Michael Smith (kimiawan)

Dr. **Michael Smith** CC OBC () adalah biokimiawan pemenang Hadiah Nobel Kimia Kanada kelahiran Britania Raya.

Michael Smith lahir dari keluarga pekerja di Blackpool, Inggris. Ia menerima PhD pada tahun 1956 dari Universitas Manchester dan melanjutkan studi pascadoktoral di Laboratorium Gobind Khorana, Vancouver, Kanada. Har Gobind Khorana sendiri menerima Penghargaan Nobel dalam Fisiologi atau Kedokteran tahun 1968 untuk karya dalam kode genetik. Smith kemudian pindah bersama kelompok Khorana ke Wisconsin, Amerika Serikat pada tahun 1960, tetapi pada tahun 1961 ia kembali ke Vancouver. Selama bertahun-tahun Smith bekerja di Fisheries Research Board of Canada Laboratory di Vancouver, dan pada tahun 1966 ia diangkat sebagai profesor biokimia di Fakultas Kedokteran University of British Columbia. Michael Smith menikmati karier riset yang panjang dan produktif di Universitas British Columbia. Di samping menjadi profesor biokimia dan investigator karier MRC, ia juga direktur pendiri Biotechnology Laboratory dari 1987 hingga 1995. Dr. Smith juga pimpinan ilmiah pertama di Protein Engineering Network Centers of Excellence. Pada tahun 1996 ia diangkat sebagai Profesor Istimewa Bioteknologi Peter Wall dan kemudian direktur pendiri Genome Sequencing Center di BC Cancer Research Agency.

Pada tahun 1993, Dr. Michael Smith menerima Penghargaan Nobel bersama Kary Mullis untuk pengembangan teknik mutagenesis yang diarahkan ke sasaran, teknik yang memungkinkan sekuens DNA dari tiap gen diubah dengan cara ditunjuk. Ia menyumbang separuh uang Hadiah Nobel pada para peneliti yang bekerja dalam genetika skizofrenia. Separuh yang lain diberikannya ke Science World BC dan Society for Canadian Women in Science and Technology. Royal Bank Award, yang diterimanya pada tahun 1999, termasuk dana rekan yang segera disumbangkannya ke BC Cancer Foundation.

## Karya pilihan

* Ferrer, J.C., Turano, P., Banci, L., Bertini, I., Morris, I.K., Smith, K.M., Smith, M., Mauk, A.G. (1994). Active site coordination chemistry of the cytochrome c peroxidase Asp235Ala variant: Spectroscopic and functional characterization. Biochem. 33: (25) 7819-7829.
* Guillemette, J.G., Barker, P.D., Eltis, L.D., Lo, T.P., Smith, M., Brayer, G.D., Mauk, A.G. (1994). Analysis of the biomolecular reducation of ferricytochrome c by ferrocytochrome b5 through mutagenesis and molecular modelling. Biochimie 76: 592-604.
* Berghuis, A.M., Guillemette, J.G., Smith, M., and Brayer, G.D. (1994). Mutation of tyrosine-67 to phenylamaine in cytochrome c significantly alters the local heme environment. J. Mol. Biol. 235: 1326-1341.
* Rafferty, S.P., Guillemette, J.G., Smith, M., and Mauk, A.G. (1996). Azide binding and active site dynamics of position-82 variants of ferricytochrome c. Inorg. Chem. Acta.242: 171-177.
* Woods, A.C., Guillemette, J.G., Parraish, J.C., Smith, M., Wallace, C.J.A. (1996). Synergy in Protein Engineering. Mutagenic manipulation of protein structure to simplify semisynthesis. J. Biol. Chem. 271: (50) 32008-32015.
* Hildebrand, D.P., Ferrer, J.C., Tang, H.-L., Smith, M., and Mauk, A.G. (1996). Trans effects on cysteine ligation in the proximal His93Cys variant of horse heart myoglobin. Biochemistry 34: 11598-11605.
* Hildebrand, D.P., Ferrer, J.C., Tang, H.-L., Luo, Y., Hunter, C.L., Brayer, G.D., Smith, M. and Mauk, A.G. (1996). Efficient coupled oxidation of heme by an active site variant of horse heart myoglobin. J. Am. Chem. Soc. 118: (51) 12909-12915.
* Manurus, R., Overall, C.M., Bogumil, R., Luo, Y., Mauk, A.G., Smith, M., and Brayer, G.D. (1997). Thermal stabilization of horse heart myoglobin through modification of ahydrophobic cluster in the proximal heme pocket. Biochem. Acta. 1341: 1-13.

## Pranala luar

* Dr. Michael Smith