Влияние химических реагентов на кератин шерстяных волокон

УДК 677.312.3

Е. В. Слепнева, В. В. Хамматова ВЛИЯНИЕ ХИМИЧЕСКИХ РЕАГЕНТОВ НА КЕРАТИН ШЕРСТЯНЫХ ВОЛОКОН

Ключевые слова: шерстяное волокно, гидролиз кератина, аминокислотные остатки.

Представлены результаты исследования влияния химических реагентов, что образование новых межмолекулярных связей в кератине способствует увеличению прочности волокон шерсти, а также снижению способность ее к свойлачиванию. Структура волокон, характер расположения макромолекул, степень их упорядоченности определяют сорбционные свойства шерсти.

Keywords: wool fiber, the hydrolysis of keratin, amino acid residues.

The results of research of influence of chemical reagents, the formation of new intermolecular bonds in the keratin increases the strength of the wool fibers, and reduced ability to solutionyou. The fiber structure, the location of macromolecules, their degree of orderliness determine the sorption properties of wool.

Шерсть - натуральное текстильное волокно, обладающее уникальной физической и химической структурой. Шерстяные волокна являются исключительными волокнами по способности удерживать влагу и тепло, высокой прочности, низкой пожароопасности, гигиеничности, высокой эластичности и упругости. Данные свойства выгодно отличают шерсть от растительных, а также от всех синтетических и искусственных волокон. Для того, чтобы добиться выхода качественного текстильного продукта необходимо максимальное сохранение природных свойств шерстяных волокон в процессе их переработки.

В технологическом процессе первичной обработки шерсти применяются различные химические реагенты, в частности, на этапе промывки в моющий раствор добавляются поверхностно-активные вещества, а так же кальцинированная сода, которые воздействуя на волокно, изменяют его качественные характеристики (прочность, упругость, цвет, теплопроводность) [1]. При действии химических реагентов происходят реакции, связанные с химическим превращением молекулярных цепей и прежде всего с деструкцией и сшиванием макромолекул. В результате промывки шерсти свободная жирная кислота адсорбирует на волокне. При этом едкий натрий вступает в реакцию с кератином шерсти, что приводит к образованию микротрещин в зпикутикуле волокон, а также разрушению солевых и цистиновых поперечных межмолекулярных связей кератина. При более интенсивном воздействии происходит изменение внутримолекулярных связей в главных полипептидных цепях, что сказывается на прочностных характеристиках волокон. В сильнощелочной среде верхушки волокон растворяются, и потеря массы мытой шерсти составляет 1 - 2% [2].

Анализ работы [3] по исследованию химических свойств волокон шерсти показал, что обработка кислотами и щелочами при воздействии температуры приводит к деструкции кератина с образованием низкомолекулярных продуктов.

Шерстяное волокно более устойчиво к действию кислот, чем к действию щелочей. Пептидные связи в кератине достаточно устойчивы к непродолжительному воздействию растворов кислот, особенно при температуре ниже 37оС.

Однако, с повышением температуры и продолжительности воздействия водные растворы минеральных кислот способны вызывать в кератине значительное гидролитическое разрушение пептидных связей и боковых кислотно-амидных групп в кератине. Кислотный гидролиз происходит по схеме:

О ОН О-Н О

я-с-кн-яп ^я-с-кн-яп ^я-с-кн-яп ^я-с-н+н2к-яп

ОН

Устойчивость пептидных связей в полипептидной цепи к кислотному гидролизу зависит от природы аминокислот. Пептидные связи, образованные аминогруппами остатков серина и треонина, особенно неустойчивы. Наиболее устойчивы к кислотному гидролизу связи, образованные карбоксильными группами лейцина, изолейцина и валина [4].

При значительных концентрациях серная кислота способствует реакциям пептидильной перегруппировки и этерификации. В результате данных процессов повышенную кислотность имеют участки волокон шерсти, в которых образовались эфиры, вследствие чего произойдет неравномерная окраска шерсти, так как может понизиться сродство их к кислотным красителям.

Под действием растворов щелочей происходит более интенсивный и менее избирательный гидролиз кератина. Разбавленные растворы едких щелочей при кипячении очень быстро гидролитически разрушают кератин до растворимых продуктов распада и в конечном итоги до смеси аминокислот и продуктов их превращений. Одновременно происходит разрушение ряда аминокислот: цистина, аргинина, серина, треонина. Степень гидролитического разрушения кератина в значительной мере зависит от условий: природы

щелочного агента, его концентрации, температуры процесса, а также состояния шерстяного волокна [5].

Чувствительность шерсти к щелочной обработке объясняется воздействием щелочи на цистиновые поперечные связи. Они разрываются по следующей схеме:

ТО ТО СО

CH-CH2-S-S-CH2-CH^CH-CH2SH+HO-S-CH2-CH

NH NH NH

Образующаяся сульфеновая кислота неустойчива в щелочной среде и распадается с образованием альдегида и сероводорода:

R-CH-CH2-SOH^R-CH-CHO+H2S.

Эта часть серы постепенно переходит в раствор. Другая часть входит в состав сульфигдрильных групп, менеее чувствительных к щелочам по сравнению с дисульфидными. Это объясняет прекращение потери серы при достижении определенного уровня.

Дисульфидная связь под действием щелочей может преобразовываться в более прочную лантиониновую связь, отличающуюся повышенной химической устойчивостью:

R-CH2-S-S-CH2-R'^R-CH2-S-CH2-R^

При действии восстановителей на кератин шерсти дисульфидные связи разрываются. В зависимости от применяемого восстановителя происходит их последующее присоединение по месту освободившихся валентностей различных групп. Подобные реакции используются для пластификации, повышения химической активности волокна и фиксации его в определенном деформированном состоянии.

Для этого проводят проводят двухстадийную обработку: на первом этапе при помощи восстановителя добиваются разрыва цистиновых связей по схеме:

Щ

R-S-S-R^RSH+HSR,

на втором этапе воссоединяют разорванные цистиновые связи с помощью растворов солей двухвалентных металлов по схеме:

2RSH+Xa2^R-S-X-S-R+2Ha,

где Х-двухвалентный металл, включение которого между двумя атомами позволяет воссоединить первоначально разорванную цистиновую поперечную связь при одновременном повышении ее химической усмтойчивости.

Воздействие окислителей приводит к ослаблению волокон шерсти. Наиболее легко подвергаются

воздействию окислителей дисульфидные связи и сульфигидрильные группы кератина. Скорости реакций окисления различных аминокислотных остатков и пептидных связей зависит от многих факторов (pH, температуры, количества ионов металлов и их природы, наличия следов восстановителей) [4].

Под действием света, еще при росте шерсти на животном, верхушечные участки волокон теряют до 14 % серы от ее исходного содержания. Под действием света происходит окисление сульфеновой кислоты, выделяющейся при гидролитическом разрушении цистиновых связей, с образованием соединений типа R-SO2H и R-SO3H. Окисление на свету происходит по следующей схеме:

О

R-S-S-R^R-S-S-R.

О

Выделяющиеся дисульфиды затем распадаются при гидролизе:

O

R-S-S-R+H2O^R-SO3H+R-SH.

O

В процессе переработки шерсти на различных технологических этапах используются ферментные препараты. При действии протеолитических ферментов кератинолитического характера возможно целенаправленно модифицировать внешнюю поверхность шерстяных волокон, сообщая новые эстетические и потребительские эффекты изделиям из них: мягкость, драпируемость. Грубая шерсть после такой обработки приобретает свойства тонкой мериносовой шерсти [2]. Реакции протеазы с шерстью относятся к реакциям гетерогенного типа. Ферменты инфильтровываются в макромолекулярные части волокна, разрушая эндокутикулу, не затрагивая экзокутикулу [6]. Так, например, под действием фермента Perizym LAN происходит разрушение чешуйчатого слоя, вследствие чего наблюдается утонение кутикулы и огрубение поверхности волокна. Применение ферментного препарата приводит к удалению с поверхности волокна большого количества аминокислот, содержащих серу — цистина и метионина, а также аспарагиновую кислоту. Данный вид обработки приводит к увеличению кислотности и числа гидрофильных групп на поверхности шерстяного волокна [7]. Уменьшение устойчивости кератина к действию трипсина обусловливают химические и механические воздействия.

В процессе первичной обработки шерсти на этапе промывки применяются сульфанол и кальцинированная сода. Плазменная обработка шерстяного сырья в ВЧЕ разряде пониженного давления приводит к разрыву межмолекулярных связей и цепей макромолекул, в результате чего повышается химическая активность кератина [8]. При последующей промывке за счет

сульфгидрильно-дисульфидного обмена происходит

взаимодействие активных центров концевых остатков кератина с сульфанолом, вследствие чего концентрация серы в составе волокон увеличивается.

Щелочная и кислотная растворимость шерстяных волокон, модифицированных плазмой ВЧЕ разряда пониженного давления изменяется в зависимости от степени межмолекулярного взаимодействия. В результате плазменного воздействия на шерстяное сырье происходит взаимодействие макромолекул кератина волокна шерсти за счет усиления поперечных водородных межмолекулярных связей, возникающих вследствие наличия в шерстяных волокнах полярных групп и активных атомов [9].

Таким образом, рассмотрев влияние различных химических реагентов на кератин шерстяных волокон можно утверждать, что плазменная обработка способствует устойчивости волокон к действию кислот и щелочей, приводящее к сохранению природных свойств шерсти.

Литература

1. Новорадовский, А. Г. Применение ферментов концерна «Клариант» в отделке текстильных материалов [Текст] / А. Г. Новорадовский // Текстильная химия. № 2. - 1998. -С.73 - 86.

2. Горбунова, Л. С. Первичная обработка шерсти [Текст] / Л. С. Горбунова, Н. В. Рогачёв, Л. Г. Васильева. - М.: Лёгкая и пищевая промышленность, 1981. -352 с.

3. Гусев, В. Е. Сырье для шерстяных и нетканых изделий и первичная обработка шерсти [Текст] / В. Е. Гусев. - М.: Легкая индустрия, 1977. -206 с.

4. Новорадовская, Т. С. Химия и химическая технология шерсти [Текст] / Т. С. Новорадовская, С. Ф. Садова. - М.: Легпромбытиздат, 1986. - 200 с.

5. Feughelman, M. // Journal of Applied Polymer Science. - V. 83, 2002. P. 489.

6. Васильева, Л.Г. Пути повышения качества жиропота шерсти овец [Текст] / Л. Г. Васильева, И. К. Тимошенко // Овцы, козы, шерстяное дело. - 2002. - №3. - С. 56 - 58.

7. Чистяков, Н. Д. Количественные и качественные показатели жиропота шерсти овец разных сроков стрижки [Текст] / Н. Д. Чистяков // Овцы, козы, шерстяное дело. -2005. - №2. - С. 26 - 29.

8. Слепнева, Е.В. Влияние плазменной модификации мериносовой шерсти в процессе первичной обработки на структуру волокон [Текст] / Е.В. Слепнева, И.Ш. Абдуллин, В.В. Хамматова // Вестник Казанского технологического университета. - Казань: КНИТУ -2013. - т. 16, № 3 -С.53-54.

9. Слепнева, Е.В. Модификация наноструктуры шерстяных волокон в процессе их первичной обработки [Текст] / Е.В. Слепнева, И.Ш.Абдуллин, В.В. Хамматова // Вестник Казанского технологического университета. -Казань: КНИТУ - 2012. - т.15, № 15 -С.93-94.

© Е. В. Слепнева - ст. преподаватель кафедры Дизайна, КНИТУ, elenaslep@mail.ru; В. В. Хамматова - д.т.н., профессор, зав. каф. Дизайна, КНИТУ

© E. V. Slepneva, PhD of Technical Science, senior lecturer department "Design" Kazan national research technological university, elenaslep@mail.ru; V. V. Khammatova, Doctor of Technical Sciences, professor, department chair "Desing" Kazan national research technological university.