Inmunoglobulina G

A Inmunoglobulina G (IgG) é un isotipo de anticorpo. Está composta por catro cadeas polipeptídicas, dous cadeas pesadas gamma (γ) idénticas entre si e dúas cadeas lixeiras idénticas entre si, dispostas formando unha molécula con forma de Y, como é característico nos monómeros dos anticorpos. Cada IgG ten dous sitios de unión aos antíxenos no extremo dos brazos do Y (rexión Fab). As IgG representan aproximadamente o 75% das inmunoglobulinas do soro sanguíneo humano, polo que son o isotipo de anticorpo máis abundante na circulación. As IgG son producidas e segregadas polas células plasmáticas (linfocitos B activados). Funcións
Os anticorpos son os principais compoñentes do sistema inmunitario. A IgG é o principal isotipo que se encontra no sangue e fluídos extracelulares, o que lle permite controlar as infeccións dos tecidos corporais ao unirse aos patóxenos. Utiliza varios mecanismos inmunes, como: A unión das IgG aos patóxenos causa a súa inmobilización e que se unan entre eles (aglutinación).
Ao quedaren cubertos os patóxenos con IgG (o que se chama opsonización) estes son recoñecidos e inxeridos polos fagocitos do sistema inmunitario.
As IgG activan a vía clásica do sistema do complemento, unha cascada de proteínas inmunes do sangue que lisa os patóxenos.
As IgG tamén se unen e neutralizan toxinas.
As IgG tamén xogan un importante papel na citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC) e na proteólise mediada por anticorpos intracelular, na cal se unen ao TRIM21 (o receptor de grande afinidade para as IgG en humanos) para dirixir no citosol aos virións marcados ao proteasoma para a súa destrución.
A IgG tamén está asociada coas hipersensibilidades de tipo I e III.
Os anticorpos IgG xéranse polos procesos de cambio de clase e maduración da resposta a anticorpos e así participa predominantemente na resposta imunitaria secundaria. A IgG segrégase como monómero de pequeno tamaño, o que lle permite perfundir facilmente nos tecidos. É o único isotipo que pode atravesar a través da placenta humana, proporcionando protección ao feto no útero. Xunto coa IgA segregada no leite materno, as IgG que foran absorbidas pola placenta proporcionan ao neonato unha inmunidade humoral antes de que se desenvolva o seu propio sistema inmunitario. O costro contén unha grande porcentaxe de IgG, especialmente no caso do costro bovino. En individuos cunha inmunidade previa a un patóxeno, a IgG aparece arredor de 24-48 horas despois da estimulación antixénica. Estrutura
As IgG son moléculas de 150 kDa compostas por catro cadeas peptídicas. Conteñen dúas cadeas idénticas pesadas gamma (γ) de arredor de 50 kDa e dúas lixeiras idénticas duns 25 kDa, polo que ten unha estrutura cuaternaria tetramérica. As dúas cadeas pesadas están enlazadas entre si e coas cadedas lixeiras por medio de pontes difulfuro. O tetrámero resultante ten dúas metades idénticas, e en conxunto ten forma de Y. Cada extremo do Y contén un sitio de unión ao antíxeno idéntico. As rexións Fc das IgGs teñen un sitio moi conservado de N-glicosilación. Os N-glicanos unidos a este sitio son predominantemente estruturas cun núcleo fucosilado de tipo complexo. Ademais, unha pequena proporción de N-glicanos tamén levan residuos de N-acetilglicosamina e ácido siálico con enlace α-2, 6.
Movemento interno de baixa frecuencia
A IgG ten un número de onda de baixa frecuencia de 28 cm−1 no espectro de Raman. Esta emisión foi asignada ao movemento de latexo no baril beta de nove cadeas beta no seu domiio V H {\displaystyle _{H}}. O mecanismo dinámico do "efecto quelato" e o "efecto disparador" das IgG foi analizado desde o ángulo da resonancia de baixa frecuencia entre os 12 barrís beta dunha molécula IgG. Subclases
Hai catro subclases de IgG (IgG1, 2, 3, e 4) en humanos, denominados por orde da súa abundancia no soro (por tanto, IgG1 é a máis abundante). Nota: A afinidade da IgG polos receptores Fc nas células fagocíticas é específica de cada especie da cal proceden os anticorpos e da súa clase. A estrutura das rexións bisagra dá a cada unha das catro clases de IgG o seu perfil distintivo. Mesmo se hai arredor do 95% de semellanza nas súas rexións Fc, a estrutura das rexións bisagra é relativamente diferente.
A capacidade relativa de diferentes subclases de IgG de fixar o complemento pode explicar por que algunhas respostas de anticorpos antidoantes non danan o enxerto despois dun transplante de órganos.
Nun modelo de anemia mediada por anticorpos utilizando variantes de cambio de isotipo de IgG de autoanticorpos antieritrocitos, encontrouse que a IgG2a era superior á IgG1 na activación do complemento. Ademais, encontrábase que o isotipo IgG2a podía interaccionar moi eficientemente co receptor FcgammaR. Como resultado, requiríanse doses 20 veces maiores de IgG1, en relación aos anticorpos IgG2a, para inducir patoloxía mediada por autoanticorpos. Uso para o diagnóstico
A medida da cantidade de inmunoglobulinas G pode ser unha ferramenta de diagnóstico para certas condicións se o aconsellan certos síntomas. Esta medida pode indicar o estado do sistema inmunitario dunha persoa ante un determinado patóxeno. Un exemplo común desta práctica son as titulacións de anticorpos para demostrar a inmunidade serolóxica das papeiras, sarampelo, roséola, virus da hepatite B, e varicela, entre outros.
As probas de IgG non están indicadas para a alerxia.