Bakgrunnen for den kooperative bindingen beskrevet over, er at bindingen til oksygen forårsaker endringer i hvordan de forskjellige subenhetene er posisjonert i forhold til hverandre og sine hemgrupper. Hemoglobinet eksemplifiserer med dette at undersøkelser av proteinenes bevegelighet (dynamikk), og ikke bare struktur, er nødvendig for å forstå hvordan de fungerer. Modellen i figuren viser hvordan binding av oksygen fører til at proteinet antar en annen konformasjon. Det vil si at proteinets bestanddeler endrer posisjon i forhold til hverandre. Når oksygen bindes til jernionet på hemgruppen endres jernets egenskaper tilstrekkelig til at dette også kan bindes til aminosyren histidin, på subenheten som hemruppen er festet til. Dette fører til at histidin og hemgruppen trekkes i mot hverandre, og bevegelsen forplanter seg langs subenheten ettersom histidinet er en del av denne. Grovt sett kan man si at hemoglobinet, ved binding til oksygen, går i fra en ubundet konformasjon (deoxy-konformasjon) til en bundet konformasjon (oxy-konformasjon). Deoxy-konformasjonen har altså lavere affinitet for oksygen enn oxy-konformasjonen.