Пи-завојница

[мини|309x309px|Страничен поглед на стандардна π-завојница со -[аланински остатоци, во атомски детали. Двете водородни врски се обележани со розова боја; растојанието кислород-водород изнесува околу 1,65 Å (165 pm). N-терминалот на полипептидниот синџир е на дното, а C-терминалот на врвот од сликата. Забележете дека страничните ланци се насочени малку *надолу*, т.е., кон N-терминалот.|алт=]]
**Пи-завојница** (**π-завојница**) е вид на вторична структура на белковините . Иако порано се сметал за многу ретка структура во белковините, денес е познато дека кратките π-завојници се среќаваат во околу 15% од сите познати белковински структури. Се верува дека π-завојницата е еволутивна адаптација настаната со вметнување на една аминокиселина во структурата на α-завојницата. Бидејќи таквите вметнувања се доста дестабилизирачки, формирањето на π-завојниците би била селекционо нефаворизирана појава, освен ако не дава некаква функционална предност на белковината во која се јавува. Затоа π-завојниците обично се локализирани во близината на функционално активните делови од белковината.

## Стандардна структура
Аминокиселините во стандардната π-завојница се поредени во десногира завојна структура. Секоја аминокиселина одговара на свртување од 87° во завојницата (т.е., завојницата има 4,1 остатоци по едно свртување), и транслација од 1,15 Å (0,115&nbsp;nm) по должина на завојната оска. Најважно, N-H групата од еден аминокиселински остаток формира водородна врска со C=O групата на аминокиселинскиот остаток кој се наоѓа *пет* остатока порано (подолу) во завојната структура; ова повторувачко *i*&#x20;+&#x20;5 → *i* водородно врзување го **дефинира** π-завојницата. Слични структури се 3<sub>10</sub>-завојницата (*i*&#x20;+&#x20;3 → *i* водородно врзување) и α-завојницата (*i*&#x20;+&#x20;4 → *i* водородно врзување).
лево|мини|193x193px|Поглед од врв на истата завојница прикажана од десно. Четирите карбонилни групи се насочени нагоре кон гледачот, распоредени под агол од 87° во кругот, што соодветствува на 4,1 аминокиселински остатоци по едно свртување на завојницата.|алт=
Мнозинството од π-завојниците се долги само 7 аминокиселински остатоци и не заземаат правилно повторувачки (*φ*,&#x20;*ψ*) диедарски агли низ целата структура, како што се среќава кај α-завојниците и β-плочите. Поради ова, учебниците кои наведуваат единствени диедарски вредности за сите аминокиселински остатоци во π-завојницата се погрешни. Сепак, неколку генерализации постојат и кај π-завојниците. Кога се исклучуваат првите и последните парови на остатоци, диедарските агли се такви што *ψ* диедарскиот агол на еден остаток и *φ* диедарскиот агол на *следниот* остаток имаат збир од околу -125°. Првите и последните парови на остатоци имаат збир од -95° и -105°, соодветно. За споредба, збирот на диедарските агли за 310-завојницата е околу -75°, додека за α-завојницата е околу -105°. Аминокиселината пролин често се јавува веднаш по завршетокот на π-завојницата. Општата формула за аголот на ротација Ω по остаток на било која полипептидна завојница со *транс* изомери е дадена со равенката:

: 3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left( \frac{\phi + \psi}{2} \right).

## Левогира структура
Во принцип, левогирата верзија на π-завојницата е возможна со сменување на знакот на (*φ*,&#x20;*ψ*) диедарските агли во (55°,&#x20;70°). Оваа псевдозавојница кој изгледа како „одраз во огледало“ на π-завојницата има приближно ист број на остатоци по свртување (4,1) и завоен врв (). Тој не претставува вистински „одраз во огледало“ на π-завојницата, бидејќи аминокиселинските остатоци имаат левогира хиралност. Малку е веројатно да се набљудува долг левогир π-завојница во структурата на белковините, бидејќи, од сите природни аминокиселини, само глицинот може да заземе позитивни *φ* диедарски агли, како, на пример, 55°.

## π-завојници во природата
лево|мини|На сликата е прикажана кратка π-завојница (портокалово), долга 7 аминокиселински остатоци, која е вграден во подолга α-завојница (зелено). „Испакнатината“ на π-завојницата јасно може да се види, а таа е создадена како резултат на вметнување (вметнување) на една аминокиселина во структурата на α-завојницата. PDB код 3QHB.|алт=|377x377px
Често употребуваните програми за автоматско назначување на вторична структура, како што е DSSP (од анг. *Define Secondary Structure of Proteins*) програмата, покажуваат дека +/Cl− зависниот невротрансмитерски транспортер (PDB код 2A65) го држи рекордот за најмногу π-завојници во еден полипептиден синџир, со 8 π-завојници во структурата.

## Поврзано

* Алфа-завојница
* 3<sub>10</sub>-завојница
* Вторична структура на белковините

## Наводи


Категорија:Белковини
Категорија:Структура на белковините
Категорија:Белковински структурни мотиви