Aminorūgštys

**Aminorūgštys** – chemijoje taip vadinama grupė organinių junginių, kurie turi mažiausiai po vieną amino grupę (-NH2) bei karboksilo grupę (-COOH). Pagal šių grupių tarpusavio padėtį struktūroje jos skirstomos į *alfa, beta, gama* ir t. t. aminorūgštis. Kiekvienas toks tipas pasižymi jam būdingomis savybėmis. Alfa-aminorūgščių amino ir karboksilo grupės susijungusios per vieną tarpinį atomą, *beta* – per du tarpinius atomus ir t. t.

Alfa-aminorūgštys labai svarbios ir biochemijoje. Kitokio tipo nei alfa-aminorūgštys šioje srityje pasitaiko rečiau. Jei, kalbant apie biochemiją arba gamtinių junginių chemiją, nepaminimas rūgšties tipas, pagal nutylėjimą tai reiškia kad ji priklauso *alfa* tipui.

## Kiek yra gamtinių aminorūgščių?
Baltymus sudarančių aminorūgščių, kurias koduoja DNR, yra 20. Tačiau šis skaičius nėra griežtai apribotas. Yra dvi aminorūgštys – selenocisteinas ir pirolizinas – kurias gali koduoti DNR, bet jos neįtrauktos į dvidešimtuką dėl savo retumo. Organizmai turi sugebėjimų „tobulinti“ savo baltymus, į juos vėliau įkomponuodami aminorūgštis, kurios nepriskiriamos toms 20-čiai. Naujosios panaudojamos įvairiems specializuotiems tikslams, pvz., ragui augimo metu suformuoti. Iš viso skaičiuojant ne vien *alfa* tipo, bet dar ir tas rūgštis, kurios nejungiamos į baltymus gyvuose organizmuose, sutinkama daugiau nei 500 aminorūgščių.

## Standartinių aminorūgščių lentelė

## Aminorūgščių funkcija baltymuose
Aminorūgštys panaudojamos tartum įvairių formų plytelės statant baltymą. Bendras principas labai paprastas: DNR turi savyje ketvirtainį kodą, kurio trys DNR bitai (dar vadinami „kodonais“) koduoja vieną rūgštį sekoje. Papildomi „start“ ir „stop“ kodonai nurodo, kad vienas baltymas baigtas ir kad metas dekoduoti kitą. Bet turint galvoje tai, jog baltymas – tai ne simbolių eilutė, procesas virsta neįveikiamu uždaviniu net galingiausiems superkompiuteriams. Padedami kitų baltymų ir veikiami cheminių sąveikų, kurias sukelia įvairios papildomos aminorūgščių grupės, baltymai suformuoja tartum vieną kiek galima tikslesnę detalę ląstelei. Paskui baltymas paruošiamas darbui į jį įjungiant papildomas grupes. Papildoma grupe gali būti bet koks kitas elementas: pradedant vitaminu ar reta aminorūgštimi ir baigiant metalo jonu. Ji gali būti tiek pasyvi, dažnai padedanti baltymui išsilaikyti savo vietoje ką nors traukdama, tiek aktyvi kaip fermentuose. Užbaigus tokį trijų pagrindinių stadijų gamybos procesą baltymai nugabenami į „darbo“ vietą, kur jau visas baltymas veikia kaip ištisas vienetas. Keli netinkamai baltyme išsidėstę atomai gali visiškai sutrikdyti jo veikimą. Tuomet jis išardomas ir pakeičiamas nauju.

## Kitos aminorūgščių funkcijos
Nebereikalingos ar su maistu gautos aminorūgštys gali būti panaudotos kaip kuras. Pirmiausiai atjungiama amino grupė, kurios azotas perdirbamas į karbamidą, o likusi C-C grandinė keliauja į tuos pačius ciklus kaip ir angliavandeniai, ir galiausiai lieka anglies dioksidas bei vanduo. Supaprastinta formulė būtų tokia: 
RCHNH2COOH + O2 -> CO2 + H2O + N2H4CO 
Be to, priklausomai nuo organizmo egzistuoja specifinės funkcijos. Pavyzdžiui, žmogaus:
* Gama-aminobutano rūgštis – neurotransmiteris.
* Glicinas – neurotransmiteris, iš jo gaminama hemo grupė baltymui hemoglobinui.
* Glutamatas – neurotransmiteris.
* Triptofanas – iš jo sintetinamas neurotransmiteris serotoninas.
* Argininas – iš jo gaminamas azoto oksidas.
* Homocisteinas – dalyvauja perdirbant S-adenozilzilmetiltioniną.
Ir daug kt.

## Aminorūgščių klasifikacija
Aminorūgštys klasifikuojamos pagal struktūrines, elektrochemines bei fiziologines savybes.

### Struktūrinė aminorūgščių klasifikacija
**Ji remiasi:**

* **Šoninio radikalo struktūra.** Pagal šoninį radikalą aminorūgštys skirstomos į :
** Alifatines. Jų molekulės struktūra (pagrindinė anglies atomų grandinė) yra atvira. Tai glicinas, alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, cisteinas, metioninas, serinas, treoninas, asparto rūgštis, asparaginas, glutamo rūgštis, glutaminas, lizinas, hidroksilizinas, argininas, aminocitrinų rūgštis;
** Ciklines. Jų molekulės struktūra (pagrindinė anglies atomų grandinė) yra uždara. Ciklinės aminorūgštys dar skirstomos į:
*** Aliciklines. Gamtoje jos nesutinkamos;
*** Aromatines. Tai fenilalaninas, tirozinas;
*** Heterociklines. Tai triptofanas, histidinas, prolinas, hiroksiprolinas.
** Alifatinės, aliciklinės ir heterociklinės aminorūgštys gali būti:
*** Sočiosios. Jose nėra dvigubųjų ir/ar trigubųjų ryšių;
*** Nesočiosios. Jose yra dvigubųjų ir/ar trigubųjų ryšių. Jei nesočiųjų ryšių yra daugiau nei vienas, tokios aminorūgštys vadinamos polinesočiosiomis aminorūgštimis. Gamtoje nesočiųjų aminorūgščių praktiškai nesutinkama.

* **Įvairių funkcinių grupių buvimu šoniniame radikale.** Pagal tai aminorūgštys skirstomos į:
** Merkaptoaminorūgštis. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias merkaptogrupes (-SH). Pvz., cisteinas, metioninas;
** Hidroksiaminorūgštis. Jos šoniniame radikale turi hidroksilo grupę (-OH). Pvz., serinas, treoninas, hidroksilizinas;
** Halogenaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelis halogeno (-F, -Cl, -Br, -I) atomus. Jos gamtoje nesutinkamos;
** Nitroaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias nitrogrupes (-NO2). Gamtoje nesutinkamos;
** Cianaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias nitrilo grupes (-CN). Gamtoje nesutinkamos;
** Sulfonaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias sulfogrupes (-SO3H);
** Formilaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias aldehido grupes (-COH);
** Oksoaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias ketogrupes (-CO).

### Elektrocheminė aminorūgščių klasifikacija
**Ji paremta šoninio radikalo rūgštinėmis-bazinėmis savybėmis, pagal kurias visos aminorūgštys skirstomos į :**
* **rūgščiąsias**. Šių aminorūgščių molekulių šoniniame radikale yra randama papildomų karboksigrupių (COOH), kurios ir nulemia rūgštines savybes. Tai asparto, glutamo ir aminocitrinų aminorūgštys. Silpnomis rūgštinėmis savybėmis pasižymi ir merkaptoaminorūgštis cisteinas (šoninėje grandinėje turi -SH grupę) ir aromatinė hidroksiaminorūgštis tirozinas (šoninėje grandinėje, benzeno žiede, turi -OH grupę);
* **bazines**. Šių aminorūgščių molekulių šoniniame radikale randama guanidino, imidazolo ar papildomų aminogrupių, kurios ir suteikia šoniniam radikalui bazines savybes. Tai lizinas (turi papildomą aminogrupę), argininas (turi guanidino liekaną) ir histidinas (turi imidazolo žiedą);
* **neutraliąsias**. Tai visos likusios iš 20 aminorūgštys, kurių šoniniam radikalui nebūdingos nei rūgštinės, nei bazinės savybės. Tai glicinas, alaninas, leucinas, izoleucinas, serinas, treoninas, metioninas, prolinas, hidroksiprolinas, hidroksilizinas ir histidinas.

Rūgščiosios ir bazinės aminorūgštys yra polinės, o neutraliosios aminorūgštys – nepolinės.

### Fiziologinė aminorūgščių klasifikacija
Ši aminorūgščių klasifikacija nėra universali visiems gyviesiems organizmams ir priklauso nuo rūšies.

**Žmogaus fiziologiniu požiūriu aminorūgštys skirstomos į tris grupes:**
* **nepakeičiamąsias.** Šios aminorūgštys turi būti gaunamos su maistu, nes jos žmogaus organizme nesintetinamos arba sintetinami nepakankami jų kiekiai. Tai metioninas, valinas, treoninas, lizinas, triptofanas, fenilalaninas, leucinas, izoleucinas;
* **dalinai nepakeičiamąsias.** Šios aminorūgštys tampa nepakeičiamosiomis tik intensyvios baltymų biosintezės periodu, pvz., augant organizmui, sveikstant po ligų;
* **pakeičiamąsias.** Joms priklauso visos likusios iš 20 aminorūgštys, kurių negaunant su maistu organizmas kurį laiką sugeba pats jas sintetinti.

## Aminorūgščių stereochemija
Baltymai yra sudaryti iš alfa-aminorūgščių (išskyrus gliciną), turinčių chiralinį centrą, kurio konfigūracija gali būti D arba L. Baltymuose yra randamos tik L-aminorūgštys. D-aminorūgštys gamtoje randamos kai kuriuose antibiotikuose, taip pat bakterijų sieneles sudarančiame peptidoglikane.

## Aminorūgščių fizikinės savybės
Aromatinės aminorūgštys sugeria ultravioletinius spindulius. Triptofano ir tirozino absorbcijos maksimumas yra 280 nm, fenilalanino – 260 nm. Šia aminorūgščių savybe naudojamasi baltymų koncentracijai nustatyti, matuojant sugertį UV spektro dalyje (280 nm).

## Aminorūgščių cheminės savybės

### Peptidinio ryšio susidarymas
Susidarant peptidiniam ryšiui aminorūgšties (grupė R2) aminogrupė reaguoja kaip nukleofilas ir pakeičia pirmosios aminorūgšties (grupė R1) hidroksigrupę. Aminogrupė yra geras nukleofilas, tačiau hidroksigrupė yra sunkiai nueinanti grupė. Cheminėje laboratorijoje sintetinti baltymus yra labai sudėtinga - vienas funkcines grupes reikia aktyvinti, kitas blokuoti. Vėliau blokuojančiąją grupę reikia pašalinti, susidariusį peptidą išgryninti ir prijungti naują aminorūgštį. Gyvajame organizme peptidinio ryšio susidarymas ir baltymų biosintezė vyksta labai greitai, efektyviai, saitai be šalutinių produktų.

Susijungusios dvi aminorūgštys sudaro dipeptidą, trys - tripeptidą, kelių aminorūgščių junginys vadinamas oligopeptidu. Susijungus daug aminorūgščių susidaro polipeptidas.

### Aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose
Aminorūgštims būdingas amfoteriškumas, jos reaguoja tiek su rūgštimis tiek su bazėmis. Vandeniniuose tirpaluose, nuo karboksigrupės atskeliamas protonas, kuris linkęs jungtis su aminogrupe. Tokiu būdu aminorūgštis įgauna pavidalą RCH2NH3+COO-. Tai labai stipriai dipolinis jonas, vadinamas cviterjonu. Priklausomai nuo terpės pH, viena iš grupių daugiau ar mažiau gali vėl neutralizuotis. Negalima griežtai nustatyti, kokį pavidalą iš šių trijų – cviterjono, anijono, katijono – aminorūgštis įgavo tirpale. Jos molekulės nuolat keičia pavidalą, tik pH šį procesą palengvina.

Kadangi aminorūgštys turi karboksirūgšties grupę ir aminogrupę, joms būdingos tiek visos karboksirūgščių, tiek aminų savybės.

### Alfa-aminorūgščių savybės
Kaitinant kiek aukštesnėje nei vandens virimo temperatūroje reaguoja su savimi ir susidaro heterocikliniai aminai.

## Šaltiniai

## Nuorodos ir šaltiniai
* Praškevičius A, Ivanovienė L, Stasiūnienė N, Burneckienė J, Rodovičius H, Lukoševičius L, Kondratas D. **Biochemija.**- Kaunas: KMU leidykla, 2003. (knyga);
* Laurinavičius V. **Organinė ir bioorganinė chemija.**- Vilnius: Žiburio leidykla, 2002. (knyga);
* Grinienė E. **Biochemija.**- Kaunas: Technologija, 1998. (knyga);
* Aminorūgštys ir baltymai – animacijos (liet.)