Énzim

[thumb|Diagram pita [neuraminidase.]]
**Énzim** mangrupa protéin, atawa kompléks protéin, nu ngatalisan réaksi kimiawi dina awak organisme. Na jero sél biologis téh lumangsung loba pisan réaksi kimiawi, nu mun tanpa énzim bakal lambat pisan sahingga moal ngadukung kahirupan. Énzim ngagancangkeun réaksi nepi ka rébuan kali lipet. Énzim ogé hiji hal anu sakuduna aya dina kuantitas anu loba sarta kualitas anu pas dina awak mahluk hirup, henteu kacuali manusa, sangkan awak sok cageur sarta kajaga ti sagala macem serangan panyakit.

*Énzim RNA* atawa "ribozim" dijieunna tina RNA, lain protéin. Umumna ribozim ukur ngatalisan *RNA splicing*.

## Struktur 
Hiji énzim bisa mangrupa protéin badag nu diwangun ku sababaraha ratus asam amino, atawa sababaraha protéin nu polah babarengan salaku hiji unit.

Énzim ngandung sisi aktif, sisi beungkeut nu meungkeut substrat nalika réaksi dikatalisan.

Unggal bagéan énzim biasana mibanda tujuan/pungsi pangatur atawa struktural.

Enzim kisaran ukuranana ngan ukur 62 asam amino (4-oxalocrotonate tautomerase monomer), dugi ka 2.500 (sintétis asam lemak). Énzim umumna jauh langkung ageung tibatan substratna, sareng ngan ukur sakedik bagian (sakitar 3-4 asam amino) tina sakabéh struktur énzim anu langsung aub dina katalisis, bagian ieu disebat situs katalitik.
Di caket situs katalitik aya hiji atanapi langkung situs anu asam amino ngarahkeun orientasi molekul substrat. Kombinasi situs katalitik sareng situs disebut situs aktip. Bagéan sésana tina énzim dianggo pikeun ngajaga orientasi pertahanan sareng dinamika situs aktip 

## Pungsi 
Énzim ngatalisan réaksi kimiawi.
thumb|
### Peran énzim dina réaksi kimiawi 
Énzim bisa ngagabungkeun dua atawa leuwih réaksi sahingga réaksi nu sacara térmodinamis nguntungkeun bisa dipaké pikeun "nyetir" réaksi séjénna nu sacara térmodinamis teu nguntungkeun. salah sahiji conto nu pangilaharna nyaéta énzim nu ngamangpaatkeun défosforilasi ATP pikeun réaksi kimiawi séjén nu teu patali.

### Laju réaksi dimédiasi énzim 
Énzim bisa ningkatkeun laju réaksi ku jalan milih atawa narabas jalur réaksi nu énérgi aktivasina handap, sahingga leuwih gampang kajadian réaksina. Laju réaksi nu dimédiasi énzim sacara lengkep gumantung ka sababaraha faktor.

Gambar:Activation.png 
*Diagram réaksi katalitis, nunjukkeun énergi nu dipikabutuh (E) ngalawan waktu (t). *

Substrat (A jeung B) perlu énergi nu badag (*E*1) pikeun ngahontal kaayaan transisi A…B, nu saterusna jadi produk ahir (AB). Énzimna (E) nyiptakeun *microenvironment* sahingga A jeung B bisa ngahontal kaayaan transisi (A…E…B) kalawan leuwih gampang, ngurangan jumlah énergi nu dipikabutuh (*E*2). Hasilna, réaksina leuwih gampang sahingga ningkatkeun laju réaksi.

### Kaspésifikan 
Énzim biasana spésifik dina réaksi nu dikatalisanana sarta substrat nu aub dina réaksina. Sipat struktur kompleméntér antara énzim jeung substrat mangrupa hal nu penting dina hal ieu (Gbr. 2).

[thumb|500px|**Gambar 2:** Hiji énzim (E) ngatalisan réaksi dua substrat (S1 jeung S2) pikeun ngabentuk hiji hasil (P). Énzim bisa migawé nepi ka sababaraha yuta réaksi katalitik unggal detikna. Pikeun nangtukeun laju maximum réaksi énzimatik, konsentrasi substrat dironjatkeun nepi ka kabentukna hasil aya dina laju nu tetep (Gbr. 3). Ieu mangrupa laju maximum (*V*max, tina *velocity*) énzim. Dina kaayaan kieu, sadaya loka aktif énzim pinuh/jenuh ku substrat. Hal ieu diajengkeun taun 1913 ku [Leonor Michaelis jeung Maud Menten. Kusabab konsentrasi substrat nalika **V**max teu bisa diukur sacara tepat, énzim dicirikeun ku konsentrasi substrat nalika laju réaksina satengah ti maximumna. Konsentrasi substrat ieu disebut konstanta Michaelis-Menten (*K*M). Lolobana énzim nuturkeun kinetika Michaelis-Menten.]]

### Jalur métabolis 
Sababaraha énzim bisa gawé bareng ngawangun hiji susunan husus, nyiptakeun jalur métabolis. Dina hiji jalur métabolis, hiji énzim nyokot produk énzim séjén salaku substrat. Satutasna réaksi katalitis, produkna dibikeun ka énzim séjénna. Produk ahir jalur sarupa kitu kadang jadi inhibitor pikeun salah sahiji énzim-énzim na awal jalur (biasana léngkah kahiji nu teu bisa balik, disebut *committed step*), sahingga ngatur jumlah produk ahir nu dijieun ku jalur éta.

Gambar:feedback inhibition.png
**Gambar 6:** Mékanisme inhibisi eupan-balik nu ilahar.
# The basic feedback inhibition mechanism, where the product (P) inhibits the committed step (A->B).
# *Sequential feedback inhibition.* The end products P1 and P2 inhibit the first committed step of their individual pathway (C->D or C->F). If both products are present in abundance, all pathways fron C are blocked. This léads to a buildup of C, which in turn inhibits the first common committed step A->B.
# *Enzyme multiplicity.* éach end product inhibits both the first individual committed step and one of the enzymes performing the first common committed step.
# *Concerted feedback inhibition.* éach end product inhibits the first individual committed step. *Together*, they inhibit the first common committed step.
# *Cumulative feedback inhibition.* éach end product inhibits the first individual committed step. Also, éach end product *partially* inhibits the first common committed step.

## Modél mékanis-kuantum katalisis énzim 
Kuliah "Quantum Theory of some Biochemical Reactions" nu didugikeun na Kongrés Biofisis Internasional IV (Moscow, 1972) ku R.R. Dogonadze jeung Z.D. Urushadze ngarumuskeun modél mékanis kuantum munggaran ngeunaan bentuk pangbasajanna katalisis énzim. Taun 1972–1973, hasil gawé M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, jeung Yu.I. Kharkats ngarumuskeun modél (fisik) mekanis-kuantum katalisis énzim. Karya ieu ngabuktikeun peran transformasi konformasional dina réaksi katalitis.

## Énzim jeung kaséhatan 
Énzim dipikabutuh ku organisme hirup, gangguan na *hiji énzim* ti kira 2.000 nu aya na awak urang bisa ngakibatkeun kasakit parna nu bisa nepi ka tiwasna. Hiji conto kasakit nu disababkeun ku gangguan fungsi hiji énzim nyaéta fénilketonuria (PKU). Énzim fénilalanin hidroxilase, nu kuduna ngarobah asam amino ésénsil fénilalanin jadi tirosin teu bisa meta, sahingga fénilalanin numpuk nu ngakibatkeun rétardasi méntal.

Énzim na awak manusa bisa ogé dipangaruhan ku inhibitor. Aspirin, misalna, nyegah énzim nu ngahasilkeun prostaglandin (*messenger* inflamasi), sahingga suppressing pain and inflammation. Énzim ogé dimangpaatkeun dina produk sapopoé kayaning deterjén, nu nyepetkeun réaksi kimia méré sihan papakéan (misalna, méré sihan noda getih).

## Énzim cerna jeung métabolik 
Gizi pikeun sato gumantung ka énzim cerna kayaning amilase, tripsin, jeung kimotripsin na ciduh. Peran utamana nyéta pikeun nyerna dahareun sahingga zat gizina sadia pikeun prosés na bagian awak nu mikabutuhna.

Golongan énzim séjénna nyaéta énzim métabolik, nu peranna pikeun ngatalisan réaksi kimia dina unggal prosés na jero awak. lolobana sél urang (iwal ti éritrosit), bakal hanaang ku oxigén najan oxigénna ngalayah lamun énzimna, sitokrom oxidase teu meta. Énzim ogé dipikabutuh pikeun kontraksi jeung rélaxasi otot. Mémang nyatana, tanpa dua golongan énzim ieu, kahirupan (cerna jeung métabolik) moal aya.

## Konvénsi ngaran énzim 
Dumasar konvénsi umum, ngaran hiji énzim ngawengku dadaran naon hancana, ditambah ahiran "-ase". Contona dehidrogénase alkohol jeung polimérase DNA. Kinase mangrupa énzim nu mindahkeun gugus fosfat.
International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) geus ngembangkeun hiji sistim tatangaran pikeun énzim, nyéta nomer EC; unggal énzim digambarkeun ku hiji runtuyan opat angka nu dimimitian ku "EC". Nomer kahiji sacara lega ngagolongkeun énzim-énzim dumasar mékanismena:
* EC 1 *Oxidoreduktase*: ngatalisan réaksi oxidasi/réduksi
* EC 2 *Transferase*: mindahkeun gugus fungsi (misalna gugus métil atawa fosfat)
* EC 3 *Hidrolase*: ngatalisan hidrolisis rupa-rupa beungkeut
* EC 4 *Liase*: megatkeun rupa-rupa beungkeut ku cara nu lian ti hidrolisis jeung oxidasi
* EC 5 *Isomérase*: ngatalisan parobahan isomérisasi na hiji molekul
* EC 6 *Ligase*: ngagabungkeun dua molekul ku beungkeut kovalén

Tatangaran nu lengkep bisa disungsi di http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

## Énzim jeung kelas-kelas énzim 
* Adénilat siklase: meta dina transduksi sinyal ku jalan ngarobah ATP jadi AMP siklik
* Alkohol dehidrogénase: ngarecah alkohol jadi aldehid na ati jalma; nyiptakeun alkohol na férméntasi kapang
* Alkalin fosfatase
* Amilase: ngarecah aci jadi maltosa, aya na ciduh sarta ogé dikaluarkeun ku pankréas
* Énzim pangubah angioténsin
* ATPase: énzim-énzim nu ngahidrilosis ATP jadi ADP jeung fosfat anorganik pikeun ngarojong réaksi séjén nu sacara énergetik teu dipisuka
* ATP sintase: nyipta ATP tina ADP, fosfat anorganik, jeung énergi
* Autolisin: istilah umum pikeun énzim-énzim nu nyababkeun paéhna sél
* Béta-galaktosidase: tempo laktase.
* Beta-laktamase: ngancurkeun pénisilin, mangrupa faktor wedukna baktéri
* Katalase: ngarobah hidrogén péroxida jadi oxigén jeung cai
* Kitinase: ngarecah kitin
* Kolinésterase
* Kimosin: better known as rennet, contained in the stomachs of many animals and causes milk to curdle
* Kimotripsin: bisa nyerna protéin
* Koénzim Q – sitokrom c réduktase: meta dina ranté alih éléktron ku jalan ngaréduksi sitokrom c sarta ngompa proton meuntas mémbran
* Sitokrom c oxidase: titik ahir ranté alih éléktron, di mana oxigén diréduksi jadi cai
* Sitokrom c peroxidase takes reducing equivalents from sitokrom c sarta ngaréduksi hidrogén péroxida jadi cai
* Déiodinase: ngaktifkeun hormon tiroid ku jalan ngaleupaskeun iodin
* Diastase: ngarecah aci jadi glukosa
* Dihidrofolat réduktase: ngaréduksi asam dihidrofolat jadi asam tétrahidrofolat]]
* DNA girase
* Glutamat dékarboxilase: nyintésis neurotransmitter GABA na otak
* Glutation péroxidase: ngajaga sél ku jalan ngarobah hidrogén péroxida jadi cai
* Isomérase: sadaya énzim nu ngarobah molekul hiji jadi salah sahiji bentukisomerna
* Kinase: sadaya énzim nu ngatalisan alih gugus fosfat
* Laktase (atawa béta-galaktosidase): ngarecah laktosa jadi galaktosa jeung glukosa
* Ligase: sadaya énzim nu bisa nyambungkeun ("*ligate*") dua molekul ku beungkeut kovalén
* Liase: sadaya énzim nu bisa ngaleungitkeun hiji gugus tina hiji molekul sahingga ngabentuk hiji beungkeut ganda atawa sabalikna.
* Monoamina oxidase (MAO): ngoxidasi certain neurotransmitters and biologically active amines
* NADH déhidrogénase: kompléx kahiji na ranté alih éléktron, mindahkeun éléktron ti NADH ka koénzim Q
* Nitrogénase
* Ornitin dékarboxilase: ngolah ornitin dina hambalan awal ngahasilkeun poliamina
* Péroxidase: golongan énzim nu bisa ngarobah hidrogén péroxida atawa sanyawa sabangsana
* Fénilalanin hidroxilase (PAH):
* Fosfolipase
* Polimérase: ngawangun ranté panjang polimér asam nukléat tina komponén-komponénna
* Protéase (péptidase): énzim nu neukteuk beungkeut péptida protéin
* Protéin kinase: énzim nu ngalihkeun hiji gugus fosfat ka hiji résidu asam amino na hiji protéin
* Protéin fosfatase: énzim nu nyokot gugus fosfat tina résidu asam amino hiji protéin
* Énzim réstriksi: énzim nu neukteuk DNA atawa RNA dina posisi nu tangtu
* *Reverse transcriptase*: digunakeun ku rétrovirus pikeun nranskripsikeun informasi tina RNA jadi DNA
* Ribulosa bisfosfat karboxilase: fixes carbon in green plants.
* RNAse: énzim nu bisa ngarecah RNA jadi nukléotida komponénna
* Superoxida dismutase: ngarobah superoxida jadi oxigén jeung hidrogén péroxida
* Tirosin kinase: énzim nu ngalihkeun gugus fosfat ka résidu tirosin na hiji protéin
* Tirosinase
* Uréase: ngahidrolisis uréa jadi karbon dioxida jeung amonia
* Xantin oxidase: ngoxidasi hipoxantin jadi xantin sarta salajengna jadi asam urat

## Purifikasi 
ku sabab énzim mangrupa protéin, purifikasi énzim dimimitian ku purifikasi protéin. Unggal hambalan na prosedur purifikasi diponcorong kaaktifan énzimna.

## Étimologi 
Tina basa Yunani: "*in ferment*".

## Rujukan 
* Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959
* Perutz M. Proc.Roy.Soc., B 167, 448, 1967
* M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Théory of Enzyme Catalysis.- *Molekuliarnaya Biologia*, Moscow, **6**, 1972, pp.&nbsp;431–439 (Basa RusiaI, ihtisar dina basa Inggris)
* M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Electronic and Conformational Interactions in Enzyme Catalysis.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), *Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh*, Publishing House "Nauka", Moscow, 1973, pp.&nbsp;153–157 (Basa Rusia, ihtisar dina basa Inggris)
* R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze, V.K. Khidureli. Calculation of Kinetic Paraméters of réactions with the Conformational Transformations.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), *Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh*, Publishing House "Metsniereba", Tbilisi, 1975, pp.&nbsp;368–375 (Basa Rusia)

## Tumbu kaluar 
* ExPASy enzyme database, tumbu ka data sekuens Swiss-Prot, éntri-éntri na database séjén sarta panéang pustaka nu patali
* PDBsum tumbu ka data struktur énzim 3-D nu dipikanyaho dina Bang Data Protéin
* BRENDA, comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users
* Weizmann Institute's Genecards Database , extensive database of protein properties and their associated genes.bling bling, fool