เอนไซม์

thumb|240px|แผนภาพแบบริบบินของเอนไซม์ไทรโอสฟอสเฟตไอโซเมอเรส
thumb|right|240px|ผลึกเอนไซม์แฟกเตอร์ ดี ที่ควบคุมระบบภูมิคุ้มกัน
**เอนไซม์** (อังกฤษ: enzyme) เป็นโปรตีน 99 เปอร์เซนต์ เป็น ส่วนใหญ่ ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี เป็นคำในภาษากรีก ένζυμο หรือ *énsymo* ซึ่งมาจาก *én* ("ที่" หรือ "ใน") และ *simo* (":en:leaven" หรือ ":en:yeast") 

เอนไซม์มีความสำคัญและจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต เพราะว่าปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในเซลล์จะเกิดช้ามาก หรือถ้าไม่มีเอนไซม์อาจทำให้ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยากลายเป็นสารเคมีชนิดอื่น ซึ่งถ้าขาดเอนไซม์ระบบการทำงานของเซลล์จะผิดปกติ (malfunction) เช่น

* การผ่าเหล่า (mutation)
* การผลิตมากเกินไป (overproduction)
* ผลิตน้อยเกินไป (underproduction)
* การขาดหายไป (deletion)
ดังนั้นการขาดเอนไซม์ที่สำคัญอาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้ การผ่าเหล่าอาจจะเกิดขึ้นในโครงสร้างบางส่วนของเอนไซม์ หรืออาจเป็นบางส่วนของโปรตีน เช่น
* โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure)
* โครงสร้างทุติยภูมิ ( secondary structure)
* โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)
* โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)

ตัวอย่างเช่น ฟีนิลคีโตนูเรีย (phenylketonuria) เกิดจากการงานบกพร่องของ เอนไซม์ฟีนิลอะลานีน ไฮดรอกซิเลส (phenylalanine hydroxylase) ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของฟีนิลอะลานีนเป็นผลให้เกิดการสะสมฟีนิลอะลานีนมากและจะแสดงออกมาใน ความผิดปรกติทางจิต (mental retardation)

* เหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาทั่วไป เอนไซม์ ทำงานโดยการลดพลังงานกระตุ้น (activation energy)
ให้เกิดปฏิกิริยาเคมี นอกจากนี้ยังเร่งให้เกิดเร็วขึ้นซึ่งสามารถทำให้เร็วได้ถึงหนึ่งในหลายล้านส่วน
* เอนไซม์ ไม่มีผลต่อความสมดุล (equilibrium) ของปฏิกิริยาเคมี
* เอนไซม์ ไม่มีผลต่อพลังงานสัมพัทธ์ (relative energy) ระหว่างสารที่ได้จากปฏิกิริยา (products) และสารที่ทำปฏิกิริยา (reagents)
* เมื่อเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาอื่นแล้ว เอนไซม์ จะมีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาหนึ่งปฏิกิริยาใดมากกว่า
* การทำงานของ เอนไซม์ จะถูกแทรกแซงได้โดยโมเลกุลของสารประกอบอื่นได้ ถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ดีขึ้น เราเรียกสารประกอบนั้นว่า **แอกติเวเตอร์ ** (activators) และถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ลดลง เราเรียกสารประกอบนั้นว่า อินฮิบิเตอร์ (Inhibitors) อินฮิบิเตอร์ ที่ทำให้เอนไซม์หยุดทำงานถาวรเรียกว่า*อินฮิบิเตอร์ สังหาร* (Suicide inhibitors) อินฮิบิเตอร์ มีทั้งที่เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและมนุษย์สร้างขึ้น ยาหลายตัวเป็นเอ็นไซม์อินฮิบิเตอร์ เช่น แอสไพริน ยับยั้งเอนไซม์ที่เป็นตัวนำส่งการอักเสบโปรสตาแกลนดิน ทำให้เกิดการระงับความเจ็บปวดและการอักเสบ
* เอนไซม์ ที่ใช้ในชีวิตประจำวันเช่น ผงซักฟอกที่ไปเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกี่ยวข้องกับการทำความสะอาดผ้า (เช่นการทำลายรอยเปื้อนที่เกิดจากแป้ง)
* มี เอนไซม์ มากกว่า 5,000 ตัว ที่มีชื่อแตกต่างกันโดยการตั้งชื่อจะลงท้ายด้วย *-ase* และตัวชื่อ เอนไซม์ จะตั้งชื่อตามสารที่มันจะเปลี่ยน เช่น แลคเตส (lactase) เป็น เอนไซม์ ที่เร่งการสะลายตัวของแล็กโทส (lactose)

## นิรุกติศาสตร์ และประวัติ
[thumb|125px|right|[เอดูอาร์ท บูคเนอร์]]

* คำว่า  มาจากภาษากรีกที่แปลว่า "ในการหมัก" 
* ในช่วงระหว่างปี 1700s และปี 1800s มีการค้นพบการย่อยเนื้อ โดยสารคัดหลั่งจากกระเพาะและการเปลี่ยนแป้งเป็นน้ำตาลโดยสารสกัดจากพืชและน้ำลาย
* มีการศึกษาการหมักน้ำตาลเป็นแอลกอฮอล์โดยยีสต์ ซึ่งหลุยส์ ปาสเตอร์ได้สรุปว่าการหมักถูกเร่งปฏิกิริยาโดย "เชื้อหมัก" (ferments) ในยีสและคิดว่ามันเกิดเฉพาะในสิ่งมีชีวิตเท่านั้น
* ในปี ค.ศ. 1897 ฮันส์ แอ็นสท์ เอากุสท์ บูคเนอร์ (Hans Buchner) และ เอดูอาร์ท บูคเนอร์ (Eduard Buchner) ได้ทดลองนำสารสกัดจากยีส ไปหมักน้ำตาลโดยไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสต์อยู่ด้วย ปรากฏว่าน้ำตาลยังคงถูกหมักเป็นแอลกอฮอล์เหมือนเดิมถึงแม้ไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสก็ตาม ตั้งแต่นั้นมาคำว่า "เอนไซม์" ก็ถูกใช้เรียกสารเคมีที่อยู่ในสารสกัดจากยีสซึ่งนำมาหมักน้ำตาล ตัวอย่างเอนไซม์ เช่น อะไมเลส (amylase)

## โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure)
ในเอนไซม์ก็เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น การทำงานของมันจะถูกกำหนดโดยโครงสร้าง ดังนี้:
* โปรตีนโมเลกุลเดี่ยว คือ ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์อันเดียว ที่เกิดจาก อะมิโน แอซิด (amino acid) ประมาณ 100 โมเลกุลหรือมากกว่า หรือ
* โอลิโกเมอริก โปรตีน (oligomeric protein) ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์หลายเส้น มีทั้งที่เหมือนและแตกต่างมารวมเชื่อมต่อเป็นหน่วยเดียวกัน

ในโปรตีนแต่ละ มอนอเมอร์ จะมีลักษณะเป็นโซ่ยาวของ อะมิโน แอซิด ซึ่งจะพับและทบกันไปมาเป็นโครงสร้าง 3 มิติในแต่ละ มอนอเมอร์ จะเชื่อมต่อและเกาะกันด้วยแรง นอน-โควาเลนต์ (non-covalent interactions) และเกิดเป็น มัลติเมอริก โปรตีน (multimeric protein)

thumb|right|300px|แอกทีฟไซต์ของเอนไซม์

เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีโมเลกุลขนาดใหญ่กว่า ซับสเตรต (substrates) ที่มันจะทำหน้าที่เร่ง และส่วนที่เล็กมากของเอนไซม์เท่านั้น คือขนาดประมาณ 10 อะมิโน แอซิด ที่เข้าจับกับซับสเตรต ตำแหน่งที่เชื่อมต่อกับซับสเตรตแล้วเกิดปฏิกิริยานี้เรียกว่าบริเวณกัมมันต์ (active site) ของเอนไซม์ บางเอนไซม์มีแอคทีฟ ไซต์มากกว่าหนึ่ง และบางเอนไซม์มีแอคตีฟ ไซต์สำหรับ โคแฟกเตอร์  (cofactor) ด้วย บางเอนไซม์มีตำแหน่งเชื่อมต่อที่ใช้ควบคุมการเพิ่มหรือลดฤทธิ์
ของเอนไซม์ด้วย

### ความเฉพาะเจาะจง (Specificity)
เอนไซม์จะมีความเฉพาะกับปฏิกิริยาที่มันจะเร่งและซับสเตรต ที่มันจะเกาะ
รูปร่างและมุมองศาของของการเข้าหากันของ เอนไซม์ และซับสเตรตมีบทบาทสำคัญต่อความเฉพาะเจาะจง

#### ข้อสมมติฐาน "ล๊อคก์ & คีย์" ("Lock and key" hypothesis)
thumb|380px|สมมติฐาน Lock and Key ของฟิสเชอร์

เอนไซม์ เป็นสิ่งเฉพาะเจาะจงมาก ข้อสมมติฐานนี้ถูกเสนอโดย อีมิล ฟิสเชอร์ (Emil Fischer) ในปี 1894 โดยระบุว่า เอนไซม์ มีรูปร่างเฉพาะที่จะเกาะกับ ซับเตรตนั้น ๆ เท่านั้น ซึ่งมีลักษณะเหมือนลูกกุญแจกับแม่กุญแจ และข้อสมมติฐาน*ล๊อคก์ & คีย์'
ยังบอกอีกว่าการเกาะของ เอนไซม์ และ [[ซับสเตรต (ชีวเคมี)|ซับสเตรต]] จะเกิดเป็นสารประกอบอายุสั้น ซึ่งเรียกว่า ชอร์ต-ไลฟ์ เอนไซม์ ซับเตรต คอมเพล็ก (short-lived enzyme-substrate complex)

[[ไฟล์:Two substrates b.png|thumb|380px|สมมติฐาน Induced Fit ของคอชแลนด์]]

==== ข้อสมมติฐานเหนี่ยวนำให้เหมาะสม (Induced fit hypothesis) ====
ในปี 1958 [[แดเนียล คอชแลนด์]] (Daniel Koshland) ได้เสนอปรับปรุง ข้อสมมติฐาน*ล๊อคก์ & คีย์*เอนไซม์มีโครงสร้างที่ยืดหยุ่น แอกตีฟ ไซต์ ของเอนไซม์ จะถูกปรับแต่งให้ซับสเตรตเหมาะที่จะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ โซ่ข้างของ[[กรดอะมิโน]] ซึ่งทำเป็นแอคทีฟ ไซต์ที่อัดแบบเป็นรูปร่างที่เหมาะกับเอนไซม์ที่จะทำหน้าที่ในการเร่งปฏิกิริยา ในบางกรณีโมเลกุลของ [[ซับสเตรต (ชีวเคมี)|ซับสเตรต]]จะเปลี่ยนแปลงรูปร่างเล็กน้อยเพื่อที่จะเข้าไปในแอคทีฟ ไซต์ให้ได้ เปรียบดังเช่นว่ามือเปลี่ยนแปลงรูปร่างของถุงมือขณะที่ถุงมือถูกสวมใส่

=== การดัดแปลง ===
เอนไซม์หลายตัวไม่ใช่มีเฉพาะโปรตีนแต่ยังมีส่วนที่ดัดแปลงอีก การดัดแปลงเหล่านี้เรียกว่า
*โพสต์ทรานสเลชันนัล* (*posttranslational*) นั้นคือหลังจากการสังเคราะห์โซ่เพปไทด์จะมีการสังเคราะห์ส่วนเพิ่มเติมเข้าไปในโซ่เพปไทด์ เช่นส่วนของ
* [[ฟอสโฟริเลชัน]] (phosphorylation)
* [[ไกลโคไลเซชัน]] (glycolisation)

ชนิดอื่นของการดัดแปลงแบบ *โพสต์ทรานสเลชันนัล* คือ การแยกออก และ การเข้าต่อกับโซ่เพปไทด์ เช่น[[ไคโมทริปซิน]] (chymotrypsin) [[โปรตีเอส]] (protease) ที่ใช้ในการย่อยอาหารโปรตีนจะถูกสร้างในรูป อินแอกตีฟ ชื่อ [[ไคโมทริปซิโนเจน]] (chymotrypsinogen) ที่ [[ตับอ่อน]] ก่อน และถูกส่งไปที่ [[กระเพาะอาหาร]] (stomach) เพื่อแอกติเวตให้ทำงานได้ต่อไป ที่เป็นเช่นนี้ก็เพื่อป้องกันไม่ให้เอนไซม์ถูกระบบย่อยอาหารของตับอ่อนหรือเนื้อเยื้ออื่นทำลาย รูปแบบการทำ[[ตัวตั้งต้น]] ที่ไม่ออกฤทธิ์เรียกว่า [[ไซโมเจน]] (zymogen)

==== เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ ====
เอนไซม์บางตัวไม่มีความจำเป็นต้องมีส่วนเพิ่มเติมสำหรับการออกฤทธิ์ให้เต็มที่ แต่อย่างไรก็ดีมีหลายที่ไม่มีฤทธิ์ทางเคมีและต้องการมีส่วนเพิ่มเติมเพื่อให้สามารถออกฤทธิ์ได้ เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ คือส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของเอนไซม์แต่มีความสำคัญต่อการการออกฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาของมัน โคแฟคเตอร์ มี 3 ประเภท ดังนี้
* [[แอคติเวเตอร์]] (activator)
* [[โคเอนไซม์]] (coenzyme)
* [[โปรสทีติกกรุป]] (prosthetic group)

==== แอกติเวเตอร์ (Activators) ====
เอนไซม์ต้องการ[[ไอออน]][[สารประกอบอินทรีย์|อินทรีย์]] เป็น โคแฟคเตอร์ อินทรีย์ไอออนเหล่านี้เรียก แอกติเวเตอร์ โดยหลักใหญ่แล้วพวกมันจะมีโลหะที่เป็น โมโนวาเวเลนต์ หรือ ไดวาเลนต์ แคตไอออน ที่จะเกาะเอนไซม์อย่างหลวม ๆ หรืออย่างแน่นหนาตัวอย่างเช่น [[โคอะคูเลชัน|การแข็งตัวของเลือด]] [[แคลเซียม]] ไอออน ที่เรียกว่า แฟคเตอร์ IV ถูกต้องการสำหรับการแอกติเวต [[ทรอมโบไคเนส]] (thrombokinase) แล้วจะเปลี่ยนไปเป็น [[โปรทอมบิน]] (prothrombin) และไปเป็น [[ทรอมบิน]] (thrombin)

==== โปรสทีติกกรุป (Prosthetic groups) ====
โคแฟคเตอร์ที่เป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์อย่างแน่นหนาเรียกว่า โปรสทีติกกรุปมันเชื่อมต่อส่วนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทั้งหมด [[FAD]] โคเอนไซม์ที่มี[[โลหะหนัก]] มีหน้าที่คล้ายกับ NAD และ NADP ที่จับ ไฮโดรเจน อยู่ [[ฮีม]] (Heme) เป็นโปรสทีติกกรุปที่ทำหน้าที่จับอิเล็กตรอนในระบบ [[ไซโตโคม]] (cytochrome)

==== โคเอนไซม์ (Coenzymes) ====
โคแฟคเตอร์ของเอนไซม์บางตัวเป็น [[โมเลกุลของสารประกอบอินทรีย์]] ที่ไม่ใช่โปรตีน เรียกว่า [[โคเอนไซม์]] ซึ่งไม่ได้เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์เหมือน โปรสทีติกกรุป การเป็นอนุพันธ์ของ [[ไวตามิน]] พวกมันจะทำหน้าที่เป็น แคร์ริเออร์เพื่อการเคลื่อนย้าย [[อะตอม]] [[ฟังก์ชันนัลกรุป]] จากเอนไซม์ไปยัง ซับเตรต ตัวอย่างธรรมดาคือ [[นิโคตินาไมด์ อะดีนีน ไดนิวคลิโอไทด์|NAD]] (เป็นสารที่ได้มาจาก [[นิโคตินิก แอซิด]]ซึ่งเป็นสมาชิกของ [[ไวตามิน บี คอมเพลกซ์]]) และ [[NADP]] ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวขนย้าย [[ไฮโดรเจน]] และ [[โคเอนไซม์เอ]] ที่ขนย้าย [[อะซิทิล]]กรุป

ส่วนโปรตีนของเอนไซม์ที่ไม่ออกฤทธิ์นี้เรียกว่า [[อะโปเอนไซม์]] [[อะโปเอนไซม์]]จะทำงานอย่างมีประสิทธิภาพเฉพาะในที่มีโคแฟคเตอร์ที่ไม่ใช่โปรตีนเท่านั้น [[อะโปเอนไซม์]]พร้อมด้วยโคแฟคเตอร์ของมันประกอบด้วย[[โฮโลเอนไซม์]] (holoenzyme) นั้นคือ แอคตีฟเอนไซม์ โคเอ

== อุณหพลศาสตร์ของเอนไซม์ ==
[[ไฟล์:activation2.png|thumb|300px|รูปปฏิกิริยาที่มีตัวเร่ง แสดงพลังงานนีเวียยู (energy niveau) ที่แต่ละขั้นของปฏิกิริยาซับสเตรต (A และ B) ธรรมดาแล้วต้องการพลังงานมากที่จะให้ถึงทรานซิชัน สเตต (TS) ซึ่งเมื่อปฏิกิริยาเสร็จสิ้นก็จะได้ผลิตภัณฑ์สุดท้าย (C และ D) เอนไซม์จะทำให้ ทรานซิชัน สเตต มีสเถียรภาพ ลดพลังงานนีเวียยู ของ ทรานซิชัน สเตตที่ซึ่งพลังงานถูกต้องการใช้เพื่อที่จะข้ามให้พ้นสิ่งกีดขวาง เพราะว่าถ้ายิ่งต้องการพลังงานนีเวียยูน้อยลงมันก็ง่ายที่จะไปถึงและเกิดปฏิกิริยาได้ง่ายและบ่อยขึ้น และยังอัตราเร่งของปฏิกิริยาได้มากขึ้นด้วย]]

ปฏิกิริยาทั้งหมดที่ถูกเร่งโดยเอนไซม์จะต้องเป็นไปได้เอง ("spontaneous") ซึ่งจะมี [[พลังงานอิสระกิบบ์ส]] (Gibbs free energy) สุทธิเป็นลบ กับเอนไซม์มันก็มันก็เกิดปฏิกิริยาไปในทิศทางเดียวกับอันที่ไม่มีเอนไซม์ และก็เร็วกว่าด้วย อย่างไรก็ดีปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเองโดยไม่ต้องมีตัวเร่ง อาจจะทำให้ได้ผลิตภัณฑ์ที่แตกต่างกันมากกว่าปฏิกิริยาที่มีตัวเร่ง อย่างไรก็ดีเอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ 2 หรือมากกว่าในเวลาเดียวกัน เพื่อว่าปฏิกิริยาที่ชอบอุณหพลศาสตร์จะได้สามารถใช้ขับเคลื่อน ("drive") ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบอุณหพลศาสตร์ได้ ตัวอย่างเช่น การย่อยสะลายสารประกอบพลังงานสูง [[ATP|อะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต]] บ่อยครั้งใช้ขับเคลื่อนปฏิกิริยาที่ไม่ชอบใช้พลังงาน

หลายปฏิกิริยาที่เร่งโดยเอนไซม์ย้อนกลับ

: <math>\mathrm{Substrate\ A + Substrate\ B \leftrightarrow Product\ C + Product\ D}</math>

เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยาไปข้างหน้าและกลับหลังอย่างเท่า ๆ กัน มันจะไม่ทำให้เกิด [[ความสมดุล]] (equilibrium) ด้วยตัวของมันเอง เพียงแต่อัตราเร็วเท่านั้นที่มันมีผล ยกตัวอย่างเช่น [[คาร์บอนิก แอนไฮเดรส]] (carbonic anhydrase) จะเร่งปฏิกิริยาตามสมการข้างล่างนี้ ตามเงื่อนไขของเวลา

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O
{}^\mathrm{\quad Carbonic\ anhydrase}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
H_2CO_3}</math> (ใน [[เนื้อเยื้อ (ชีววิทยา)|เนื้อเยื้อ]] - CO<sub>2</sub> ความเข้มข้นสูง)
: <math>\mathrm{H_2CO_3
{}^\mathrm{\quad Carbonic\ anhydrase}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
CO_2 + H_2O}</math> (ใน [[ปอด]] - CO<sub>2</sub> ความเข้มข้นต่ำ)
== ปัจจัยที่เกี่ยวข้องกับการทำงานของเอนไซม์ ==
ปฏิกิริยาของเอนไซม์จะดำเนินไปได้อย่างไรนั้นขึ้นอยู่กับปัจจัยที่สำคัญ ดังนี้
# อุณหภูมิ เอนไซม์แต่ละชนิด มีความไวต่ออุณหภูมิแตกต่างกัน อุณหภูมิที่เอนไซม์ทำงานได้ดีที่สุด (optimum temperature) โดยทั่วไปอยู่ประมาณ 25-40 องศาเซลเซียส ถ้าอุณหภูมิสูงเกินไปปฏิกิริยาจะลดลงทั้งนี้เพราะ เอนไซม์ซึ่งเป็นโปรตีนจะเกิดการเสียสภาพ (denature) จึงเข้ารวมกับซับสเตรตไม่ได้
# ความเป็นกรดเป็นด่าง มีผลต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์ เอนไซม์ แต่ละชนิดจะทำงานได้ดีที่สุด ในสภาวะที่มีความเป็นกรดเป็นด่างพอเหมาะ (optimum pH) ซึ่งอาจแตกต่างกัน เช่น ซูเครสทำงานได้ดีที่สุดที่ pH =6.2 ลิเพส =7.0 เพปชิน = 1.5-2.5 ทริปชิน =8-11
# ปริมาณของเอนไซม์ ถ้ามีเอนไซม์มากจะทำให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้น อย่างรวดเร็ว แต่ถ้าเอนไซม์มากเกินพอ ความเร็วของปฏิกิริยาจะไม่เพิ่มขึ้น ทั้งนี้เพราะ ไม่มีซับสเตรตเหลือพอที่จะเข้าทำปฏิกิริยา
# ปริมาณซับสเตรต มีผลเช่นเดียวกับปริมาณของเอนไซม์คือถ้าเพิ่ม ซับสเตรตมากเกินไป ปฏิกิริยาก็จะไม่เกิดเร็วขึ้น เพราะปริมาณเอนไซม์มีไม่เพียงพอ
นอกจากปัจจัยทั้งสี่ที่กล่าวมาแล้วยังมีสารบางชนิดที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ เช่นสารที่ทำให้การทำงานของเอนไซม์ลดลง เรียกว่า ตัวยับยั้ง (inhibitor) ส่วนสาร ที่เร่งการทำงานของเอนไซม์ได้ดีขึ้น เรียกว่า ตัวเร่งเร้า (activator) ตัวยับยั้งบางตัวจะรวมกับเอนไซม์ที่แหล่งกัมมันต์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถรวมกับ ซับสเตรตได้ ตัวยับยั้งแบบนี้เรียกว่าคอมเพทิทีฟอินฮิบิเตอร์ (competitive inhibitor) ซึ่งจะมีรูปร่างโมเลกุลคล้ายกับซับสเตรต

== การประยุกต์ในอุตสาหกรรม ==


== แนวทางการแก้ไขอาการข้างต้น ==
เอนไซม์ส่วนใหญ่พบมากในพืชตะกูลถั่ว เช่น ถั่วงอก, ถั่วลิสง, ถั่วแขก, ถั่วเขียว, ถั่วแดง, ถั่วเหลือง ช่วยยับยั้งอาการ mutation, overproduction, undrproduction, deletion, ที่เกิดจากปฏิกิริยาเคมีในการรับประทานอาหารในแต่ละวัน เอนไซม์จะเสื่อมคุณภาพเมื่อโดนความร้อนสูงมากพอ

== อ้างอิง ==
* Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959
* Perutz M. Proc. Roy. Soc., B 167, 448, 1967
* M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- *Molekuliarnaya Biologia*, Moscow, *'6*', 1972, pp. 431-439 (In Russian, English summary)
* M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Electronic and Conformational Interactions in Enzyme Catalysis.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), *Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh*, Publishing House "[[Nauka]]", Moscow, 1973, pp. 153-157 (In Russian, English summary)
* R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze, V.K. Khidureli. Calculation of Kinetic Parameters of Reactions with the Conformational Transformations.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), *Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh'', Publishing House "Metsniereba", Tbilisi, 1975, pp. 368-375 (In Russian)

## ดูเพิ่ม
* การตั้งชื่อเอนไซม์
* การใช้ประโยชน์จากเอนไซม์
* รายชื่อเอนไซม์ (List of enzymes)
* จลนศาสตร์ของเอนไซม์ (Enzyme Kinetics)

## แหล่งข้อมูลอื่น

* ExPASy enzyme database, links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches
* PDBsum  links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank
* BRENDA, comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users
* Weizmann Institute's Genecards Database , extensive database of protein properties and their associated genes.
* Cytochrome P450 enzymes  site lists over 4000 versions of enzymes from this cytochrome in plants and animals


หมวดหมู่:การเร่งปฏิกิริยาเคมี
หมวดหมู่:เมแทบอลิซึม
หมวดหมู่:โมเลกุลชีวภาพ