उत्प्रेरक

**एन्झाइम्स** अथवा **मॅक्रोमोलेक्युलर** हे जैविक उत्प्रेरक आहेत. एन्जाईम रासायनिक अभिक्रियांमध्ये गती वाढवतात. ज्या रेणूंनी कार्य करू शकतो त्यास रेस्ट्रेटस म्हणले जाते आणि एंझाइम सब्स्ट्रेट्सला विविध अणूंमध्ये रूपांतरीत करते ज्याला  उत्पादने म्हणून ओळखले जाते.

## उत्पत्ती आणि इतिहास 
१८७७ मध्ये, जर्मन फिजिओलॉजिस्ट विल्हेल्म क्यूने (१८३७-१९००) यांनी प्रथमच या प्रक्रियेचे वर्णन करण्यासाठी ग्रीक ἔνζυμον, "leavened" किंवा "in yeast" या शब्दाचा वापर एंजाइम केला. एन्जाइम शब्द नंतर वापरला जाणारा पदार्थ जसे पेप्सीन यासारख्या अजैविक  (नॉनव्हिलिव्हिंग) पदार्थांचा संदर्भ घेण्यात आला आणि शब्द फसफसण्याची क्रिया सजीव प्राण्यांनी तयार केलेल्या रासायनिक क्रियांचा संदर्भ देण्यासाठी वापरली गेली.
इवलेसे|Eduard Buchner (Nobel 1907)
पेशीमध्ये सर्व चयापचय प्रक्रियांना सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे द्रव्य उत्प्रेरकाच्या मदतीने रासायनिक अभिक्रिया वाढवणे आवश्यक आहे जेणेकरून जीवन टिकवून ठेवण्यासाठी पुरेसा वेगाचा दर येऊ शकतात.  चयापचय क्रिया या उत्प्रेराकांवर  अवलंबून असतात. एन्झाईम्सचा अभ्यास याला **एन्जोमॉलॉजी** असे म्हणतात आणि **स्यूडोनॅझिम** विश्लेषणाचे एक नवीन क्षेत्र अलीकडेच वाढले आहे,  उत्क्रांतीच्या वेळी काही एन्झाइम्सने जैविक उत्प्रेरकाचा वापर करण्याची क्षमता गमावली आहे विशेषता त्यांच्या **अमीनो एसिड** अनुक्रमांमधील प्रतिबिंबित होतात आणि असामान्य ''''स्यूडोकॅटॅटिक' गुणधर्म**. एडवर्ड बाचनेरने(Eduard Buchner)१९७९ मध्ये खमीरच्या अर्कांचा अभ्यास केला. बर्लिन विद्यापीठात त्यांनी केलेल्या संशोधनामध्ये त्यांनी हे निष्कर्ष काढले की खनिज पदार्थांद्वारे खनिज निष्कर्ष काढला जात असला तरीही या मिश्रणामध्ये जिवंत खत पेशी नसतात. त्यांनी सॅक्रोझ **"झिमेझ"(zymase)**च्या आंबायला ठेवावा याबद्दल **एन्झाइम्स** असे नाव दिले.१९०७ मध्ये "सेल फ्री फ्रिमेंटेशनची शोध" यासाठी त्यांना रसायनशास्त्रातील नोबेल पुरस्कार मिळाला. एन्झाइम हे सहसा ते करत असलेल्या कृतीनुसारच नामांकित केले जातात(उदा. लॅक्टोज असे एंझाइम असते जे लॅक्तोज वर काम करते )

१९०० च्या सुरुवातीस अद्यापही एन्झाईम्सची जैवरासायनिक ओळख अज्ञात आहे. अनेक शास्त्रज्ञांनी असे निरीक्षण केले की एन्झायमिक क्रियाकलाप प्रथिनेशी संबंधित होते, परंतु इतर (जसे नोबेल पुरस्कार विजेत्या रिचर्ड विल्स्टेट्टर) म्हणत होते की प्रथिने केवळ खरे एन्झाईम्ससाठी वाहक होते आणि प्रति प्रोटीन उत्प्रेरकाच्या साहाय्याने शस्त्रक्रिया करून घेण्यास असमर्थ होते.१९२६ मध्ये, जेम्स बी. सुमनर यांनी दाखवून दिले की एंझाइम **उरीएज (urease)** शुद्ध प्रोटीन होते आणि त्यास स्फूर्ती दिली .१९३७ मध्ये त्यांनी एन्जाइम कॅटॅलेझसाठीदेखील योगदान केले. निष्कर्षापर्यंत ही शुद्ध प्रथिने, जॉन हॉवर्ड नॉर्थोप आणि वेन्डेल मेरिडिथ स्टॅन्ले यांनी निश्चितपणे दाखवून दिले की पाचन विषाणू **पेप्सीन** (१९३०), **ट्रीपसीन** ,**कायमोत्रीप्सीन** यासाठी कारणीभूत आहेत**.**

## नामांकन नियमावली
**इंटरनॅशनल युनियन ऑफ बायोकॅमिस्टी अँड आण्विक बायोलॉजीने** (***International Union of Biochemistry and Molecular Biology*''')एन्झाइम, ईसी नंबरसाठी(EC numbers) नामांकन केले आहे; प्रत्येक एन्झाइमचे वर्णन "ईसी"च्या आधीच्या चार आकड्यांच्या क्रमाने करण्यात आलेले आहे, ज्याचा अर्थ "Enzyme Commission" आहे. प्रथम संख्या सामान्यपणे त्याच्या यंत्रणेवर आधारित सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे द्रव्य वर्गीकृत आहे.
 
## उत्प्रेरकाचे वर्णन ( Enzyme Classification) 
* EC 1. ऑक्सिडेडस्केसेस( Oxidoreductases) ऑक्सिडेशन / कमी करणं
* EC 2. हस्तांतरण(Transferases) एका कार्यशील गटास हस्तांतरित करणे (उदा. एक मिथील किंवा फॉस्फेट गट)
* EC 3. हायड्रॉलाईज(Hydrolases) विविध बंधांच्या हायड्रोलिसिसचे उत्प्रेरित करणे
* EC 4. लायेज(Lyases) जलविघटन आणि ऑक्सीकरण वगळता अन्य बंधनांपासून वेगळे करणे
* EC 5. आईसोमारेज(Isomerases) एकाच रेणूमध्ये आयोमोरायझेशन बदलणे
* EC 6. लायगेजेस(Ligases) सहकारिता रोख्यांसह दोन रेणू सामील करा.

## उत्प्रेरक संरचना ( Structure )
इवलेसे|250px|Enzyme graph|अल्ट=Enzyme Structure
सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे  द्रव्य क्रियाकलाप सुरुवातीला तापमान (Q10 सहगुणक) सह वाढते, जोपर्यंत सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणाऱ्या  पदार्थांची रचना उलगडत नाही (डिनटिबेशन), ज्यामुळे मध्यवर्ती तपमानावर प्रतिक्रिया चांगली होते.  प्रथिने संरचना / एन्झाइम्स साधारणपणे गोलाकार प्रथिने असतात, एकट्या किंवा मोठ्या कॉम्प्लेक्समध्ये कार्य करतात. अमीनो असिडचा (amino acids) क्रम संरचना दर्शवते जे त्यामधून एंझाइमचे उत्प्रेरक क्रियाकलाप निर्धारित करते.

उत्प्रेरक संरचना उष्णतेने किंवा रासायनिक विकृत्कारानाच्या ( denature ) रूपात बाहेर पडतात आणि संरचना मध्ये या विघटनास कारणीभूत ठरणारी उष्णता  कारणीभूत होते.  सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे द्रव्य - विकृती सामान्यतः एक प्रजाती 'सामान्य पातळी वरील तापमान लिंक आहे ; परिणामस्वरूप, हॉट स्प्रिंग्ससारख्या ज्वालामुखीजन्य वातावरणात राहणारे जीवाणू औद्योगिक वापरकर्त्यांनी उच्च तापमानावर कार्य करण्याच्या त्यांच्या क्षमतेबद्दल बरीच कमाई केली आहे, ज्यामुळे एन्झाइम-कटलेटिज्ड  (catalysed) प्रतिक्रिया खूप उच्च दराने संचालित केल्या जाऊ शकतात.

काही उत्प्रेरकांम्ध्ये अमीनो एसिड थेट उत्प्रेरकाच्या मदतीने रासायनिक अभिक्रिया वाढवण्या मध्ये सहभागी आहेत; त्याऐवजी, सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे सांधा साइट्स बाइंड आणि ओरिएंट कॅलिटेक्टिक **cofactors** आहेत. सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे **द्रव्य संरचनांमध्ये( conformational change )** **सबोस्टोरिक साइट(allosteric sites)** देखील असू शकतात जेथे लहान रेणूची बंधने क्रियात्मक बदल घडवून आणतात जी क्रियाकलाप वाढवते किंवा कमी करते .इवलेसे|223x223px|**Enzyme mechanism**

## तंत्र(Mechanism) 
शरीरात निर्माण होणारे द्रव्य रचना आणि अश्रुंचे उदाहरण संस्था , ब्ल्यूमध्ये *कॅल्शियम साइट*, ब्लॅकमध्ये लाल आणि पेप्टाइडोग्लाइकेन सब्सट्रेटमधील *बंधनकारक साइट*. रासायनिक रसायनांचा पुनरुत्पादन करण्यापूर्वी एन्झाइम्सना त्यांचे थर तयार करावे लागते. एन्झाईम्स सहसा ते ज्या गोष्टींवर बंधन करतात अशा सबस्ट्रेट्स प्रमाणे फार विशिष्ट असतात आणि नंतर रासायनिक अभिक्रियांची उत्पत्ती झाली. ठराविक आकार, चार्ज आणि हायड्रोफिलिक / हायड्रोफोबिक वैशिष्ट्यांसह ***binding*** पॉकेट्सद्वारे विशिष्टता प्राप्त केली जाते. म्हणूनच एन्झाईम हे अशाच सब्सट्रेट रेणुंचे रासायनिक गुणधर्माचे, रेग्युझेक्लेक्टिव्ह आणि स्टिरीओस्पोंसिफिक असल्याचे ओळखू शकतात. 
इवलेसे|293x293अंश|lock key

### लॉक आणि की मॉडेल (Lock & Key Model) 
१८९४ मध्ये **एमिल फिशर** यांनी एंजाइम्सच्या साध्या विशिष्टतेचे स्पष्टीकरण करण्याकरता अशी शिफारस केली की दोन्ही एन्झाईम आणि सबस्ट्रेटमध्ये विशिष्ट पूरक भौमितीय आकार असणे आवश्यक आहे जे एकमेकांना व्यवस्थित बसतात.  हे सहसा "लॉक आणि की" मॉडेल म्हणून ओळखले जाते.  हे  मॉडेल एंझाइम विशिष्टतेचे स्पष्टीकरण देते, परंतु संक्रमण स्थितीचे स्थिरीकरण समजावून सांगण्यात अपयशी ठरते जे प्रक्षेपित करते.

### प्रेरित फिट मॉडेल (Induced Fit Model)
१९५८ मध्ये **डॅनियल कोशलॅंडने** लॉक आणि की मॉडेलमध्ये सुधारणा करण्यास सूचना दिली कारण पाणथळ हे लॅक्स्चबल स्ट्रक्चर्स नसले तरी सब्सट्रेटच्या आदान-प्रदानामुळे सक्रिय साइट सतत बदलली जाते कारण सब्सट्रेट एनझिमशी संवाद साधत असे.  परिणामी, थर केवळ एका कठोर सक्रिय साइटवर बद्ध नाही; सक्रिय साइट बनविणाऱ्या अमीनो आम्ल साइड-चेन तंतोतंत पोझिशन्स मध्ये ढकलले जातात जे त्याच्या उत्प्रेरक कार्यासाठी एंजाइम कार्यान्वित करते. काही प्रकरणांमध्ये, जसे की ग्लिसॉइडिझस, सब्सट्रेट रेणू देखील सक्रिय साइटमध्ये प्रवेश करते तसे आकार बदलत असतो.  सब्सट्रेट पूर्णपणे बद्ध होईपर्यंत क्रियाशील साइट बदलत राहते, त्याक्षणी अंतिम आकार आणि शुल्क वितरण निर्धारित केले जाते.

## उत्प्रेरकाची मदत (Catalysis) 
उत्प्रेरके हे  विविध पद्धतींमध्ये प्रतिक्रियांची गती वाढवतात, ज्यापैकी सर्व सक्रियकरण ऊर्जा कमी करतात (ΔG ‡, गिब्स मुक्त ऊर्जा).
# संक्रमण स्थितीला स्थिर करून त्याच्या ऊर्जा कमी करण्यासाठी संक्रमण राज्यातील एक पूरक वितरण प्रभारी वातावरण तयार करणे.
# पर्यायी प्रतिक्रिया मार्ग प्रदान करून कमी ऊर्जा संक्रमण राज्य प्रदान करण्यासाठी एक सहकारिता मध्यवर्ती स्थापन करणे(थर सह तात्पुरता प्रतिक्रिया).
# थरांना जमिनीची अवस्था अस्थिर करून संक्रमण राज्यापर्यंत पोहोचण्यासाठी आवश्यक ऊर्जा कमी  करण्यासाठी बाहेरील थरांना त्यांचे संक्रमण राज्य स्वरूपात विकृत करणे.
# प्रतिक्रिया एंट्रोपी बदल कमी करण्यासाठी उत्पादक वस्तूंमध्ये थरांना दिशा निर्देश करून  उत्प्रेरकाच्या मदतीने रासायनिक अभिक्रिया वाढवणे या यंत्रणाचे योगदान तुलनेने लहान आहे.
इवलेसे|353x353अंश|Thiamine pyrophosphate cofactor in yellow and substrate in black.

## कोफाक्टर्स (Cofactor) 
* काही एन्झाईम्सला पूर्ण क्रियाकलाप दर्शविण्यासाठी अतिरिक्त घटकांची आवश्यकता नसते. इतरांना क्रियाशीलतेसाठी बांधील असलेल्या cofactors नावाच्या प्रथिन अणुंची गरज असते.  Cofactors एकतर अजैविक (उदा. मेटल आयन आणि लोह-सल्फर क्लस्टर्स) किंवा सेंद्रीय संयुगे (उदा. फ्लेव्हिन आणि हेम) असू शकतात. या cofactors अनेक उद्देश सेवा आहेत . उदाहरणार्थ, धातूचे आयन हे सक्रिय साइटमधील न्युक्लिओफिलिक प्रजाती स्थिर ठेवण्यास मदत करतात.
* कॉफॅक्टर्सला अंडरगॅनिक आयन किंवा कॉन्जेझम नावाचे जटिल सेंद्रीय अणू म्हणून उपवर्गले जाते .  त्यातील बहुतेक प्रमाणात जीवनसत्त्वे आणि इतर सेंद्रीय अत्यावश्यक पोषणद्रव्ये थोड्या प्रमाणात साठवतात. घट्टपणे किंवा बद्ध एक coenzyme एक कृत्रिम अवयव गट म्हणले आहे.
* एक कोफाक्टोर हे एक सजीवांच्या शरीरात निर्माण  होणारे द्रव्य आहे.उदा; कार्बोनिक अनहायड्रेज आहे, जो वरील रिबन आकृतीमध्ये त्याच्या सक्रिय साइटच्या भाग म्हणून जस्त कॉफॅक्टरला जोडलेला असतो.  आयन किंवा रेणू सामान्यतः सक्रिय साइटवर आढळतात आणि उत्प्रेरकाच्या मदतीने रासायनिक अभिक्रिया वाढवणे मध्ये सहभागी आहेत.
* उत्प्रेराकाना कोफ्टेक्टरची आवश्यकता असते परंतु त्यांना बांधात नसल्यास अपेनॅझिम किंवा अपोप्रोटीन्स म्हणतात. क्रियाशीलतेसाठी आवश्यक असलेल्या कॉफॅक्टर (ओं) सोबत एंझाइमला होलोनोझेम (किंवा हॅलोेंजिझम) म्हणतात. हॉलिन्झाईम हा शब्ददेखील अनेक प्रथिनेयुक्त गटांमध्ये जसे की डीएनए पोलिमारेझस असणाऱ्या एन्झाईम्सवर लागू करता येतो; येथे क्रियाकलापांसाठी आवश्यक असलेल्या सब्युनिट्ससह पूर्ण कॉम्पलेक्स आहे.

## कोएन्ज़ेम्स(Coenzymes) 
लहान जैविक परमाणु जे तोंडावाटे किंवा सक्तीने एंझाइमपर्यंत बांधले जातात . Coenzymes एका एन्झायममधून दुसऱ्यामध्ये रासायनिक गटांची वाहतूक करतात. या उदाहरणात एनएडीएच, एनएडीपीएच आणि एडेनोसिन ट्रायफॉस्फेट (एटीपी) समाविष्ट आहेत. फ्लेव्हिन मोनोन्यूक्लियोलाईटिड (एफएमएन), फ्लेव्हिन एडेनीन डीन्यूक्लियोलाईटिड (एफएडी), थायामिन पायरॉफॉस्फेट (टीपीपी) आणि टेट्राहाइड्रोफॉलाट (THF) यांसारखे काही कोनेझिम, हे जीवनसत्त्वेमधून मिळविले जातात.

कोएन्ज़ेम्स हे एंजाइम क्रियेचे परिणाम म्हणून रासायनिक बदल घडवून आणतात , त्यामुळे कोनेझिमांना विशेष दर्जाचे substrates, किंवा दुसरे substrates समजणे उपयुक्त आहे, जे अनेक भिन्न एन्झाइम्समध्ये सामान्य आहेत. उदाहरणार्थ, सुमारे १००० एन्झाइम कोएन्जियम NADH वापरण्यासाठी ज्ञात आहेत.

Coenzymes सहसा सतत पुनरुत्पादित आणि पेशीच्या आत एक स्थिर पातळीवर त्यांच्या सांद्रता ठेवली जाते. उदाहरणार्थ, एनएडीएपीएचचे **पेंटोस फॉस्फेट मार्ग** आणि एस-ॲडेनोसिलमिथियोनिन **मेथिओनिओन** एडेनोसिलट्रान्सफेरझ यांनी पुनर्जन्म केला जातो. या सातत्याने पुनरुत्पादन म्हणजे कमी प्रमाणात कोएन्झाइम्सचा वापर फार तीव्रतेने केला जाऊ शकतो. उदाहरणार्थ, मानव शरीर प्रत्येक दिवसात एटीपीमध्ये स्वतःचे वजन वाढवते.

## थर्मोडायनॅमिक्स(Thermodynamics) 
इवलेसे|400x400अंश|thermodynamics
रासायनिक अभिक्रियाच्या टप्प्यावरील ऊर्जा अनकॅटिसेलड (डॅशिंग लाईन), सबस्ट्रेट्सला संक्रमण स्थितीत जाण्यासाठी मोठ्या प्रमाणावर सक्रियता ऊर्जाची आवश्यकता आहे, जे नंतर कमी ऊर्जा उत्पादनांमध्ये कमी होते. जेव्हा सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे द्रव्य (सॉलिड लाईन) एटिझम (सघन रेषा) तयार करते, तेव्हा सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे घटक (ईएस) बांधतात, नंतर अखेरीस प्रकाशीत झालेल्या उत्पादनांचे (ईपी) निर्मिती आवश्यक असलेल्या सक्रीय ऊर्जा कमी करण्यासाठी संक्रमण राज्य (ईएस ‡) स्थिर होते. सर्व उत्प्रेरकांप्रमाणेच, एन्झाइम्स प्रतिक्रियाच्या रासायनिक संतुलनाची स्थिती बदलत नाहीत. सजीवांच्या शरीरात निर्माण होणारे द्रव्य उपस्थितीत, प्रतिक्रिया त्याच दिशेने चालते की ती एन्झाइम शिवाय बरीच जलदगती असते .  उदाहरणार्थ, **कर्बोनिक अनहायड्राईजची** प्रतिक्रिया त्याच्या प्रतिक्रियाकर्त्यांच्या एकाग्रतावर अवलंबून असते.

: CO2 + H2O → H2CO3 (उती मध्ये;उच्च CO2 एकाग्रता)

: CO2 + H2O ← H2CO3(फुफ्फुसात;कमी CO2 एकाग्रता)
 
प्रतिक्रियाचा दर हा संक्रमणाच्या स्थितीसाठी आवश्यक सक्रियता ऊर्जावर अवलंबून असतो . उत्पादनांमध्ये हा दर  कमी होतो . संक्रमणाच्या स्थितीची ऊर्जा कमी करून उत्प्रेरकाची प्रतिक्रिया दर वाढतात. प्रथम, बांधणी कमी ऊर्जा एंजाइम-सबस्ट्रेट कॉम्प्लेक्स (ईएस) बनवते. दुसरे म्हणजे एंझाइम संक्रमण स्थितीला स्थिर करते कारण अशा स्थितीत अक्रियाशील प्रतिक्रिया (इ.स.)च्या तुलनेत कमी ऊर्जेची गरज आहे. अखेरीस एंझाइम-प्रॉडक्ट कॉम्प्लेक्स (ईपी) उत्पादनांना रिलीज करण्यास वेगळे करतो.

 
एन्ज़ाएम्स हे दोन किंवा अधिक प्रतिक्रियांंद्वारे जोडणारे दोन किंवा अधिक प्रतिक्रियांमध्ये असू शकतात जेणेकरून थर्मोडायनॅमिकदृष्ट्या अनुकूल अभिक्रियाचा उपयोग थर्मोडायणमिकदृष्ट्या प्रतिकूल करणारा "प्रवास" करण्यासाठी केला जाऊ शकतो जेणेकरून उपकरणाच्या तुलनेत उत्पादनांची एकत्रित ऊर्जा कमी असते. उदाहरणार्थ, एटीपीचे हायडॉलिसिसीचा वापर इतर रासायनिक प्रतिक्रियांना चालविण्यासाठी वापरला जातो.

वर्ग:११ जानेवारी २०१८ कार्यशाळा
वर्ग:रसायनशास्त्र