Elektronfangst dissosiasjon (ECD) ble utviklet i 1998 for å fragmentere store proteiner for massespektrometrisk analyse. Fordi ECD krever en stor mengde nesten-termiske elektroner (<0,2 eV), ble den opprinnelig brukt utelukkende med fourier-transform ion syklotron resonans massespektrometri (FTICR), den dyreste formen for MS-instrumentering. Mindre kostbare alternativer som kvadrupol flyvetid (Q-TOF), kvadrupol ionefelle (QIT) og lineære kvadrupolionefelle (QLT) -instrumenter brukte den mer energiintensive kollisjonsinduserte dissosiasjonsmetoden (CID), noe som resulterte i tilfeldig fragmentering av peptider og proteiner. I 2004 Syka et al. kunngjorde etableringen av ETD, en dissosieringsmetode som ligner på ECD, men bruker et billig, allment tilgjengelig kommersielt spektrometer. De første ETD-eksperimentene ble kjørt på et QLT-massespektrometer med en elektrosprayioniseringskilde (ESI).