Особенности формирования белковых гелей при термообработке мяса краба-стригуна опилио

2008

Известия ТИНРО

Том 155

УДК 664.951.002:639.281.8

Ю.В. Паулов, С.В. Леваньков*

Тихоокеанский научно-исследовательский рыбохозяйственный центр, 690091, г. Владивосток, пер. Шевченко, 4

ОСОБЕННОСТИ ФОРМИРОВАНИЯ БЕЛКОВЫХ ГЕЛЕЙ ПРИ ТЕРМООБРАБОТКЕ МЯСА КРАБА-СТРИГУНА ОПИЛИО

Изучены агрегационные процессы и конформационные изменения белков при термообработке фаршей из мяса краба и их влияние на структурно-механические свойства получаемых гелей. Показано, что значительное увеличение прочности гелей достигается в результате образования глобулярных агрегатов водорастворимых белков благодаря их способности заполнять поры сетчатой структуры мио-фибриллярных белков. Установлено, что вне зависимости от биологического состояния объектов процессы формирования и становления гелей при нагревании идентичны. Сделан вывод о том, что особенности формирования белковых гелей определяют единый подход при создании аналоговой продукции на основе непромытых крабовых фаршей.

Ключевые слова: краб-стригун опилио, термообработка, белок, гели, прочность, реологические свойства, линочная категория.

Paulov U.V., Levan'kov S.V. Protein gels formation under heat treatment of meat from the snow crab Ch. opilio // Izv. TINRO. — 2008. — Vol. 155. — P. 318-326.

The processes of aggregation and conformation changes of proteins from the snow crab meat subjected to heat treatment, are investigated their influence on structural and mechanical properties of produced gels are estimated. The breaking strength of gels increases as the result of globular aggregations forming from water-soluble proteins, which filled the interstices of monofibril proteins. The processes of gel formation do not depend on biological state of raw materials. The mince from non-conditional raw crabs is concluded as available stuff for alternate products. The features of protein gel formation determine a uniform approach for development of alternate products on the base of unwashed crab forcemeat.

Key words: snow crab Ch. opilio, heat treatment, protein, gel, breaking strength, rheological properties, moulting.

Введение

Термообработка является очень важным процессом при производстве пищевой продукции, основным фактором образования белковых гелей на основе мышечных фаршей. Сырые фарши в зависимости от химического состава при тепловой обработке образуют структуры различного типа. Для мышечных белков большинства ракообразных, в том числе и для краба-стригуна опилио, образование прочных структур нехарактерно. Для того чтобы иметь возможность регулировать структурно-механические свойства готового продукта, необходимо знать

* Паулов Юрий Владимирович, кандидат технических наук, научный сотрудник; Леваньков Сергей Владимирович, кандидат химических наук, доцент, e-mail: tinro@tinro.ru.

особенности протекания основных процессов, происходящих с белком (диссоциация и разворачивание молекул — агрегация — укрупнение агрегатов и их взаимодействие). Это позволит установить оптимальный режим термообработки для получения прочного упругого белкового геля без внесения добавок или обосновать выбор тех или иных структурообразователей.

Использование результатов исследований конформационных и денатураци-онных изменений белков методом ультрафиолетовой флуоресценции (Туроверов, Щелчков, 1970; Хайтлина, 1978) и динамики агрегационных процессов спектро-фотометрическим методом (Курганов, 1998) позволяет эффективно решать вопросы применения сырья с низкими структурообразующими свойствами в производстве высококачественной формованной продукции. Известно, что все биохимические изменения при термообработке находят отражение в изменении динамических реологических показателей, которые в свою очередь коррелируют с показателями прочности на разрыв и разрушение образца при пенетрации (No-guchi, 1986; Xiong, Blanchard, 1994; Yongsawatdigil, Park, 1999).

Целью данной работы являлось изучение агрегационных и конформацион-ных процессов при термообработке и их влияния на структурно-механические свойства фаршей из мяса краба-стригуна различной линочной категории.

Материалы и методы

Объектом наших исследований был краб-стригун опилио Chionoecetes opilio 2-й и 3-й средней линочной категории (Промысловые беспозвоночные шельфа ..., 2003). Краб 3-й средней линочной категории был товарным, с острыми коготками, без обрастателей, наполнение конечностей мясом составляло более 75 %. Краб 2-й категории был представлен нетоварными образцами с низким наполнением конечностей мясом (40-60 %).

Краб заготавливали в зал. Петра Великого Японского моря в условиях промысла: сразу же после вылова образцы замораживали при температуре минус 20 °С и доставляли в лабораторию. Срок морозильного хранения при указанной температуре составлял 1,5-2,0 мес.

Для определения динамических реологических показателей — модуля сохранения и модуля потерь (Noguchi, 1986) — мясо краба измельчали на гомогенизаторе АМ-10 (Nihinoseiki Kaisha LTD, Япония) до пастообразного состояния. Определение модуля сохранения (G') и модуля потерь (G") производили на приборе Rheolograph SOL (Toyoseiki, Япония) в стальной U-образной ячейке динамическим методом, при котором применяли деформирование (или нагружение) исследуемого образца по колебательному гармоничному режиму, когда деформация и напряжение изменяются синусоидально. Амплитуда, т.е. величина деформации, должна быть мала, чтобы не изменялась структура образца. При этом определяли энергию, запасаемую в образце и отдаваемую им в каждом полуцикле. Мерой этой энергии служит модуль накопления упругой деформации (или модуль сохранения G'). Одновременно определяли сопротивление образца деформированию, которое характеризуется модулем потерь (G"). В каждом цикле происходит сдвиг деформации относительно напряжения на некоторый фазовый угол, который тем больше, чем больше потери. Вследствие отставания деформации от напряжения часть механической энергии теряется, т.е. переходит в тепло (Дроздова и др., 1997).

Для нагревания образцов использовали программируемый термоконтроллер с термомодулем (Toyoseiki, Япония). Нагревание фаршей проводили непосредственно в рабочей ячейке прибора Rheolograph SOL со скоростью 1,6 оС/мин, фиксируя изменения реологических показателей с помощью двухканального самописца Yokogawa (Yokogawa, Япония). Для анализа фактических данных изменения реологических модулей при термообработке использовали сглаживание методом наименьших квадратов, взвешенных относительно расстояния (система

программного обеспечения анализа данных STATISTICA версия 6.0 (StatSoft, Inc., США)). Для построения полученных кривых применяли программу Harvard ChartXL версия 2.0 (Software Publishing Corporation, США).

Определение химического и фракционного состава белков проводили по общепринятым методикам (Журавская, 1985). Содержание общего азота определяли на приборе Kjeltec Auto Analyser 1030 (Tecator, Швеция).

Состав миофибриллярных белков определяли методом диск-ДСН-электро-фореза по Веберу-Осборну (Weber, Osborn, 1969). Концентрирование белков проводили в геле с содержанием акриламида 3 % при напряжении 230 В, силе тока 15 мА. Для разделения белков использовали гели с концентрацией акриламида 10 %; напряжение 100-110 В при силе тока 4-5 мА. Толщина пластинок составляла 0,8-1,0 мм, общее время анализа — 5 ч. Количественный состав белковой фракции определяли на приборе Image Master VDC-CL (Amersham Biosciences, Швеция) с использованием программного обеспечения VDC-CL manager версии 2.5.2.

Интенсивность агрегации оценивали как оптическую плотность раствора белка (OD) при длине волны 320 (Xiong, Blanchard, 1994; Yongsawatdigil, Park, 1999) или 360 нм (Sano et al., 1994; Курганов, 1998). В экспериментах использовали растворы водо- и солерастворимых белков с концентрацией белка соответственно 0,5 мг/мл воды или 7,5 %-ного раствора хлористого натрия. Образцы выдерживали 10 мин при постоянной температуре в водяном термостате, после чего немедленно измеряли оптическую плотность растворов на приборе Hitachi 3300 (Hitachi, Япония). Каждый эксперимент повторяли трижды, результаты для каждой температуры усредняли. Для построения кривых агрегации использовали программу Harvard Chart версия 2.0 (Software Publishing Corporation).

Интенсивность ультрафиолетовой флуоресценции (УФФ) измеряли на спек-трофлуориметре Shimadzu RF-540 при длине волны экстинкции 280 нм, длинах волн эмиссии от 300 до 400 нм (Туроверов, Щелчков, 1970; Эфтинк, 1998).

Результаты и их обсуждение

Известно, что крабы-стригуны опилио различных межлиночных категорий отличаются не только по наполнению конечностей мясом, но и по содержанию белка, обводненности мяса, гистологическому строению мышечных тканей (M izuta et al., 2001). Для экспериментов нами были выбраны образцы краба опилио в различном биологическом состоянии с наиболее существенными различиями химического состава мышечных тканей, в первую очередь по содержанию влаги и азотистых веществ. Таким образом, спектр объектов был представлен образцами с содержанием белка в мышцах от 10,8 % (для краба 2-й линочной стадии) до 15,5 % (для краба 3-й средней стадии линьки).

Очевидно, что данные различия должны влиять на способность мышечных белков исследованных объектов к структурообразованию при тепловой обработке. Для исследования особенностей изменений белков при термообработке использовали непромытые и промытые фарши из краба различного биологического состояния. Для получения промытых фаршей вне зависимости от биологического состояния объектов использовали одноступенчатую процедуру промывки водой при гидромодуле не менее 1 / 10 в течение 30 мин при периодическом перемешивании. Получаемый таким образом концентрат миофибриллярных белков отделяли центрифугированием суспензии при 5000 об/ мин в течение 5 мин и использовали в дальнейших экспериментах.

Содержание белка и воды в непромытых и промытых фаршах представлено в табл. 1.

Несмотря на одинаковые условия промывки и достаточно близкие значения содержания белка в промытых фаршах, краб 3-й средней линочной категории

характеризовался большей водо-удерживающей способностью миофибриллярных белков, чем краб 2-й категории.

Результаты исследования динамических реологических характеристик непромытого и промытого фарша из краба 2-й ли-ночной категории представлены на рис. 1 и 2.

Таблица 1

Химический состав крабовых фаршей, %

Table 1

Chemical composition of crab's minces, %

Линочная категория краба, Массовая доля, %

вид фарша Белок Вода

2-я, непромытый 10,8 85,1

2-я, промытый 10,3 86,6

3-я средняя, непромытый 15,5 82,7

3-я средняя, промытый 11,6 85,8

Рис. 1. Зависимость изменения модуля сохранения G' непромытого и промытого фаршей из краба-стригуна опилио 2-й линочной категории при термообработке

Fig. 1. Change of storage modulus G' in unwashed and washed crab's minces (2 molting stage) depending on heating

пз 22

С

о 20

о

X 18

ь 16

14

12

10

8

6

4

2

0

: Вид фарша Х*"

: — непромытый У Г N к

/

/

/

/

20 30 40 50 60 70 80 90 100

Температура, °C

Рис. 2. Зависимость изменения модуля потерь G" непромытого и промытого фаршей из краба-стригуна опилио 2-й линочной категории при термообработке

Fig. 2. Change of loss modulus G" in unwashed and washed crab's minces (2 molting stage) depending on heating

3,5

ro iz

§ 3

x

О 2,5 2 1,5 1

0,5

Вид фарша

\ .........-V ромыт ый

\ j V

\

*

20 30 40 50 60 70 80 90 100

Температура, °C

По содержанию общего белка непромытый и промытый фарши из мышц краба 2-й категории различались незначительно. Однако если в случае непромытых фаршей результат изменения динамических реологических характеристик определяется наличием полного комплекса мышечных белков, то значения и характер изменения показателей модулей сохранения и потерь при термообработке промытых фаршей полностью обусловливаются структурообразующими свойствами миофибриллярных белков. Вкладом в образование и формирование гелевой структуры соединительнотканных белков, по-видимому, можно пренебречь, так как известно, что их содержание в мясе крабов-стригунов невысоко и не превышает 1 % общего содержания белков (Mizuta е! а1., 1994).

Тот факт, что абсолютные значения показателей G' и G" для промытых фаршей из краба 2-й стадии линьки выше, а характер изменения G' и G" на температурном интервале до 70 °С для непромытого и промытого фарша подобен, свидетельствует о том, что структурообразующую функцию при термообработке фаршей различных типов главным образом выполняют миофибриллярные белки мышц. Однако на этапе становления структуры (при температуре выше 80 оС) наблюдался рост G' и G" для непромытых фаршей, в то время как при нагревании промытых фаршей отмечали снижение этих показателей. Очевидно, что в температурном интервале 75-90 оС на характер реологических кривых существенное влияние оказывают саркоплазматические водорастворимые белки. При этом их влияние практически нивелирует различия реологических характеристик фаршей и приводит к образованию структур с близкими характеристиками прочности и эластичности.

Для непромытых фаршей краба-стригуна опилио 3-й средней линочной категории кривая изменения модуля сохранения при термообработке (рис. 3) имела профиль, аналогичный кривой, полученной для фаршей краба 2-й линоч-ной категории.

Рис. 3. Зависимость изменения модуля сохранения G' непромытого и промытого фаршей из краба-стригуна опилио 3-й средней линочной категории при термообработке

Fig. 3. Change of storage modulus G' in unwashed and washed crab's minces (3 middle molting stage) depending on heating

В температурном интервале от 25 до 35-37 оС наблюдали снижение показателя модуля сохранения вызванное диссоциацией миофибриллярных белков. При дальнейшем нагревании до температуры 66-68 оС происходило формирование структуры геля, сопровождающееся значительным увеличением значения G'. В интервале температур до 85 оС значение модуля сохранения характеризовалось некоторой стабильностью показателя. Также независимо от линочной категории краба термообработка фаршей при температурах от 85 оС и выше сопровождалась значительным увеличением модуля сохранения.

Полученные данные позволяют сделать вывод о том, что, вне зависимости от категории краба, процессы структурообразования в интактных мышечных белках при термообработке протекают по схожему механизму, а значительные различия абсолютных показателей прочности получаемых структур определяются различиями общего содержания белка в мышцах.

Однако если термообработка промытых фаршей краба 2-й категории линьки приводила к более высоким по сравнению с непромытыми фаршами значениям показателей прочности как к моменту окончания формирования геля (температура 65-70 оС), так и в момент становления геля (85-90 оС), то для фаршей краба 3-й категории картина была прямо противоположной. Промытый фарш из краба-стригуна опилио 3-й средней линочной категории геля не образовывал (рис. 3).

Несмотря на то что содержание белка в промытом фарше краба 3-й средней категории было таким же, как в фаршах из краба 2-й стадии линьки, на кривой зависимости модуля сохранения от температуры не наблюдали появления характерных участков, а предельные значения показателя прочности были лишь незначительно выше значений для образцов сырого фарша. Очевидно, что различия химического состава не являются единственным фактором, характеризующим как сам процесс структурообразования при термообработке, так и его результат. Вероятно, характеристики белковых гелей на основе промытых фаршей краба-стригуна опилио зависели от состава миофибриллярных белков, соотношений их основных компонентов, влияющих на набухаемость и водоудерживаю-щую способность белков (табл. 2).

Очевидно, что различия количественного состава миофибриллярных белков в совокупности с их способностью взаимодействовать друг с другом и с белками саркоплазматичес-кого комплекса существенным образом влияют на характер образования и становления белковых гелей. Вследствие э того результат гелеобразования будет зависеть от агрегационной стабильности белков, а также от соотношения количественных характеристик агрегационных и денатурационных процессов в белках при температурной обработке.

Учитывая, что кинетические параметры агрегации водо- и солерастворимых белков мышц краба могут существенно различаться между собой (Noguchi, 1986; Xiong, Blanchard, 1994; Yongsawatdigil, Park, 1999), для возможности сравнения вкладов процессов агрегации различных типов мышечных белков в формирование структуры геля исследовали процессы тепловой агрегации изолированных групп белков.

Агрегация водорастворимых белков краба 2-й линочной категории (рис. 4) была заметной уже при низких температурах (от 10 °С). С увеличением температуры оптическая плотность раствора водорастворимых белков увеличивалась в среднем со скоростью 0,2 OD/10 оС. При достижении температуры около 50 оС скорость агрегации уменьшалась, а при температуре 70 оС агрегационная кривая достигала предельной величины. Наблюдавшееся при дальнейшем нагревании осветление раствора было связано с образованием и преципитацией крупных агрегатов белков.

В отличие от водорастворимых белков, эффективность агрегации солера-створимых белков была значительно ниже. По этой причине на кривой агрегации солерастворимых белков отсутствовал участок преципитации агрегатов, вследствие чего наблюдали монотонный рост оптической плотности раствора во всем диапазоне температур, при чем, в отличие от водорастворимых белков, заметное образование агрегатов солерастворимых белков прослеживалось при температуре выше 25 оС. В то же время, как показано выше, динамические реологические показатели начинали существенно изменяться при температурах выше 35 оС (см. рис. 1, 2). Такое расхождение значений критических точек не является принципиальным, поскольку при исследовании динамических реологических характеристик использовали модель непрерывного нагревания, а агрегационные процессы исследовали в изотермическом режиме (Noguchi, 1986). В связи с этим наиболее

Таблица 2

Соотношение основных миофибриллярных белков в промытых фаршах, % от суммы

Table 2

Estimation of percentage of myofibrillar proteins in washed crab's minces

Белок Линочная категория краба

2-я 3-я средняя

Миозин (тяжелые цепи) 62,1 48,2

Парамиозин 9,6 12,4

Актин 28,3 39,4

показательным является интервал температур, предшествующих становлению геля (около 75 °С). Различия в количественном эффекте агрегации водо- и со-лерастворимых белков находят прямое отражение в характере хода температурной кривой прочности геля (см. рис. 1).

ОД (водор-е) = 0,0919-0,0038*x+0,0002*xA2+7,87E-6*xA3-1,0365E-7*xA4 ОД (солер-е) = 0,1672-0,0023*x+0,0002*xA2-1,2773E-6*xA3

, 1,0

Водорастворимые _

О

Рис. 4. Зависимость изменения оптической плотности (OD) водорастворимых и солерастворимых белков краба-стригуна опилио 2-й линочной категории при термообработке

Fig. 4. Change of optical density (OD) of water- and salt soluble proteins in crab's minces (2 molting stage) depending on heating

70 80 90 100

Температура, °C

Сравнение динамики агрегации водо- и солерастворимых белков крабов показало схожесть протекания процессов для крабов различной линочной категории (рис. 4, 5).

ОД (водор-е) = 0,0888+0,0029*x+0,0002*xA2+2,1006E-6*xA3-5,0766E-8*xA4 ОД (солер-е) = 0,2866-0,008*x+0,0003*xA2-1,9465E-6*xA3

0,9

см 0,8

0,7

а

О

0,6

0,5

0,4

0,3

0,2

0,1

0,0

Водорастворимые Солерастворимые

|-lUlilUt)llH.....

С.,,,

Водорастворимые: г = 0,9325,

Солерастворимые: г = 0,9658

Рис. 5. З ависимость изменения оптической плотности (OD) водорастворимых и солерастворимых белков краба-стригуна опилио 3-й средней линочной категории при термообработке

Fig. 5. Change of optical density (OD) of water- and salt soluble proteins in crab's minces (3 middle molting stage) depending on heating

0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100

Температура, °C

Отмечалась несколько более эффективная агрегация солерастворимых белков на фоне более низкого температурного порога преципитации водорастворимых белков мышц краба 3-й средней линочной категории по сравнению с белками краба 2-й линочной категории. По нашему мнению, это может быть связано с особенностями межбелковых взаимодействий, вызванными, с одной стороны, различиями количественного состава белков (Noguchi, 1986), с другой — интенсивностью процессов конформационных изменений молекул белка при тепловой денатурации (Yongsawatdigil, Park, 1999).

Для исследования вклада в гелеобразование межбелковых взаимодействий на фоне конформационных изменений белков использовали метод УФФ. При проведении экспериментов измеряли интенсивность естественной флуоресцен-

ции растворов белков. Собственную УФФ при 20 0С принимали за 100 %. Результаты исследования представлены в табл. 3 (на примере белков краба 3-й средней линочной категории).

Результаты измерений позволяют рассматривать процесс агрегации как следствие диссоциации естественных белковых ассоциа-тов и роста агрегатов в результате нерегулируемых межбелковых взаимодействий. Очевидно также, что количественный эффект роста агрегатов определяется конформационными изменениями, интенсивность которых для водо- и солераство-римых белков существенно различается (Хайтлина, 1978; Эфтинк, 1998). Более низкий температурный порог агрегации водорастворимых белков (рис. 4, 5) объясняется тем, что в значительной мере их диссоциация сопровождается интенсивным изменением конфор-маций субъединиц. Это подтверждается устойчивым снижением интенсивности сигнала с ростом температуры (табл. 3). Агрегационная стабильность солера-створимых белков при невысоких температурах является следствием высокой конформационной устойчивости при диссоциации (Sano et al., 1994), что проявляется в увеличении интенсивности сигнала УФФ на начальном этапе тепловой обработки (табл. 3).

Образование агрегатов водорастворимых белков препятствует их дальнейшему разворачиванию, вследствие чего в диапазоне температур 60-85 оС интенсивность сигнала УФФ менялась незначительно (табл. 3).

Учитывая невысокое содержание миозина в актомиозиновом комплексе, снижение интенсивности сигнала УФФ солерастворимых белков в том же диапазоне температур свидетельствует о значительных конформационных изменениях (Боровиков, 1978). Вместе с тем достижение температуры формирования геля не приводило к быстрой денатурации белков в агрегатах — длина волны и полуширина сигнала эмиссии спектров растворов и суспензий белков практически не изменялись.

Заключение

Таким образом, реологические характеристики получаемых в результате тепловой обработки белковых гелей зависят от общего содержания белка, количественного состава солерастворимых белков, а также агрегационной и конфор-мационной устойчивости мышечных белков при тепловой обработке.

Увеличение числа и размера агрегатов солерастворимых белков не способствовало упрочнению геля из промытого фарша, в то же время при термообработке непромытого фарша совместная агрегация водо- и солерастворимых белков приводила к тому, что образующийся гель характеризовался большей термостабильностью. Образование глобулярных агрегатов водорастворимых белков, благодаря их способности заполнять поры сетчатой структуры миофибриллярных белков (Kong et al., 1999), позволило добиться значительного увеличения прочности получающихся гелей. Идентичность процессов агрегации для крабов-стригунов различного биологического состояния обусловливает подобие изменений динамических реологических показателей для непромытых крабовых фаршей.

Таблица З

УФФ растворов белков, %

Table З

Ultraviolet fluorescence of proteins solutions, %

Температура, °C Водорастворимые белки Солерастворимые белки

15 95 Не измеряли

20 100 100

30 93 110

40 89 112

50 84 107

60 79 96

80 Не измеряли 90

85 76 Не измеряли

Следовательно, особенности формирования белковых гелей определяют единый подход при создании аналоговой продукции на основе непромытых фаршей из краба-стригуна.

Список литературы

Боровиков Ю.С. Применение метода поляризационной ультрафиолетовой микроскопии для изучения сократительных белков мышечного волокна // Биофизические и биохимические методы исследования белков. — Л. : Наука, 1978. — С. 223-235.

Дроздова Л.И., Якуш Е.В., Ерошкина М.Я. Исследование процесса гелеобразо-вания в системе рыбного, соевого и молочного белков // Изв. ТИНРО. — 1997. — Т. 120. — С. 244-253.

Журавская Н.К. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов : монография / Н.К. Журавская, Л.Т. Алехина, Л.М. Отряшенкова. — М. : Агропромиздат, 1985. — 296 с.

Курганов Б.И. Кинетика тепловой агрегации белков // Биохимия. — 1998. — Т. 63, вып. 3. — С. 430-432.

Промысловые беспозвоночные шельфа и континентального склона северной части Охотского моря : монография / В.И. Михайлов, К.В. Бандурин, А.В. Горничных, А.Н. Карасев. — Магадан : МагаданНИРО, 2003. — 284 с.

Туроверов К.К., Щелчков Б.В. Исследование тепловой денатурации белков с помощью двухволнового метода регистрации измерений спектра их ультрафиолетовой флуоресценции // Биофизика. — 1970. — Т. 15, вып. 6. — С. 965-972.

Хайтлина С.Ю. Методы выделения и очистки актина, оценка чистоты и нативно-сти // Биофизические и биохимические методы исследования белков. — Л. : Наука, 1978. — С. 122-139.

Эфтинк М.Р. Использование флуоресцентных методов для изучения разворачивания белков // Биохимия. — 1998. — Т. 63, вып. 3. — С. 327-337.

Kong C.S., Ogawa H., Iso N. Compression properties of fish-meat gel as affected by gelanization of added starch // J. Food Sci. — 1999. — Vol. 64, № 2. — P. 283-286.

Mizuta S., Kobayashi Y., Yoshinaka R. Chemical and histological characterization of raw muscle from soft and hard crabs of snow crab Chionoecetes opilio // J. Food Sci. — 2001. — Vol. 66, № 2. — P. 238-241.

Mizuta S., Yoshinaka R., Sato M., Sakaguchi M. Characterization of collagen in the muscle of several crustacean species in association with raw meat texture // Fish. Sci. — 1994. — Vol. 60, № 3. — Р. 323-328.

Noguchi S.F. Dynamic viscoelastic changes of surimi (minced fish meat) during thermal gelation // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. — 1986. — Vol. 52, № 7. — P. 1261-1270.

Sano T., Ohno T., Otsuka-Fuchino T. et al. Carp natural actomyosin thermal denaturation mechanism // J. Food Sci. — 1994. — Vol. 59, № 5. — P. 1002-1008.

Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate — polyacrylamide gel electrophoresis // J. Biol. Chem. — 1969. — Vol. 224. — P. 4406-4412.

Xiong Y.L., Blanchard S.P. Miofibrillar protein gelation: viscoelastic changes related to heating procedures // J. Food Sci. — 1994. — Vol. 59, № 4. — P. 734-738.

Yongsawatdigil J., Park J.W. Thermal aggregation and dynamic rheological properties of Pacific whiting and cod myosins as affected by heating rate // J. Food Sci. — 1999. — Vol. 64, № 4. — P. 679-683.

Поступила в редакцию 14.04.08 г.