payamvha/North_RAG huggingface dataset:
کرد و در سال ۱۹۹۱ نام The Diamond Studd به یکی از کمپانی‌های قوی و معروف آن زمان، یعنی wcw پیوست. او علاقه زیادی به کار کردن در یکی از بهترین کمپانی‌های کشتی کج یعنی WWE داشت. «اگه قراره که تو این کار تبدیل به یک ستاره بشم، پس بهتره که برم به WWE.». «برای یکسال، هفته ای یکبار با WWE (دفتر ) تماس می‌گرفتم.» او در سال ۱۹۹۲ با نام Razor Ramon به WWE رفت و در آنجا ۴ قهرمانی کمربند Intercontinental را بدست آورد. یکی از معروف‌ترین مسابقه‌های او در آن دوران، در روز ۲۰ مارس ۱۹۹۴ مسابقه نردبان بر سر کمربند
در روز ۲۰ مارس ۱۹۹۴ مسابقه نردبان بر سر کمربند Intercontinental در مقابل شان مایکلز، در رسلمنیای ۱۰ بود که با پیروزی او همراه شد. «بعد از اون مسابقه، مسابقه‌های زیاد دیگری هم داشتم اما اون مسابقه‌ای بود که مردم خیلی در موردش صحبت کردن و این مایه افتخارمه». او در سال ۱۹۹۶ بنا به دلایل مالی به wcw بازگشت و به همراه هالک هوگن و دوست صمیمی‌اش، کوین نَش، یکی از موفق‌ترین و محبوب‌ترین تیم‌های کشتی کج، یعنی NWO را تشکیل دادند. در سال ۲۰۰۱ کمپانی wcw در یک بحران مالی شدید قرار گرفت و در نهایت توسط وینس مک‌من
مالی شدید قرار گرفت و در نهایت توسط وینس مک‌من خریداری و با WWE تلفیق شد. همین مسله باعث بازگشت اسکات هال به WWE شد. تمام فشارها در زندگی حرفه ای و زندگی شخصی و همچنین اتفاقی که در سال ۸۳ برای او افتاد، منجر به اعتیاد شدید او به الکل و مواد شد. که به همین دلیل بین سال‌های ۲۰۰۲ تا ۲۰۱۲ چندین بار به جرم‌های مختلف دستگیر شود. «این که انتخاب‌های اشتباهی کردم درسته. این که بخوام الکل و مواد رو پیشنهاد بدم، باید بگم نه. نمخوام بهتون دروغ بگم، همشون جواب میده اما نقطه بدش اینجاست که وقتی بخوای ترکشون کنی،
اما نقطه بدش اینجاست که وقتی بخوای ترکشون کنی، نمیتونی.». میزان اعتیاد او در سال‌های ۲۰۱۱ و ۲۰۱۲ در بالاترین حد خود قرار داشت تا جایی که تقریباً از آن ورزشکار خوش‌استایل و قوی، هیچ چیزی باقی نمانده بود. تا حدی که همه نگران بودند او در اثر ضعیف شدنش بمیرد یا خودکشی کند. با کمک خانواده و دوستانش (افرادی مانند و و…) او ترک کرد. و توانست با تمرینات و کمک افراد مانند دالاس پیج و دیگران، از روی ویلچر بلند شود و به زندگی عادی خود بازگردد. «به همه افرادی که مشکل اعتیاد دارن میگم که هرچه زودتر کمک بگیرید و ازش خلاص
دارن میگم که هرچه زودتر کمک بگیرید و ازش خلاص بشید. هرچه زودتر بهتر. کاری که من کردم رو نکنید. ۳۰ سال صبر نکنید برای کمک گرفتن.». او در ۵ آوریل ۲۰۱۴ به WWE پیوست. او همچنین دوباره در سال ۲۰۲۰ به عنوان یکی از اعضای گروه nWo برای بار دوم نامش را در تالار افتخارات WWE ثبت کرد. عمل جراحی برای تعویض مفصل ران به دلیل شکستکی لگنش خوب پیش نرفت و او به دلیل لختگی خون دچار عوارض جدی شد و در ۱۴ مارس ۲۰۲۲ در سن ۶۳ سالگی درگذشت. (یکی از القابی که او خودش به خودش اختصاص داده بود، آدم بد بود) یکی از جملات معروف و مورد
داده بود، آدم بد بود) یکی از جملات معروف و مورد علاقه او: «سخت‌کوشی جواب میده، رؤیاها به حقیقت تبدیل میشن، زمان‌های بد باقی نمیمونند، اما آدم‌های بد باقی میمونن.»
کونسولاس (به انگلیسی: Consolas) تایپ‌فیس تک‌فاصله‌ای است که توسط Luc(as) de Groot طراحی شده است . این قلم (فونت) بخشی از مجموعه ای از قلم‌هایی است که از فناوری رندر قلم ClearType مایکروسافت استفاده می‌کنند. از زمان ویندوز ویستا، مایکروسافت آفیس 2007 و مایکروسافت ویژوال استودیو 2010 این قلم در ویندوز تعبیه شده است و برای دانلود از درگاه مایکروسافت در دسترس است. این تنها فونت استاندارد ویندوز ویستا است که کاراکتر صفر دارای خط کج است. ویژگی‌ها. کونسولاس از ویژگی های OpenType زیر پشتیبانی می کند: جایگزین‌های
های OpenType زیر پشتیبانی می کند: جایگزین‌های سبکی (به انگلیسی stylistic alternates) ، فرم های محلی، شکل‌های حساس به حروف بزرگ، چهره‌های قدیمی (به انگلیسی oldstyle figures) ، چهره‌های چسبیده (به انگلیسی lining figures)، کسر دلخواه، بالانویس و زیرنویس. اگرچه کونسولاس به عنوان جایگزینی برای قلم Courier New طراحی شده است، در ابتدا در مقایسه با 1318 گلیف (Courier New (2.90، فقط شامل 713 گلیف بود. در نسخه 5.22 (ارایه شده در ویندوز 7)، پشتیبانی از یونانی گسترش یافته، اعراب‌گذاری ترکیبی برای نمادها، فرم های عددی،
اعراب‌گذاری ترکیبی برای نمادها، فرم های عددی، فلش، طراحی جعبه و اشکال هندسی اضافه شد. در نسخه 5.32 تعداد کل حروف پشتیبانی شده 2735 عدد شد.
یک میلیون چیز کوچک () سریال تلویزیونی سریال تلویزیونی آمریکایی است که توسط DJ Nash برای ABC ساخته شده‌است. ناش، آرون کاپلان، دانا هونور و جیمز گریفیتس به عنوان تولیدکننده اجرایی این مجموعه خدمت می‌کنند. این مجموعه توسط شرکت ABC Studios و Kapital Entertainment ساخته شده‌است. این مجموعه شامل یک بازیگر گروهی از جمله دیوید گیونتولی، رومی مالکو، آلیسون میلر، کریستینا موز، کریستینا اوچوا، گریس پارک، جیمز رودی، استیفاشیساتک، تریستان بایون و لیززی گرین است. این مجموعه در اوت ۲۰۱۷ یک تعهد آزمایشی در ABC دریافت کرد.
در اوت ۲۰۱۷ یک تعهد آزمایشی در ABC دریافت کرد. یک میلیون چیز کوچک به سریال در ماه مه ۲۰۱۸ دستور داده شد و در تاریخ ۲۶ سپتامبر ۲۰۱۸ به نمایش گذاشته شد. در ۲۶ اکتبر سال ۲۰۱۸، نمایش برای یک فصل کامل از ۱۷ قسمت انتخاب شد. در ۵ فوریه سال ۲۰۱۹، ABC این مجموعه را برای فصل دوم تجدید کرد.فصل ۴ سریال هم ساخته شده است.
بازپخت محلول که گاه بازپخت با کوئنچ کردن نیز خوانده می‌شود، یک عملیات حرارتی دما-بالاست که عناصر آلیاژی ماده به داخل یک "محلول-جامد" آورده می‌شوند. این حالت "محلول-جامد" با کوئنچ کردن ماده داخل آب یا پلیمر حفظ می‌شود. به دلیل اینکه این فرایند از نواحی جامد-محلول نمودار فازی آهن-کربن بهره می‌برد به این فرایند بازپخت محلول (Solution Annealing) می‌گویند. در مورد آلیاژهای غیر آهنی نیز این فرایند مربوط به نمودارهای فازی بین اجزای اصلی تشکیل دهنده آلیاژ است. بازپخت محلول فولادها. در فولادها، بازپخت محلول شامل
محلول فولادها. در فولادها، بازپخت محلول شامل گرمایش آن تا دماهای بالا برای مدتی نسبتاً طولانی است تا کاربیدهای آزاد به داخل محلول جامد کشیده شود و سپس آنرا به سرعت کوئنچ می‌کنند تا ماده در همین شکل ثابت (Freeze) شود. فولاد حاصل قابلیت شکل‌پذیری خواهد داشت و مقاومت به خوردگی در مقابل برخی اسیدها افزوده می‌شود.
آنزیم پایدار یک آنزیم متصل به مواد بی اثر و نامحلولی مانند آلژینات کلسیم (از ترکیب محلول آلژینات سدیم و آنزیم محلول در کلرید کلسیم به دست می‌آید). این می‌تواند باعث مقاومت بیشتری در برابر تغییر در شرایط مانند تغییر pH یا دما بشود. همچنین اجازه می‌دهد تا آنزیم‌ها در طول واکنش در یک محل ثابت باقی بماند و پس از آن آن‌ها به راحتی از محصولات جدا می‌شوند و ممکن است مجدداً مورد استفاده قرار گیرند - فرایند بسیار کارآمد و بنابراین واکنش‌های کاتالیز شده به وسیله آنزیم‌ها می‌توانند به‌طور گسترده‌ای در صنایع استفاده
می‌توانند به‌طور گسترده‌ای در صنایع استفاده شوند. یک جایگزین برای تثبیت شدن آنزیم، تثبیت کامل سلول است. - فرآیندی بسیار کارآمدتر و به‌طور گسترده در صنعت برای واکنش‌های آنزیم اصلاح شده، آنزیمی است، با تحرک محدود، متصل به یک ماده بی اثر و نامحلول - مانند آلژینات کلسیم (که از واکنش مخلوطی از محلول آلژینات سدیم و محلول آنزیم با کلرید کلسیم تولید می‌شود). این می‌تواند مقاومت بیشتری در برابر تغییرات در شرایطی مانند pH یا دما ایجاد کند. همچنین به آنزیم‌ها اجازه می‌دهد در سرتاسر واکنش در جای خود نگه داشته شوند، پس
در سرتاسر واکنش در جای خود نگه داشته شوند، پس از آن به راحتی از محصولات کاتالیزور آنزیمی استفاده می‌شود. جایگزینی برای بیحرکتی آنزیم، بیحرکتی سلول کامل است. آنزیم‌های تثبیت‌شده به راحتی قابل استفاده هستند، به سادگی از محصولاتشان جدا می‌شوند و می‌توانند مجدداً مورد استفاده قرار گیرند. آنزیم‌ها کاتالیزورهای زیستی هستند که بدون تغییر مداوم، تلف شدن یا از دست دادن تعادل واکنش‌های شیمیایی، نقش اساسی در افزایش واکنش‌های شیمیایی در سلول‌ها دارند. اگرچه ویژگی‌های آنزیم‌ها بسیار منحصر به فرد است، اما کاربرد آنها در
بسیار منحصر به فرد است، اما کاربرد آنها در صنعت به دلیل عدم قابلیت استفاده مجدد، پایداری و هزینه بالای تولید محدود است. آنزیم‌های بی حرکت دارای چندین مزیت نسبت به آنزیم‌های موجود در محلول هستند، از جمله: آنزیم‌های تثبیت‌شده در فرآیندهای صنعتی مختلف استفاده می‌شوند و کاربردهای مهمی در محصولات بیوتکنولوژی مانند کروماتوگرافی بیوافینیتی و حسگرهای زیستی دارند. آنها را می‌توان از طریق تکنیک‌های مختلف از جمله اتصال کووالانسی، کپسوله سازی، گیر افتادن و جذب به تکیه گاه متصل کرد. برخی از خواص آنزیم‌های تثبیت‌شده،
گاه متصل کرد. برخی از خواص آنزیم‌های تثبیت‌شده، مانند فعالیت کاتالیزوری یا پایداری حرارتی، ممکن است به دلیل فرایند بی‌حرکتی تغییر کند که می‌تواند برای کاربردهای خاص مورد استفاده قرار گیرد. به‌طور خلاصه، آنزیم‌های تثبیت شده آنزیم‌هایی هستند که به‌طور فیزیکی محدود شده و به یک ماده بی اثر متصل می‌شوند، مقاومت بیشتری در برابر تغییرات محیطی ایجاد می‌کنند و امکان حذف آسان از مخلوط واکنش را فراهم می‌کنند. آنها کاربردهای مختلفی در فرآیندهای صنعتی و محصولات بیوتکنولوژی دارند و مزایایی مانند راحتی اقتصادی، پایداری
دارند و مزایایی مانند راحتی اقتصادی، پایداری بالاتر و سهولت استفاده را ارائه می‌دهند. تاریخچه. تاریخچه تثبیت آنزیم به اوایل قرن بیستم بازمی‌گردد. اولین مشاهدات علمی که منجر به کشف آنزیم‌های بی حرکت شد در سال ۱۹۱۶ انجام شد، زمانی که نشان داد اینورتاز) آنزیمی که باعث تجزیه ساکاروز به گلوکز و فروکتوز می‌شود) هنگام جذب روی سطح جامد همان فعالیتی را نشان می‌دهد که وقتی به‌طور یکنواخت در سراسر محلول توزیع می‌شود. اولین آنزیم تثبیت شده مصنوعی در دهه ۱۹۵۰ ساخته شد که نشان دهنده آغاز عصر فناوری آنزیم بی حرکت است. در
نشان دهنده آغاز عصر فناوری آنزیم بی حرکت است. در طول دهه‌های ۱۹۵۰ و ۱۹۶۰، روش‌های کووالانسی مختلفی برای تثبیت آنزیم‌ها توسعه یافت و از آن زمان، تکنیک‌های مختلفی به‌طور مداوم برای بی‌حرکت کردن آنزیم‌ها به کار گرفته شده‌است که منجر به توسعه بیش از ۵۰۰۰ مقاله در این زمینه شد. تاریخچه تثبیت آنزیم با توسعه مداوم تکنیک‌هایی برای آوردن آنزیم‌ها به حالت بی حرکت مشخص می‌شود، با تمرکز بر حفظ ساختار بومی و ترکیب آنزیم‌ها برای حفظ فعالیت کاتالیزوری آنها. تاریخچه تثبیت آنزیم گواهی بر تکامل مداوم تکنیک‌ها و علاقه
تثبیت آنزیم گواهی بر تکامل مداوم تکنیک‌ها و علاقه روزافزون به این زمینه است، با تمرکز بر افزایش قابلیت استفاده مجدد، پایداری و مقرون به صرفه بودن آنزیم‌های تثبیت شده برای کاربردهای صنعتی و بیوتکنولوژیکی. ملاحظات. قبل از انجام هر نوع تکنیک بیحرکتی باید چند فاکتور را در نظر داشت. درک اثرات شیمیایی و فیزیکی روی آنزیم پس از بیحرکتی ضروری است. پایداری آنزیم و ویژگی‌های جنبشی را می‌توان به دلیل تغییرات در شرایط ریزمحیط آنزیم پس از به دام افتادن، اتصال مواد پشتیبانی کننده یا محصولات اعمال آنزیمی تغییر داد. علاوه
کننده یا محصولات اعمال آنزیمی تغییر داد. علاوه بر این، حفظ ساختار سوم آنزیم قبل از بیحرکتی برای داشتن یک آنزیم عملکردی مهم است. به‌طور مشابه، یکی دیگر از مکان‌های حیاتی برای عملکرد یک آنزیم، سایت فعال است، که همچنین باید در زمانی که آنزیم به یک سطح برای بی حرکتی متصل می‌شود، حفظ شود، داشتن یک روش انتخابی برای اتصال سطح / ماده به آن ضروری است. به یک آنزیم بی حرکت، اما ناکارآمد ختم نمی‌شود. در نتیجه، سه عامل اساسی برای تولید آنزیم‌های بی‌حرکتی وجود دارد: بی‌حرکتی از انتخاب، شرایط و روش‌های بی‌حرکتی پشتیبانی
از انتخاب، شرایط و روش‌های بی‌حرکتی پشتیبانی می‌کند. پشتیبانی از انتخاب برای اینکه یک ماده پشتیبانی ایده‌آل باشد، باید آبدوست، نسبت به آنزیم‌ها بی اثر، زیست سازگار، مقاوم در برابر حملات میکروبی و فشرده سازی باشد و باید مقرون به صرفه باشد. مواد پشتیبان می‌توانند آلی یا معدنی، مصنوعی یا طبیعی (بسته به ترکیب) باشند، زیرا در انتها از انواع بیومتریال هستند. هیچ نوع جهانی از یک ماده پشتیبانی وجود ندارد که برای بی حرکت کردن همه آنزیم‌ها استفاده شود. با این حال، برخی از پشتیبانی‌های رایج مانند حامل‌های مبتنی بر
برخی از پشتیبانی‌های رایج مانند حامل‌های مبتنی بر سیلیس، رزین‌های اکریلیک، پلیمرهای مصنوعی، غشاهای فعال و رزین‌های تبادلی وجود دارد. یکی از سخت‌ترین فرایندها قبل از خود فرایند بی‌حرکتی، انتخاب مواد پشتیبانی است زیرا بر نوع آنزیم، واکنش محیط، سیاست ایمنی هیدرودینامیک و شرایط واکنش متکی است. از آنجایی که انواع مختلف ساپورت ویژگی‌ها و خواص فیزیکی و شیمیایی متفاوتی را ارائه می‌دهند که بر عملکرد آنزیم تأثیر می‌گذارد، مانند: آب دوستی / آب گریزی، شیمی سطح و اندازه منافذ. زمینه‌ها. زمینه ماده ای است که محبوس شدن
منافذ. زمینه‌ها. زمینه ماده ای است که محبوس شدن آنزیم را تسهیل می‌کند. یک ماتریس پشتیبان باید ویژگی‌های زیر را داشته باشد که در زیر برای بیحرکتی کارآمد بحث کرده‌ایم. ویژگی‌های ایده‌آل ماتریس ساپورت کننده: قدرت مکانیکی زیست سازگاری پایداری سکون قابلیت بازسازی سهولت مشتق سازی (تبدیل بستر به محصول) گسترش ویژگی آنزیمی کاهش در مهار محصول کاهش آلودگی میکروبی مقرون به صرفه طبقه‌بندی یک ماتریس بر اساس ترکیب شیمیایی، یک ماتریک پشتیبانی به‌طور کلی دو نوع است (حامل آلی و معدنی). روش‌ها. اصلی‌ترین روش‌های تثبیت
آلی و معدنی). روش‌ها. اصلی‌ترین روش‌های تثبیت آنزیمها عبارتند از: تثبیت از طریق جذب غیرکووالانسی، فعل و انفعالات یونی، اتصالات کووالانسی، اتصالات عرضی بین آنزیمها و به دام انداختن در یک ژل پلیمری یا کپسول می‌باشند. روش‌های تثبیت آنزیم شامل اتصال کووالانسی، کپسوله سازی، به دام افتادن و جذب می‌باشد. این تکنیک‌ها شامل اتصال آنزیم به یک تکیه گاه جامد است که امکان حفظ آن در یک منطقه مشخص از فضا را فراهم می‌کند و در عین حال فعالیت کاتالیزوری خود را حفظ می‌کند. هر روشی مزایا و معایب خاص خود را دارد و انتخاب روش
روشی مزایا و معایب خاص خود را دارد و انتخاب روش به نیازهای خاص کاربرد بستگی دارد. اتصال کووالانسی شامل تشکیل یک پیوند کووالانسی بین آنزیم و تکیه گاه است که یک اتصال قوی و پایدار ایجاد می‌کند. روش‌های کپسوله‌سازی و گیر افتادن شامل محصور کردن آنزیم در یک ماتریس پلیمری است، در حالی که جذب به غیر متکی است. اتصال کووالانسی آنزیم به ماده پشتیبانی این روش‌های بی‌حرکتی به‌طور گسترده در کاربردهای مختلف صنعتی مورد استفاده قرار گرفته‌اند و مزایایی مانند افزایش پایداری، قابلیت استفاده مجدد و سهولت جداسازی از مخلوط
قابلیت استفاده مجدد و سهولت جداسازی از مخلوط واکنش را ارائه می‌کنند. فیزیکی جذب یک روش ساده برای تثبیت برگشت‌پذیر، که شامل جذب آنزیم‌ها یا اتصال فیزیکی به یک ماده حمایتی می‌شود. جذب می‌تواند از طریق نیروهای غیر اختصاصی ضعیف، مانند واندروال، پیوندهای هیدروژنی، و برهمکنش‌های آبگریز صورت گیرد، در حالی که در پیوند یونی، آنزیم‌ها از طریق پیوندهای نمکی متصل می‌شوند. جذب روی شیشه، دانه‌های آلژینات یا ماتریکس: آنزیم به قسمت بیرونی یک ماده بی اثر متصل می‌شود. به‌طور کلی، این روش در بین روش‌هایی که در اینجا ذکر
کلی، این روش در بین روش‌هایی که در اینجا ذکر شده‌است کندترین است. از آنجایی که جذب یک واکنش شیمیایی نیست، محل فعال آنزیم بی حرکت ممکن است توسط ماتریکس یا مهره مسدود شود و فعالیت آنزیم را تا حد زیادی کاهش دهد. به دام افتادن این یک تکنیک بی‌حرکتی فیزیکی غیرقابل برگشت است که می‌تواند به عنوان محدودیت فیزیکی آنزیم در یک منطقه/فضای مشخص در نظر گرفته شود. می‌توان از آن برای افزایش پایداری مکانیکی استفاده کرد و همچنین می‌تواند برای کاهش رویدادهای شستشوی آنزیم‌ها استفاده شود. از آنجایی که آنزیم در این فرایند از
استفاده شود. از آنجایی که آنزیم در این فرایند از نظر شیمیایی با پلیمر/مواد الیاف/شبکه پشتیبانی نمی‌کند، با گذشت زمان از دناتوره شدن محافظت می‌شود. اساساً، آنزیم در دانه‌های نامحلول یا میکروسفرها مانند دانه‌های آلژینات کلسیم به دام می‌افتد. با این حال، این مواد نامحلول مانع ورود بستر، و خروج محصولات می‌شود. شیمیایی پیوند متقابل پیوند متقاطع: روش غیرقابل برگشت دیگری است که برای اتصال مولکول‌های آنزیم به مواد پشتیبانی نیاز ندارد. در این روش، مولکول‌های آنزیم‌ها به صورت کووالانسی به یکدیگر متصل می‌شوند تا
به صورت کووالانسی به یکدیگر متصل می‌شوند تا ماتریکسی متشکل از تقریباً تنها آنزیم ایجاد کنند. این واکنش تضمین می‌کند که محل اتصال، محل فعال آنزیم را پوشش نمی‌دهد، فعالیت آنزیم تنها تحت تأثیر بی حرکتی قرار می‌گیرد. با این حال، انعطاف‌ناپذیری پیوندهای کووالانسی از خواص خود ترمیمی که توسط تک‌لایه‌های خودآرایش شده با شیمی‌جذب به نمایش گذاشته می‌شود، جلوگیری می‌کند. استفاده از یک مولکول فاصله دهنده مانند پلی (اتیلن گلیکول) در این مورد به کاهش مانع فضایی توسط بستر کمک می‌کند. پیوند کووالانسی آنزیم به صورت
بستر کمک می‌کند. پیوند کووالانسی آنزیم به صورت کووالانسی به یک تکیه گاه نامحلول (مانند سیلیکاژل یا دانه‌های پلیمری ماکرو متخلخل با گروه‌های اپوکسید) متصل می‌شود. این رویکرد قوی‌ترین برهمکنش آنزیم/پشتیبانی و بنابراین کمترین نشت پروتئین را در طول کاتالیز فراهم می‌کند. فعالیت آنزیم که به صورت کووالانسی متصل می‌شود به عوامل مختلفی از جمله: شکل و اندازه ماده حامل، نوع روش جفت شدن، ترکیب و شرایط خاص جفت شدن مواد حامل بستگی دارد. اتصال برچسب میل ترکیبی: یک روش تثبیت‌سازی است که روش‌های فیزیکی و شیمیایی را ترکیب
است که روش‌های فیزیکی و شیمیایی را ترکیب می‌کند که در آن آنزیم‌ها ممکن است به یک سطح تثبیت شوند، به عنوان مثال. در یک ماده متخلخل، با استفاده از برچسب‌های پروتئین غیر کووالانسی یا کووالانسی. این فناوری برای اهداف خالص سازی پروتئین ایجاد شده‌است. این تکنیک به‌طور کلی قابل استفاده است و می‌تواند بدون خالص سازی آنزیمی قبلی و در نتیجه یک آماده‌سازی خالص انجام شود. شیشه متخلخل و مشتقات آن استفاده می‌شود، جایی که سطح متخلخل را می‌توان از نظر آبگریزی سازگار کرد تا با آنزیم مورد نظر مطابقت داشته باشد. توزیع تصادفی
با آنزیم مورد نظر مطابقت داشته باشد. توزیع تصادفی در مقابل توزیع جهت دار آنزیم‌های متعددی با اهمیت بیوتکنولوژیکی بر روی پایه‌های مختلف (غیر آلی، آلی، کامپوزیت و نانومواد) از طریق اتصال چند نقطه‌ای تصادفی تثبیت شده‌اند. با این حال، تثبیت از طریق اصلاح تصادفی شیمیایی منجر به یک جمعیت پروتئین ناهمگن می‌شود که در آن بیش از یک زنجیره جانبی (آمینو، کربوکسیل، تیول و غیره) موجود در پروتئین‌ها با پشتیبانی با کاهش بالقوه در فعالیت به دلیل محدودیت دسترسی سوبسترا به محل فعال مرتبط هستند. در مقابل، در تثبیت آنزیم به
محل فعال مرتبط هستند. در مقابل، در تثبیت آنزیم به سمت سایت، پشتیبانی می‌تواند به یک اسید آمینه خاص (معمولاً انتهای N یا C) در یک مولکول پروتئین دور از محل فعال مرتبط شود. به این ترتیب حداکثر فعالیت آنزیم به دلیل دسترسی آزاد سوبسترا به محل فعال حفظ می‌شود. این استراتژی‌ها عمدتاً شیمیایی هستند، اما ممکن است به روش‌های ژنتیکی و آنزیمی برای تولید گروه‌های عاملی (که در پروتئین وجود ندارند) روی آنزیم و ساپورت نیاز داشته باشند. انتخاب روش SDCM به عوامل زیادی بستگی دارد، مانند نوع آنزیم (همولوگ سایکروفیلیک کمتر یا
دارد، مانند نوع آنزیم (همولوگ سایکروفیلیک کمتر یا پایدارتر گرمادوست)، پایداری pH آنزیم، در دسترس بودن انتهای N یا C به معرف، عدم تداخل پایانه آنزیم با فعالیت آنزیم، نوع باقی مانده اسید آمینه کاتالیزوری، در دسترس بودن، قیمت و سهولت آماده‌سازی معرف‌ها. به عنوان مثال، تولید عملکردهای قابل کلیک مکمل (آلکین و آزید) بر روی ساپورت و آنزیم یکی از راحت‌ترین راه‌ها برای بی‌حرکت کردن آنزیم‌ها از طریق اصلاحات شیمیایی جهت‌دار مکان است. کاربردها. آنزیم اصلاح‌شده (تثبیت آنزیم) در مقیاس آزمایشگاهی می‌تواند در صنایع مختلفی
در مقیاس آزمایشگاهی می‌تواند در صنایع مختلفی مانند صنایع غذایی، کشاورزی، تولید کاغذ و … کاربرد داشته باشد. آنزیم به کاتالیستی گفته می‌شود که سرعت فرایندهای زیستی را افزایش می‌دهد. مهندسی آنزیم در واقع اصلاح آنزیم‌هاست به نحوی که در عملکرد آن بهبود حاصل شود. یکی از خصوصیات آنزیم‌ها عمر کوتاه آن‌هاست که می‌توان با اصلاح آن یا به عبارتی با مهندسی آنزیم بر این عیب غلبه کرد. در سال‌های گذشته از مواد گوناگونی از جمله ذرات مغناطیسی، مواد پلیمری و نانولوله‌های کربنی جهت مهندسی آنزیم و افزایش کارایی آن‌ها استفاده
جهت مهندسی آنزیم و افزایش کارایی آن‌ها استفاده شده‌است. استفاده تجاری. آنزیم‌های تثبیت شده برای استفاده تجاری بسیار مهم هستند، زیرا مقرون به صرفه هستند همچنین در واکنشی که استفاده می‌شوند با توجه به ویژگی‌های آنزیم فواید بسیاری را در پی خواهند داشت که عبارتند از: آنزیم‌های تثبیت شده کاربردهای مهمی دارند زیرا هزینه‌ها را کاهش می‌دهند و نتیجه واکنشی را که کاتالیز می‌کنند بهبود می‌بخشند. مزایا عبارتند از: راحتی مقادیر ناچیز پروتئین در واکنش حل می‌شود، بنابراین کار می‌تواند بسیار آسان‌تر باشد. پس از تکمیل،
کار می‌تواند بسیار آسان‌تر باشد. پس از تکمیل، مخلوط‌های واکنش معمولاً فقط حاوی حلال و محصولات واکنش هستند. اقتصاد آنزیم بی حرکت به راحتی از واکنش حذف می‌شود و بازیافت بیوکاتالیست را آسان می‌کند. این امر به ویژه در فرآیندهایی مانند تولید شیر بدون لاکتوز مفید است، زیرا شیر را می‌توان از ظرفی تخلیه کرد و آنزیم (لاکتاز) را برای دسته بعدی آماده کرد. ثبات آنزیم‌های تثبیت شده معمولاً پایداری حرارتی و عملیاتی بیشتری نسبت به شکل محلول آنزیم دارند. در گذشته، پودرهای شستشوی بیولوژیکی و مواد شوینده حاوی بسیاری از
شستشوی بیولوژیکی و مواد شوینده حاوی بسیاری از پروتئازها و لیپازها بودند که کثیفی را از بین می‌بردند. با این حال، هنگامی که محصولات پاک کننده با پوست انسان تماس می‌گیرند، واکنش‌های آلرژیک ایجاد می‌کنند. به همین دلیل است که تثبیت آنزیم‌ها برای بسیاری از زمینه‌های کاربردی مهم است. آنزیم‌های تثبیت شده در کاربردهای مختلفی از جمله صنایع غذایی، شیمیایی، دارویی و پزشکی استفاده می‌شوند. به عنوان مثال، در صنایع غذایی، آنزیم‌های بی حرکت برای تولید انواع مختلفی از شیرین کننده‌های بدون کالری استفاده می‌شود، به عنوان
کننده‌های بدون کالری استفاده می‌شود، به عنوان مثال آلولوز یک اپیمر از فروکتوز است که از نظر ساختاری متفاوت است و در نتیجه در هنگام بلع توسط بدن انسان قابل جذب نیست. نمونه دیگری از شیرین کننده‌های مبتنی بر آنزیم بی حرکت عبارتند از: تاگاتوز (بتا-گالاکتوزیداز بی حرکت). در صنایع شیمیایی (آرایشی و بهداشتی) نیز از آنزیم‌های تثبیت شده برای تولید استرهای نرم‌کننده با استفاده از آنزیم بی حرکت CalB استفاده می‌شود. اولین شرکتی که از چنین روشی استفاده کرد شرکت Evonik در سال ۲۰۰۰ است. آنزیم Lipase-CalB در حالت تثبیت
در سال ۲۰۰۰ است. آنزیم Lipase-CalB در حالت تثبیت شده در واقع در سایر کاربردهای دارویی برای تولید Odanacatib و Sofosbuvir استفاده می‌شود. در گذشته، پودرهای شستشوی بیولوژیکی و مواد شوینده حاوی مقدار زیادی پروتئازها و لیپازها بودند که آلودگی را از بین می‌برد. با این حال، هنگامی که محصولات تمیزکننده با پوست انسان تماس برقرار می‌کرد، باعث به وجود آمدن واکنش‌های آلرژیک می‌شدند. به همین دلیل تثبیت آنزیم علاوه بر مزایای اقتصادی تا این اندازه حائز اهمیت شده‌است. تثبیت آنزیم. راه‌های مختلفی وجود دارد که می‌توان
تثبیت آنزیم. راه‌های مختلفی وجود دارد که می‌توان آنزیم را تثبیت کرد: تثبیت یک بستر برای واکنشهای آنزیمی. یکی دیگر از کاربردهای وسیع تثبیت کردن این است که واکنش‌های آنزیمی بر روی یک بستر تثبیت شده روی دهد. این روش تجزیه و تحلیل فعالیت‌های آنزیمی را تسهیل می‌کند و عملکردهای آنزیم‌ها را بر روی دیواره‌های سلولی تقلید می‌کند.
تالاب اِزگِن که به تالاب قارون نیز شناخته می‌شود، یکی از تالاب‌های استان لرستان است که در دامنه کوه پریز و کوه قارون در ۲۵ کیلومتری شهر دورود قرار گرفته‌است. این تالاب فصلی است و عموماً تا اواخر بهار آب دارد و پس از آن خشک می‌شود. این تالاب از طریق جمع شدن آب باران یا ذوب شدن برف‌ها در دامنه کوه قارون شکل گرفته و چشم‌انداز زیبایی را به‌وجود آورده‌است. بهترین زمان بازدید از این تالاب اوایل فروردین تا اوایل خرداد است و پس از آن تالاب ازگن خشک می‌شود. به خاطر آب زلال و شیرین این تالاب، در فصل بهار اسب‌های وحشی
زلال و شیرین این تالاب، در فصل بهار اسب‌های وحشی به این تالاب جذب می‌شوند و زیبایی تالاب با حضورشان هزاران برابر می‌شود. مسیر دسترسی به تالاب از طریق راه آهن در ایستگاه چم چید و همچنین جاده پیر عبدالله است.
استلار در سال ۲۰۱۴ و با ماهیتی تقریباً مشابه با ریپل متولد شد. استلار را در واقع می‌توان شاخه یا فورک ریپل دانست. جد مک کالب، بنیانگذار ارشد ریپل با چند نفر از توسعه دهندگان بر سر مسائلی اختلاف نظر داشت که باعث شد در نهایت جد مک کالب ریپل را رها و روی استلار کار کند. در حالی که ریپل به ارائه راه حل برای انتقال بین بانک‌های سراسر جهان متمرکز است، استلار قصد تسهیل پرداخت‌های بین افراد را در سراسر جهان دارد. اما تقریباً شیوه کار هر دو یکی است. لومن (XLM)، واحد ارز استفاده شده در شبکه استلار است و ۱۰۰ میلیارد
ارز استفاده شده در شبکه استلار است و ۱۰۰ میلیارد از آن ایجاد شده‌است که به مرور و به صورت خودکار به بازار عرضه می‌شود. هر تراکنش در شبکه استلار فقط ۰٫۰۰۰۱ کارمزد دارد و کمتر از ۶ ثانیه انجام می‌شود. در سایت رسمی، استلار خود را یک زیربنای پرداخت متن باز و توزیع شده معرفی می‌کند. پروتکل آن‌ها با استفاده از پرداخت‌های برون مرزی، امکان تبادل با ارزهای سنتی و با تبدیل خودکار را بین مردم سراسر جهان فراهم می‌کند. شبکه استلار غیرمتمرکز است اما مانند ریپل و برخلاف بیت کوین روی بلاک چین فعالیت نمی‌کند. ارز شبکه
بیت کوین روی بلاک چین فعالیت نمی‌کند. ارز شبکه استلار یا همان لومن قابل استخراج نیست و توسط شرکت مقدار مشخصی ایجاد شده‌است. به جز استفاده به عنوان ارز دیجیتال با کارمزد کم و سرعت بالا، استلار فراتر از یک ارز دیجیتال است. سازمان‌هایی مانند بانک و سیستم‌های مالی که اصطلاحاً در شبکه به آن انکر (Anchors) گفته می‌شود در شبکه ارتباطات را بررسی می‌کنند. انکرها نهادهای قابل اعتمادی هستند که نقش پل‌های ارتباطی را در شبکه استلار را ایفا می‌کند؛ مثلاً شما در آمریکا و دوست شما در فرانسه است و از شما درخواست پرداخت ۱۰۰
شما در فرانسه است و از شما درخواست پرداخت ۱۰۰ یورو می‌کند. شما می‌توانید از شبکه استلار استفاده کنید و معادل دلاری را برای دوستتان بفرستید. این پول در بانک فرانسه کاملاً خودکار تبدیل به یورو خواهد شد و به دست دوستتان خواهد رسید. پس استلار می‌تواند مانند بقیه ارزهای دیجیتال در ولت‌ها جابه‌جا شود یا از شبکه آن برای پرداخت‌های ارزی دیگر استفاده شود. بنیان‌گذار شبکه استلار. بنیان‌گذار استلار فردی به نام مک کالب است که به دلیل مشکلاتی که با گروه ریپل پیدا کرده بود، آنجا را ترک کرد. با وجود تشابهات ساختاری
بود، آنجا را ترک کرد. با وجود تشابهات ساختاری استلار با ریپل تفاوت‌هایی میان این دو وجود دارد. برای نمونه، برخلاف ریپل شما برای عضویت در استلار نیازی به تأیید هویت ندارید و البته استلار بیشتر در میان افراد و عموم استفاده می‌شود. از طرفی استلار یک شرکت غیرانتفاعی و معاف از مالیات است. رمزارز استلار. شبکه استلار ارزی به‌نام لومن (XLM) دارد که برای پرداخت کارمزدها از آن استفاده می‌شود. پرداخت در استلار از کارمزد بسیار پایینی (XLM 0.00001) برخوردار است که در مقایسه با بیت کوین هزینه‌ای ندارد. برطبق قانونی که
با بیت کوین هزینه‌ای ندارد. برطبق قانونی که در استلار وجود دارد هر کاربر باید حداقل یک لومن (XLM) در حساب خود داشته باشد تا بتواند از خدمات استفاده کند (بر خلاف ریپل که نیاز به 20 XRP می‌باشد). علاوه بر این، پلتفرم استلار از سطح امنیت بالایی نیز برخوردار است. سرعت تراکنش در شبکه استلار بین ۳ تا ۵ ثانیه می‌باشد و این شبکه توانایی پردازش ۱۰۰۰۰ تراکنش بر ثانیه را دارد. رمز ارزهای XLM جدید هر ساله با نرخ یک درصد به شبکه استلار اضافه می‌شوند. سازوکار عرضه به صورت هفتگی محاسبه و اجرا شده و استخر عرضه، رمز ارزهای