Proteinojenik amino asit

**Proteinojenik amino asitler**, translasyon- proteinlerin sentezi- sürecine katılan amino asitlerdir. Proteinojenik kelimesi "protein oluşturan" manasına gelip "protein" ve "+jen(oluşturan, doğuran, ortaya çıkaran)" yapılarından türetilmiştir. Bilinen hayatta 22 adet genetik olarak kodlanmış(proteinojenik) amino asit mevcuttur. Bunlardan 20 tanesi genetik koda kodlanmış şekildeyken buna ek olarak 2 tanesi(Selenosistein ve Pirolizin) özel translasyon mekanizmaları ile kullanılabilmektedir.

Bunların zıttı olan non-proteinojenik amino asitler, proteinlerin yapısına katılmayan(mesela GABA, <small>L</small>-DOPA, Triiyodotironin), yanlışlıkla genetik olarak kodlanmış bir amino asidin yerine geçebilen veya standart hücre mekanizmasınca izolasyonda ve direkt üretilemeyen(mesela Hidroksiprolin) amino asitlere verilen isimdir. Bazı non-proteinojenik amino asitler non-ribozomik peptitlerin yapısına katılır.

Hem ökaryot hem de prokaryotlarda selenosistein protein yapısına katılabilmektedir. Selenosistein, SECIS elementi olarak bilinen bir nükleotid dizisi aracılığıyla yapıya katılabilmektedir. SECIS elementi normalde stop kodonu olan UGA dizinin selenosistein şeklindesinde okunmasını sağlar. Bazı metanojenik prokaryotlarda normalde stop kodonu olan UAG kodonu da pirolizin şeklinde okunabilir. Prolizinin proteinin yapısına katılma mekanizması tam olarak bilinmemektedir.

Ökaryotlarda 20 genetik koda kodlanmış amino asit ve selenosistein olmak üzere toplam 21 tane amino asit kullanılmaktadır. İnsanlar bu amino asitlerin 12 tanesi birbirlerinden veya ara metabolizma ürinlerinden sentezleyebilir. Diğer 9 tanesini dışardan alması gerekir ve bunlara esansiyel amino asitler denir. Bu amino asitler; fenilalanin, histidin, izolösin, lizin, lösin, metiyonin, treonin, triptofan, valin idir.

Proteinojenik amino asitlerin, ribozim otoaminoasilasyon sistemi tarafından tanınabilen amino asitlerle ilişki olduğu tespit edilmiştir. Bundan, bu amino asitlerden olmayanların evrim sonucunda nükleotid-temelli yaşamdan dışlanıp non-proteinojenik amino asitler sınıfına katılması sebep olduğu iddia edilmiştir. Bazı spesifik non-proteinojenik amino asitlerin(mesela yarı ömrü nispeten kısa olan ornitin ve homoserin, toksik olan kanavanin) protein yapısına katılmamasına dair başka açıklamalar da sunulmuştur.

## Yapıları
Alttaki infografikte, ökaryotların genetik kodunda kodlanmış 21 amino asidin yapısı ve isimlerini kısaltması verilmiştir. Yapılar standart kimyasal yapıları olup sulu çözeltilerdeki hali olan zwitteriyon halinde değildir.

22 Amino asidin sköletik gösterimi() şöyledir:
Dosya:L-Alanin_-_L-Alanine.svg|<small>L</small>-Alanin (Ala/A)
Dosya:Arginin_-_Arginine.svg|<small>L</small>-Arjinin (Arg/R)
Dosya:L-Asparagin_-_L-Asparagine.svg|<small>L</small>-Asparajin (Asn/N)
Dosya:L-Asparaginsäure_-_L-Aspartic_acid.svg|<small>L</small>-Aspartik asit (Asp/D)
Dosya:L-Cystein_-_L-Cysteine.svg|<small>L</small>-Sistein (Cys/C)
Dosya:L-Glutaminsäure_-_L-Glutamic_acid.svg|<small>L</small>-Glutamik asit (Glu/E)
Dosya:L-Glutamin_-_L-Glutamine.svg|<small>L</small>-Glutamin (Gln/Q)
Dosya:Glycine-2D-skeletal.svg|Glisin (Gly/G)
Dosya:L-histidine-skeletal.png|<small>L</small>-Histidin (His/H)
Dosya:L-Isoleucin_-_L-Isoleucine.svg|<small>L</small>-İzolösin (Ile/I)
Dosya:L-Leucine.svg|<small>L</small>-Lösin (Leu/L)
Dosya:L-Lysin_-_L-Lysine.svg|<small>L</small>-Lizin (Lys/K)
Dosya:Methionin_-_Methionine.svg|<small>L</small>-Metiyonin (Met/M)
Dosya:L-Phenylalanin_-_L-Phenylalanine.svg|<small>L</small>-Fenilalanin (Phe/F)
Dosya:Prolin_-_Proline.svg|<small>L</small>-Prolin (Pro/P)
Dosya:L-Serin_-_L-Serine.svg|<small>L</small>-Serin (Ser/S)
Dosya:L-Threonin_-_L-Threonine.svg|<small>L</small>-Treonin (Thr/T)
Dosya:L-Tryptophan_-_L-Tryptophan.svg|<small>L</small>-Triptofan (Trp/W)
Dosya:L-Tyrosin_-_L-Tyrosine.svg|<small>L</small>-Tirozin (Tyr/Y)
Dosya:L-valine-skeletal.png|<small>L</small>-Valin (Val/V)
IUPAC/IUBMB, aşağıdaki iki amino asit için kullanılan kısaltmaları önermektedir:
Dosya:L-selenocysteine-2D-skeletal.png|<small>L</small>-Selenosistein (Sec/U)
Dosya:Pyrrolysine.svg|<small>L</small>-Pirolizin (Pyl/O)


## Kimyevi özellikleri
Aşağıdaki tablolarda amino asitlerin kısaltmalarını, amino asitlerin ve yan zincirlerinin kimyevi hususiyetlerine dair bilgiler listelenmiştir. Doğadaki bolluklarına nispetle izotoplarının ortalama ağırlığı hesaplanmıştır. Oluşan her peptit bağı sonucunda molekül bir su molekülü kaybeder. Bundan dolayı hesaplalarda her peptit bağı için 18,01524 Da molekül ağırlığından çıkarılır.

### Kimyasal özellikler

### Yan dal özellikleri

Not: Amino asit residülerinin küçük peptidlerdeki pKa değerleri, proteinlerin içinde bir miktar farklılık gösterir. Protein pKa hesaplaması() bu aradaki farkı hesaplamak için kullanılabilir,

### Gen ekspresyonu ve biyokimya

a UAG normalde amber stop kodonu olsa da pylTSBCD gen kümesine kodlanmış biyolojik mekanizmaya sahip olan hücrelerde pirolizinin yapıya katılmasını sağlar.

b UGA normale opal stop kodonu olsa da SECIS elementi olarak bilinen bir nükleotid dizisi aracılığıyla selenosisteinin yapıya katılmasını temin etmektedir.

c Stop kodonu herhangi bir amino asit kodlamasa da bütünlük için tabloya eklenmiştir.

d UAG ve UGA her zaman stop kodonu değildir (yukarıya bkz.).

e Esansiyel amino asitler insanda sentezlenemeyen ve dışarıdan alınması gereken amino asitlerdir. Kondisyonel(şartlı) amino asitler normalde dışarıdan alınması gerekmese de yeterli miktarda sentez yapamayan spesifik popülasyonun egzojenik() takviyeye ihtiyacı vardır.

f Amino asitlerin mevcudiyet miktarı 135 arke, 3776 bakteri, 614 ökaryot proteomu ve insan proteomuna(21.006 protein) dayanmaktadır.

### Kütle spektrometrisi
Kütle spektrometrisinin peptit ve proteinlerde kullanımı ile residülerin kütleleri hesaplanabilmektedir. Protein veya peptitlerin toplam kütlesi, residülerin ve suyun (Monoizotopik kütle = 18,01056 Da; Ortalama kütle = 18,0153 Da) kütlesinin toplamından ibarettir. Aşağıda tablolandırılmış residülerin kütlesi kimyasal formül ve atomik ağırlıkları ile hesaplanmıştır. Kütle spektrometrisinde iyonlar ayrıca bir veya birden fazla proton içerebilir (Monoizotopik kütle = 1,00728 Da; Ortalama kütle = 1,0074 Da).

### Stokiyometri ve hücrenin metabolik maliyeti
Aşağıda E.coli hücresindeki amino asitlerin bolluğu ve bu amino asitlerin sentezindeki metabolik maliyeti(ATP) tablolaştırılmıştır. Sentezdeki ATP maliyeti kısmındaki negatif sayılar metabolik süreçte net enerji açığa çıktığını ve hücreye ATP maliyetinin olmadığını bildirir. Amino asitlerin bolluk miktarına serbest halleri ve polimerize halleri(proteinler) dahildir.

### Şerh

### Katabolizma
Amino asitler ana ürünlerinin özelliklerine göre tasnif edilebilirler:

* Glukojenikler, glukoneogenez ile glükoz hasıl etme yeteneğine sahip ürünlere dönüşenlerdir.
* Ketojenikler, ürünlerinin glükoz oluşturma yeteneği olmayanlardır. Ürünleri ketogenez veya lipit sentezinde kullanılabilir.
* Hem glukojenik hem de ketojenik ürünlere katalizlenebilenlerdir.

## Ayrıca bakınız

* Glukojenik amino asitler
* Ketojenik amino asitler

## Dipnot


## Kaynakça


### Genel kaynakça

* Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). **' (3. edisyon). Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
* Kyte J, Doolittle RF (Mayıs 1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". ''Journal of Molecular Biology''. **157*' (1): 105-32. [[CiteSeerX]] [https://citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/summary?doi=10.1.1.458.454 10.1.1.458.454]. [[doi]]:[https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0022283682905150?via%3Dihub 10.1016/0022-2836(82)90515-0]. [[PubMed|PMID]] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7108955/ 7108955].
* Meierhenrich, Uwe J. (2008). *Amino acids and the asymmetry of life* (1. edisyon). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
* Biochemistry, Harpers (2015). *Harpers Illustrated Biochemistry'' (30st ed.). Lange. ISBN 978-0-07-182534-4.

## Dış bağlantılar

* Amino asitlerin tek harfli kısaltmalarının orijini (İngilizce)