payamvha/North_RAG huggingface dataset:
نشان داد که آنزیم اوره‌آز پروتئین خالص است و موجب بلوری شدن آن می‌شود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم کاتالاز نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجه‌گیری که پروتئین خالص می‌تواند همان آنزیم‌ها باشند به‌طور قطعی توسط جان هاوارد نورثروب و وندل مردیت استنلی، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیم‌های گوارشی پپسین، تریپسین و کیموتریپسین کار می‌کردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند. این کشف که آنزیم‌ها می‌توانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با بلورشناسی پرتو ایکس حل شود
که ساختارهای آنها با بلورشناسی پرتو ایکس حل شود و نخستین بار برای لیزوزیم، آنزیمی که در اشک، بزاق و سفیده تخم‌مرغ یافت می‌شود و پوشش برخی از باکتری‌ها را هضم می‌کند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی دیوید چیلتون فیلیپس حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد. ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه زیست‌شناسی ساختاری و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیم‌ها در سطح اتمی جزئیات بود. نامگذاری. نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز می‌کند گرفته می‌شود، با پسوندی که به صورت "-آز" در
گرفته می‌شود، با پسوندی که به صورت "-آز" در انتهای واژه تمام می‌شود. نمونه‌های آن شامل لاکتاز، الکل دهیدروژناز و دی‌ان‌ای پلیمراز است. آنزیم‌های مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کنند، ایزوزیمز نامیده می‌شوند. رده‌بندی. اتحادیهٔ بین‌المللی زیست‌شیمی و زیست‌شناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیم‌ها، عدد گروه آنزیم (شماره EC) را ایجاد کرده است. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف می‌شوند. شماره اول آنزیم را به‌طور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقه‌بندی می‌کند.
گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقه‌بندی می‌کند. این بخش‌ها با سایر ویژگی‌ها از جمله بستر، محصولات و مکانیسم شیمیایی تقسیم می‌شوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص می‌شود. به عنوان مثال، هگزوکیناز (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه می‌کند (EC 2.7.1). ساختار. آنزیم‌ها به‌طور کلی پروتئین‌های کروی هستند که به تنهایی یا در کمپلکس‌های بزرگتر فعالیت می‌کنند. دنباله اسیدهای آمینه ساختار را مشخص می‌کند که به نوبه خود فعالیت
آمینه ساختار را مشخص می‌کند که به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری آنزیم را تعیین می‌کند. گرچه ساختار عملکرد را تعیین می‌کند، ولی فعالیت آنزیمی جدید نمی‌تواند به تنهایی از طریق ساختار پیش‌بینی شود. ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند آشکار می‌شوند که واسرشتن نام دارد و این اختلال در ساختار معمولاً باعث از بین رفتن فعالیت می‌شود. دناتوراسیون آنزیم معمولاً با دمای بالاتر از سطح طبیعی یک گونه مرتبط است. در نتیجه، آنزیم‌های موجود در باکتری‌هایی که در محیط‌های آتشفشانی
موجود در باکتری‌هایی که در محیط‌های آتشفشانی مانند چشمه‌های آب گرم زندگی می‌کنند به دلیل توانایی عملکرد در دماهای بالا مورد مصارف صنعتی قرار می‌گیرند و به این ترتیب واکنش‌های آنزیمی کاتالیز شده با سرعت بسیار بالایی امکان‌پذیر می‌شوند. آنزیم‌ها معمولاً بسیار بزرگتر از بسترهای آنها هستند. دامنه اندازه از ۶۲ اسید آمینه باقی‌مانده برای برای مونومر ۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز، تا ۲۵۰۰ باقی‌مانده در سنتاز اسیدهای چرب حیوانات متفاوت است. تنها بخش کوچکی از ساختار آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام
آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام دارد به‌طور مستقیم در کاتالیز درگیر است. این سایت کاتالیزوری در کنار یک یا چند سایت اتصال دهنده قرار دارد که در آن مانده‌ها بسترها را جهت می‌دهند. سایت کاتالیزوریک و سایت اتصال دهنده، سایت فعال آنزیم را تشکیل می‌دهند. اکثریت باقیمانده ساختار آنزیم به منظور حفظ جهت‌گیری دقیق و پویایی محل فعال در حضور دارد. در بعضی از آنزیم‌ها هیچ اسید آمینه مستقیماً درگیر در کاتالیز نیست. در عوض آنزیم حاوی سایت‌هایی برای اتصال و جهت‌یابی کوفاکتور‌های کاتالیزوری است.
اتصال و جهت‌یابی کوفاکتور‌های کاتالیزوری است. ساختارهای آنزیمی همچنین ممکن است دارای مکانهای آلوستریک باشد که اتصال یک مولکول کوچک باعث ایجاد تغییر شکل می‌شود که باعث افزایش یا کاهش فعالیت می‌شود. تعداد کمی از کاتالیزورهای بیولوژیکی مبتنی بر RNA به نام ریبوزیم‌ها وجود دارند که دوباره می‌توانند به تنهایی یا در کمپلکس به همراه پروتئین‌ها عمل کنند. رایج‌ترین این ریبوزوم است که از پروتئین و اجزای RNA کاتالیزوری تشکیل شده است. جایگاه فعال. جایگاه فعال ناحیه‌ای از آنزیمی است که در آن مولکول‌های بستر به هم متصل
از آنزیمی است که در آن مولکول‌های بستر به هم متصل می‌شوند و تحت واکنش شیمیایی قرار می‌گیرند. جایگاه فعال متشکل از باقیمانده اسید آمینه است که پیوندهای موقتی با بستر (محل اتصال) و باقی مانده‌ای ایجاد می‌کند که واکنش را کاتالیز می‌کند. اگرچه جایگاه فعال فقط ۱۰ تا ۲۰ درصد از حجم آنزیم را اشغال می‌کند. اما مهم‌ترین بخش در ساختار یک آنزیم است زیرا مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کند. این ماده معمولاً از سه تا چهار اسید آمینه تشکیل می‌شود، در حالی که سایر اسیدهای آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم
آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم آنزیم مورد نیاز است. هر جایگاه فعال تکامل یافته است تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد. این ویژگی با آرایش اسیدهای آمینه در جایگاه فعال و ساختار بسترها تعیین می‌شود. گاهی آنزیم‌ها نیز برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با برخی از کوفاکتورها را دارند. جایگاه فعال معمولاً یک شیار از آنزیم است که می‌تواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد، یا بین رابط‌های آنزیم‌های چند مولتی قرار گیرد. یک جایگاه فعال
آنزیم‌های چند مولتی قرار گیرد. یک جایگاه فعال می‌تواند یک واکنش را به‌طور مکرر کاتالیز کند زیرا باقیمانده‌ها در پایان واکنش تغییر نمی‌کنند (ممکن است در طول واکنش تغییر کنند، اما تا پایان دوباره تولید می‌شوند). این فرایند با کاهش انرژی فعال سازی واکنش حاصل می‌شود، بنابراین بسترهای بیشتری انرژی کافی برای انجام واکنش دارند. سازوکار. اتصال بستر. آنزیم‌ها قبل از اینکه بتوانند هرگونه واکنش شیمیایی را کاتالیز کنند، باید بسترهای خود را متصل کنند. آنزیم‌ها معمولاً مشخص می‌کنند که به چه لایه‌هایی متصل می‌شوند و سپس
می‌کنند که به چه لایه‌هایی متصل می‌شوند و سپس واکنش شیمیایی کاتالیز می‌شود. ویژگی جایگاه اتصال با شکل مکمل، بار و ویژگی‌های آب دوست / آبگریز به لایه‌ها به‌دست می‌آید؛ بنابراین آنزیم‌ها می‌توانند بین مولکول‌های سوبسترا بسیار شبیه از لحاظ شیمی گزینی، جهت‌گزینی و استریوسپکتیک تفاوت قائل شوند. برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند، در کپی و بیان ژنوم نقش دارند. برخی از این آنزیم‌ها مکانیسم‌های نمونه‌خوانی دارند. در اینجا، آنزیمی مانند DNA پلیمراز در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و
پلیمراز در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی می‌کند. این فرایند دو مرحله ای منجر به میانگین نرخ خطای کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش در پلیمرازهای پستانداران با راستی بالا می‌شود. مکانیسم‌های تصحیح مشابه نیز در RNA پلی مراز، آمینواسیل tRNA سنتاز و ریبوزوم یافت می‌شود. برعکس، برخی از آنزیم‌ها دارای خاصیت گسترده بی نظمی آنزیمی هستند و بر روی طیف وسیعی از لایه‌های مختلف مرتبط با فیزیولوژیک اثر می‌گذارند. بسیاری از آنزیم‌ها دارای فعالیت‌های جانبی کوچکی هستند که به‌طور
دارای فعالیت‌های جانبی کوچکی هستند که به‌طور اتفاقی (نظریه تکامل مولکولی خنثی) به‌وجود آمده‌اند، که ممکن است نقطه شروع انتخاب تکاملی جدید باشد. مدل قفل و کلید. برای توضیح ویژگی مشاهده شده آنزیم‌ها، در سال ۱۸۹۴ هرمان امیل فیشر، شیمی‌دان آلمانی و برنده جایزه نوبل شیمی پیشنهاد کرد که آنزیم و سوبسترا دارای اشکال هندسی مکمل خاصی هستند که دقیقاً در یکدیگر جای می‌گیرند. این پیشنهاد اغلب به عنوان مدل «قفل و کلید» نامیده می‌شود. این مدل اولیه ویژگی آنزیم را توضیح می‌دهد، اما قادر به توضیح ثبات حالت گذار که آنزیم‌ها
اما قادر به توضیح ثبات حالت گذار که آنزیم‌ها به دست می‌آورند نیست. مدل تناسب القایی. در سال ۱۹۵۸، دانیل کوشلند اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد: از آنجا که آنزیم‌ها ساختارهای نسبتاً انعطاف‌پذیر هستند، در اثر فعل و انفعال بستر با آنزیم، سایت فعال به‌طور مداوم با تعامل با بستر تغییر فرم می‌دهد. در نتیجه، بستر به سادگی به یک مکان فعال سفت و سخت متصل نمی‌شود. زنجیره‌های جانبی اسید آمینه که جایگاه فعال را تشکیل می‌دهند در موقعیت‌های دقیق قالب‌بندی می‌شوند که آنزیم را قادر می‌سازد تا عملکرد کاتالیزوری
که آنزیم را قادر می‌سازد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در بعضی موارد مانند گلیکوزید هیدرولازها، مولکول سوبسترا نیز با ورود به محل فعال، اندکی تغییر شکل می‌دهد. سایت فعال همچنان تغییر می‌کند تا زمانی که بستر کاملاً بسته شود در آن زمان شکل نهایی و توزیع بار تعیین می‌شود. تناسب القایی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم تصحیح ساختاری افزایش دهد. کاتالیز. آنزیم‌ها می‌توانند واکنش‌ها را از چند طریق تسریع کنند، همه این راه‌های گوناگون در نهایت انرژی فعال سازی را کاهش
راه‌های گوناگون در نهایت انرژی فعال سازی را کاهش می‌دهند (‡ΔG، انرژی آزاد گیبس) آنزیم‌ها ممکن است به‌طور همزمان از چندین مکانیزم استفاده کنند. به عنوان مثال، پروتئازها مانند تریپسین با استفاده از یک سه‌گانه کاتالیزوری، کاتالیز کووالانسی را با استفاده از یک حفره اکسیانیون انجام دهند و تجمع بار را در حالت گذار تثبیت می‌کنند و با استفاده از یک بستر آب گرا، هیدرولیز کامل را ایجاد می‌کنند. پویایی‌شناسی. آنزیم‌ها ساختارهای ساکن و سختی نیستند. در عوض آنها دارای حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمت‌هایی
دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمت‌هایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروه‌های باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل می‌دهند، یا حتی یک کل حوزه پروتئین هستند. این حرکات منجر به ایجاد یک مجموعه ساختاری از ساختارهای کمی متفاوت می‌شود که در تعادل با یکدیگر تعامل برقرار می‌کنند. حالات مختلف درون این مجموعه ممکن است با جنبه‌های مختلف عملکرد آنزیم مرتبط باشد. به عنوان مثال، ترکیبات مختلف آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوری با اتصال بستر،
مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوری با اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری مرتبط است. ارائهٔ بستر. ارائه بستر فرایندی است که در آن آنزیم از بستر خود جدا می‌شود. آنزیم‌ها را می‌توان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا سیتوزول جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را می‌توان به صورت تقسیم لیپید دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد. هنگامی که آنزیم آزاد می‌شود با بستر آن مخلوط می‌شود. متناوباً، می‌توان آنزیم را در نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به
نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به عنوان مثال، آنزیم می‌تواند محلول باشد و هنگام فعال شدن به یک لیپید در غشای پلاسما متصل شود و سپس بر روی مولکول‌های غشای پلاسما عمل کند. مدولاسیون آلوستریک. مکان‌های آلوستریک یا دگرریختار محل‌هایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند. این مولکول‌ها سپس باعث تغییر در ساختار یا دینامیک آنزیمی می‌شوند که به جایگاه فعال منتقل می‌شود و بنابراین بر سرعت واکنش آنزیم تأثیر می‌گذارد. به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار
تأثیر می‌گذارد. به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار می‌تواند آنزیم‌ها را مهار یا فعال کند. برهمکنش دگرریختار با متابولیت‌های بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم باعث تنظیم بازخورد می‌شود و فعالیت آنزیم را با توجه به شار از طریق بقیه مسیر تغییر می‌دهد. کوفاکتورها. برخی از آنزیم‌ها برای نشان دادن فعالیت کامل نیازی به مؤلفه‌های اضافی ندارند. برخی دیگر برای محدود کردن فعالیت به مولکولهای غیر پروتئینی به نام کوفاکتور نیاز دارند. کوفاکتورها می‌توانند به صورت معدنی (مانند یون‌های فلزی و خوشه‌های گوگرد آهن یا
معدنی (مانند یون‌های فلزی و خوشه‌های گوگرد آهن یا ترکیبات آلی (به عنوان مثال، فلاوین و هم) باشند. این کوفاکتورها اهداف بسیاری را ارائه می‌دهند. به عنوان مثال، یون‌های فلزی می‌توانند در تثبیت گونه‌های هسته‌ای در محل فعال کمک کنند. کوفاکتورهای آلی می‌توانند یا کوآنزیم‌هایی باشند که در طی واکنش از محل فعال آنزیم آزاد می‌شوند، یا گروه‌های پروتز که محکم به آنزیم وصل می‌شوند. گروه‌های پروتزهای آلی می‌توانند به صورت کووالانسی محدود شوند (به عنوان مثال، بیوتین در آنزیم‌هایی مانند پیروات کربوکسیلاز). کربنیک
در آنزیم‌هایی مانند پیروات کربوکسیلاز). کربنیک آنهیدراز نمونه‌ای از آنزیمیست که حاوی کوفاکتور است، که از یک کوفاکتور روی که به عنوان بخشی از سایت فعال آن وجود دارد استفاده می‌کند. این یون‌ها یا مولکول‌های معمولاً در محل فعال یافت می‌شوند و درگیر در کاتالیز هستند. به عنوان مثال، فلاوین و سازنده‌های هم اغلب در واکنش‌های ردوکس نقش دارند. به آنزیم‌هایی که به کوفاکتور احتیاج دارند اما محدودیتی ندارند "آنزیم بنزیم" یا "آپوپروتئین" گفته می‌شود. یک آنزیم همراه با کوفاکتور مورد نیاز برای فعالیت یک هولوآنزیم یا
با کوفاکتور مورد نیاز برای فعالیت یک هولوآنزیم یا هالوآنزیم نامیده می‌شود. اصطلاح "هولوزیم" نیز می‌تواند برای آنزیم‌هایی از جمله DNA پلیمرازها که حاوی زیر واحدهای پروتئینی متعددی هستند استفاده شود. در اینجا هولوزانیم یک کمپلکس کامل است که شامل تمام زیر واحدهای مورد نیاز برای فعالیت است. کوآنزیم‌ها (کمک‌زیمایه‌ها). کوآنزیم‌ها مولکول‌های آلی کوچکی هستند که می‌توانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند. کوآنزیم‌ها گروه‌های شیمیایی را از یک آنزیم به دیگری منتقل می‌کنند. نمونه‌های آن شامل نیکوتین‌آمید آدنین
می‌کنند. نمونه‌های آن شامل نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید فسفات (NADPH)، نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید (NADH) و آدنوزین تری‌فسفات (ATP) است. برخی کوآنزیم‌ها، مانند فلاوین مونونوکلئوتید (FMN)، فلاوین آدنین دینوکلئوتید (FAD)، تیامین پیروفسفات (TPP) و تترا هیدروفولات (THF) از ویتامین‌ها مشتق می‌شوند. این کوآنزیم‌ها نمی‌توانند توسط بدن طی فرایند سنتز نوپدید ساخته شوند و ترکیبات (ویتامین‌ها) که از نزدیک مرتبط هستند باید از رژیم غذایی حاصل شود. گروه‌های شیمیایی حمل شده شامل موارد زیر هستند: از آنجا که
شیمیایی حمل شده شامل موارد زیر هستند: از آنجا که کوآنزیم‌ها به عنوان یک نتیجه از عمل آنزیم شیمیایی تغییر می‌یابند، در نظر گرفتن کوآنزیم‌ها به عنوان یک کلاس خاص از سوبستراها، یا سوبستراهای دوم مفید است که برای بسیاری از آنزیم‌های مختلف مشترک است. به عنوان مثال، حدود ۱۰۰۰ آنزیم شناخته شده است که از کوآنزیم NADH استفاده می‌کنند. کوآنزیم‌ها معمولاً به‌طور مداوم بازسازی می‌شوند و غلظت آنها در سطح ثابت داخل سلول حفظ می‌شود. به عنوان مثال، NADPH از طریق مسیر فسفات پنتوز و اس-آدنوزیل متیونین توسط متیونین
فسفات پنتوز و اس-آدنوزیل متیونین توسط متیونین آدنوزیل‌ترانسفراز بازسازی می‌شود. این بازسازی مداوم یعنی مقادیر کمی از کوآنزیم‌ها می‌توانند بسیار فشرده استفاده شوند. به عنوان مثال، بدن انسان هر روز وزن خود را در ATP تغییر می‌دهد. ترمودینامیک. مانند همه کاتالیزورها، آنزیم‌ها موقعیت تعادل شیمیایی واکنش را تغییر نمی‌دهند. در حضور آنزیم، واکنش در همان جهت که آنزیم نیز حضور ندارد انجام می‌شود فقط حضور آنزیم موجب می‌شود که با سرعت بیشتری انجام شود. به عنوان مثال، انیدراز کربنیک بسته به غلظت واکنش دهنده‌های آن،
انیدراز کربنیک بسته به غلظت واکنش دهنده‌های آن، واکنش آن را از هر جهت تغییر می‌دهد: میزان واکنش بستگی به انرژی فعال‌سازی مورد نیاز برای تشکیل حالت گذار دارد که پس از آن در محصولات فروپاشی می‌شود. آنزیم‌ها با کاهش انرژی حالت گذار، سرعت واکنش را افزایش می‌دهند. اول، اتصال یک مجموعه پیچیده آنزیم-سوبسترا کم انرژی (ES) را تشکیل می‌دهد. دوم، آنزیم وضعیت انتقال را به گونه‌ای تثبیت می‌کند که در مقایسه با واکنش غیرقابل تجزیه (ES ‡) به انرژی کمتری برای رسیدن به آن نیاز دارد. سرانجام، کمپلکس آنزیم-محصول (EP) برای
نیاز دارد. سرانجام، کمپلکس آنزیم-محصول (EP) برای انتشار محصولات جدا می‌شود. آنزیم‌ها می‌توانند دو یا چند واکنش ایجاد کنند، به‌طوری که می‌توان از یک واکنش ترمودینامیکی مطلوب برای «رانش» ترمودینامیکی نامطلوب استفاده کرد به‌طوری که انرژی ترکیبی محصولات پایین‌تر از سوبستراها باشد. به عنوان مثال، هیدرولیز ATP اغلب برای هدایت سایر واکنشهای شیمیایی استفاده می‌شود. سینتیک. سینتیک آنزیم بررسی چگونگی اتصال آنزیم‌ها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات است. داده‌های نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از
نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از سنجش آنزیمی به دست می‌آیند. در سال ۱۹۱۳ لیونور میکائلیس و ماد منتن نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند که از آن به عنوان سینتیک میکائلیس–منتن یاد می‌شود. سهم عمده میکائلیس و منتن در فکر کردن به واکنشهای آنزیمی در دو مرحله بود. در حالت اول، سوبسترا برگشت‌پذیر به آنزیم متصل می‌شود، و کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تشکیل می‌دهد که به افتخار آنها مجموعه کمپلکس میکائلیس و منتن نامیده می‌شود. سپس آنزیم مرحله شیمیایی واکنش را کاتالیز می‌کند و محصول را آزاد می‌کند. این
را کاتالیز می‌کند و محصول را آزاد می‌کند. این کار توسط جرج ادوارد بریگز و جان هالدین توسعه یافت. آنها معادلات سینتیک را به‌دست آوردند که امروزه هنوز هم کاربرد گسترده‌ای دارند. میزان آنزیم به شرایط محلول و غلظت سوبسترا بستگی دارد. برای پیدا کردن حداکثر سرعت یک واکنش آنزیمی، غلظت سوبسترا افزایش می‌یابد تا اینکه یک مقدار ثابت در شکل‌گیری محصول مشاهده شود که در منحنی اشباع مقابل نشان داده شده است. با افزایش غلظت سوبسترا، بیشتر و بیشتر آنزیم آزاد به کمپلکس substrate-bound ES ES تبدیل می‌شود و اشباع رخ می‌دهد.
ES ES تبدیل می‌شود و اشباع رخ می‌دهد. در ماکزیمم سرعت واکنش ("V" Max) آنزیم، تمام سایت‌های فعال آنزیم به سوبسترا متصل شده و مقدار کمپلکس ES همان مقدار کل آنزیم است. "V" max تنها یکی از چند پارامتر مهم سینتیکی است. مقدار بستر مورد نیاز برای دستیابی به میزان واکنش خاص نیز مهم است که توسط ثابت سینتیک میکائلیس–منتن ("K"m) که غلظت بستر مورد نیاز یک آنزیم برای رسیدن به نیمی از سرعت واکنش حداکثر ("V" max) آن است، داده شده است. به‌طور کلی، هر آنزیم دارای یک "K"M ویژه برای یک بستر مشخص است. یکی دیگر از ثابت‌های
ویژه برای یک بستر مشخص است. یکی دیگر از ثابت‌های مفید، "k"cat است که به آن "عدد گردش" نیز گفته می‌شود و تعداد مولکول‌های بستر است که توسط یک سایت فعال در هر ثانیه اداره می‌شود. کارایی یک آنزیم را می‌توان بر حسب "k"cat/"K"m بیان کرد که ثابت ویژه نیز نامیده می‌شود و ثابت سرعت را برای همه مراحل واکنش را شامل می‌شود. از آنجا که ثابت ویژه هم میل ترکیبی و هم توانایی کاتالیزوری را بازتاب می‌دهد، برای مقایسه آنزیم‌های مختلف با یکدیگر یا همان آنزیم با لایه‌های مختلف مفید است. حداکثر نظری برای ثابت ویژه را حد انتشار
مفید است. حداکثر نظری برای ثابت ویژه را حد انتشار می‌نامند که حدود 108 تا 109 (M−1 s−1) است. در این مرحله، هر برخورد آنزیم با بستر آن منجر به کاتالیز می‌شود و سرعت تشکیل محصول با سرعت واکنش محدود نمی‌شود بلکه با سرعت انتشار محدود می‌شود. آنزیم‌های دارای این ویژگی را آنزیم کاملاً کاتالیزوری یا از نظر "جنبشی کامل" می‌نامند. نمونه این نوع آنزیم‌ها تریوز فسفات ایزومراز، کربنیک آنهیدراز، استیل‌کولین‌استراز، کاتالاز، فوماراز، بتالاکتاماز و سوپراکسید دیسموتاز هستند. تغییر و تبدیل این نوع آنزیم‌ها می‌تواند به
هستند. تغییر و تبدیل این نوع آنزیم‌ها می‌تواند به چندین میلیون واکنش در ثانیه برسد. اما بیشتر آنزیم‌ها کاملاً کاتالیزوری نیستند: مقادیر متوسط مقدار formula_1 و formula_2 به ترتیب حدود formula_3 و formula_4 است. سینتیک میکائلیس–منتن به قانون فعالیت جرمی متکی است، که از مفروضات واپخش آزاد و برخورد تصادفی از ترمودینامیک ناشی می‌شود. بسیاری از فرایندهای بیوشیمیایی یا سلولی به دلیل ازدحام ماکرومولکولی و حرکت مولکولی محدود، از این شرایط به‌طور قابل توجهی منحرف می‌شوند. اخیراً، با گسترش نمونه کمپلکس سعی در اصلاح
اخیراً، با گسترش نمونه کمپلکس سعی در اصلاح این اثرات دارند. ۲. واکنش‌های مرتبه صفر و شرایط مورد نیاز واکنش‌های مرتبه صفر زمانی رخ می‌دهند که سرعت واکنش مستقل از غلظت سوبسترا باشد. این حالت معمولاً زمانی مشاهده می‌شود که غلظت سوبسترا بسیار بیشتر از غلظت آنزیم باشد. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال‌سازی، سرعت واکنش‌های بیوشیمیایی را افزایش می‌دهند. مکانیسم عملکرد آن‌ها شامل تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا و تولید محصولات نهایی است. در شرایطی که سوبسترا در مقادیر اضافی وجود دارد، سرعت واکنش مستقیماً با غلظت آنزیم
وجود دارد، سرعت واکنش مستقیماً با غلظت آنزیم متناسب است. این رابطه خطی اساس بسیاری از آزمایش‌های آنزیمی را تشکیل می‌دهد. مدل مایکلیس-منتن سینتیک آنزیمی را در شرایط استاندارد توصیف می‌کند، در حالی که مدل هیل برای آنزیم‌های آلوستریک با همکاری بین زیرواحدها مناسب است. بازدارنده‌های آنزیمی به سه دسته تقسیم می‌شوند: روش‌های اندازه‌گیری فعالیت آنزیمی: اندازه‌گیری فعالیت آنزیم‌های خاص در خون برای تشخیص بیماری‌ها استفاده می‌شود: کبدی: ALT, AST قلبی: CK-MB, Troponin پانکراس: آمیلاز، لیپاز با استفاده از مهندسی
پانکراس: آمیلاز، لیپاز با استفاده از مهندسی پروتئین، آنزیم‌هایی با ویژگی‌های بهبودیافته تولید می‌شوند که در صنایع غذایی، دارویی و بیوتکنولوژی کاربرد دارند. مطالعه سینتیک آنزیمی نقش مهمی در بیوشیمی، پزشکی و صنعت ایفا می‌کند. درک دقیق این مفاهیم به بهینه‌سازی واکنش‌های آنزیمی و توسعه روش‌های تشخیصی و درمانی کمک می‌کند. آنزیم‌های آلوستریک با اتصال مولکول‌های تنظیمی در جایگاه‌های غیرفعال، فعالیت کاتالیتیکی خود را تغییر می‌دهند. این مکانیسم نقش کلیدی در مسیرهای متابولیکی مانند گلیکولیز دارد. برخی آنزیم‌ها مانند
مانند گلیکولیز دارد. برخی آنزیم‌ها مانند فسفوفروکتوکیناز-۱ در گلیکولیز به عنوان نقاط کنترل سرعت عمل می‌کنند. این آنزیم‌ها اغلب محل تنظیم هورمونی و متابولیکی هستند. روش‌های مدرن تعیین ساختار آنزیم‌ها: - کریستالوگرافی اشعه ایکس - میکروسکوپ الکترونی کرایو - طیف‌سنجی NMR این روش‌ها به درک رابطه ساختار-عملکرد آنزیم‌ها کمک شایانی کرده‌اند. آنزیم‌هایی مانند آسپاراژیناز در درمان سرطان خون و الگلوکرازیداز در درمان بیماری گوچر استفاده می‌شوند. این آنزیم‌ها با مهندسی دقیق برای کاهش عوارض جانبی بهینه‌سازی شده‌اند.
دقیق برای کاهش عوارض جانبی بهینه‌سازی شده‌اند. نانوزیم‌ها نانوذراتی با فعالیت آنزیم‌مانند هستند که پایداری بالاتر و هزینه تولید کمتری نسبت به آنزیم‌های طبیعی دارند. این آنزیم‌ها در شرایط شدید مانند دمای بسیار بالا یا pHهای اسیدی/بازی فعالیت دارند و در صنایع مختلف کاربردهای ارزشمندی دارند. در سلول، آنزیم‌های مرتبط با یک مسیر متابولیکی اغلب به صورت کمپلکس‌های چندآنزیمی سازماندهی می‌شوند که کارایی واکنش‌ها را افزایش می‌دهد. شبیه‌سازی‌های کوانتومی به درک دقیق مکانیسم‌های کاتالیتیکی در سطح اتمی کمک می‌کنند. با
کاتالیتیکی در سطح اتمی کمک می‌کنند. با استفاده از روش‌های طراحی محاسباتی، می‌توان آنزیم‌های کاملاً جدید با فعالیت‌های کاتالیتیکی نوظهور ایجاد کرد. بازداری. میزان سرعت واکنش آنزیم به وسیله انواع مختلفی از مهارکننده‌های آنزیم قابل کاهش است. بازدارنده‌های آنزیمی عوامل مولکولی هستند که با کاتالیزوز تداخل پیدا کرده و واکنش‌های آنزیمی را آهسته یا متوقف می‌کنند. بازدارنده‌ها به صورت برگشت‌پذیر یا برگشت‌ناپذیر هستند. بازدارنده‌های برگشت‌پذیر عبارتند از: برگشت‌پذیر. رقابتی. یک بازدارندهٔ رقابتی به خاطر تشابه در
رقابتی. یک بازدارندهٔ رقابتی به خاطر تشابه در هندسه مولکولی یا سوبسترا برای جایگاه فعال آنزیم رقابت می‌کند با اشغال جایگاه فعال توسط بازدارنده از اتصال سوبسترا با آنزیم ممانعت می‌کند. مهارکننده (Competitive inhibition) و سوبسترا نمی‌توانند همزمان با آنزیم متصل شوند. اغلب مهار کننده‌های رقابتی کاملاً شبیه سوبسترا واقعی آنزیم هستند. به عنوان مثال، داروی متوترکسات یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز است که باعث کاهش دی هیدروفولات به تتراهیدروفولات می‌شود. شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این
می‌شود. شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این دارو در شکل نشان داده شده است. با غلظت زیاد سوبسترا می‌توان بر این نوع مهارکننده غلبه کرد. در برخی موارد، مهارکننده می‌تواند به سایتی غیر از محل اتصال سوبسترا معمولی وصل شود و یک اثر آلوستریک برای تغییر شکل محل اتصال معمولی اعمال کند. نارقابتی. مهارکننده غیر رقابتی (Non-competitive inhibition) به مکانی غیر از محل اتصال سوبسترا متصل می‌شود. سوبسترا هنوز هم با تمایل معمول آن متصل می‌شود و از این رو Km یکسان باقی می‌ماند. با این حال بازدارنده بازده کاتالیزوری
می‌ماند. با این حال بازدارنده بازده کاتالیزوری آنزیم را کاهش می‌دهد به‌طوری که V max کاهش می‌یابد. برخلاف مهار رقابتی، نمی‌توان با غلظت زیاد سوبسترا بر مهار غیر رقابتی سوبسترا غلبه کرد. مهار آنزیم انولاز در مسیر گلیکولیز توسط یون فلوئور نوعی از مهار غیر رقابتی است. بی‌رقابتی. مهارکننده بدون رقابت (Uncompetitive inhibitor) نمی‌تواند تنها به مجموعه آنزیم سوبسترا وصل شود، از این رو، این نوع مهارکننده‌ها در غلظت بالای سوبسترا مؤثر هستند. در حضور مهارکننده، مجموعه آنزیم-سوبسترا غیرفعال است. این نوع مهار نادر
آنزیم-سوبسترا غیرفعال است. این نوع مهار نادر است. یک بازدارندهٔ نارقابتی در مکانی غیر از سوبسترا به آنزیم متصل شده و برخلاف مهارکنندهٔ رقابتی تنها به کمپلکس ES متصل می‌شود. آمیخته. یک مهار کننده مخلوط (Mixed inhibition) به یک سایت آلوستریک متصل می‌شود و اتصال سوبسترا و بازدارنده روی یکدیگر تأثیر می‌گذارند. عملکرد آنزیم هنگام اتصال به بازدارنده کاهش می‌یابد اما از بین نمی‌رود. این نوع بازدارنده‌ها از معادله میکائلیس–منتن پیروی نمی‌کنند. برگشت‌ناپذیر. یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر، آنزیم را معمولاً با ایجاد
بازدارنده برگشت‌ناپذیر، آنزیم را معمولاً با ایجاد پیوند کووالانسی به پروتئین به‌طور دائمی غیرفعال می‌کند. پنی‌سیلین و آسپرین داروهای رایجی هستند که به این روش عمل می‌کنند. کارکرد. در بسیاری از جانداران، بازدارنده‌ها ممکن است به عنوان بخشی از یک مکانیسم بازخورد عمل کنند. اگر یک آنزیم بیش از حد یک ماده در ارگانیسم تولید کند، ممکن است آن ماده به عنوان یک بازدارنده برای آنزیم در ابتدای مسیر تولیدکننده آن عمل کند و باعث کند شدن تولید ماده در صورت وجود مقدار کافی شود که نوعی بازخورد منفی است. مسیرهای متابولیکی
شود که نوعی بازخورد منفی است. مسیرهای متابولیکی عمده مانند چرخه اسید سیتریک از این مکانیسم استفاده می‌کنند. از آنجا که بازدارنده‌ها عملکرد آنزیم‌ها را تعدیل می‌کنند، اغلب به عنوان دارو استفاده می‌شوند. بسیاری از این داروها بازدارنده‌های قابل برگشت رقابتی هستند که شبیه سوبسترا بومی آنزیم هستند، مشابه متوترکسات که در بالا اشاره شد، سایر نمونه‌های معروف شامل استاتین‌هایی است که برای درمان کلسترول بالا استفاده می‌شود، و بازدارنده‌های پروتئاز که برای درمان عفونت‌های ویروسی مانند ویروس HIV استفاده می‌شود. یک
ویروسی مانند ویروس HIV استفاده می‌شود. یک نمونه معمول از یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر که به عنوان دارو استفاده می‌شود، آسپرین یا استیل‌سالیسیلیک اسید است که آنزیم‌های COX-1 و COX-2 را که پروستاگلاندین پیام رسان التهاب را مهار می‌کنند. دیگر بازدارنده‌های آنزیم سموم هستند. به عنوان مثال، سیانور یک مهارکننده آنزیم برگشت‌ناپذیر است که با مس و آهن در محل فعال آنزیم سیتوکروم اکسیداز سی ترکیب شده و از تنفس سلولی جلوگیری می‌کند. تثبیت آنزیم. آنزیم‌ها غالباً در بسترهای بی‌اثر و نامحلول تثبیت می‌شوند که به دلیل قابلیت