Некоторые особенности биохимии мышц глубоководных рыб

2007

Известия ТИНРО

Том 148

УДК 597-1.05

£.П. Караулова, С.В. Леваньков, Е.В. Якуш

НЕКОТОРЫЕ ОСОБЕННОСТИ БИОХИМИИ МЫШЦ ГЛУБОКОВОДНЫХ РЫБ

Исследован общий химический состав мышц трех видов глубоководных рыб в сравнении с пелагическими и донными видами. Определен субъединичный состав миофибриллярных белков глубоководных рыб. Установлено, что миофибрил-лярные белки мышц малоглазого макруруса и лемонемы характеризуются более высокой долей минорных компонентов (соответственно 11,6 и 7,5 %), чем мио-фибриллы пелагических, донных рыб и пепельного макруруса (4,9 %). Для пепельного и малоглазого макруруса и лемонемы обнаружено более низкое соотношение миозин/актин актомиозинового комплекса (2,60-2,73 отн. ед.). Установлены следующие закономерности: доля минорных компонентов миофибрилл и соотношение миозин/актин в актомиозине мышц зависят от влагосодержания ткани.

Karaulova E.P., Levan'kov S.V., Yakush Ye.V. Some features of biochemistry of deep-sea fish muscles // Izv. TINRO. — 2007. — Vol. 148. — P. 297-305.

General composition of skeletal muscles from three deep-sea fish species was searched and compared with mesopelagic and ground fish species. Qualitative and quantitative composition of myofibril proteins is defined. The myofibril proteins from muscles of Albatrossia pectoralis and Laemonema longipes are characterized by higher content of minor components (11.6 and 7.5 %) than the myofibril proteins from Coryphaenoides cinereus (4.9 %), but the last ones are similar with mesopelagic and ground fish. All deep-sea species are distinguished by lower myosin/actin ratio of actomyosin complex (2.60-2.73). The content of minor components of myofibril proteins and the myosin/actin ratio of actomyosin depend on water content in the muscle tissue.

В настоящее время проблема привлечения нетрадиционных объектов промысла к производству пищевой продукции особо актуальна, что связано с сокращением объема вылова традиционных видов морских гидробионтов. Пополнение сырьевой базы возможно как за счет введения новых схем комплексной переработки традиционного сырья, так и за счет привлечения новых, нетрадиционных видов гидробионтов.

К видам, широко распространенным на дальневосточном бассейне и недостаточно используемым, следует отнести глубоководных рыб. Их основные промысловые скопления образованы макрурусами — малоглазым, пепельным, тупорылым, черным, — лемонемой, ликодами.

Причиной низкой используемости этих объектов являются недостаточная изученность данных видов, особенности их физико-химических свойств, отсутствие эффективных орудий промысла и технологических приемов, а также методов получения высококачественной пищевой продукции.

В научной литературе к настоящему времени накоплено достаточно информации, касающейся биологии некоторых видов глубоководных рыб (Dayton, Hessler, 1972; Drazen et al., 2001). Имеются сообщения о результатах исследований био-

химических характеристик а-актина скелетных мышц двух видов макрурусов — Coryphaenoides armatus и C. yaquinae (Morita, 2003). Проведены исследования процессов тепловой коагуляции саркоплазматических белков лемонемы Laemonema longipes и ликограммы Lycogramma zesta (Taguchi et al., 1981).

Объектами нашего исследования были малоглазый (Albatrossia pectoralis) и пепельный (Coryphaenoides cinereus) макрурусы и лемонема (Laemonema longipes). Выбор объектов исследования обусловлен значительными запасами этих видов рыб и интересом рыбодобывающих предприятий, проявляемым к промыслу и переработке этих видов гидробионтов. Так, в настоящее время ориентировочные запасы макруруса малоглазого позволяют вылавливать до 70 тыс. т рыбы в год (Тупоногов, 1986). Возможные выловы лемонемы могут достигать 40 тыс. т ежегодно (Савин, 1998).

Макрурус малоглазый — батибентальный вид, обитает преимущественно на материковом склоне, в широком диапазоне глубин. Общий диапазон его вертикального распределения охватывает глубины от 140-300 до 3500-3700 м. Основная масса рыб в западной части Берингова моря образует скопления на глубинах 400-800 м, а у Курильских островов — 900-1400 м. Пепельный макрурус уступает малоглазому по своим размерам и численности. Этот вид широко распространен в северной части Тихого океана на глубинах более 600-900 м (Тупоногов, 1986; Тупоногов, Куренной, 1986). Лемонема является массовым видом в районах Курильских и Японских островов в пределах глубин 200-2000 м (Савин, 1998).

Особенности химического состава мышечной ткани глубоководных рыб таковы, что предполагают наличие стабилизирующих факторов, обусловливающих жизнедеятельность данных видов на больших глубинах. Определение основных физико-химических факторов, влияющих на стабилизацию белковой структуры в живом объекте, может быть использовано при разработке и создании новых пищевых продуктов из глубоководных объектов промысла с применением специальных технических средств, технологических процессов и приемов биотехнологии. Не исключено, что полученные данные помогут разработать методы управления структурированием белковых систем заданных свойств из высокообводненого сырья.

Таким образом, мы посчитали целесообразным провести исследование белкового состава и свойств основных белковых компонентов мышц глубоководных рыб и выявить общие и отличительные признаки, связанные с содержанием воды в скелетных мышцах рыб.

Для анализа липидов готовили экстракты по методу Блайя-Дайэра (Bligh, Dyer, 1959). Содержание фосфолипидов определяли по методу Васьковского (Vas-kovsky et al., 1975).

Экстракцию миофибриллярных белков проводили по методу Като с соавторами (Kato et al., 1977). Саркоплазматические белки экстрагировали дистиллированной водой в соотношении ткань : вода 1 : 1.

Качественный состав белков исследовали методом диск-ДСН-электрофоре-за в полиакриламидном геле. Использовали разделяющий гель с постоянной концентрацией полиакриламида 10 %. Разделение вели при силе тока 5 мА и напряжении 100-110 В. Образцы для анализа готовили, как описано ранее (Караулова и др., 2003).

Для получения миозина использовали метод Брагманна-Дженни (Bruggmann, Jenny, 1975) в небольшой модификации (Шелудько, 1978; Караулова и др., 2003).

Для получения тропомиозина применяли схему Бейли (Bailey, 1948) в небольшой модификации. На стадии окончательной очистки препаратов тропомиози-на от компонентов тропонинового комплекса использовали обработку при 90 оС в течение 10 мин (Cheng, Parrish, 1979).

Актин и актинин получали методом KI-экстракции (Taguchi et al., 1979).

В литературе имеется значительное количество информации о технохими-ческих характеристиках промысловых гидробионтов пелагиали. Однако данных

для глубоководных рыб недостаточно. Нами были проведены исследования основных химических характеристик скелетных мышц глубоководных видов рыб (табл. 1). Для сравнения в табл. 1 приведены литературные данные для пелагических и донных рыб. Видно, что глубоководные рыбы отличаются высоким содержанием воды в мышцах, низким содержанием белка и липидов. Причем содержание воды в скелетных мышцах максимально для малоглазого макруруса и превышает 90 % и минимально для пепельного макруруса (81-85 %). Доля белков, напротив, максимальна для пепельного макруруса и соответствует уровню, характерному для пелагических видов рыб (16-18 %).

Таблица 1

Технохимический состав скелетных мышц некоторых видов рыб, %

Table 1

The composition of skeletal muscle of some fish, %

Вид Батиметрическая характеристика объекта Вода Белок Липиды

Белокорый палтус* (Н. hippoglossus) Донные рыбы 78,1 18,0 1,0-3,0

Камбала желтоперая* (ЫтаЫа aspera) 78,6-83,7 15,6-19,6 1,0-5,0

Минтай* (Theragra chalcogramma) Пелагические рыбы 81,1-85,2 14,6-17,4 0,2-1,0

Малоротая корюшка* (Hypomesus japonicus) 82,0-84,0 14,5 0,3-1,2

Восточная бельдюга* (Zoarces elongatus) 76,1-81,1 15,3-18,8 0,6-2,6

Одноперый терпуг* (Р1. monopterygius) 74,1-81,9 14,1-18,4 2,2-5,5

Макрурус малоглазый (А. ре^ога^) Глубоководные рыбы 91,2-93,2 7,5-8,1 0,3-1,2

Макрурус тупорылый* (С. rupestris) 84,3-86,3 11,7-13,7 0,4-1,3

Лемонема (Ь. longipes) 83,0-86,3 11,0-14,5 0,4-1,1

Макрурус черный* (С. acrolepis) 82,5-86,0 13,1-16,4 0,2-0,4

Макрурус пепельный (С. стеге^} 81,0-85,0 16,2-18,6 0,1-1,4

* Литературные данные (Быков и др., 1998).

Доля липидов в мышцах исследуемых объектов незначительна и не превышает 1,5 %. Особенностью липидного состава скелетных мышц глубоководных рыб является высокая доля фосфолипидов от общего количества липидов: 28,6 % — пепельный макрурус, 22,2 % — лемонема, 37,3 % — малогла-зый макрурус. Подобная закономерность характерна для большинства объектов с пониженным содержанием липидов в мышечной ткани. По мере увеличения содержания воды в ряду исследованных объектов в белых мышцах увеличивается доля основного фосфолипида — фосфатидилхолина (с 35,0 % — для пепельного макруруса до 59,5 % — для малоглазого макруруса). Это соответствует содержанию фосфатидилхолина в тканях высших животных и растений, где он широко распространен и достигает 50 % суммы фосфолипидов (Vaskovsky е! а1., 1975). Доля второго по значимости эссенциального фосфолипида — фосфатиди-лэтаноламина — в мышцах глубоководных рыб, наоборот, уменьшается, изменяясь от 20,6 % (пепельный макрурус) до 13,9 % (малоглазый макрурус). Как правило, доля этого компонента в фосфолипидах мышечных тканей превышает

20 % (Vaskovsky е! а1., 1975). В ряду исследованных объектов эта закономерность характерна только для пепельного макруруса, не имеющего высокого содержания воды по сравнению с остальными исследуемыми объектами.

Фракционный состав белков мышц глубоководных рыб несколько отличается от состава пелагических и донных рыб. Как видно на рис. 1 (А), скелетные мышцы малоглазого макруруса характеризуются более высокой долей миофиб-риллярных белков, несмотря на пониженное общее содержание белка. Доля же миофибриллярных белков в мышцах пепельного макруруса несколько ниже, чем в мышцах пелагических рыб. Доля белков саркоплазмы (рис. 1, В) глубоководных рыб ниже, чем у пелагических, и снижается пропорционально увеличению содержания воды в ткани.

58

И сЗ

О ^

И R

R (D

(D Ю

Ю к

^ я я S

я S & К

й 5Г R ч я о

& о °

я и §

2 и

Я ю S О к н R °

О -.о

57

56

55

54

53

52

30

оз

0 м

R N

^ ю

ё «

я я

1 § £ %

я &

Й 8

s S а

та о

я 53

ю

^ О о н К о

R V? О о^

28

26

24

22

20

18

; а Ма кРУРУс малогл;

1 23 1 4 • < fc6

/ ^Лемо! [ема

Mi крурус 1 пепель L НЫЙ

77

79

81

83

85

Вода,

87

91

93

16 76,5

B

23

: 1 ^4 5

•

.A Mai РУРУсI [епельн ЫЙ

Л< монем aN

Мак РУрус м алогл

78,5

82,5

84,5 Вода,

86,5 88,5 90,5 92,5

Рис. 1. Доля МИО-фибриллярных (А) и сар-коплазматических белков (В) некоторых видов рыб в зависимости от содержания воды в скелетных мышцах: 1 — терпуг од-ноперый, 2 — бельдюга восточная, 3 — палтус белокорый, 4 — камбала желтоперая, 5 — корюшка малоротая, 6 — минтай тихоокеанский

Fig. 1. Part of myofibrillar (А) and sarcoplasmic (В) proteins of some species of fish in depending on water contents in the muscle tissue: 1 — Pleuro-grammus monopterygius,

2 — Zoarces elongatus,

3 — Hippoglossus hippo-glossus, 4 — Limanda aspera, 5 — Hypomesus japo-nicus, 6 — Theragra chal-cogramma

Фракционный состав миофибриллярных белков мышц большинства пелагических рыб рассмотрен достаточно подробно (Shimizu et al., 1976; Potter et al., 1995; Cope et al., 1996), а исследуемых видов глубоководных рыб до настоящего времени не изучался.

Нами был изучен белковый состав скелетных мышц малоглазого и пепельного макрурусов и лемонемы. Установлено, что качественный состав основных миофибриллярных белков исследуемых глубоководных рыб одинаков для всех трех видов и сопоставим с составом миофибрилл пелагических рыб (рис. 2) (Shimizu et al., 1976; Potter et al., 1995).

Главные белки миофибрилл — миозин и актин. Они являются основным белковым структурным элементом мышц и выполняют основную мышечную функцию — сокращение. Как правило, по соотношению миозин/ актин в ак-

томиозине судят о способности белков к гелеобразованию. Считается, что оптимальным для образования эластичной и прочной структуры является соотношение от 3 до 4 (Foegeding е! а1., 1991).

Рис. 2. Денситограммы электрофорегамм миофибриллярных белков мышечной ткани глубоководных рыб: a — макрурус пепельный; б — лемонема; в — макрурус малогла-зый. Градиентный гель 10-15 %. MHC — тяжелые миозиновые цепи; Ac — актин; Tn (T, I, C) — тропонины; Tm — тропомиозин; LC1-3 — легкие миозиновые цепи

Fig. 2. Densitogram of disk-gel electro-phoretic patterns of myofibrillar proteins of three species of deep-sea fish: a — C. cinereus, б — L. longipes, в — A. pectoralis. Gradient concentration of polyacrylamide from 10 to 15 %. MHC — myosin heavy chains; Ac — actin; Tn (T, I, C) — troponin; Tm — tropomyosin; LC1-3 — myosin light chains

На рис. 3 представлены рассчитанные из экспериментальных данных величины соотношений миозин/актин для исследуемых видов глубоководных рыб и литературные данные для пелагических рыб. Как видно, для исследуемых видов глубоководных рыб соотношение миозин/актин значительно ниже, чем для пелагических и донных видов, и варьирует от 2,60 (малоглазый макрурус) до 2,85 (пепельный макрурус). При содержании воды ниже 80-82 % соотношение миозин/актин превышает 3,0. Это характерно для пелагических и донных рыб, обитающих на небольших глубинах. При увеличении содержания воды соотношение миозин/актин снижается и становится ниже 3,0. Найденная зависимость является линейной и общей для всех рассмотренных видов рыб.

Также были обнаружены различия в содержании минорных белков в быстрых мышцах глубоководных рыб. Минорные белки (зона 1 на рис. 2) присутствуют в незначительных количествах во всех видах мышечной ткани многоклеточных животных. К этим белкам относят кальмодулины, кинезин, белки А, М и 2-линии и множество других. Они выполняют в организме различные функции, но все участвуют в регуляции мышечного сокращения и образовании структуры мышечного волокна. Для краткости изложения мы их назвали минорными белками.

Задачей исследования было сравнение содержания минорных белков в мио-фибриллах глубоководных и пелагических рыб и сопоставление его с содержанием воды в мышцах. Поскольку количественные данные о содержании минорных компонентов для пелагических рыб не найдены, мы определили их экспериментально (рис. 4). Как видно на рис. 4, содержание минорных компонентов различно среди исследуемых глубоководных и пелагических видов рыб. Скелетные мышцы глубоководных рыб характеризуются более высокой долей минорных белков. У малоглазого макруруса при содержании воды 90,7 ± 0,6 % наблюдалось макси-

Рис. 3. Изменение соотношения миозин/актин (отн. ед.) актомиозиновых комплексов белых мышц некоторых видов рыб в зависимости от содержания воды

Fig. 3. Change of relation myosin/actin of the actomyosin complex of white muscle of some fish species depending on water content

Вода, %

мальное содержание минорных белков (11,6 %). Снижение количества воды мышц гидробионтов сопровождается уменьшением доли минорных компонентов. Например, для пепельного макруруса (содержание воды в мышце 82,2 ± 0,7 %) доля этих компонентов составляет 4,89 %. Такое содержание минорных белков характерно и для пелагических рыб. Сопоставление полученных данных позволило установить, что между этими величинами имеется линейная связь (Н = 0,91). Характерно, что данная зависимость является общей для глубоководных и пелагических рыб. Найденная закономерность позволила предположить, что с увеличением содержания воды нормальное функционирование мышцы возможно только при увеличении концентрации минорных компонентов. Возможно, минорные белки миофибрилл обладают регуляторными и структурными функциями, необходимыми для поддержания биосистем в условиях повышенных давлений. Так, для некоторых белков М- и 2-полосы, а также белков А-диска принципиальная возможность стабилизировать структуру миозиновых нитей была показана ранее (Фрейдина и др., 1980; Подлубная, 1987).

Рис. 4. Изменение доли минорных миофиб-риллярных белков (м.м. субъединиц 50-200 кДа) скелетных мышц глубоководных рыб в зависимости от содержания воды в мышце

Fig. 4. Change of contents of minor myo-fibril proteins (molecular weight of subunit 50200 kDa) of skeletal muscle of some species depending on water content in muscle tissue

Одно из важных функциональных свойств актомиозина скелетных мышц — способность гидролизовать АТФ. Разницу величин АТФазной активности связывают с разной скоростью сокращения мышц. Показано, что с увеличением АТФазной активности растет подвижность мышечных волокон и увеличивается возможная скорость их сокращения (Lai еt al., 1998). По величине АТФазной

.....................м

Лемо немаЦ^

Karaf ала же. ЛТОпе'р"; • Кор 1Я юшка i 1алоро' тая

^Макр фуе пе пельнь й

>MHT ай тихс океане кий

85 86 Вода, %

активности и, следовательно, по скорости сокращения различают два типа мышечных волокон — фазные и тонические. Тонические волокна участвуют в медленном сокращении, способном длительно поддерживаться без значительных энергетических затрат. Фазные волокна, напротив, участвуют в быстром, но не длительном "бросковом" сокращении (Албертс и др., 1987).

Найденные значения АТФазной активности актомиозинов скелетных мышц глубоководных рыб приведены в табл. 2. Они позволяют охарактеризовать исследуемые объекты как обладающие низкой биологической подвижностью, ведущие малоподвижный образ жизни. Это особенно характерно для малоглазого макруруса. Для него величина АТФазной активности актомиозина составляет 0,091 мкМ P мг-1мин-1, это значительно ниже, чем у пелагических рыб, а также в сравнении с лемонемой и пепельным макрурусом (табл. 2). Полученные результаты согласуются с мнением некоторых исследователей о том, что для глубоководных видов характерна в целом низкая двигательная и метаболическая активность (Проссер, Браун, 1967; Childress, 1995; Siebel et al., 1995).

Таблица 2

Физико-химические характеристики миофибриллярных белков глубоководных, пелагических и донных рыб

Table 2

Physicochemical characteristics of myofibril proteins of deep-sea, mesopelagic and ground fish

Характеристика Макрурус малоглазый

Mg2+-3aBHCHMaH АТФаза актомиозина, мкМ P мг-1мин-1 0,091 0,181 0,167 0,195 0,153 - - 0,205

Время восстановления вязкости растворов актомио3ина, мин 220 180 200 10 10 5 15 10

Скорость СПП*, t1/2, мин 1,40 1,80 1,13 1,17 0,85 - - 1,50

* Суперпреципитация.

Как и у всех видов рыб, в присутствии АТФ актомиозины мышц глубоководных рыб диссоциируют на актин и миозин в растворах высокой ионной силы. При этом вязкость растворов резко снижается, а затем восстанавливается. Важной особенностью актомиозинов скелетных мышц глубоководных рыб является длительное восстановление вязкости до исходных значений (табл. 2). Вязкость растворов актомиозинов пелагических и донных рыб полностью восстанавливается в течение 5-15 мин.

Вероятно, такие изменения вязкости растворов актомиозинов являются следствием образования достаточно прочного комплекса миозина с АДФ. Данный комплекс необходим для эффективного быстрого ресинтеза АТФ. Образование такого комплекса свидетельствует о способности мышц к быстрому, интенсивному сокращению. Подтверждением этому является скорость суперпреципитации актомиозина в растворах низкой ионной силы. Достаточно высокие значения скорости суперпреципитации (табл. 2) характеризуют мышцы исследуемых объектов как быстрые, способные к интенсивному сокращению.

Полученные данные (низкая АТФазная активность, высокая скорость СПП, длительное восстановление вязкости) свидетельствуют о том, что у глубоковод-

ных рыб реализуются два типа мышечной активности — высокая, за счет действия фазных мышечных волокон, и низкая, за счет действия тонических мышечных волокон.

Исследован также общий белковый состав миофибрилл. Подбор условий экстракции позволил извлекать отдельные компоненты миофибрилл с сохранением их функциональности и с минимальным числом примесей. Специфические методы фракционирования миофибриллярных белков дали возможность рассчитать молекулярную массу и относительное количество основных миофибрилляр-ных белков мышц глубоководных рыб (табл. 3). Установлено, что состав миозина, актина, компонентов тропонинового и тропомиозинового комплексов не зависит от содержания воды в скелетных мышцах. Доля и молекулярный вес основных компонентов миофибриллярных белков всех исследуемых глубоководных рыб сходны и не отличаются от состава миофибрилл пелагических рыб (Shimizu et al., 1976; Potter et al., 1995).

Таблица 3

Количественный состав миофибрилл исследуемых видов глубоководных рыб

Table 3

Quantitative myofibril composition of investigated deep-sea species

Белок Макрурус М.м., кДа пепельный % Лемонема М.м., кДа % Макрурус М.м., кДа малоглазый %

MHC 207,0 207,0 207,0

MLC 16,5 17,3 27,2 60,6 16,8 17,5 27,0 59,8 16,8 18,0 28,5 56,8

Ac 47,0 21,2 47,0 21,7 47,0 21,9

Tn 37,3 20,5 20,1 6,2 39,0 20,4 17,7 6,2 38,0 21,0 18,5 5,4

Tm 34,0 33,0 4,8 36,6 34,2 4,6 36,0 34,3 4,7

Примечание. МНС — тяжелые цепи миозина; МЬС — легкие миозино-вые цепи (три субъединицы); Ас — актин; Тп — тропонин (три субъединицы); Тт — тропомиозин (две субъединицы).

Функциональные особенности и локомоторная функция, которую выполняют в организме каждая группа мышц, отдельные мышцы или мышечные волокна, всегда связаны с составом мышечных белков. Это проявляется в некоторых особенностях основных компонентов скелетных мышц исследуемых глубоководных рыб. Во-первых, мышечные волокна исследуемых видов характеризуются двумя типами подвижности, что не характерно для большинства морских гидробион-тов. Во-вторых, мышечные волокна глубоководных рыб обладают специфическими физико-химическими свойствами: высокая доля минорных белков, низкое соотношение миозин/актин, низкие значения АТФазной активности актомиози-на, высокие значения скорости суперпреципитации. Все это отличает глубоководных рыб от пелагических и донных видов рыб, обитающих на небольших глубинах и имеющих не менее 18-20 % воды в скелетных мышцах.

Литература

Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки // Молекулярная организация клеток. — М.: Мир, 1987. — Т. 3. — С. 154-168.

Быков В.П., Ионас Г.П., Головкова Г.Н. и др. Справочник по химическому составу и технологическим свойствам морских и океанических рыб. — М.: ВНИРО, 1998. — 223 с.

Караулова Е.П., Леваньков С.В., Якуш Е.В., Акулин В.Н. Качественный и количественный состав миофибриллярных белков некоторых видов глубоководных рыб // Изв. ТИНРО. — 2003. — Т. 134. — С. 309-320.

304

Подлубная З.А. Минорные белки толстых нитей // Структура и функции белков сократительных систем. — М.: Мир, 1987. — С. 15-17.

Проссер Л., Браун Ф. Сравнительная физиология животных. — М.: Мир, 1967. — 766 с.

Савин А.Б. Биология лемонемы (Laemonema longipes, Moridae) северо-западной части Тихого океана // Изв. ТИНРО. — 1998. — Т. 124. — С. 108-138.

Тупоногов В.Н. Распределение, возраст и динамика запасов малоглазого долгохвоста (Coryphaenoides pectoralis) у Курильских островов (1974-1985 гг.) // Динамика численности промысловых животных дальневосточных морей. — Владивосток: ТИНРО, 1986. — С. 100-109.

Тупоногов В.Н., Куренной А.А. Малоглазый макрурус // Биологические ресурсы Тихого океана. — М.: Наука, 1986. — С. 233-241.

Фрейдина Н.А., Орлова А.А., Подлубная З.А. Электронно-микроскопическое исследование структуры С-белка и его взаимодействия с миозином, фрагментами миозина и актином // Структурные основы и регуляция биологической подвижности. — М., 1980. — С. 160-163.

Шелудько Н.С. Исходные экстракты в методах выделения сократительных белков // Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. — Л.: Наука, 1978. — С. 23-40.

Bailey K. Tropomyosin: a new asymmetric protein component of muscle fibril // Biochem. Journ. — 1948. — Vol. 43(2). — P. 271-279.

Bligh E.G., Dyer W.J. A rapid method for total lipid extraction and purification // Can. J. Biochem. Physiol. — 1959. — Vol. 37(8). — P. 911-917.

Bruggmann S., Jenny E. The immunological specificity of myosins from cross-strained muscles as revealed by quantitative microcomplement fixation and enzyme inhibition by antisera // Biochem. Biophys. — 1975. — Vol. 412. — Р. 39-43.

Cheng C.S., Parrish F.C. Heat-induced changes in myofibrillar proteins of bovine longissimus muscle // J. Food Sci. — 1979. — Vol. 44. — P. 23-26.

Childress J.J. Are there physiological and biochemical adaptations of metabolism in deep-sea animals? // Trends Ecol. Evol. — 1995. — Vol. 10. — P. 30-36.

Cope M.J., Whisstock J., Rayment I., Kendrick-Jones J. Conservation within the myosin motor domain: implications for structure and function // Structure. — 1996. — Vol. 4. — P. 969-987.

Dayton P.K., Hessler R.R. Role of biological disturbance in maintaining diversity in the deep sea // Deep-Sea Research. — 1972. — Vol. 19. — P. 199-208.

Drazen J.C., Buckley T.W., Hoff G.R. The feeding habits of slope dwelling macrourid fishes in the eastern North Pacific // Deep-Sea Research. — 2001. — Vol. 48, pt I. — P. 909-935.

Foegeding E.A., Brekke C.J., Xiong Y.L. Gelation of miofibrillar protein // Interaction of food proteins. — American Chemical Society, 1991. — P. 257-267.

Kato N., Uchiyama H., Tsukamoto S., Arai K. Biochemical study on fish myofibrillar ATPase // Nippon Suisan Gakkaishi. — 1977. — Vol. 43. — P. 857-867.

Lai T-S., Slaughter T.F., Peoples K.A. et al. Regulation of human tissue trans-glutaminase function by magnesium-nucleotide complexes. Identification of distinct binding sites for Mg-GTP and Mg-ATP // J. Biol. Chem. — 1998. — Vol. 273. — P. 1776-1781.

Morita T. Structure-based analysis of high pressure adaptation of a-actin // J. Biol. Chem. — 2003. — Vol. 278, pt 30. — P. 28060-28066.

Potter J.D., Sheng Z., Pan B.S., Zhao J. A direct regulatory role for troponin T and a dual role for troponin C in the Ca2+ regulation of muscle contraction // J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270. — P. 2557-2562.

Shimizu Y., Karata S., Nishioka F. Extractability of proteins for fish skeletal muscle at low ionic strength // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. — 1976. — Vol. 42(9). — P. 1025-1031.

Siebel B.A., Thuesen E.V., Childress J.J., Gorodezky L.A. Decline in pelagic cephalopod metabolism with habitat depth reflects differences in locomotory efficiency // Biol. Bull. — 1995. — Vol. 192. — P. 262-274.

Taguchi T., Kikuchi K., Tanaka M., Suzuki K. Heat coagulation of fish actin // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. — 1979. — Vol. 45. — P. 639-642.

Taguchi T., Tanaka M., Suzuki K. On heat coagulation of water soluble proteins from deep sea fishes // Bull. Japan. Soc. Sci. Fish. — 1981. — Vol. 47. — P. 551-554.

Vaskovsky V.E., Kostetsky E.Y., Vasendin I.M. A universal reagent for phospholipid analysis // J. Chromatogr. — 1975. — Vol. 114, № 1. — P. 129-141.

Поступила в редакцию 15.12.06 г.