ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ЖЕЛАТИНЫ С κ-КАРРАГИНАНОМ ПО ДАННЫМ ИК-СПЕКТРОСКОПИИ

Вестник МГТУ, том 17, № 1, 2014 г.

стр.53-60

УДК 661.185

А.А. Маклакова, Н.Г. Воронько, С.Р. Деркач, Г.И. Кадырова, К.В. Зотова

Взаимодействие желатины с к-каррагинаном по данным ИК-спектроскопии

A.A. Maklakova, N.G. Voron'ko, S.R. Derkach, G.I. Kadyrova, K.V. Zotova

Interaction of gelatin with к-carrageenan according to IR spectroscopy

Аннотация. Исследованы низкоконцентрированные гидрогели желатины (2,0 % масс.) с катионным полисахаридом к-каррагинаном в диапазоне малых концентраций (0,1-1,0 % масс.) методом Фурье ИК-спектроскопии. Анализ ИК-спектров гелей желатины с полисахаридом обнаруживает смещение характеристических полос амидных групп макромолекул желатины в низкочастотную область. При этом наблюдается также смещение полос сульфатных групп к-каррагинана в область низких частот. Показано, что увеличение концентрации к-каррагинана в исследованном диапазоне не оказывает существенного влияния на спектральные характеристики гелей. Рассмотрена схема электростатических взаимодействий желатины с к-каррагинаном при формировании полиэлектролитных комплексов в водных системах. Образование комплексов сопровождается конформационными изменениями макромолекул желатины.

Abstract. Low-concentrated gelatin hydrogels (2.0 % wt.) with additives of cationic polysaccharide к-carrageenan in the range of low concentrations (0.1-1.0 % wt.) have been studied by the FTIR spectroscopic method. Analysis of the infrared (IR) spectra of the gelatin-polysaccharide gels has shown the characteristic bands displacement of the gelatin Amide groups to lower frequencies. At the same time there is also the fringe shift of к-carrageenan sulfate groups to low frequencies. It has been shown that increasing in the к-carrageenan concentration in the investigated range has no significant effect on the gels spectral characteristics. The scheme of electrostatic interactions of gelatin and к-carrageenan at the polyelectrolyte complexes formation has been shown. Formation of complexes is accompanied by the conformation changes of the gelatin macromolecules.

Ключевые слова: гели, желатина, полисахариды, к-каррагинан, полиэлектролитные комплексы, ИК-спектроскопия Key words: gels, gelatin, polysaccharide, к-carrageenan, polyelectrolyte complexes, IR spectroscopy

1. Введение

Биополимер желатина обладает уникальной способностью к термообратимому гелеобразованию. Это свойство определяет ее широкое использование в различных технологиях пищевой, фармакологической и косметической отраслях промышленности при создании гелеобразных продуктов (Schrieber, Garies, 2007; Johnston-Banks, 1990). Однако желатина (при ее использовании в чистом виде) не всегда соответствует необходимым технологическим требованиям. Новые возможности для получения специфических свойств гелей открываются при совместном использовании нескольких гелеобразователей. Так, в частности перспективными материалами являются смеси желатины с полисахаридами (Pranoto et al., 2007; Devi, Kumar, 2010), например, с к-каррагинаном (Деркач и др., 2014). Известно, что в водных смесях желатина и ионный полисахарид взаимодействуют с образованием полиэлектролитных комплексов (Изумрудов, 2008; Hosseini, 2013; Xiao et al., 2001; Devi, Kumar, 2010), которые выступают в качестве гелеобразования в смешанных системах.

Изменение макромолекулярной структуры желатины при взаимодействии с полисахаридом изучается различными физико-химическими методами. При этом широко используется метод Фурье инфракрасной спектрометрии (ИК-спектроскопия) (Stuart, 2004), который является информативным методом, позволяющим охарактеризовать структурные изменения макромолекул биополимеров при их взаимодействии.

В ряде работ представлены результаты исследования различных желатин методом ИК-спектрометрии. В работах (Muyonga et al., 2004; Rajeev Bhat, Karim, 2009) исследовано влияние природы сырья, из которого получены желатины, на характеристические полосы поглощения Амид I, Амид II и Амид III различных желатин типа А. Методами ИК-спектрометрии с Фурье-преобразованием (Pranoto et al., 2007) получены ИК-спектры пропускания для желатины, полученной из кожи и костей рыбы. В работе (Prystupa, Donald, 1996) показана зависимость ИК-спектров желатины из кожи животных от изменения конформации макромолекул, происходящих при изменении температуры.

53

Маклакова А.А. и др. Взаимодействие желатины...

В последние годы появляется большое число публикаций, посвященных исследованию рыбных желатин, что особенно актуально для стран с развитой рыбной промышленностью. Так, например, в работах (Haug et al., 2004; Eysturskard et al., 2009; Norland, 1990) исследованы гелеобразующие свойства желатин из кожи рыбы и млекопитающих и показано, что желатина, полученная из кожи и костей рыбы, может служить хорошей альтернативой желатине животного происхождения (из кожи быков и свиней).

Метод ИК-спектроскопии используют для изучения взаимодействия рыбной желатины с полисахаридами (Pranoto et al., 2007; Hosseini, 2013). При исследовании ИК-спектров гелеобразных пленок (Xiao et al., 2001), полученных из растворов желатины с добавками альгината натрия, показано, что с увеличением содержания альгината натрия наблюдается изменение структуры формирующихся пленок. При этом отмечается смещение характеристической полосы поглощения группы Амид I желатины. При исследовании рыбной желатины в присутствии к-каррагинана (Devi, Kumar, 2010) наблюдаются смещения основных полос пропускания амидных групп желатины вследствие формирования полиэлектролитных комплексов желатины типа А с полисахаридом. Однако следует отметить, что особенности и детали взаимодействия желатины с полисахаридами при образовании комплексов до конца не изучены.

Настоящая работа посвящена исследованию взаимодействия желатины и к-каррагинана на молекулярном уровне методом Фурье ИК-спектрометрии с целью уточнения механизма формирования полиэлектролитных комплексов.

2. Объекты и методы исследования

Использовали желатину типа B из бычьей кожи с твердостью по Блуму 225 (Gelatin Type B from bovine skin 225 Bloom) производства Sigma-Aldrich. Изоэлектрическая точка pI желатины сдвинута в кислую область. Согласно вискозиметрическим и турбидиметрическим измерениям для использованной желатины pI = 4,9. Средневязкостная молекулярная масса желатины Ыу = 96 кДа определена вискозиметрическим методом по уравнению Марка - Куна - Хаувинка (Вейс, 1976).

Образцы к-каррагинана производства Sigma-Aldrich со средневязкостной молекулярной массой Му = 4.3-105 (Деркач и др., 2014) использовали без дополнительной очистки. Каррагинан - биополимер,

получаемый из красных морских водорослей, карабиозная единица которого представляет собой соединенные звенья p-D-галактопиранозы, сульфатированной в четвертом положении углерода и 3,6-ангидро-Э-галактопиранозы. Структурная формула к-каррагинана приведена на рис. 1.

Рис. 1. Структурная формула к-каррагинана

Подготовку образцов для исследования методом ИК-спектрометрии осуществляли следующим образом. Вначале получали гидрогели. Для этого готовили отдельно водные растворы желатины с концентрацией 1,0 % масс. и к-каррагинана в диапазоне концентраций 0,1-1,0 % маса Растворы смешивали в заданных объемных соотношениях при температуре 40 °С, затем охлаждали до Т = 12 °С и выдерживали при этой температуре в течение 3 часов. Затем гели замораживали при температуре Т = -6 °С, после чего размораживали в темноте при Т = 22 °С и образовавшуюся смесь центрифугировали. Выпавший осадок отфильтровывали, высушивали в сушильном шкафу при Т = 50 °С в течение 5 часов и затем при Т = 25 °С в течение 20 часов. Полученные сухие пленки измельчали на шаровой мельнице до состояния высокодисперсного порошка, из которого готовили таблетку (с добавлением KBr) в качестве образца для регистрации ИК-спектра.

54

Вестник МГТУ, том 17, № 1, 2014 г.

стр.53-60

ИК-спектры исследуемых образцов регистрировали на ИК-Фурье спектрометре Thermo Nicolet 6 700 в среднем диапазоне инфракрасного излучения 400-4 000 см1. Использовали детектор DTGS (deuterated triglycine sulfate detector). Разрешение прибора - 0,4 см-1.

3. Результаты и обсуждения

На рис. 2 представлены ИК-спектры для образцов гелей к-каррагинана (без желатины).

Отнесение полос поглощения в ИК-спектре к-каррагинана к колебаниям соответствующих функциональных групп (табл. 1) выполнено в соответствии с данными работы (Murat, Nazan, 2010). Основные полосы поглощения отвечают эфирной сульфатной группе (1 263 см-1), 3,6-ангидрогалактозной группе (928 см4) и 0-галактозо-4-сульфатной группе (848 см4). Широкая полоса поглощения с пиком при частоте 3 420 см4 соответствует колебаниям гидроксильной группы к-каррагинана. Полученные данные (рис. 2) хорошо совпадают с опубликованными для к-каррагинана ИК-спектрами (Gomez-Ordonez, Rupez, 2011; Bartolomeu et al., 2012; Freile-Pelegrin et al., 2011).

Таблица 1. Основные полосы поглощения функциональных групп каппа-каррагинана

Функциональная группа Волновое число V, см 1

OH-внутримолекулярный 3 200-3 600

С=О 1 620-1 640

Сульфогруппа S=O 1 230-1 270

Гликозидные связи 1 100-1 080

3,6-ангидро^-галактоза 1 070, 928-933

D-галактоза-4-сульфогруппа 840-850

Основными полосами поглощения для желатины являются (Ямпольская и др., 2005; Prystupa, Donald, 1996; Gomez-Guillen et al., 2011): широкая полоса с пиком при частоте 3400 см4 (колебания группы -NH), характерные поглощения при частотах 1 654 см-1 (Амид I, валентные колебания групп СО, CN), 1 541 см-1 (Амид II, колебания N-H и CN) и 1 230 см-1 (Амид III). Известно, что в качестве аналитической полосы для характеристики вторичной структуры белка (желатины) при анализе ИК-спектральных данных наиболее информативной является полоса Амид I (Muyonga et al., 2004). Полосы поглощения характеристических групп желатины приведены в табл. 2.

Таблица 2. Основные полосы поглощения функциональных групп желатины

Функциональная группа Волновое число V, см 1

Амид А (NH) 3 320-3 370

Амид I (CO, CN) 1 650-1 680

Амид II (CH, NH) 1 530-1 550

Амид III (CN, NH) 1 240

55

Маклакова А.А. и др. Взаимодействие желатины...

На рис. 3 представлены ИК-спектры гелей желатины без полисахарида и с добавками к-каррагинана.

Рис. 3. ИК Фурье-спектры образцов гелей желатины

Как видно из рис. 3, введение добавок к-каррагинана приводит к смещению полосы Амид I в низкочастотную область до частоты 1 652 см1, полоса поглощения Амид II также сдвигается в область низких частот до 1 539 см-1.

При этом необходимо отметить низкочастотный сдвиг полосы пропускания сульфатных групп к-каррагинана до 1 228 см-1 (рис. 3). Наблюдаемые сдвиги свидетельствуют о взаимодействии положительно заряженных амидных групп полипептидной цепи желатины с имеющимися в к-каррагинане отрицательно заряженными сульфатными группами. Полученные данные

свидетельствуют об электростатической природе (электростатических взаимодействиях) формирования полиэлектролитных комплексов желатины с полисахаридом. Схема взаимодействия противоположно заряженных функциональных групп желатины и к-каррагинана представлена на рис. 4.

На рис. 5 приведены зависимости интенсивность полосы пропускания групп Амид I 1652 см4 от концентрации к-каррагинана в геле желатины (кривая 1). Видно, что при увеличении концентрации полисахарида интенсивность полосы увеличивается. На рис. 5 показана также зависимость сдвига полосы пропускания, соответствующей группе Амид I макромолекулы желатины (кривая 2) от концентрации полисахарида. Наблюдается сдвиг полосы в низкочастотную область Av = 2 см4 при введении к-каррагинана по сравнению с гелем желатины без полисахарида. При этом найдено, что величина сдвига остается постоянной, не зависит от концентрации (в исследованном диапазоне) полисахарида в геле.

На рис. 5 приведены зависимости интенсивность полосы пропускания групп Амид I 1652 см4 от концентрации к-каррагинана в геле желатины (кривая 1). Видно, что при увеличении концентрации полисахарида интенсивность полосы увеличивается. На рис. 5 показана также зависимость сдвига полосы пропускания, соответствующей группе Амид I макромолекулы желатины (кривая 2), от концентрации полисахарида. Наблюдается сдвиг полосы в низкочастотную область Av = 2 см4 при введении к-каррагинана по сравнению с гелем желатины без полисахарида. При этом найдено, что величина сдвига остается постоянной, не зависит от концентрации (в исследованном диапазоне) полисахарида в геле.

56

Вестник МГТУ, том 17, № 1, 2014 г.

стр.53-60

Рис. 4. Схема электростатического взаимодействия желатины с каррабиозной единицей к-каррагинана

Рис. 5. Зависимости интенсивности (1) полосы пропускания группы Амид I, 1 652 см-1 и сдвига (2) полосы Амид I макромолекулы желатины, для гелей желатины с добавками к-каррагинана

от концентрации полисахарида

Известно (Stuart, 2004), что сложный контур полосы Амид I качественно объясняется наложением полос, отвечающих различным конформационным состояниям полипептидной цепи. Клубку соответствует полоса 1 656 см-1, спирали - 1 650 см-1, параллельной укладке цепей - 1 630 см-1, антипараллельной укладке - 1 685 см4. Смещение полосы Амид I в низкочастотную область для гелей с добавками к-каррагинана по сравнению с чистым гелем желатины дает основание полагать, что конформационное состояние макромолекул желатины при комплексообразовании с к-каррагинаном меняется в сторону увеличения доли упорядоченных структур.

В работе (Деркач и др., 2014) изучены реологические свойства гелей желатины с к-каррагинаном и показано, что добавление к-каррагинана приводит к увеличению предела текучести и модуля упругости геля желатины. Совместный анализ результатов рассматриваемой работы и работы (Деркач и др., 2014) позволяет сделать вывод, что причина возрастания прочности и вязкоупругих свойств гелей связана с изменением конформационного состояния макромолекул желатины при формировании межмолекулярных контактов с полисахаридом.

57

Маклакова А.А. и др. Взаимодействие желатины...

4. Заключение

Методом Фурье ИК-спектроскопии исследовано взаимодействие макромолекул биополимеров -желатины и к-каррагинана в гидрогелях. Обнаружено смещение характеристических полос пропускания (Амид I, Амид II) амидных групп желатины и эфирной сульфатной группы к-каррагинана в низкочастотную область ИК-спектра. Наблюдаемые спектральные изменения объясняются возникновением электростатических взаимодействий противоположно заряженных функциональных групп макромолекул биополимеров при формировании полиэлектролитных комплексов в водных системах. Найдено, что увеличение концентрации к-каррагинана в гидрогеле приводит к увеличению интенсивности полосы пропускания, соответствующей группе Амид I, при этом сдвиг характеристической полосы Амид I не изменяется. Анализ Фурье ИК-спектров показывает, что комплексообразование с полисахаридом приводит к конформационным изменениям макромолекул желатины, сопровождающимся увеличением доли упорядоченных структур.

Литература

Bartolomeu W.S., Miguel A. et. al. Chemical characterization and antioxidant activity of sulfated polysaccharide from the red seaweed Gracilaria birdiae. Food Hydrocolloids, v. 27, p. 287-292, 2012. Devi N., Kumar M. Genipin crosslinked microcapsules of gelatin A and к-carrageenan polyelectrolyte complex for encapsulation of Neem (Azadirachta Indica A.Juss.) seed oil. Polym. Bull., v. 65, p. 347-362, 2010. Eysturskard J., Haug I.J., Ulset Ann-Sissel, Draget K.I. Mechanical properties of mammalian and fish gelatins based on their weight, average molecular weight and molecular weight distribution. Food Hydrocolloids, v. 23, p. 2315-2321, 2009.

Freile-Pelegrin Y., Azamar J.A., Robledo D. Preliminary characterization of carrageenan from the red seaweed Halymenia floresii. J. Aquatic Food Product Technology, v. 20, p. 73-83, 2011.

Gomez-Guillen M.C., Gimenez B., Lopez-Caballero M.E., Montero M.P. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: A review. Food Hydrocolloids, v. 25, p. 1813-1827, 2011. Gomez-Ordonez E., Rupez P. FTIR-ATR spectroscopy as a tool for polysaccharide identification in edible brown and red seaweeds. Food Hydrocolloids, v. 25, p. 1514-1520, 2011.

Haug I.J., Draget Kurt I., Smidsrod O. Physical behavior of fish gelatin - k-carrageenan mixtures. Carbohydrate Polymers, v. 56, p. 11-19, 2004.

Hosseini Seyed Fakhreddin, Masoud Rezaei et al. Preparation and functional properties of fish gelatin-chitosan blend edible films. Food Chemistry, v. 136, p. 1490-1495, 2013.

Johnston-Banks F.A. Gelatin in "Food gels". Ed. P. Harris, London, Elsevier Applied Science Publishers, p. 233-289, 1990.

Murat S., Nazan E. Determination of critical gelation conditions of к-carrageenan by viscosimetric and FT-IR analyses. Food Research International, v. 43, p. 1361-1364, 2010.

Muyonga J.H., Cole C.G.B., Duodu K.G. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic study of acid soluble collagen and gelatin from skins and bones of young and adult Nile perch. Foods chemistry, v. 86, p. 325-332, 2004.

Norland R.E. Fish gelatin. Advances in fisheries technology and biotechnology for increased profitability. Eds.: M.N. Voight & J.K. Botta, Lancaster, Technomic Publishing Co., p. 325-333, 1990.

Pranoto Y., Chong Min Lee, Hyun Jin Park. Characterizations of fish gelatin films aged with gellan and к-carrageenan. LWT, v. 40, p. 766-774, 2007.

Prystupa D.A., Donald A.M. Infrared study of gelatin conformations in the gel and sol states. Polymer Gels and Networks, v. 4, p. 87-110, 1996.

Rajeev Bhat, Karim A.A. Ultraviolet irradiation improves gel strength of fish gelatin. Food chemistry, v. 113, p. 1160-1164, 2009.

Schrieber R., Gareis H. Gelatin handbook. Theory and industrial practice. Weinheim, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co., KgaA, p. 334, 2007.

Stuart B. Infrared spectroscopy: Fundamentals and applications. John Wiley & Sons, Ltd., p. 221, 2004.

Xiao C., Liu H., Lu Y., Zhang L. Blend films from sodium alginate and gelatin solutions. J. Macromol. Sci. Appl. Chem, v. 38(3), p. 317-328, 2001.

Вейс А. Макромолекулярная химия желатина. М., Пищевая промышленность, 468 с., 1976.

Деркач С.Р., Воронько Н.Г., Маклакова А.А. и др. Реологические свойства гелей желатины с к-каррагинаном: роль полисахарида. Коллоидный журнал, т. 76(2), c. 164-170, 2014.

Изумрудов В.А. Явление самосборки и молекулярного узнавания в растворах биополиэлектролитных комплексов. Успехи химии, т. 77, № 4, с. 401-415, 2008.

58

Вестник МГТУ, том 17, № 1, 2014 г.

стр.53-60

Ямпольская Г.П., Тарасевич Б.Н., Еленский А.А. Вторичная структура глобулярных белков в адсорбционных слоях на границе фаз раствор-воздух по данным ИК-спектроскопии с Фурье-преобразованием. Коллоидный журнал, т. 67, № 3, с. 426-432, 2005.

References

Bartolomeu W.S., Miguel A. et. al. Chemical characterization and antioxidant activity of sulfated polysaccharide from the red seaweed Gracilaria birdiae. Food Hydrocolloids, v. 27, p. 287-292, 2012.

Devi N., Kumar M. Genipin crosslinked microcapsules of gelatin A and к-carrageenan polyelectrolyte complex for encapsulation of Neem (Azadirachta Indica AJuss.) seed oil. Polym. Bull., v. 65, p. 347-362, 2010.

Eysturskard J., Haug I.J., Ulset Ann-Sissel, Draget K.I. Mechanical properties of mammalian and fish gelatins based on their weight average molecular weight and molecular weight distribution. Food Hydrocolloids, v. 23, p. 2315-2321, 2009.

Freile-Pelegrin Y., Azamar J.A., Robledo D. Preliminary characterization of carrageenan from the red seaweed Halymenia floresii. J. Aquatic Food Product Technology, v. 20, p. 73-83, 2011.

Gomez-Guillen M.C., Gimenez B., Lopez-Caballero M.E., Montero M.P. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: A review. Food Hydrocolloids, v. 25, p. 1813-1827, 2011.

Gomez-Ordonez E., Rupez P. FTIR-ATR spectroscopy as a tool for polysaccharide identification in edible brown and red seaweeds. Food Hydrocolloids, v. 25, p. 1514-1520, 2011.

Haug I.J., Draget Kurt I., Smidsrod O. Physical behavior of fish gelatin-k-carrageenan mixtures. Carbohydrate Polymers, v. 56, p. 11-19, 2004.

Johnston-Banks F.A. Gelatin in "Food gels". Ed. P. Harris, London, Elsevier Applied Science Publishers, p. 233-289, 1990.

Murat S., Nazan E. Determination of critical gelation conditions of к-carrageenan by viscosimetric and FT-IR analyses. Food Research International, v. 43, p. 1361-1364, 2010.

Muyonga J.H., Cole C.G.B., Duodu K.G. Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic study of acid soluble collagen and gelatin from skins and bones of young and adult Nile perch. Foods chemistry, v. 86, p. 325-332, 2004.

Norland R.E. Fish gelatin. Advances in fisheries technology and biotechnology for increased profitability. Eds.: M.N. Voight, & J.K. Botta, Lancaster, Technomic Publishing Co., p. 325-333, 1990.

Pranoto Y., Chong Min Lee, Hyun Jin Park. Characterizations of fish gelatin films aged with gellan and к-carrageenan. LWT, v. 40, p. 766-774, 2007.

Prystupa D.A., Donald A.M. Infrared study of gelatin conformations in the gel and sol states. Polymer Gels and Networks, v. 4, p. 87-110, 1996.

Rajeev Bhat, Karim A.A. Ultraviolet irradiation improves gel strength of fish gelatin. Food chemistry, v. 113, p. 1160-1164, 2009.

Schrieber R., Gareis H. Gelatin handbook. Theory and industrial practice. Weinheim, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co., KgaA, p. 334, 2007.

Hosseini Seyed Fakhreddin, Masoud Rezaei et al. Preparation and functional properties of fish gelatin-chitosan blend edible films. Food Chemistry, v. 136, p. 1490-1495, 2013.

Stuart B. Infrared spectroscopy: Fundamentals and applications. John Wiley & Sons, Ltd., p. 221, 2004.

Xiao C., Liu H., Lu Y., Zhang L. Blend films from sodium alginate and gelatin solutions. J. Macromol. Sci. Appl. Chem., v. 38(3), p. 317-328, 2001.

Veis А. Makromolekulyarnaya himia zhelatina [Chemistry of gelatin macromolecules]. М., Pishevaya promyshlennost', 468 p., 1976.

Derkach S.R., Voronko N.G., Maklakova A.A. i dr. Reologicheskie svoystva geley zhelatinyi s k-karraginanom: rol polisaharida [Reology of gelatin-K-carrageenan gels: The role of polysaccharide]. Kolloidnyiy zhurnal, t. 76(2), p. 164-170, 2014.

Izumrudov V.A. Yavlenie samosborki i molekulyarnogo uznavaniya v rastvorah biopolielektrolitnyih kompleksov [The phenomenon of self-assembly and molecular recognition biopolymers complexes in solutions]. Uspehi himii, t. 77, N 4, p. 401-415, 2008.

Yampolskaya G.P., Tarasevich B.N., Elenskiy A.A. Vtorichnaya struktura globulyarnyih belkov v adsorbtsionnyih sloyah na granitse faz rastvor-vozduh po dannyim IK-spektroskopii s Fure-preobrazovaniem [The secondary structure of globular proteins in the adsorption layers at the interface solution for air-IR spectroscopy with Fourier transform]. Kolloidnyiy zhurnal, t. 67, N 3, p. 426-432, 2005.

59

Маклакова А.А. и др. Взаимодействие желатины...

Информация об авторах

Маклакова Александра Александровна - Факультет пищевых технологий и биологии МГТУ, кафедра химии, аспирант, e-mail: kijo@ya.ru

Maklakova A.A. - Faculty of Food Technologies and Biology of MSTU, Chemistry Department,

Ph.D. Student, e-mail: kijo@ya.ru

Воронько Николай Георгиевич - Факультет пищевых технологий и биологии МГТУ, кафедра химии, канд. тех. наук, доцент, стар. науч. сотрудник, e-mail: voronkonikolay@mail.ru

Voronko N.G. - Faculty of Food Technologies and Biology of MSTU, Chemistry Department,

Cand. of Tech. Sci., Associate Professor, Senior Researcher, e-mail: voronkonikolay@mail.ru

Деркач Светлана Ростиславовна - проректор по научной работе, докт. хим. наук, профессор кафедры химии факультета пищевых технологий и биологии МГТУ, e-mail: derkachsr@mstu.edu.ru

Derkach S.R. - Vice-Rector for Research, Dr of Chem. Sci., Professor, Chemistry Department of Faculty of Food Technologies and Biology of MSTU, e-mail: derkachsr@mstu.edu.ru

Кадырова Галина Измайловна - Институт химии и технологии редких элементов и минерального сырья им. И.В. Тананаева КНЦ РАН, лаборатория физико-химических методов анализа, канд. техн. наук, стар. науч. сотрудник

Kadyrova G.I. - I.V. Tananaev Institute of Chemistry and Technology of Rare Elements and Minerals KSC RAS, Laboratory of Physical and Chemical Methods of Analysis, Cand. of Tech. Sci., Senior Researcher

Зотова Кира Вениаминовна - Факультет пищевых технологий и биологии МГТУ, кафедра химии, докт. хим. наук, профессор

Zotova K.V. - Faculty of Food Technologies and Biology of MSTU, Chemistry Department,

Dr of Chem. Sci., Professor

60