payamvha/North_RAG huggingface dataset:
بی‌اثر و نامحلول تثبیت می‌شوند که به دلیل قابلیت استفاده مجدد چند برابر، کارایی آنها را افزایش می‌دهند. خواص آنزیم‌های تثبیت‌شده به روش تثبیت و نوع پایه بستگی دارد. انتخاب پایه معمولاً مربوط به سازگاری زیستی، پایداری شیمیایی و حرارتی، عدم انحلال‌پذیری در شرایط واکنش، قابلیت بازسازی و استفاده مجدد آسان و همچنین بازده هزینه است. اکثر آنزیم‌ها نسبتاً ناپایدار هستند و هزینه‌های تولید و جداسازی بالایی دارند و این یک نقطه ضعف را نشان می‌دهد که بازیابی آنزیم‌های فعال در مخلوط واکنش پس از استفاده از نظر فنی بسیار
در مخلوط واکنش پس از استفاده از نظر فنی بسیار دشوار است. آنزیمهای تثبیت‌شده مورد توجه بسیاری قرار گرفته که مایلند از فناوری تثبیت آنزیم برای اهداف خاص در بخشهای پزشکی و صنعتی استفاده کنند. اصطلاح «آنزیمهای تثبیت‌شده» به آنزیم‌هایی گفته می‌شود که از نظر فیزیکی به تکیه‌گاه‌های جامد خاص متصل شده و بنابراین محدود شده‌اند و می‌توانند به‌طور مکرر و مداوم با حفظ فعالیتهای کاتالیزوری خود مورد استفاده قرار گیرند. در سالهای اخیر، به‌طور موازی با درک مکانیسم‌های بیوسنتز آنزیمی، بهره‌وری آنزیمی از طریق بهبود فناوری
آنزیمی، بهره‌وری آنزیمی از طریق بهبود فناوری مهندسی ژنتیک، فناوری کشت میکروبی در حال رشد است. استفاده از آنزیم تثبیت‌شده در بیوتکنولوژی دارای مزایایی است. معرفی کاتالیزورهای آنزیمی تثبیت‌شده، عملکرد فنی فرایندهای صنعتی را بسیار بهبود بخشیده و در نتیجه راندمان و بهره‌وری اقتصادی را افزایش داده است. آنزیم‌های تثبیت‌شده معمولاً پایدارتر از آنزیم‌های متحرک هستند، می‌توان با حذف آنزیم از محلول واکنش، سرعت واکنش را کنترل کرد. یک مزیت این فناوری جداسازی آسان آنزیم از محصول است تا بتوان از آلودگی جلوگیری کرد.
از محصول است تا بتوان از آلودگی جلوگیری کرد. همچنین، استفاده از آنزیم تثبیت‌شده امکان ایجاد یک سیستم واکنش چندآنزیمی را فراهم می‌کند. طی دهه‌های گذشته، مطالعات بیوشیمیایی و بیوفیزیکی به منظور افزایش پایداری و فعالیت آنزیم‌ها از طریق تثبیت آنزیم‌ها، به‌طور فعال انجام شده است. الکترود آنزیمی. الکترود آنزیمی یک مبدل شیمیایی کوچک است که با ترکیب یک روش الکتروشیمیایی با فعالیت آنزیم بی حرکت کار می‌کند. برای نمونه از گلوکز اکسیداز تثبیت شده روی ژل برای اندازه‌گیری غلظت گلوکز در محلولهای بیولوژیکی و در بافتهای
غلظت گلوکز در محلولهای بیولوژیکی و در بافتهای آزمایشگاهی استفاده می‌کند. آنزیم‌ها اجزای اساسی کاتالیزوری زیست‌شناسی هستند و آنزیم‌های فعال اکسیداسیون ردوکس را در سطوح الکترود جذب می‌کنند و امکان جستجوی مستقیم عملکرد آنها را فراهم می‌کند. از طریق اندازه‌گیری‌های الکتروشیمیایی استاندارد، فعالیت کاتالیزوری، برگشت‌پذیری و پایداری، پتانسیل کوفاکتورهای فعال ردوکس و سرعت انتقال الکترون بین سطحی را می‌توان به راحتی اندازه گرفت. تحقیقات مکانیکی در مورد نرخ بالای الکتروکاتالیستی و انتخاب آنزیم‌ها ممکن است از طراحی
و انتخاب آنزیم‌ها ممکن است از طراحی الکتروکاتالیست‌های مولکولی و ناهمگن مصنوعی الهام بگیرد. تحقیقات الکتروشیمیایی آنزیم‌ها همچنین به درک ما از فعالیت آنها در محیط بیولوژیکی و چرایی تکامل آنها در ساختار و عملکرد فعلی کمک می‌کند. با این حال، آرایه متداول تکنیک‌های الکتروشیمیایی (به عنوان مثال، ولتامتری و کرونوآمپومتری) به تنهایی یک تصویر محدود از رابط آنزیم-الکترود را ارائه می‌دهد. در حسگرهای زیستی و سلولهای سوخت زیستی، اغلب سرعت انتقال الکترون بین سطح آنزیم و الکترود برای بهبود عملکرد دستگاه‌ها (حساسیت یا
و الکترود برای بهبود عملکرد دستگاه‌ها (حساسیت یا توان خروجی) مطلوب است. سه استراتژی مهم در دسترس برای بهبود عملکرد الکترودهای اصلاح شده با آنزیم: استفاده از مهندسی پروتئین، پلیمرهای طراح (designer polymers) و نانومواد است. مهندسی پروتئین یا پروتئین‌های تشکیل دهنده عناصر بیوکاتالیستی امکان تنظیم ثبات، فعالیت و ویژگی آنها را فراهم می‌کند. همچنین می‌تواند باعث تغییر کارایی بی حرکتی آنزیم شود (به عنوان مثال جذب در مقابل بیحرکتی کووالانسی). اگر انتقال مستقیم الکترون مطلوب نباشد، ممکن است بتوان پلیمرهایی را در
مطلوب نباشد، ممکن است بتوان پلیمرهایی را در سیستم وارد کرد که انتقال الکترون را به سطح الکترود یا از آن واسطه می‌کنند. اخیراً پیشرفت چشمگیری در طراحی پلیمرها برای اصلاح الکترودها، از جمله پلیمرهای منقوش مولکولی و پلیمرهای پاسخ دهنده، حاصل شده است. سومین عنصری که می‌تواند در الکترودها گنجانده شود، ذرات نانو است. این نانومواد می‌توانند به عنوان داربست از طریق جذب یا واکنش شیمیایی با گروه‌های عاملی، افزایش سطح و مقاومت الکترود، عناصر بیولوژیکی را بی حرکت کنند. انبوهی از نانومواد به عنوان بخشی از جدیدترین
انبوهی از نانومواد به عنوان بخشی از جدیدترین الکترودهای اصلاح شده با آنزیم، از جمله گرافن، نانولوله‌های کربنی، نانوذرات فلزی، سیلیس‌ها و چارچوب‌های فلزی - آلی در حال آزمایش است. بعضی از اینها همچنین می‌توانند به عنوان نانوسیم طراحی شوند تا بتوانند انتقال مستقیم الکترون از نقاط فعال دیستال را در آنزیم‌ها انجام دهند یا کوتاه کنند. عامل‌های اثرگذار بر فعالیت آنزیم. از آنجا که آنزیم‌ها از پروتئین تشکیل شده‌اند، عملکرد آنها نسبت به تغییر در بسیاری از عوامل شیمیایی فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس
فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس است. غلظت آنزیم. به منظور بررسی اثر افزایش غلظت آنزیم بر میزان واکنش، بستر باید در مقدار اضافی وجود داشته باشد. به عنوان مثال، واکنش باید مستقل از غلظت بستر باشد. هرگونه تغییر در مقدار محصول تشکیل شده طی یک دوره زمانی مشخص به سطح آنزیم موجود بستگی خواهد داشت. گفته می‌شود این واکنشها «مرتبه صفر» هستند زیرا سرعتها از غلظت بستر مستقل نیستند و برابر با بعضی از ثابتهای k هستند. شکل‌گیری محصول با سرعتی خطی با زمان پیش می‌رود. افزودن بستر بیشتر به افزایش نرخ کمک
پیش می‌رود. افزودن بستر بیشتر به افزایش نرخ کمک نمی‌کند. در سینتیک مرتبه صفر، اجازه دادن به آزمایش برای مدت زمان دو برابر منجر به دو برابر مقدار محصول می‌شود. مقدار آنزیم موجود در یک واکنش با فعالیتی که کاتالیز می‌کند اندازه‌گیری می‌شود. رابطه بین فعالیت و غلظت تحت تأثیر بسیاری از عوامل مانند دما، pH و غیره قرار دارد. یک آزمایش آنزیم باید طوری طراحی شود که فعالیت مشاهده شده متناسب با مقدار آنزیم موجود باشد تا غلظت آنزیم تنها عامل محدود کننده باشد. وقتی واکنش مرتبه صفر به صورت مطلوب است. برای اندازه‌گیری
مرتبه صفر به صورت مطلوب است. برای اندازه‌گیری ایده‌آل فعالیت آنزیم، اندازه‌گیری‌ها باید در آن قسمت از منحنی انجام شود که واکنش مرتبه صفر است. یک واکنش به احتمال زیاد در ابتدا مرتب صفر است زیرا غلظت بستر در آن زمان بیشترین است. برای اطمینان از اینکه یک واکنش مرتبه صفر است، باید چندین اندازه‌گیری غلظت محصول (یا بستر) انجام شود. در شرایطی که غلظت بستر بسیار بیشتر از غلظت آنزیم باشد، واکنش ابتدا به صورت خطی (مرتبه صفر) پیش می‌رود تا زمانی که غلظت بستر به حدی کاهش یابد که دیگر در مقادیر اضافی نباشد. این تغییر
یابد که دیگر در مقادیر اضافی نباشد. این تغییر از سینتیک مرتبه صفر به سینتیک مرتبه اول (وابسته به غلظت بستر) به عنوان «نقطه انتقال» شناخته می‌شود و برای تعیین پارامترهای سینتیکی مانند Km و Vmax مفید است. در مطالعات آنزیمی، استفاده از بازدارنده‌ها می‌تواند به شناسایی مکانیسم کاتالیزوری آنزیم کمک کند. بازدارنده‌های رقابتی باعث افزایش ظاهری Km می‌شوند، در حالی که بازدارنده‌های غیررقابتی Vmax را کاهش می‌دهند. تأثیر دما بر فعالیت آنزیم معمولاً با مدل آرنیوس توصیف می‌شود، اما در دمای بسیار بالا، دناتوراسیون آنزیم
می‌شود، اما در دمای بسیار بالا، دناتوراسیون آنزیم منجر به کاهش سریع فعالیت می‌شود. به‌طور مشابه، pH بهینه آنزیم نشان‌دهنده تعادل بین یونیزاسیون گروه‌های آمینواسیدی در جایگاه فعال و پایداری ساختاری آنزیم است. برای آنزیم‌های آلواستریک، سینتیک سیگموئیدی (غیر-مایکلیس-منتنی) مشاهده می‌شود، که نشان‌دهنده همکاری بین زیرواحدهای آنزیم است. غلظت بستر. به‌طور تجربی نشان داده شده است که اگر مقدار آنزیم ثابت نگه داشته شود و سپس غلظت بستر به تدریج افزایش یابد، سرعت واکنش افزایش می‌یابد تا زمانی که به حداکثر برسد. پس از
افزایش می‌یابد تا زمانی که به حداکثر برسد. پس از این مرحله، افزایش غلظت بستر باعث افزایش سرعت (دلتا A / دلتا T) نمی‌شود. این نظریه وجود دارد که وقتی این حداکثر سرعت حاصل شد، آنزیم موجود به ES، کمپلکس بستر آنزیمی تبدیل شده است. اثر دما. مانند اکثر واکنشهای شیمیایی، با افزایش دما سرعت واکنش کاتالیزور آنزیمی افزایش می‌یابد. ده درجه سانتیگراد افزایش دما فعالیت اکثر آنزیم‌ها را ۵۰ تا ۱۰۰ درصد افزایش می‌دهد. تغییرات دمای واکنش به اندازه ۱ یا ۲ درجه ممکن است تغییرات ۱۰ تا ۲۰٪ را در نتایج ایجاد کند. در مورد
تغییرات ۱۰ تا ۲۰٪ را در نتایج ایجاد کند. در مورد واکنش‌های آنزیمی، این واقعیت پیچیده است که بسیاری از آنزیم‌ها تحت تأثیر دماهای بالا قرار دارند. سرعت واکنش با افزایش دما به حداکثر افزایش می‌یابد، سپس با افزایش بیشتر دما به‌طور ناگهانی کاهش می‌یابد. از آنجا که بیشتر آنزیم‌های حیوانی در دمای بالاتر از ۴۰ درجه سانتیگراد به سرعت دناتوره می‌شوند، بیشترین تعیین آنزیم‌ها تا حدودی زیر آن دما انجام می‌شود. در طی یک دوره زمانی، آنزیم‌ها حتی در دماهای متوسط غیرفعال می‌شوند. ذخیره آنزیم‌ها در دمای ۵ درجه سانتیگراد یا
ذخیره آنزیم‌ها در دمای ۵ درجه سانتیگراد یا کمتر معمولاً مناسب‌ترین است. بعضی از آنزیم‌ها در اثر انجماد فعالیت خود را از دست می‌دهند. اثر pH. مقادیر pH بسیار زیاد یا پایین به‌طور کلی باعث از دست رفتن فعالیت اکثر آنزیم‌ها می‌شود. pH همچنین عاملی در پایداری آنزیم‌ها است. همانند فعالیت، برای هر آنزیم نیز منطقه ای از پایداری بهینه pH وجود دارد. همان‌طور که جدول نشان داده شده، مقدار مطلوب pH از یک آنزیم به آنزیم دیگر بسیار متفاوت خواهد بود جدول زیر pH مناسب را برای آنزیم‌های مختلف نشان می‌دهد. کارکرد زیستی.
برای آنزیم‌های مختلف نشان می‌دهد. کارکرد زیستی. آنزیم‌ها کاربردهای گسترده‌ای در اندام‌های زنده دارند. آنها برای ترارسانی پیام و تنظیم فعالیت‌های سلول ضروری اند؛ از جمله مهم‌ترین آنزیم‌ها در تنظیم سلول می‌توان به کیناز و فسفاتاز اشاره کرد. آنزیم‌ها در ایجاد حرکت در ماهیچه‌ها هم مؤثرند آنها با کمک میوزین و آبکافت ای‌تی‌پی‌ایز در ماهیچه‌ها کشش ایجاد می‌کنند. علاوه بر این آنزیم‌ها در انتقال مواد در پیرامون سلول و جزئی از اسکلت سلولی اهمیت دارند. دیگر ای‌تی‌پی‌ایزها در غشاء سلول، ناقل‌های یونی اند که در فرایند
در غشاء سلول، ناقل‌های یونی اند که در فرایند انتقال فعال سلولی درگیرند. آنزیم‌ها در جانوران کاربردهایی با نمود بیرونی هم دارند برای نمونه در فرایند ایجاد نور در کرمهای شب‌تاب آنزیمها نقش اساسی دارند. ویروس‌ها هم ممکن است برای آلوده کردن سلول از آنزیم استفاده کنند مانند آنزیم اینتگراز و آنزیم رونوشت‌بردار معکوس در HIV یا مانند آنزیم‌های نورآمینیداز در آنفلوانزا که در انتشار ویروس کاربرد دارند. یکی از کاربردهای مهم آنزیم‌ها در دستگاه گوارش حیوانات است. آنزیم‌هایی مانند آمیلاز و پروتئاز به ترتیب مولکول‌های
مانند آمیلاز و پروتئاز به ترتیب مولکول‌های بزرگ مانند نشاسته و پروتئین را می‌شکنند تا برای بدن قابل جذب شوند. برای نمونه مولکول نشاسته برای جذب بسیار بزرگ است اما آنزیم‌ها آن را به مولکول‌های کوچکتری مانند مالتوز و بعد گلوکز می‌شکند و آن را قابل جذب می‌کند. هر آنزیمی برای شکستن مولکول خاصی کاربرد دارد برای نمونه پستانداران گیاه‌خوار که رژیم ویژهٔ گیاه‌خواری دارند از آنزیم سلولاز برای شکستن فیبر گیاهان استفاده می‌کنند. سوخت‌وساز. چندین آنزیم می‌توانند با ترتیب خاصی با هم کار کنند و مسیرهای سوخت‌وساز را
ترتیب خاصی با هم کار کنند و مسیرهای سوخت‌وساز را بسازند. در یک مسیر سوخت‌وساز، یک آنزیم، محصول آنزیمی دیگر را می‌گیرد و از آن به عنوان بستر استفاده می‌کند؛ پس از واکنش فروکافتی، محصول به دست آمده به آنزیمی دیگر سپرده می‌شود. گاهی بیش از یک آنزیم در فروکافت یک واکنش نقش دارند و با هم به صورت موازی اثر می‌گذارند؛ البته در این حالت تنظیمات پیچیده تری در واکنش وارد می‌شود. آنزیم‌ها تصمیم می‌گیرند در جریان مسیرهای سوخت‌وساز هر بار چه گامی باید برداشته شود بدون آنزیم‌ها سوخت‌وساز با همین ترتیبی که صورت می‌گیرد
آنزیم‌ها سوخت‌وساز با همین ترتیبی که صورت می‌گیرد هرگز پیش نخواهد رفت و نمی‌تواند نیازهای سلول را برطرف کند. بیشتر مسیرهای سوخت‌وساز مرکزی، چند گام کلیدی دارند که معمولاً توسط آنزیم‌هایی انجام می‌شود که فعالیت شان، هیدرولیزِ آدنوزین تری‌فسفات را دربر می‌گیرد. چون این واکنش انرژی بسیار زیادی ایجاد می‌کند و واکنش‌های دیگری که برای انجام به انرژی نیاز دارند با این انرژی به دست آمده از هیدرولیز، جفت می‌شوند به این ترتیب زنجیره ای از واکنش‌های سوخت و سازی مرتبط با هم، در بدن صورت می‌گیرد. کنترل فعالیت. پنج روش
با هم، در بدن صورت می‌گیرد. کنترل فعالیت. پنج روش اصلی وجود دارد که فعالیت آنزیم در سلول کنترل می‌شود. تنظیم. آنزیم‌ها می‌توانند توسط مولکول‌های دیگر فعال یا مهار شوند. به عنوان مثال، محصول (های) نهایی یک مسیر متابولیکی اغلب مهارکننده یکی از اولین آنزیم‌های مسیر (معمولاً اولین مرحله برگشت‌ناپذیر به نام مرحله متعهد) است، بنابراین مقدار محصول نهایی ساخته شده توسط مسیرها را تنظیم می‌کند. چنین مکانیزم نظارتی مکانیزم بازخورد منفی نامیده می‌شود، زیرا مقدار محصول نهایی تولید شده توسط غلظت خود تنظیم می‌شود.
محصول نهایی تولید شده توسط غلظت خود تنظیم می‌شود. مکانیسم بازخورد منفی می‌تواند به‌طور مؤثری میزان سنتز متابولیت‌های میانی را با توجه به نیاز سلول‌ها تنظیم کند. این امر به تخصیص مؤثر مواد و صرفه جویی در انرژی کمک می‌کند و از تولید بیش از حد محصولات نهایی جلوگیری می‌کند. مانند سایر دستگاه‌های هموستاتیک ، کنترل عملکرد آنزیمی به حفظ یک محیط داخلی پایدار در موجودات زنده کمک می‌کند. پیرایش پساترجمه‌ای. نمونه‌هایی از پیرایش پساترجمه‌ای شامل فسفوریلاسیون، میریستویلاسیون (Myristoylation) و گلیکوزیلاسیون است. به
(Myristoylation) و گلیکوزیلاسیون است. به عنوان مثال، در پاسخ به انسولین، فسفوریلاسیون آنزیم‌های متعدد، از جمله گلیکوژن سنتاز (Glycogen synthase)، به کنترل سنتز یا تخریب گلیکوژن کمک می‌کند و به سلول اجازه می‌دهد تا به تغییرات قند خون پاسخ دهد. نمونه دیگری ازپیرایش پساترجمه‌ای، تجزیه زنجیره پلی پپتیدی است. کیموتریپسین، یک پروتئاز گوارشی، به صورت غیرفعال به عنوان کیموتریپسینوژن (Chymotrypsinogen) در پانکراس تولید می‌شود و به این شکل به معده، جایی که فعال می‌شود ، منتقل می‌شود که باعث می‌شود آنزیم قبل از ورود
، منتقل می‌شود که باعث می‌شود آنزیم قبل از ورود به روده لوزالمعده یا سایر بافت‌ها را هضم کند. این نوع پیش ساز غیرفعال یک آنزیم به عنوان زیموژن یا پروآنزیم شناخته می‌شود. تعداد. تولید آنزیم (رونویسی و ترجمه ژن‌های آنزیم) می‌تواند توسط یک سلول در پاسخ به تغییرات محیط سلول افزایش یا کاهش یابد. به این شکل از تنظیم ژن، القاکننده آنزیم گفته می‌شود. به عنوان مثال، ممکن است باکتری‌ها در برابر آنتی‌بیوتیک‌هایی مانند پنی سیلین مقاوم شوند زیرا آنزیم‌هایی به نام بتا لاکتامازها القا می‌شوند که حلقه مهم بتا-لاکتام را در
القا می‌شوند که حلقه مهم بتا-لاکتام را در مولکول پنی سیلین هیدرولیز می‌کنند. مثال دیگر از آنزیم‌های موجود در کبد به نام سیتوکروم پی ۴۵۰ اکسیداز است که در متابولیسم دارو (en:Drug metabolism) مهم هستند. القا یا مهار این آنزیم‌ها می‌تواند باعث تداخل دارویی شود. سطح آنزیم همچنین می‌تواند با تغییر در میزان تخریب آنزیم تنظیم شود. نقطه مقابل القای آنزیم، سرکوب آنزیم (Enzyme repressor) است. توزیع زیریاخته‌ای. آنزیم‌ها را می‌توان به صورت مسیرهای متابولیکی مختلف در محفظه‌های مختلف سلولی (en:Cellular compartment)
محفظه‌های مختلف سلولی (en:Cellular compartment) وجود دارد تقسیم‌بندی کرد. به عنوان مثال، اسیدهای چرب توسط یک مجموعه آنزیم در سیتوزول، شبکه آندوپلاسمی و گلژی سنتز می‌شوند و توسط مجموعه دیگری از آنزیم‌ها به عنوان منبع انرژی در میتوکندری، از طریق اکسیداسیون β استفاده می‌شوند. علاوه بر این ، انتقال (en:Protein targeting) آنزیم به بخشهای مختلف ممکن است درجه پروتون‌دهی (به عنوان مثال، سیتوپلاسم خنثی و لیزوزوم اسیدی) یا حالت اکسیداتیو (به عنوان مثال، اکسید کننده پریپلاسم یا کاهش سیتوپلاسم) را تغییر دهد که به نوبه
یا کاهش سیتوپلاسم) را تغییر دهد که به نوبه خود بر فعالیت آنزیم تأثیر می‌گذارد. در مقابل تقسیم به اندامک‌های متصل به غشا، محلی سازی آنزیم درون سلولی نیز ممکن است از طریق پلیمریزاسیون آنزیم‌ها در رشته‌های سیتوپلاسمی ماکرومولکولی تغییر کند. عضو ویژه. در یوکاریوت‌های چند سلولی، سلول‌ها در اندام‌ها و بافت‌های مختلف الگوهای مختلف بیان ژن را دارند و بنابراین مجموعه‌های مختلفی از آنزیم‌ها (معروف به ایزوزیم‌ها) را برای واکنش‌های متابولیکی در دسترس دارند که مکانیزمی را برای تنظیم متابولیسم کلی ارگانیسم فراهم می‌کند.
برای تنظیم متابولیسم کلی ارگانیسم فراهم می‌کند. به عنوان مثال، هگزوکیناز، اولین آنزیم در مسیر گلیکولیز، دارای فرم خاصی به نام گلوکوکیناز است که در کبد و پانکراس بیان می‌شود و میل کمتری به گلوکز دارد اما نسبت به غلظت گلوکز حساسیت بیشتری دارد. این آنزیم در حس کردن قند خون و تنظیم تولید انسولین نقش دارد. دخالت در بیماری. از آنجا که کنترل دقیق فعالیت آنزیم برای هم‌ایستایی ضروری است، هرگونه سو عملکرد (جهش، تولید بیش از حد، تولید کم یا حذف) آنزیم حیاتی منفرد می‌تواند منجر به یک اختلال ژنتیکی شود. بدعمل کردن فقط
منجر به یک اختلال ژنتیکی شود. بدعمل کردن فقط یک نوع آنزیم از هزاران نوع موجود در بدن انسان می‌تواند کشنده باشد. مثالی از یک بیماری ژنتیکی کشنده به دلیل کمبود آنزیم، بیماری تی-سکس است که در آن بیماران فاقد آنزیم هگزوزامینیداز (Hexosaminidase) هستند. یکی از نمونه‌های کمبود آنزیم رایج‌ترین نوع فنیل کتونوری است. بسیاری از جهش‌های مختلف اسید آمینه در آنزیم فنیل آلانین هیدروکسیلاز، که در اولین مرحله تخریب فنیل‌آلانین را کاتالیز می‌کند، منجر به تجمع فنیل آلانین و محصولات مرتبط می‌شود. برخی از جهش‌ها در محل فعال
محصولات مرتبط می‌شود. برخی از جهش‌ها در محل فعال قرار دارند و به‌طور مستقیم اتصال و کاتالیز را مختل می‌کنند، اما بسیاری از آنها از محل فعال دور هستند و با بی‌ثبات سازی ساختار پروتئین یا تأثیر بر اولیومریاسیون صحیح، فعالیت را کاهش می‌دهند. در صورت عدم درمان این بیماری، می‌تواند منجر بهکم‌توانی ذهنی شود. مثال دیگر کمبود سودوکولین استراز (Pseudocholinesterase deficiency) است که در آن توانایی بدن در تجزیه داروهای کولین استر مختل می‌شود. از تجویز خوراکی آنزیم‌ها می‌توان برای درمان برخی از کمبودهای آنزیم عملکردی
می‌توان برای درمان برخی از کمبودهای آنزیم عملکردی مانند نارسایی لوزالمعده (Pancreatic insufficiency) و عدم تحمل لاکتوز استفاده کرد. همچنین کارکرد نادرست آنزیم می‌تواند باعث بیماری، ناشی از جهش‌های ژرمینال (Germline mutation) در ژن‌های کد کننده آنزیم‌های ترمیم کننده DNA است شوند. نقص در این آنزیم‌ها باعث سرطان می‌شود زیرا سلول‌ها کمتر قادر به اصلاح جهش در ژنوم خود هستند. این امر باعث تجمع آهسته جهش‌ها و در نتیجه ایجاد سرطان می‌شود. نمونه ای از این سندرم سرطان ارثی گزرودرما پیگمنتوزوم است که باعث ایجاد سرطان
ارثی گزرودرما پیگمنتوزوم است که باعث ایجاد سرطان پوست در پاسخ به حداقل قرار گرفتن در معرض نور فرابنفش می‌شود. فرگشت. مشابه پروتئین‌های دیگر، آنزیم‌ها با گذشت زمان از طریق جهش‌ها و واگرایی توالی تغییر می‌کنند. با توجه به نقش اصلی آنها در متابولیسم ، تکامل آنزیم نقش اساسی در سازگاری دارد؛ بنابراین پرسشی اساسی مطرح است که چگونه آنزیم‌ها می‌توانند فعالیت آنزیمی خود را در کنار هم تغییر دهند. به‌طور کلی پذیرفته شده است که بسیاری از فعالیت‌های جدید آنزیم از طریق تکثیر ژن و جهش نسخه‌های تکراری تکامل یافته‌اند
تکثیر ژن و جهش نسخه‌های تکراری تکامل یافته‌اند اگرچه تکامل نیز می‌تواند بدون تکثیر انجام شود. یک نمونه از آنزیمی که فعالیت خود را تغییر داده است اجداد متیونیل آمینوپپتیداز (MAP) و کراتین آمیدوهیدرولاز (کراتینیناز) است که به وضوح همولوگ هستند اما واکنش‌های بسیار متفاوت را کاتالیز می‌کنند (MAP موجب حذف متیونین آمینو ترمینال در پروتئین‌های جدید می‌شود، در حالی که کراتین را به سمت سارکوزین و اوره هیدرولیز می‌کند). افزون بر این، MAP وابسته به یون فلزی است در حالی که کراتیناز نیست، از این رو این ویژگی نیز با
حالی که کراتیناز نیست، از این رو این ویژگی نیز با گذشت زمان از بین رفته است. تغییرات کوچک فعالیت آنزیمی در بین آنزیم‌ها بسیار متداول است. به‌طور خاص، ویژگی اتصال سوبسترا به راحتی و به سرعت با تغییر اسیدهای آمینه تک در پاکت‌های اتصال دهنده سوبسترا خود تغییر می‌کند که اغلب در کلاس‌های اصلی آنزیم مانند کینازها مشاهده می‌شود. امروزه تکامل مصنوعی (in vitro) برای اصلاح فعالیت آنزیم یا ویژگی کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار می‌گیرد. کاربردهای صنعتی. در صورت نیاز به کاتالیزورهای بسیار خاص، آنزیم‌ها در صنایع
نیاز به کاتالیزورهای بسیار خاص، آنزیم‌ها در صنایع شیمیایی و سایر کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار می‌گیرند. به‌طور کلی آنزیم‌ها در تعداد واکنشی که برای کاتالیز کردن و همچنین عدم ثبات آنها در حلال‌های آلی و در دماهای بالا وجود دارد، محدود هستند. به عنوان یک نتیجه، مهندسی پروتئین یک زمینه فعال از تحقیقات است و شامل تلاش برای ایجاد آنزیم‌های جدید با خواص جدید، چه از طریق طراحی منطقی و چه از طریق تکامل هدایت شده یا آزمایشگاهی است. این تلاش‌ها با موفقیت شروع شده است و اکنون چند آنزیم برای کاتالیز واکنش‌هایی که
است و اکنون چند آنزیم برای کاتالیز واکنش‌هایی که در طبیعت وجود ندارد، طراحی شده است. آنزیمهای بی حرکت در تولید مواد غذایی و کالاهای مختلف از جمله تولید طعم دهنده‌ها، شربت‌ها، قنادی‌ها، صنایع لبنی، نوشیدنی‌های الکلی و میوه ای، مخمرهای آشپزی و هیدرولیزهای لاکتوز آب پنیر نقش سودمندی و گسترده‌ای در صنایع غذایی دارند. کاربرد آنزیم‌های بی حرکت در صنایع لبنی بسیار مهم است. بسیاری برخی افراد از عدم تحمل لاکتوز رنج می‌برند و نمی‌توانند شیر را مصرف کنند. این مشکل را می‌توان با استفاده از لاکتاز بی حرکت، که هیدرولیز
می‌توان با استفاده از لاکتاز بی حرکت، که هیدرولیز لاکتوز را کاتالیز می‌کند، برای تولید شیر بدون لاکتوز حل کرد. آنزیم‌های بی حرکت نیز برای شفاف سازی آب میوه و رفع تلخی از آب مرکبات استفاده می‌شود. یکی دیگر از کاربردهای اصلی آنزیم‌های بی حرکت، استفاده از آنها به عنوان حسگرهای زیستی برای تعیین محتوای اجزای مختلف و کنترل کیفیت محصولات است. از آنزیم‌های بی حرکت در بسته‌بندی مواد غذایی نیز استفاده می‌شود، که کاربردی چشمگیر برای افزایش ماندگاری و بهبود کیفیت غذای بسته‌بندی شده است. کاربرد آنها همچنین شامل تولید
بسته‌بندی شده است. کاربرد آنها همچنین شامل تولید بیودیزل، سلول‌های سوخت زیستی، پلی استر، مواد کاهش دهنده ریز آلاینده‌ها و اسیدهای آمینه است. چند نمونه از آنزیمهای بی حرکت در این بررسی گزارش شده است. مهندسی آنزیم. مهندسی آنزیم یا مهندسی پروتئین فرایند طراحی پروتئین‌ها یا آنزیم‌ها با تغییر توالی اسیدهای آمینه از طریق جهش DNA نوترکیب است. انقلاب مستقیم و طراحی منطقی دو تکنیک مورد استفاده در مهندسی آنزیم یا طراحی پروتئین در روند کشف دارو هستند. آنزیم‌ها پروتئین هستند، مهندسی آنزیم بخشی از فعالیت بزرگ مهندسی
هستند، مهندسی آنزیم بخشی از فعالیت بزرگ مهندسی پروتئین است. مهندسی آنزیم با استفاده از فناوری DNA نوترکیب تغییرات دلخواه را در توالی اسیدهای آمینه آنزیم‌ها معرفی می‌کند. آنزیم مصنوعی (زیمواره). آنزیم مصنوعی یک مولکول آلی مصنوعی یا آلی است که برخی از عملکردهای آنزیم را بازآفرینی می‌کند. نانوزیم‌ها نانومواد با ویژگی‌های آنزیمی مانند ذاتی هستند که طی دهه گذشته به دلیل توانایی در رفع محدودیت‌های آنزیم‌های طبیعی از جمله پایداری کم، هزینه زیاد و ذخیره‌سازی دشوار، در حال رشد بوده‌اند. آنها به‌طور گسترده‌ای برای
در حال رشد بوده‌اند. آنها به‌طور گسترده‌ای برای کاربردهای مختلف، از جمله سنجش زیستی، تصویربرداری از بدن، تشخیص تومور و درمان، ضدعفونی کردن مورد کاوش قرار گرفته‌اند. فعالیت کاتالیستی این نانوآنزیم ۷۰ برابر بیشتر از کاتالیست Pt/C است. آنها به‌طور خاص می‌توانند بسترهای آنزیم‌های طبیعی را تحت شرایط فیزیولوژیکی با مکانیسم و سینتیک کاتالیزوری مشابه کاتالیز کنند. در مقایسه با آنزیمهای طبیعی، نانوزیم‌ها مزایای منحصر به فردی از جمله فعالیت کاتالیزوری بالا، هزینه کم، ثبات بالا، تولید آسان انبوه و فعالیت قابل تنظیم
ثبات بالا، تولید آسان انبوه و فعالیت قابل تنظیم را نشان می‌دهند. علاوه بر این، نانوزیم‌ها به عنوان نوع جدیدی از آنزیمهای مصنوعی، نه تنها دارای فعالیت کاتالیزوری شبیه آنزیم هستند، بلکه ویژگیهای فیزیکوشیمیایی منحصر به فرد نانومواد مانند خواص نوری، حرارتی فوق‌العاده و فلورسانس را نیز نشان می‌دهند. در کنار توسعه سریع و درک روزافزون علم نانو و فناوری نانو، پیش‌بینی می‌شود که آنها جایگزین مستقیم آنزیم‌های سنتی شوند. در سال ۲۰۰۷، اولین شواهد مبنی بر اینکه نانوذرات Fe3O4 (NP) دارای فعالیت ذاتی تقلید کننده
نانوذرات Fe3O4 (NP) دارای فعالیت ذاتی تقلید کننده پراکسیداز هستند گزارش شد. تاکنون صدها نانومواد که فعالیت کاتالیزوری پراکسیداز، اکسیداز، کاتالاز، هالوپراکسیداز، گلوتاتیون پراکسیداز، اوریکاز را تقلید می‌کنند، پیدا شده است. طیف وسیعی از نانومواد که به‌طور همزمان فعالیت شبیه‌سازی دو یا چند آنزیمی را نشان می‌دهند نیز گزارش شده است. برای نمونهل، نانوذرات Fe3O4 با توجه به pH مجل واکنش فعالیتهای شبه پراکسیداز و کاتالاز از خود نشان می‌دهند و نانوذرات آبی پروس (Prussian blue NPs) به‌طور همزمان دارای فعالیت شبه
blue NPs) به‌طور همزمان دارای فعالیت شبه پراکسیداز، کاتالاز و سوپراکسید دیسموتاز هستند. با ظهور مفهوم جدید «نانوزیمولوژی» (nanozymology)، نانوزیم‌ها اکنون به یک زمینه جدید در حال ظهور تبدیل شده‌اند که فناوری نانو و زیست‌شناسی را به هم متصل می‌کند. خواندن بیشتر. عمومی تاریخچه و نامگذاری ساختار و مکانیسم آنزیم سینتیک و بازداری
اکسیژن یکی از عناصر شیمیایی در جدول تناوبی است که نشان شیمیایی آن O و عدد اتمی آن ۸ است. این عنصر که عضوی از خانوادهٔ عناصر گروه کالکوژن، یعنی گروه شانزدهم در جدول تناوبی است، نافلزی بسیار واکنش‌پذیر و عاملی اکسیدکننده است که به آسانی موجب اکسید شدن عناصر و ترکیبات شیمیایی می‌شود. از نظر جرمی، پس از هیدروژن و هلیوم، اکسیژن سومین عنصر فراوان در کیهان است. در دما و فشار استاندارد، دو اتم اکسیژن با اتصال به یک‌دیگر موجب تولید ساختاری موسوم به دی‌اکسیژن یا اصطلاحاً موجب شکل‌گیری یک مولکول اکسیژن می‌شوند. مولکول
موجب شکل‌گیری یک مولکول اکسیژن می‌شوند. مولکول اکسیژن در حالت گازی، بی‌رنگ، بی‌بو و دارای فرمول O۲ است. مولکول اکسیژن ۲۰٫۹۵ درصد از اتمسفر کره زمین را تشکیل می‌دهد. با درنظر گرفتن اکسیژن موجود در فرمول شیمیایی ترکیب‌های دارای اکسیژن موجود در پوسته زمین، اکسیژن تقریباً تشکیل دهنده نیمی از عناصر سازنده پوسته زمین است. اکسیژن مولکولی موجب تولید انرژی در فرایند سوختن، تنفس یاخته‌ای هوازی است. بسیاری از مولکول‌های آلی موجود در موجودات زنده مانند پروتئین‌ها، نوکلئیک اسیدها، کربوهیدرات‌ها، چربی‌ها و همچنین گستره
اسیدها، کربوهیدرات‌ها، چربی‌ها و همچنین گستره وسیعی از ترکیبات معدنی پوسته بدن جانوران، دندان‌ها و استخوان‌ها دارای اتم‌های اکسیژن هستند. اغلب جرم تشکیل دهنده موجودات زنده متشکل از اکسیژن است، چرا که بدن جانوران به‌طور عمده از آب تشکیل شده‌است و اکسیژن عنصر اصلی سازنده آب است. اکسیژن موجود در اتمسفر زمین به‌طور پیوسته توسط فرایند فتوسنتز تأمین می‌شود، فرایندی که طی آن نور خورشید موجب تبدیل آب و کربن دی‌اکسید به اکسیژن می‌شود. از لحاظ شیمیایی، اکسیژن خیلی فعال است و درنتیجه نمی‌تواند در هوای آزاد به‌صورت