Som aminosyren cysteins funksjonelle gruppe spiller tiol-gruppen en viktig rolle i biologiske systemer. Når tiol-gruppene til to cystein-rester (som i monomerer eller konstituerende enheter) kommer nær hverandre i løpet av protein-folding, kan en oksidasjonsreaksjon skape en cystin-enhet med en disulfid-binding (-S-S-). Disulfid-bindinger kan bidra til et proteins tertiærstruktur hvis cysteinene er del av den samme peptid-kjeden, eller bidra til kvaternærstrukturen til flerenhets-proteiner gjennom å danne temmelig kraftige kovalente bindinger mellom ulike peptidkjeder. De tunge og lette kjedene i antistoffer blir holdt sammen av disulfid-broer. Krøllene i kruset hår er et produkt av cystindannelse. Permanenter utnytter cysteinrestenes oksidabilitet. Kjemikaliene som blir brukt ved utretting av hår er reduserende stoffer som reduserer cystindisulfid-broer og frigjør cysteinsulfhydryl-grupper, mens kjemikalier som brukes til hårkrølling er oksidanter som oksiderer cysteinsulfhydryl-grupper og danner cystindisulfid-broer. Sulfhydryl-grupper på et enzyms aktive sted kan dessuten danne ikke-kovalente bindinger med enzymets substrat og bidra til katalytisk aktivitet. Cysteinrester på det aktive stedet er den funksjonelle enheten i cysteinproteaser.