Chymotrypsin -chymotrypsin består av tre polypeptidkjeder som holdes sammen av fem disulfidbindinger. De tre kjedene er kjede A aminosyre mellom 1-13, kjede B aminosyre 16-146 og kjede C aminosyre 149-245. De fem disulfidbindingene er cystein sidekjede mellom 1 og 122, 42 og 58, 168 og 182, 191 og 220. I det aktive setet ligger de tre katalytiske essentielle, nemlig Ser 195, His 57 og Asp 102. Enzymet har antiparallel -plateark struktur, som består to foldede enheter (aminosyre 27-112 og 133-130). Hver enhet består av seks trådet antiparallelle plateark, som former seg i høy rad forvridende hydrogen binding . Chymotrypsin er syntetiseret i acinar cells av bukspyttkjærtellen som inactive precursor (zymogen), som også kalles chymotrypsinogen. Chymotrypsinogen aktiveres av aktion av protease i tynntarmen. Aktiveringen af chymotrypsinogen skjer i følgende trinn. Det er indre spaltning, som katalyseres av trypsin. dvs. bindingen mellem aminosyrerne Arg 15 og Il 16 brytes så kommer det en aktiv to kjedet enzym som kalles -chymotrypsin. Så følger det en lignede spaltning med chymotrypsin som katalysator. Dette foregår mellem aminosyrerne Leu 13 og Ser 14, -chymotrypsin blir til -chymotrypsin, til sist får -chymotrypsin til å bryte bindingen mellem Tyr 146 & Thr 147, Asn 148 & Ala 149.