payamvha/North_RAG huggingface dataset:
واکنش‌ها. ایده‌های وایت بحث گسترده‌ای را در مورد نقش دین در ایجاد و حفظ نگرش مخرب غرب نسبت به بهره‌برداری از جهان طبیعی به راه انداخت. همچنین علاقه به رابطه بین تاریخ، طبیعت و تکامل ایده‌ها را برانگیخت، بنابراین زمینه‌های مطالعاتی جدیدی مانند تاریخ محیط زیست و اکوتالوژی را برانگیخت. با این حال، به همان اندازه، بسیاری استدلال او را حمله مستقیم به مسیحیت می‌دانستند و دیگر مفسران فکر می‌کنند که تحلیل او از تأثیر کتاب مقدس، و به ویژه سفر پیدایش، نادرست است. آنها استدلال می‌کنند که پیدایش به جای تسلط، مدلی از
استدلال می‌کنند که پیدایش به جای تسلط، مدلی از «سرپرستی (الهیات)» به انسان ارائه می‌دهد و از انسان می‌خواهد که مراقب محیط زیست جهان باشد. دیگران، مانند لوئیس دبلیو مونتکریف استدلال می‌کنند که رابطه ما با محیط زیست تحت تأثیر بسیاری از پدیده‌های فرهنگی/تاریخی متنوع و پیچیده‌تر قرار گرفته‌است و نتیجه ای که امروز می‌بینیم را نمی‌توان به سادگی به تأثیر یهودیت تقلیل داد. تکنولوژی و دین در قرون وسطی. وایت مورخ بود، اما مدرک فوق لیسانس خود را نیز در حوزه علمیه اتحادیه دریافت کرده بود و فرزند یک استاد اخلاق مسیحی
دریافت کرده بود و فرزند یک استاد اخلاق مسیحی بود، و دین را جزء لاینفک توسعه فناوری غربی می‌دانست. از "فناوری و اختراع در قرون وسطی" ۱۹۴۰، تا کتاب "دینامو و ویرجین" بازنگری شده در سال ۱۹۵۸، و "فناوری قرون وسطایی و تغییرات اجتماعی" او (چاپ انتشارات دانشگاه آکسفورد، ۱۹۶۲)، کار او این فرض را رد کرد که در قرون وسطی انسان‌ها بیش از حد درگیر الهیات و/یا جوانمردی بودند و نمی‌توانستند به فناوری توجه کنند.
پسا-مسیحی () وضعیتی است که در ارزش‌ها ارزش‌ها، فرهنگ و جهان‌بینی نه لزوماً مسیحی را به خود گرفته‌است. پسا-مسیحی تمایل دارد به از دست دادن انحصار مسیحیت در جوامع مسیحی تاریخی به خداناباوری یا سکولاریسم اشاره کند. و شامل جوامعی که قبلاً دارای اکثریت مسیحی بودند و اکنون از ادیان دیگری مانند اسلام پیروی می‌کنند، نمی‌شود.
گیرنده انسولین () یک گیرندهٔ سطحی سلول است که با اتصال به انسولین، فاکتور رشد شبه انسولین ۱ و فاکتور رشد شبه انسولین ۲ فعال می‌شود و متعلق به خانوادهٔ بزرگ تیروزین کینازهای گیرنده‌ای است. گیرنده انسولین نقش بسیار مهمی در تنظیم قند خون ایفا می‌کند، فرآیندی عملکردی که تحت شرایط خاص ممکن است منجر به طیف وسیعی از تظاهرات بالینی از جمله دیابت و سرطان شود. پیام‌دهی انسولین، دسترسی سلول‌های بدن به گلوکز خون را کنترل می‌کند. هنگامی که انسولین کاهش می‌یابد، به‌ویژه در کسانی که حساسیت زیادی به انسولین دارند، سلول‌های
کسانی که حساسیت زیادی به انسولین دارند، سلول‌های بدن شروع به انتقال و مصرف چربی‌هایی می‌کنند که نیازی به انتقال از طریق غشاء ندارند. به این ترتیب، انسولین تنظیم‌کننده مهمی در فرایند سوخت‌وساز چربی نیز هست. از نظر بیوشیمیایی، گیرنده انسولین توسط یک ژن رمزگذاری می‌شود که «"INSR"» نام دارد و طی یک پیرایش دگرسان به یکی از دو ایزوفرم IR-A یا IR-B مبدل می‌شود. رویدادهای پایین‌دستی پس از ترجمهٔ هر یک از ایزوفرم‌ها، منجر به تشکیل پروتئولیتیکی زیرواحدهای آلفا و بتا می‌شوند که پس از ترکیب، در نهایت قادر به هومو یا
می‌شوند که پس از ترکیب، در نهایت قادر به هومو یا هترودایمرسازی برای تولید گیرنده انسولین تراغشایی ۳۲۰ کیلو دالتونی با پیوندهای دی سولفید هستند. ساختار. در ابتدا، رونویسی پیرایش‌های دگرسان مشتق‌شده از ژن «"INSR"» برای تشکیل یکی از دو ایزومر مونومریک ترجمه می‌شود: IR-A که در آن اگزون ۱۱ حذف شده‌است، و IR-B که در آن اگزون ۱۱ گنجانده شده‌است. گنجاندن اگزون ۱۱ منجر به افزودن ۱۲ اسید آمینه در جایگاهِ بالادستِ محل برش پروتئولیتیک فیورین درون‌زاد می‌شود. به‌دنبال دایمریزاسیون گیرنده، پس از برش آنزیمی زنجیره‌های
دایمریزاسیون گیرنده، پس از برش آنزیمی زنجیره‌های آلفا و بتا، ۱۲ اسید آمینه اضافی یادشده در پایانه-C زنجیرهٔ آلفا باقی می‌مانند (به آن αCT می‌گویند) و احتمالاً بر تعامل میان لیگاند و گیرنده اثر می‌گذارند. هر مونومر ایزومری به لحاظ آرایش ساختاری، از ۸ دومِـین مجزا، یک دومِـین توالی سرشار از لوسین (L1، ریشه‌های ۱ تا ۱۵۷)، یک ناحیه غنی از سیستئین (CR، ریشه‌های ۱۵۸ تا ۳۱۰)، یک توالی سرشار از لوسین دیگر (L2، ریشه هیا ۳۱۱ تا ۴۷۰)، سه دومین فیبرونکتین نوع ۳ با نام‌های «FnIII-1» (ریشه‌های ۴۷۱ تا ۵۹۵)، «FnIII-2»
«FnIII-1» (ریشه‌های ۴۷۱ تا ۵۹۵)، «FnIII-2» (ریشه‌های ۵۹۶ تا ۸۰۸) و «FnIII-3» (ریشه‌های ۸۰۹ تا ۹۰۶) سازمان‌دهی شده‌است. علاوه بر اینها، یک دومِـین تونهاده (ID، ریشه‌های ۶۳۸ تا ۷۵۶) در درون دومِـین «FnIII-2» وجود دارد که حاوی جایگاه تجزیه و شکافت فیورین آلفا/بتا است که منجر به تشکیل دومِـین‌های IDα و IDβ می‌گردد. در زنجیره بتای پایین‌دستِ دومِـین FnIII-3 یک مارپیچ تراغشایی (TH) و ناحیه کنارغشایی درون‌سلولی (JM) قرار دارد، درست در بالادستِ دومِـین کاتالیتیک درون‌سلولیِ تیروزین کیناز (TK) که مسئول مسیرهای
درون‌سلولیِ تیروزین کیناز (TK) که مسئول مسیرهای پیام‌رسانی درون‌سلولی بعدی است. پس از تفکیک مونومر به زنجیره‌های آلفا و بتا مربوطه‌اش، هترو یا همودایمریزاسیون گیرنده انسولین به صورت کووالانسی میان زنجیره‌ها توسط یک پیوند دی‌سولفیدی (و میان مونومرهای یک مولکول دوتایی توسط دو پیوند دی‌سولفیدی) که از هر زنجیره آلفا بیرون زده، حفظ می‌شود. ساختار سه بعدی کلی اکتودومین که دارای چهار محل اتصال لیگاند است، شبیه یک "V" معکوس است، و هر مونومر تقریباً به اندازهٔ ۲ پیچ، حول محوری به موازات دومِـین‌های "V" معکوس و L2 و
حول محوری به موازات دومِـین‌های "V" معکوس و L2 و FnIII-1 از هر مونومر چرخیده‌است و راس "V" را تشکیل می‌دهد. اتصال به لیگاند. لیگاندهای درون‌زای گیرنده انسولین شامل انسولین، فاکتور رشد شبه انسولین ۱ و فاکتور رشد شبه انسولین ۲ است. در سال‌های اخیر، با استفاده از میکروسکوپ الکترونی کرایو، پژوهشگران به بینش ساختاری جدیدی نسبت به تغییرات ساختمانی این گیرنده پس از اتصال به انسولین دست یافتند. اتصال لیگاند به زنجیره‌های α اکتودومین دایمر IR، آن را از یک V معکوس به یک ترکیب T شکل تغییر می‌دهد و این تغییر از نظر
به یک ترکیب T شکل تغییر می‌دهد و این تغییر از نظر ساختاری به تمامی دومِـین‌های غشایی تسری می‌یابد و در نهایت منجر به اتوفسفوریلاسیون ریشه‌های تیروزینی دومِـین تیروزین کیناز (TK) در زنجیرهٔ بتا می‌شود. این تغییرات جذب برخی پروتئین‌های خاص وفق‌دهنده ترارسانی پیام را تسهیل می‌کند که از آن میان می‌توان به پروتئین‌های سوبسترای گیرندهٔ انسولین (IRS) , SHB (هومولوژی ۲ -بی C-Src)، مولکول APS و پروتئین‌فسفاتازهایی چون PTPN1 اشاره کرد. همه اینها در نهایت منجر به فرایندهای پائین‌دستی می‌شود که در هم‌ایستایی گلوکز و
پائین‌دستی می‌شود که در هم‌ایستایی گلوکز و تنظیم قند خون نقش دارند. بررسی‌های دقیق نشان داده که رابطهٔ بین گیرنده انسولین و لیگاند مشخصات آلوستریک پیچیده‌ای دارد. این خواص پیچیده با استفاده از نمودارهای اسکاچارد اثبات شد که با استفاده از آن، مشخص گشت که نسبت «لیگاندِ متصل به گیرنده» به «لیگاند غیر متصل به گیرنده» از یک رابطه خطی (با توجه به تغییرات غلظت لیگاند متصل به گیرنده) برخوردار نیست و نشان می‌دهد که گیرنده انسولین و لیگاندش، رابطه ای از نوع پیوند برهم‌کنشی دارند. علاوه بر اینها، مشاهدهٔ اینکه سرعت
دارند. علاوه بر اینها، مشاهدهٔ اینکه سرعت تفکیک لیگاند از گیرنده انسولین با افزودن لیگاند آزاد (غیر متصل) تسریع می‌شود، نشان می‌دهد که این پیوند برهم‌کنشی ماهیتی منفی دارد. عبارت دیگر، اتصال اولیه لیگاند به گیرنده انسولین، جلوی اتصال بیشتر لیگاند به دومین جایگاه فعال گیرنده را می‌گیرد که نمودی از بازدارندگی آلوستریک است. این مدل‌ها بیان می‌کنند که هر مونومر گیرنده انسولین دارای ۲ جایگاه اتصال به انسولین است. جایگاه ۱، که به سطح اتصالی «کلاسیک» انسولین متصل می‌شود و متشکل از دومِـین‌های L1 به اضافه αCT است
می‌شود و متشکل از دومِـین‌های L1 به اضافه αCT است و جایگاه ۲، متشکل از حلقه‌هایی در محل اتصال دومِـین‌های FnIII-1 و FnIII-2 که پیش‌بینی می‌شود به سطح اتصالی «نوین» انسولین (که آرایشی شش تایی دارد) متصل شود. از آنجایی که هر مونومر دخیل در اکتودومین گیرندهٔ انسولین، رفتار متمم «آینه‌ای» سه‌بعدی از خود نشان می‌دهد، جایگاه ۱ پایانه-N در یک مونومر در نهایت با جایگاه ۲ پایانه-C در مونومر دوم روبروی هم قرار می‌گیرند، این نحوه آرایش برای هر مونومر مکمل آینه‌ای نیز صدق می‌کند (در سمت مقابل ساختار اکتودومین). متون
صدق می‌کند (در سمت مقابل ساختار اکتودومین). متون علمی کنونی، جایگاه‌های اتصال مکمل را با تغییر نام‌گذاری جایگاه‌های ۱ و ۲ در مونومر دوم به‌ترتیب به جایگاه ۳ و جایگاه ۴ یا به صورت جایگاه و جایگاه مشخص می‌کند. به این ترتیب، این مدل‌ها بیان می‌کنند که هر گیرندهٔ انسولین ممکن است از طریق ۴ جایگاه اتصالی به یک مولکول انسولین (که دارای دو سطح اتصال است) پیوند یابد، که جایگاه‌های ۱، ۲، () یا () است. مطابق با مدل‌سازی ریاضی فعلی از سینتیک (مکانیک) انسولین با گیرنده‌اش، دو پیامد مهم برای اتصال عرضی انسولین وجود
دو پیامد مهم برای اتصال عرضی انسولین وجود دارد. (الف) که با مشاهدات فوق‌الذکر از پیوند برهم‌کنشی منفی میان گیرندهٔ انسولین و لیگاندش، اتصال بعدی لیگاند به گیرنده کاهش می‌یابد و (ب) عمل فیزیکی اتصال عرضی است که اکتودومین را به چنین ترکیبی می‌رساند و این ساختار فضایی برای فسفوریلاسیون تیروزین درون‌سلولی لازم است. (یعنی این واکنش‌ها، از ملزومات مهم فعال‌شدنِ گیرنده و حفظ نهایی هم‌ایستایی قند خون است). دانشمندان توانستند با استفاده از شبیه‌سازی‌های میکروسکوپ الکترونی کرایو و دینامیک ملکولی گیرنده بازسازی‌شده
کرایو و دینامیک ملکولی گیرنده بازسازی‌شده در نانودیسک‌ها، ساختار دایمری کل اکتودومین گیرنده انسولین را با چهار مولکول انسولین متصل‌شده به آن مشاهده کنند؛ بنابراین وجودِ ۴ جایگاه اتصالی پیش‌بینی‌شده توسط علم بیوشیمی تأیید و مستقیماً اثبات شد. آگونیست‌ها. چندین مولکول کوچک آگونیست دیگر برای گیرنده انسولین کشف شده‌است. مسیر ترارسانی و انتقال پیام‌های سلولی-مولکولی. گیرنده انسولین نوعی گیرنده تیروزین کیناز است که در آن اتصال یک لیگاند آگونیستی باعث اتوفسفوریلاسیون ریشه‌های تیروزین می‌شود و هر زیرواحد، جفت
ریشه‌های تیروزین می‌شود و هر زیرواحد، جفت مولکولی خود را فسفریله می‌کند. افزودن گروه‌های فسفات یک جایگاه اتصالی برای سوبسترای گیرنده انسولین (IRS-1) ایجاد می‌کند که متعاقباً از طریق فسفوریلاسیون فعال می‌شود. سوبسترای فعال‌شده، مسیر انتقال پیام‌های سلولی را آغاز می‌کند و به فسفواینوزیتید ۳-کیناز متصل می‌شود که به نوبه خود باعث فعال شدن این مولکول می‌گردد و تبدیل فسفاتیدیل‌اینوزیتول (۴٬۵) بیس‌فسفات به فسفاتیدیل‌اینوزیتول (۳٬۴٬۵) تری‌فسفات (PIP3) را تسهیل می‌کند. PIP3 به عنوان یک پیام‌رسان ثانویه عمل می‌کند و
PIP3 به عنوان یک پیام‌رسان ثانویه عمل می‌کند و باعث فعال شدن پروتئین کیناز وابسته به فسفاتیدیل‌اینوزیتول می‌شود، که سپس چندین کیناز دیگر را فعال می‌کند - به‌ویژه پروتئین کیناز بی (PKB، که با عنوان Akt هم شناخته می‌شود). پروتئین کیناز بی، از طریق فعال سازی پروتئین‌های SNARE، باعث انتقال وزیکول‌های حاوی گلوکز (GLUT4) به غشای سلولی می‌شود تا انتشار گلوکز به داخل سلول را تسهیل کند. پروتئین کیناز بی همچنین گلیکوژن سنتاز کیناز ۳ را که آنزیم بازدارندهٔ گلیکوژن سنتاز است، فسفریله و مهار می‌کند؛ بنابراین، پروتئین
است، فسفریله و مهار می‌کند؛ بنابراین، پروتئین کیناز بی در آغاز فرایند گلیکوژنز هم نقش دارد که در نهایت غلظت قند خون را کاهش می‌دهد. عملکرد. تنظیم بیان ژن. IRS-1 فعال‌شده به عنوان یک پیام‌رسان ثانویه در سلول عمل می‌کند تا رونویسی ژن‌های تنظیم‌شونده با انسولین را تحریک کند. ابتدا، پروتئین شمارهٔ ۲ متصل به گیرندهٔ فاکتور رشد به ریشهٔ فسفوتیروزین IRS-1 در دومِـین SH2 خود متصل می‌شود. سپس GRB2 می‌تواند به ژن SOS متصل شود، که به نوبه خود موجب جایگزینی گوانوزین دی‌فسفات با گوانوزین تری‌فسفات در مولکول Ras می‌گردد
با گوانوزین تری‌فسفات در مولکول Ras می‌گردد که نوعی جی‌پروتئین است. سپس این پروتئین یک آبشار فسفریلاسیون را آغاز می‌کند و منجر به ایجاد یک پروتئین کیناز فعال‌شده با میتوژن می‌گردد که وارد هستهٔ سلول شده و عوامل مختلف رونویسی درون‌هسته‌ای (همچون پروتئین ELK1) را فسفریله می‌کند. تحریک ساخت گلیکوژن. ساخت گلیکوژن نیز توسط گیرنده انسولین از طریق IRS-1 تحریک می‌شود. در این حالت، دومین SH2 فسفواینوزیتید ۳-کیناز است که به ریشهٔ فسفوتیروزین IRS-1 متصل می‌شود. فسفواینوزیتید ۳-کیناز فعال‌شده، فسفاتیدیل‌اینوزیتول
۳-کیناز فعال‌شده، فسفاتیدیل‌اینوزیتول (۴٬۵) بیس‌فسفات غشایی را به فسفاتیدیل‌اینوزیتول (۳٬۴٬۵) تری‌فسفات تبدیل می‌کند. این کار به‌طور غیر مستقیم پروتئین کیناز بی را از طریق فسفریلاسیون فعال می‌کند. پروتئین کیناز بی به نوبهٔ خود چندین پروتئین دیگر، از جمله گلیکوژن سنتاز کیناز ۳ را تحریک می‌کند. گلیکوژن سنتاز کیناز ۳، مسئول فسفریلاسیون و غیرفعال‌سازی آنزیم گلیکوژن سنتاز است. وقتی گلیکوژن سنتاز کیناز ۳ فسفریله می‌شود، غیرفعال می‌گردد و بدین ترتیب آنزیم گلیکوژن سنتاز هم فعال نمی‌شود. به این ترتیب انسولین سنتز
سنتاز هم فعال نمی‌شود. به این ترتیب انسولین سنتز گلیکوژن را افزایش می‌دهد. تجزیهٔ انسولین. هنگامی که یک مولکول انسولین به گیرنده‌اش متصل شد و وظیفه‌اش را انجام داد، یا دوباره به محیط برون‌سلولی رها می‌شود یا توسط سلول تجزیه می‌شود. مراحل تجزیه معمولاً شامل درون‌بری ترکیب گیرنده-انسولین و به دنبال آن کنشِ آنزیم تجزیه‌کننده انسولین است. بیشتر مولکول‌های انسولین توسط سلول‌های کبد تجزیه می‌شوند. تخمین زده شده‌است که یک مولکول معمولی انسولین در نهایت حدود ۷۱ دقیقه پس از انتشار اولیه آن در گردش خون تجزیه
۷۱ دقیقه پس از انتشار اولیه آن در گردش خون تجزیه می‌گردد. دستگاه ایمنی. علاوه بر عملکرد سوخت‌وسازی، گیرنده‌های انسولین بر روی سلول‌های دستگاه ایمنی مانند ماکروفاژها، لنفوسیت‌های بی و لنفوسیت‌های تی نیز بیان می‌شوند. گیرنده‌های انسولین در لنفوسیت‌های تی در حالت استراحت چندان دیده نمی‌شوند، اما با فعال شدن گیرنده لنفوسیت تی (TCR) بیان آن افزایش می‌یابد. در واقع، ثابت شده‌است که زمانی که انسولین به صورت اگزوژن (برون‌زاد یا دارویی) در شرایط آزمایشگاهی به مدل‌های حیوانی عرضه می‌شود، تکثیر لنفوسیت‌های تی را در
حیوانی عرضه می‌شود، تکثیر لنفوسیت‌های تی را در آنان تقویت می‌کند. سیگنال‌دهی گیرنده انسولین برای به حداکثر رساندن اثر بالقوه لنفوسیت‌های تی در طول عفونت حاد و التهاب حائز اهمیت است. ارتباط با بیماری‌ها. وظیفهٔ اصلی گیرنده انسولین فعال‌شده، افزایش جذب گلوکز توسط سلول‌هاست. به همین دلیل «عدم حساسیت به انسولین» یا کاهش پیام‌رسانی گیرنده انسولین منجر به دیابت نوع ۲ می‌شود: سلول‌ها قادر به جذب گلوکز نیستند و نتیجه هایپرگلیسمی (افزایش قند خون در گردش) و تمام عواقب بالقوهٔ ناشی از این بیماری ممکن است رخ دهد.
عواقب بالقوهٔ ناشی از این بیماری ممکن است رخ دهد. مبتلایان به مقاومت به انسولین گاهی علامت پوستی آکانتوز نیگریکانس دارند. تاکنون چند بیمار با جهش هموزیگوت در ژن "INSR" شرح داده شده‌است که باعث سندرم داناهیو یا «لپریکانیسم» می‌شود. در این اختلال ژنتیکی اتوزومال مغلوب گیرنده انسولین کاملاً فاقد عملکرد طبیعی خود است. این بیماران دارای گوش‌های کوچک برجسته، اغلب، سوراخ‌های بینی باز، لب‌های کلفت و دچار عقب‌افتادگی شدید رشد هستند. در بیشتر موارد پیش‌آگهی این بیماری در نوزادان مبتلا بسیار بد است و در سال اول زندگی
در نوزادان مبتلا بسیار بد است و در سال اول زندگی می‌میرند. جهش‌های دیگر همان ژن باعث اختلال خفیف‌تری به نام سندرم رابسون-مندنهال می‌شود که در آن بیماران دارای دندان‌های غیرطبیعی خاص، لثه‌های هیپرتروفیک و بزرگ شدن غده پینه‌آل هستند. در هر دو بیماری نوسانات قند خون وجود دارد: بعد از غذا، گلوکز در ابتدا بسیار بالا است و سپس به سرعت به سطوح غیرطبیعی افت می‌کند. سایر جهش‌های ژنتیکی در ژن گیرنده انسولین می‌توانند باعث مقاومت شدید به انسولین شوند. Other genetic mutations to the insulin receptor gene can cause
mutations to the insulin receptor gene can cause Severe Insulin Resistance. تعامل‌های شیمیایی. گیرنده انسولین با مولکول‌های زیر تعامل پروتئین-پروتئین دارد.
آنیا آنتونوویچ (؛ ) بازیگر اهل لهستان است. وی دانش‌آموختهٔ مدرسه ملی فیلم ووچ است. از فیلم‌ها یا برنامه‌های تلویزیونی که وی در آن نقش داشته‌است، می‌توان به "گشت شبانه"، "غرب"، "در خوشی و سختی"، "پرونده‌ای برای دو نفر" و "صحنه جرم" اشاره کرد.
گشت شبانه () فیلمی دربارهٔ رامبرانت و تابلوی مشهور "گشت شبانه" (۱۶۴۲) است که در سال ۲۰۰۷ منتشر شد. کارگردان فیلم در این فیلم از ترکیب‌بندی نوکلاسیک خاص خود استفاده کرده‌است. این نخستین مجموعه فیلم بلند او دربارهٔ «استادان هلندی» است و فیلم بعدی‌اش "خولتسیوس و پلیکان کامپنی" بود. یکی از تهیه‌کنندگان فیلم معتقد است که گرینوی با این فیلم دوباره به سبک فیلم "قرارداد نقشه‌کش" بازگشت.
کشیشان () یک فیلم درام لهستانی به کارگردانی وویچیخ اسماژوفسکی است که در سال ۲۰۱۸ منتشر شد. این فیلم در جشنواره فیلم گدنیا برندهٔ ۶ جایزه شد. خلاصه داستان. فیلم دربارهٔ سه کشیش است که در جایی با هم ملاقات می‌کنند تا سالگرد واقعه‌ای را جشن بگیرند که می‌توانست به قیمت جانشان تمام شود. افکار و انگیزه‌های آنها برای خدمت به‌عنوان کشیش بسیار متفاوت است و به‌زودی هر یک از آنها باید با چالش‌های جدیدی روبرو شوند.
ژان-ژاک پره (؛ تلفظ ؛ – ) آهنگساز، تنظیم، هنرهای نمایشی، موسیقی‌دان و تهیه‌کننده موسیقی اهل فرانسه بود. وی بین سال‌های ۱۹۵۱ تا ۲۰۱۴ میلادی فعالیت می‌کرد. وی یکی از پیشگامان موسیقی سبک الکترونیکا محسوب می‌شود و با همکاری گرشن کینگزلی یک گروه موسیقی الکترونیک بنیان نهادند که برخی از نخستین نمونه‌های موسیقی اجرا شده با سینث‌سایزر موگ را ارایه نمودند. علاقه وی به موسیقی زمانی شروع شد که در سن ۴ سالگی یک آکوردئون به‌عنوان هدیهٔ شب کریسمسِ ۱۹۳۳ دریافت داشت. سپس نواختن پیانو را فرا گرفت و والدینش او را برای
سپس نواختن پیانو را فرا گرفت و والدینش او را برای یادگیری بهتر موسیقی به یک کنسرواتوار موسیقی فرستادند، اما پس از مدتی کوتاه از آنجا اخراج شد، چرا که قوانین آن را مبنی بر عدم اجراهای موسیقی در اماکن عمومی زیر پا گذاشته بود. او در سنین کودکی و نوجوانی علاقهٔ فراوانی به کتاب‌های علمی-تخیلی به ویژه آثار آیزاک آسیموف، آلدوس هاکسلی، آرتور سی. کلارک و ری بردبری داشت و گاهی به عنوان نوازندهٔ آکاردئون کار می‌کرد. وی سپس به پاریس رفت و به‌مدت ۴ سال در آنجا در رشته پزشکی درس خواند اما علاقه‌اش به موسیقی الکترونیک
پزشکی درس خواند اما علاقه‌اش به موسیقی الکترونیک سبب شد تا پزشکی را نیمه‌تمام رها کند و به موسیقی الکترونیک بپردازد. او در سن ۸۷ سالگی بر اثر سرطان ریه درگذشت.
تن‌فروشی پنجره‌ای () نوعی از تن‌فروشی است که در هلند و کشورهای اطراف آن نسبتاً رایج است. فاحشه، یک پنجره به علاوه فضای کاری را از متصدی پنجره برای مدت زمان مشخص، اغلب به صورت روزانه یا بخشی از روز اجاره می‌کند. فاحشه نیز مستقل است و مشتریان خود را جذب می‌کند و همچنین در مورد قیمت و خدماتی که قرار است ارائه شود مذاکره می‌کند. وضعیت تن‌فروشی در هلند. تن‌فروشی پنجره ای در اصل یک نوع معمولی هلندی از روسپی گری بود. این شکل تن‌فروشی، از طریق ممنوع شدن درخواست در خیابان یا در زدن به درها در منطقه قدیمی سرخ در
در خیابان یا در زدن به درها در منطقه قدیمی سرخ در آمستردام در اطراف کلیسای قدیمی به‌وجود آمد. در ابتدا پرده‌های پنجره‌ها کاملاً بسته بودند، با کمتر شدن سخت‌گیری اخلاق جنسی، پرده‌ها بیشتر باز شد. هنگامی که پرده‌ها کاملاً باز شدند، این روند به شکل لباس‌های کمتر و کمتری که روسپی می‌پوشید ادامه یافت. در زمان کنونی، پرده‌ها فقط زمانی بسته می‌شوند که فاحشه مشتری داشته باشد. در هلند حدود ۱۲۷۰ پنجره برای تن‌فروشی استفاده می‌شود. در اوترخت شکل خاصی از تن‌فروشی پنجره‌ای از دهه ۱۹۶۰ وجود داشت؛ به این صورت که زنان پشت
از دهه ۱۹۶۰ وجود داشت؛ به این صورت که زنان پشت پنجره‌های خانه‌های قایقی که در امتداد زندپاد (جاده ای در امتداد ساحل شرقی رودخانه فخت) لنگر انداخته بودند، نشسته بودند. در ژوئیه ۲۰۱۳، مقامات شهرداری مجوزها را پس گرفتند. ۳۰ درصد از روسپی‌ها در هلند، تن‌فروشی پنجره‌ای انجام می‌دهند.
مزرعه یا رَنچ ()، نام رایجی است که برای توصیف فاحشه خانه به‌خصوص در مناطق غربی ایالات متحده آمریکا، استفاده می‌شود. خاستگاه. استفاده از این اصطلاح، به روسپی‌خانه واقعی در نزدیکی شهر لا گرانج تگزاس بر می‌گردد که یک فاحشه خانه قدیمی بود که دیگر باز نیست و مرغ‌ها را به عنوان پرداخت در دوران رکود بزرگ می‌پذیرفت. شناخته شده‌ترین نمونه‌ها. بسیاری از دیگر فاحشه خانه‌های قانونی نوادا نیز عبارت «مزرعه» را در نام خود گنجانده‌اند.
بنیاد هنری هیل یک نمایشگاه عمومی و فضای آموزشی است که در محله چلسی نیویورک واقع شده‌است. این بنیاد توسط جی. تومیلسون و جانین هیل تأسیس و در فوریه ۲۰۱۹ به روی عموم گشوده شد. این مجموعه در خیابان دهم و خیابان ۲۴ غربی در گتی پیتر مارینو واقع شده‌است. در این فضا آثاری از مجموعه بنیاد هنری هیل و همچنین آثاری به صورت امانت به نمایش گذاشته می‌شود. بازدید از این بنیاد برای عموم آزاد و رایگان است و برنامه‌های آموزشی همگانی و همچنین برای دانش‌آموزان دبیرستان شهر نیویورک ارائه می‌کند. عملکرد مجموعه هیل. مجموعه هیل بر
ارائه می‌کند. عملکرد مجموعه هیل. مجموعه هیل بر جمع‌آوری چهار دسته اصلی تمرکز دارد: برنزهای رنسانس، باروک، نقاشی‌های استاد قدیمی و استادان مدرن و هنرمندان معاصر. آثاری از مجموعه هیل، از جمله نمایشگاه رنسانس و باروک در سال ۲۰۱۴، به موزه‌های برجسته در سراسر جهان امانت داده شده‌است.
گرده‌سنگ یا شن یک ماسه‌سنگ سخت، دانه‌درشت و سیلیسی است. این اصطلاح به ویژه دربارهٔ ماسه‌سنگ‌هایی که برای مصالح ساختمانی استخراج می‌شوند به کار می‌رود. گرده‌سنگ بریتانیایی برای سنگ آسیاب برای آسیاب کردن آرد، برای خرد کردن چوب به خمیر کاغذ و برای سنگزنی برای تیز کردن تیغه‌ها استفاده می‌شد. «شن» اغلب به ماسه سنگ‌های تشکیل‌شده از دانه‌های ماسه زاویه‌دار اعمال می‌شود. معمولاً ممکن است دارای سنگریزه‌های کوچک باشد. "سنگ آسیاب " یک اصطلاح غیررسمی برای توالی سنگ‌های شنی است که در پناین‌ها (از جمله منطقه اوج Peak
شنی است که در پناین‌ها (از جمله منطقه اوج Peak District) در شمال انگلستان یافت می‌شود. این رسوب‌ها در اواخر (بالایی) عصر پالئوزوئیک، در دوره کربونیفر، در شرایط دلتایی گذاشته شد. گروه سنگ آسیاب یک اصطلاح چینه‌شناسی رسمی برای این توالی سنگ است. لبه‌های گرده‌سنگ‌ها در منطقه اوج (Peak District)، ناحیه‌ای مهم برای کوهنوردی است و سنگ‌نوردان انگلیسی از آن بسیار لذت می‌برند، که در میان آن‌ها وضعیت تقریباً آیینی دارد و اغلب به عنوان «صخرهٔ خودِ خدا» شناخته می‌شود. سطح ناهموار اصطکاک فوق‌العاده‌ای را ایجاد می‌کند و
ناهموار اصطکاک فوق‌العاده‌ای را ایجاد می‌کند و کوهنوردان می‌توانند تا روی صخره‌ها بایستند یا به ظریف‌ترین ویژگی‌های سنگ دست پیدا کنند. (مقاله اصلی در مورد صخره‌نوردی در منطقه اوج را ببینید)
جمهوری خودمختار شوروی سوسیالیستی قرقیزستان (به لاتین: Kirghiz Autonomous Socialist Soviet Republic) یک جماهیر خودمختار اتحاد شوروی در اتحاد جماهیر شوروی سوسیالیستی است که در جمهوری فدراتیو سوسیالیستی روسیه شوروی واقع شده بود. اتحاد جماهیر شوروی قرقیزستان در ۱۱ فوریه ۱۹۲۶ در منطقه پیشین آسیای مرکزی اتحاد جماهیر شوروی، در درون خاک اتحاد جماهیر شوروی روسیه ایجاد شد، زمانی که استان خودمختار قرا-قرقیز قرقیزستان به عنوان جمهوری سوسیالیستی دوباره سازماندهی شد. در ۵ دسامبر ۱۹۳۶ به جمهوری سوسیالیستی قرقیزستان شوروی
دسامبر ۱۹۳۶ به جمهوری سوسیالیستی قرقیزستان شوروی (مستقل از جمهوری سوسیالیستی روسیه شوروی)، یکی از جمهوری‌های تشکیل‌دهنده اتحاد جماهیر شوروی تبدیل شد.
موزه ولایت بلخ یک موزه واقع در بلخ افغانستان است. این موزه قبلاً دومین موزه بزرگ کشور بود، اما مجموعه آثار آن در دوران اخیر دچار غارت شده‌است. این موزه از ساختمانی مشترکی که با یک کتابخانه مذهبی دارد به موزه مسجد کبود نیز معروف است. این موزه ویرانه‌های باستانی بلخ، کلکسیون آثار هنری اسلامی از جمله قرآن قرن سیزدهم و نمونه‌هایی از هنرهای تزئینی و مردمی افغانستان را به نمایش می‌گذارد.
سوزنی نوعی منسوجات عشایری گلدوزی و تزیینی است که در تاجیکستان، ازبکستان، قزاقستان و دیگر کشورهای آسیای میانه تولید می‌شود. این هنر شبیه به هنر سوزن‌دوزی در ایران است. سوزنی‌ها بسیار ظریف هستند و نمونه‌های بسیار کمی از پیش از اواخر سده ۱۸ و اوایل سده ۱۹ باقی مانده‌است.
کتابخانه دانشگاه براتیسلاوا (ULB) قدیمی‌ترین کتابخانه در اسلواکی است. این کتابخانه در سال ۱۹۱۹ در براتیسلاوا تأسیس شد. امروزه این کتابخانه بزرگ‌ترین و پربازدیدترین کتابخانه در اسلواکی می‌باشد و یک کتابخانه تحقیقاتی دولتی جهانی به‌شمار می‌آید. همکاری با سایر کتابخانه‌ها. همکاری با سایر کتابخانه‌ها در مقیاس ملی و بین‌المللی بخشی طبیعی از مأموریت ULB از همان ابتدا بود. موافقت نامه‌های دوجانبه در مورد همکاری با نزدیک‌ترین و محترم‌ترین شرکا: پروژه‌های تعاونی دوجانبه: از جمله شرکای خارجی معتبر ULB از طریق پروژه
از جمله شرکای خارجی معتبر ULB از طریق پروژه World Digital Library می‌توان به آن اشاره کرد: مشارکت در برنامه‌های اروپایی: COPERNICUS, IST, FP4، FP6، eTEN, ENRICH, MICHAEL Plus، پروژه EZB, Minerva کتابخانه دانشگاه شامل مجموعه نسخ خطی اسلامی باشاگیچ است. این مجموعه بخشی از حافظه جهانی یونسکو است. در سال ۱۹۹۷ بخشی از ثبت نام شد. شامل آثاری از سیف الدین عمیدی است. کتابخانه دیجیتال. کتابخانه دیجیتالی کتابخانه دانشگاه در براتیسلاوا مجموعه‌ای مستقل از اقلام دیجیتالی - نشریات، چاپ‌های قدیمی، آثار موسیقی یا تک‌نگاری
- نشریات، چاپ‌های قدیمی، آثار موسیقی یا تک‌نگاری با طرح‌بندی جذاب برای کاربر است. کتابخانه دیجیتال دسترسی به بیش از ۱٫۱۰۰۰۰۰ صفحه تمام متن از اقلام اسلواکیکی، عمدتاً نشریات را ارائه می‌دهد. موارد دسترسی. کتابخانه دیجیتال دسترسی رایگان به اقلام خارج از حق چاپ را برای همه کاربران بدون محدودیت از طریق اینترنت فراهم می‌کند. مواردی که توسط قانون کپی رایت محافظت می‌شوند، فقط برای کاربران ثبت نام شده از شبکه کتابخانه قابل دسترسی هستند.
هتل مرتیم یا مرسیم (در انگلیسی: Mersin Ticaret Merkezi) نام یک آسمان خراش 52 طبقه، شامل هتل، بخش اداری، مرکز تجاری و رفاهی است که در مرسین، ترکیه قرار دارد. این بلندترین ساختمان ترکیه بین سال‌های 1987 تا 2000 در استانبول بود. این هتل همچنین بلندترین هتل در ترکیه است. این هتل در بندر مرسین که بزرگترین بندر دریایی ترکیه و بندر اصلی تجارت بین‌المللی با قبرس شمالی است قرار گرفت است. آشنایی با هتل. معمار این مجموعه سنگیز بکتاش بود که ساختمان را در سال 1985 طراحی کرد. این برج در نیمه دوم دهه 1980 توسط شرکت اوستی
کرد. این برج در نیمه دوم دهه 1980 توسط شرکت اوستی ساخته شد. این برج در سال 1987 تکمیل شد و کل مجموعه در سال 1993 راه اندازی شد. بلافاصله پس از افتتاح آن در سال 1993، بخشی از ساختمان برای چندین سال در طول دهه 1990 توسط دانشگاه مرسین مورد استفاده قرار گرفت. این مجموعه شامل یک مرکز خرید با 1100 فروشگاه و یک آسمان‌خراش 52 طبقه است که به‌عنوان متروپل یا برج شناخته می‌شود. ارتفاع کل ساختمان 176.8 متر است و ادعا می شود که این ساختمان در اوایل دهه 1990 مرتفع ترین آسمان خراش بین سنگاپور و فرانکفورت بوده است. 16
آسمان خراش بین سنگاپور و فرانکفورت بوده است. 16 طبقه از این ساختمان به عنوان هتل و مابقی برای ادارات در نظر گرفته شده است. در حال حاضر، هتل توسط گروه هتل رادیسون اداره می شود.