñece como "detención da elongación", unha función conservada das SRPs que facilita o acoplamento dos procesos de tradución e de translocación proteica. A SRP despois une este complexo (o complexo formado polo ribosoma e a cadea proteica nacente) a un canal condutor de proteínas, tamén chamado translocón, situado na membrana do retículo endoplasmático. Isto ocorre debido á interacción e unión ou "atraque" da SRP co receptor da SRP localizado en estreita proximidade ao translocón.
Nos eucariotas hai tres dominios na SRP e no seu receptor que funcionan na unión e hidrólise de guanosina trifosfato (GTP). Están localizados en dúas subunidades relacionadas do receptor de SRP, chamadas SRα e SRβ, e na proteína SRP54 (coñecida nas bacterias como Ffh). A unión coordinada de GTP ao SRP e ao receptor de SRP é un prerrequisito para a unión exitosa da SRP ao seu receptor.
Ao unirse á membrana do retículo endoplasmático, a cadea peptídica nacente insírese no canal translocón por onde entra no retículo endoplasmático. A síntese proteica reanúdase a medida que a SRP se solta do ribosoma. O complexo SRP-receptor de SRP disóciase pola hidrólise de GTP, e o ciclo da translocación de proteínas mediado por SRP continúa.
Unha vez dentro do retículo endoplasmático, un encima chamado sinal peptidase corta a secuencia sinal da proteína, polo que as secuencias sinal non forman parte das proteínas maduras. Composición das SRP
Malia que a función das SRP é análoga en todos os organismos, a súa composición varía moito. As SRP eucarióticas están compostas por seis polipéptidos diferentes unidos a unha molécula de ARN (o ARN 7SL), con actividade de GTPase. Os compoñentes do complexo son: SRP9
SRP14
SRP19
SRP54
SRP68
SRP72
ARN da SRP.
A SRP procariótica está composta por un polipéptido unido a unha molécula de ARN (ARN de 4, 5S), con actividade de GTPase. Os compoñentes do complexo son: Ffh
ARN de 4, 5S
Ffh é o homólogo estrutural e funcional da proteína SRP54 de eucariotas. O ARN de 4, 5S comparte homoloxía en estrutura e secuencia cun dominio do ARN de 7S. Autoanticorpos
Os anticorpos anti-partícula de recoñecemento do sinal están principalmente asociados coa polimiosite, pero non son moi específicos dela. Nas persoas con polimiosite, a presenza de anticorpos anti-SRP está asociada cunha debilidade muscular máis acusada e atrofia.