Роль острого нарушения метаболизма пуринов в развитии повреждений, вызванных криодеструкцией ворот печени

стояния как удивление, удовольствие, вдохновение, восхищение, скука, злость, стыд, грусть, обида, что, в первую очередь, обусловлено спецификой ситуации.

2. Анализ качества оценивания учителями психических состояний учеников выявил низкий процент распознавания при склонности приписывать детям состояния, на самом деле ими не испытываемые. При этом учителями легче определяются такие психические состояния как сосредоточенность, тревога, радость, спокойствие, сомнение и скука. Хуже всего распознаются страх, злость, счастье, восхищение, удовольствие, обида, стыд, удивление. По этим же состояниям чаще всего происходит приписывание.

Выявленное в ходе исследования противоречие между субъективной оценкой психического состояния данной учеником и оценкой этого состояния учителем, еще раз подчеркивает необходимость комплексной диагноститики психических состояний учащихся, возникающих под воздействием учебной нагрузки.

Библиографический список

1. Безруких М.М. Характер отношений в школе и здоровье детей. Материалы конференции «Здравый смысл и достоинство в школе». 1998. С.51.

2. Дубровина И.В. Психологическое здоровье детей и подростков. - М., 2000.

3. Кочубей Б.И. Новикова Е.В. Эмоциональная устойчивость школьника. - М., 1988. — 156 с.

4. Микляева А.В., Румянцева П.В. Школьная тревожность: диагностика, коррекция, развитие. - СПб: Речь, 2004.

5. Пляксина И.В. Здоровье современных школьников// Детское здравоохранение России: Стратегии развития: Материалы IX съезда педиатров России. - М., 2001. — С. 461-462.

6. Прохоров А.О. Семантические пространства психических состояний. - Дубна: Феникс + , 2002. — 212 с.

7. Чебыкин А.Я. Учитель и эмоциональная регуляция учебно-познавательной деятельности школьников // Вопросы психологии. 1989. №6.- С. 42-49.

МЕНЗУЛ Елена Владимировна, старший преподаватель кафедры педагогики, психологии и психолингвистики, заведующая лабораторией социально-психологических исследований.

Дата поступления статьи в редакцию: 18.09.2007 г. © Мензул Е.В.

УДК 612.398.195:616.36-0089-06-001.1 В. Д. КОНВАЙ

О. Э. ВОРОНОВ

Омский государственный аграрный университет

Омская государственная медицинская академия

РОЛЬ ОСТРОГО НАРУШЕНИЯ МЕТАБОЛИЗМА ПУРИНОВ В РАЗВИТИИ ПОВРЕЖДЕНИЙ, ВЫЗВАННЫХ КРИОДЕСТРУКЦИЕЙ ВОРОТ ПЕЧЕНИ

В организме собак, перенесших криодеструкцию фрагмента воротной вены, выражены явления гипоксии, сочетающиеся в период между двенадцатым часом и седьмыми сутками наблюдения с усиленным катаболизмом пуриновых мононуклеотидов, сопряженным с чрезмерной липопероксидацией мембранных структур. В первые сутки исследования эти процессы протекают на фоне торможения функции антиоксидантной системы, а на седьмые сутки наблюдения — ее активации.

Введение

Экстирпация опухоли, проросшей в стенку воротной вены, сопряжена с массивным кровотечением. Криодеструкция ее хоть и не разрушает полностью этот сосуд, но приводит к повреждению гепатоцитов, которое происходит во время замораживания ворот печени, ишемии этого органа, вызванной образовавшимся ледяным тромбом, сужением просвета V. ройае вследствие развившегося флебита и воздействия на организм поступивших в кровь продуктов распада тканей. Механизм этого явления до конца не изучен,

что лимитирует разработку методов коррекции последствий его. Оно может быть обусловлено острым нарушением метаболизма пуринов, описанного нами ранее на модели клинической смерти и реанимации [5, 6]. В настоящей работе изучали роль острого нарушения метаболизма пуринов, в развитии повреждений печени, вызванных криодеструкции ее ворот.

Материал и методы исследования

Опыты проводили на 48 беспородных собаках обоего пола, содержащихся в обычных условиях вива-

рия ОГМИ и получавших стандартный лабораторный корм. 42 животным группы «криовоздействие» (КД) под внутривенным наркозом производили лапарото-мию и криодеструкцию участка гепатодоуденальной методом, описанным ранее [4, 11]. Шесть собак контрольной группы (К) подвергались тем же воздействиям, что и животные опытной группы (наркозу, фиксации, лапаротомии), за исключением криовоздействия. Через 1,6,12 часов, 1,3,7 после операции у опытных и контрольных животных проводили релапаротомию под эфирным наркозом, забирали пробы печени и венозную кровь. В надмитохондриальной фракции печени определяли активность супероксиддисмутазы [КФ 1.15.1.1.] (СОД; единиц/мг белка), каталазы [КФ 1.15.1.1.] (КАТ единиц/мг белка) [КФ 1.11.1.6.], глута-тион-пероксидазы [КФ 1.11.1.9] [ГлПО; нмоль/(мин х мг белка)], глутатионредуктазы [КФ 1.6.4.2] [ГлР; нмоль /(мин х мг белка)], глюкозо-б-фосфатдегид-рогеназы [КФ 1.1.1.49] [Г-6-ФДГ; нмоль/(мин х мг белка)], содержание глутатиона (нмоль/мг белка) и белка (мг/мл), а липидном экстракте- уровень диеновых конъюгатов (ДК; мэкв/мг липидов) и липофус-циноподобного пигмента (ЛФП; единиц флуорес-ценции/мг липидов). В сыворотке крови исследовали концентрацию лактата (моль/л) и урата. (мкмоль/л). Подготовка исследуемого материала и используемые биохимические методы анализа описаны в работе [6]. Результаты исследования обработаны статистически с применением критерия Стьюдента и непараметрических методов математического анализа

Полученные данные и их обсуждение

Повреждение тканей и форменных элементов крови, начавшееся уже во время криодеструкции ворот печени, не является таким массированным, как во время замораживания больших участков ее, описанного нами ранее [2]. Тем не менее оно приводит к еще более тяжелым последствиям. Во время оттаивания ледяного тромба, длящегося около 5 минут, участки печени, снабжающиеся кровью V. ройае, подвержены тяжелой ишемии. На начальном этапе ее вследствие прекращения доступа в митохондрии кислорода происходит перегрузка дыхательной цепи НАД-Н2 с последующим усилением генерации энзимами, сопряженными с убихиноном, активных кислородных метаболитов (АКМ) [3]. Они способны повреждать фосфолипидные мембраны и белки этих органоидов изнутри, внося определенный вклад в запуск при последующем восстановлении кровотока процесса деструкции клеток и последующего фагоцитоза их нейтрофилами и моноцитами.

В условиях прогрессирующего снижения генерации митохондриями АТФ клетки используют для его выработки энергию, запасенную в макроэргических связях АДФ, в результате реакции, катализируемой аденилаткиназой: АДФ+АДФ -аденилаткиназа АТФ + АМФ. Уровень последнего увеличивается, что приводит к интенсификации реакций анаэробного гликолиза, для которых АМФ является активатором. Это позволяет клеткам в течение короткого промежутка времени поддерживать генерацию АТФ в клетках. Поскольку гепатоциты хорошо обеспечены гликогеном, торможение анаэробного гликолиза наступает лишь по мере накопления в них конечного продукта этого процесса — лактата.

После оттаивания ледяного тромба молочная кислота поступает в кровь, где концентрация его через 60 минут после криодеструкции увеличена на 31,4% по сравнению с контролем (Р<0,01). Закисления тканей в

силу вышеописанных факторов, наряду с увеличением уровня АМФ в клетках, способствует усиленному катаболизму его до гипоксантина. Этот процесс при ишемии протекает постадийно. На начальном этапе ее усиливается гиролитическое дезаминирования АМФ в инозинмонофосфат (ИМФ) в результате реакции, катализируемой аденилатдезаминазой. Этот энзим способен активироваться при сдвиге рН в кислую сторону на фоне увеличениия уровня его субстрата, АМФ, но в условиях отсутствия резкого снижения содержания АТФ, ее активатора [8]. Эта реакция протекает и в физиологических условиях и смысл ее сводится, вероятно, к предотвращении резкого закисления тканей выделившимся аммиаком. Образовавшийся ИМФ в дальнейшем реутилизиру-ется в АМФ в результате последовательных реакций, катализируемых аденилосукцинатсинтетазой и аде-нилосукциналиазой. В условиях прогрессирующего во время ишемии снижения в тканях уровня АТФ, ингибитра 5'-нуклеотидазы, усиливается расщепление этим энзимом ИМФ до фосфорной кислоты и инозина. От последнего в дальнейшем в результате пуриннуклеозидфосфорилазной реакции отщепляется остаток рибозы и образуется гипоксатин и рибозо-1-фосфат [10].

Прогрессирующее снижения содержание в клетках АТР приводит к тому, что 5'-нуклеотидаза начинает усиленно расщеплять и АМФ. Этот процесс протекает и в физиологических условиях, но волнообразно и с небольшой интенсивностью. Смысл его заключается в регуляции базального кровотока в тканях. При снижении поступления кислорода к участку ткани и следующим за ним уменьшением генерации АТФ в митохондриях 5'-нуклеотидаза, локализованная на цитолемме, расщепляет АМФ до аденозина, обладающего сосудорасширяющими свойствами. Этот нуклеозид поступает во внеклеточное пространство, расширяет просвет артериол, улучшая доставку кровью кислорода ткани, а вслед за этим и генерацию АТФ в клетках[8].

После этого аденозин обратно включается в клетку в результате реакции, катализируемой аде-нозинкиназой. Условием этого является достаточная обеспеченность клеток вторым субстратом данного энзима, АТФ. Этот процесс является выгодным для организма, поскольку предотвращает резкое увеличение уровня аденозина в тканях и дальнейший его катаболизм. Константа Михаэлиса для аденозинкиназы в несколько раз ниже, чем для аденозиндезаминазы и в физиологических условиях аденозин преимущественно фосфорилируется в АМФ. В условиях прогрессирующего снижения уровня АТФ, тормозящего аденозинкиназную реакцию, содержание аденозина в тканях увеличивается настолько, что этот нуклеозид начинает включаться в аденозиндезаминазную реакцию. Этому способствует сдвиг рН в кислую сторону, при котором увеличивается активность аденозинде-заминазы, как и активность аденилатдезаминазы. Образовавшийся инозин превращается в результате пуриннуклеозидфосфорилазной реакции, как было отмечено выше, в гипоксантин.

Дальнейшее превращение этого азотистого основания может проходить двумя путями. В физиологических условиях большая часть гипоксантина реути-лизируется в результате реакции, катализируемой гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансферазой, в ИМФ, который как было отмечено выше, превращается в АМФ. Для этого клетки должны быть в достаточной степени обеспечены вторым субстратом этого энзима, фосфорибозилдифосфатом. Последний

Таблица

Показатели энергетического обмена и перекисного окисления липидов в крови контрольных собак (К) и после криодеструкции ворот печени (КД), М±ш, п=6-11

Показатели После криодеструкции

1 ч 6 ч 12 ч 24 ч 3 сут 7 сут

К КД К КД К КД К КД К КД К КД

В плазме крови

Лактат 1,75 ±0,13 2,30 ±0,13 1,38 ±0,16 2,75 ±0,20 1,35 ±0,11 2,69 ±0,23 1,09 ±0,11 3,24 ±0,16 1,24 ±0,09 2,75 ±0,15 1,23 ±0,16 2,07 ±0,12

Урат 78,2 ±6,3 82,7 ±7,0 ±8 85 ±8 47 91,3 ±8,5 112,7 ±6,9 103,0 ±4,2 171,1 ±3,9 90,0 ±2,7 103,3 ±4,8 81,2 ±11,6 99,8 ±10,1

В печени

СОД 15,9 ±2,5 7,8 ±0,5 16,9 ±1,5 6,7 ±0,8 11,2 ±0,6 15,8 ±1,3 11,4 ±0,8 9,6 ±0,8 9,9 ±0,7 8,7 ±1,2 7,2 ±0,5 17,4 ±1,5

КАТ 11,0 ±0,3 9,8 ±0,3 13,1 ±0,7 9,1 ±0,5 10,7 ±0,3 8,1 ±0,2 10,1 ±0,2 7,9 ±0,2 7,9 ±0,3 11,2 ±0,6 9,3 ±0,3 13,0 ±0,8

ДК 8,05 ±0,58 6,82 ±0,63 6,63 ±0,63 7,63 ±0,79 6,81 ±0,53 11,18 ±2,01 6,75 ±0,34 10,71 ±1,11 8,08 ±0,59 9,13 ±0,49 4,96 ±0,22 8,68 ±1,23

ЛФП 1,97 ±0,16 2,00 ±0,23 1,61 ±0,26 2,32 ±0,25 1,64 ±0,90 4,12 ±0,82 2,65 ±0,24 2,25 ±0,33 2,23 ±0,25 2,08 ±0,27 2,49 ±0,22 2,31 ±0,40

ГлПО 53,1 ±4,0 28,6 ±1,4 51,8 ±1,4 28,5 ±2,6 49,7 ±2,7 32,0 ±0,8 60,5 ±3,4 34,4 ±1,6 56,0 ±2,7 49,9 ±5,8 58,6 ±5,0 52,8 ±4,2

G-SH 42,6 ±1,3 32,2 ±2,8 47,0 ±3,2 34,7 ±4,5 50,7 ±1,1 34,2 ±4,0 49,8 ±1,7 31,9 ±1,9 43,7 ±2,1 50,6 ±4,2 43,1 ±1,0 47,9 ±4,0

ГлР 39,8 ±1,4 31,1 ±1,5 41,1 ±1,1 27,7 ±1,7 4,24 ±0,9 4.07 ±1,4 3,54 ±1,4 3,77 ±3,0 3,77 ±1,4 3,58 ±1,1 3,83 ±1,5 4,62 ±3,0

Г-6-Ф-ДГ 4,38 ±0,32 3,64 ±0,22 4,56 ±0,39 3,63 ±0,27 5,43 ±0,22 2,75 ±0,32 4,86 ±0,30 2,84 ±0,28 4,32 ±0,37 3,67 ±0,20 4,00 ±0,18 4,66 ±0,19

Примечание. Подчеркнутая цифра -Обозначения и единицы измерения

различие достоверно по сравнению с контролем. - в «Материале и методах».

вырабатывается из рибозо-5-фосфата, генерируемого из глюкозы в пентозном цикле, и АТФ в результате реакции, катализируемой фосфорибозилдифосфат-киназой.

В условиях прогрессирующего при ишемии снижения уровня АТФ в клетках прекращается выработка и фосфорибозилдифосфата, а вслед за этим- и реутилизация гипоксантина в АМФ. Содержание этого азотистого основания в тканях увеличивается до такого уровня, что оно начинает усиленно окисляться до мочевой кислоты. Этот процесс с небольшой интенсивностью протекает и в физиологических условиях в результате реакции катализируемой ксантиндегид-рогеназой (КсДГ). Отщепившиеся в результате нее от гипоксантина ионы водорода восстанавливают НАД. Физиологический смысл этого процесса, протекающего с наибольшей интенсивностью в печени и эпителиальных клетках тонкого кишечника, заключается, вероятно, в предовращении проникновения в клетки избыточного количества гипоксантина и ксантина, поступающего из кишечника с пищей.

При некоторых патологических состояниях, в том числе при ишемии, происходит конверсия КсДГ в ксантиноксидазу (КсО). В процессе окисления последней гипоксантина и ксантина происходит не восстановление НАД, а генерация АКМ: супероксидных радикалов (молекул кислорода, имеющих на внешней орбитали неспаренные электроны) и перекиси водорода. При взаимодействии их между собой в результа-

те реакции Гарбер-Вейсса образуются гидроксильные радикалы, наиболее сильные из известных окислителей, способные повреждать ненасыщенные жирные кислоты фосфоглицеридов мембранных структур оболочек клеток и ее органоидов. Конверсия происходит в результате отщеплении протеолитическими ферментами от КсДГ фрагмента полипептидной цепи или окисления входящих в состав ее молекулы SH-групп. Ингибирование протеолитических ферментов не только уменьшает этот процесс, но и снижает повреждающий эффект ишемии [9].

Объектом воздействия АКМ является фосфоли-пидная основа мембранных структур. Высокая уязвимость ее обусловлена наличием в составе фосфогли-церидов, составляющих основную массу мембранных структур, арахидоновой кислоты, содержащей четыре двойные связи, разделенные между собой СН2-груп-пами. При воздействии на последние АКМ от них отщепляется атом водорода, двойные связи временно становятся сопряженными и образуются диеновые конъюгаты. При дальнейшей «атаке» их АФМ образуются гидроперекиси липидов. В результате этого из-мененяются физико-химических свойства мембран. В гидрофобном слое их образуются гидрофильные «дыры», что приводит к нарушению проницаемости и, в конечном итоге, — к повреждению клеток.

Гидроперекиси жирных кислот расщепляются с образованием малонового диальдегида и других веществ, реагирующих с тиобарбитуровой кислотой с

образованием окрашенных соединений. Важно то, что большая часть арахидоната, ненасыщеннной жирной кислоты входящей в состав фосфоглицеридов мембранных структур и являющейся главным объектом «атаки» АКМ, окисляется до малонового диальдегида [3]. К одной стороне молекулы малонового диальдегида через связь Шиффа присоединяется аминогруппа молекулы белка, к другой стороне- аминогруппа фосфатидилэтаноламина. Образуется липофусцино-подобный пигмент: конечный продукт перекисного окисления липидов.

Чрезмерная липопероксидация ненасыщенных жирных кислот мембранных структур может привести к нарушению их функции. Влиянияе гидроперекисей липидов на клетку может быть опосредовано через следующие механизмы. Окисление полиненасыщенных жирных кислот двойного фосфоглицериц-ного слоя мембран способно привести к изменению их свойств. Появление в гидрофобном «хвосте» арахидоновой кислоты гидрофильных перекисных радикалов способно привести к конформационным изменениям структурных липопротеинов, фосфо-липидного окружения ферментов и других белков с последующим нарушением их функции, в частности транспорта ионов, метаболитов, конечных продуктов обмена веществ, способности рецепторного аппарата реагировать на воздействие гормонов и других биологически активных веществ[3].

Интенсивность перекисного окисления липидов может регулироваться на различных этапах его. В мембранах митохондрий и эндоплазматического ретикулума АКМ инактивируются токоферолом, а водной фазе клеток и в межклеточном пространстве аскорбатом и G-SH. Последний по своей химической природе является трипептидом, состоящим из глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Радикал цистеина имеет в своем составе активную SH-группу, способную отщеплять ион водорода. Эффект его опосредован не только способностью непосредственно инактивировать АКМ, восстанавливать токоферил-хинон, дегидроаскорбат, окисленные SH-группы молекул белков, но и участвовать в ферментативных реакциях обезвреживания некоторых ядов и пере-кисных соединений [1, 7].

Избыток супероксидных радикалов устраняется в результате реакции их дисмутации до перекиси водорода и кислорода, катализируемой супероксид-дисмутазой (СОД). Образовавшаяся в СОД-й и других реакциях перекись водорода обладает еще большим эффектом, чем супероксидный радикал. При взаимодействии их между собой образуется гидроксильный радикал, самый сильный из известных окислителей [3]. Поэтому перекись водорода способна расщепляется двумя ферментами: каталазой, локализованной преимущественно в пероксисомах , и ГлПО цитозоля и митохондрий клеток различных органов . Первая из них функционирует при высоких концентрациях перекиси водорода, вторая - при низких. ГлПО, кроме того, катализирует реакции обезвреживания гидроперекисей липидов ^-ООН), образующихся в биологических мембранах, с использованием в качестве восстановителя G-SH. Образующийся при этом глутатиондисульфид восстанавливается в

дальнейшем ГлР-ой до G-SH с использованием НАДФ-Н2, генерируемого в процессе окислению глюкозы в пентозном цикле [1].

Усиление катаболизма АМФ до урата, сопряженных с ним процессов генерации супероксиных радикалов и перекиси водорода, липопероксидации мембранных структур и обезвреживания перекисных

соединений происходит уже во время ишемии [4, 6] и в первы 6 часов после операции. С повреждением АКМ, генерируемыми КсО и другими источниками, молекул ферментов антиперекисной защиты, СОД, каталаза и ГлПО, можно объяснить снижение их активности в печени в этот период. С усиленным вовлечением G-SH в реакции инактивации перекисных соединений, наряду с торможением активности ГлР и Гл-6-ФДГ, можно связать снижение его уровня в гепатоцитах в этот период. Несмотря на это, мочевая кислота, образовавшаяся из АТФ и поступающая из печени в кровь, не накапливаетя в ней, поскольку, вероятно, экскретируется с желчью и мочой. Этим же можно объяснить и отсутствие в печени через 1 и 6 часов после криодеструкции отсутствия резко выраженного увеличения уровня ДК и ЛФП.

Концентрации урата в плазме крови начинает увеличиваться лишь через 12 часов и продолжает оставаться таковой в течение первых суток наблюдения. Это можно связать с развитием явлений лейкоцитарной инфильтрации кровеносных сосудов в участках ткани, подвергшихся ишемии, проникновения ней-трофилов и моноцитов к поврежденным структурам и фагоцитоза их. В процессе последовавшей за этим гибели фагоцитов возрастает интенсивность расщепление нуклеиновых кислот до АМФ, что в условиях развившегося ранее лактоацидоза способствует его дальнейшему катаболизму до гипоксантина. Окисление последнего КсО-й и сопряженная с ним продукция АКМ 24 ч после операции усиливаются. Это через выражается в увеличении в крови содержания урата. В печени при этом возрастает активность СОД, что можно рассматривать как защитную меру организма, направленную на усиленное образование КсО-й избытка суперококсидных радикалов. Тем не менее, это не предотвращает усиленную пероксидацию в этом органе мембранных структур. Содержание ДК и ЛФП в печени через 12 и 24 часа после криодеструкции превышает аналогичные показатели в контроле..

Через трое суток после операции, несмотря на повышенный уровень лакцидемии, интенсивность катаболизма гипоксантина до урата и сопряжённой с ним продукции АКМ несколько снижается. Об этом свидетельствует более низкая, чем в конце первых суток исследования, концентрации мочевой кислоты в плазме крови и отсутствие достоверной разницы в в и содержании ДК и ЛФП в печени у собак контрольной и опытной групп. Тем не менее интенсивность свободнорадикальных процессов продолжает оставаться увеличенной, о чем свидетельствует повышенная активность каталазы в печени. Это явление можно рассматривать как адаптивную меру организма, направленную на инактивацию усиленно образующейся перекиси водорода. При этом не изменены активность других исследуемых энзимов антиперекисной защиты, СОД, ГлПО, ГлР и Гл-6-ФДГ, и содержание глутатиона в печени. Можно полагать, что потребность в их повышении имеется, но через трое суток после операции в силу каких-то причин оно не успевает развиться. Это может быть связано с эффектом продуктов деструкции клеток, дефицитом в организме незаменимых аминокислот, предшественников в биосинтезе коферментов и другими факторами.

Интенсивность свободнорадикальных процессов продолжает оставаться повышенной и через 7 суток после криодеструкции ворот печени. В этот период в печени успевает повыситься активность ферментов антиоксидантной системы: СОД, каталазы, ГлР и Гл-6-ФДГ. Отмечается тенденция к увеличению в

Рис. 1. Схема острого нарушения метаболизма пуринов

этом органе содержания G-SH. Это явление можно рассматривать как защитную меру организма в ответ на чрезмерную продукцию АКМ. Источником их, по-видимому, является КсО. В пользу этого, наряду с продолжающейся гиперлакцидемией, свидетельствует тенденция к увеличению концентрации мочевой кислоты в крови (на 22,9% по сравнению с контролем; р=1,3). Поставщиком гипоксантина, вероятно, являются нуклеиновые кислоты гепатоцитов, поврежденных во время ишемии и продолжающих

погибать неделю спустя, и фагоцитирующих их лейкоцитов. Продукция КсО-й АКМ столь интенсивна, что, несмотря на активацию энзимов антиоксидантной системы, интенсивность липопероксидации мембранных структу продолжает оставаться повышенной. Содержание ДК в печени собак через 7 суток после криодеструкции ее ворот превышает аналогичный показатель в контроле на 75,0% (Р<0,01).

Таким образом, усиленный катаболизм пурино-вых мононуклеотидов, сопряженный с чрезмерной

липопероксидацией мембранных структур на фоне торможения функции антиоксидантной системы играет важную роль в развитии повреждений печени у собак, подвергшихся криодеструкции фрагмента воротной вены.

Выводы

1. В течение 7 дней после криодеструкции фрагмента воротной вены в организме собак выражены явления гипоксии, которые, начиная с двенадцатого часа наблюдения, сочетаются с усиленным катаболизмом пуриновых мононуклеотидов.

2. Чрезмерная продукция ксантиноксидазой активных кислородных метаболитов в этот период приводит к усиленной пероксидации мембранных структур печени, протекающей в первые сутки исследования на фоне торможения функции антиоксидантной системы, а на седьмые сутки- ее активации.

3. Описанные метаболические нарушения можно корректировать путем введения оперированным животным фармакологических средств, улучшающих реутилизацию гипоксантина, ингибирующих ксан-тиноксидазу и повышающих эффективность системы антиперекисной защиты.

Библиографический список

1. Антоняк, Г.Л. Активш форми кисню 1 антиоксиданти у функцюнальнш активносп живих систем / Г.Л. Антоняк,

B.В. Сштинський // В1сник аграрной науки. - 2001. - Т. 9 (Вересень). - С. 48-55.

2. Воронов, О.Э. Перекисное окисление липидов мембранных структур печени после криодеструкции / Воронов О.Э., Конвай В.Д. // Омский научный вестник. - 2007. -№1(53). - С.21-25.

3. Зенков, Н.К. Окислительный стресс: диагностика, терапия, профилактика / Н.К. Зенков, Е.Б. Меньшикова,

C.М. Шергин. - Новосибирск, 1993.- 182 с.

4. Кожевников, В.А. Криохирургические методы в лечении доброкачественных опухолей у детей : дисс... доктора мед. наук. - М., 1988.

5. Конвай, В.Д. О возможных механизмах пероксидации липидов печени крыс в восстановительном периоде после механической асфиксии / В.Д. Конвай, А.В. Лукошкин, В.Б. Смирнова // Вопр. мед. химии. - 1982. - Т. 28, № 4. - С. 42-46.

6. Конвай, В.Д. Роль острого нарушения метаболизма пуринов в развитии постреанимационной патологии печени / В.Д.Конвай, П.П. Золин // Омский научный вестник. - 2003. -№3 (24). - С.168-174.

7. Кулинский, В.И. Структура, свойства, биологическая роль глутатиона и регуляция глутатионпероксидазы / В.И. Кулинский , Л.С.Колесниченко // Успехи биол. химии. - 1993. -Т. 113. - С. 107-122.

8. Arch, J.R.S. Activities and some properties of 5'-nucleotidase, adenosine kinase and adenosine deaminase in tissues from vertebrates and invertebrates in relation to the control of the concentration and physiological role of adenosine / J.R.S. Arch, E.A. Newsholm // Biochem. J. -1978. - V. 174, No3. -P. 965-977.

9. Batteli, M.G. Enzymatic conversion of rat liver xanthine oxidase from dehydrogenase (D-form) to oxidase (O-form) / M.G. Battel I // FEBS Lett. - 1980. - V. 113, №1. - P. 47-51.

10. Buhl, M.R. Purine metabolism in ischemic kidney tissue / M.R. Buhl // Dan. Med. Bul. - 1982. - V. 29, No1. - P. 497-515.

11. Neel, H.B., Ketcham A.S. / Hammond W.C. Requisites from successful cryogenic surgery of cancer //Arch.Surg. - 1971. -V.102. - P.45-48.

КОНВАЙ Владимир Дмитриевич, доктор медицинских наук, профессор кафедры биохимии, заведующий лабораторией ЦНИЛ ОГМА. ВОРОНОВ Олег Эдуардович, кандидат медицинских наук, кафедра онкологии, ассистент.

Дата поступления статьи в редакцию: 20.12.2007 г. © Конвай В.Д., Воронов О.Э.

Книжная полка

УДК 616; 619

Атлас по гистологии: учеб пособие; под общ. Ред. Н.А. Мусиенко. - М.: Академический проект, 2006. -120 с. - ISBN 5-8291-0746-5

В учебном пособии «Атлас по гистологии» представлены краткие данные о строении светового микроскопа, технике микроскопирования и приготовления постоянного гистологического препарата. Дано описание препаратов по цитологии, эмбриологии, общей и частной гистологии, приведено более двухсот оригинальных цветных микрофотографий тканей и органов животных и человека, выполненных с помощью компьютерной техники.

Содержание пособия полностью соответствует официальной программе по гистологии, цитологии и эмбриологии для специальности «Ветеринария».

Учебное пособие предназначено для студентов ветеринарных вузов и факультетов. Может быть использовано для самостоятельного изучения микроскопического строения тканей и органов. «Атлас по гистологии» может быть также полезен для студентов биологических и медицинских специальностей, аспирантов, преподавателей, специалистов клинических и производственных лабораторий.