payamvha/North_RAG huggingface dataset:
بین‌المللی، به ۳ واحد استراتژیک تقسیم می‌شود: شعبه‌های مرکزی. بی‌ان‌پی پاریبا دارای ۴ شعبه اصلی است، که شامل یک شعبه مرکزی و ۳ شعبه بین‌المللی می‌باشد: سایر شعبه‌های بین‌المللی این بانک نیز در کشورهای ایالات متحده، لهستان، ترکیه، اوکراین و آفریقای شمالی قرار دارند. بی‌ان‌پی پاریبا همچنین دارای سرمایه‌گذاری عمده و زیربنایی در شهرهای نیویورک، لندن، هنگ کنگ و سنگاپور می‌باشد. گلوبال ای‌تی‌ام. بی‌ان‌پی پاریبا عضو شبکه بانکی بین‌المللی بنام گلوبال ای‌تی‌ام آلیانس می‌باشد. این شبکه در عمل مجموعه‌ای از دستگاه‌های
می‌باشد. این شبکه در عمل مجموعه‌ای از دستگاه‌های خودپرداز است، که از بانک‌های بارکلیز؛ بریتانیا، بنک آو آمریکا؛ ایالات متحده آمریکا، بانک سازندگی چین؛ چین، دویچه بانک؛ آلمان، اسکوشیابانک؛ کانادا، وستپک؛ استرالیا، گروه سانتاندر، اسپانیا و سانتاندر مکزیک؛ مکزیک تشکیل می‌شود. سهام‌داران. سهام‌داران اصلی بانک بی‌ان‌پی پاریبا و میزان مالکیت هر یک در جودل زیر آمده است. باقیمانده سهام این بانک نیز در مالکیت خصوصی یا عمومی می‌باشد: برنارد میداف. در جریان سقوط بازارهای مالی در سال ۲۰۰۸ و در پی آشکار شدن بحران مالی
مالی در سال ۲۰۰۸ و در پی آشکار شدن بحران مالی ۲۰۱۲–۲۰۰۷، زمانی که تعدادی از مشتریان یکی از شرکت‌های سرمایه‌گذاری وال استریت؛ بنام شرکت میداف اینوستمنت سکیوریتیز تصمیم گرفتند، اصل سرمایه خود را دریافت کنند، کلاهبرداری برنارد میداف برملا شد و در پی آن، کمیسیون بورس و اوراق بهادار آمریکا میزان این کلاهبرداری را بالغ بر ۵۰ میلیارد دلار اعلام کرد. این بزرگترین کلاهبرداری مالی در تاریخ اقتصاد جهان بود، که توسط تنها یک نفر انجام می‌شد. میداف در دسامبر ۲۰۰۸ توسط اف‌بی‌آی دستگیر و مورد بازجویی قرار گرفت. از جمله
اف‌بی‌آی دستگیر و مورد بازجویی قرار گرفت. از جمله مشتریانش، چند بانک مانند نتیکسیز و سوسیته ژنرال بودند، که به خاطر نداشتن نقدینگی، تا مرز ورشکستگی پیش رفتند. در این میان بانک بی‌ان‌پی پاریبا نیز در حدود ۴۷۵ میلیون دلار، در اجرای ترفند پونزی میداف، از دست داد. جریمه. این بانک در ژوئن ۲۰۱۴ به‌علت نقض تحریم‌های ایالات متحده علیه ایران، کوبا و سودان، در مجموع ۸٫۹ میلیارد دلار جریمه شد.
حق‌العمل‌کار کسی است که به اسم خود ولی به حساب و دستور دیگری معاملاتی را کرده و در مقابل اجرتی دریافت می‌دارد. حق‌العمل‌کاری با وکالت و نمایندگی فرق دارد زیرا در وکالت و نمایندگی نماینده یا وکیل به نام موکل یا آمر خود عمل می‌کند ولی در حق‌العمل‌کاری اغلب حق‌العمل‌کار نام آمر را کتمان می‌کند و حتی طرف معامله نمی‌داند که معامله برای کیست و فقط حق‌العمل‌کار را در مقابل خود می‌شناسد. تفاوت حق‌العمل‌کار و دلال. حق‌العمل‌کار و دلال هر دو واسطهٔ انجام معاملات هستند اما بین عمل دلال و حق‌العمل‌کار فرق بسیار موجود
اما بین عمل دلال و حق‌العمل‌کار فرق بسیار موجود است. دلال جز معرفی طرفین معامله به یکدیگر وظیفه‌ای ندارد و جز با اجازهٔ مخصوص نمی‌تواند نمایندگی یکی از طرفین را عهده‌دار باشد یا آن‌که طرف معامله قرار بگیرد و دلال هیچ‌گونه تعهدی نسب به اجرای معامله ندارد. و همچنین حُسن انجام تعهدات طرفین. با انجام معامله عمل دلال پایان می‌یابد درصورتی‌که حق‌العمل‌کار طرف معامله بوده و مسئول انجام تعهداتی است که به‌نام خود کرده‌است. تعهدات آمر و حق‌العمل‌کار. در مقابل آمر نیز مسئول است که حاصل معامله را به او واگذار کند.
نیز مسئول است که حاصل معامله را به او واگذار کند. حق‌العمل‌کار دو تعهد مستقیم دارد یکی نسبت به طرف مقابل معامله و دیگر مقابل آمر که باید انجام معامله را به اطلاع او برساند و حاصل معامله را در اختیار او بگذارد. حق‌العمل‌کار فوایدی نیز دارد از جمله این‌که تاجر خارجی که به وضع محل در کشورهای دیگر آشنایی ندارد می‌تواند به این ترتیب معاملات خود را توسط تاجری که در محل مستقر است و بصیرت کافی دارد انجام دهد. وظایف حق‌العمل‌کار عبارت‌اند از: دستورهای آمر بر دو نوع است یکی دستورهای آمرانه و اجباری و دیگری دستورهای
است یکی دستورهای آمرانه و اجباری و دیگری دستورهای اختیاری. حق‌العمل‌کار باید آمر را از جریان اقدامات خود آگاه کند زیرا قیمت اجناس همیشه ثابت نیست و ممکن است افزایش یا کاهش یابد و در مواردی که قیمت جنس افزایش یابد اگر حق‌العمل‌کار فوراً معامله را اطلاع نداده باشد وسوسه خواهد شد که معامله را برای خود نگاه دارد درصورتی‌که اگر انجام معامله را فوراً اطلاع دهد دیگر نمی‌تواند معامله را برای خود نگاه دارد. حق‌العمل‌کار موظف به بیمه نمودن اجناس معامله نیست مگر این‌که آمر دستور داده باشد. اگر بیم فساد سریع
مگر این‌که آمر دستور داده باشد. اگر بیم فساد سریع مال‌التجاره‌ای رود که نزد حق‌العمل‌کار برای فروش ارسال شده، حق‌العمل‌کار می‌تواند و حتی در صورتی که منافع آمر ایجاب کند مکلف است مال‌التجاره را با اطلاع مدعی‌العموم محلی که مال‌التجاره در آنجا است یا نمایندهٔ او به فروش برساند. = طرف معامله قرار گرفتن حق‌العمل‌کار = طرف معامله قرارگرفتن حق‌العمل‌کار یعنی آن‌که اگر مالی را که مأمور به فروش بوده خودش بخرد و مالی را که مأمور به خرید بوده، خودش به آمر بفروشد و در مقابل آمر مسئول اجرای تعهدات قرار گیرد. معامله
در مقابل آمر مسئول اجرای تعهدات قرار گیرد. معامله با خود: طبق مادهٔ ۳۷۳ قانون تجارت ایران، برای انجام معامله با خود، باید ۳ شرط زیر وجود داشته باشد: به موجب ماده ۳۷۴ قانون تجارت ایران، حق‌العمل‌کار پس از معامله با خود نیز حق دریافت مخارج و حق‌العمل را خواهد داشت.*درصورتی‌که معامله، مظنهٔ بورسی یا بازاری نداشته باشد، حق‌العمل‌کار نمی‌تواند معامله با خود انجام دهد مگر با رضایت آمر.
پامیدرونات رده درمانی:مهارکننده استئوپورز ،بیس فسفوناتها اشکال دارویی: آمپول موارد مصرف. پیشگیری از استئوپورز، بیماری پاژه، درمان استئوپروز بعد از یائسگی، پیشگیری و درمان استئوپروز ناشی از مصرف کورتیکواستروئیدها، افزایش کلسیم خون (هیپرکلسمی) متوسط تا شدید ناشی از بدخیمی‌هایی مانند میلوم مولتیپل مکانیسم اثر. اثر بیس فسفونات‌ها به صورت مهار کردن فعالیت دسته‌ای از سلول‌ها به نام استئوکلاست است که در درون استخوان‌ها قرار دارشته و وظیفه آن‌ها جذب مواد معدنی استخوان است. عوارض جانبی. اعصاب مرکزی: خستگی، تب، درد
است. عوارض جانبی. اعصاب مرکزی: خستگی، تب، درد عمومی، سردرد، تشنج، خواب آلودگی؛ قلبی-عروقی: فیبریلاسیون دهلیزی، افزایش فشار خون، سنکوپ، تاکی کاردی؛ دستگاه گوارش: درد شکم، بی اشتهایی، یبوست، خون ریزی گوارشی، تهوع، استفراغ؛ ادراری-تناسلی: نارسایی کلیه؛ خون: آنمی، لکوپنی، ترومبوسیتوپنی؛ متابولیک: هیپو کلسمی، هیپوکالمی، هیپومنیزمی، هیپوفسفاتی؛ پوست: واکنش در محل تزریق؛ عضلانی-اسکلتی: درد استخوان، استئونکروز فک.
پانکراتین رده درمانی:جایگزینی آنزیمهای لوزالمعده اشکال دارویی: قرص موارد مصرف. پانکراتین به عنوان مکمل آنزیم‌های لوزالمعده برای هضم چربی‌ها و کربوهیدرات‌ها، یعنی کمک به هضم غذا در اشخاص پیر، ناتوان یا مبتلا به سوءهاضمه به علت کم‌کاری پانکراس مانند التهاب لوزالمعده (پانکراتیت)، بیماری فیبروکیستیک لوزالمعده، برداشتن لوزالمعده و انسداد مجرا به علت سرطان لوزالمعده استفاده می‌شود. همچنین این دارو در درمان استئاتوره (مدفوع چرب) ناشی از برداشتن تمام یا قسمتی از معده یا روده نیز استفاده می‌گردد. مکانیسم اثر. اثر آن
یا روده نیز استفاده می‌گردد. مکانیسم اثر. اثر آن جایگزینی آنزیمهای لوزالمعده است. به علت وجود پروتئاز، آمیلاز و لیپاز دراین داروهضم چربی هاوپروتئین هاونشاسته درمجرای گوارش باسهولت بیشتری انجام می‌شود. عوارض جانبی. تحریک حلق و مری، ناراحتی معده، تهوع یا اسهال نکات قابل توصیه: 1. بهتر است اين دارو با غذا ميل شود. 2. از جويدن قرص ها بايد خودداري شود. 3. اثرات اين دارو با اسيد معده كاهش مي يابد. بنابراين بايد بعد از غذا مصرف شود. 4. در صورت بروز اسهال، درد شكمي و ناراحتي هاي ديگر گوارشي با پزشك مشورت گردد. 5.
و ناراحتي هاي ديگر گوارشي با پزشك مشورت گردد. 5. گرما يا غذاي داغ موجب غير فعال شدن دارو مي گردد. 6. در بيماران مبتلا به اختلال هاي مري يا در بيماراني كه قرص را در حالت خوابيده مصرف مي كنند براي كاهش احتمال باقيماندن قرص در مري، پس از مصرف قرص مقداري غذاي جامد مصرف كنند. تداخل دارویی: جذب فرآورده هاي خوراكي حاوي آهن، در صورت مصرف همزمان با اين دارو كاهش مي يابد. جستارهای وابسته. پانکراس
آمیلازها آنزیم‌هایی از گروه گلیکوزید هیدرولاز هستند که باعث تجزیهٔ زنجیره‌های کربوهیدرات‌ها مانند نشاسته می‌شوند. کارکردها. آمیلاز در بدن انسان در بزاق، آنزیم‌های لوزالمعده و روده باریک یافت می‌شود. این آنزیم باعث تجزیه زنجیره‌های پلی‌ساکارید مانند نشاسته به اجزای کوچک‌تر و دی‌ساکاریدهایی مانند مالتوز می‌شود و نقش مهمی در گوارش کربوهیدرات‌ها دارد. سایر بافت‌ها نیز تا حدودی فعالیت آمیلازی دارند مثل: تخمدان‌ها، روده باریک و بزرگ و ماهیچه‌های مخطط. آلفا آمیلاز موجود در بزاق، کمی از نشاسته را تبدیل می‌کند چون
موجود در بزاق، کمی از نشاسته را تبدیل می‌کند چون مدت توقف غذا در دهان ناچیز است ولی قسمت عمده فعالیت این آنزیم مربوط به آمیلاز لوزالمعده است. آمیلاز به‌طور طبیعی از سلول‌های آسینار پانکراس به مجرای پانکراس و سپس دوازدهه ترشح می‌گردد و در روده به تجزیه نشاسته کمک می‌کند. مقدمه و تعریف. آمیلاز آنزیمی است که به طور گسترده در بدن انسان و بسیاری از موجودات زنده یافت می‌شود. این آنزیم نقش کلیدی در تجزیه کربوهیدرات‌های پیچیده به قندهای ساده‌تر دارد. آمیلاز به دو شکل اصلی آلفا و بتا وجود دارد که آلفا-آمیلاز در بدن
اصلی آلفا و بتا وجود دارد که آلفا-آمیلاز در بدن انسان فعالیت دارد. آمیلازها جزء آنزیم‌های هیدرولاز محسوب می‌شوند که قادر به شکستن پیوندهای گلیکوزیدی در کربوهیدرات‌های پیچیده هستند. این آنزیم‌ها در طبیعت به وفور یافت می‌شوند و در صنایع غذایی نیز کاربردهای گسترده‌ای دارند. از نظر ساختار مولکولی، آمیلازها معمولاً پروتئین‌های تک زنجیره‌ای با وزن مولکولی بین 50 تا 60 کیلو دالتون هستند. ساختار سه‌بعدی این آنزیم‌ها شامل یک محل فعال است که به صورت خاصی برای شناسایی و شکستن پیوندهای گلیکوزیدی طراحی شده است. در
و شکستن پیوندهای گلیکوزیدی طراحی شده است. در تکامل موجودات زنده، آمیلازها از جمله اولین آنزیم‌هایی بودند که ظاهر شدند. این موضوع نشان‌دهنده اهمیت حیاتی آنها در متابولیسم انرژی است. جالب توجه است که ژن‌های کدکننده آمیلاز در انسان و سایر پستانداران شباهت زیادی به هم دارند. در صنعت، آمیلازها از منابع مختلفی مانند باکتری‌ها، قارچ‌ها و گیاهان استخراج می‌شوند. این آنزیم‌ها در تولید مواد غذایی، صنایع نساجی و حتی تولید سوخت‌های زیستی کاربرد دارند. محل‌های تولید و ترشح. آمیلاز در بدن انسان عمدتاً در سه محل اصلی
و ترشح. آمیلاز در بدن انسان عمدتاً در سه محل اصلی تولید می‌شود: ۱.غدد بزاقی: &lt;/br&gt; - عمدتاً در غدد بناگوشی (پاروتید)&lt;/br&gt; - شروع فرآیند هضم نشاسته در دهان&lt;/br&gt; - ترشح آن با تحریک چشایی و جویدن افزایش می‌یابد در غدد بزاقی، آمیلاز توسط سلول‌های آسینار ترشح می‌شود. این آنزیم در بزاق به صورت محلول وجود دارد و بلافاصله پس از مخلوط شدن با غذا فعالیت خود را آغاز می‌کند. ترشح آمیلاز بزاقی تحت کنترل سیستم عصبی خودمختار است. ۲.لوزالمعده (پانکراس):&lt;/br&gt; - تولید در سلول‌های آسینار&lt;/br&gt; -
- تولید در سلول‌های آسینار&lt;/br&gt; - ترشح به مجرای پانکراس و سپس دوازدهه&lt;/br&gt; - بخش عمده هضم نشاسته را بر عهده دارد آمیلاز پانکراسی به صورت پیش‌آنزیم ترشح می‌شود و در دوازدهه فعال می‌شود. این آنزیم در مقایسه با آمیلاز بزاقی مقاومت بیشتری در برابر pHهای بالاتر دارد و می‌تواند در محیط قلیایی‌تر روده کوچک به فعالیت خود ادامه دهد. ۳.روده باریک: &lt;/br&gt; - تولید در سلول‌های جدار روده&lt;/br&gt; - تکمیل فرآیند هضم کربوهیدرات‌ها سلول‌های ریزپرز دار روده کوچک نیز قادر به تولید آمیلاز هستند. این
دار روده کوچک نیز قادر به تولید آمیلاز هستند. این آنزیم‌ها معمولاً به صورت غشایی هستند و به هضم نهایی کربوهیدرات‌ها کمک می‌کنند. علاوه بر این، برخی از میکروارگانیسم‌های روده نیز توانایی تولید آمیلاز را دارند. این آنزیم‌ها در هضم فیبرهای غذایی و تولید اسیدهای چرب کوتاه زنجیر نقش دارند. علاوه بر دستگاه گوارش، برخی بافت‌های دیگر نیز فعالیت آمیلازی دارند: ۱.تخمدان‌ها:&lt;/br&gt; - نقش در متابولیسم گلیکوژن&lt;/br&gt; - ارتباط با چرخه قاعدگی در تخمدان‌ها، آمیلاز در متابولیسم گلیکوژن فولیکولار نقش دارد. سطح این
در متابولیسم گلیکوژن فولیکولار نقش دارد. سطح این آنزیم در طول چرخه قاعدگی تغییر می‌کند و ممکن است در کیفیت تخمک‌ها تأثیرگذار باشد. ۲.روده بزرگ:&lt;/br&gt; - فعالیت محدود&lt;/br&gt; - نقش در متابولیسم فیبرهای غذایی در روده بزرگ، آمیلاز عمدتاً توسط میکروفلورای روده تولید می‌شود. این آنزیم در تجزیه فیبرهای غذایی مقاوم به هضم نقش دارد و به تولید اسیدهای چرب کوتاه زنجیر کمک می‌کند. ۳.ماهیچه‌های مخطط:&lt;/br&gt; - متابولیسم گلیکوژن ذخیره شده&lt;/br&gt; - تأمین انرژی سریع آمیلاز عضلانی عمدتاً در متابولیسم گلیکوژن
سریع آمیلاز عضلانی عمدتاً در متابولیسم گلیکوژن ذخیره شده در عضلات نقش دارد. این آنزیم به عضلات اجازه می‌دهد در شرایط نیاز سریع به انرژی، گلیکوژن را به گلوکز-۱-فسفات تبدیل کنند. سایر بافت‌های دارای فعالیت آمیلازی:&lt;/br&gt; - کبد: در متابولیسم گلیکوژن&lt;/br&gt; - ریه‌ها: در ترشحات برونشیل &lt;/br&gt; - لوله فالوپ: در مایع لوله‌ای. مکانیسم عمل. آمیلاز با شکستن پیوندهای گلیکوزیدی آلفا-۱ و ۴ در مولکول‌های نشاسته عمل می‌کند. این فرآیند به صورت زیر است: ۱.مرحله اول: &lt;/br&gt; - شکستن نشاسته به دکسترین‌های
اول: &lt;/br&gt; - شکستن نشاسته به دکسترین‌های کوچکتر&lt;/br&gt; - تولید الیگوساکاریدها آمیلاز ابتدا مولکول‌های نشاسته را به صورت تصادفی مورد حمله قرار می‌دهد و پیوندهای آلفا-۱ و ۴ را می‌شکند. این عمل منجر به تولید مالتوز، مالتوتریوز و دکسترین‌های محدود می‌شود. ۲.مرحله دوم: &lt;/br&gt; - تجزیه به دی‌ساکاریدها (عمدتاً مالتوز)&lt;/br&gt; - در نهایت تولید مونوساکاریدها برای تکمیل هضم، آنزیم‌های دیگری مانند مالتاز و ایزومالتاز نیز مورد نیاز هستند. این آنزیم‌ها محصولات ناشی از فعالیت آمیلاز را به گلوکز تبدیل
محصولات ناشی از فعالیت آمیلاز را به گلوکز تبدیل می‌کنند. فعالیت آمیلاز به عوامل متعددی مانند pH محیط، دما و حضور بازدارنده‌ها بستگی دارد. pH بهینه برای فعالیت آمیلاز بزاقی حدود 6.7 و برای آمیلاز پانکراسی حدود 7.1 است. مطالعات کینتیک نشان داده‌اند که آمیلاز از مکانیسم کاتالیزوری دوگانه استفاده می‌کند. در این مکانیسم، دو باقیمانده اسید آسپارتیک در محل فعال آنزیم نقش کلیدی دارند. اهمیت بالینی. سطح آمیلاز در خون و ادرار شاخص مهمی در تشخیص بیماری‌هاست: ۱.پانکراتیت حاد: &lt;/br&gt; - افزایش شدید سطح آمیلاز خون
حاد: &lt;/br&gt; - افزایش شدید سطح آمیلاز خون در پانکراتیت حاد، سطح آمیلاز خون ممکن است تا 10 برابر حد طبیعی افزایش یابد. این افزایش معمولاً طی 12-24 ساعت به اوج خود می‌رسد و طی 3-5 روز به حالت طبیعی بازمی‌گردد. ۲.بیماری‌های غدد بزاقی: &lt;/br&gt; - مانند اوریون &lt;/br&gt; - افزایش آمیلاز بزاقی در اوریون، سطح آمیلاز بزاقی ممکن است به طور قابل توجهی افزایش یابد. این افزایش معمولاً با تورم غدد بزاقی همراه است و می‌تواند در تشخیص بیماری کمک‌کننده باشد. ۳.نارسایی پانکراس: &lt;/br&gt; - کاهش سطح آمیلاز
۳.نارسایی پانکراس: &lt;/br&gt; - کاهش سطح آمیلاز &lt;/br&gt; - در موارد مزمن در نارسایی مزمن پانکراس، سطح آمیلاز خون ممکن است کاهش یابد. این کاهش معمولاً با علائمی مانند سوءجذب و استئاتوره همراه است. سایر کاربردهای بالینی اندازه‌گیری آمیلاز: - تشخیص حاملگی خارج رحمی &lt;/br&gt; - ارزیابی آسیب‌های شکمی &lt;/br&gt; - پایش بیماری‌های کلیوی &lt;/br&gt; - تشخیص برخی سرطان‌ها. حاملگی خارج رحمی: سطوح غیرطبیعی آمیلاز در تشخیص حاملگی خارج رحمی نقش مهمی دارد. در این شرایط، افزایش آمیلاز عمدتاً ناشی از ترشح آنزیم از
شرایط، افزایش آمیلاز عمدتاً ناشی از ترشح آنزیم از لوله فالوپ است. میزان آمیلاز سرم ممکن است تا ۳ برابر حد طبیعی افزایش یابد که معمولاً ۴-۶ هفته پس از آخرین قاعدگی رخ می‌دهد. این افزایش همراه با درد شکم و خونریزی واژینال، نشانه‌ای کلیدی برای تشخیص سریع است. اندازه‌گیری همزمان آمیلاز و β-hCG دقت تشخیص را به ۹۲٪ می‌رساند. تروماهای شکمی: پس از آسیب‌های نافذ شکم، افزایش آمیلاز سرم نشانگر آسیب پانکراس است. سطح آمیلاز طی ۳ ساعت پس از تروما افزایش یافته و اوج آن در ۲۴ ساعت اول مشاهده می‌شود. افزایش بیش از ۲۰۰ IU/L
۲۴ ساعت اول مشاهده می‌شود. افزایش بیش از ۲۰۰ IU/L با حساسیت ۸۵٪ آسیب پانکراس را نشان می‌دهد. در موارد آسیب مجرای پانکراس، آمیلاز مایع صفاقی به شدت افزایش می‌یابد که راهکاری تشخیصی ارزشمند است. بیماری‌های کلیوی: اختلال در دفع آمیلاز منجر به افزایش سطح سرمی آن می‌شود. در نارسایی کلیه، کلیرانس آمیلاز ۸۰٪ کاهش می‌یابد و نسبت آمیلاز به کراتینین ادرار به کمتر از ۱٪ می‌رسد (نرمال: ۳-۵٪). همودیالیز ناکافی باعث افزایش ۳ برابری آمیلاز می‌شود. نکته مهم تمایز این افزایش از پانکراتیت است که با سطح لیپاز و نشانه‌های
از پانکراتیت است که با سطح لیپاز و نشانه‌های بالینی همراه است. نئوپلاسم‌ها: تومورهای تخمدان خصوصاً سیستادنوم‌های موسینوز، آمیلاز ترشح می‌کنند. سطح آمیلاز در این بیماران ممکن است به ۵۰۰۰ IU/L برسد که پس از برداشت تومور به سرعت نرمال می‌شود. در سرطان ریه، افزایش آمیلاز نوع P (پانکراسی) نشانه متاستاز به پانکراس است. کارسینوم سلول کلیوی نیز با افزایش آمیلاز همراه است. بیماری‌های روده‌ای: در انسداد روده، ایسکمی مزانتریک و پریتونیت، آمیلاز سرم تا ۳ برابر افزایش می‌یابد. مکانیسم این افزایش جذب آمیلاز از حفره
می‌یابد. مکانیسم این افزایش جذب آمیلاز از حفره صفاقی و کاهش کلییرانس کبدی است. در بیماری سلیاک، افزایش خفیف آمیلاز ناشی از آتروفی پرزهای روده و اختلال در متابولیسم کربوهیدرات‌ها گزارش شده است&lt;ref name="Celiac"&gt;&lt; ساختار. آمیلازها ساختاری پروتئینی دارند و به سه زیرگروه آلفا آمیلاز (α-Amylase)، بتا آمیلاز (β-Amylase) و گاما آمیلاز (γ-Amylase) تقسیم‌بندی می‌شوند. الف) آلفا آمیلاز که عمل هیدرولیز آن مرتب نبوده و در قسمت‌های مختلف زنجیره اثر می‌کند. ب) بتا آمیلاز یا آمیلاز باکتری‌ها که زنجیره‌های
ب) بتا آمیلاز یا آمیلاز باکتری‌ها که زنجیره‌های پلی‌ساکاریدی مانند نشاسته و گلیکوژن را از قسمت انتهایی غیراحیاکنندهٔ آن‌ها هیدرولیز می‌کند و هر بار یک مولکول مالتوز به وجود می‌آورد. دو ایزو آنزیم عمده آمیلاز مربوط به لوزالمعده (p) و غدد بزاقی (s) است. پی‌اچ مطلوب برای این آنزیم حدود ۷ است. یون‌های کلر، برم، نیترات آن را فعال و سیترات و اگزالات آن را مهار می‌کنند. در واقع آنزیم آمیلاز، نشاسته را از محل پیوندهای ۴–۱ هیدرولیز می‌کند و آن را به مالتوز تبدیل می‌کند. اندازه‌گیری سطح خونی. سطح خونی این آنزیم در
اندازه‌گیری سطح خونی. سطح خونی این آنزیم در آسیب سلول‌های لوزالمعده در بیماری پانکراتیت و سایر بیماری‌های لوزالمعده مانند انسداد مجاری لوزالمعده در خون افزایش می‌یابد؛ بنابراین در موارد وجود علائم مربوط به بیماری‌های لوزالمعده مانند درد شدید شکمی، تب، کاهش اشتها و استفراغ این تست درخواست می‌شود. آسیب سلول‌های آسینار لوزالمعده نیز التهاب یا انسداد در هر قسمتی از مجاری لوزالمعده یا مجرای صفراوی مشترک سبب برگشت آمیلاز به عقب، به داخل بافت لوزالمعده می‌شود. سپس آمیلاز از طریق وریدچه‌ها و عروق لنفاوی جذب خون
آمیلاز از طریق وریدچه‌ها و عروق لنفاوی جذب خون می‌گردد؛ و سبب افزایش سطح آمیلاز در خون می‌شود. کلیه به‌سرعت آمیلاز را تصفیه می‌کند و در نتیجه سطح آمیلاز در ادرار افزایش می‌یابد. سطح افزایش یافتهٔ آمیلاز در خون «هیپرآمیلازی» نامیده می‌شود. برای مثال در پانکراتیت حاد، مقدار آمیلاز سرم در مدت ۱۲–۲ ساعت شروع به افزایش می‌کند در مدت ۷۲–۱۲ ساعت به اوج می‌رسد و در عرض ۴–۳ روز به‌علت تصفیهٔ آن توسط کلیه‌ها به وضعیت طبیعی بازمی‌گردد. در واقع سطح آمیلاز سرم ۲–۱ روز بعد از بهبود مرحلهٔ حاد بیماری به حد طبیعی
روز بعد از بهبود مرحلهٔ حاد بیماری به حد طبیعی برمی‌گردد اما سطح آمیلاز ادرار ۷–۵ روز پس آغاز بیماری بالا باقی می‌ماند این امر به تشخیص پانکراتیت پس از بازگشت سطح سرمی آن به حالت طبیعی کمک می‌کند. آزمون آمیلاز ادرار هر دو آزمون‌های حساسی هستند اما برای اختلالات لوزالمعده اختصاصی نیستند، سایر بیماری‌های غیر لوزالمعده‌ای هم می‌توانند سطح آمیلاز را در سرم و ادرار بالا ببرند. برای مثال در التهاب حاد غدد بناگوشی مانند اوریون و نیز در آنفارکتوس کلیه، بارداری خارج‌رحمی، انسداد روده، ایسکمی مزانتر و اختلالات وخیم
انسداد روده، ایسکمی مزانتر و اختلالات وخیم روده‌ای هم مقدار آمیلاز افزایش می‌یابد پس باید علاوه بر آن آزمون‌ها به علائم بیماری هم توجه ویژه داشت. در افراد مبتلا به موکوویسیدوز که یک بیماری مادرزادی لوزالمعده است سطوح آمیلاز سرم کاهش می‌یابد. افزایش آمیلاز خون به همراه کاهش یا نرمال بودن آمیلاز ادرار می‌تواند مطرح‌کننده اختلال در عملکرد کلیه یا حضور ماکروآمیلاز (آمیلاز باند شده به پروتئین‌های خون) در خون باشد که این وضعیت آخر مطرح‌کننده بیماری خاص نمی‌تواند باشد. در پانکراتیت حاد معمولاً افزایش آمیلاز همسو
باشد. در پانکراتیت حاد معمولاً افزایش آمیلاز همسو با افزایش آنزیم دیگری به نام لیپاز است و اغلب در تشخیص این بیماری اندازه‌گیری هر دو آنزیم با یکدیگر درخواست می‌شود ولی در پانکراتیت مزمن که معمولاً به دلیل الکلیسم یا ناهنجاری‌های ژنتیکی مانند سیستیک فیبروزیس اتفاق می‌افتد میزان آمیلاز به‌صورت متوسط افزایش می‌یابد یا در موارد آسیب و از بین رفتن سلول‌های سازنده آمیلاز میزان این آنزیم کاهش می‌یابد. در اندازه‌گیری آمیلاز باید توجه داشت که داروهایی مانند آسپیرین، ضدبارداری‌های خوراکی، استروئیدها مانند
آسپیرین، ضدبارداری‌های خوراکی، استروئیدها مانند کورتیکواستروئیدها، ایندومتاسین و همچنین داروهای ادرارآور باعث افزایش آمیلاز می‌شود. نقش مهارکننده‌های آمیلاز و کنترل قند خون و وزن. مهارکننده‌های آمیلاز یا Amylase Inhibitor دسته‌ای از مواد هستند که با مهار فعالیت آمیلاز از جذب کربوهیدرات‌های پیچیده مانند نشاسته در بدن جلوگیری می‌کنند. مکمل‌های حاوی مهارکنندهٔ آمیلاز با جلوگیری از تولید آمیلاز عملاً کربوهیدرات‌های پیچیده را بلوکه می‌کنند. این دسته از مواد به‌طور طبیعی در انواع بقولات، گندم و لوبیاها یافت
به‌طور طبیعی در انواع بقولات، گندم و لوبیاها یافت می‌شوند. در سال‌های ابتدایی استفاده از این مکمل‌ها توفیق چندانی از مصرف آن‌ها حاصل نمی‌شد اما با پیشرفت روش‌های فرآوری و استخراج این دسته از مواد، عملاً تأثیرگذاری آن‌ها نیز افزایش پیدا کرد.
طرح‌نگاری الکترونی (لیتوگرافی پرتو الکترونی) یا به اختصار لیتوگرافی، عمل اسکن یک پرتو متمرکز از الکترون ها برای ترسیم اشکال سفارشی روی سطحی پوشیده شده با یک فیلم حساس به الکترون به نام مقاومت است. پرتو الکترونی حلالیت مقاومت را تغییر می‌دهد و با غوطه‌ور کردن آن در یک حلال، امکان حذف انتخابی مناطق در معرض یا در غیر معرض مقاومت را فراهم می‌کند. هدف، مانند فتولیتوگرافی، ایجاد ساختارهای بسیار کوچک در مقاومت است که می تواند متعاقباً با حکاکی کردن به مواد زیرلایه منتقل شود. این روش در اوایل دهه ۱۹۶۰ میلادی
منتقل شود. این روش در اوایل دهه ۱۹۶۰ میلادی تقریباً هم‌زمان با طرح‌نگاری نوری ابداع شد. طرح نگار الکترونی از میکروسکوپ الکترونی روبشی (SEM) منشعب شده و بسیار شبیه آن است. این روش تنها با کشف پلیمر حساس به الکترون معروف به پلی متیل متاکریلات (PMMA)، امکان‌پذیر شد؛ تابش الکترون به پلی متیل متاکریلات، همانند تابش نور به پلیمر واسط در طرح نگار نوری است. ساخت طرح نانومتری بواسطه طرح نگاری الکترونی بسیار زودتر از طرح نگاری نوری انجام شد. از آنجا که پرتو الکترونی بسیار باریک فراهم گشت، طرح نگاری الکترونی با پلی
بسیار باریک فراهم گشت، طرح نگاری الکترونی با پلی متیل متاکریلات بسیار زود توانست وضوح تصویر بسیار بالاتری از آنچه که در آن زمان برای طرح نگاری نوری یک رؤیا بود دست یابد. در اوایل دهه ۱۹۷۰ میلادی، طرح نگاری الکترونی توانست طرح‌های ۶۰ نانومتری ایجاد کند. مزیت اصلی لیتوگرافی پرتو الکترونی این است که می تواند الگوهای سفارشی با وضوح زیر 10 نانومتر ترسیم کند. این نوع لیتوگرافی بدون ماسک دارای وضوح بالا اما توان عملیاتی کم است و استفاده از آن را به ساخت ماسک نوری، تولید کم حجم دستگاه های نیمه هادی و تحقیق و توسعه
تولید کم حجم دستگاه های نیمه هادی و تحقیق و توسعه محدود می کند. سیستم ها. سیستم‌های لیتوگرافی پرتو الکترونی مورد استفاده در کاربردهای تجاری، سیستم‌های نوشتن پرتو الکترونیکی اختصاصی هستند که بسیار گران هستند. برای کاربردهای تحقیقاتی، تبدیل میکروسکوپ الکترونی به یک سیستم لیتوگرافی پرتوی الکترونی با استفاده از لوازم جانبی نسبتاً کم هزینه بسیار رایج است. چنین سیستم های تبدیل شده‌‌ای حداقل از سال 1990 پهنای خط 20 نانومتر تولید کرده اند، در حالی که سیستم های اختصاصی فعلی پهنای خطی در حدود 10 نانومتر یا کمتر
اختصاصی فعلی پهنای خطی در حدود 10 نانومتر یا کمتر تولید کرده اند. سیستم های لیتوگرافی پرتو الکترونی را می توان بر اساس شکل پرتو و استراتژی انحراف پرتو طبقه بندی کرد. سیستم های قدیمی تر از پرتوهای گاوسی شکل استفاده می کردند که این پرتوها را به صورت شطرنجی اسکن می کردند. سیستم های جدیدتر از پرتوهای شکلی استفاده می کنند که می توانند به موقعیت های مختلف در زمینه نوشتن منحرف شوند. منابع الکترونی. سیستم‌های با وضوح پایین‌تر می‌توانند از منابع ترمیونی (کاتد) استفاده کنند که معمولاً از هگزابورید لانتانیم تشکیل
کنند که معمولاً از هگزابورید لانتانیم تشکیل می‌شوند. با این حال، سیستم‌هایی با وضوح بالاتر نیاز به استفاده از منابع انتشار الکترون میدانی، مانند W/ZrO2 گرم شده برای پخش انرژی کمتر و روشنایی بیشتر دارند. منابع انتشار میدان حرارتی بر منابع انتشار سرد ترجیح داده می‌شوند، زیرا علی‌رغم اندازه پرتو کمی بزرگ‌تر، پایداری بهتری نسبت به زمان‌های نوشتن معمولی چند ساعته ارائه می‌دهند. لنزها. هر دو لنز الکترواستاتیک و مغناطیسی ممکن است استفاده شود. با این حال، لنزهای الکترواستاتیک دارای انحرافات بیشتری هستند و بنابراین
دارای انحرافات بیشتری هستند و بنابراین برای فوکوس خوب استفاده نمی شوند. در حال حاضر هیچ مکانیزمی برای ساخت عدسی های پرتو الکترونی آکروماتیک وجود ندارد، بنابراین پراکندگی بسیار باریک انرژی پرتو الکترونی برای فوکوس بهتر مورد نیاز است. دوخت و تراز. به طور معمول، برای انحرافات پرتو بسیار کوچک، از عدسی انحراف الکترواستاتیک استفاده می شود. انحراف پرتوهای بزرگتر نیاز به اسکن الکترومغناطیسی دارد. به دلیل عدم دقت و به دلیل تعداد محدود پله ها در شبکه نوردهی، میدان نوشتن در حد 100 میکرومتر - 1 میلی متر است. الگوهای
در حد 100 میکرومتر - 1 میلی متر است. الگوهای بزرگتر به حرکات صحنه نیاز دارند. یک مرحله دقیق برای دوخت (کاشی کاری فیلدهای نوشتاری دقیقاً روی هم) و پوشش الگو (تراز کردن یک الگو با الگوی ساخته شده قبلی) بسیار مهم است. زمان نوشتن پرتو الکترونی. حداقل زمان برای قرار گرفتن در معرض یک منطقه معین برای یک دوز مشخص با فرمول زیر داده می شود: formula_1 که در آن T زمان نوردهی جسم است (می توان آن را به زمان نوردهی/اندازه مرحله تقسیم کرد)، I جریان پرتو، D دز و A ناحیه ای است که در معرض دید قرار می گیرد. برای مثال، با فرض
که در معرض دید قرار می گیرد. برای مثال، با فرض مساحت نوردهی 1 سانتی‌متر مربع، دوز 10-3 کولن بر سانتی‌متر مربع، و جریان پرتو 10-9 آمپر، حداقل زمان نوشتن حاصل 106 ثانیه (حدود 12 روز) خواهد بود. این حداقل زمان نوشتن شامل زمان برای حرکت به جلو و عقب و همچنین زمان خالی شدن پرتو (مسدود شدن از ویفر در هنگام انحراف)، و همچنین زمان برای سایر اصلاحات و تنظیمات پرتوی احتمالی در وسط نمی‌شود. از نوشتن برای پوشاندن سطح 700 سانتی‌متر مربع یک ویفر سیلیکونی 300 میلی‌متری، حداقل زمان نوشتن به 7*108 ثانیه یعنی حدود 22 سال