Hemoglobinet har imidlertid også andre mekanismer for å besørge at oksygen bindes og frigis på rett sted. Blant annet påvirkes hemoglobinets evne til å binde oksygen av et molekyl kalt BPG (2,3-bisfosforglyserat). BPG binder hemoglobinet på steder relativt langt unna der oksygen binder. Når binding til en del av proteinet påvirker bindingsegenskapene til en helt annen del av proteinet kalles det allosterisk binding. Dette er nok en generell mekanisme i proteiner som hemoglobinet gir en god illustrasjon på. Bindingen av BPG nyttiggjøres når et menneske eller annen organisme med hemoglobin i blodet introduseres for lavere oksygenkonsentrasjoner eller lavere oksygentrykk. Dette kan for eksempel skje ved opphold i høyfjell. I løpet av noen timer vil BPG-konsentrasjonen i blodet ha steget og vesentlig forbedre hemoglobinets evne til å frigjøre oksygen i vev. Det må understrekes at det også finnes flere andre molekyler og ioner som påvirker hemoglobinets affinitet for oksygen ved allosterisk binding.