Пи-завојница

Пи-завојница (π-завојница) е вид на вторична структура на белковините . Иако порано се сметал за многу ретка структура во белковините, денес е познато дека кратките π-завојници се среќаваат во околу 15% од сите познати белковински структури. Се верува дека π-завојницата е еволутивна адаптација настаната со вметнување на една аминокиселина во структурата на α-завојницата. Бидејќи таквите вметнувања се доста дестабилизирачки, формирањето на π-завојниците би била селекционо нефаворизирана појава, освен ако не дава некаква функционална предност на белковината во која се јавува. Затоа π-завојниците обично се локализирани во близината на функционално активните делови од белковината.
1 Стандардна структура
Аминокиселините во стандардната π-завојница се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 87° во завојницата (т.е., завојницата има 4,1 остатоци по едно свртување), и транслација од 1,15 Å (0,115 nm) по должина на завојната оска. Најважно, N-H групата од еден аминокиселински остаток формира водородна врска со C=O групата на аминокиселинскиот остаток кој се наоѓа ''пет'' остатока порано (подолу) во завојната структура; ова повторувачко ''i''&#x20;+&#x20;5 → ''i'' водородно врзување го дефинира π-завојницата. Слични структури се 3<sub>10</sub>-завојницата (''i''&#x20;+&#x20;3 → ''i'' водородно врзување) и α-завојницата (''i''&#x20;+&#x20;4 → ''i'' водородно врзување).
Мнозинството од π-завојниците се долги само 7 аминокиселински остатоци и не заземаат правилно повторувачки (''φ'',&#x20;''ψ'') диедарски агли низ целата структура, како што се среќава кај α-завојниците и β-плочите. Поради ова, учебниците кои наведуваат единствени диедарски вредности за сите аминокиселински остатоци во π-завојницата се погрешни. Сепак, неколку генерализации постојат и кај π-завојниците. Кога се исклучуваат првите и последните парови на остатоци, диедарските агли се такви што ''ψ'' диедарскиот агол на еден остаток и ''φ'' диедарскиот агол на ''следниот'' остаток имаат збир од околу -125°. Првите и последните парови на остатоци имаат збир од -95° и -105°, соодветно. За споредба, збирот на диедарските агли за 3<sub>10</sub>-завојницата е околу -75°, додека за α-завојницата е околу -105°. Аминокиселината пролин често се јавува веднаш по завршетокот на π-завојницата. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било која полипептидна завојница со ''транс'' изомери е дадена со равенката:
:<math>3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left( \frac{\phi + \psi}{2} \right).</math>
2 Левогира структура
Во принцип, левогирата верзија на π-завојницата е возможна со сменување на знакот на (''φ'',&#x20;''ψ'') диедарските агли во (55°,&#x20;70°). Оваа псевдозавојница кој изгледа како „одраз во огледало“ на π-завојницата има приближно ист број на остатоци по свртување (4,1) и завоен врв. Тој не претставува вистински „одраз во огледало“ на π-завојницата, бидејќи аминокиселинските остатоци имаат левогира хиралност. Малку е веројатно да се набљудува долг левогир π-завојница во структурата на белковините, бидејќи, од сите природни аминокиселини, само глицинот може да заземе позитивни ''φ'' диедарски агли, како, на пример, 55°.
3 π-завојници во природата
Често употребуваните програми за автоматско назначување на вторична структура, како што е DSSP (од анг. ''Define Secondary Structure of Proteins'') програмата, покажуваат дека <1% од сите белковини содржат π-завојница. Ваквата погрешна карактеризација произлегува од фактот што π-завојниците кои се среќаваат во природата се обично многу кратки (7 до 10 аминокиселински остатоци) и скоро секогаш се поврзани со α-завојници од двата свои краја. Поради ова, речиси сите π-завојници се криптични (скриени), така што π-завојните остатоци погрешно се толкуваат или како α-завојници или како свијоци. Скорешните програми за автоматско назначување на вторична структура се поточни во откривањето на π-завојниците во белковинските структури и тие покажуваат дека 1 од 6 белковини (околу 15%) содржат барем еден π-завоен сегмент во својата молекулска структура.
Природните π-завојници лесно можат да се идентификуваат во белковинските структури како „испакнувања“ во рамките на една подолга α-завојница. Ваквите завојни испакнувања порано биле нарекувани ''α-аневризми'', ''α-испакнатини'', ''π-испакнатини'', ''широки свијоци'' и ''π-свијоци'', но тие се всушност π-завојници, врз основа на нивните повторувачки&#x20;''i'' +&#x20;5 → ''i'' водородни врски. Доказите покажуваат дека π-завојниците се создаваат со вметнување на една дополнителна аминокиселина во структурата на претходнопостоечка α-завојница. На тој начин, α-завојниците и π-завојниците може да се преобратуваат еден во друг со едноставна вметнување или бришењето на една аминокиселина. Имајќи ја предвид нивната релативно голема честота и нивната асоцијација со функционалните региони (т.е. активните места) на белковините, способноста за преобратување (интерконверзија) помеѓу структура на α-завојница и π-завојница претставувало многу значаен механизам за промена и диверзификација на функцијата на белковините во текот на еволуцијата.
Една од најпознатите групи на белковини чија функционална диверзификација во голема мера била под влијание на овој еволуционен механизам е феритин-сличното натсемејство на белковини, која вклучува феритини, бактериоферитини, рубреритрини, класа I рибонуклеотидни редуктази и растворливи метан монооксигенази. Најголем број на π-завојници од сите досега познати белковински структури има растворливата метан монооксигеназа, со 13 π-завојници во структурата на овој ензим (PDB код 1MTY). Бактерискиот хомолог на Na<sup>+</sup>/Cl<sup>−</sup> зависниот невротрансмитерски транспортер (PDB код 2A65) го држи рекордот за најмногу π-завојници во еден полипептиден синџир, со 8 π-завојници во структурата.
4 Поврзано
* Алфа-завојница
* 3<sub>10</sub>-завојница
* Вторична структура на белковините
5 Наводи