payamvha/North_RAG huggingface dataset:
یک تلسکوپ اشمیت بازتابی با اپتیک فعال طراحی شده است. این تلسکوپ دارای دو آینه است که هرکدام از چندین بخش شش‌ضلعی ۱٫۱ متری تشکیل شده‌اند. آینه اول، با نام "اِم‌اِی" (۲۴ بخش که در یک مستطیل به ابعاد ۵٫۷۲×۴٫۴ متر جای می‌گیرند)، شامل یک صفحه اصلاح‌کننده اشمیت در گنبدی در سطح زمین است. آینه تقریباً تخت "اِم‌اِی" نور را به سمت جنوب و از طریق تونلی شیب‌دار (۲۵ درجه بالای افق) به آینه متمرکزکننده کروی که بزرگ‌تر است و "اِم‌بی" (۳۷ بخش که در یک مستطیل به ابعاد ۶٫۶۷×۶٫۰۹ متر جای می‌گیرد) نام دارد، منعکس می‌کند. این
متر جای می‌گیرد) نام دارد، منعکس می‌کند. این آینه نور را به صفحه کانونی با قطر ۱٫۷۵ متر که مربوط به یک میدان دید پنج درجه‌ای است، هدایت می‌کند. صفحه کانونی با ۴۰۰۰ واحد تنظیم فیبر پوشیده شده است که هرکدام یک فیبر نوری را تغذیه می‌کنند. این فیبرها نور را به یکی از شانزده طیف‌نگار ۲۵۰ کاناله منتقل می‌کنند. هر طیف‌نگار دارای دو دوربین افزاره بارجفت‌شده با وضوح ۴k×4k است که از تراشه‌های "افزاره بارجفت‌شده" ساخته شده توسط ای۲وی استفاده می‌کند. این دوربین‌ها شامل بخش‌های "آبی" (۳۷۰–۵۹۰ نانومتر) و "قرمز" (۵۷۰–۹۰۰
بخش‌های "آبی" (۳۷۰–۵۹۰ نانومتر) و "قرمز" (۵۷۰–۹۰۰ نانومتر) هستند. همچنین، تلسکوپ می‌تواند در حالت وضوح طیفی بالاتر با محدوده ۵۱۰–۵۴۰ و ۸۳۰–۸۹۰ نانومتر مورد استفاده قرار گیرد. استفاده از تکنیک اپتیک فعال برای کنترل صفحه اصلاح‌کننده بازتابی، این تلسکوپ را به ابزاری منحصربه‌فرد تبدیل کرده است که ترکیبی از اپرچر بزرگ و میدان دید وسیع را فراهم می‌کند. صفحه کانونی بزرگ موجود می‌تواند تا هزاران فیبر نوری را در خود جای دهد که نور جمع‌آوری‌شده از اجرام آسمانی دور و کم‌نور تا قدر ۲۰٫۵ را به طیف‌نگارها منتقل می‌کند و
تا قدر ۲۰٫۵ را به طیف‌نگارها منتقل می‌کند و نرخ بسیار بالای ثبت طیف‌ها را با ده‌ها هزار طیف در هر شب ممکن می‌سازد. اهداف علمی. این تلسکوپ یک بررسی میدان‌گسترده به نام عملیاتی «آزمایش لاموست برای درک و تکامل کهکشان» را انجام می‌دهد. اهداف علمی خاص لاموست شامل موارد زیر است: همچنین امید می‌رود که حجم عظیم داده‌های تولیدشده منجر به کشفیات تصادفی اضافی شود. مشاهدات اولیه تأیید کرده‌اند که یک روش جدید شناسایی کوازارها بر اساس رنگ مادون قرمز آن‌ها ممکن شده است. هدف اصلی تلسکوپ، ارتقاء اخترشناسی چین در قرن ۲۱ و
هدف اصلی تلسکوپ، ارتقاء اخترشناسی چین در قرن ۲۱ و ایفای نقشی پیشرو در طیف‌نگاری میدان‌گسترده در حوزه‌های اخترشناسی و فیزیک نجومی با نمونه‌های بزرگ است. نتایج اولیه. یک ارائه کنفرانسی در سال ۲۰۱۱ نشان می‌دهد که در ابتدا مشکلی در دقت موقعیت‌یاب‌های فیبر وجود داشت که باعث کاهش بهره‌وری می‌شد، اما این مشکل با افزودن یک مرحله کالیبراسیون دیگر برطرف شد. همچنین، همان ارائه به این نکته اشاره می‌کرد که محل تلسکوپ، تنها در فاصله شمال غربی پکن، چندان ایده‌آل نیست، زیرا این منطقه سطح بالایی از آلودگی هوا و آلودگی نوری
این منطقه سطح بالایی از آلودگی هوا و آلودگی نوری دارد. وضعیت عملیاتی این تلسکوپ به‌طور کلی ناامید کننده بوده است. یکی از دلایل نامطلوب بودن تلسکوپ این است که این منطقه تنها ۱۲۰ شب آسمان صاف در سال دارد. اولین انتشار داده‌های لاموست در ژوئن ۲۰۱۳ (DR1) انجام شد. انتشارهای بعدی داده‌ها در سال‌های ۲۰۱۴ (DR2)، ۲۰۱۵ (DR3)، ۲۰۱۶ (DR4)، ۲۰۱۷ (DR5)، ۲۰۱۸ (DR6)، ۲۰۱۹ (DR7) و جدیدترین انتشار داده‌ها، DR8، در ماه مه ۲۰۲۰ صورت گرفت.
بازدارندگی رقابتی () نوعی مهار آنزیم است که در آن یک مادهٔ بازدارنده با مولکول طبیعیِ بستر (سوبسترا) برای نشستن در جایگاه فعال آنزیم رقابت می‌کند. جایگاه فعال همان بخش آنزیم است که واکنش شیمیایی در آن انجام می‌شود. وقتی بازدارنده وارد این جایگاه می‌شود، دیگر جایی برای بستر واقعی باقی نمی‌ماند و واکنش متوقف یا کند می‌شود. این فرایند را می‌توان مثل یک قفل و کلید تصور کرد؛ آنزیم همان قفل است و بستر کلید درست آن. اگر یک کلید شبیه اما نادرست وجود داشته باشد (بازدارنده)، می‌تواند موقتاً در قفل گیر کند و جلوی کلید
می‌تواند موقتاً در قفل گیر کند و جلوی کلید اصلی را بگیرد. در بازدارندگی رقابتی، اگر مقدار بستر زیاد شود، می‌تواند بازدارنده را کنار بزند و دوباره واکنش با سرعت طبیعی ادامه یابد. به همین دلیل، این نوع مهار «قابل برگشت» است و در بسیاری از داروها و سموم دیده می‌شود. برای نمونه، بعضی داروهای کاهش‌دهندهٔ فشار خون یا پایین‌آورندهٔ کلسترول بر اساس همین اصل طراحی شده‌اند تا با مهار آنزیم‌های خاص، سرعت واکنش‌های زیستی را کنترل کنند. بازدارنده رقابتی به خاطر تشابه در هندسه مولکولی یا بستر برای جایگاه فعال آنزیم
در هندسه مولکولی یا بستر برای جایگاه فعال آنزیم رقابت می‌کند با اشغال جایگاه فعال توسط بازدارنده از اتصال بستر با آنزیم ممانعت می‌کند. مهارکننده و بستر نمی‌توانند همزمان با آنزیم متصل شوند. اغلب مهار کننده‌های رقابتی کاملاً شبیه بستر واقعی آنزیم هستند. به عنوان مثال، داروی متوترکسات یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز است که باعث کاهش دی هیدروفولات به تتراهیدروفولات می‌شود. شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این دارو در شکل نشان داده شده است. با غلظت زیاد بستر می‌توان بر این نوع مهارکننده
با غلظت زیاد بستر می‌توان بر این نوع مهارکننده غلبه کرد. در برخی موارد، مهارکننده می‌تواند به سایتی غیر از محل اتصال سوبسترا معمولی وصل شود و یک اثر دگرریختار (آلوستریک) برای تغییر شکل محل اتصال معمولی اعمال کند. نوع مهار آنزیم. در مهار رقابتی کاتالیز آنزیمی، اتصال یک مهارکننده مانع از اتصال مولکول هدف آنزیم، که به‌عنوان بستر نیز شناخته می‌شود، می‌گردد. این عمل با مسدود کردن محل اتصال سوبسترا – یعنی جایگاه فعال – انجام می‌شود. Vmax حداکثر سرعت واکنش را نشان می‌دهد، در حالی که Km مقدار سوبسترایی است که برای
می‌دهد، در حالی که Km مقدار سوبسترایی است که برای رسیدن به نیمی از Vmax لازم است. Km همچنین تمایل سوبسترا برای اتصال به آنزیم را نشان می‌دهد. مهار رقابتی را می‌توان با افزودن سوبسترای بیشتر به واکنش خنثی کرد که بخت اتصال آنزیم و بستر را افزایش می‌دهد. در نتیجه، مهار رقابتی تنها Km را تغییر می‌دهد و Vmax بدون تغییر باقی می‌ماند. این موضوع با استفاده از نمودارهای سینتیک آنزیم، مانند مایکلایس-منتن یا لاینویور-بورک نشان داده می‌شود. زمانی که مهارکننده به آنزیم متصل می‌شود، شیب تحت تأثیر قرار می‌گیرد، زیرا Km
متصل می‌شود، شیب تحت تأثیر قرار می‌گیرد، زیرا Km از مقدار اصلی خود در واکنش افزایش یا کاهش می‌یابد. بیشتر مهارکننده‌های رقابتی با اتصال برگشت‌پذیر به جایگاه فعال آنزیم عمل می‌کنند. به همین دلیل، بسیاری از منابع این ویژگی را به‌عنوان خصوصیت تعریف‌کننده مهارکننده‌های رقابتی بیان می‌کنند. با این حال، این یک ساده‌سازی بیش از حد گمراه‌کننده است، زیرا سازوکارهای مختلفی وجود دارد که در آن‌ها آنزیم می‌تواند به مهارکننده یا سوبسترا متصل شود اما هرگز به هر دو به‌طور همزمان متصل نمی‌شود. برای مثال، مهارکننده‌های
همزمان متصل نمی‌شود. برای مثال، مهارکننده‌های آلواستریک ممکن است مهار رقابتی، غیررقابتی یا غیرهم‌زمان را نشان دهند.
بازدارنده غیر رقابتی () نوعی بازدارنده آنزیم است که در آن مهارکننده فعالیت آنزیم را کاهش می‌دهد و به‌طور یکسان به آنزیم متصل می‌شود، چه آنزیم قبلاً به سوبسترا متصل شده باشد و چه نه. این حالت برخلاف مهار رقابتی است که در آن حضور مهارکننده باعث کاهش تمایل اتصال سوبسترا به آنزیم می‌شود. مهارکننده ممکن است به آنزیم متصل شود، چه سوبسترا قبلاً به آن متصل شده باشد و چه نشده باشد؛ اما اگر مهارکننده تمایل بیشتری به اتصال به آنزیم در یکی از این دو حالت داشته باشد، به آن مهارکننده مخلوط گفته می‌شود. به مکانی غیر از
آن مهارکننده مخلوط گفته می‌شود. به مکانی غیر از محل اتصال سوبسترا متصل می‌شود. سوبسترا هنوز هم با تمایل معمول آن متصل می‌شود و از این رو Km یکسان باقی می‌ماند. با این حال بازدارنده بازده کاتالیزوری آنزیم را کاهش می‌دهد به‌طوری که V max کاهش می‌یابد. برخلاف مهار رقابتی، نمی‌توان با غلظت زیاد سوبسترا بر مهار غیر رقابتی سوبسترا غلبه کرد. مهار آنزیم انولاز در مسیر گلیکولیز توسط یون فلوئور نوعی از مهار غیر رقابتی است. تاریخچه. در دوران فعالیت خود به‌عنوان پزشک، لیونور میکائلیس به همراه دوست خود پیتر رونا،
لیونور میکائلیس به همراه دوست خود پیتر رونا، آزمایشگاهی جمع‌وجور در بیمارستان ساخت و در طول پنج سال، میکائلیس موفق شد بیش از ۱۰۰ مقاله علمی منتشر کند. طی تحقیقات خود در بیمارستان، او اولین کسی بود که انواع مختلف مهار آنزیمی را مشاهده کرد؛ به‌ویژه با استفاده از فروکتوز و گلوکز به‌عنوان مهارکننده فعالیت مالتاز. مالتاز، مالتوز را به دو واحد گلوکز تجزیه می‌کند. یافته‌های آن آزمایش امکان تفکیک بین مهار غیررقابتی و مهار رقابتی را فراهم کرد. مهار غیررقابتی بر مقدار "سینتیک آنزیمی" در هر نمودار تأثیر می‌گذارد (اما
"سینتیک آنزیمی" در هر نمودار تأثیر می‌گذارد (اما نه بر Km)؛ این مهارکننده به جایگاهی که خاصیت اتصال به مولکول مشخصی دارد، متصل می‌شود. میکائلیس تعیین کرد که وقتی مهارکننده متصل می‌شود، آنزیم غیرفعال خواهد شد. مانند بسیاری از دانشمندان هم‌عصر خود، لیونور میکائلیس و ماد منتن بر روی واکنشی کار کردند که برای تغییر ترکیب ساکارز و کافت (زیست‌شناسی) آن به دو محصول – فروکتوز و گلوکز – استفاده می‌شد. آنزیمی که در این واکنش دخیل بود، اینوِرتاز نام داشت و سینتیک آن، توسط میکائلیس و منتن به‌گونه‌ای توضیح داده شد که
توسط میکائلیس و منتن به‌گونه‌ای توضیح داده شد که انقلابی در سینتیک سایر آنزیم‌ها ایجاد کرد. در حین بیان سرعت واکنش مطالعه‌شده، آن‌ها معادله‌ای استخراج کردند که سرعت را به شکلی توضیح می‌داد که نشان می‌داد سرعت واکنش عمدتاً به غلظت آنزیم و حضور سوبسترا وابسته است، اما تنها تا حد معینی.
β-فرکتوفورانوزیداز () یک آنزیم است که فروکافت آبکافت (تجزیه) ساکارز به فروکتوز و گلوکز را انجام می‌دهد. نام‌های جایگزین برای β-فرکتوفورانوزیداز شامل اینوِرتاز, ساکاراز, گلوکوسوکراز, β-فرکتوزیداز, اینوِرتین, فرکتوزیل‌اینوِرتاز, اینوِرتاز قلیایی و اینوِرتاز اسیدی است. مخلوط حاصل از فروکتوز و گلوکز شربت اینورت نام دارد. اینوِرتازها با ساکارازها مرتبط هستند. اینوِرتازها و ساکارازها ساکارز را به همان مخلوط گلوکز و فروکتوز هیدرولیز می‌کنند. اینوِرتاز یک گلیکوپروتئین است که باقی‌مانده‌های β-فرکتوفورانوزید
است که باقی‌مانده‌های β-فرکتوفورانوزید غیرکاهنده ترمینال را هیدرولیز (شکسته) می‌کند. اینوِرتازها پیوند O-C (فروکتوز) را می‌شکنند، درحالی‌که ساکارازها پیوند O-C (گلوکز) را می‌شکنند. اینوِرتاز پیوند α-۱٬۲-گلیکوزیدی ساکارز را می‌شکند. برای مصارف صنعتی، اینوِرتاز معمولاً از مخمر استخراج می‌شود. این آنزیم همچنین توسط زنبورها سنتز می‌شود که از آن برای تولید عسل از شهد استفاده می‌کنند. دمای بهینه آن ۶۰ درجه سانتی‌گراد و پی‌اچ بهینه آن ۴٫۵ است. قند را می‌توان با اسید سولفوریک اینورت کرد اما این روش برای محصولات
اسید سولفوریک اینورت کرد اما این روش برای محصولات خوراکی مناسب نیست و هیدرولیز آنزیمی ترجیح داده می‌شود. تولید. اینوِرتاز توسط موجودات مختلفی از جمله مخمرها، قارچ‌ها، باکتری‌ها، گیاهان عالی و حیوانات تولید می‌شود. به‌عنوان مثال: "ساکارومایسس سرویزیه"، "Saccharomyces carlsbergensis", "S. pombe"، "افشانکچه" spp, "Penicillium chrysogenum"، "ازتوباکتر" spp، "لاکتوباسیلوس" spp، "سودوموناس" spp و غیره. کاربردها. اینوِرتاز برای تولید شربت اینورت استفاده می‌شود. اینوِرتاز گران است، بنابراین ممکن است ترجیح داده شود
گران است، بنابراین ممکن است ترجیح داده شود که به جای آن فروکتوز از گلوکز با استفاده از ایزومراز گلوکز (مانند Xylose isomerase) تولید شود. در تولید آب‌نبات‌های پوشیده از شکلات، سایر نوشیدنی‌های شیرین و شیرینی‌های فوندانت از اینوِرتاز استفاده می‌شود که قند را مایع می‌کند. بازدارندگی. اوره به‌عنوان یک بازدارنده غیررقابتی خالص برای اینوِرتاز عمل می‌کند، احتمالاً با شکستن پیوند هیدروژنی‌های درون‌مولکولی که به ساختار سوم پروتئین کمک می‌کنند.
بازدارنده غیررقابتی () (که لایدلر و بانتینگ ترجیح دادند آن را بازدارندگی ضد رقابتی بنامند، اما این اصطلاح به‌طور گسترده پذیرفته نشده است) نوعی بازدارندگی است که در آن مقادیر ظاهری پارامترهای مایکل-منتن، formula_1 و formula_2، به نسبت یکسان کاهش می‌یابند. این نوع بازدارندگی با دو مشاهده قابل شناسایی است: اول، نمی‌توان آن را با افزایش غلظت سوبسترا formula_3 معکوس کرد؛ و دوم، نمودارهای خطی تأثیراتی روی formula_1 و formula_2 نشان می‌دهند، به‌طوری که، برای مثال، در نمودار لاینویور-بورک به‌صورت خطوط موازی به‌جای
در نمودار لاینویور-بورک به‌صورت خطوط موازی به‌جای خطوط متقاطع ظاهر می‌شوند. گاهی این نوع بازدارندگی با فرض اینکه بازدارنده می‌تواند به کمپلکس آنزیم-سوبسترا متصل شود اما به آنزیم آزاد متصل نشود، توضیح داده می‌شود. این نوع مکانیسم نسبتاً نادر است، و در عمل بازدارندگی غیررقابتی عمدتاً به‌عنوان یک حالت حدی از بازدارندگی در واکنش‌های دوسوبسترایی که غلظت یک سوبسترا تغییر می‌کند و دیگری در سطح اشباع نگه داشته می‌شود، مشاهده می‌شود. تعریف ریاضی. در بازدارندگی غیررقابتی، در غلظت بازدارنده formula_6، معادله
غیررقابتی، در غلظت بازدارنده formula_6، معادله مایکل-منتن به شکل زیر در می‌آید: که در آن: - formula_8 نرخ واکنش در غلظت‌های formula_3 سوبسترا و formula_6 بازدارنده است، formula_1 نرخ محدودکننده، formula_2 ثابت مایکل، و - formula_13 ثابت بازدارندگی غیررقابتی است. این معادله دقیقاً شکل معادله مایکل-منتن را دارد، همان‌طور که می‌توان آن را با استفاده از ثابت‌های سینتیکی «ظاهری» به صورت زیر نوشت: که در آن: - formula_15 - formula_16 توجه به این نکته مهم است که formula_17 و formula_18 در نتیجه بازدارندگی به نسبت
و formula_18 در نتیجه بازدارندگی به نسبت یکسان کاهش می‌یابند. این موضوع در مشاهده نمودار لاینویور-بورک بازدارندگی غیررقابتی آنزیم آشکار است: نسبت بین formula_1 و formula_2 با وجود یا بدون وجود بازدارنده یکسان باقی می‌ماند. این را می‌توان در هر یک از روش‌های رایج رسم داده‌های مایکل-منتن مشاهده کرد، مانند نمودار لاینویور-بورک، که برای بازدارندگی غیررقابتی خطی موازی با نمودار اولیه آنزیم-سوبسترا اما با عرض از مبدأ بالاتر ایجاد می‌کند:
بازدارندگی مختلط () یکی از روش‌هایی است که یک ماده می‌تواند جلوی کار یک آنزیم را بگیرد. برای فهم ساده‌اش، تصور کنید آنزیم مثل یک قفل است و مولکول اصلی (بستر یا سوبسترا) مانند کلید. معمولاً کلید درست وارد قفل می‌شود و واکنش انجام می‌شود. اما در بازدارندگی مختلط، بازدارنده (ماده مزاحم) می‌تواند هم به خود قفل (آنزیم) وصل شود و هم به مجموعه «قفل+کلید» (آنزیم+بستر). به همین دلیل نام آن «مختلط» است، چون دو گونه جای مختلف برای چسبیدن دارد. نتیجه این می‌شود که: هم تعداد «کلیدهایی» که درست کار می‌کنند کم می‌شود، چون
«کلیدهایی» که درست کار می‌کنند کم می‌شود، چون بازدارنده جای آنها را می‌گیرد. هم وقتی کلید وارد قفل شد، کیفیت کار قفل پایین می‌آید، چون بازدارنده می‌تواند به مجموعه وصل شود و جلوی واکنش درست را بگیرد. بنابراین سرعت واکنش آنزیمی پایین می‌آید، چه بازدارنده قبل از ورود کلید برسد و چه بعدش. بنابراین، بازدارنده مختلط نوعی از بازدارنده آنزیم است که در آن بازدارنده می‌تواند به آنزیم متصل شود، چه سوبسترا قبلاً به آنزیم متصل شده باشد و چه نشده باشد، اما تمایل بیشتری به یکی از این دو حالت دارد. این نوع بازدارندگی به
به یکی از این دو حالت دارد. این نوع بازدارندگی به «مختلط» معروف است زیرا از نظر مفهومی به‌عنوان ترکیبی از بازدارندگی رقابتی و بازدارندگی غیررقابتی در نظر گرفته می‌شود. در بازدارندگی رقابتی، بازدارنده فقط در صورتی می‌تواند به آنزیم متصل شود که سوبسترا هنوز متصل نشده باشد، در حالی که در بازدارندگی غیررقابتی، بازدارنده فقط در صورتی می‌تواند متصل شود که بستر قبلاً متصل شده باشد. اگر توانایی بازدارنده برای اتصال به آنزیم دقیقاً یکسان باشد، چه آنزیم با بستر متصل شده باشد و چه نشده باشد، به آن بازدارندگی
متصل شده باشد و چه نشده باشد، به آن بازدارندگی غیررقابتی گفته می‌شود. در بازدارندگی مختلط، بازدارنده به یک سایت آلواستریک متصل می‌شود، یعنی محلی غیر از جایگاه فعال که سوبسترا به آن متصل می‌شود. با این حال، همه بازدارنده‌هایی که به سایت‌های دگرریختار (آلواستریک) متصل می‌شوند، الزاماً بازدارنده‌های مختلط نیستند. بازدارندگی مختلط می‌تواند منجر به یکی از دو حالت زیر شود: در هر دو حالت، بازدارندگی باعث کاهش نرخ واکنش آنزیمی ماکزیمم ظاهری می‌شود (formula_3). از نظر ریاضی، بازدارندگی مختلط زمانی رخ می‌دهد که
از نظر ریاضی، بازدارندگی مختلط زمانی رخ می‌دهد که ضرایب α و α’ (که برای بازدارندگی رقابتی و غیررقابتی در سینتیک مایکل–منتن وارد شده‌اند) هر دو بزرگ‌تر از ۱ باشند. در حالت خاصی که α = α’ باشد، بازدارندگی غیررقابتی رخ می‌دهد که در این حالت formula_4 کاهش می‌یابد اما formula_5 بدون تغییر باقی می‌ماند. این حالت در عمل بسیار نادر است. نمونه‌های زیستی. در گلوکونئوژنز، آنزیم cPEPCK (فسفوئنول‌پیرووات کربوکسی‌کیناز سیتوزولی) مسئول تبدیل اگزالواستیک اسید به فسفوئنول‌پیروویک اسید (PEP) در حضور گوانوزین تری‌فسفات
اسید (PEP) در حضور گوانوزین تری‌فسفات (GTP) است. این مرحله به‌طور انحصاری در فرایند گلوکونئوژنز رخ می‌دهد که در شرایط روزه‌داری به دلیل کاهش ذخایر گلوکز بدن فعال می‌شود. مشخص شده است که فعالیت cPEPCK توسط جنیستئین، یک ایزوفلاوون که به‌طور طبیعی در تعدادی از گیاهان یافت می‌شود، تنظیم می‌شود. در یک مطالعه، مشخص شد که جنیستئین فعالیت cPEPCK را مهار می‌کند. حضور این ایزوفلاوون باعث کاهش سطح قند خون شد. کاهش سطح قند خون به معنای وجود گلوکز کمتر در جریان خون است. اگر این اتفاق در یک فرد روزه‌دار رخ دهد، دلیل آن
اگر این اتفاق در یک فرد روزه‌دار رخ دهد، دلیل آن مهار گلوکونئوژنز و جلوگیری از تولید بیشتر گلوکز است. توانایی جنیستئین در کاهش سطح قند خون، به آن خاصیت ضد دیابتی می‌دهد. مکانیسمی که جنیستئین از طریق آن فعالیت آنزیم cPEPCK را مهار می‌کند، بیشتر مورد بررسی قرار گرفت. ابتدا cPEPCK در حضور ۳-مرکاپتوپروپیونیک اسید (3-MPA)، که بازدارنده‌ای شناخته‌شده برای این آنزیم است، قرار گرفت و نتایج با حضور جنیستئین مقایسه شد. این مقایسه نشان داد که مکانیسم بازدارندگی مختلط برای کاهش فعالیت cPEPCK مورد استفاده قرار گرفته
برای کاهش فعالیت cPEPCK مورد استفاده قرار گرفته است. آنزیم cPEPCK هنگام کاتالیز تشکیل PEP چندین پیکربندی مختلف به خود می‌گیرد؛ این آنزیم می‌تواند آزاد باشد، به GDP متصل باشد یا به GTP متصل شود. در یک آزمایش، تمایل جنیستئین به اتصال به cPEPCK در این پیکربندی‌های مختلف مورد مطالعه قرار گرفت. نتایج نشان داد که جنیستئین تمایل بیشتری به اتصال به cPEPCK متصل به GTP دارد تا آنزیمی که به GDP متصل است، که پایداری کمتری داشت. این امر به این دلیل بود که cPEPCK متصل به GTP یک سایت اتصال گسترش‌یافته برای جنیستئین نشان
GTP یک سایت اتصال گسترش‌یافته برای جنیستئین نشان داد. این سایت همان محل اتصال سوبسترای آنزیم، اگزالواستات، بود، در حالی که پیکربندی‌های دیگر چنین رفتاری را در حضور جنیستئین نشان ندادند. این شواهد نشان داد که مکانیسم مهار cPEPCK توسط جنیستئین ترکیبی از بازدارندگی رقابتی و غیررقابتی است. کالیکرئین نوعی سرین پروتئاز است که پیوندهای پپتیدی را پس از برخی آمینواسیدها در پروتئین‌ها می‌شکند. این ۱۵ کالیکرئین، از KLK1 تا KLK15، در بافت‌های انسانی یافت می‌شوند. توانایی این مولکول در شکستن پروتئین‌ها منجر به
توانایی این مولکول در شکستن پروتئین‌ها منجر به فعال‌سازی مؤثر گیرنده‌های سطح سلول می‌شود، که آنها را به عناصر حیاتی در بسیاری از مسیرهای انتقال سیگنال بیولوژیکی و تقویت آنها از طریق آبشارها تبدیل می‌کند. این خانواده از پروتئازهای سرین معمولاً به عنوان نشانگرهای بیماری عمل می‌کنند و بنابراین هدفی برای مهار قرار می‌گیرند. مهار این کالیکرئین‌ها می‌تواند به درمان بیماری‌هایی مانند سرطان متاستاتیک یا بیماری آلزایمر کمک کند. فوکوجتین، یا (+)-مورللو فلاوون، نوعی بفیلاوونوئید گیاهی است که از "Garcinia
نوعی بفیلاوونوئید گیاهی است که از "Garcinia brasiliensis" استخراج می‌شود. پس از استخراج فوکوجتین، آن را با KLK1، KLK2، پادگن ویژه پروستات، KLK4، KLK5، KLK6 و KLK7 در غلظت‌های مختلف ترکیب کردند. این کار به تحلیل سینتیک آنزیمی از طریق استخراج پارامترهای Km و Vmax کمک کرد. با استفاده از مدل سینتیک میکائلیس–منتن، نمودار Eadie-Hofstee رسم شد. این نمودار تأیید کرد که فوکوجتین به‌عنوان یک مهارکننده مختلط عمل می‌کند و تمایلات مختلفی برای آنزیم به‌تنهایی و پیچیده آنزیم-سوبسترات نشان می‌دهد. تحلیل سینتیکی نشان داد
نشان می‌دهد. تحلیل سینتیکی نشان داد که فوکوجتین Vmax را کاهش داده و Km را برای این کالیکرئین‌ها افزایش می‌دهد. به‌طور معمول، در مهار رقابتی، Vmax ثابت می‌ماند در حالی که Km افزایش می‌یابد، و در مهار غیررقابتی، Vmax کاهش می‌یابد در حالی که Km ثابت می‌ماند. تغییر در هر دو متغیر یکی دیگر از یافته‌ها است که با اثرات یک مهارکننده مختلط سازگار است.
کشاورزی طبیعی کره‌ای (انگلیسی: Korean natural farming؛ مخفف: KNF) یک روش کشاورزی ارگانیک با بازدهی بالاست که بدون استفاده از علف‌کش‌ها یا آفت‌کش‌ها، بلکه با میکروارگانیسم‌های بومی (IMO) (باکتری‌ها، قارچ‌ها، نماتدها و پروتوزوآها) خاک غنی از مواد مغذی تولید می‌کند. تاریخچه. چو هان کیو، متولد ۱۹۳۵ در سوون، استان گیونگ‌گی، کره، روش کشاورزی طبیعی کره‌ای را ابداع کرد. او تحصیلات دبیرستان خود را در بیست و نه سالگی در حالی که هنوز در مزرعه خانواده خود کار می‌کرد، به پایان رساند. از سال ۱۹۶۵، او به مدت سه سال به
به پایان رساند. از سال ۱۹۶۵، او به مدت سه سال به عنوان دانشجوی تحقیقات کشاورزی به ژاپن رفت و روش‌های کشاورزی طبیعی سه معلم: میوزو یاماگیشی () کینشی شیباتا (柴田 欣志) و یاسوشی اوینوی (大井上 康) را مطالعه کرد.
زیگمونت آدامچیک (; – ) بازیکن سابق فوتبال اهل لهستان بود که در پست مهاجم بازی می‌کرد. تنها حضور او با باشگاه لخیا گدانسک در لیگ برتر فوتبال لهستان در ۱۰ آوریل ۱۹۴۹ در شکست ۳-۰ مقابل پولونیا ورشو بود.
جام باشگاه‌های کارائیب ۲۰۰۶ یک رقابت بین‌المللی فوتبال باشگاهی بود که در کارائیب برای تعیین مسابقات مقدماتی این منطقه برای جام قهرمانان کونکاکاف برگزار شد. مرحله اول. گروه A. ---- گروه D. ----
ایرنریوس (حدود ۱۰۵۰ - پس از ۱۱۲۵)، که گاه به عنوان "فانوس قانون" (Lucerna Juris) شناخته می‌شود، یک حقوقدان برجسته ایتالیایی بود. او به عنوان بنیان‌گذار مدرسه گلوساتورها شناخته می‌شود و نقش مهمی در شکل‌گیری و توسعه سنت حقوق روم قرون وسطی ایفا کرد. ایرنریوس قوانین رومی که در دوران ژوستینیان یکم تحت عنوان "Corpus Juris Civilis" تدوین شده بود را در میان هنرهای لیبرال در دانشگاه بولونیا، زادگاهش، تدریس کرد. بازیابی و احیای حقوق روم، که ابتدا در دهه ۱۰۷۰ در بولونیا تدریس شد، یکی از رویدادهای مهم در تاریخ فرهنگی
تدریس شد، یکی از رویدادهای مهم در تاریخ فرهنگی اروپا به شمار می‌رود. عبارات بین‌خطی ایرنریوس درباره Corpus Juris Civilis آغازگر شکل‌گیری نظامی از قوانین در اروپا بود که مکتوب، سیستماتیک، جامع و عقلانی بود و بر پایه حقوق روم استوار شد. پیشینه آموزش حقوق پیش از ایرنریوس. تدریس حقوق در بولونیا پیش از تأسیس مکتب ایرنریوس، توسط افرادی همچون پپو و دیگران انجام می‌شد. سنت تدریس حقوق همچنین از اواسط قرن نهم میلادی در پاویا توسعه یافته بود. ایرنریوس روش تشریح قوانین روم را با استفاده از گلاسه‌ها معرفی کرد. این
روم را با استفاده از گلاسه‌ها معرفی کرد. این گلاسه‌ها در ابتدا توضیحاتی کوتاه بودند که به صورت بین‌خطی در متن اصلی نوشته می‌شدند. با این حال، به دلیل افزایش حجم این توضیحات، او شروع به نوشتن آن‌ها در حاشیه صفحات کرد. این اقدام ایرنریوس باعث شد که حاشیه‌نویسی (Marginal Glossing) به عنوان یک روش استاندارد در میان دانشجویان و حقوق‌دانان مورد استفاده قرار گیرد. زندگی‌نامه. ایرنریوس، متولد حدود سال ۱۰۵۰ میلادی در بولونیا، یکی از پیشگامان حقوق در قرون وسطی بود. او با تأسیس مدرسه حقوقی بولونیا، نقشی اساسی در
او با تأسیس مدرسه حقوقی بولونیا، نقشی اساسی در توسعه حقوق روم ایفا کرد. آغاز کار در حقوق. پیش از تأسیس مکتب ایرنریوس، آموزش فقه در بولونیا توسط افرادی همچون پپو انجام می‌شد و سنت فقهی از اواسط قرن نهم میلادی در پاویا توسعه یافته بود. ایرنریوس با ابداع روش استفاده از لغت‌نامه‌های حاشیه‌ای، تحولی در تفسیر قوانین روم ایجاد کرد. این لغت‌نامه‌ها که ابتدا به صورت توضیحات بین‌خطی ارائه می‌شدند، به دلیل محدودیت فضا به حاشیه صفحات منتقل شدند. فعالیت‌های سیاسی و دفاع از امپراتور. پس از مرگ پاپ پاسکال دوم، ایرنریوس
از امپراتور. پس از مرگ پاپ پاسکال دوم، ایرنریوس از حقوق امپراتور هنری پنجم در انتخابات پاپ دفاع کرد و قانونی بودن انتخاب ضد پاپ گریگوری هشتم را تأیید نمود. او پس از سال ۱۱۱۶ میلادی در برخی مناصب تحت امپراتوری فعالیت داشت. درگذشت و میراث. ایرنریوس احتمالاً در دوران امپراتور لوتایر دوم، اما قطعاً پیش از سال ۱۱۴۰ میلادی درگذشت. او تا مدت‌ها فراموش شده بود تا اینکه در قرن نوزدهم میلادی توسط مورخان آلمانی دوباره شناخته شد. در جشن هشتصدمین سالگرد دانشگاه بولونیا، او به عنوان یکی از چهره‌های برجسته حقوق معرفی شد.
او به عنوان یکی از چهره‌های برجسته حقوق معرفی شد. نقد تاریخی. آندرس وینروث، یکی از محققان برجسته، بسیاری از اطلاعات موجود درباره زندگی ایرنریوس و اهمیت او در تاریخ حقوق روم را زیر سوال برده است. =آثار= بر اساس یک عقیده باستانی (که مورد مناقشه بسیاری قرار گرفته است)، ایرنریوس به عنوان مؤلف مجموعه رمان‌های ژوستینیانوس به نام "Authentica" شناخته می‌شود که بر اساس عناوین کد تنظیم شده‌اند. آثار دیگری مانند "Formularium tabelionum" (راهنمای دفاتر اسناد رسمی) و "Quaestiones" (کتاب تصمیمات قضایی) نیز به او نسبت
"Quaestiones" (کتاب تصمیمات قضایی) نیز به او نسبت داده شده‌اند، اما این آثار دیگر موجود نیستند. "Summa Codicis" که توسط هرمان فیتینگ در ویرایش ۱۸۹۴ به ایرنریوس نسبت داده شد، اکنون به‌طور گسترده‌ای به عنوان اثری متأخر بین سال‌های ۱۱۳۰ و ۱۱۵۹ در نظر گرفته می‌شود، اما همچنان اولین جمع‌بندی شناخته‌شده در کد ژوستینیان باقی می‌ماند. اثر مهم دیگر، "Quaestiones de juris subtilitatibus"، به‌طور کلی به ایرنریوس نسبت داده می‌شد تا اینکه هرمان کانتورویچ نسخه‌ای خطی را از موزه بریتانیا منتشر کرد. سایر آثار حقوقی و لغات
موزه بریتانیا منتشر کرد. سایر آثار حقوقی و لغات منسوب به ایرنریوس فقط به صورت تکه‌تکه موجود است. = منابع =
مستأجر طبقه بالا () یک فیلم کمدی سکسی سبک ایتالیایی به کارگردانی لوکا دامیانو است که در سال ۱۹۷۷ منتشر شد.
شرکت تجهیزات نمو یک شرکت مستقر در دوور، نیوهمپشایر است که تجهیزات فضای باز، چادرها، پدهای خواب و پناهگاه‌ها را طراحی و تولید می‌کند. نمو توسط کم برنسینگر در سال ۲۰۰۲ میلادی و در حین تحصیل در رشته طراحی صنعتی در دانشکده طراحی رود آیلند تأسیس شد. تاریخچه. در سال ۲۰۰۴ میلادی، در نمایشگاه خرده‌فروشی در بازار تابستانی در سالت لیک سیتی، نمو اولین خط چادرهای کوله‌گردی و کوهنوردی خود را معرفی کرد. چند ماه بعد، این شرکت برنده جایزه آی‌اس‌پی‌او برندنیو در سال ۲۰۰۵ میلادی از مونیخ آلمان شد. بعداً در سال ۲۰۰۵ میلادی،
از مونیخ آلمان شد. بعداً در سال ۲۰۰۵ میلادی، محصولات نمو در بین بهترین اختراعات سال توسط مجله "تایم"، "ریدرز دایجست"، "منز ژورنال"، و "پاپیولار ساینس" قرار گرفتند. نمو همچنین بارها به دلیل طراحی خود با جایزه طراحی خوب از آتنائوم شیکاگو، افتخار تمایز طراحی از مجله "آی‌دی"، و جایزه طراحی پایین خط ۲۰۰۶ میلادی از "بیزینس ۲٫۰" و فراگ دیزاین شناخته شده است. چادرهای نمو همچنین جوایز متعددی را از نشریات فضای بازمانند بهترین چادر کوهنوردی همه‌جانبه مجله "کوله‌گرد" در سال ۲۰۰۸ میلادی و جایزه انتخاب ویرایشگر "راک اند