310-завојница

[мини|333x333пкс|Страничен поглед на 3<sub>10</sub>-завојница изграден од [аланински остатоци. Двете водородни врски се означени со розова боја; растојанието кислород-водород е . N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот е на врвот на сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку *надолу*, односно, кон N-терминалот.|алт=]]
**3<sub>10</sub>-завојница** — вид на вторична структура која се среќава кај белковините и полипептидите. Од сите вторични структури кај белковините, 310-завојницата е четвртиот најчест тип, после α-завојницата, β-плочата и бета свијокот. 310-завојниците сочинуваат приближно 10-15% од сите завојници во вторичните структури на белковините и најчесто се набљудуваат како екстензија на α-завојниците на нивните N- или C-терминали. Поради тенденцијата на α-завојниците постојано да се расклопуваат и повторно склопуваат, се претпоставува дека 310-завојницата служи како некој облик на интермедиерна конформација, која дава увид во иницијацијата на склопувањето на α-завојницата.
лево|мини|225x225пкс|Поглед од горе на истата завојница прикажана од десно. Трите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агли од 120°, што одговара на свртување од 3 аминокиселински остатоци.|алт=

## Историја
Макс Перуц, раководител на лабораторијата за молекуларна биологија на Кембричкиот универзитет, го напишал првиот научен труд во кој се опишуваат одликите на 310-завојницата. Во 1950 година, заедно со Вилијам Лоренс Брег и Џон Кендру, Перуц објавил истражување за конфигурациите на полипептидните синџири, врз основа на репликите од податоците од некристална дифракција, како и од кристалните структури на молекули како колагенот. Нивните предлози го вклучувале она што денес е познато како 310-завојница, но не ги вклучувале двата структурни мотиви за кои денес се знае дека се најчестите во белковинската структура. Следната година, Лајнус Полинг ги предвидел тие два мотива, алфа-завојница и бета-плоча, во неговиот научен труд кој денес се споредува по значење со трудот на Френсис Крик и Џејмс Д. Вотсон за структурата на ДНК молекулата. Полинг бил многу критичен на завојницините структури предложени од Брег, Кендру и Перуц, декларирајќи ги сите нив како невозможни. Перуц го опишал во својата книга *Посакувам да ве налутев порано* (анг. *I wish I'd made you angry sooner*) искуството на читањето на студијата на Полинг едно саботно утро:

Подоцна тој ден, Перуц добил идеја за експеримент со кој би го потврдил моделот на Полинг и тој веднаш отишол во лабораторија за да го спроведе. По неколку часа, тој веќе имал докази со кои можел да ја потврди структурата на алфа-завојницата. По некое време, потврдата на Перуц за структурата на алфа-завојницата била објавена во научното списание *[[Nature]]*. Принципите применети во трудот од 1950 година за теоретски полипептидни структури, вклучувале:

* Полипептидни синџири кои се поврзани со водородни врски меѓу водородни и кислородни атоми од блиските амидни (пептидни) врски. Ваквите водородни врзувања формираат завојни структури кои не можат да се одмотаат, или на друг начин нарушат, без раскинување на водородните врски.
* Оние структури во кои сите достапни NH и CO групи се водородно поврзани, по природа, се повеќе веројатни, бидејќи нивната слободна енергија е пониска во однос на другите можни структури.

Во 1958 година, Кендру конечно го потврдил постоењето на 310-завојницата во структурата на миоглобинот, а во 1960 година, Перуц го потврдил неговото постоење во структурата на хемоглобинот.

Денес е познато дека 310-завојницата е третата најчеста вторична структура која се јавува кај глобуларните белковини, по α-завојницата и β-плочата. 310-завојниците се исклучително кратки, и во околу 96% од случаите содржат четири или помалку аминокиселински остатоци, јавувајќи се на места каде α-завојниците ја менуваат својата насока. Подолги 310-завојници, долги седум до единаесет остатоци, се забележани кај напонскиот сензор на напонскорегулираните калиумови канали.

## Структура
Аминокиселините во 310-завојницата се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 120° во завојницата (т.е. завојницата има три остатоци по едно свртување), и транслација од  по должина на завојната оска, и има 10 атоми во прстенот формиран со градењето на водородната врска. Амино (N-H) групата на еден аминокиселински остаток формира водородна врска со карбонилната (C=O) група на аминокиселински остаток кој се наоѓа три остатока подолу (порано); оваа *i*&#x20;+&#x20;3&#x20;→&#x20;*i* водородна врска го **дефинира** 310-завојницата. Слични структури се α-завојницата (*i*&#x20;+&#x20;4&#x20;→&#x20;*i* водородно врзување) и π-завојницата (*i*&#x20;+&#x20;5&#x20;→&#x20;*i* водородно врзување).

Остатоците кај долгите 310-завојници заземаат (*φ*, *ψ*) диедарски агли од приближно (-49 °, -26 °). Бидејќи мноштвото на 310-завојници во белковините се кратки, тие отстапуваат од овие вредности. Општо земено, остатоците на долгите 310-завојници заземаат диедарски агли така што *ψ* диедарскиот агол на еден остаток и *φ* диедарскиот агол на следниот остаток имаат збир од приближно -75 °. За споредба, збирот на диедарските агли кај α-завојницата е околу -105 °, додека кај π-завојница е околу -125 °.

Општата формула за аголот на ротација *Ω* по остаток на кој било полипептидна завојница со *транс* изомери е даден со равенката:

: 3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left(\frac{\varphi + \psi}{2} \right)

и бидејќи *Ω*&#x20;=&#x20;120&#xB0; за идеален 310-завојница, следува дека *φ* и *ψ* го имаат следниот однос:

: \cos \left(\frac{\varphi + \psi}{2} \right) = \frac{\sqrt{10}}{4},

во согласност со набљудуваната вредност на *φ*&#x20;+&#x20;*ψ* од приближно &#x2212;75&#xB0;.

Диедарските агли на 310-завојницата, во однос на оние кај α-завојницата, може да се припишат на кратките должини на овие завојници, од 3 до 5 остатоци, во споредба со 10 до 12 остатоци кај α-завојницата. 310 завојниците често се јавуваат во транзициони места на полипептидниот синџир, што доведува до типично кратки должини, што резултира со отстапувања во торзиониот агол на полипептидниот синџир, а со тоа и нерегуларности. Нивните водородни врски се искривени во споредба со оние на α-завојниците, што придонесува за нивната нестабилност, иако честата појава на 310 завојниците во природните белковини ја демонстрира нивната важност во транзиционите структури.

## Стабилност
Преку истражувањата на Мери Карпен, Питер Де Хасет и Кенет Нит, откриени се факторите за делумната стабилност на 310-завојницата. Завојниците најмногу се стабилизираат со аспартатниот остаток на неполарниот N-терминал кој стапува во интеракција со амидната група на завојната N-капа. Оваа електростатичка интеракција ги стабилизира пептидните диполи во паралелна ориентација. Слично како кај α-завојниците, високите нивоа на аспарагинска киселина се важни за опстанокот на 310-завојницата. Високата честота на аспарагинска киселина во 310-завојницата и α-завојницата е показател за неговата иницијација на завојница, но во исто време сугерира дека ја фаворизира стабилизацијата на 310-завојницата со инхибиција на ширењето на α-завојницата.

## Поврзано

* Алфа-завојница
*Пи-завојница
* Вторична структура на белковините
* Бета-плоча
*Бета свијок

## Наводи

## Други текстови

* A 310 Helix Is a Type of Protein Secondary." *Biochemistries*. N.p.&nbsp;20 Oct. 2013. Web. 06 Dec. 2015. .

Категорија:Белковини
Категорија:Структура на белковините
Категорија:Белковински структурни мотиви