Fotosistema I

O fotosistema I (FSI ou PSI polas súas siglas en inglés) ou plastocianina–ferredoxina oxidorredutase) é un dos dous fotosistemas que interveñen nas reaccións luminosas da fotosíntese de plantas, algas e cianobacterias. O fotosistema I é un complexo proteico integral de membrana que usa a enerxía da luz para catalizar unha transferencia de electróns a través da membrana dos tilacoides desde a plastocianina á ferredoxina. Finalmente, os electróns que son transferidos polo fotosistema I utilízanse para producir o carrexador de hidróxenos de enerxía moderada NADPH. A enerxía do fotón absorbida polo fotosistema I tamén produce unha forza protón-motriz que se utiliza para xerar ATP. O fotosistema I está composto por máis de 110 cofactores, que son bastantes máis que os do fotosistema II. Historia
Este fotosistema coñécese como I porque foi descuberto antes que o fotosistema II, aínda que posteriores experimentos mostraron que, en realidade, o fotosistema II é o primeiro dos encimas da cadea de transporte de electróns fotosintética. Varias características do fotosistema I descubríronse na década de 1950, pero a importancia destes descubrimentos non se recoñeceu naquel momento. Louis Duysens foi o que propuxo primeiro os conceptos de fotosistemas I e II en 1960 e, ese mesmo ano, Fay Bendall e Robert Hill utilizaron os anteriores coñecementos para elaborar unha teoría coherente da serie de reaccións fotosintéticas. A hipótese de Hill e Bendall foi despois confirmada en experimentos realizados en 1961 polos grupos de Duysens e Witt. Compoñentes e acción
Dúas das subunidades principais do fotosistema I chamadas PsaA e PsaB son proteínas estreitamente relacionadas implicadas na unión dos cofactores de transferencia de electróns vitais P700, Acc, A0, A1 e Fx. As subunidades PsaA e PsaB son ambas proteínas integrais de membranas de 730 a 750 aminoácidos que conteñen 11 segmentos transmembrana. Un grupo ferrosulfurado [4Fe-4S] chamado Fx está coordinado por catro cisteínas; da cales dúas as proporcionan cada unha das subunidades. Esas dúas cisteínas de cada subunidade están en posición proximal e localizadas nun bucle entre o noveno e o décimo segmentos transmembrana. Augas abaixo das cisteínas parece que hai un motivo de cremalleira de leucina que podería contribuír á dimerización de PsaA/PsaB. Os aceptores de electróns terminais FA e FB e tamén o grupo ferrosulfurado [4Fe-4S] están localizados nunha proteína de 9-kDa chamada PsaC que se une ao núcleo PsaA/PsaB preto de FX.
Fotón
A fotoexcitación de moléculas de pigmentos no complexo antena induce a transferencia de electróns e enerxía.
Complexo antena
O complexo antena está composto por moléculas de clorofila e carotenoides asociadas a dúas proteínas. Estas moléculas de pigmento transmiten a enerxía de resonancia dos fotóns cando son fotoexcitadas. As moléculas antena poden absorber todas as lonxitudes de onda da luz do espectro visible. O número destas moléculas de pigmentos varía de organismo en organismo. Por exemplo, a cianobacteria Synechococcus elongatus (Thermosynechococcus elongatus) ten unhas 100 clorofilas e 20 carotenoides, mentres que aos cloroplastos das espinacas teñen unhas 200 clorofilass e 50 carotenoides. Dentro do complexo antena do fostosistema I hai moléculas de clorofila chamadas centros de reacción P700. A enerxía que pasa polas moléculas da antena é dirixida ao centro de reacción. Pode haber desde unhas 120 a só 25 moléculas de clorofila por cada P700.
Centro de reacción P700
O centro de reacción P700 está composto por unha clorofilla a modificada que absorbe mellor a luz a unha lonxitude de onda de 700 nm. O P700 recibe enerxía das moléculas antena e usa a enerxía de cada fotón para elevar un electrón a un nivel de enerxía máis alto (P700*). Estes electróns móvense en pares nun proceso de oxidación/redución desde o P700* a aceptores electrónicos, deixando un P700+. O par P700* - P700+ ten un potencial eléctrico duns −1, 2 volts. O centro de reacción está feito de dúas moléculas de clorofilas e, por tanto, denomínase dímero. O dímero pénsase que está composto por unha molécula de clorofila a e mais unha clorofila a′. Porén, se o P700 forma un complexo con outras moléculas antena, xa non pode ser un dímero.
Clorofilas A0 e A1 modificadas
As dúas moléculas de clorofila modificadas son aceptores de electróns temperáns do fotosistema I. Hai unha a cada lado do PsaA/PsaB, formando dúas ramas que os electróns poden utilizar para chegar a Fx. A0 acepta electróns de P700*, pásaos a A1 do mesmo lado, que despois pasa o electrón á quinona do mesmo lado. Diferentes especies parecen ter distintas preferencias polas ramas A ou B.
Filoquinona
Unha filoquinona, ás veces chamada vitamina K1, é o seguinte aceptor de electróns temperán do fotosistema I. Oxida A1 para recibir o electrón e á súa vez é reoxidado por Fx, desde o cal o electrón pasa a Fb e Fa. A redución de Fx parece ser o paso limitante da velocidade do proceso.
Complexo ferro-xofre
No fotosistema I encóntranse tres centros de reacción ferrosulfurados proteicos. Denomínanse Fx, Fa e Fb e funcionan como relés electrónicos. Fa e Fb únense a subunidades proteicas do complexo do fotosistema I e Fx está ligado ao complexo do fotosistema I. Varios experimentos mostran certa disparidade entre teorías da orientación do cofactor ferrosulfurado e a orde de operación. Nun modelo, Fx pasa un electrón a Fa, que o pasa a Fb para chegar á ferredoxina.
Ferredoxina
A ferredoxina (Fd) é unha proteína soluble que facilita a redución do NADP+ a NADPH. A ferredoxina móvese para transportar un electrón ou a un tilacoide solitario ou a un encima que reduce o NADP+. As membranas tilacoidais teñen un sitio de unión para cada función da ferredoxina. A principal función da ferredoxina é transportar un electrón desde o complexo ferrosulfurado ao encima ferredoxina–NADP+ redutase.
Ferredoxina–NADP+ redutase (FNR)
Este encima transfire o electrón desde a ferredoxina reducida ao NADP+ para completar a redución do NADPH. A FNR pode tamén aceptar un electrón do NADPH ao unirse a esta molécula.
Plastocianina
A plastocianina é un transportador de electróns que transfire o electrón desde o citocromo b6f ao cofactor P700 do fotosistema I no seu estado ionizado P700+. Proteína Ycf4
A proteína Ycf4, que se atopa na membrana do tilacoide, é vital para o fotosistema I. Esta proteína transmembrana tilacoidal axuda a ensamblar os compoñentes do fotosistema I. Sen ela, a fotosíntese sería ineficaz. Evolución
Os datos moleculares mostran que o fotosistema I probablemente evolucionou dos fotosistemas das bacterias verdes do xofre. Os fotosistemas das bacterias verdes do xofre e os das cianobacterias, algas e plantas superiores non son iguais, pero hai moitas funcións análogas e estruturas similares. Outras tres características son similares nos diferentes fotosistemas. Primeiro, o potencial redox é suficientemente negativo como para poder reducir a ferredoxina. Despois, os centros de reacción aceptores de electróns inclúen as proteínas ferrosulfurados. Por último, os centros redox dos complexos de ambos os fotosistemas están construídos sobre un dímero de subunidades proteicas. O fotosistema das bacterias verdes do xofre mesmo contén todos os mesmos cofactores da cadea de transporte de electróns do fotosistema I. O número e grao de semellanza entre os dous fotosistemas indica fortemente que o fotosistema I e o fotosistema análogo das bacterias verdes do xofre evolucionaron a partir dun fotosistema ancestral común.