СЫВОРОТОЧНЫЕ БЕЛКИ МОЛОКА И ИХ СВОЙСТВА

ТЕХНИЧЕСКИЕ НАУКИ

УДК 1

Витушкина М.А.

Студент кафедры «Технологии и биотехнологии продуктов питания животного происхождения» ФГБОУ ВО «Московский государственный университет пищевых производств»

Дулепова М.А.

Студент кафедры «Технологии и биотехнологии продуктов питания животного происхождения» ФГБОУ ВО «Московский государственный университет пищевых производств»

СЫВОРОТОЧНЫЕ БЕЛКИ МОЛОКА И ИХ СВОЙСТВА

Аннотация: сывороточные белки имеют большую пищевую и биологическую ценностью и выступают в качестве перспективного сырья в процессе производства продуктов лечебного и профилактического назначения, обладают ценнейшими биологическими свойствами, а также содержат оптимальный набор жизненно необходимых аминокислот. Биологическая ценность сывороточного белка превалирует над ценностью белка куриного яйца, т. к. для покрытия суточной потребности человека в незаменимых аминокислотах требуется 28,4 г общего белка коровьего молока, 17,4 г яичного и 14,5 г сывороточного белка в нативном состоянии.

Ключевые слова: Сывороточный белок, молоко, творог, молочная сыворотка, казеин, внешний вид, вкус, цвет, способ коагуляции.

Молоко является не только источником питательных веществ, важных для жизнедеятельности животного организма (белков, жиров, углеводов), но и минорных факторов, обладающих защитными и регуляторными функциями. Во-

первых, это биологически активные сывороточные белки, в женском молоке которых содержится около 80% общего содержания белка, а коровьем - около 20 %. От стадии лактации во многом зависит и концентрации биологически активных белков в молоке. Например, в молозивный период в коровьем молоке для значимых защитных белков этот показатель может быть близок к показателю женского молока.

Учитывая роль, которую играют биологически активные сывороточные белки в поддержании гомеостаза животного организма, нет сомнений в том, что полноценные молочные продукты, особенно детские, должны включать эти ингредиенты в необходимых дозах.

Между тем, сывороточные белки теряют значимые свойства в процессе переработки молочного сырья. В результате в нативном виде в молочных продуктах они или отсутствуют, или обнаруживаются в следовых количествах. Направленное биоэнергетическое воздействие на молоко как сложную полидисперсную систему приводит к ее разделению на белково-жировой концентрат (сыр, творог, казеин) и фильтрат (молочную сыворотку).

Таким образом, при производстве сыров, творога, молочно-белковых концентратов молочная сыворотка является естественным побочным продуктом. Молочная сыворотка обладает пищевой, биологической ценностью, имеет особый химический состав, физико-химические свойства, оптические, теплофизические свойства и электрофизические характеристики. После осаждения казеина из молока кислотой (при рН 4,6-4,7) в сыворотке остается около 0,6% белков, которые называются сывороточными.

Молочная сыворотка богата белками и полипептидами, обладающими пролиферативными [1], противовирусными [2], антиоксидантными [2], ранозаживляющими [3], иммуномодулирующими и бактериостатическими свойствами.

Сывороточные белки молока характеризуются высокой пищевой ценностью, обладают способностью эмульгировать жиры, связывать и

удерживать воду, что позволяет улучшать структурные и органолептические свойства пищевых продуктов. Актуальность разработки технологий глубокого фракционирования молока и, в частности, получения высокоочищенных индивидуальных сывороточных белков связана с перспективой получения принципиально новых, функциональных пищевых продуктов и препаратов медицинского назначения [1].

Молоко коровы содержит ~13 % сухих веществ, в состав которых входят липиды, лактоза, белки, органические и неорганические соли. Содержание общего белка в молоке составляет ~3,5 %. По такому критерию, как растворимость при умеренно кислых значениях рН, протеины молока делятся на две большие группы. Белки сырого обезжиренного молока, которые при рН ~4,6 и температуре 20 °С выпадают в осадок (~80 %), называются казеинами, а протеины, остающиеся при этих условиях в растворенном состоянии (~20 %), -сывороточными белками (СБ) [1].

Таким образом, в настоящее время термин «сывороточные белки молока» используется в самом общем смысле для описания большой гетерогенной группы белков, остающихся в растворенном состоянии при рН 4,6 и температуре 20 °С.

Обе группы белков молока - казеиновая и сывороточная фракции -гетерогенны по составу.

Основные белки сыворотки - Ь-лактоглобулин и а-лактальбумин. Сывороточный альбумин, иммуноглобулины (^), лактоферрин, лактопероксидаза и еще примерно 70 протеинов и ферментов молока считаются минорными сывороточными компонентами [2].

Коммерческие препараты, обозначаемые как «изоляты (или концентраты) сывороточных белков», чаще всего являются побочными продуктами сыроделия и дополнительно могут содержать как интактные казеины, так и продукты их протеолиза, такие как казеинмакропептид (гликомакропептид) и протеозопептоны [3].

Некоторые индивидуальные сывороточные протеины или группу сывороточных белков можно перевести в осадок и отделить от казеинов (или балластных белков) при помощи простой технологической процедуры: снижая ионную силу раствора и доводя значение рН до значения р1 осаждаемых целевых белков.

Большинство сывороточных белков термолабильны. Сывороточные белки начинают денатурировать и образовывать осадки уже при температуре >70 °С (исключение составляют ангиогенин и лактоферрин, проявляющие высокую термостабильность, особенно при кислых значениях рН, что, в свою очередь, дает возможность избирательно отделять их от других сывороточных белков).

Технологии промышленного получения сывороточных белков молока основаны на использовании физико-химических характеристиках данной групп протеинов.

В нативном состоянии они довольно инертны, при физиологических температурах не подвержены изменениям и непосредственно всасываются в кровь при переваривании молока теленком. Сывороточные белки - довольно-таки большая неоднородная группа белков, которые различаются по физико-химическим и функциональным свойствам.

Данный факт и представляет некоторые трудности при производстве молочных продуктов. В сыроделии, например, при разрезке сгустка и последующей обработке сырного зерна белки данной группы переходят в сыворотку, снижая выход продукта.

В технологиях переработки молока функциональные свойства сывороточных белков в значительной степени зависят от температуры, провоцирующей конформационные изменения их молекул, а также от рН среды.

Следует подчеркнуть, что рН химуса телят при поступлении молока в сычуг варьирует от 5,5 до 4 (в зависимости от возраста). Видимо поэтому сывороточные белки обладают высокой гидрофильностью, которая не позволяет им коагулировать в изоэлектрической точке (ИЭТ).

Одновременное полное осаждение всех фракций сывороточных белков -довольно сложная задача: диапазон рН ИЭТ для данной группы белков составляет от 4,7 до 8,3 [1, 5]. Низкий выход этой белковой фракции при осаждении объясняется многокомпонентностью ее состава, т.е. разнообразием природных функций.

Для термического осаждения сывороточных белков используют следующие способы: тепловой, кислотный, кислотно-щелочной и термокальциевый. Причем максимальный процент белков выделяется при кислотно-щелочном способе, чуть меньший - при термокальциевом.

Однако содержание фракции Р-глобулина наибольшее при тепловой денатурации, а а-лактальбумина - при термокальциевом способе осаждения [4].

При получении альбуминной массы из молочной сыворотки потери по выходу связаны в значительной степени с фракцией протеозопептонов, содержание которой в структуре сывороточных белков составляет порядка 16,924 % [3].

Известно, что содержание протеозопептонов увеличивается в процессе длительного хранения молока при 3-5 °С [4]. Именно при этих температурах наблюдается выход значительного количества Р-казеина из мицелл, а протеозопептонная фракция наряду с у-казеинами считается продуктом его гидролиза.

О фракции протеозопептонов в источниках научно-технической информации имеется довольно незначительное количество сведений. Отличительная особенность этой фракции - ее высокая термоустойчивость и большой разброс по молекулярной массе. Эта фракция остается неденатурированной в сыворотке после термообработки при 95 °С в течение 30 мин.

По-видимому, термоустойчивость этой фракции обусловлена особенностями ее химического состава, а именно наличием углеводных

составляющих. В состав этой фракции, скорее всего, входит и гликомакропептид, отщепляющийся от %-казеина под действием химозина.

Можно предположить, что выход протеозопептонов при разных способах осаждения можно увеличить за счет их способности к полимеризации в зависимости от температуры и активной кислотности среды.

Самой «количественной» фракцией сывороточных белков является фракция Р-глобулина, функциональная значимость которой подтверждается составом молозива: сразу после родов - 8,32 %, в то время как альбумина - 0,58 %, казеина - 4,70 % [3].

Основное внимание при анализе функциональных свойств сывороточных белков уделялось именно этой фракции, поскольку ее массовая доля в составе сывороточных белков (около 50 %) вполне сопоставима с процентом выхода белков (27-54,3 %) при различных способах коагуляции протеинов молочной сыворотки [2].

При рассмотрении функциональных свойств Р-глобулина возникают следующие вопросы:

1) почему Р-глобулин по имеющимся литературным данным [1] имеет разбег значений изоэлектрической точки (ИЭТ) от 6,3 до 5,13 рН;

2) за счет каких связей образуется сгусток в молозиве при увеличенной массовой доле Р-глобулина (до 8 %) и высокой массовой доле сывороточных белков (до 12,5 %);

3) чем можно объяснить невозможность проведения термокальциевого способа коагуляции при понижении рН сыворотки?

При ответе на первый вопрос можно сделать акцент на различные условия экспериментов при определении ИЭТ. Известно, что в молоке Р-глобулин находится в виде димера, состоящего из двух полипептидных цепей с молекулярной массой около 18 000 Да каждая. При нагревании молока до температуры выше 30 °С Р-глобулин распадается на мономеры, которые при дальнейшем нагревании агрегируют за счет образования дисульфидных связей -

это зависимость от температуры. Имеются также данные [4], что «электрофоретически при рН 4,8 или 6,5 обнаруживается два компонента, а при рН 5,3 или 5,6 - только один» - это зависимость от рН.

Согласно современным представлениям тепловая денатурация Р-глобулина представляет собой процесс, состоящий из двух стадий: перехода нативной молекулы в развернутую форму и последующей агрегации развернутых молекул [4]. При температуре 55 °С и низкой концентрации Р-глобулин полностью диссоциирует на два мономера. Дальнейший рост температуры (>65 °С) проявляется в развертывании молекулы: разрыве водородных и гидрофобных связей и выходе наружу сульфгидрильных групп, которые способны реагировать с другими протеинами, в основном а-лактальбумином и к казеином.

Ответом на второй вопрос является способность Р-глобулина к реакциям полимеризации между его мономерами, агрегация полимеров с %-казеином и (или) с а-лактальбумином [2]. Кроме того, имеются также сведения [5] о влиянии концентрации сывороточных белков и рН среды на образование сгустка. Так, гелеобразование растворов с концентрацией сывороточных белков менее 9 % сильно зависит от величины рН, а при содержании белка 12-15 % они образуют сгусток независимо от величины рН. Концентрация сывороточных белков в молозиве первых удоев достигает 10-12 %, высокое содержание к-казеина в связи с высокой дисперсностью казеиновой фракции и высокая кислотность обеспечивают возможность получения сычужного сгустка, который, по мнению Я.С.Зайковского [3], образуется быстрее, чем в молоке.

Третий вопрос можно объяснить, опираясь на факт перезарядки белков при переходе через ИЭТ. Среди белков молока Р-глобулин и к-казеин отличаются самым щелочным значением ИЭТ. При снижении рН заряд белка становится положительным, соединение с ионами кальция становится невозможным, что предотвращает агрегацию белка. Кроме того, избыточная

концентрация ионов кальция также способствует перезарядке белков за счет максимального связывания анионов.

Таким образом, проведенные нами исследования качественных характеристик сывороточных белков, позволяет сделать вывод, что сывороточные белки обладают высокими органолептическими, физико-химическими и микробиологическими показателями. Из этого следует, что введение сывороточных белков приведет к улучшению потребительских и технологических свойств продуктов.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:

Горбатова, К.К. Биохимия молока и молочных продуктов / К.К. Горбатова. - 3-е изд., перераб. и доп. - СПб.: ГИОРД, 2001. - 320 с.

Ельчанинов В.В., Коваль А.Д., Белов А.Н. Некоторые технологические аспекты получения сывороточных белков коровьего молока. М.: Молочная промышленность. № 2. 2015. С. 40-42.

Зайковский Я.С. Химия и физика молока и молочных продуктов. - М.: Пищепромиздат, 1950.

Инихов, Г.С. Биохимия молока и молочных продуктов / Г.С. Инихов. - М. : Пищевая промышленность, 1970. - 317 с.

Храмцов А.Г. Молочная сыворотка. - 2(е изд., перераб. и доп. - М.: Агропромиздат, 1990