Cinesinum

thumb|Cinesinum vesiculam gerens in microtubulo ambulat semper in eandem directionem.
**Cinesinum** (a Graeco κίνησις 'motus') est proteina motoria quae ATP hydrolyzat ac microtubulis haeret. Energia ex ATP adhibetur ad microtubulos velut inambulandum et vesiculas materiae plenas vehendas. Ita in neuronibus neurotransmissores et elementa membranae reficiendae necessaria quae in corpore cellulae elaborantur per axonem usque ad synapticam extremitatem longo itinere vehuntur.

## De structura moleculari 
thumb|upright=0.8|left|Cinesinum in microtubulo. Cinesinum capitibus ambulatǃ
Plures cinesinorum species sunt. Nos maxime communem describemus. Massa 380 chilodaltonum aestimari potest. Myosino satis similis videturː ut dimerum duo capita globosa habet et caudam e duplici helice constantem. Utrumque caput foliolum beta continet tribus helicibus alpha circumdatum. Utrumque loca praebet quibus tubulinum et nucleotida ligantur. Ex opposita parte helicis catenae leves extremitatibus adiunguntur quae proteinis membranaceis vesiculae cuiusdam adhaerere possunt. Velut in ferrivia cinesinum vesiculam versus extremitatem + microtubuli transportat. Nec ut myosinum a filamento cytosceleti umquam receditː econtra semper alterutro capite microtubulo haeret dum progreditur.

## De motus ratione 
Cinesinum capitibus suis ambulat quae velut pedes animalium alterno motu progrediuntur. Initio tibi ponas pedem A tubulini monomero haerens atque post eum pedem B levatum et paene angulum 90° cum pede A facientem dum ADP ligatum retinet. Deinde tripertita est ratio motusː 1) Pes A  ATP ligat, tum pes B angulo 180° rotatur atque ante pedem A praeterlabitur. 2)  Pes B ADP dimittit et secundo tubulini monomero ante A adhaeret. 3) ATP in ADP et Pi (phosphatum) scinditur et pes A levatur ita ut cyclus circumactus sit. Nam pes B ita positus est ut initio fuerat pes A, ac rursus pes A ut pes B.

## Fontes 
[thumb|[Reactio chemica|Chemicarum reactionum cyclus, qui motum ambulatorium permittit.]]
*Charlotte Pratt et Kathleen Cornely,  *Essential Biochemistry*, Wiley, 2018ː V.3. In versione Francogallica, De Boeck, 2019 pp.143-146.

## Plura legere si cupis 
*Nobutaka Hirokawa, Yasuko Noda, Yosuke Tanaka & Shinsuke Niwa, "Kinesin superfamily motor proteins and intracellular transport", *Nature Reviews Molecular Cell Biology*, 2009ː 682–696 
*F. Jon Kull, Elena P. Sablin Rebecca Lau,* Robert J. Fletterick, and Ronald D. Vale. "Crystal structure of the kinesin motor domain reveals a structural similarity to myosin", *Nature*. 1996: 550–555.
*F. Jon Kull et Sharyn A. Endow, "Force generation by kinesin and myosin cytoskeletal motor proteins", *Journal of Cell Science*, 2013: 9–19.
*Mertens, Daniel et Fischer, Reinhard, "Motoren in der Zelle: Kinesine", *Biologie in Unserer Zeit*, 2002ː 311-318 https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/1521-415X%28200209%2932%3A5%3C311%3A%3AAID-BIUZ311%3E3.0.CO%3B2-J
*José Rivera Alvarez, *Rôle physiologique et pathologique de la kinésine Kif21b au cours de la migration neuronale*, Argentorati, 2022 Dissertatio academica.
*Ronald D. Vale, Thomas S. Reese, Michael P. Sheetz. "Identification of a Novel Force-Generating Protein, Kinesin, Involved in Microtubule-Based Motility", *Cell*, 1985ː 39–50.

## Notae 
Categoria:Biochemia
Categoria:Cytologia
Categoria:Proteinae